Аминокислоты формулы и названия таблица

Сегодня предлагаем ознакомится со статьей на тему: аминокислоты формулы и названия таблица с профессиональным описанием и объяснением.

Аминокислоты формулы и названия таблица

А. Протеиногенные аминокислоты

Протеиногенными называются 20 аминокислот, которые кодируются генетическим кодом (см. с. 244) и включаются в белки в процессе трансляции . Строение боковых цепей этих аминокислот приведено на с. 67.

Классификация этих аминокислот основана как на строении , так и на полярности боковых цепей (см. с. 14).

В таблице для каждой из аминокислот приводятся следующие характеристики:

— классификация (семь классов);

— название и принятое сокращение (по трем первым буквам) (например, для гистидина — Нis);

— однобуквенный символ , удобный при записи белковых последовательностей (для гистидина — Н);

— полярность боковой цепи (для гистидина +10,3): чем выше эта величина, тем более полярна молекула аминокислоты.

На схеме по мере увеличения полярности окраска поля с названием аминокислоты меняется от желтых тонов через зеленые к синим. Для ионогенных групп боковой цепи приведены рК a (цифры красного цвета).

К алифатическим аминокислотам относятся глицин, аланин, валин, лейцин и изолейцин . Эти аминокислоты не несут в боковой цепи гетероатомов (N, О или S), циклических группировок и характеризуются отчетливо выраженной низкой полярностью.

Также малополярны серосодержащие аминокислоты — метионин и цистеин , причем цистеин существует лишь в недиссоциированном состоянии. Благодаря образованию дисульфидных мостиков, цистеин выполняет важную функцию стабилизации пространственной структуры белков. Аминокислота цистин состоит из двух остатков цистеина, соединенных дисульфидным мостиком.

Ароматические аминокислоты содержат мезомерные (резонансно стабилизированные) циклы (см. с. 12). В этой группе лишь фенилаланин проявляет низкую полярность. Тирозин и триптофан характеризуются заметной, а гистидин — даже высокой полярностью. Имидазольное кольцо гистидина заметно протонируется уже при слабокислых значениях рН. Поэтому гистидин, обладающий ароматическими свойствами лишь в протонированной форме (см. с. 64), может быть отнесен к основным аминокислотам. Тирозин и триптофан сильно поглощают в УФ-области спектра между 250 и 300 нм.

Нейтральные аминокислоты содержат гидроксильные (серин, треонин) или карбоксамидные группы (аспарагин, глутамин). Хотя амидные группы неионогенны, молекулы аспарагина и глутамина высоко полярны.

Карбоксильные группы боковых цепей кислых аминокислот — аспарагиновой и глутаминовой — полностью ионизированы во всем диапазоне физиологических значений рН. Аналогичным образом, боковые цепи основных аминокислот — лизина и аргинина — полностью протонированы в нейтральной области рН. Сильно основной, а, следовательно, очень полярной аминокислотой, является аргинин, содержащий гуанидиновую группировку.

Особое положение занимает пролин . Боковая цепь пролина состоит из пятичленного цикла, включающего α-углеродный атом и α-аминогруппу. Поэтому пролин, строго говоря, является не амино-, а иминокислотой . Атом азота и кольце является слабым основанием и не протонируется при физиологических значениях рН. Благодаря циклической структуре пролин вызывает изгибы полипептидной цепи , что очень существенно для структуры коллагена (см. сс. 76, 334).

Некоторые из перечисленных аминокислот не могут синтезироваться в организме человека и должны поступать вместе с пищей. Эти незаменимые аминокислоты (см. с. 348) отмечены звездочками красного цвета.

АМИНОКИСЛОТЫ

Белки — высокомолекулярные природные полимеры, состоящие из аминокислотных остатков, соединенных пептидной связью; являются главной составной частью живых организмов и молекулярной основой процессов жизнедеятельности.

В природе известно более 300 различных аминокислот, но только 20 из них входят в состав белков человека, животных и других высших организмов. Каждая аминокислота имеет карбоксильную группу, аминогруппув α-положении (у 2-го атома углерода) и радикал(боковую цепь), отличающийся у различных аминокислот. При физиологическом значении рН (

7,4) карбоксильная группа аминокислот обычно диссоциирует, а аминогруппа протонируется.

Все аминокислоты (за исключением глицина) содержат асимметричный атом углерода (т. е. такой атом, все четыре валентные связи которого заняты различными заместителями, он называется хиральныи центром), поэтому могут существовать в виде L- и D-стереоизомеров (эталон – глицериновый альдегид):

Для синтеза белков человека используются только L-аминокислоты. В белках с длительным сроком существования L-изомеры медленно могут приобретать D-конфигурацию, причем это происходит с определенной, характерной для каждой аминокислоты скоростью. Так, белки дентина зубов содержат L-аспартат, который переходит в D-форму при температуре тела человека со скоростью 0,01% в год. Поскольку дентин зубов практически не обменивается и не синтезируется у взрослых людей в отсутствие травмы, по содержанию D-аспартата можно установить возраст человека, что используется в клинической и криминалистической практике.

Все 20 аминокислот в организме человека различаются по строению, размерам и физико-химическим свойствам радикалов, присоединённых к α-углеродному атому.

Читайте так же:  Лизин и аргинин совместный прием

Структурные формулы 20-ти протеиногенных аминокислот обычно приводят в виде так называемой таблицы протеиногенных аминокислот:

В последнее время для обозначения аминокислот используют однобуквенные обозначения, для их запоминания используется мнемоническое правило (четвертый столбец).

Глицин Gly G Glycine Гли
Аланин Ala A Alanine Ала
Валин Val V Valine Вал
Изолейцин Ile I Isoleucine Иле
Лейцин Leu L Leucine Лей
Пролин Pro P Proline Про
Серин Ser S Serine Сер
Треонин Thr T Threonine Тре
Цистеин Cys C Cysteine Цис
Метионин Met M Methionine Мет
Аспарагиновая кислота Asp D asparDic acid Асп
Аспарагин Asn N asparagiNe Асн
Глутаминовая кислота Glu E gluEtamic acid Глу
Глутамин Gln Q Q-tamine Глн
Лизин Lys K before L Лиз
Аргинин Arg R aRginine Арг
Гистидин His H Histidine Гис
Фенилаланин Phe F Fenylalanine Фен
Тирозин Tyr Y tYrosine Тир
Триптофан Trp W tWo rings Три

Существуют разные классификации аминокислот. Одна из них основана на характеристике интенсивности молекулярного взаимодействия бокового радикала с водой.

1. Гидрофобные (неполярные) (гли, ала, вал, лей, про, иле, три, фен).

2. Гидрофильные (полярные):

а) незаряженные (сер, тре, цис, асн, глн, тир*, мет*);

— отрицательно заряженные (глу, асп);

— положительно заряженные (лиз, арг, гис).

*некоторые источники относят тир и мет к гидрофобным аминокислотам.

Гидрофильные вещества интенсивно взаимодействуют с молекулами воды, они содержат полярные химические связи. Гидрофобность – это физическое свойство молекулы, которая «стремится» избежать контакта с водой. Гидрофобные молекулы обычно неполярны и «предпочитают» находиться среди других нейтральных молекул и неполярных растворителей. Гидрофильность и гидрофобность являются проявлением сил Ван-дер-Ваальса (группа слабых взаимодействий). Эти взаимодействия в основном определяют силы, ответственные за формирование пространственной структуры биологических макромолекул.. Пространственная структура воды стремится вытеснить гидрофобные группы, нарушающие сеть из связанных водородными связями молекул воды. Такое выталкивание из водного раствора и называют гидрофобным взаимодействием. Известно, что биологические биополимеры функционируют в водном окружении и именно наличие гидрофобных связей в значительной мере определяет форму, которую приобретает макромолекула.

Можно классифицировать аминокислоты по строению радикала:

1. Алифатические (гли, ала, вал, лей, илей).

2. Гидроксиаминокислоты (сер, тре).

3. Дикарбоновые (асп, глу).

4. Амиды дикарбоновых кислот (асн, глн).

5. Серосодержащие (мет, цис).

6. Циклические (фен, тир, три, гис).

7. Диаминомонокарбоновые (лиз, арг).

8. Иминокислота (про).

В состав белков человека входит 19 аминокислот и 1 циклическая иминокислота — пролин, имеющая иминогруппу -NH-. Роль гидрофобного радикала в этой молекуле играет насыщенная алифатическая трехуглеродная цепь, образующая 5-членный цикл между α-углеродным атомом и иминогруппой:

Некоторые белки содержат аминокислоты с модифицированными радикалами, отсутствующие в других белках. Так, в полипептидную цепь коллагена входит гидроксилизин, эластина и коллагена — гидроксипролин. Факторы свертывания крови протромбин, проконвертин, белки костной ткани остеокальцин, сиалопротеин содержат γ-карбоксиглутаминовую кислоту:

Гидроксилизин Гидроксипролин γ-Карбоксиглутаминовая кислота

Модификация радикалов таких аминокислот обычно происходит уже после включения их в полипептидную цепь, т.е. на постсинтетическом периоде.

Существует еще одна классификация аминокислот, по способности организма синтезировать их из предшественников:

Незаменимые для человека: валин, изолейцин, лейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан, аргинин (незаменима для детей), гистидин.

Заменимые для человека: глицин, аланин, пролин, серин, цистеин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, тирозин.

Мнемоническое правило для запоминания заменимых и незаменимых аминокислот:

Фенилаланин Валин Метионин
Лизин Лейцин Треонин
Аргинин* Изолейцин
Гистидин Триптофан

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Студент — человек, постоянно откладывающий неизбежность. 10218 —

| 7236 — или читать все.

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

Биоорганическая химия

Аминокислоты.

Аминокислоты (аминокарбоновые кислоты) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные (-COOH) и аминные группы (-NH2).

Строение аминокислот можно выразить приведённой ниже общей формулой, (где R – углеводородный радикал, который может содержать и различные функциональные группы).

Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминные группы (-NH2).

В качестве примера можно привести простейшие: аминоуксусную кислоту, или глицин, и аминопропионовую кислоту или аланин:

Химические свойства аминокислот

Аминокислоты – амфотерные соединения, т.е. в зависимости от условий они могут проявлять как основные, так и кислотные свойства.

За счёт карбоксильной группы (-COOH) они образуют соли с основаниями. За счёт аминогруппы (-NH2) образуют соли с кислотами.

Читайте так же:  Спортивное питание для футболистов

Ион водорода, отщепляющийся при диссоциации от карбоксила (-ОН) аминокислоты, может переходить к её аминогруппе с образованием аммониевой группировки (NH3 + ).

Таким образом, аминокислоты существуют и вступают в реакции также в виде биполярных ионов (внутренних солей).

Этим объясняется, что растворы аминокислот, содержащих одну карбоксильную и одну аминогруппу, имеют нейтральную реакцию.

Альфа-аминокислоты

Из молекул аминокислот строятся молекулы белковых веществ или белков, которые при полном гидролизе под влиянием минеральных кислот, щелочей или ферментов распадаются, образуя смеси аминокислот.

[1]

Общее число встречающихся в природе аминокислот достигает 300, однако некоторые из них достаточно редки.

Среди аминокислот выделяется группа из 20 наиболее важных. Они встречаются во всех белках и получили название альфа-аминокислот.

Альфа-аминокислоты – кристаллические вещества, растворимые в воде. Многие из них обладают сладким вкусом. Это свойство нашло отражение в названии первого гомолога в ряду альфа-аминокислот – глицина, явившегося также первой альфа-аминокислотой, обнаруженной в природном материале.

Ниже приведена таблица с перечнем альфа-аминокислот:

Аминокислоты формулы и названия таблица

I) α-аминокислота;
II) β-аминокислота;
III) γ-аминокислота;
IV) ε-аминокислота.

а) 3-аминобутановая;
б) 4-аминобутановая;
в) 6-аминогексановая;
г) аминоэтановая.

I–2–г – альфа-аминокислота – H2N–CH2–COOH – аминоэтановая кислота.

II–3–а – бета-аминокислота – CH3–CH(NH2)–CH2–COOH – 3-аминобутановая кислота.

III–1–б – гамма-аминокислота – H2N–CH2–CH2–CH2–COOH – 4-аминобутановая кислота.

IV–4–в – эпсилон-аминокислота – H2N–(CH2)5–COOH – 6-аминогексановая кислота.

Формулы аминокислот

Аминокислоты можно рассматривать как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода замещены на аминогруппы.

Различают

-аминокислоты, в молекулах которых аминогруппа и карбоксильная группа связаны с одним атомом углерода, и -,-, -аминокислоты, функциональные группы которых разделены нескольким атомам углерода.

Структурные формулы аминокислот

Общая структурная формула

-аминокислот:

Все аминокислоты являются амфотерными соединениями, кислотные свойства обусловлены карбоксильной группой –COOH, а основные – аминогруппой – NH2. Благодаря этому водные растворы аминокислот обладают свойствами буферных растворов, т.е. находятся в состоянии внутренних солей:

Такая форма молекулы аминокислоты называется цвиттер-ионом. В этой форме молекула обладает значительным дипольным моментом при суммарном нулевом заряде. Кристаллы большинства аминокислот построены именно из таких молекул.

Изоэлектрическая точка аминокислоты – значение pH, при котором максимум молекул обладает нулевым зарядом. При таком значении pH аминокислота наименее подвижна в электрическом поле. Это свойство можно использовать для разделения аминокислот, белков и пептидов методом электрофореза.

Группы аминокислот

В зависимости от кислотно-основных свойств, обусловленных строением радикала, аминокислоты делятся на четыре группы:

  • Неполярные или гидрофобные (аланин, валин, изолейцин, лейцин, пролин, метионин, фенилаланин, триптофан).
  • Полярные незаряженные (заряды компенсируются) при pH=7 (серин, треонин, цистеин, аспарагин, глутамин, тирозин).
  • Полярные и заряженные отрицательно при pH=7 (аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота)
  • Полярные заряженные положительно при pH=7 (лизин, аргинин, гистидин)

Важнейшим свойством аминокислот является их способность к реакциям поликонденсации с образованием пептидов:

Пример образования трипептида (глицил – аланил – валин):

Формулы 20 аминокислот

В живых организмах при синтезе белков (полипептидов) в большинстве случаев используется 20 стандартных (протеиногенных) аминокислот:

Примеры решения задач

Задание Вычислить, какой объем углекислого газа (н.у.) выделится при взаимодействии 40 г карбоната натрия с аминоуксусной кислотой.
Решение Формула аминоуксусной кислоты: NH2CH2COOH.

Запишем уравнение реакции:

Найдем количество вещества карбоната натрия:

г/моль моль

Согласно уравнению реакции:

моль

Один моль газа при нормальных условиях занимает объем 22,4л. Таким образом:

моль л/моль л

Аминокислоты формулы и названия таблица

Аминокислотами называют гетерофункциональные соединения, содержащие одновременно аминогруппу и карбоксильную группы в составе одной молекулы. Классифицируют аминокислоты, основываясь на типе углеводородного радикала, на ароматические и алифатические, последние, в свою очередь, подразделяются на α-, β-, γ-, δ- и ω-аминокислоты, химические свойства которых ощутимо различаются.

Представители алифатических аминокислот

Наибольшее значение в химии имеют α-аминокислоты, в основном потому, что они являются мономерами белков – их можно назвать основой жизни. В состав важнейших α-аминокислот входят не только алифатические, но и ароматические и гетероароматические радикалы. Номенклатура аминокислот подразумевает использование названия соответствующей карбоновой кислоты в качестве основы, положение заместителей обозначают цифрами, начиная от карбонильного углерода (IUPAC), либо буквами греческого алфавита, начиная от соседнего атома углерода (рациональная). Широко используются и тривиальные названия. Тривиальные названия обычно связаны с источниками выделения аминокислот. Например, серин выделен из шелка (serieus (лат.) – шелковистый), тирозин – из сыра (tyros (греч.) – сыр). Для удобства написания полипептидных молекул используют сокращенные обозначения аминокислотных остатков.

Общее число встречающихся в природе α-аминокислот достигает 180, из них 20 постоянно присутствуют во всех белковых молекулах. Растения и некоторые микроорганизмы синтезируют все необходимые им аминокислоты. В животном организме некоторые аминокислоты синтезируются, некоторые – нет и должны поступать извне. Такие аминокислоты называют незаменимыми. К незаменимым относятся – валин, лизин, фенилалалнин, лейцин, треонин, триптофан, изолейцин, метионин.

Читайте так же:  Что дает креатин при тренировках

Важнейшие α-аминокислоты

Сокращенное обозначение аминокислотного остатка

Аминокислоты: названия и формулы

Аминокислоты: названия

Сгруппируем аминокислоты в таблице №2 по строению радикала (R) (формуле) (третий столбец таблицы) и по названию (по алфавиту).

Здесь же отметим знаком * незаменимые (важнейшие для организма) аминокислоты.

Поясним, что существуют незаменимые и заменимые аминокислоты:

Незаменимые аминокислоты: Это важные аминокислоты, которые не могут быть синтезированы в организме. Поэтому нужно, чтобы они поступали в организм с пищей.

Существуют 8 незаменимых аминокислот для взрослого человека: лейцин, изолейцин, валин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан, лизин, также часто к ним относят гистидин.

Заменимые аминокислоты — это аминокислоты, которые могут соединяться в организме. Их можно получить двумя способами: либо в готовом виде из повседневного потребления пищи, либо производить самостоятельно из других видов аминокислот и веществ попадающих в организм.

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

К заменимым аминокислотам относят: аргинин, аспарагин, глутамин, глутаминовая кислота, глицин, орнитин, таурин и др. (см. таблицу №1)

Теперь переходим к таблице №2 с формулами и названиями аминокислот.

Сокращение (аминокислотный остаток в пептидах и белках)

Заменимые и незаменимые аминокислоты

Аминокислоты

Аминокислоты – мономеры, состоящие из углеводорода, азота и кислорода. Некоторые соединения содержат серу, фосфор и некоторые другие элементы. Это производные карбоновых кислот с группой -COOH. Одна аминокислота может содержать несколько аминогрупп.

Рис. 1. Строение аминокислот.

Аминокислоты – кристаллические соединения, растворимые в воде. Они проявляют амфотерные свойства и могут реагировать с неорганическими веществами – кислородом, водой, кислотами, щелочами.

Аминокислоты образуют полимеры – белки, которые могут состоять из различных мономеров. К примеру, казеин включает тирозин, лизин, валин, пролин и другие аминокислоты.

Заменимые и незаменимые

Всего известно около 500 аминокислот. Аминокислоты классифицируются по разным признакам в зависимости от строения, состава, физических свойств. Из всего количества аминокислот только 22 используются организмом для синтеза в первую очередь различных белков. Важные для организма аминокислоты классифицируют на три группы:

  • заменимые – синтезируются внутри организма;
  • незаменимые – не синтезируются в организме;
  • частично заменимые – не синтезируются в организме в большом количестве.

Рис. 2. Классификация аминокислот.

Заменимые аминокислоты образуются из веществ, поступивших в организм вместе с пищей. Незаменимые не могут образовываться в организме, поэтому поступают к клеткам в готовом виде. Их отсутствие приводит к снижению умственной деятельности, памяти, иммунитета. Частично заменимые или частично незаменимые аминокислоты синтезируются в организме, но большая их часть попадает в организм в готовом виде вместе с пищей.

В таблице заменимых и незаменимых аминокислот перечислены вещества с молекулярными формулами.

Заменимые

Формула

Незаменимые

Формула

Частично заменимые

АМИНОКИСЛОТЫ

Аминокислоты —производные карбоновых кислот, имеющие аминогруппу в a- положении. Классифицируются по строению, характеру заряженности и заменимости-незаменимости.

Аминокислоты являются карбоновыми кислотами, содержащими аминную и карбоксильную группы, которые находятся у одного и того же углеродного атома. В организме человека найдено около 70 аминокислот, причем 20 из них входят в состав белков. Это так называемые протеиногенные аминокислоты. Применительно к аминокислотам используют как систематическую номенклатуру, так и тривиальные названия. Последние чаще всего связаны с источником их получения. Так, тирозин был впервые выделен из сыра (от греч.tyros-сыр), аспарагиновая кислота – из спаржи (от лат.asparagus- спаржа) и т.д. Аминокислоты кроме карбонильной и аминной группировок содержат боковые радикалы, причем именно эти химические группировки определяют большинство свойств той или иной аминокислоты. В общем виде формула аминокислоты может быть представлена следующим образом:

Классификация по строению .

б) диаминомонокарбоновые (лизин, аргинин, цитруллин)

в) моноаминодикарбоновые (аспарагиновая и глутаминовая кислоты);

г) диаминодикарбоновые (цистин).

Название по номенклатуре IUPAC формируется, как у карбоновых кислот вообще, с перечислением имеющихся в углеродной цепи заместителей. Например, аминокислота лизин, имеющая строение:

будет называться 2,6-диаминогексановая, а серин, соответственно, 2-амино-3-гидроксипропановая кислота. Однако, на практике, названия по номенклатуре IUPAC по отношению к протеиногенным аминокислотам никогда не применяют, обходясь исторически сложившимися тривиальными названиями. Исключение составляют лишь аспарагиновая и глутаминовая кислоты, для которых весьма часто используют названия аспартат и глутамат, соответственно.

Очень важным свойством аминокислот является строение так называемого бокового радикала R, поскольку остальная часть молекулы, включающая карбоксильную группу, аминогруппу, асимметрический атом углерода и водород для всех протеиногенных аминокислот совершенно одинакова:.

Читайте так же:  Витамин е в масле

Наличие в боковом радикале R функциональных групп, таких, как сульфгидрильная –SH, карбаминовая H2N-C(=O)- , гидроксильная HO- , аминогруппа H2N-, карбоксильная HOOC- и некоторые другие, оказывает решающее значение не только при формировании вторичной, третичной и четвертичной структур белковой молекулы, но и на ее биологические функции. В водных средах при различных значениях рН эти группы отвечают за формирование электрических зарядов белковой молекулы, ее растворимость и ряд других физико-химических свойств. Например, замена одного-единственного аминокислотного остатка (глутаминовой кислоты в положении 6) в полипептидной цепи субъединицы гемоглобина на остаток аминокислоты валин приводит к такому изменению свойств молекулы гемоглобина, что это вызывает патологию, называемую “серповидноклеточная анемия”.

По характеру заряженности боковых радикалов аминокислоты подразделяют на :

а) неполярные гидрофобные (ГЛИ, АЛА, ВАЛ, ЛЕЙ, ИЛЕ, ПРО, ФЕН, ТИР, ТРИ, МЕТ);

б) полярные, но незаряженные (СЕР, ТРЕ, ЦИС, АСН, ГЛН);

в) полярные с отрицательным зарядом (АСП, ГЛУ);

г) полярные с положительным зарядом (ЛИЗ, АРГ, ГИС).

В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме или должны поступать в составе пищи, различаю т:

б) НЕЗАМЕНИМЫЕ АК (лейцин, изолейцин, валин, лизин, гистидин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан). В детском возрасте также незаменимой является АК АРГИНИН.

Для человека АРГ, ТИР- полузаменимые, а для курицы- незаменимые.

Список 20 протеиногенных аминокислот млекопитающих:

название структура (R-CH(NH2)-COOH) * **
ГЛИЦИН NH2-CH2-COOH ГЛИ G
АЛАНИН CH3-CH(NH2)-COOH АЛА A
ВАЛИН (CH3)2CH-CH(NH2)-COOH ВАЛ V Н
ЛЕЙЦИН CH3-CH(CH3)-CH2-CH(NH2)-COOH ЛЕЙ L Н
ИЗОЛЕЙЦИН CH3-CH2-CH(CH3)-CH(NH2)-COOH ИЛЕ I Н
СЕРИН HO-CH2-CH(NH2)-COOH СЕР S
ТРЕОНИН CH3-CH(OH)-CH(NH2)-COOH ТРЕ T Н
ЦИСТЕИН HS-CH2-CH(NH2)-COOH ЦИС C
МЕТИОНИН CH3-S-(CH2)2-CH(NH2)-COOH МЕТ M Н
ЛИЗИН NH2-(CH2)4-CH(NH2)-COOH ЛИЗ K Н
АРГИНИН NH2-C(=NH)-NH-(CH2)3-CH(NH2)-COOH АРГ R ПЗ
АСПАРАГИНООВАЯ К-ТА COOH-CH2-CH(NH2)-COOH АСП D
АСПАРАГИН NH2-C(=O)-CH2-CH(NH2)-COOH АСН N
ГЛУТАМИНОВАЯ К-ТА HOOC-(CH2)2-CH(NH2)-COOH ГЛУ E
ФЕНИЛАЛАНИН Ph-CH2-CH(NH2)-COOH ФЕН F Н
ГЛУТАМИН NH2-C(=O)-(CH2)2-CH(NH2)-COOH ГЛН Q
ТИРОЗИН HO-Ph-CH2-CH(NH2)-COOH ТИР Y ПЗ
ТРИПТОФАН ТРИ W Н
ГИСТИДИН ГИС H Н
ПРОЛИН ПРО P

*- однобуквенное международное обозначение

**- н- незаменимая; пз- полузаменимая; остальные- заменимые

Небелковые и редковстречающиеся аминокислоты :

a,g -ДИАМИНОПИМЕЛИНОВАЯ (только у бактерий) HOOC-CH(NH2)-(CH2)3-CH(NH2)-COOH

a- АМИНОАДИПИНОВАЯ (в белке зерна кукурузы) HOOC-(CH2)3-CH(NH2)-COOH

НЕПРОТЕИНОГЕННЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ : b-АЛАНИН NH2-(CH2)2-COOH

ОРНИТИН

ЦИТРУЛЛИН

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

[2]

Лучшие изречения: Только сон приблежает студента к концу лекции. А чужой храп его отдаляет. 8634 —

| 7425 — или читать все.

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

Аминокислоты формулы и названия таблица

В таблице представлены важнейшие — аминокислоты, входящие в состав белков.

Таблица. Важнейшие α — аминокислоты

Сокращенное (трехбуквенное) название
аминокислотного остатка в
макромолекулах пептидов и белков.

Аминокислоты формулы и названия таблица

Аминокислоты классифицируют по следующим структурным признакам.

I. Классификация по взаимному положения функциональных групп

В зависимости от взаимного расположения амино- и карбоксильной групп аминокислоты подразделяют на α- , b- , g- , d- , e- и т. д.

Греческая буква при атоме углерода обозначает его удаленность от карбоксильной группы.

II. Классификация по строению бокового радикала (функциональным группам)

Алифатические аминокислоты

Оксимоноаминокарбоновые кислоты (содержат-ОН-группу): серин, треонин.

Моноаминодикарбоновые кислоты (содержат СООН-группу): аспартат, глутамат (за счёт второй карбоксильной группы несут в растворе отрицательный заряд).

Амиды моноаминодикарбоновых кислоты (содержат NH2СО-группу): аспарагин, глутамин.

Диаминомонокарбоновые кислоты (содержат NH2-группу): лизин, аргинин (за счёт второй аминогруппы несут в растворе положительный заряд).

Ароматические аминокислоты: фенилаланин, тирозин, триптофан.

Гетероциклические аминокислоты: триптофан, гистидин, пролин.

Иминокислоты аминокислоты: пролин.

III. Классификация по полярности бокового радикала (по Ленинджеру)

Выделяют четыре класса аминокислот, содержащих радикалы следующих типов.

Гидрофобные аминокислоты располагаются внутри молекулы белка, тогда как гидрофильные – на внешней поверхности, что делает гидрофильными и хорошо растворимыми в воде молекулы белка.

Благодаря этому свойству белки хорошо связывают воду, удерживая жидкость в крови, в межклеточном пространстве и внутри клеток.

1. Неполярные (гидрофобные)

К неполярным (гидрофобным) относятся аминокислоты с неполярными R-группами и одна серусодержащая аминокислота:

— алифатические: аланин, валин, лейцин, изолейцин

Читайте так же:  Креатин со скольки лет

— ароматические: фенилаланин, триптофан.

2. Полярные незаряженные

Полярные незаряженные аминокислоты по сравнению с неполярными лучше растворяются в воде, более гидрофильны, так как их функциональные группы образуют водородные связи с молекулами воды.

К ним относятся аминокислоты, содержащие:

— полярную ОН-группу (оксиаминокислоты): серин, треонин и тирозин

— амидную группу: глутамин, аспарагин

— и глицин (R-группа глицина, представленная одним атомом водорода, слишком мала, чтобы компенсировать сильную полярность a-аминогруппы и a-карбоксильной группы).

3. Заряженные отрицательно при рН-7 (кислые)

Аспарагиновая и глутаминовая кислоты относятся к отрицательно заряженным аминокислотам.

Они содержат по две карбоксильные и по одной аминогруппе, поэтому в ионизированном состоянии их молекулы будут иметь суммарный отрицательный заряд:

[3]

4. Заряженные положительно при рН-7 (основные)

К положительно заряженным аминокислотам принадлежат лизин, гистидин и аргинин.

В ионизированном виде они имеют суммарный положительный заряд:

В зависимости от характера радикалов природные аминокислоты также подразделяются на нейтральные, кислые и основные. К нейтральным относятся неполярные и полярные незаряженные, к кислым – отрицательно заряженные, к основным – положительно заряженные.

IV. Классификация по кислотно-основным свойствам

В зависимости от количества функциональных групп различают кислые, нейтральные и основные аминокислоты.

Основные

Аминокислоты, в которых число аминогрупп превышает число карбоксильных групп, называют основными аминокислотами: лизин, аргинин, гистидин:

Кислые

Если в аминокислотах имеется избыток кислотных групп, их называют кислыми аминокислотами: аспарагиновая и глутаминовая кислоты:

Все остальные аминокислоты относятся к нейтральным.

V. По числу функциональных групп

Аминокислоты по числу функциональных групп можно разделить моноаминомонокарбоновые, моноаминодикарбоновые, диаминомонокарбоновые:

VI.Биологическая классификация (по способности синтезироваться в организме человека и животных)

Заменимые аминокислоты – десять из 20 аминокислот, входящих в состав белков, могут синтезироваться в организме человека. К ним относятся: глицин (гликокол), аланин, серин, цистеин, тирозин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты, аспарагин, глутамин, пролин.

Незаменимые аминокислоты (8 аминокислот) – не могут синтезироваться в организме человека и животных и должны поступать в организм в составе белковой пищи.

Абсолютно незаменимых аминокислот восемь: валин, изолейцин, лейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан.

Незаменимые аминокислоты входят часто в состав пищевых добавок, используются в качестве лекарственных препаратов.

Условно незаменимые (2 аминокислоты) — синтезируются в организме, но в недостаточном количестве, поэтому частично должны поступать с пищей. Такими аминокислотами являются гистидин, аргинин.

Для детей также незаменимыми являются гистидин и аргинин.

Для человека одинаково важны оба типа аминокислот: и заменимые, и незаменимые. Большая часть аминокислот идет на построение собственных белков организма, но без незаменимых аминокислот организм существовать не сможет.

При недостатке каких-либо аминокислот в организме человека в течение непродолжительного времени могут разрушаться белки соединительной ткани, крови, печени и мышц, а полученный из них «строительный материал» — аминокислоты идут на поддержание нормальной работы наиболее важных органов — сердца и мозга.

Дефицит аминокислот приводит к ухудшению аппетита, задержке роста и развития, жировой дистрофии печени и другим тяжелым нарушениям.

При этом наблюдается снижение аппетита, ухудшение состояния кожи, выпадение волос, мышечная слабость, быстрая утомляемость, снижение иммунитета, анемия.

Избыток аминокислот может вызвать развитие тяжелых заболеваний, особенно у детей и в юношеском возрасте. Наиболее токсичными являются метионин (провоцирует риск развития инфаркта и инсульта), тирозин (может спровоцировать развитие артериальной гипертонии, привести к нарушению работы щитовидной железы) и гистидин (может способствовать возникновению дефицита меди в организме и привести к заболеваниям суставов, ранней седине, тяжелым анемиям).

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

В условиях нормального функционирования организма, когда присутствует достаточное количество витаминов (В6, В12, фолиевой кислоты) и антиоксидантов (витамины А, Е, С и селен), избыток аминокислот не наносит вред организму.

Источники


  1. Дальке, Рудигер Здоровое питание. Очисти еду от плесени лжи. Мирная еда. Естественное очищение организма. Проблемы пищеварения (комплект из 5 книг) / Рудигер Дальке , Мария Писарева , Роберт Хесль. — М.: ИГ «Весь», 2008. — 847 c.

  2. Лечебная физическая культура / Под редакцией В.А. Епифанова. — М.: Медицина, 2017. — 592 c.

  3. Епифанов, В. А. Лечебная физическая культура и массаж / В.А. Епифанов. — М.: ГЭОТАР-Медиа, 2008. — 528 c.
Аминокислоты формулы и названия таблица
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here