20 аминокислот в составе белка

Сегодня предлагаем ознакомится со статьей на тему: 20 аминокислот в составе белка с профессиональным описанием и объяснением.

Аминокислоты

Что такое аминокислоты
Не будем вдаваться в химические подробности, для нас важно, что, Аминокислоты это органические соединения, из которых состоят белки.
Белки (протеины) – это очень крупные, длинные молекулы, похожие на цепочку, состоящую из звеньев… так вот, эти звенья и есть аминокислоты.
Есть 20 основных аминокислот, из которых построены все белки человека, поэтому для организма важно иметь их все в наличии для обеспечения синтеза белков. Аминокислоты делят на заменимые – те, которые организм способен самостоятельно синтезировать из других веществ, и незаменимые – те, которые организм синтезировать не может, поэтому важно получать их с питанием.

Незаменимые аминокислоты:
Триптофан, Фенилаланин, Треонин, Лизин, Метионин, Валин, Лейцин, Изолейцин
Заменимые аминокислоты:
Тирозин, Пролин, Гистидин, Аргинин, Глицин, Цистеин, Аланин, Серин, Глутаминовая кислота, Глутамин, Аспарагиновая кислота, Аспарагин

Аминокислоты для спорстменов
Итак, аминокислотные спортивные пищевые добавки – это те же самые белки и есть, только они уже «расщеплены» на составные части, то есть, переварены за вас и поэтому усваиваются быстро и хорошо. Кроме того, в этих добавках обеспечена высокая концентрация и полноценный состав незаменимых аминокислот.

Плюсы аминокислот:

  • Организм не тратит энергию и время на переваривание (расщепление) белков;
  • Аминокислоты быстро попадают к мышцам;
  • Аминокислотные комплексы дают полноценные стройматериалы мышцам;
  • Поддерживают иммунную систему и выработку гормонов (это ведь тоже белки);
  • Способствуют более быстрому восстановлению.

Для увеличения мышечной массы аминокислоты можно принимать непосредственно перед тренировкой, сразу после тренировки, в перерывах между едой или в дополнение к еде, а также на ночь. Все это для обеспечения мышц большим количеством строительного материала. Принимать аминокислоты нужно в комплексе с усиленным питанием.
При тренировках для развитие рельефа, спортсмены вынуждены соблюдать диету и ограничивать поступление калорий, чтобы сжигать жиры. При этом, чтобы не терять мышечную массу, принимают белковые коктейли и аминокислоты.

ВСАА
Это смесь из трех отдельных аминокислот – Валин, Лейцин, Изолейцин.
Называется так по первым буквам от английского – аминокислоты с разветвленными цепями.
Почему же выделили именно эти три аминокислоты из 20…

  1. Это незаменимые аминокислоты (всего их восемь);
  2. Это «популярные» аминокислоты – они активно используются практически во всех белках;
  3. Именно эти аминокислоты могут использоваться в мышцах в качестве дополнительного источника энергии. Значит при тяжелых нагрузках мышцы «жгут» их нещадно… а потом страдают от недостатка…

Принимать их нужно перед тренировкой и после, по несколько грамм, плюс дополнительно в период восстановления для подпитки мышц.
Так как это не только расщепленный белок, но и еще отдельно выделенные три аминокислоты, то цена у этой штуки тоже особая . В принципе, когда вы принимаете полный аминокислотный комплекс, там эти аминокислоты конечно же присутствуют в большом количестве… так что ВСАА это как дополнение, когда есть лишние деньги…

Отдельные аминокислоты
Особо важные для построения мышц аминокислоты выпускают так сказать в отдельных коробочках. Например те же ВСАА… Но бывают вообще по одной аминокислоте… Например Глутамин (глютамин) – одна из самых распространенных аминокислот в мышечных белках, поэтому требуется в больших количествах. С другой стороны, это заменимая аминокислота, то есть организм может сам ее синтезировать, к тому же, ее много в различных продуктах.
Еще отдельно я видел Аргинин, Гистидин, Аланин, Лизин, Метионин, Фенилаланин, Тирозин. Некоторые из них это важные незаменимые аминокислоты. Кстати, кроме синтеза белков, аминокислоты участвуют во многих важных процессах в организме и в синтезе других веществ.
Конечно, когда мы имеем отдельные аминокислоты, можно быть более уверенным в качестве и количестве, но цена будет фантастической… Все те же самые аминокислоты можно получить из полных аминокислотных комплексов.

Белки и аминокислоты

Белки и аминокислоты. Основные аминокислоты

В количественном соотношении среди клеточных биополимеров первое место принадлежит белкам. В животной клетке они составляют около 40-50 % сухой массы, в растительной – 20-35 %. В организме человека содержится более 5 миллионов типов белковых молекул. Белки включают углерод, кислород, водород, серу. Могут входить в их состав фосфор, железо и некоторые другие химические элементы. Белки – это высокомолекулярные вещества, гетерополимеры, мономерами которых являются аминокислоты.

Аминокислоты

Основная роль аминокислот связана с тем, что из них образуются белки. Кроме того, в организме они выполняют некоторые специфические функции. Например, в щитовидной железе позвоночных из аминокислоты тирозина образуется гормон тироксин.

Разнообразие белков обеспечивается комбинациями 20 аминокислот (количество возможных вариантов –около 2 х 10 18 ). В состав аминокислот входят карбоксильные группы – ( – СООН) с кислотными свойствами и аминогруппы–( – NH 2 ), для которых характерны щелочные свойства, поэтому они являются амфотерными соединениями. Это предопределяет их способность к взаимодействию. Связаны карбоксильные и аминогруппы с одним и тем же атомом углерода. Между собой аминокислоты отличаются боковыми цепями–радикалами, R-группами. У разных аминокислот они неодинаковы по химической структуре, электрическому заряду, растворимостью в воде. В состав радикалов многих аминокислот входят полярные группы, поэтому большинство аминокислот растворимы в воде.

Читайте так же:  Какой аргинин лучше рейтинг

Почти все аминокислоты белков принадлежат к одному типу стереоизомеров L-ряда, то есть обращают плоскость поляризованного света влево. Встречаются у микроорганизмов D-аминокислоты, которые обращают плоскость поляризованного света вправо.

Чтобы отличить двадцать аминокислот от других аминокислот, также содержащихся в организмах, но не в составе белков, их называют основными. Исходя из возможности синтеза в организмах 20 аминокислот их разделяют на заменимые и незаменимые. Заменимые аминокислоты синтезируются в организме человека и животного. Незаменимые аминокислоты синтезируются растениями, грибами, бактериями и попадают в организм с пищей.

Основные аминокислоты

Заменимые аминокислоты Сокращения Незаменимые аминокислоты Сокращения
Аланин Ала Аргинин Арг
Аспарагин Асн Валин Вал
Аспарагиновая кислота Асп Изолейцин Иле
Гистидин Гис Лейцин Леев
Глицин Гли Лизин Лез
Глутамин Глн Метионин Мет
Глутаминовая кислота Глу Треонин Трет
Пролин Про Триптофане Три
Серин Сер Фенилаланин Фен
Тирозин Тир
Цистеин Цис

Состав заменимых и незаменимых аминокислот изменяется с возрастом. Например, у детей являются незаменимыми, кроме названных, также аланин и гистидин.

Аминокислоты условно для сокращенной записи их последовательности в полипептидных цепях отражаются тремя буквами.

Существуют дополнительные аминокислоты, кроме основных. Они являются компонентами только некоторых типов белков, и каждая из них–производной одной из 20 основных аминокислот. Например, в одном из белков, которые отвечают за свертываемость крови–протромбине–найдена производная глутаминовой кислоты и т. п.

Аминокислоты, первичная структура белка

Читайте также:

  1. A.3.1 Структура процедурного программного обеспечения
  2. I. ПОНЯТИЕ, ПРЕДМЕТ, ЦЕЛИ И ЗАДАЧИ КУРСА. СТРУКТУРА КУРСА, ВЗАИМОСВЯЗЬ С ДРУГИМИ УЧЕБНЫМИ ДИСЦИПЛИНАМИ.
  3. I. ПОНЯТТЯ ВИДУ І ПОПУЛЯЦІЇ. СТРУКТУРА ТА ХАРАКТЕРИСТИКА ПОПУЛЯЦІЇ.
  4. I. ПОНЯТТЯ ВИДУ І ПОПУЛЯЦІЇ. СТРУКТУРА ТА ХАРАКТЕРИСТИКА ПОПУЛЯЦІЇ.
  5. I. Разрабатывается общая структура ИС с выделением функциональных и обеспечивающих подсистем.
  6. I. Страховой рынок и его структура.
  7. II. Структура индивидуального логопедического занятия.
  8. II. Структура Уложения
  9. III. Внутренняя структура политического процесса с позиций отношений субъект объект, или субъект – субъект, изучался поведенческим подходом.
  10. V Структура субъективного мира человека
  11. Адаптация индивида и социально-психологическая структура группы
  12. Административная структура.

В естественных белках встречаются преимущественно α-аминокислоты, в молекуле которых аминогруппа присоединена к первому атому (α-атому) углерода; у b-аминокислот аминогруппа находится при втором атоме углерода. Общая структурная формула

-аминокислот приведена на рисунке 1. Молекула аминокислоты содержит и кислотную (СООН), и основную ( NH2 ) группы, которые могут находится в заряженном состоянии (СОО — и NH3 + ). Соответственно, аминокислоты, в зависимости от рН среды, могут находиться в молекулярной или в ионизированной форме биполярного иона, (цвиттериона). В физиологических условиях равновесие в этой реакции сильно смещено в сторону цвиттериона.

Рис. 1. Молекулярная (а) и цвиттерионная (б) формы аминокислот

[1]

В таблице приведены названия, структурные формулы, а также стандартные трех- и однобуквенные обозначения 20 важнейших аминокислот, входящих в состав белков.

Таблица 1. Названия, обозначения и структурная формула -аминокислот, входящих в состав природных полипептидов

Аминокислоты в таблице можно было бы расположить разными способами, например в алфавитном порядке или в порядке возрастания молекулярных масс. Однако наиболее удобной классификацией является подразделение аминокислот на четыре группы согласно полярности их боковых цепей: неполярные; полярные, но не образующие ионов; кислотные; основные.

Непосредственно в синтезе белков живых организмов принимают участие только 20 перечисленных аминокислот. Однако в некоторых белках имеются нестандартные модифицированные аминокислоты — производные одной из этих 20 аминокислот. Например, в молекуле коллагена (фибриллярного белка межклеточного матрикса) присутствуют гидроксипроизводные лизина и пролина — 5-гидроксилизин и 4-гидроксипролин.

Модификации аминокислотных остатков осуществляются уже в составе белков, т.е. только после окончания их синтеза (пострансляционная модификация). Введение дополнительных функциональных групп в структуру аминокислот придаёт белкам свойства


Рис. 2 . Модифицированные аминокислоты, найденные в составе белков

необходимые для выполнения ими специфических функций. Так, γ-карбоксиглутаминовая кислота входит в состав белков, участвующих в свёртывании крови, и две близко лежащие карбоксильные группы в их структуре необходимы для связывания белковых факторов с ионами Са 2+ . Нарушение карбоксилирования глутамата приводит к снижению свёртываемости крови.

| следующая лекция ==>
Лекция 3. Подвиды деловой прессы | Лекция 3. ГРАЖДАНСКОЕ ПРАВООТНОШЕНИЕ

Дата добавления: 2014-01-20 ; Просмотров: 983 ; Нарушение авторских прав? ;

Нам важно ваше мнение! Был ли полезен опубликованный материал? Да | Нет

20 основных аминокислот, пептидная связь и строение белков

Белки (протеины, полипептиды) представляют собой высокомолекулярные органические вещества, состоящие из аминокислот, связанных в цепи пептидной связью.

Иммуноглобины — защищают от чужеродных микробов и раковых клеток.
Гемоглобин – участвует в переносе кислорода.
Кератин — самый распространенный белок у позвоночных, содержится в волосах и ногтях.
Фибрин — белок, который участвует в свертываемости крови.
Коллаген — составляет белковый компонент костей, кожи, связок и сухожилий.
Ферменты — являются катализаторами биохимических реакций.
Гормоны — являются молекулами, передающими химические сигналы.

Аминокислоты

Аминокислоты являются мономерами которые составляют белки.

Каждая аминокислота имеет одинаковую основную структуру, которая состоит из центрального атома углерода, также известного как альфа (α) углерод, связанного с аминогруппой (-NH2), карбоксильной группой (-COOH) и атомом водорода.

Читайте так же:  Креатин с протеином одновременно можно

Каждая аминокислота также имеет еще один атом или группу атомов, связанных с центральным атомом углерода, которые составляют R группу.

В цитоплазме клетки находится множество копий 21 протеиногенной аминокислоты. Эти аминокислоты строятся клеткой из более простых соединений или поступают с пищей.

Из 21 аминокислоты 9 являются незаменимыми аминокислотами, которые должны быть получены с пищей.

9 незаменимых аминокислот:

  1. Триптофан
  2. Метионин
  3. Валин
  4. Треонин
  5. Фенилаланин
  6. Лейцин
  7. Изолейцин
  8. Лизин
  9. Гистидин

Химическая природа боковой цепи (R группа) определяет характер аминокислоты (то есть, является ли она кислой, основной, полярной или неполярной).

Пептидные связи

Аминокислоты объединяются c образованием крупных органических полимеров, известных как пептиды.

Каждая аминокислота присоединена к другой аминокислоте ковалентной связью, известной как пептидная связь, которая образуется в результате реакции дегидратации.

Карбоксильная группа одной аминокислоты и аминогруппа другой аминокислоты объединяются, высвобождая молекулу воды.

Полученная связь представляет собой пептидную связь и продукты, образованные такими связями, называются пептидами.

В глобулярных белках существуют четыре уровня структуры:

1) Первичная

Первичная структура — уникальная последовательность аминокислот в полипептидной цепи.

2) Вторичная

Локальное складывание полипептида в некоторых регионах приводит к вторичной структуре белка.

Наиболее распространенными являются α-спираль и β-листовые структуры. Обе структуры представляют собой α-спиральную структуру.

Спираль сохраняет свою форму за счет водородных связей.

3) Третичная

Третичная структура связана с химическими взаимодействиями внутри полипептидной цепи.

Сложную трехмерную третичную структуру белка в первую очередь создают взаимодействия между R группами.

4) Четвертичная

Первичная, вторичная и третичная структуры относятся к отдельным полипептидным цепям белка, а четвертичная — к взаимодействиям, которые происходят между полипептидными цепями в белках, состоящих из двух или более полипептидов.

Слабые взаимодействия между субъединицами помогают стабилизировать общую структуру.

Какие группы аминокислот входят в состав белков?

Спортсмены и многие другие люди помнят курс биологии, в котором говорилось о важности белка в организме. Об аминокислотах упоминалось меньше, но они являются основой всех белковых соединений. В состав природных белков входит много различных аминокислот, все они отвечают за разные функции и нужны организму. Важность аминокислот и сколько из них находится в составе белка – это основная тема статьи.

Аминокислоты – содержат две функциональные группы – аминогруппу -NH2 и карбоксильную COOH

Аминокислоты, входящие в состав белков

Аминокислоты – это соединения органического происхождения, они формируют структуру белков и являются основой для их синтеза. Белки участвуют в ряде процессов жизнедеятельности, особенно важны для развития мускулатуры и других тканей.

Наибольшее количество аминокислот попадает в организм через пищу, а затем они способствуют формированию белков. При необходимости набора мышечной массы акцент нужно ставить на аминокислоты в составе белков.

Белковая структура довольно сложна, в рамках статьи возможно только базовое её рассмотрение, так как этому вопросу посвящено немало научных трудов. Аминокислоты соединяются посредством пептидных связей, формируя единое целое. Они выполняют задачи восстановления организма и заживления ран.

Существует понятие идеального белка, в котором строго указано из скольких аминокислот он состоит, но в действительности определить, сколько аминокислот входит в состав, бывает сложнее. Согласно научным исследованиям, всего выделено 20 аминокислот, которые и должны составлять белок. В большинстве структур содержится 20 аминокислот, но их количество может отличаться. При длительном нарушении состава будут появляться нарушения, в том числе опасные для жизни.

Чаще всего разделяют 2 основные группы – заменимые и незаменимые. Среди заменимых компонентов большая часть из всех веществ – 12 шт. Их отличие заключается в выработке внутри организма в достаточных количествах при условии наличия нужного «строительного материала». Несложно определить число незаменимых – 8 штук. Они наиболее важны, так как поступают исключительно из внешней среды: пищи, добавок или уколов.

Аминокислоты могут реагировать друг с другом

Подошло время определить, сколько незаменимых аминокислот входит в состав белка:

  • лейцин защищает мышцы и восстанавливает их. Способствует набору мышечной массы;
  • изолейцин стимулирует выделение энергии;
  • лизин укрепляет иммунитет;
  • фенилаланин – это альфа-аминокислота, она влияет на правильную работу ЦНС;
  • метионин способствует сжиганию подкожного жира;
  • треонин влияет на ЦНС, ССС и иммунитет;
  • триптофан участвует в выделении серотонина;
  • валин ускоряет восстановление мышц и улучшает обменные процессы.

Заменимые аминокислоты лучше пополнять с пищей, иначе организм в полной мере покрыть необходимость спортсмена не всегда может.

Среди них:

  • аланин ускоряет процессы углеводного обмена и стимулирует выведение токсинов. Содержится в мясе, рыбе и молочных продуктах;
  • аспарагиновая кислота – это универсальный источник энергии. Поступает в организм из говядины, курятины, молока и сахара (только тростникового);
  • аспарагин улучшает функцию ЦНС. Его много во всех белках животного происхождения, картофеле, орехах и злачных культурах;
  • гистидин относится к ключевым строительным веществам для тела и способствует выделению кровяных телец. Его относительно много в молоке, злаках и мясе;
  • серин усиливает функцию головного мозга и ЦНС. Поступает в организм с арахисом, мясом, злаками и соей;

Расщепление белков на аминокислоты

Виды и задачи белка

Белок покрывает различные задачи в организме, его роль зависит от типа структуры:

    миозин является одним из основных составных частей для роста мышц. Характерной особенностью миозина является участие в нормальной жизнедеятельности сердечной мышцы и системы пищеварения. При употреблении в достаточном количестве нормализуется течение крови;
Читайте так же:  Сывороточный протеин после тренировки

Что такое белок

[3]

Каждый фрагмент белка имеет в своем составе аминокислоты и 4 ключевых компонента: азот, водород, углерод и кислород. Практически не уступает по важности фосфор с серой.

Белки разделяются на 2 категории в зависимости от скорости действия в организме:

  • быстрые – это сывороточный протеин, организм получает его из молока и продуктов из него. Характеристика белка заключается в быстром процессе переваривания и разделения на аминокислотный состав белков. После употребления подобного белка заметно быстрее формируется мышечная масса, после занятий организм восстанавливается значительно быстрее, активно пополняется энергетический состав и подпитываются участки строительным материалом;
  • медленные белки состоят из более сложных соединений, которые обрабатываются организмом за более длительное время. Чаще они имеют пролонгированное действие на протяжении 6–8 часов. Представителями группы медленных белков является соевый вид и казеин. Их используют спортсмены для подавления катаболизма и устранения излишнего количества жировых отложений.

Организм одинаково нуждается в обоих типах белков, иначе могут развиться последствия дефицита. Обычному человеку, не занимающемуся спортом или тяжёлой работой, достаточно 1 г на 1 кг массы. Если человек испытывает интенсивные нагрузки, дозировку следует увеличивать в 2–3 раза.

Суть аминокислот

Продукты богатые важными аминокислотами

Протеин – это результат участия аминокислот и такие знания можно использовать для повышения эффективности тренировок. Нельзя забывать об этой основе, иначе успешного построения мышечной массы добиться будет невозможно. Принципы построения белков стали раскрываться с 1810 года, а полностью состав был расшифрован до 1930 года. По результатам исследования было обнаружено 20 аминокислот, которые и составляют белок. С помощью различной структуры молекул они участвуют в создании миллионов различных белков.

Характерное свойство аминокислот – это растворимость в жидкости и способность лёгкого вступления в химические реакции со щелочными и кислотными растворами. Суть разных аминокислот заключается в способности выступать регулятором метаболизма и в участии в строении клеток мышц. Каждая группа обладает собственным радикалом R, это помогает разделять их на группы по природе происхождения.

Если будет недостаточно 1 аминокислоты в составе, организм возьмёт её из запаса, но постепенно резерв исчерпается. При дефиците даже одного элемента можно столкнуться с тяжёлыми осложнениями, а о росте мышц можно забыть. За счёт других аминокислот не удаётся покрыть недостаток другого типа элемента.

В химии и биологии есть понятие биологически полноценных белков. Оно означает, что присутствуют все аминокислоты с активным действием, входящие в состав белков. Для получения полноценного питания организма стоит добавить в рацион бобовые культуры. Определить, какие аминокислоты входят в состав белков конкретного человека, в домашних условиях невозможно, судить можно только на основании симптомов. Для обеспечения биологической ценности белков нужно воспользоваться лабораторным исследованием, оно выявит, сколько видов аминокислот входит в состав белков и поможет скорректировать питание или назначить добавки.

После получения нужного количества аминокислот, они подвергаются многоэтапным преобразованиям, которые сделают их пригодными для построения белка. Минимальное количество преобразований проходит куриный белок из яиц, так как его состав идеально подходит для усвоения человеком.

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

Зачем нужны аминокислоты в организме

Особенности и функции основных аминокислот

Наибольшее значение и риск появления дефицита отмечается в отношении незаменимых аминокислот.

Сколько аминокислот входит в состав белка из незаменимой группы:

Стоит рассмотреть важнейшие аминокислоты, формирующие состав белка:

  • гистидин. Был выявлен в 1896 году, а научились синтезировать его в 1911 году. Основная его роль заключается в поддержании уровня гемоглобина, участии в выработке кровяных телец. Примечательно, что гистидин причисляется к медиаторам ЦНС;
  • тирозин относится к одной из ключевых аминокислот. Была обнаружена в 1846 году. Функции: ускорение процесса восстановления сил мышц, улучшение настроения, нормализация обмена веществ. Тирозин помещают практически во всё спортивное питание;

Строение протеиногенных аминокислот

Разобравшись с вопросами, сколько видов аминокислот входит в состав белков, и определившись с важностью этих веществ, можно сделать вывод о жизненной необходимости этих компонентов. При составлении рациона нужно учитывать необходимость в аминокислотах, это позволит защититься от последствий их дефицита.

Аминокислоты — строительный материал белка

Человек, который заинтересовался понятием белков, всегда приходит к понятию аминокислот, так как аминокислоты являются строительным материалом для белка. Это будет рассмотрено в данной статье, а также значения некоторых сопутствующих иностранных слов – пептид, полипептид, протеин.

Понятие аминокислоты

Общая структура аминокислот

В общем смысле под аминокислотами понимают органические кислоты, содержащие одну или несколько аминогрупп (-NH2). Из этих всех аминокислот нас будут интересовать только аминокарбоновые, так как именно они являются строительным материалом белков (а есть еще и аминосульфоновые, аминофосфоновые, аминоарсиновые). В таком контексте аминокарбоновые кислоты принято называть просто аминокислоты. Исходя из этого, можно дать следующее определение: аминокислоты — это органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные ( -СООН) и аминные группы, связаны с одним и тем же атомом углерода. Аминокислоты отличаются друг от друга строением только одной части молекулы, а именно боковой группы, обозначаемой в общей структурной формуле символом R.

Читайте так же:  Чем отличается изолят от протеина

Понятие пептида

Две молекулы одной и той же или разных аминокислот могут ковалентно связываться друг с другом при помощи замещенной амидной связи, называемой пептидной связью, с образованием дипептида.

20 аминокислот, из которых строятся белки

Пептидная связь образуется путем отщепления компонентов молекулы воды от карбоксильной группы одной аминокислоты и аминогруппы другой аминокислоты под действием сильных конденсирующих агентов. Три аминокислоты могут соединиться аналогичным образом при помощи двух петидных связей и образовать трипептид; точно также можно получить тетрапептиды и пентапептиды. Если таким способом соединить большое число аминокислот, то возникает структура, называемая полипептидом.

Аминокислотные звенья, входящие в состав пептида, обычно называют остатками (они уже не являются аминокислотами, так как у них не хватает одного атома водорода в каждой аминогруппе и двух атомов – кислорода и водорода – в каждой карбоксильной группе). Таким образом, можно дать следующее определение: пептиды (от греч. peptós — сваренный, переваренный) — это органические вещества, состоящие из остатков аминокислот, соединённых пептидной связью. Количество аминокислот в пептиде может сильно варьировать и в соответствии с их количеством различают:

  • олигопептиды ( молекулы, содержащие до десяти аминокислотных остатков; иногда в их названии упоминается количество входящих в их состав аминокислот, например, дипептид, трипептид, пентапептид и др.);
  • полипептиды ( молекулы, в состав которых входит более десяти аминокислот);
  • белки (соединения, содержащие более 50-90 аминокислотных остатков).

Однако это деление условно и указанные границы у разных источников могут отличаться.

Понятие белков

Из выше сказанного следует, что белками являются полипептиды с большим количеством аминокислотных остатков (от 50-90). Дадим другое определение белка.

Белками называют высокомолекулярные органические соединения (полимеры), молекулы которых построены из остатков аминокислот, число которых очень сильно колеблется и иногда достигает нескольких тысяч.

Как синоним слова белки часто используют слово протеин (от греч. protas – первый, главный). Каждый белок обладает своей, присущей ему последоватеьностью расположения аминокислотных остатков.

В организме встречается более ста видов аминокислот. Все они так или иначе участвуют в обменных процессах, но в структуру белка входят всего лишь 20 различных аминокислот; такие аминокислоты еще называют протеиногенными. На рисунке представлены все 20 протеиногенных аминокислот: глицин, аланин, серин, валин, треонин, лейцин, цистеин, изолейцин, метионин, лизин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, аспарагин, глутамин, аргинин, пролин, фенилаланин, тирозин, триптофан, гистидин.

В количественном отношении белки занимают первое место среди всех макромолекул, содержащихся в живом организме; на их долю приходится не менее половины сухого веса клетки. Биологические функции белков крайне разнообразны. Они выполняют каталитические (ферменты), регуляторные (гормоны), структурные (коллаген, фиброин), двигательные (миозин), транспортные (гемоглобин, миоглобин), защитные (иммуноглобулины, интерферон), запасные (казеин, альбумин, глиадин, зеин) и другие функции. Среди белков встречаются антибиотики и вещества, оказывающие токсическое действие.

Белки – важнейшая составная часть пищи человека и животных. Когда белок поступает в организм с пищей, то не усваивается непосредственно, а расщепляется под воздействием пищеварительных ферментов до аминокислот, из которых организм строит нужные белки.

В связи с этим встает ряд вопросов, которые уже выходят за рамки данной статьи, но обязательно будут рассмотрены вскоре. Мы лишь перечислим их: о важности наличия полного набора из 20 аминокислот, о полноценности белков, о заменимых и незаменимых аминокислотах, как строительном материале белка, о процессах биосинтеза белка, о нарушениях в усвоении белка, о продуктах, богатых на белок.

20 аминокислот в составе белка

Глава III. БЕЛКИ

§ 6. АМИНОКИСЛОТЫ КАК СТРУКТУРНЫЕ ЭЛЕМЕНТЫ БЕЛКОВ

[2]

Природные аминокислоты

Аминокислоты в живых организмах встречаются преимущественно в составе белков. Белки построены в основном двадцатью стандартными аминокислотами. Они являются a-аминокислотами и отличаются друг от друга строением боковых групп (радикалов), обозначаемых буквой R:

Разнообразие боковых радикалов аминокислот играет ключевую роль при формировании пространственной структуры белков, при функционировании активного центра ферментов.

Структура стандартных аминокислот приведена в конце параграфа в табл.3. Природные аминокислоты имеют тривиальные названия, оперировать которыми при записях структуры белков неудобно. Поэтому для них введены трехбуквенные и однобуквенные обозначения, которые также представлены в табл.3.

Пространственная изомерия

У всех аминокислот, за исключением глицина, a-углеродный атом является хиральным, т.е. для них характерна оптическая изомерия. В табл. 3 хиральный атом углерода обозначен звездочкой. Например, для аланина проекции Фишера обоих изомеров выглядят следующим образом:

Для их обозначения, как и для углеводов, используется D, L-номенклатура. В состав белков входят только L-аминокислоты.

L- и D-изомеры могут взаимно превращаться друг в друга. Этот процесс называется рацемизацией.

Интересно знать! В белке зубов – дентине – L-аспарагиновая кислота самопроизвольно рацемизуется при температуре человеческого тела со скорость 0,10 % в год. В период формирования зубов в дентине содержится только L-аспарагиновая кислота, у взрослого же человека в результате рацемизации образуется D-аспарагиновая кислота. Чем старше человек, тем выше содержание D-изомера. Определив соотношение D- и L-изомеров, можно достаточно точно установить возраст. Так были изобличены жители горных селений Эквадора, приписывавшие себе слишком большой возраст.

Химические свойства

Аминокислоты содержат амино- и карбоксильную группы. В силу этого они проявляют амфотерные свойства, то есть свойства и кислот и оснований.

Читайте так же:  Л карнитин исследования научные

При растворении аминокислоты в воде, например, глицина, его карбоксильная группа диссоциирует с образованием иона водорода. Далее ион водорода присоединяется за счет неподеленной пары электронов у атома азота к аминогруппе. Образуется ион, в котором одновременно присутствуют положительный и отрицательный заряды, так называемый цвиттер-ион:

Такая форма аминокислоты является преобладающей в нейтральном растворе. В кислой среде аминокислота, присоединяя ион водорода, образует катион:

В щелочной среде образуется анион:

Таким образом, в зависимости от рН среды аминокислота может быть положительно заряженной, отрицательно заряженной и электронейтральной (при равенстве положительных и отрицательных зарядов). Значение рН раствора, при котором суммарный заряд аминокислоты равен нулю, называется изоэлектрической точкой данной аминокислоты. Для многих аминокислот изоэлектрическая точка лежит вблизи рН 6. Например, изоэлектрические точки глицина и аланина имеют значения 5,97 и 6,02 соответственно.

Две аминокислоты могут реагировать друг с другом, в результате чего отщепляется молекула воды и образуется продукт, который называется дипептидом:

Связь, соединяющая две аминокислоты, носит название пептидной связи. Если пользоваться буквенными обозначениями аминокислот, образование дипептида можно схематически представить следующим образом:

Аналогично образуются трипептиды, тетрапептиды и т.д.:

H2N – лиз – ала – гли – СООН – трипептид

H2N – трп – гис – ала – ала – СООН – тетрапептид

H2N – тир – лиз – гли – ала – лей – гли – трп – СООН – гептапептид

Пептиды, состоящие из небольшого числа аминокислотных остатков, имеют общее название олигопептиды.

Интересно знать! Многие олигопептиды обладают высокой биологической активностью. К ним относится ряд гормонов, например, окситоцин (нанопептид) стимулирует сокращение матки, брадикинин (нанопептид) подавляет воспалительные процессы в тканях. Антибиотик грамицидин С (циклический декапептид) нарушает регуляцию ионной проницаемости в мембранах бактерий и тем самым убивает их. Грибные яды аманитины (октапептиды), блокируя синтез белка, способны вызвать сильное отравление у человека. Широко известен аспартам — метиловый эфир аспартилфенилаланина. Аспартам имеет сладкий вкус и используется для придания сладкого вкуса различным продуктам, напиткам.

Классификация аминокислот

Существует несколько подходов к классификации аминокислот, но наиболее предпочтительной является классификация, основанная на строении их радикалов. Выделяют четыре класса аминокислот, содержащих радикалы следующих типов; 1) неполярные (или гидрофобные); 2) полярные незаряженные; 3) отрицательно заряженные и 4) положительно заряженные:

К неполярным (гидрофобным) относятся аминокислоты с неполярными алифатическими (аланин, валин, лейцин, изолейцин) или ароматическими (фенилаланин и триптофан) R-группами и одна серусодержащая аминокислота – метионин.

Полярные незаряженные аминокислоты в сравнении с неполярными лучше растворяются в воде, более гидрофильны, так как их функциональные группы образуют водородные связи с молекулами воды. К ним относятся аминокислоты, содержащие полярную НО-группу (серин, треонин и тирозин), HS-группу (цистеин), амидную группу (глутамин, аспарагин) и глицин (R-группа глицина, представленная одним атомом водорода, слишком мала, чтобы компенсировать сильную полярность a-аминогруппы и a-карбоксильной группы).

Аспарагиновая и глутаминовая кислоты относятся к отрицательно заряженным аминокислотам. Они содержат по две карбоксильные и по одной аминогруппе, поэтому в ионизированном состоянии их молекулы будут иметь суммарный отрицательный заряд:

К положительно заряженным аминокислотам принадлежат лизин, гистидин и аргинин, в ионизированном виде они имеют суммарный положительный заряд:

В зависимости от характера радикалов природные аминокислоты также подразделяются на нейтральные, кислые и основные. К нейтральным относятся неполярные и полярные незаряженные, к кислым – отрицательно заряженные, к основным – положительно заряженные.

Десять из 20 аминокислот, входящих в состав белков, могут синтезироваться в человеческом организме. Остальные должны содержаться в нашей пище. К ним относятся аргинин, валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин и гистидин. Эти аминокислоты называются незаменимыми. Незаменимые аминокислоты входят часто в состав пищевых добавок, используются в качестве лекарственных препаратов.

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

Интересно знать! Исключительно важную роль играет сбалансированность питания человека по аминокислотам. При недостатке незаменимых аминокислот в пище организм саморазрушается. При этом страдает в первую очередь головной мозг, что приводит к различным заболеваниям центральной нервной системы, психическим расстройствам. Особенно уязвим молодой растущий организм. Так, например, при нарушении синтеза тирозина из фенилаланина у детей развивается тяжелое заболевание финилпировиноградная олигофрения, вызывающее тяжелую умственную отсталость или гибель ребенка.

Источники


  1. Виталий, Каджарян und Наталья Капшитарь 2 тип сахарного диабета: современные подходы к лечению / Виталий Каджарян und Наталья Капшитарь. — М.: LAP Lambert Academic Publishing, 2015. — 104 c.

  2. Изучаем свойства предметов. Упражнения для тренировки и закрепления навыков. 4-5 лет / С. Гаврина и др. — М.: Академия развития, 2006. — 389 c.

  3. Дальке, Рудигер Генеральная уборка. О вкусной и здоровой жизни. Мирная еда. Шоколадотерапия (комплект из 4 книг) / Рудигер Дальке , Симор Коблин , Яна Вадиш. — М.: ИГ «Весь», 2011. — 980 c.
20 аминокислот в составе белка
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here