Альфа и бета аминокислоты

Сегодня предлагаем ознакомится со статьей на тему: альфа и бета аминокислоты с профессиональным описанием и объяснением.

Альфа и бета аминокислоты

Химические свойства аминокислот

Реакции по карбоксильной группе

Декарбоксилирование карбоновых кислот легко протекает, если в a-положении к карбоксилу находится электроноакцепторная группа как, например, СООН (см. главу Дикарбоновые кислоты), NO2, CCl3 и другие. В аминокислотах таким электроноакцептором служит аммониевая группа NH3 + . Реакцию осуществляют при нагревании a-аминокислот в присутствии солей Cu(II) и поглотителей углекислого газа (Ba(OH)2).

В живых организмах этот процесс протекает под действием ферментов – декарбоксилазы и пиридоксальфосфата и приводит к образованию биогенных аминов.

В присутствии окислителей дезаминирование не останавливается на стадии образования амина, протекает окисление аминогруппы до иминогруппы и последующий гидролиз с образованием альдегида.

Этерификация аминокислот спиртами катализируется газообразным хлороводородом. Образующиеся при этом аммониевые соли сложных эфиров аминокислот превращают в нейтральные соединения, действуя на них органическими основаниями, например, триэтиламином.

Наличие двух функциональных групп в молекуле аминокислоты обусловливает реакцию межмолекулярного ацилирования с образованием амидов. Образующаяся связь называется пептидной, а соединения – пептидами или полипептидами. (см. Белки).

Отношение аминокислот к нагреванию

Аминокислоты с различным взаимным расположением амино- и карбоксильных групп при нагревании ведут себя различно. α-Аминокислоты димеризуются и образуют циклические продукты дикетопиперазины. При этом протекает взаимное ацилирование аминогруппы одной молекулы аминокислоты карбоксильной группой другой молекулы.

γ -Аминокислоты при нагревании превращаются в лактамы – продукты внутримолекулярного ацилирования аминогруппы карбоксилом.

β-Аминокислоты отщепляют молекулу аммиака и дают α,β-непредельные кислоты.

Замыкание β-лактамного цикла происходит при взаимодействии β-аминокислот с дициклогексилкарбодиимдом (ДЦК).

Нингидринная реакция (реакция Руэманна)

При кратковременном нагревании α-аминокислот с нингидрином в воде наблюдается изменение окраски раствора с бесцветного на фиолетовый за счет образования нингидринного пигмента (пурпура Руэманна). Эта качественная реакция используется для визуальной идентификации a-аминокислот на тонкослойных и бумажных хроматограммах.

α-Аминокислоты образуют с катионами металлов внутрикомплексные соли. Например, глицин реагирует со свежеосажденным гидроксидом меди, давая синий раствор глицината меди.

Подобно ариламинам ароматические аминокислоты алкилируются, ацилируются и диазотируются по аминогруппе. Аналогично другим замещенным карбоновым кислотам, ароматические аминокислоты превращаются в сложные эфиры и амиды по карбоксильной группе. Обратим внимание на некоторые специфические свойства антраниловой кислоты, позволяющие использовать ее в органическом синтезе. Так, она является исходным соединением в одном из самых удобных методов генерации дегидробензола. Диазотирование антраниловой кислоты алкилнитритами дает цвиттер-ионную соль диазония, которая термически или фотохимически разлагается с образованием дегидробензола.

В промышленности из антраниловой кислоты синтезируют индиго – синий кубовый краситель.

Биоорганическая химия

Аминокислоты.

Аминокислоты (аминокарбоновые кислоты) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные (-COOH) и аминные группы (-NH2).

Строение аминокислот можно выразить приведённой ниже общей формулой, (где R – углеводородный радикал, который может содержать и различные функциональные группы).

Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминные группы (-NH2).

В качестве примера можно привести простейшие: аминоуксусную кислоту, или глицин, и аминопропионовую кислоту или аланин:

Химические свойства аминокислот

Аминокислоты – амфотерные соединения, т.е. в зависимости от условий они могут проявлять как основные, так и кислотные свойства.

За счёт карбоксильной группы (-COOH) они образуют соли с основаниями. За счёт аминогруппы (-NH2) образуют соли с кислотами.

[2]

Ион водорода, отщепляющийся при диссоциации от карбоксила (-ОН) аминокислоты, может переходить к её аминогруппе с образованием аммониевой группировки (NH3 + ).

Таким образом, аминокислоты существуют и вступают в реакции также в виде биполярных ионов (внутренних солей).

Этим объясняется, что растворы аминокислот, содержащих одну карбоксильную и одну аминогруппу, имеют нейтральную реакцию.

Альфа-аминокислоты

Из молекул аминокислот строятся молекулы белковых веществ или белков, которые при полном гидролизе под влиянием минеральных кислот, щелочей или ферментов распадаются, образуя смеси аминокислот.

Общее число встречающихся в природе аминокислот достигает 300, однако некоторые из них достаточно редки.

Среди аминокислот выделяется группа из 20 наиболее важных. Они встречаются во всех белках и получили название альфа-аминокислот.

Альфа-аминокислоты – кристаллические вещества, растворимые в воде. Многие из них обладают сладким вкусом. Это свойство нашло отражение в названии первого гомолога в ряду альфа-аминокислот – глицина, явившегося также первой альфа-аминокислотой, обнаруженной в природном материале.

Читайте так же:  Креатин в горячей воде

Ниже приведена таблица с перечнем альфа-аминокислот:

Специфические свойства аминокислот

Отношение к нагреванию. В этом они напоминают оксикислоты. α-Аминокнслоты образуют дикетопиперазин (межмолекулягныи циклический диамид):

β-Аминокислоты при нагревании отщепляют аммиак и образуют непредельные кислоты:

γ-Аминокислоты претерпевают внутримолекулярную дегидратацию с образованием циклических амидов – лактамов:

2. Для α-аминокислот характерно образование комплексных соединений с ионами меди (I).

При этом образуется растворимый в воде устойчивый комплекс интенсивно синего цвета. Только α-аминокислоты дают подобную синюю окраску.

Значение аминокислот заключается в том, что они являются исходными веществами при построении белковых тел.

В состав белка входит 31 аминокислота, из них 30 а-аминокислот и одна р-аминокислота.

Отметим некоторые из аминокислот.

гликокол (глицин, аминоуксусная кислота)

Относится к α-аминокислотам.

АЛАНИН (α-аминопропиововая кислота)

Различают α- и β-аланины, которые входят в состав белка.

Молекула α-аланина содержит асимметричный атом углерода и существует в виде пары энантиомеров.

В построении молекулы белка принимает участие только L-аланин.

γ-АМИНОМАСЛЯНАЯ КИСЛОТА (ГАМК)

ГАМК содержится в клетках мозга и участвует в процессах торможения.

Дата добавления: 2015-09-29 ; просмотров: 1773 ; ЗАКАЗАТЬ НАПИСАНИЕ РАБОТЫ

Лабораторный журнал

пятница, 25 мая 2012 г.

Аминокислоты

*Аминокислоты – органические вещества. Органическая химия – химия соединений углерода. Самые простые органические вещества – углеводороды. Все другие многочисленные органические соединения можно рассматривать как производные углеводородов, в молекулах которых один или несколько водородных атомов замещены на другие атомы или группы атомов (кислород и азот, галогены, реже – фосфор, сера и др.). Таким образом, органическая химия – химия углеводородов и их производных.

[3]

**Карбоксильную группу – COOH следует отличать от карбонильной группы = CO , которая характерна для альдегидов ( RCOH ) и кетонов ( R 2 CO ).

Аминокислоты можно также рассматривать как производные карбоновых кислот, в молекулах которых атом водорода в углеводородном радикале замещен на аминогруппу.

Бета-аланин – аминокислота омоложения

Здравствуйте, мои уважаемые читатели. С вами я, Галина Баева, и я продолжаю рассказ об уникальной аминокислоте Бета-аланине и его производных. Начало читайте здесь: http://zaryad-zhizni.ru/svoystva-beta-alanina/.

Бета-аланин является предшественником дипептидов карнозина и ансерина, которые защищают мышечную ткань от ядовитых продуктов метаболизма, выделяющихся при интенсивной работе, они способствуют увеличению продуктивной деятельности, снижению утомления, увеличению мышечной массы и повышению выносливости, за что его полюбили спортсмены – тяжелоатлеты и бодибилгеры.

Карнозин и ансерин – буферный щит и антиоксидантная защита – рассматриваются также как дипептиды омоложения. Они защищают наш организм от всевозможных напастей, предохраняя белковые молекулы и информационную матрицу ДНК. Он является универсальным детоксикатором и протектором головного мозга, глаз, сердца и скелетных мышц.

Антигликирующее действие

Глюкоза в избыточной концентрации далеко не безразличное вещество, а иначе сахарный диабет не вызывал бы столь тяжелых последствий. В ряду других токсических эффектов, глюкоза способна атаковать молекулы белков, присоединяясь к аминогруппе лизина, что активизируется соседним пролином. Белок меняет свою структуру и перестает работать. Соединение бета-аланин – гистидин похоже на соединение лизин – пролин, в результате карнозин вызывает огонь углеводных радикалов на себя, сохраняя тем самым структуру белка. Кроме того, испорченная глюкозой белковая молекула должна быть разрушена, чтобы ее составные части пошли на строительство нового белка, но не тут-то было: глюкозный каркас мешает работе ферментов – протеаз, застревая, как кость в горле. На выручку приходит карнозин, который действует двояким образом: он либо способствует скорейшему расщеплению белка, либо восстановлению его первоначальной структуры.

Гликозилирование коллагена (белка кожи) приводит к образованию поперечных сшивок, в результате чего теряется его природная упругость, что вызывает появление морщин. Карнозин и здесь восстанавливает структуру белка, что привело в восторг косметологов.

Карнозин способен взаимодействовать с альдегидами и кетонами, препятствуя их разрушительному действию на белки. В настоящее время доказано, что карнозин защищает от гликирования актин скелетных мышц и гистоны печени, но наука не стоит на месте и нас еще ждут чудные открытия.

В эксперименте было обнаружено, что карнозин увеличивает выживаемость грызунов после их облучения ионизирующей радиацией. Изучая этот феномен, ученые установили, что карнозин снижает число разрывов ядерной ДНК и сохраняет ее структуру, т.е. предохраняет информационную матрицу клетки от повреждений. Внесение карнозина в культуру клеток прибавило им жизни и обратило вспять признаки старения.

Читайте так же:  Витамины входят в состав

Карнозин омолаживает не только снаружи, но и внутри, на уровне клеток и ДНК. На концах информационной матрицы имеют повторяющиеся участки нуклеотидных последовательностей, называемые теломерами. В процессе переписывания информации с ДНК на ДНК теломеры укорачиваются, подстригаемые ферментами теломеразами. При определенной длине теломер переписывание информации становится невозможным и происходит запрограммированная гибель клетки. Карнозин замедляет время укорочения теломер, продляя жизнь ДНК, а вместе с ней и жизнь клетки, что позволило назвать карнозин «пептидом молодости».

Клеточное старение кроме коротких теломер характеризуется накоплением продуктов гликозирования и окисления – мусорных белков, испорченных соединением с глюкозой или свободными радикалами. Эти белки не выполняют своих функций, но и не утилизируются, ибо их измененная структура с трудом поддается расщеплению ферментами. Признаком стареющих белков является наличие у них карбонильных групп (СО). Карнозин взаимодействует с СО-группами стареющих белков. Этот процесс называется карнозинация. После чего комплекс белок + карнозин либо быстро расщепляется на аминокислотные составляющие, либо восстанавливается природная структура белка, т.е. карнозин осуществляет уборку клетки и починку сломанных белковых молекул.

Как защита клеток от физиологического старения, так и антигликилирующая активность проявляется при достаточно высоких концентрациях карнозина.

Карнозин – пептид – реаниматор, возвращающий к жизни убитые свободными радикалами белки.

Антитоксическая функция

Карнозин способен соединяться с тяжелыми металлами, такими как мышьяк, ртуть, свинец, кадмий, которые являются клеточными ядами, нейтрализовать их и выводить с желчными кислотами через кишечник и мочевую систему. Кроме того, карнозин связывается с металлами с переменной валентностью: железом, цинком, марганцем, никелем, ванадием, подавляя их окислительную активность, разрушающую структуры клеток.

Прием бета-аланина – предшественника карнозина, является альтернативой хелатирующей терапии, при которой в условиях клиники в организм вводят специальные препараты для связывания тяжелых металлов и их удаления. Бета-аланин доступен и безопасен, он принимается с пищей и может быть рекомендован в качестве антитоксического средства всем людям, находящимся в условиях загрязненной окружающей среды, а также детям до и после вакцинации для выведения из организма мышьяка и ртути, которые используются как консерванты вакцинных препаратов.

Блокирование патологических субстанций

При болезни Паркинсона и болезни Альцгеймера в головном мозгу накапливаются патологические субстанции – альфа — синуклеин и бета – амилоид, которые приводят к клиническим проявлениям болезни: слабоумие и непроизвольное подергивание конечностей. Карнозин блокирует и выводит амилоид и препятствует накоплению синуклеина, тем самым способствуя медленному прогрессированию заболевания и поддерживания благоприятного качества жизни заболевшего.

Регуляторная деятельность

Известно, что карнозин накапливается в головном мозгу, где он осуществляет разнообразную регуляторную деятельность.

Он существенно уменьшает активность фермента МАО-В, который окисляет многие нейромедиаторы головного мозга: дофамин, серотонин, норадреналин (норэпинефрин). При чрезмерной активности МАО-В возникает недостаток нейромедиаторов, а они, между прочим, повышают настроение и вызывают чувство удовлетворенности жизнью. При дефиците нейромедиаторов возникает депрессия, упадок сил, общая лень. Карнозин, блокируя МАО-В, борется с депрессией, возвращает бодрость и хорошее настроение.

Карнозин усиливает связывание нейромедиатора глютамата с клеточными рецепторами в определенных отделах мозга, что приводит к возбуждению данных отделов и увеличению уровня энергии и поддержания высокой мотивации

Карнозин выборочно подавляет зависимую от оксида азота активацию фермента гуанилатциклазы, тем самым контролируя зависимый от образования циклического гуанидин-монофосфата путь транмембранной передачи клеточного сигнала.

Бета-аланин тормозит выработку гистамина, который провоцирует расширение периферических сосудов, что вызывает ощущение приливов при климаксе.

В период менопаузы выработка собственного бета-аланина сокращается, что провоцирует появление жара, повышенной потливости, перепадов настроения и других негативных реакций, поэтому есть смысл принимать его дополнительно в препаратах, что существенно улучшает качество жизни.

Открытие карнозина

А теперь будем гордиться.

Бета – аланин и его производные карнозин и ансерин, которые применяются и в спортивной медицине для улучшения достижения атлетов, и в клинической медицине, помогая женщинам в непростой период климакса были открыты и изучены русскими учеными, что по праву может считаться мировым достижением отечественной биохимии.

В далеком 1900 году русский ученый Владимир Сергеевич Гулевич выделил из безбелкового мышечного экстракта новое вещество, который он назвал карнозин от латинского слова «мясо» — carno, carnis. Через одиннадцать лет исследований он установил, что карнозин представляет собой дипептид и определил составляющие его аминокислоты: бета-аланин и гистидин.

Важность этого соединения для организма человека показал в своих работах академик Сергей Евгеньевич Северин (1901 – 1993 гг.), открывший, что в присутствии карнозина утомленное мышечное волокно восстанавливает свою работу, что получило название «феномен Северина». Открытие было сделано еще в 1949 году, а потом на протяжении нескольких десятилетий изучался механизм феномена. Благодаря работам С.Е.Северина и его учеников стало известно, что карнозин является мощным буфером протонов и антиоксидантом, восстанавливающим работу кальциевых каналов.

Читайте так же:  Не хватает в организме витамина

Ученики С.Е.Северина, работающие под его руководством, а в последствии самостоятельно, сделали множество важных открытий, касающихся функций карнозина, в т.ч. что карнозин связывает и выводит тяжелые металлы, механизмы восстановления белковой молекулы и другие, что явилось важным вкладом русской биохимической школы в мировую науку.

Подписывайтесь на обновления, делитесь информацией в социальных сетях. С вами была я, Галина Баева.

Все о витаминах и микроэлементах

Микроэлементы и минералы
Белки, пептиды и аминокислоты

Витаминная недостаточность: авитаминозы, гиповитаминозы

Витаминная недостаточность может проявляться в виде авитаминозов, гиповитаминозов и скрытых форм.

Авитаминозы представляют собой наиболее выраженную тяжелую форму витаминной недостаточности, обусловленную, как правило, продолжительным пи. Подробнее

Классификация витаминов

В непосредственной связи с определением понятия «витамины» и твердой установки, что следует относить к витаминам, находится и классификация витаминов. Нечеткость в определении витаминов повлекла за собой отнесение к витаминам ряда витаминоподобных. Подробнее

О витаминах

Несмотря на то, что прошло более 100 лет с момента зарождения витаминологии как науки (1880), четкого определения витаминов до настоящего времени нет. Функ, давший название и первым предложивший термин «витамины, предусматривал наличие в их состав. Подробнее

Витамин B5 (пантотеновая кислота)

Пантотеновая кислота как самостоятельное биологически активное вещество выделено в 1933 r. Виллиамсом. Этим же авторам совместно c Майором в 1940 r. осуществлен синтез пантотеновой кислоты. Пантотеновая кислота в основном состоит из пантоевой кисл. Подробнее

Витамин PP (ниацин / никотиновая кислота)

Название витамина — РР — означает противопеллагрический.

Никотиновую кислоту впервые получил в 1867 г. Хубер. Однако витаминные свойства и ее роль в питании были установлены только в 1936-1937 гг. Коехном, Элвикьемом и др. (1936).

Витамин A (ретинол)

Витамины группы A объединяют вещества с общим биологическим действием. K ним относятся ретинол (витамин А — спирт), ретиналь (витамин А — альдегид), ретиноевая кислота (витамин А — кислота). Витамин A содержится только в продуктах животного происх. Подробнее

Витамин E (токоферол)

Само название витамина Е — токоферол — говорит о том, что он необходим для полноценной репродуктивной функции организма (от греч. «toko — потомство и лат. «ferre — приносить).

Витамины группы E объединяют 8 токоферолов, обозначаемых начальными. Подробнее

Вопрос 104

Строение и классификация альфа-аминокислот

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

Природные аминокислоты отвечают общей формуле RCH(NH2)COOH и отличаются строением радикала R. Формулы и тривиальные названия важнейших аминокислот приведены в таблице. Для биологического функционирования аминокислот в составе белков определяющим является полярность радикала R. По этому признаку аминокислоты разделяют на следующие основные группы (см. таблицу).

Таблица. Важнейшие a -аминокислоты RCH(NH2)COOH

Аминокислоты, содержащие неполярный радикал R

Аминокислоты, содержащие полярный неионогенный радикал R

Аминокислоты, содержащие полярный положительно заряженный радикал R

Аминокислоты, содержащие полярный отрицательно заряженный радикал R

1.Аминокислоты, содержащие неполярный радикал R. Такие группы располагаются внутри молекулы белка и обуславливают гидрофобные взаимодействия.

2.Аминокислоты, содержащие полярный неионогенный радикал R. Аминокислоты этого типа имеют в составе бокового радикала полярные группы, не способные к ионизации в водной среде (спиртовый гидроксил, амидная группа). Такие группы могут располагаться как внутри, так и на поверхности молекулы белка. Они участвуют в образовании водородных связей с другими полярными группами.

3.Аминокислоты, содержащие радикал R, способный к ионизации в водной среде с образованием положительно или отрицательно заряженных групп. Такие аминокислоты содержат в боковом радикале дополнительный основный или кислотный центр, который в водном растворе может соответственно присоединять или отдавать протон.

В белках ионогенные группы этих аминокислот располагаются, как правило, на поверхности молекулы и обуславливают электростатические взаимодействия.

Неполярные: аланин, валин, изолейцин, лейцин, пролин, метионин, фенилаланин, триптофан,

Полярные незаряженные (заряды скомпенсированы) при pH=7: [], серин, треонин, цистеин, аспарагин, глутамин, тирозин

Полярные заряженные отрицательно при pH=7: аспартат, глутамат

Полярные заряженные положительно при pH=7: лизин, аргинин, гистидин

По функциональным группам

Моноаминомонокарбоновые: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин

Оксимоноаминокарбоновые: серин, треонин

Моноаминодикарбоновые: аспартат, глутамат, за счёт второй карбоксильной группы несут в растворе отрицательный заряд

Читайте так же:  Минеральные вещества и аминокислоты

Амиды моноаминодикарбоновых: аспарагин, глутамин

Диаминомонокарбоновые: лизин, аргинин, несут в растворе положительный заряд

Серосодержащие: цистеин, метионин

Ароматические: фенилаланин, тирозин, триптофан, (гистидин)

Гетероциклические: триптофан, гистидин, пролин

По классам аминоацил-тРНК-синтетаз

Класс I: валин, изолейцин, лейцин, цистеин, метионин, глутамат, глутамин, аргинин, тирозин, триптофан

Класс II: глицин, аланин, пролин, серин, треонин, аспартат, аспарагин, гистидин, фенилаланин

Для аминокислоты лизин существуют аминоацил-тРНК-синтетазы обоих классов.

По путям биосинтеза

Пути биосинтеза протеиногенных аминокислот разноплановы. Одна и та же аминокислота может образовываться разными путями. К тому же совершенно различные пути могут иметь очень похожие этапы. Тем не менее, имеют место и оправданы попытки классифицировать аминокислоты по путям их биосинтеза. Существует представление о следующих биосинтетических семействах аминокислот: аспартата, глутамата, серина, пирувата и пентоз. Не всегда конкретную аминокислоту можно однозначно отнести к определённому семейству; делаются поправки для конкретных организмов и учитывая преобладающий путь. По семействам аминокислоты обычно распределяют следующим образом:

Семейство аспартата: аспартат, аспарагин, треонин, изолейцин, метионин, лизин.

Семейство глутамата: глутамат, глутамин, аргинин, пролин.

Семейство пирувата: аланин, валин, лейцин.

Семейство серина: серин, цистеин, глицин.

Семейство пентоз: гистидин, фенилаланин, тирозин, триптофан.

Фенилаланин, тирозин, триптофан иногда выделяют в семейство шикимата.

По способности организма синтезировать из предшественников

Для большинства животных и человека незаменимыми аминокислотами являются: валин, изолейцин, лейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан

Для большинства животных и человека заменимыми аминокислотами являются: глицин, аланин, пролин, серин, цистеин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, тирозин.

Классификация аминокислот на заменимые и незаменимые не лишена недостатков. К примеру, тирозин является заменимой аминокислотой только при условии достаточного поступления фенилаланина. Для больных фенилкетонурией тирозин становится незаменимой аминокислотой. Аргинин синтезируется в организме человека и считается заменимой аминокислотой, но в связи с некоторыми особенностями его метаболизма при определённых физиологических состояниях организма может быть приравнен к незаменимым. Гистидин также синтезируется в организме человека, но не всегда в достаточных количествах, потому должен поступать с пищей.

По характеру катаболизма у животных

Биодеградация аминокислот может идти разными путями.

По характеру продуктов катаболизма у животных протеиногенные аминокислоты делят на три группы:

Глюкогенные — при распаде дают метаболиты, не повышающие уровень кетоновых тел, способные относительно легко становиться субстратом для глюконеогенеза: пируват, α-кетоглутарат, сукцинил-KoA, фумарат, оксалоацетат

Кетогенные — распадаются до ацетил-KoA и ацетоацетил-KoA, повышающие уровень кетоновых тел в крови животных и человека и преобразующиеся в первую очередь в липиды

Глюко-кетогенные — при распаде образуются метаболиты обоих типов

Глюкогенные: глицин, аланин, валин, пролин, серин, треонин, цистеин, метионин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, аргинин, гистидин.

Кетогенные: лейцин, лизин.

Глюко-кетогенные (смешанные): изолейцин, фенилаланин, тирозин, триптофан.

Стереоизомеры (пространственные изомеры) — химические соединения, имеющие одинаковое строение, но отличающиеся пространственным расположением атомов. Стереоизомеры имеют одинаковую конституцию, но различные конфигурацию и/или конформацию.

АМИНОКИСЛОТЫ

Белки — высокомолекулярные природные полимеры, состоящие из аминокислотных остатков, соединенных пептидной связью; являются главной составной частью живых организмов и молекулярной основой процессов жизнедеятельности.

В природе известно более 300 различных аминокислот, но только 20 из них входят в состав белков человека, животных и других высших организмов. Каждая аминокислота имеет карбоксильную группу, аминогруппув α-положении (у 2-го атома углерода) и радикал(боковую цепь), отличающийся у различных аминокислот. При физиологическом значении рН (

7,4) карбоксильная группа аминокислот обычно диссоциирует, а аминогруппа протонируется.

Все аминокислоты (за исключением глицина) содержат асимметричный атом углерода (т. е. такой атом, все четыре валентные связи которого заняты различными заместителями, он называется хиральныи центром), поэтому могут существовать в виде L- и D-стереоизомеров (эталон – глицериновый альдегид):

Для синтеза белков человека используются только L-аминокислоты. В белках с длительным сроком существования L-изомеры медленно могут приобретать D-конфигурацию, причем это происходит с определенной, характерной для каждой аминокислоты скоростью. Так, белки дентина зубов содержат L-аспартат, который переходит в D-форму при температуре тела человека со скоростью 0,01% в год. Поскольку дентин зубов практически не обменивается и не синтезируется у взрослых людей в отсутствие травмы, по содержанию D-аспартата можно установить возраст человека, что используется в клинической и криминалистической практике.

Все 20 аминокислот в организме человека различаются по строению, размерам и физико-химическим свойствам радикалов, присоединённых к α-углеродному атому.

Структурные формулы 20-ти протеиногенных аминокислот обычно приводят в виде так называемой таблицы протеиногенных аминокислот:

Читайте так же:  Сколько можно хранить протеин

В последнее время для обозначения аминокислот используют однобуквенные обозначения, для их запоминания используется мнемоническое правило (четвертый столбец).

Глицин Gly G Glycine Гли
Аланин Ala A Alanine Ала
Валин Val V Valine Вал
Изолейцин Ile I Isoleucine Иле
Лейцин Leu L Leucine Лей
Пролин Pro P Proline Про
Серин Ser S Serine Сер
Треонин Thr T Threonine Тре
Цистеин Cys C Cysteine Цис
Метионин Met M Methionine Мет
Аспарагиновая кислота Asp D asparDic acid Асп
Аспарагин Asn N asparagiNe Асн
Глутаминовая кислота Glu E gluEtamic acid Глу
Глутамин Gln Q Q-tamine Глн
Лизин Lys K before L Лиз
Аргинин Arg R aRginine Арг
Гистидин His H Histidine Гис
Фенилаланин Phe F Fenylalanine Фен
Тирозин Tyr Y tYrosine Тир
Триптофан Trp W tWo rings Три

Существуют разные классификации аминокислот. Одна из них основана на характеристике интенсивности молекулярного взаимодействия бокового радикала с водой.

1. Гидрофобные (неполярные) (гли, ала, вал, лей, про, иле, три, фен).

2. Гидрофильные (полярные):

а) незаряженные (сер, тре, цис, асн, глн, тир*, мет*);

— отрицательно заряженные (глу, асп);

— положительно заряженные (лиз, арг, гис).

*некоторые источники относят тир и мет к гидрофобным аминокислотам.

Гидрофильные вещества интенсивно взаимодействуют с молекулами воды, они содержат полярные химические связи. Гидрофобность – это физическое свойство молекулы, которая «стремится» избежать контакта с водой. Гидрофобные молекулы обычно неполярны и «предпочитают» находиться среди других нейтральных молекул и неполярных растворителей. Гидрофильность и гидрофобность являются проявлением сил Ван-дер-Ваальса (группа слабых взаимодействий). Эти взаимодействия в основном определяют силы, ответственные за формирование пространственной структуры биологических макромолекул.. Пространственная структура воды стремится вытеснить гидрофобные группы, нарушающие сеть из связанных водородными связями молекул воды. Такое выталкивание из водного раствора и называют гидрофобным взаимодействием. Известно, что биологические биополимеры функционируют в водном окружении и именно наличие гидрофобных связей в значительной мере определяет форму, которую приобретает макромолекула.

Можно классифицировать аминокислоты по строению радикала:

1. Алифатические (гли, ала, вал, лей, илей).

2. Гидроксиаминокислоты (сер, тре).

3. Дикарбоновые (асп, глу).

4. Амиды дикарбоновых кислот (асн, глн).

5. Серосодержащие (мет, цис).

6. Циклические (фен, тир, три, гис).

7. Диаминомонокарбоновые (лиз, арг).

8. Иминокислота (про).

В состав белков человека входит 19 аминокислот и 1 циклическая иминокислота — пролин, имеющая иминогруппу -NH-. Роль гидрофобного радикала в этой молекуле играет насыщенная алифатическая трехуглеродная цепь, образующая 5-членный цикл между α-углеродным атомом и иминогруппой:

Некоторые белки содержат аминокислоты с модифицированными радикалами, отсутствующие в других белках. Так, в полипептидную цепь коллагена входит гидроксилизин, эластина и коллагена — гидроксипролин. Факторы свертывания крови протромбин, проконвертин, белки костной ткани остеокальцин, сиалопротеин содержат γ-карбоксиглутаминовую кислоту:

Гидроксилизин Гидроксипролин γ-Карбоксиглутаминовая кислота

Модификация радикалов таких аминокислот обычно происходит уже после включения их в полипептидную цепь, т.е. на постсинтетическом периоде.

Существует еще одна классификация аминокислот, по способности организма синтезировать их из предшественников:

Незаменимые для человека: валин, изолейцин, лейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан, аргинин (незаменима для детей), гистидин.

Заменимые для человека: глицин, аланин, пролин, серин, цистеин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, тирозин.

Мнемоническое правило для запоминания заменимых и незаменимых аминокислот:

Фенилаланин Валин Метионин
Лизин Лейцин Треонин
Аргинин* Изолейцин
Гистидин Триптофан

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Для студента самое главное не сдать экзамен, а вовремя вспомнить про него. 9791 —

| 7398 — или читать все.

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

Источники


  1. Курланд, Зак Йога. 9 программ для утренней тренировки / Зак Курланд. — М.: Эксмо, 2011. — 240 c.

  2. Гиппиус, С. В. Актерский тренинг. Гимнастика чувств / С.В. Гиппиус. — М.: Прайм-Еврознак, 2006. — 384 c.

  3. Макаров, Р.Р. Женщине о здоровье / Р.Р. Макаров. — М.: Медгиз, 1961. — 181 c.
Альфа и бета аминокислоты
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here