Амфотерные свойства аминокислот обусловлены

Сегодня предлагаем ознакомится со статьей на тему: амфотерные свойства аминокислот обусловлены с профессиональным описанием и объяснением.

Амфотерные свойства аминокислот обусловлены

5.4.2. Свойства аминокислот

Аминокислоты — это бесцветные кристаллические твердые вещества. Обычно они растворимы в воде и нерастворимы в органических растворителях. В нейтральных водных растворах аминокислоты существуют в виде биполярных ионов (цвиттерионов) и ведут себя как амфотерные соединения, т. е. проявляются свойства и кислот, и оснований.

Каждая аминокислота характеризуется определенным значением рН, при котором она существует в нейтральной цвиттерионной форме в виде четко выраженного биополя (рис. 5.24). Если при этом значении рН поместить аминокислоту в электрическое поле, то она не будет перемещаться ни к катоду, ни к аноду. Значение рН, соответствующее этому электрически нейтральному состоянию, называется изоэлектрической точкой данной аминокислоты. Для каждой аминокислоты характерна, следовательно, своя особая изоэлектрическая точка.


Рис. 5.24. Нейтральная цвиттерионная форма аминокислоты

(-NH2, основная группа, обладает сильным сходством к H + — ионам)

(-COOH, кислотная группа, диссоциирует с высвобождением H + -ионов)

Амфотерная природа аминокислот существенна в биологическом отношении, так как она означает, что аминокислоты способны в растворах действовать как буферы — препятствовать изменениям рН. Достигается это благодаря тому, что при повышении рН они выступают в роли доноров Н + — ионов, а при понижении — в роли акцепторов этих ионов. На рис. 5.25 показано, что происходит, когда к аминокислоте при значении рН, равном ее изоэлектрической точке, добавляют какую-либо кислоту (А) или какое-либо основание (Б).


Рис. 5.25. Влияние кислоты и основания на изоэлектрическую точку аминокислоты. Вверху показана цвиттерионная форма аминокислоты при изоэлектрической точке, при которой суммарный заряд молекулы равен нулю. А. К раствору аминокислоты добавляется кислота (рН понижается). Аминокислота присоединяет ионы Н + , приобретает положительный заряд и будет теперь в электрическом поле перемещаться к отрицательному электроду (катоду). Ее суммарный заряд становится положительным. Б. К раствору добавляется основание. Аминокислота отдает ионы Н + (рН повышается), приобретает отрицательный заряд и будет теперь в электрическом поле перемещаться к положительному электроду (аноду). Ее суммарный заряд становится отрицательным

Амфотерные свойства аминокислот обусловлены

4.3. Свойства аминокислот

Физические свойства . Аминокислоты – твердые кристаллические вещества с высокой т.пл., при плавлении разлагаются. Хорошо растворимы в воде, водные растворы электропроводны. Эти свойства объясняются тем, что молекулы аминокислот существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет переноса протона от карбоксила к аминогруппе.

Химические свойства . Аминокислоты проявляют свойства оснований за счет аминогруппы и свойства кислот за счет карбоксильной группы, т.е. являются амфотерными соединениями. Подобно аминам, они реагируют с кислотами с образованием солей аммония:

H 2 N–CH 2 –COOH + HCl ® Cl — [H 3 N–CH 2 –COOH] +

Как карбоновые кислоты они образуют функциональные производные:

H 2 N–CH 2 –COOH + NaOH ® H 2 N–CH 2 –COO — Na + + H 2 O

б) сложные эфиры

Кроме того, возможно взаимодействие амино- и карбоксильной групп как внутри одной молекулы (внутримолекулярная реакция), так и принадлежащих разным молекулам (межмолекулярная реакция).

Практическое значение имеет внутримолекулярное взаимодействие функциональных групп e -аминокапроновой кислоты, в результате которого образуется e -капролактам (полупродукт для получения капрона):

Межмолекулярное взаимодействие трех a -аминокислот приводит к образованию трипептида и т.д.

Фрагменты молекул аминокислот, образующие пептидную цепь, называются аминокислотными остатками, а связь CO–NH — пептидной связью.

Химические свойства. 1. Аминокислоты — это органические амфотерные соединения

1. Аминокислоты — это органические амфотерные соединения. Они содержат в составе молекулы две функциональные группы противоположного характера: аминогруппу с основными свойствами и карбоксильную группу с кислотными свойствами. Аминокислоты реагируют как с кислотами, так и с основаниями:

При растворении аминокислот в воде карбоксильная группа отщепляет ион водорода, который может присоединиться к аминогруппе. При этом образуется внутренняя соль, молекула которой представляет собой биполярный ион, который называется цвиттер-ионом:

Кислотно-основные превращения аминокислот в различных средах можно изобразить следующей схемой:

Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, щелочную или кислую среду в зависимости от количества функциональных групп. Так, глутаминовая кислота образует кислый раствор (две группы —СООН, одна —NH2), лизин — щелочной (одна группа —СООН, две —NH2).

2. Трансаминирование — одна из реакций метаболизма аминокислот, которая заключается в переносе аминогруппы (NH2) из аминокислоты в кетокислоты; в результате образуется другая кетокислота и аминокислота.

3. Дезаминирование — этоотщепление аминогруппы (—NH2) из молекулы органического соединения.

Дезаминирование играет важную роль в процессах обмена веществ, в частности в катаболизме аминокислот. Доказано существование 4 типов дезаминирования аминокислот (отщепление аминогруппы). Выделены соответствующие ферментные системы, катализирующие эти реакции, и идентифицированы продукты реакции. Во всех случаях NH2-группа аминокислоты освобождается в виде аммиака.

4. Декарбоксилирование– это процесс отщепления карбоксильной группы аминокислот в виде СО2 получил название декарбоксилирования. Несмотря на ограниченный круг аминокислот и их производных, подвергающихся декарбоксилированию в животных тканях, образующиеся продукты реакции – биогенные амины – оказывают сильное фармакологическое действие на множество физиологических функций человека и животных. Например, в животных тканях с высокой скоростью протекает декарбоксилирование гистидина под действием специфической декарбоксилазы.

Гистамин оказывает широкий спектр биологического действия. По механизму действия на кровеносные сосуды он резко отличается от других биогенных аминов, так как обладает сосудорасширяющим свойством. Большое количество гистамина образуется в области воспаления, что имеет определенный биологический смысл. Вызывая расширение сосудов в очаге воспаления, гистамин тем самым ускоряет приток лейкоцитов, способствуя активации защитных сил организма. Кроме того, гистамин участвует в секреции соляной кислоты в желудке, что широко используется в клинике при изучении секреторной деятельности желудка (гистаминовая проба). Он имеет прямое отношение к явлениям сенсибилизации и десенсибилизации. При повышенной чувствительности к гистамину в клинике используют антигистаминные препараты (санорин, димедрол и др.), оказывающие влияние на рецепторы сосудов. Гистамину приписывают также роль медиатора боли.

5. Превращения аминокислот при нагревании. α-Аминокислоты, а еще легче их эфиры, при нагревании образуют циклические пептиды — дикетопиперазины:

β-Аминокислоты при нагревании образуют α,β-ненасыщенные кислоты с отщеплением аминогруппы и водорода от соседних атомов углерода:

Читайте так же:  Витамины д3 для женщин

γ-, δ- и ε-Аминокислоты, как и соответствующие оксикислоты, легко отщепляют воду и циклизуются, образуя внутренние амиды — лактамы:

6. Качественные реакции на аминокислоты.Качественные (цветные) реакции аминокислот сохранили свое важное значение до настоящего времени. Общая качественная реакция α-аминокислот – это реакция с нингидрином. Все аминокислоты окисляются нингидрином с образованием продуктов, окрашенных в сине-фиолетовый цвет. Эта реакция может быть использована для количественного определения аминокислот спектрофотометрическим методом.

Для обнаружения пептидных связей в пептидах и белках служит биуретовая реакция. Для обнаружения ароматических и гетероциклических альфа-аминокислот используют ксантопротеиновую реакцию. (от греч. ксантос — желтый). При нагревании ароматических аминокислот с концентрированной азотной кислотой происходит нитрование бензольного кольца и образуются соединения, окрашенные в желтый цвет.

Дата добавления: 2015-08-04 ; просмотров: 723 ; ЗАКАЗАТЬ НАПИСАНИЕ РАБОТЫ

Амфотерные свойства аминокислот. Ответ подтвердите реакциями с цистеином.

Амофтерные — значит проявляют и свойства кислоты, и свойства основания.
У аминокислот есть кислотная группа -COOH, значит, они проявляют свойства кислот и реагируют с основаниями:
H2N — CH2 — COOH + NaOH = H2N — CH2 — COONa + H2O
У аминокислот есть основная аминогруппа, поэтому они проявляют свойства оснований и реагируют с кислотами:
H2N — CH2 — COOH + HCl = (H3N — CH2 — COOH)Cl + H2O
В этой реакции образуется соль — солянокислый глицин.
Таким образом, аминокислоты амфотерны.

(не те реакции)

65. Заменимые и незаменимые аминокислоты. Приведите примеры. Напишите уравнения реакции образования цистина и цистеина.

1)HS-CH2-CH(NH2)-COOH (цистеин) —(O2, -H2O)—> HOOC-CH(NH2)-CH2-S-S-CH2-CH(NH2)-COOH (цистин)

2)CH2=CH-CN (акрилонитрил) —(S, t)—>

—(NH3)—> HS-CH2-CH(NH2)-CN —(H2O)—> HS-CH2-CH(NH2)-COOH (цистеин)

Аланин способствует восстановлению после травм. Регулирует уровень сахара в крови. Участвует в энергообразовании. Способствует запасанию гликогена мышцами и печенью.

Аспарагин участвует в метаболизме нервной системы. Участвует в синтезе аминокислот в печени. Способствует выработке аспарагиновой кислоты, которая участвует в синтезе ДНК и РНК.

Аспарагиновая кислота активизирует иммунную систему. Снижает утомляемость. Способствует превращению углеводов в мышечную энергию. Образует лизин и метионин.

Глутамин стимулирует память и мышление. Участвует в синтезе протеина. Повышает выносливость. Нейтрализует токсические соединения в организме. Снижает тягу к алкоголю и сладостям.

Глицин — антидепрессант. Повышает умственную работоспособность. Ослабляет влечение к алкоголю. Снижает кислотность желудка. Участвует в образовании заменимых аминокислот.

Глутаминовая кислота участвует в метаболизме аминокислот. Выполняет функции нейромедиатора в ЦНС. Играет важную роль в углеводном обмене.

Пролин укрепляет суставы и связки. Участвует в выработке энергии. Способствует заживлению ран.

Серин укрепляет иммунную систему. Необходим для нормального обмена жиров и жирных кислот. Участвует в биосинтезе глицина, метионина, цистеина, и триптофана.

Тирозин — антидепрессант. Подавляет аппетит. Способствует функционированию надпочечников и щитовидной железы. Участвует в биосинтезе адреналина, гормонов щитовидной железы.

Цистеин ускоряет заживление тканей. Стимулирует рост волос. Активизирует иммунную систему. Улучшает мозговую деятельность. Переносит аминокислоты по организму. Антиоксидант.

Валин содержится в моркови, свекле, зерновых, мясе, грибах, молочных продуктах, арахисе. Валин метаболизируется в мышечную ткань, стимулирует умственную деятельность. Валин необходим организму для поддержания нужного уровня обмена азота.

Изолейцин содержится в рыбе, курином мясе, печени, миндале, кешью, в соевых белках. Изолейцин регулирует уровень сахара в крови. Участвует в синтезе гемоглобина. Повышает выносливость организма. Участвует в синтезе метаболизма в мышцах. Расщепляет холестерин.

Лейцин содержится в бобах, буром рисе, пшеничной муке и орехах. Лейцин является источником энергии, способствует восстановлению мышц и костей. Снижает повышенный уровень сахара в крови при диабетах.

Лизин содержат сельдерей, зеленые овощи, молоко, яйца, дрожжевые продукты, мясо. Лизин необходим для роста костной ткани, поддержания женской половой функции. Поддерживает обмен азота в организме. Оказывает противовирусное действие. Стимулирует умственную деятельность.

Метионин содержат в себе яйца, бобовые, лук, чеснок, мясо, йогурты. Метионин улучшает пищеварение, помогает перерабатывать жир. Расщепляет холестерин. Предотвращает выпадение волос. Антиоксидант.

Треонин содержится в листовых овощах, моркови. Треонин активизирует иммунную систему. Детоксикатор. Способствует росту тканей. Помогает усваивать пищевой белок.

Триптофан есть в бананах, помидорах, редьке, фенхеле.

Триптофан регулирует функции иммунной и центральной нервной системы. Способствует хорошему сну. Стимулирует рост кожи и волос. Улучшает пищеварение.

Фенилаланин можно найти в свекле, моркови, яблоках и шпинате. Фенилаланин стимулирует ЦНС. Антидепрессант. Улучшает память и внимание. Повышает работоспособность. Снижает аппетит.

[3]

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: При сдаче лабораторной работы, студент делает вид, что все знает; преподаватель делает вид, что верит ему. 9117 —

| 7229 — или читать все.

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

Химическая структура и физико-химические свойства аминокислот (стереохимия, амфотерность, реакционная способность). Классификация аминокислот.

Аминокисло́ты (аминокарбо́новые кисло́ты) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы. Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминогруппы.

Аминокисоты- универсальные природные соединения, аминопроизводные соответствующих карбоновых кислот. Природных известно более 300, но только 20 из них генетически кодируемые и составляют основу пептидов и белков.

Физико-химические свойства:

1. Хорошо растворимы в воде за некоторым исключением. С увеличением углеродной R-группы растворимость в воде снижается, в спирте увеличивается.

2. Стериохимия аминокислот.

Природные аминокислоты являютcя 2-аминокарбоновыми кислотами (или α-аминокислотами, в отличие от β-аминокислот, такиx, как β-аланин и тaypин). У α-aминoкиcлoт при атоме C-2 (Cα) имеются четыре различных зaмecтитeля: каpбокcильнaя группа, аминогруппа, вoдopoдный атом и бокoвaя цепь R. Таким образом, вcе α-аминокислоты, кpoмe глицина, имеют асимметрический (хиральный) α-углеродный атом и cущeствуют в виде двух энантиомеров (L- и D-aминoкиcлoт). Пpотeиногенныe аминoкиcлoты oтноcятcя к L-ряду. D-Аминoкиcлоты вcтpeчaютcя в бaктepиях, например в сocтaвe муреинов, и в пептидных антибиотиках. На плоскости хиральные центры принято изoбpaжaть о помощью прoeкциoнныx формул, прeдлoжeнных Фишеpoм.

3. Амфоте́рность (от др.-греч. — «двойственный», «обоюдный») — способность некоторых химических веществ и соединений проявлять в зависимости от условий как кислотные, так и осно́вные свойства.

Величина рН, при которой суммарный заряд аминокислоты равен 0, называется изоэлектрической точкой. Для моноаминомонокарбоновых аминокислот она лежит в интервале 5,5-6,3, диаминомоно-карбоновых – больше 7, для дикарбоновых меньше 7. ИЭТ зависит от строения R-группы.

Читайте так же:  Глютамин в продуктах питания таблица

4. Реакционная способность:

Все α-аминокислоты могут вступать в реакции

— декарбоксилирования (образование аминов)

— дезаминирование (бразование карб. кислот)

-образование пептидной связи

Классификация аминокислот:

1. По способности радикалов к взаимодействию с Н 2О:

— неполярные (гидрофобные) — плохо растворимые;

— полярные (гидрофильные) незаряженные — хорошо растворимые;

2. По биологическому и физиологическому значению:

— незаменимые — не могут синтезироваться организмом из других соединений и целиком поступают с пищей (валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан);

— полузаменимые — образуются в недостаточном количестве в организме, поэтому частично поступают с пищей (аргинин, тирозин, гистидин);

— заменимые — синтезируются в организме (все остальные).

3. По функциональной принадлежности:

— алифатические монокарбоновые кислоты: глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин;

— алифатические оксиаминокислоты: серин, треонин;

— серосодержащие: цистеин, метионин;

— диаминомонокарбоновые: лизин, аргинин;

— моноаминодикарбоновые: глутаминовая кислота, глутамин;

— ароматические: фенилаланин, тирозин;

— гетероциклические: гистидин, триптофан;

4. По участию аминокислот в биосинтезе белка – протеиногенные и не протеиногенные

5.По оптической активности в плоскости поляризованного света : право, лево

6.По абсолютной конфигурации молекулы на L- и D- стериоизмеры.

7.В зависимости от положения аминогруппы по отношению к С2 (α-углеродный атом) на α- и β-аминокислоты.

32. Белки: уровни организации белковой молекулы, характеристика связей, стабилизирующих структуру белков. Денатурация белков. Ренатурация. Фолдинг белка. Шапероны.

Структурная организация белков

Полипептиды, состоящие более, чем из 50 аминокислотных остатков, относятся к белкам, или протеинам. Белки – это макромолекулы с молекулярной массой от нескольких тысяч до нескольких миллионов Da.

В структуре белковой молекулы выделяют 4 уровня его организации: первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры белка.

Размер белка может измеряться в числе аминокислотных остатков или в дальтонах(молекулярная масса), но из-за относительно большой величины молекулы масса белка выражается в производных единицах — килодальтонах (кДа).

Белки обладают свойством амфотерности, то есть в зависимости от условий проявляют как кислотные, так и осно́вные свойства. В белках присутствуют несколько типов химических группировок, способных к ионизации в водном растворе: карбоксильные остатки боковых цепей кислых аминокислот (аспарагиновая и глутаминоваякислоты) и азотсодержащие группы боковых цепей основных аминокислот (в первую очередь, ε-аминогруппа лизина и амидиновый остаток CNH(NH2) аргинина, в несколько меньшей степени — имидазольный остаток гистидина). Каждый белок характеризуется изоэлектрической точкой (pI) — кислотностью среды (pH), при которой суммарный электрический заряд молекул данного белка равен нулю и, соответственно, они не перемещаются в электрическом поле (например, при электрофорезе). В изоэлектрической точке гидратация и растворимость белка минимальны.

Первичная структура — последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями.

· α-спирали — плотные витки вокруг длинной оси молекулы, один виток составляют 3,6 аминокислотных остатка, и шаг спирали составляет 0,54 нм [25] (на одинаминокислотный остаток приходится 0,15 нм), спираль стабилизирована водородными связями между H и O пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена. Хотя α-спираль может быть как левозакрученной, так и правозакрученной, в белках преобладает правозакрученная. Спираль нарушают электростатические взаимодействия глутаминовой кислоты, лизина, аргинина. Расположенные близко друг к другу остатки аспарагина, серина, треонина и лейцина могут стерически мешать образованию спирали, остатки пролина вызывают изгиб цепи и тоже нарушают α-спирали;

· β-листы (складчатые слои) — несколько зигзагообразных полипептидных цепей, в которых водородные связи образуются между относительно удалёнными друг от друга (0,34 нм на аминокислотный остаток [26] ) в первичной структуре аминокислотами или разными цепями белка, а не близко расположенными, как имеет место в α-спирали. Эти цепи обычно направлены N-концами в противоположные стороны (антипараллельная ориентация). Для образования β-листов важны небольшие размеры боковых групп аминокислот, преобладают обычно глицин и аланин;

Третичная структура — пространственное строение полипептидной цепи. Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль. В стабилизации третичной структуры принимают участие:

· ковалентные связи (между двумя остатками цистеина — дисульфидные мостики);

· ионные связи между противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков;

· гидрофобные взаимодействия. При взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула сворачивается так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированы от водного раствора; на поверхности молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы.

Приобретение пространственной структуры (сворачивание) белка – называется фолдинг. Фолдинг – это ферментативный процесс, протекающий сразу же после синтеза полипептида на рибосомах. В фолдинге принимают участие ферменты:

· аминопептидаза – катализирует отщепление N-концевой аминокислоты Мет;

· сигнальная пептидаза – катализирует отщепление сигнального пептида на N-конце;

· пептидил-пролил-цис/транс-изомераза – катализирует поворот цепи в точке включения Про на 180 о ;

· протеиндисульфид-изомераза – катализирует изомеризацию дисульфидных связей.

Помимо ферментов в фолдинге участвуют некаталитические белки, относящиеся к hsp-белкам (белкам теплового шока) – шапероны и шаперонины. Шапероны – это небольшие молекулы, состоящие из 1-2 полипептидных цепей, а шаперонины – крупные олигомерные структуры. Они помогают правильной сборке полипептидных структур; ингибируют образование неправильных связей при сворачивании цепи; препятствуют агрегации еще не сформировавшихся белков; переносят сформированные белки в различные компартменты клеток. Однако, шапероны и шаперонины не входят в состав образующихся белков и не участвуют в их функционировании.

Четвертичная структура белка – это ассоциированные между собой 2 и более субъединиц (протомеров) – полипептидных цепей, имеющих третичную структуру. Белки, имеющие четвертичную структуру – это олигомерные белки. Они делятся на:

· гомомерные – состоящие из одинаковых субъединиц (например, лактатдегидрогеназа 1 и 5 – 4 субъединицы, каталаза – 4 субъединицы);

· гетеромерные – состоящие из различных субъединиц (например, РНК-полимеразы – 5 различных субъединиц, протеинкиназа – 2 разные субъединицы, лактатдегидрогеназа 2,3 и 4 – 2 разные субъединицы).

Образование субъединичных белков происходит при помощи водородных связей, гидрофобных и ионных взаимодействий. Например, гемоглобин состоит из 4-х субъединиц двух видов полипептидных цепей: двух α- и двух β-цепей. Необходимо отличать крупные гетеромерные белки, состоящие из субъединиц, обладающих различными активностями (например, аденилатциклаза: рецепторная субъединица, сопрягающая субъединица, каталитическая субъединица) и мультиферментные комплексы

Читайте так же:  Обогащенный гель с аргинином

(например, пируватдегидрогеназный комплекс, комплекс синтетазы жирных кислот), образованные несколькими отдельными белками, обладающими различными функциями и способными функционировать отдельно друг от друга.

Кислотно-основные свойства аминокислот

α-Аминокислоты в силу своего химического строения проявляют кислотно-основные (амфотерные) свойства, которые определяют многие физико-химические и биологические свойства белков. На этих свойствах основаны, почти все методы выделения и идентификации аминокислот и белков.

При нейтральном значении рН аминокислоты в растворах нахо­дятся в виде биполярного иона (цвиттер-иона), при этом аминогруппа протонирована (-NH3 + ), а карбоксильная группа — диссоциирована (-СОО — ):

(рН ≈7)

Ионизация аминокислоты зависит от рН среды: в кислых раство­рах ионизирована аминогруппа, а в щелочных — карбоксильная группа:

(рН=1) (рН=11)

В кислой среде α-аминокислоты выступают как основания (по аминогруппе), а в щелочной — как кислоты (по карбоксильной группе). У некоторых аминокислот может ионизироваться также радикал (R), в связи, с чем все аминокислоты можно разделить на заряженные и незаря­женные (при физиологическом значении рН=6,0 — 8,0) (см. табл. 4). В качестве примера первых можно привести аспарагиновую кислоту и ли­зин:

Аспарагиновая кислота (отрицательно заряженная кислота, проявляет кислотные свойства) Лизин (положительно заряженная кислота, проявляет основные свойства)
Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

Если радикалы аминокислот нейтральные, то они не оказывают влияния на диссоциацию α-карбоксильной или α-аминогруппы, и вели­чинырК (отрицательный логарифм, показывающий значение рН, при котором эти группы наполовину диссоциированы) остаются относительно постоянными.

Величины рК для α-карбоксилыюй (pK1) и α-аминогруппы (рК2) сильно различаются. При рН рК2 прак­тически все молекулы аминокислоты являются отрицательно за­ряженными, так как α-карбоксильная группа находится в диссоции­рованном состоянии.

Следовательно, в зависимости от рН среды аминокислоты имеют суммарный нулевой положительный или отрицательный заряд. Значение рН, при котором суммарный заряд молекулы равен нулю, и она не перемещается в электрическом поле ни к катоду, ни к аноду, называется изоэлектрической точкой и обозначается pI.

Для нейтральных α-аминокислот значение pI находят как сред­нее арифметическое между двумя значениями рК:

При рН раствора меньше pI аминокислоты протонируются и, за­ряжаясь положительно, перемещаются в электрическом поле к катоду. Обратная картина наблюдается при рН > pI.

Для аминокислот, содержащих заряженные (кислотные или ос­новные) радикалы, изоэлектрическая точка зависит от кислотности или основности этих радикалов и их рК (рК3). Значение pI для них находят по следующим формулам:

для кислых аминокислот:

для основных аминокислот:

В клетках и межклеточной жидкости организма человека и жи­вотных рН среды близко к нейтральному, поэтому основные аминокисло­ты (лизин, аргинин) имеют положительный заряд (катионы), кислые ами­нокислоты (аспарагиновая, глутаминовая) имеют отрицательный заряд (анионы), а остальные существуют в виде биполярного цвиттер-иона.

Стереохимия аминокислот

Важной особенностью белковых α-аминокислот является их оп­тическая активность. За исключением глицина все они построены асим­метрично, в связи с чем, будучи растворены в воде или в соляной кисло­те, способны вращать плоскость поляризации света. Аминокислоты суще­ствуют в виде пространственных изомеров, относящихся к D- или L-ряду. L- или D-конфигурация определяется типом строения соединения относительно асимметрического атома углерода (атом углерода, свя­занный с четырьмя различными атомами или группами атомов). В фор­мулах асимметрический атом углерода обозначают звездочкой. На рис.3 показаны проекционные модели L- и D- конфигураций аминокислот, ко­торые являются как бы зеркальным отображением друг друга. Все 18 оптически активных белковых аминокислот относятся к L -ряду. Однако в клетках многих микроорганизмов и в антибиотиках, продуцируемых некоторыми из них, обнаружены D-аминокислоты.

Рис. 3. Конфигурация L- и D- аминокислот

Строение белков

Исходя из результатов изучения продуктов гидролиза белков и выдвинутых А.Я. Данилевским идей о роли пептидных связей -CO-NH- в построении белковой молекулы, немецкий ученый Э.Фишер предложил в начале XX века пептидную теорию строения белков. Согласно этой тео­рии, белки представляют собой линейные полимеры α-аминокислот, свя­занных пептиднойсвязью — полипептиды:

В каждом пептиде один концевой аминокислотный остаток имеет свободную α-аминогруппу (N-конец), а другой — свободную α-карбок­сильную группу (С-конец). Структуру пептидов принято изображать, на­чиная с N-концевой аминокислоты. При этом аминокислотные остатки обозначаются символами. Например: Ala-Tyr-Leu-Ser-Tyr- •••Cys. Этой записью обозначен пептид, в котором N-концевой α-аминокислотой яв­ляется аланин, а С-концевой цистеин. При чтении такой записи окончания названий всех кислот, кроме последних меняются на — «ил»: аланил-тирозил-лейцил-серил-тирозил-••• -цистеин. Длина пептидной цепи в пептидах и белках, встречающихся в организме, колеблется от двух до сотен и тысяч аминокислотных остатков.

Для определения аминокислотного состава белки (пептиды) подвергают гидролизу:

В нейтральной среде эта реакция протекает очень медленно, но ускоряется в присутствии кислот или щелочей. Обычно гидролиз белков проводят в запаянной ампуле в 6М растворе соляной кислоты при 105 °С; в таких условиях полный распад происходит примерно за сутки. В неко­торых случаях белок гидролизуют в более мягких условиях (при темпера­туре 37-40 °С) под действием биологических катализаторов-ферментов в течение нескольких часов.

Затем аминокислоты гидролизата разделяют методом хромато­графии на ионообменных смолах (сульфополистирольный катионит), вы­деляя отдельно фракцию каждой аминокислоты. Для вымывания аминокис­лот с ионнообменной колонки используют буферы с возрастающим зна­чением рН. Первым снимается аспартат, имеющий кислотную боковую цепь; аргинин с основной боковой цепью вымывается последним. После­довательность снятия аминокислот с колонки определяют по профилю вымывания стандартных аминокислот. Фракционированные аминокислоты определяют по окраске, образующейся при нагревании с нингидрином:

В этой реакции бесцветный нингидрин превращается; в синефиолетовый продукт, интенсивность окраски которого (при 570 нм) пропорциональна количеству аминокислоты (только пролин дает желтое окрашивание). Измерив, интенсивность окрашивания, можно рассчитать концентрацию каждой аминокислоты в гидролизате и число остатков каждой из них в исследуемом белке.

В настоящее время такой анализ проводят с помощью автомати­ческих приборов — аминокислотных анализаторов (см. ниже рис. Схемы прибора). Результат ана­лиза прибор выдаёт в виде графика концентраций отдельных аминокис­лот. Этот метод нашел широкое применение в исследовании состава пищевых веществ , клинической практике; с его помощью за 2-3 часа можно получить полную картину качественного состава амино­кислот продуктов и биологических жидкостей.

Рис. Схема аминокислотного анализатора: 1 — вымывающий раствор (буфер с переменным рН); 2 — хроматогрифическая колонка (в верхнюю часть колонки вносят гидролизат белка, затем начинают вымывание); 3 — раствор нингидрина; 4 — водяная баня (подогревание необходимо для ускорения реакции нингидрина с аминокислотами); 5 — спектрофотометр и записывающее устройство; 6 — хроматограмма, каждый пик которой соответствует одной ами­нокислоте, а площадь пика пропорциональна концентрации аминокислоты в гидролизате.

Читайте так же:  Спортпит наложенным платежом без предоплаты

Дата добавления: 2016-11-12 ; просмотров: 2549 | Нарушение авторских прав

Амфотерные свойства аминокислот обусловлены

4.3. Свойства аминокислот

Физические свойства . Аминокислоты – твердые кристаллические вещества с высокой температурой плавления. Хорошо растворимы в воде, водные растворы электропроводны. Эти свойства объясняются тем, что молекулы аминокислот существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет переноса протона от карбоксила к аминогруппе:

Аминокислоты с одной карбоксильной группой и одной аминогруппой имеют нейтральную реакцию.

Аминокислоты как амфотерные соединения образуют соли как с кислотами (по группе NH2), так и со щелочами (по группе СООН):

С ионами тяжелых металлов α-аминокислоты образуют внутрикомплексные соли. Комплексы меди (II), имеющие глубокую синюю окраску, используются для обнаружения

Химические свойства . Аминокислоты проявляют свойства оснований за счет аминогруппы и свойства кислот за счет карбоксильной группы, т.е. являются амфотерными соединениями. Подобно аминам, они реагируют с кислотами с образованием солей аммония:

Как карбоновые кислоты они образуют функциональные производные:

H 2 N–CH 2 –COOH + NaOH

H 2 N–CH 2 –COO – Na + + H 2 O

б) сложные эфиры

Кроме того, возможно взаимодействие амино- и карбоксильной групп как внутри одной молекулы (внутримолекулярная реакция), так и принадлежащих разным молекулам (межмолекулярная реакция).

Практическое значение имеет внутримолекулярное взаимодействие функциональных групп ε-аминокапроновой кислоты, в результате которого образуется ε-капролактам (полупродукт для получения капрона):

Заметим, что в искусственных условиях (вне организма) 2 различных аминокислоты могут образовать 4 изомерных дипептида (попробуйте представить их формулы).

Межмолекулярная реакция с участием трех α-аминокислот приводит к образованию трипептида и т.д. Фрагменты молекул аминокислот, образующие пептидную цепь, называются аминокислотными остатками, а связь CO–NH — пептидной связью. Важнейшие природные полимеры – белки (протеины) – относятся к полипептидам, т.е. представляют собой продукт поликонденсации α-аминокислот (часть V, раздел 6.3).

—> В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 α-аминокислот (часть V, раздел 6.4.3).

Стереохимия, амфотерность, реакционная способность аминокислот.

Все аминокислоты отличаются характером радикала, который может быть ациклическим или циклическим. В состав радикала может входить дополнительно вторая карбоксильная группа (такие аминокислоты называются моноаминодикарбоновые МАДК) или две аминные группы (диаминомонокарбоновые ДАМК). В составе отдельных аминокислот могут находиться гидроксильные группы (серин, треонин), сульфгидрильная (цистеин), метильная (метионин).

ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА α-АМИНОКИСЛОТ

Опыт

1. АМФОТЕРНЫЕ СВОЙСТВА

Аланин (2-аминопропановая кислота) — кристаллическое вещество белого цвета, растворимое в воде, мало растворимое в этаноле, нерастворимое в боль-шинстве органических растворителей. Существует в виде двух стереоизомеров.

L-аланин («природная» аминокислота) в количестве от 2 до 8% входит поч-ти во все белковые молекулы. L-аланин впервые был выделен из фиброина шёлка, где его содержание составляет 26,4%. В организме L-аланин синтези-руется в результате реакций аминирования и переаминирования пировиног-радной (2-оксопропановой) кислоты.

D-аланин («неприродная» аминокислота) обнаружен только в бактериях и пептидах, выделенных из кожи южноамериканских лягушек. D-аланин, в отли-чие от L-изомера, имеет сладкий вкус.

1. В пробирку поместите 5 капель 1%-го раствора α-аланина и добавьте по каплям 0,1%-го раствора хлороводородной кислоты, подкрашенной индикатором конго в синий цвет, до появления розово-красной окраски.

2. В пробирку поместите 5 капель 1%-го раствора аланина и по каплям добавьте 0,1%-го раствора гидроксида натрия, подкрашенный фенолфта-леином, до исчезновения окраски.

1. Напишите уравнение реакции взаимодействия аланина с гидроксидом натрия. Почему изменяется окраскуа индикатора в ходе реакции?

2. Напишите уравнение реакции взаимодействия α-аланина с хлороводо-родной кислотой. Почему изменяется окраска индикатора в ходе реакции?

3. Почему α-аминокислоты способны взаимодействовать с кислотами и щелочами?

Опыт 2

. ОБРАЗОВАНИЕ ВНУТРИКОМПЛЕКСНЫХ СОЛЕЙ

α-Аминокислоты образуют с медью и некоторыми другими металлами (ртуть, свинец, цинк, серебро и др.) устойчивые окрашенные хелатные комплексы. Так, например, комплекс глицина с медью окрашен в темно- синий цвет и не разлагается гидроксидом натрии.

Реакция является качественной и позволяет отличить α-аминокислоты от β-, g- и d-изомеров, так как β-аминокислоты образуют менее стойкие комплексы, а g- и d-аминокислоты не образуют подобных соединений.

Глицин (аминоэтановая кислота) — кристаллическое вещество белого цвета, растворимое в воде, нерастворимое в большинстве органических растворителей. В составе белков встречается чаще, чем другие амино-кислоты. Биосинтез осуществляется переаминированием глиоксиловой (оксоэтановой) кислоты, а также ферментативного расщепления серина и треонина. Глицин улучшает метаболические процессы в тканях мозга и используется в медицинской практике как лекарственное средство. Триметилированное производное глицина, так называемый бетаин глицина (CH3)3N + CH2COO — содержится в растительных источниках, например в свекле.

глицин хелатный комплекс

В пробирку поместите 1 лопаточку сухого карбоната меди (II) и до-бавьте 1 мл 1%-го раствора глицина. Пробирку нагрейте, отметьте появ-ление окрашивания. Полученный раствор осторожно слейте с осадка в другую пробирку и добавьте в нее 1- 2 капли 10%-го раствора гидроксида натрия.

1. Какая окраска характерна для растворов комплексных солей меди(II) с α-аминокислотами?

2. Почему не происходит выпадение осадка при добавлении раствора гидроксида натрия к продукту взаимодействия глицина с карбонатом меди (II)?

3. Почему g- и d-аминокислоты не образуют хелатных комплексов с солями меди (II)?

Опыт 3

. ОБРАЗОВАНИЕ ОСНОВАНИЙ ШИФФА

Реакция α-аминокислот с формальдегидом является основой метода формольного титрования (метод Сёренсена) (см. Учебник, 12.14). Этот метод используется в фармацевтическом анализе для количественного определения лекарственных средств аминокислотной природы.

В пробирку поместите 5 капель глицина и 1 каплю раствора инди-катора метилового красного. Раствор приобретает желтую окраску (нейтральная среда). К полученной смеси добавьте равный объем форма-лина. Отметьте появление красной окраски (кислая среда). Данная реак-ция под названием «формольное титрование» используется для коли-чественного определения карбоксильных групп в α-аминокислотах (метод Сёренсена).

1. Какую функциональную группу в молекуле глицина «связывает» формальдегид?

12. Объясните появление красного окрашивания в результате взаимодействия глицина и формальдегида.

Опыт 4.

ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ α-АМИНОКИСЛОТ

Реакция с азотистой кислотой лежит в основе метода количественного определения α-аминокислот по объему выделившегося азота (метод Ван-Слайка) (см. Учебник, 12.15). В настоящее время реакция сохранила лишь историческое значение.

Смешайте в пробирке 0,5 мл 1%-го раствора глицина и равный объем 5%-го раствора нитрита натрия. Добавьте 2 капли концентрированной хлороводородной кислоты (на общем столе). Смесь взболтайте. Наблюдается ли выделение пузырьков газа?

Читайте так же:  Протеин для набора веса без тренировок

1. Какой тип органических кислот образуется в результате взаимодействия аминокислот с азотистой кислотой?

2. Какой газообразный продукт выделяется в результате реакции дезам ини- рования при действии азотистой кислоты?

3. Какое практическое применение имеет реакция взаимодействия α-аминокислот с азотистой кислотой?

Опыт 5.

ОБЩАЯ (НИНГИДРИНОВАЯ) РЕАКЦИЯ ОБНАРУЖЕНИЯ

Реакция с нингидрином является качественной для обнаружения α-аминокислот. Реакция неспецифична. Все α-аминокислоты дают один и тот же продукт сине-фиолетового цвета (см. Учебник. 12.1.4.). Исключение составляет аминокислота пролин, образующая производное

нингидрин аминокислота продукт реакции

нингидрин аминокислота продукт реакции

В пробирку поместите 5 капель 1%-го раствора глицина и 2 капли 0,1%-го раствора нингидрина (на общем столе). Содержимое пробирки встряхните и нагрейте. Какое окрашивание приобретает раствор ?

1. Дайте систематическое и рациональное название аминокислоте г л и ц и н.

2. Какими внешними признаками характеризуется реакция α-аминокислот с нингидрином ?

Опыт

6. ОБНАРУЖЕНИЕ АРОМАТИЧЕСКИХ α-АМИНОКИСЛОТ

Тирозин (2-амино-3-(4-гидроксифенил) пропановая кислота) — бесцветное кристаллическое соединение растворимое в воде, мало растворимое в спирте, нерастворимое в большинстве органических растворителей. Тирозин входит в состав почти всех белков, в частности инсулина, пепсина, казеина и др. Из казеина (основной белковой фракции коровьего молока) он и был впервые выделен. В организме тирозин образуется путём гидроксилирования фенилаланина.

Реакция с концентрированной азотной кислотой позволяет идентифици-ровать ароматические фрагменты в составе α-аминокислот (см. Учебник, 12.14). Если при выполнении опыта азотная кислота попала на кожу, то кожные покровы рук окрашиваются в жёлтый цвет, так как структурные белки кожи содержат ароматические аминокислоты.

В пробирку поместите 10 капель раствора яичного белка и 2 капли концентрированной азотной кислоты. Содержимое пробирки осторожно нагрейте, всё время встряхивая. Раствор и осадок окрашивается в желтый цвет. Охладив пробирку, осторожно добавьте 1-3 капли 10%-го раствора гидроксида натрия или нашатырного спирта. При этом окраска раствора усиливается до оранжевого цвета.

1. Какие α-аминокислоты в составе белка можно открыть ксантопротеиновой реакцией?

2. Каким реактивом можно отличить аминокислоту тирозин от фенилаланина.

3. Как можно отличить фенилаланин от аланина?

Опыт 7.

ОБНАРУЖЕНИЕ МЕРКАПТОГРУППЫ В ЦИСТЕИНЕ

Цистеин (2-амино-З-меркаптопропановая кислота) — бесцветное кристаллическое вещество со слабым специфическим запахом, легко растворимое в воде. Цистеин входит в состав многих белков. Применяется в медицинской практике для лечения катаракты. В клинической лабораторной диагностике с помощью цистеина можно обнаружить антитела у больных некоторыми инфекционными заболеваниями (бруцеллёз, сальмонеллёз и др.). В фармации цистеин используется в качестве стабилизатора лекарственных препаратов. В щелочной среде цистеин разлагается с образованием сероводорода. Добавление ацетата свинца к продуктам разложения приводит к образованию чёрного осадка сульфида свинца (II). Реакция служит доказательством подлинности цистеина в фармацевтическом анализе.

HS-СН2-СН(NH2)-СООН + 2NаОН ® СН3-СO-СООН + Н2O + NН3 цистеин пировиноградная кислота

(СН3СОО)2РЬ + Nа2S ® РbS¯ + СН3СООNа
ацетат свинца сульфид свинца ацетат натрия

Возьмите две пробирки. В пробирку 1 поместите 5 капель 1%-го раствора цистеина, а в пробирку 2 — такой же объём раствора белка. В каждую пробирку добавьте по 3 капли 10%-го раствора гидроксида натрия. Содержимое пробирок нагрейте до кипения и в каждую пробирку добавьте по 3 капли раствора ацетата свинца. Отметьте окраску осадка.

1. Какой структурный фрагмент в молекуле цистеина выявляется с помощью реакции с ацетатом свинца (II)?

2. Какое практическое применение имеет эта реакция?

Опыт 8

БИУРЕТОВАЯ РЕАКЦИЯ НА ПЕПТИДНУЮ СВЯЗЬ

Биуретовая реакция позволяет обнаружить структурный фрагмент, содержащий не менее двух амидных групп (см. Учебник, 8.5, 12.1.4). В условиях биуретовой реакциии с белками появляется фиолетовое окрашивание, что используется для их качественного анализа.

В пробирку поместите 5 капель раствора яичного белка, 5 капель 10%-го раствора гидроксида натрия и по стенке добавьте 1-2 капли 2%-го раствора сульфата меди (II). Появляется красно-фиолетовое окрашивание.

Напишите схему реакции .

Биуретоваяреакция — качественная реакция на пептиднуюсвязь

Опыт

9. ОБНАРУЖЕНИЕ БЕЛКОВ В ПРОДУКТАХ ПИТАНИЯ

Белки входят в состав многих продуктов питания: молоко, сырое мясо, сырая рыба, пшеничная мука. Выберите из этого списка любой продукт и, пользуясь описанием опытов (см. выше), докажите, что в них действительно есть белки.

Запишите ход эксперимента, свои наблюдения и выводы.

УПРАЖНЕНИЯ ДЛЯ САМОПОДГОТОВКИ

1. Дайте тривиальное и систематической название α-аминокислотам

2. Назовите представителей моноаминомонокарбоновых и диаминомонокарбо-новых, серусодержащих и гетероциклических аминокислот.

3. Назовите. Напишите формулы строения.

4. Напишите проекции Фишера энантиомеров аминокислот: Сер, Цис, Лей, Гис, Глу. Какие из этих аминокислот являются незаменимыми?

5. Напишите схемы реакций аминокислот Ала, Сер:

а) с раствором NaОН, б) с соляной кислотой (НСl). Назовите продукты этих реакций.

[1]

6. Какие продукты получаются при декарбоксилировании аминокислот: Лиз, Сер, Три? Приведите уравнения реакций, укажите условия протекания этих реакций в организме и вне организма.

[2]

7. Из какой α-аминокислоты путём декарбоксилирования получается биогенный амин — гистамин ?

8. Назовите важнейшие метаболические превращения аминокислот в организме.

9. Какие продукты получаются при дезаминировании аминокислот -аспарагиновая кислота, изолейцин ? Назовите эти продукты.

10. Напишите схемы переаминирования (трансаминирования) аланина со щаве-левоуксусной кислотой и цистеина с α-кетоглутаровой кислотой.

11. Приведите качественные реакции на α-аминокислоты, ароматические амино-кислоты.

12. Какая гетероциклическая аминокислота не даёт ксантопротеиновую реакцию?

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

13. Приведите схенму образования пептида: сер-глу-про-лиз-вал.

Источники


  1. Здоровое питание. 540 рецептов соевой кулинарии. — М.: Аверсэв, 2000. — 256 c.

  2. Ваш малыш от 5 до 7 лет. Здоровье. Питание. Уход. Развитие. — Москва: СПб. [и др.] : Питер, 2009. — 288 c.

  3. Данилова, Н. А. Диабет II типа. Как не перейти на инсулин / Н.А. Данилова. — М.: Вектор, 2010. — 128 c.
Амфотерные свойства аминокислот обусловлены
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here