Аминокислота и азотистая кислота

Сегодня предлагаем ознакомится со статьей на тему: аминокислота и азотистая кислота с профессиональным описанием и объяснением.

Аминокислота и азотистая кислота

4.3. Свойства аминокислот

Физические свойства . Аминокислоты – твердые кристаллические вещества с высокой т.пл., при плавлении разлагаются. Хорошо растворимы в воде, водные растворы электропроводны. Эти свойства объясняются тем, что молекулы аминокислот существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет переноса протона от карбоксила к аминогруппе.

Химические свойства . Аминокислоты проявляют свойства оснований за счет аминогруппы и свойства кислот за счет карбоксильной группы, т.е. являются амфотерными соединениями. Подобно аминам, они реагируют с кислотами с образованием солей аммония:

H 2 N–CH 2 –COOH + HCl ® Cl — [H 3 N–CH 2 –COOH] +

Как карбоновые кислоты они образуют функциональные производные:

H 2 N–CH 2 –COOH + NaOH ® H 2 N–CH 2 –COO — Na + + H 2 O

б) сложные эфиры

Кроме того, возможно взаимодействие амино- и карбоксильной групп как внутри одной молекулы (внутримолекулярная реакция), так и принадлежащих разным молекулам (межмолекулярная реакция).

[2]

Практическое значение имеет внутримолекулярное взаимодействие функциональных групп e -аминокапроновой кислоты, в результате которого образуется e -капролактам (полупродукт для получения капрона):

Межмолекулярное взаимодействие трех a -аминокислот приводит к образованию трипептида и т.д.

Фрагменты молекул аминокислот, образующие пептидную цепь, называются аминокислотными остатками, а связь CO–NH — пептидной связью.

Реакции аминов с азотистой кислотой.

В зависимости от типа амина обработка азотистой кис­лотой приводит к различным продуктам реакции.

Первичные алифатические аминыпри взаимодействии с азотистой кислотой выделяют азот с образованием спиртов или алкенов (с третичными углеводородными радикалами):

Вторичные аминыобразуют N-нитрозоамины:

Третичные аминыалифатического ряда не взаимодействуют с НNO2, третичные жирноароматические амины (диалкилфениламины) нитрозируются в пара-положение бензольного кольца:

Первичные ароматические аминыобразуют соли диазония

Механизм реакций аминов с азотистой кислотой выглядит следующим образом:

В случае первичных аминов возникающий катион (I) теряет про­тон и превращается в диазогидрат, который в кислой среде пере­ходит в соль диазония (II), разлагающуюся с образованием карбкатиона (III) и выделением азота:

Конечными продуктами являются спирты или алкены в зави­симости от природы образующегося карбкатиона (III) (третичные карбкатионы легче образуют алкены). Соединения (II), у которых диазониевая группа находится при ароматическом кольце, устой­чивы на холоду и могут быть получены взаимодействием первич­ных ариламинов со смесью нитрита натрия с минеральной кисло­той при 0-10 0 С. В случае вторичных аминов катион (I) отщепляет протон с обра­зованием N-нитрозоамина:

В случае взаимодействия N,N-диметиламинобензола с азотистой кислотой механизм реакции выглядит следующим образом:

| следующая лекция ==>
Химические свойства | АЗО- И ДИАЗОСОЕДИНЕНИЯ

Дата добавления: 2017-09-19 ; просмотров: 3880 ; ЗАКАЗАТЬ НАПИСАНИЕ РАБОТЫ

Аминокислота и азотистая кислота

Химические свойства аминокислот

Химические свойства аминокислот складываются из свойств, характерных для амино- и карбоксильных групп, однако аминокислоты вступают также в некоторые специфические превращения.

Реакции по аминогруппе
Дезаминирование

Дезаминирование аминокислот протекает при действии на них азотистой кислоты, в результате чего образуются оксикислоты. Механизм этого превращения подобен дезаминированию алифатических аминов (См. главу Амины). Так реагируют алифатические аминокислоты и их сложные эфиры, за исключением эфиров α-аминокислот.

Эфиры α-аминокислот при действии азотистой кислоты превращаются в диазоэфиры, строение и свойства которых подобны свойствам диазометана.

Алкилирование по аминогруппе осуществляется при обработке аминокислот галогеналканами в присутствии щелочей. Применение избытка алкилирующего агента приводит к образованию четвертичных аммониевых солей – бетаинов.

Ацилирование аминокислот проводят, действуя на них сильными ацилирующими реагентами – ангидридами или галогенангидридами кислот (например, бензоилирование по Шоттену-Бауману).

Формилирование аминогруппы осуществляют обработкой муравьиной кислотой в среде уксусного ангидрида. Последний служит не только растворителем, но и водоотнимающим агентом.

Не исключено, что муравьиная кислота и уксусный ангидрид генерируют смешанный муравьиноуксусный ангидрид (формилацетат), обладающий более высокой формилирующей спсособностью, чем муравьиная кислота.

Формильная и некоторые ацильные группы, например, трифторацетильная и фталильная, используются для защиты аминогруппы. Однако более удобными защитными функциями являются трет-бутоксикарбонильная (БОК) или бензилоксикарбонильная (КБО) группы (см. Белки). Последние легко удаляются мягким кислотным гидролизом (при 0 – 20 о С) или каталитическим гидрированием, в отличие от ацильных групп, которые снимаются щелочным гидролизом в более жестких условиях.

Аминокислоты

Характеристики и физические свойства аминокислот

Аминокислоты представляют собой твердые кристаллические вещества, характеризующиеся высокими температурами плавления и разлагающиеся при нагревании. Они хорошо растворяются в воде. Данные свойства объясняются возможностью существование аминокислот в виде внутренних солей (рис. 1).

Рис. 1. Внутренняя соль аминоуксусной кислоты.

Получение аминокислот

Исходными соединениями для получения аминокислот часто служат карбоновые кислоты, в молекулу которых вводится аминогруппа. Например, получение их из галогензамещенных кислот

Кроме этого исходным сырьем для получения аминокислот могут служить альдегиды (1), непредельные кислоты (2) и нитросоединения (3):

Химические свойства аминокислот

Аминокислота как гетерофункциональные соединения вступают в большинство реакций, характерных для карбоновых кислот и аминов. Наличие в молекулах аминокислот двух различных функциональных групп приводит к появлению ряда специфических свойств.

Аминокислоты – амфотерные соединения. Они реагируют как с кислотами, так и с основаниями:

Читайте так же:  Как действует л карнитин на организм человека

Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, щелочную и кислотную среду в зависимости от количества функциональных групп. Например, глутаминовая кислота образует кислый раствор, поскольку в её составе две карбоксильные группы и одна аминогруппа, а лизин – щелочной раствор, т.к. в её составе одна карбоксильная группа и две аминогруппы.

Две молекулы аминокислоты могут взаимодействовать друг с другом. При этом происходит отщепление молекулы воды и образуется продукт, в котором фрагменты молекулы связаны между собой пептидной связью (-CO-NH-). Например:

Полученное соединение называют дипептидом. Вещества, построенные из многих остатков аминокислот, называются полипептидами. Пептиды гидролизуются под действием кислот и оснований.

Применение аминокислот

Аминокислоты, необходимые для построения организма, как человек, так и животные получают из белков пищи.

γ-Аминомасляная кислота используется в медицине (аминалон / гаммалон) при психических заболеваниях; на её основе создан целый ряд ноотропных препаратов, т.е. оказывающих влияние на процессы мышления.

ε-Аминокапроновая кислота также используется в медицине (кровоостанавливающее средство), а кроме того представляет собой крупнотоннажный промышленный продукт, использующийся для получения синтетического полиамидного волокна – капрона.

Антраниловая кислота используется для синтеза красителей, например синего индиго, а также участвует в биосинтезе гетероциклических соединений.

Примеры решения задач

Задание Напишите уравнения реакций аланина с: а) гидроксидом натрия; б) гидроксидом аммония; в) соляной кислотой. За счет каких групп внутренняя соль проявляет кислотные и основные свойства?
Ответ Аминокислоты часто изображают как соединения, содержащие аминогруппу и карбоксильную группу, однако с такой структурой не согласуются некоторые их физические и химические свойства. Строение аминокислот соответствует биполярному иону:

Запишем формулу аланина как внутренней соли:

Исходя из этой структурной формулы, напишем уравнения реакций:

Внутренняя соль аминокислоты реагирует с основаниями как кислота, с кислотами – как основание. Кислотная группа – N + H3, основная – COO — .

Задание При действии на раствор 9,63 г неизвестной моноаминокарбоновой кислоты избытком азотистой кислоты было получено 2,01 л азота при 748 мм. рт. ст. и 20 o С. Определите молекулярную формулу этого соединения. Может ли эта кислоты быть одной из природных аминокислот? Если да, то какая это кислота? В состав молекулы этой кислоты не входит бензольное кольцо.
Решение Напишем уравнение реакции:

Найдем количество вещества азота при н.у., применяя уравнение Клапейрона-Менделеева. Для этого температуру и давление выражаем в единицах СИ:

T = 273 + 20 = 293 K;

P = 101,325 × 748 / 760 = 99,7 кПа;

n(N2) = 99,7 × 2,01 / 8,31 × 293 = 0,082 моль.

По уравнению реакции находим количество вещества аминокислоты и её молярную массу.

Определим аминокислоту. Составим уравнение и найдем x:

14x + 16 + 45 = 117;

Из природных кислот такому составу может отвечать валин.

Реакции аминокислот

Читайте также:

  1. Cинтез a — аминокислот.
  2. Аллергические реакции при кандидозе
  3. Аналитические реакции. Аналитический признак.
  4. Вегетативные реакции на эмоциональные состояния
  5. Влияние концентрации на скорость реакции
  6. Влияние концентрации на состав продуктов реакции
  7. ВТОРИЧНЫЕ ЛУЧЕВЫЕ РЕАКЦИИ В БИОГЕОЦЕНОЗАХ
  8. Выполнить вопросы №4, №6, №7, №8 из теста. Химические реакции.
  9. Детекция результатов реакции
  10. Зависимость скорости химической реакции от температуры процесса
  11. Закон сохранения массы веществ: Масса реагирующих веществ равна массе продуктов реакции.
  12. Используя метод стационарных концентраций, определите, каков порядок этой реакции по пероксиду водорода.

Аминокислоты содержат амино — и карбоксильную группы и проявляют все свойства, характерные для соединений с такими функциональными группами. При написании реакций аминокислот пользуются формулами с неионизированными амино- и карбоксигруппами.

1)реакции по аминогруппе. Аминогруппа в аминокислотах проявляет обычные свойства аминов : амины являются основаниями, а в реакциях выступают в роли нуклеофилов.

1. Реакция аминокислот как основания. При взаимодействии аминокислоты с кислотами образуются аммонийные соли:

2.

хлоргидрат глицина, хлороводородная соль глицина

2. Действие азотистой кислоты. При действии азотистой кислоты образуются гидроксикислоты и выделяется азот и вода:


Эту реакцию используют для количественного определения свободных аминных групп в аминокислотах, а также и в белках.

3.Образование N — ацильных производных, реакция ацилирования.

Аминокислоты реагируют с ангидридами и галогенангидридами кислот, образуя N — ацильные производные аминокислот:


бензиловый эфир натриевая соль N карбобензоксиглицин — хлормуравьиной глицина

Ацилирование — один из способов защиты аминогруппы. N-ацильные производные имеют большое значение при синтезе пептидов, так как N-ацилпроизводные легко гидролизуются с образованием свободной аминогруппы.

4.Образование оснований Шиффа. При взаимодействии a — аминокислот с альдегидами образуются замещенные имины ( основания Шиффа ) через стадию образования карбиноламинов:

α-аминокислота альдегид карбиноламин основание Шиффа

Эта реакция имеет практическое значение для количественного определения a- аминокислот методом формольного титрования. Вследствие амфотерного характера a — аминокислоты не могут быть непосредственно оттитрованы щелочью в аналитических целях. При взаимодействии a-аминокислот с формальдегидом получаются относительно устойчивые карбиноламины – N — метилольные производные, имеющие свободную карбоксильную группу, которую можно оттитровать щелочью как обычную карбоновую кислоту.

аланин формальдегид N-метилольное производное аланина

5.Реакция алкилирования. Амииногруппа в a -аминокислоте алкилируется с образованием N – алкилпроизводных:


Наибольшее значение имеет реакция с 2,4 — динитрофторбензолом. Получаемые динитрофенильные производные ( ДНФ-производные ) используются при установлении аминокислотной последовательности в пептидах и белках. Взаимодействие a- аминокислот с 2,4-динитрофторбензолом является примером реакции нуклеофильного замещения в бензольном ядре. За счет наличия в бензольном кольце двух сильных электроноакцепторных групп галоген становится подвижным и вступает в реакцию замещения:
Читайте так же:  Правильное спортивное питание для набора массы

2,4 – динитро —

фторбензол N — 2,4 — динитрофенил — a — аминокислота

(ДНФБ) ДНФ — производные a — аминокислот

6.Реакция с фенилизотиоцианатом. Эта реакция широко используется при установлении строения пептидов. Фенилизотиоцианат является производным изотиоциановой кислоты H-N=C=S. Взаимодействие a — аминокислот с фенилизотиоцианатом протекает по механизму реакции нуклеофильного присоединения. В образовавшемся продукте далее осуществляется внутримолекулярная реакция замещения, приводящая к образованию циклического замещенного амида: фенилтиогидантоин.

Циклические соединения получаются с количественным выходом и представляют собой фенильные производные тиогидантоина (ФТГ — производные) — аминокислот. ФТГ — производные различаются строением радикала R.

Фенилтиогидантоиновые производные аминокислот

(ФТГ — производные α – аминокислот)

Реакции карбоксильной группы.

a-Аминокислоты образуют с основаниями обычные соли, например:

Кроме обычных солей a- аминокислоты могут образовывать в определенных условиях внутрикомплексные соли с катионами тяжелых металлов. Для всех a — аминокислот очень характерны красиво кристаллизующиеся, интенсивно окрашенные в синий цвет внутрикомплексные (хелатные) соли меди ):

медная соль глицина

2 Образование сложных эфиров. При действии на a — аминокислоту спиртом в присутствии кислотного катализатора (газообразный HCl) образуются сложные эфиры (в виде гидрохлоридов). Для выделения свободных эфиров реакционную смесь обрабатывают газообразным аммиаком:

Этиловый эфир аланина

Образование сложных эфиров — один из методов защиты карбоксильной группы в синтезе пептидов.

3.Образование галогенангидридов. При действии на a- аминокислоты с защищенной аминогруппой оксидихлоридом серы ( тионилхлоридом ) или оксид-трихлоридом фосфора ( хлорокисью фосфора ) образуются хлорангидриды:


Получение галогенангидридов — один из способов активации карбоксильной группы в пептидном синтезе.

4.Получение ангидридов a — аминокислот. Галогенангидриды обладают очень высокой реакционной способностью, что снижает селективность реакции при их использовании. Поэтому более часто используемый способ активации карбоксильной группы в синтезе пептидов — это превращение ее в ангидридную. Ангидриды по сравнению с галогенангидридами кислот обладают меньшей активностью. При взаимодействии a- аминокислоты, имеющей защищенную аминогруппу, с этиловым эфиром хлормуравьиной кислоты(этилхлорформиатом) образуется ангидридная связь:


5. Декарбоксилирование. a — Аминокислоты, имеющие две электроноакцепторные группы при одном и том же атоме углерода, легко декарбоксилируются. В лабораторных условиях это осуществляется при нагревании аминокислот с гидроксидом бария.Эта реакция протекает в организме при участии ферментов декарбоксилаз с образованием биогенных аминов:

Качественная реакция на a- аминокислоты. В качестве специфического реактива на a- аминокислоты используется нингидрин. При нагревании его с a — аминокислотами возникает фиолетовое окрашивание разных оттенков.

нингидрин

Отношение аминокислот к нагреванию. При нагревании a- аминокислот образуются циклические амиды, называемые дикетопиперазинами:


Дикетопиперазин

b — Аминокислоты при нагревании образуют a, — b — ненасыщенные кислоты с отщеплением аммиака:

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

g — и d — Аминокислоты легко отщепляют воду и циклизуются с образованием внутренних амидов, лактамов:

g — лактам ( бутиролактам )

В тех случаях, когда амино — и карбоксильная группы разделены пятью и более углеродными атомами, при нагревании происходит поликонденсация с образованием полимерных полиамидных цепей с отщеплением молекулы воды.

Дата добавления: 2014-12-27 ; Просмотров: 14085 ; Нарушение авторских прав? ;

Нам важно ваше мнение! Был ли полезен опубликованный материал? Да | Нет

Аминокислота и азотистая кислота

2.3.2.3. Взаимодействие с азотистой кислотой

Азотистая кислота HNO 2 — неустойчивое соединение. Поэтому она используется только в момент выделения. Образуется HNO 2 , как все слабые кислоты, действием на ее соль (нитрит) сильной кислотой:

KNO 2 + HCl

НNO 2 + KCl

Строение продуктов реакции с азотистой кислотой зависит от характера амина. Поэтому данная реакция используется для различения первичных, вторичных и третичных аминов. Важное практическое значение имеет реакция азотистой кислоты с первичными ароматическими аминами

    Первичные алифатические амины c HNO 2 образуют спирты

. Характерным признаком реакции является выделение азота (дезаминирование аминов):

  • Первичные ароматические амины
  • при комнатной температуре реагируют аналогично, образуя фенолы и выделяя азот. При низкой температуре (около 0 ° С) реакция идет иначе (см.

  • Вторичные амины
  • (алифатические, ароматические и смешанные) под действием HNO2 превращаются в нитрозоамины R2N-N=O – маслообразные вещества желтого цвета (нитрозо – название группы -N=O):

  • Третичные алифатические амины
  • при комнатной температуре и низкой концентрации HNO2 с ней не реагируют. Реакция при нагревании приводит к образованию смеси продуктов и не имеет практического значения.

  • Третичные жирноароматические амины
  • при действии азотистой кислоты вступают в реакцию электрофильного замещения по бензольному кольцу и превращаются в пара-нитрозопроизводные (кристаллические вещества зеленого цвета):

    Аминокислота и азотистая кислота

    Анализ белковых молекул

    Для определения аминокислот, входящих в состав белка используют методы, основанные, как правило, на частичном или полном гидролизе полипептидной цепи. Обычно проводят кислотный или ферментативный гидролиз белка и аминокислоты анализируют различными хроматографическими методами. Таким способом можно установить количественный и качественный состав аминокислот, входящих в состав белка, но не их последовательность. Остановимся на некоторых химических способах анализа белковых молекул.

    Свободные аминокислоты обнаруживают нингидринной реакцией (см. Нингидринная реакция). Эту же реакцию дают и белки, но в более жестких условиях – при кипячении с водным раствором нингидрина.

    Читайте так же:  Бизнес план спортивное питание

    Для обнаружения пептидных связей в белках служит биуретовая реакция (реакция Пиотровского) – образование ярко-окрашенных комплексов при взаимодействии белков с гидроксидом меди (II) в присутствии щелочи. В эту реакцию вступают все пептиды, имеющие минимум две пептидные связи. Цвет комплекса, получаемый при биуретовой реакции с различными пептидами, несколько отличается и зависит от длины пептидной цепи. Пептиды с длиной цепи от четырех аминокислотных остатков и выше образуют красный комплекс, трипептиды – фиолетовый, а дипептиды – синий. Реакцию используют не только для качественного, но и для количественного определения белков.

    Пептиды, содержащие ароматические и гетероароматические аминокислоты дают положительную ксантопротеиновую реакцию (реакция Мульдера) – появление желтого окрашивания при действии конц. азотной кислоты. При добавлении щелочи цвет смеси меняется на оранжевый.

    Серосодержащие аминокислоты в составе белка определяют по образованию черного осадка сульфида свинца при нагревании с ацетатом свинца – сульфгидрильная реакция (реакция Фоля).

    Триптофан обнаруживают при помощи реакции с п-диметиламинобензальдегидом в среде серной кислоты – реакция Эрлиха . Образующийся продукт конденсации имеет красно-фиолетовое окрашивание.

    Определение С- и N-концевых аминокислот

    N-Концевые аминокислоты определяют по реакции с 2,4-динитрофторбензолом или дансилхлоридом. Свободная аминогруппа N-концевой аминокислоты арилируется или ацилируется, белок гидролизуют, образовавшиеся N-(2,4-динитрофенил)- (А) или N-(5-диметиламинонафтил-1-сульфо)производные (Б) существенно отличаются по физико-химическим свойствам от остальных аминокислот, поэтому их легко отделяют и идентифицируют.

    С-Концевые аминокислоты определяют методом Акароби – при нагревании пептида с гидразингидратом пептидные связи гидролизуются и образуется смесь гидразидов аминокислот. С-Концевая аминокислота не реагирует с гидразином, остается в свободном виде, ее выделяют и идентифицируют.

    Удобным методом определения последовательности аминокислот (первичной структуры белка) является способ деградации полипептидной цепи с помощью фенилизотиоцианата (метод Эдмана). N-Концевые аминокислоты последовательно отщепляются от цепи в виде фенилтиогидантоинов и идентифицируются.

    Химические свойства аминокислот

    I. Общие (неспецифические) свойства.

    1. Все свойства карбоновых кислот (см. тему № 4).

    2. Все свойства аминов.

    Свойства аминов

    Аминами называются органические производные аммиака, в которых один, два или три атома водорода замещены на углеводородные радикалы (первичные, вторичные и третичные амины).

    [3]

    Все протеиногенные a-аминокислоты – за исключением пролина – содержат первичную аминогруппу.

    а) Основные свойства ( способность образовывать соли с кислотами) -:

    обусловлены наличием неподеленной электронной пары на внешнем электронном уровне атома азота:

    триметиламин триметиламмоний хлорид

    б) Нуклеофильныесвойства проявляются в реакциях:

    — алкилирования аминов (получение аминов из аммиака и алкилгалогенидов):

    NH3 + CH3 — CH2®Cl [ C2H5NH3]Cl

    C2H5NH2

    Дальнейшее алкилирование приведет ко вторичному амину, затем к третичному амину, который можно превратить в соль четвертичного аммониевого основания (реакция Гофмана).

    — ацилирования аминов, например:

    СH3-CH2-NH2 + CH3-C=O CH3-C=O + HCl

    Эти реакции встречаются в организме.

    Переносчиком ацетильной группы на нуклеофильные субстраты in vivo служит ацетилкофермент А.

    + СН3-С=О + KoA-SH

    — взаимодействия аминов с альдегидами и кетонами (обсуждались в теме № 3).

    в) Реакция с азотистой кислотой – качественная реакция на класс аминов.

    СH3-CH2-NH2 + H-O-N=O N2­ + H2O + C2H5OH

    2H5)2NH + HONO [ (C2H5)2NH2]ONO (C2H5)2N-N=O

    вторичный амин -H2O N–нитрозо-

    Третичные амины с азотистой кислотой не реагируют.

    Первичные ароматические амины дают очень реакционноспособные соли диазония

    (реакция диазотирования), которые дальше вступают в различные превращения (в

    том числе реакция азосочетания, например, с b-нафтолом).

    3. Амфотерность – способность проявлять как кислотные:

    NH 2 – R – COOH + HCI == [ N + H3 – R – COOH] CI

    так и основные свойства:

    NH 2 – R – COOH + NaOH === NH 2 – R – COONa + H2O

    Амфотерность аминокислот проявляется и внутримолекулярно – в водном

    [1]

    растворе все аминокислоты образуют внутренние соли:

    NH 2 – R – COOH === + NH 3 – R – COO —

    II. Специфические свойства обусловлены взаимным влиянием двух функциональных групп.a -, b — и g- Аминокислоты при нагревании вступают в реакции, аналогичные реакциям соответствующих оксикислот.

    1. a — Аминокислоты при нагревании образуют дикетопиперазины.

    Реакция идет межмолекулярно через промежуточное образование дипептидов:

    2. b-Аминокислоты образуют непредельные кислоты:

    R-CH-CH2-C=O R-CH=CH-C=O

    NH2 OH OH

    3. g- и d-Аминокислоты образуют циклические амиды, называемые g- и d — лактамами.Для них характерно таутомерное превращение (лактам ® лактим):

    R-CH-CH2-CH2-C=O ®

    NH2 OH

    Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

    Лучшие изречения: Для студента самое главное не сдать экзамен, а вовремя вспомнить про него. 9792 —

    | 7399 — или читать все.

    185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

    Отключите adBlock!
    и обновите страницу (F5)

    очень нужно

    Общие свойства аминокислот

    Кислотно-основные свойства. Эти свойства аминокислот определяют многие физико-химические и биологические свойства белков. На этих свойствах основаны, кроме того, почти все методы выделения и идентификации аминокислот. Аминокислоты легко растворимы в воде. Они кристаллизуются из нейтральных водных растворов в форме биполярных (амфотерных) ионов (цвиттерионов), а не в виде недиссоциированных молекул (последнюю структуру приводят для удобства представления, однако все аминокислоты при физиологических значениях рН имеют структуру цвиттериона).

    Читайте так же:  Креатин с алкоголем можно

    При растворении в воде кристаллическая аминокислота, например аланин, может реагировать или как кислота (донатор протона):

    Если радикалы аминокислот нейтральные, то они почти не оказывают влияния на диссоциацию α-карбоксильной группы или α-аминогруппы, и величины рК (отрицательный логарифм константы диссоциации) остаются относительно постоянными. Вследствие этого кривые диссоциации почти всех нейтральных аминокислот накладываются друг на друга и могут быть рассмотрены на примере аланина. Если к раствору аланина (например, 0,1 М) в воде постепенно прибавлять сильную кислоту (0,1 М раствор НСl) или сильную щелочь (0,1 М раствор NaOH), то получим кривую титрования аланина, типичную для всех нейтральных аминокислот (рис. 1.6).

    Кажущиеся величины рК’ для α-карбоксильной группы и α-аминогрупп (т.е. значения рН, при которых эти группы в среднем наполовину диссоциированы) довольно сильно различаются, составляя pK1 = 2,34 и рК2 = 9,69. При низком значении рН (ниже pK1‘) почти все молекулы аланина являются полностью протонированными и несут положительный заряд. Другими словами, при высокой концентрации водородных ионов в растворе тенденция к диссоциации водорода из структуры аланина оказывается незначительной. Из кривой титрования видно, что точка перехода между ветвями кривой располагается при рН 6,02. Это означает, что при данном значении рН суммарный (или средний) электрический заряд молекулы аланина равен нулю и она не перемещается в электрическом поле ни к аноду, ни к катоду (изоэлектрическое состояние). Такое значение рН получило название изоэлектрической точки и обозначается pI. Изоэлектрическая точка аминокислот, не содержащих дополнительных NH2— или СООН-групп, представляет собой среднее арифметическое между двумя значениями рК’:

    Изоэлектрическая точка ряда других аминокислот, содержащих дополнительные кислотные или основные группы (аспарагиновая и глутаминовая кислоты, лизин, аргинин, тирозин и др.), зависит, кроме того, от кислотности или основности радикалов этих аминокислот. Для лизина, например, рI должна вычисляться из полусуммы значений рК’ для α- и ε-NН2-групп. Таким образом, в интервале рН от 4,0 до 9,0 почти все аминокислоты существуют преимущественно в форме цвиттерионов с протонированной аминогруппой и диссоциированной карбоксильной группой. Следует отметить, что при физиологических значениях рН тканей и крови (7,1 и 7,4 соответственно) аминокислоты (за ислючением гистидина) не обладают измеримой буферной емкостью. Эту способность они приобретают только при значениях рН, близких к величинам их рК (т.е. при рН 1,7-3,2 и 8,6-10,8).

    Рис. 1.6. Кривые, полученные при титровании 0,1 М раствора аланина 0,1 М раствором НСl (а) и 0,1 М раствором NaOH (б).

    Стереохимия аминокислот. Важнейшим свойством аминокислот, освобождающихся в процессе гидролиза природных белков в условиях, исключающих рацемизацию, является их оптическая активность. Будучи растворенными в воде (или в НСl), они способны вращать плоскость поляризованного луча (исключение составляет глицин). Это свойство связано с наличием в молекуле всех природных аминокислот (за ислючением глицина) в α-положении асимметрического атома углерода (т. е. атома углерода, все четыре валентные связи которого заняты различными заместителями). Величины удельного вращения вправо или влево являются количественной характеристикой оптической активности, и для большинства аминокислот [а] 2 р составляет от 10 до 30°. Примерно половина аминокислот белков оказалась правовращающей, их обозначают знаком «+» (Ала, Иле, Глу, Лиз и др.), а чуть меньше половины — левовращающей (Фен, Трп, Лей и др.), их обозначают знаком «–». Все эти аминокислоты принадлежат к L-ряду, а величина и знак оптического вращения зависят от природы радикалов аминокислот и значения рН раствора, в котором измеряют оптическое вращение.

    Стереохимию аминокислот принято оценивать не по оптическому вращению, а исходя из абсолютной конфигурации всех четырех замещающих групп, расположенных вокруг асимметрического атома углерода в вершинах модели тетраэдра. Абсолютную конфигурацию аминокислот принято соотносить стереохимически с соединением, произвольно взятым для сравнения, а именно с глицериновым альдегидом, также содержащим асимметрический атом углерода. Ниже представлены L- и D-стереоизомеры глицеринового альдегида. Рядом показаны пространственные конфигурации L-и D-аланина:

    Все аминокислоты, образующиеся при гидролизе природных белков в условиях, исключающих рацемизацию, принадлежит к L-ряду. Таким образом, природные аминокислоты имеют пространственное расположение, аналогичное конфигурации L-глицеринового альдегида. Следует еще раз подчеркнуть, что символы L и D означают принадлежность данной аминокислоты по своей стереохимической конфигурации к L- или D-ряду, в то время как знак «+» или «–» указывает на направление изменения плоскости поляризации светового луча. Среди белковых аминокислот имеются две аминокислоты (треонин и изолейцин), которые содержат по два асимметрических атома углерода. Следовательно, если не в природе, то, во всяком случае, в лаборатории возможно получить четыре стереоизомерные формы этих аминокислот . Для треонина известны все четыре изомера. Если условно обозначить символом L выделенный из природных белков треонин, то его зеркальное отображение называют D-треонином. Два других изомера, получивших наименование диастереоизомеров, или аллоформ, также могут иметь L- и D-формы. Структурные конфигурации всех четырех стереоизомеров треонина можно представить следующими формулами:

    Читайте так же:  Какие витамины можно принимать

    Как отмечалось, в белковой молекуле D-аминокислоты не обнаружены , однако в живой природе они широко распространены.

    Так, D-изомеры глутаминовой кислоты, аланина, валина, фенилаланина, лейцина и ряда других открыты в клеточной стенке бактерий; в составе некоторых антибиотиков, в частности актиномицинов, бацитрацина, грамицидинов А и S, содержатся аминокислоты D-конфигурации.

    Аминокислотный состав (качественный и количественный) многих тысяч белков, полученных из разных источников, выяснен (табл. 1.4).

    При анализе данных табл. 1.4 виден ряд закономерностей. На долю дикарбоновых аминокислот и их амидов в большинстве белков приходится до 25–27% всех аминокислот. Эти же аминокислоты вместе с лейцином и лизином составляют около 50% всех аминокислот. В то же время на долю таких аминокислот, как цистеин, метионин, триптофан, гистидин, приходится не более 1,5–3,5%. В протаминах и гистонах отмечено высокое содержание основных аминокислот аргинина и лизина, соответственно 26,4 и 85,2% (см. «Химия простых белков»).

    Химические реакции для открытия и определения аминокислот в гидролизатах белков. В курсе органической химии подробно рассмотрено множество химических реакций, характерных для α-амино- и α-карбоксильных групп аминокислот (ацилирование, алкилирование, нитрование, этерификация и др.). Здесь будут рассмотрены общие цветные реакции для обнаружения индивидуальных аминокислот и аминокислот, входящих в состав белков, основанные на химической природе радикалов аминокислот (табл. 1.5).

    Для открытия в биообъектах и количественного определения аминокислот успешно применяется реакция их с нингидрином. На I стадии реакции образуется восстановленный нингидрин за счет окислительного дезаминирования аминокислот (параллельно происходит декарбоксилирование аминокислот):

    На II стадии образовавшийся аммиак реагирует с эквимолярными количествами окисленного и восстановленного нингидрина, образуя сине-фиолетовый продукт, интенсивность окраски которого (при 570 нм) пропорциональна количеству аминокислоты:

    На основе нингидриновой реакции были разработаны методы количественного определения аминокислот, в частности метод распределительной хроматографии на бумаге, впервые внедренный в 1944 г. (А. Мартин и Р. Синдж). Эта же реакция используется благодаря своей высокой чувствительности в автоматическом анализаторе аминокислот. Впервые такой прибор сконструировали Д. Шпакман, С. Мур и У. Стейн (рис. 1.7). После разделения смеси аминокислот в колонках, заполненных специальными ионообменными смолами (сульфополистирольный катионит), ток элюента из колонки поступает в смеситель, туда же поступает раствор нингидрина; интенсивность образующейся окраски автоматически измеряется на фотоэлектроколориметре и регистрируется самописцем. Этот метод нашел широкое применение в клинической практике при исследовании крови, мочи, спинномозговой жидкости. С его помощью за 2–3 ч можно получить полную картину качественного состава аминокислот в биологических жидкостях и выявить наличие в них необычных азотсодержащих веществ, что имеет важное диагностическое и прогностическое значение.

    Рис. 1.7. Работа автоматического анализатора аминокислот (принципиальная схема

    по Шпакману, Муру и Стейну).

    1 — смеситель; 2 — фотоэлектроколориметр; 3 — самописец.

    Автоматические анализаторы аминокислот все время совершенствуются, повышаются чувствительность методов и скорость проведения анализа. Так, в современных приборах высокоэффективной жидкостной хроматографии (ВЭЖХ) удается проводить анализ гидролизата белка за 45 мин, определяя при этом концентрацию аминокислот в пикомолях (рис. 1.8).

    Смесь аминокислот может быть успешно разделена также методом электрофореза на бумаге. При рН 6,0 возможно хорошее разделение кислых и основных аминокислот с нейтральными. В этом случае отрицательно заряженные (кислые) аминокислоты будут двигаться к аноду, а положительно заряженные – к катоду. Нейтральные аминокислоты остаются на линии старта.

    Для их разделения электрофорез обычно проводят при рН 1,8–2,0, когда все они мигрируют к аноду с незначительным, но уловимым различием в подвижности. После электрофореза местоположение аминокислот на электофореграмме выявляют с помощью химических реакций, а после элюции окрашенных продуктов определяют их количественно.

    Рис. 1.8. ВЭЖХ аминокислот по Цеху и Вольтеру. Разделение на колонке (3 х 250 мм), наполненной ионообменной смолой – полистиролдивинилбензолом. Концентрация аминокислот 500 пмоль/л, реактив для детектирования – флюорескамин, образующий с аминогруппой сильно флюоресцирующее соединение.

    Видео удалено.
    Видео (кликните для воспроизведения).

    1 — Асп; 2 — Тре; 3 — Сер; 4 — Глу; 5 — Гли; 6 — Ала; 7 — Цис; 8 — Вал; 9 — Мет; 10 -Иле; 11 — Лей; 12 — Тир; 13 — Фен; 14 -Лиз; 15 — Гис; 16 — Арг.

    Источники


    1. Смолянский, Б.Л. Диетология: Новейший справочник для врачей: Биологически активные добавки; Лечебные и разгрузочные диеты; Продуктовые нормы и взаимозаменяемость продуктов; Особенности питания при фармакотерапии / Б.Л. Смолянский, В.Г. Лифляндский. — Москва: Высшая школа, 2004. — 816 c.

    2. Светлая, Галина Здоровое питание. Быстро и вкусно / Галина Светлая. — М.: Феникс, 2005. — 232 c.

    3. Глоба Гороскоп здоровья и красоты для всех знаков Зодиака на 2010 год / Глоба, Тамара. — М.: АСТ, 2009. — 160 c.
    Аминокислота и азотистая кислота
    Оценка 5 проголосовавших: 1

    ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

    Please enter your comment!
    Please enter your name here