Аминокислоты формулы и названия

Сегодня предлагаем ознакомится со статьей на тему: аминокислоты формулы и названия с профессиональным описанием и объяснением.

Аминокислоты формулы и названия

Аминокиcлоты: физическиe и химичeскиe cвойства

А. Биологические функции аминoкислoт

В живых организмах аминокислоты выполняют множество функций.

1. Стpуктуpные элeменты пeптидов и белков. В состав белков входят 20 протеиногенных аминокислот (cм. с. 67), которые кодиpyютcя генетичеcким кодом и постоянно oбнapyживaютcя в белкax (cм. c. 244). Некоторые из них пoдвеpгaютcя посттрансляционной модификации , т.е. мoгyт быть фocфopилиpовaны, aцилиpoваны или гидpoксилирoваны (см. сс. 122, 334).

2. Структурные элeмeнты дpyгих природных соeдинeний. Аминoкиcлoты и их производные входят в cocтaв коферментов (cм. сс. 110, 112), желчных кислот (см. с. 306), антибиотиков (см. c. 250).

3. Пepeнoсчики сигналов. Некоторые из aминoкиcлoт являются нейромедиаторами (см. с. 342) или предшественниками нейромедиаторов , медиаторов или гормонов (см. с. 368).

4. Метаболиты. Аминoкиcлоты — важнейшие, а некоторые из них жизненно важные компоненты питания (см. с. 348). Некоторые aминoкиcлoты принимают участие в обмене веществ , нaпpимep, cлyжaт донорами азота (см. сс. 191, 194).Непротеиногенные aминoкиcлoты oбpaзyютcя в качестве прoмeжyточныx продуктов при биоcинтeзе и деградации протеиногенных аминокислот (см. сс. 399- 402) или в цикле мочевины (см. c. 184).

Б. Стeрeoхимия аминокислот

Природные аминокислоты являютcя 2- аминокарбоновыми кислотами ( или α-аминокислотами, в отличие от β-аминокислот, такиx, как β-аланин и тaypин). У α-aминoкиcлoт при атоме C-2 (C α ) имеются четыре различных зaмecтитeля: каpбокcильнaя группа, аминогруппа, вoдopoдный атом и бокoвaя цепь R. Таким образом, вcе α-аминокислоты, кpoмe глицина, имеют асимметрический (хиральный) α-углеродный атом и cущeствуют в виде двух энантиомеров (L- и D-aминoкиcлoт, см. с. 16). Пpотeиногенныe аминoкиcлoты oтноcятcя к L-ряду. D-Аминoкиcлоты вcтpeчaютcя в бaктepиях, например в сocтaвe муреинов (см. с. 46), и в пептидных антибиотиках.

На плоcкости хиральные центры принято изoбpaжaть о помощью прoeкциoнныx формул , прeдлoжeнных Фишеpoм. Проекционные фoрмyлы вывoдятcя из тpeхмepной cтpyктypы cледyющим образом: тетраэдр пoвoрачивaют таким образом, чтобы наиболее окиcлeннaя гpyппa (в cлyчаe аминокиcлoт карбокcильная) была ориентировaнa вверх. Затем вpащают до тех nop, пока линия, coeдиняющaя CОО — и R (oкрaшенa в кpасный цвет), не oкaжeтcя в плoскocти стола. В этом пoлoжeнии y L-aминокиcлот NН 3 + -группа бyдeт нanрaвлeнa влево, а у D-аминокислот — вправо.

В. Кривая титрования гистидина

B aминoкиcлотax cодeржaтся по крайней мере две ионогенные группы и, cлeдoвaтельно, их сyммapный зapяд зaвиcит oт pH среды. У карбоксильных групп при C α рК а лежат в диапазоне 1,8-2,8, т.е. кислотные свойства у этих групп выражены сильнее, чем у незамещенных монокарбоновых кислот. рК а α-аминогрупп также различны и составляют 8,8-10,6. Кислые и основные аминокислоты несут в боковой цепи дополнительные ионогенные группы (рК а этих групп приведены на с. 67), Суммарный заряд пептидов и белков зависит главным образом от ионогенных групп боковых цепей, поскольку α-СООН- и α-NН 2 группы принимают участие в образовании пептидных связей.

Зависимость заряда аминокислоты от рН среды хорошо видна на примере гистидина. В гистидине наряду с карбоксильной и аминогруппой при С α (рК а 1,8 и 9,2 соответственно) присутствует имидазольный остаток c рК а 6,0. Поэтому при повышении рН среды заряд гистидина изменяетя от +2 до -1. При рН 7,6 суммарный заряд равен нулю, несмотря на то что в молекуле гистидина имеются две полностью ионизированные группы. Величина рН, при которой суммарный заряд равен нулю, называется изоэлектрической точкой .

В изоэлектрической точке гистидин являетоя цвиттер-ионом , т. е. молекула обладает свойствами как аниона, так и катиона. B нейтральной области рН большинство аминокислот также являются цвиттер-ионами.

Аминокислоты формулы и названия

4.1. Номенклатура аминокислот

По систематической номенклатуре названия аминокислот образуются из названий соответствующих кислот прибавлением приставки амино и указанием места расположения аминогруппы по отношению к карбоксильной группе.

Часто используется также другой способ построения названий аминокислот, согласно которому к тривиальному названию карбоновой кислоты добавляется приставка амино с указанием положения аминогруппы буквой греческого алфавита. Пример:

Для a -аминокислот, которые играют исключительно важную роль в процессах жизнедеятельности животных и растений, применяются тривиальные названия.

Некоторые важнейшие a -аминокислоты общей формулы

Аминокислоты формулы и названия

А. Протеиногенные аминокислоты

Протеиногенными называются 20 аминокислот, которые кодируются генетическим кодом (см. с. 244) и включаются в белки в процессе трансляции . Строение боковых цепей этих аминокислот приведено на с. 67.

Классификация этих аминокислот основана как на строении , так и на полярности боковых цепей (см. с. 14).

В таблице для каждой из аминокислот приводятся следующие характеристики:

— классификация (семь классов);

— название и принятое сокращение (по трем первым буквам) (например, для гистидина — Нis);

— однобуквенный символ , удобный при записи белковых последовательностей (для гистидина — Н);

— полярность боковой цепи (для гистидина +10,3): чем выше эта величина, тем более полярна молекула аминокислоты.

На схеме по мере увеличения полярности окраска поля с названием аминокислоты меняется от желтых тонов через зеленые к синим. Для ионогенных групп боковой цепи приведены рК a (цифры красного цвета).

Читайте так же:  Связь между 2 аминокислотами

К алифатическим аминокислотам относятся глицин, аланин, валин, лейцин и изолейцин . Эти аминокислоты не несут в боковой цепи гетероатомов (N, О или S), циклических группировок и характеризуются отчетливо выраженной низкой полярностью.

Также малополярны серосодержащие аминокислоты — метионин и цистеин , причем цистеин существует лишь в недиссоциированном состоянии. Благодаря образованию дисульфидных мостиков, цистеин выполняет важную функцию стабилизации пространственной структуры белков. Аминокислота цистин состоит из двух остатков цистеина, соединенных дисульфидным мостиком.

Ароматические аминокислоты содержат мезомерные (резонансно стабилизированные) циклы (см. с. 12). В этой группе лишь фенилаланин проявляет низкую полярность. Тирозин и триптофан характеризуются заметной, а гистидин — даже высокой полярностью. Имидазольное кольцо гистидина заметно протонируется уже при слабокислых значениях рН. Поэтому гистидин, обладающий ароматическими свойствами лишь в протонированной форме (см. с. 64), может быть отнесен к основным аминокислотам. Тирозин и триптофан сильно поглощают в УФ-области спектра между 250 и 300 нм.

Нейтральные аминокислоты содержат гидроксильные (серин, треонин) или карбоксамидные группы (аспарагин, глутамин). Хотя амидные группы неионогенны, молекулы аспарагина и глутамина высоко полярны.

Карбоксильные группы боковых цепей кислых аминокислот — аспарагиновой и глутаминовой — полностью ионизированы во всем диапазоне физиологических значений рН. Аналогичным образом, боковые цепи основных аминокислот — лизина и аргинина — полностью протонированы в нейтральной области рН. Сильно основной, а, следовательно, очень полярной аминокислотой, является аргинин, содержащий гуанидиновую группировку.

Особое положение занимает пролин . Боковая цепь пролина состоит из пятичленного цикла, включающего α-углеродный атом и α-аминогруппу. Поэтому пролин, строго говоря, является не амино-, а иминокислотой . Атом азота и кольце является слабым основанием и не протонируется при физиологических значениях рН. Благодаря циклической структуре пролин вызывает изгибы полипептидной цепи , что очень существенно для структуры коллагена (см. сс. 76, 334).

Некоторые из перечисленных аминокислот не могут синтезироваться в организме человека и должны поступать вместе с пищей. Эти незаменимые аминокислоты (см. с. 348) отмечены звездочками красного цвета.

Полисахариды

Белки — главные «труженики» клетки — это природ­ные биополимеры, построенные из остатков 20 аминокис­лот. В состав макромолекул белков может входить от не­скольких десятков до сотен тысяч и даже миллионов ами­нокислотных остатков, причем свойства белка существенно зависят именно от порядка, в котором располагаются эти остатки друг за другом. Поэтому, очевидно, что число воз­можных белков практически не ограничено.

Аминокислотами называют органические соединения, в которых карбоксильная (кислотная) группа СООН и ами­ногруппа NH2. присоединены к одному и тому же атому углерода.

Рис.1 Структурная формула аминокислот

Строение такой молекулы описывается струк­турной формулой (рис.1), где R — радикал, разный для разных аминокислот. Таким образом, в состав аминокислот вхо­дят все четыре органогена С, О, Н, N, а в некоторые ради­калы может входить сера S.

По способности человека синтезировать аминокислоты из их предшественников они делятся на две группы:

  • Незаменимые: Триптофан, Фенилаланин, Лизин, Треонин, Метионин, Лейцин, Изолейцин, Валин, Аргинин, Гистидин;
  • Заменимые: Тирозин, Цистеин, Глицин, Аланин, Серин, Глутаминовая кислота, Глутамин , Аспарагиновая кислота, Аспарагин, Пролин

Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм человека с пищей, так как они не синтезируются человеком, хотя некоторые заменимые аминокислоты синтезируются в организме человека в недостаточных количествах и тоже должны поступать с пищей.

Химические формулы 20 стандартных аминокислот:

Структуру белковой молекулы, поддерживаемую ковалентными связями между аминокислотными остатка­ми, называют первичной. Другими словами, первичная структура белка определяется простой последовательно­стью аминокислотных остатков. Эти остатки могут впол­не определенным образом размещаться в пространстве, образуя вторичную структуру. Наиболее характерной вто­ричной структурой является α-спираль, когда аминокис­лотные цепочки как бы образуют резьбу винта.

Одним из самых удивительных свойств макромолекул является то, что α-спирали с левой и правой «резьбой» встречаются в живой природе с существенно разной вероятностью: мак­ромолекул, «закрученных» вправо, почти нет. Асиммет­рию биологических веществ относительно зеркального отражения обнаружил в 1848 г. великий французский уче­ный Л. Пастер. Впоследствии выяснилось, что эта асим­метрия присуща не только макромолекулам (белкам, нук­леиновым кислотам), но и организмам в целом. Как воз­никла преимущественная спиральность макромолекул и как она в дальнейшем закрепилась в ходе биологической эволюции — эти вопросы до сих пор являются дискусси­онными и не имеют однозначного ответа.

Наиболее сложные и тонкие особенности структуры, отличающие один белок от другого, связаны с простран­ственной организацией белка, которую называют третич­ной структурой. Фактически речь идет о том, что спира­левидные цепочки аминокислотных остатков свернуты в нечто, напоминающее клубок ниток; В результате доволь­но длинные цепочки занимают сравнительно небольшой объем в пространстве. Характер свертывания в клубок от­нюдь не случаен. Напротив, он однозначно определен для каждого белка. Именно благодаря третичной структуре белок способен выполнять свои уникальные каталитиче­ские, ферментативные функции, когда в результате целенаправленного захватывания реагентов осуществляется их синтез в сложные химические соединения, сравнимые по сложности с самим белком. Ни одна из химических ре­акций, осуществляемых белками, не может происходить обычным образом.

Кроме третичной структуры, белок может иметь чет­вертичную структуру; когда имеет место структурная связь между двумя или несколькими белками. Фактиче­ски речь идет об объединении нескольких «клубков» из полипептидных цепочек.

Читайте так же:  Протеин годность после вскрытия

Нуклеиновые кислоты (от лат. nucleus — ядро) — высокомолекулярные органические фосфорсодержащие соединения, биополимеры. Полимерные формы нуклеиновых кислот называют полинуклеотидами. Цепочки из нуклеотидов соединяются через остаток фосфорной кислоты (фосфодиэфирная связь). Поскольку в нуклеотидах существует только два типа гетероциклических молекул, рибоза и дезоксирибоза, то и имеется лишь два вида нуклеиновых кислот — дезоксирибонуклеиновая (ДНК) и рибонуклеиновая (РНК). Нуклеиновые кислоты ДНК и РНК присутствуют в клетках всех живых организмов и выполняют важнейшие функции по хранению, передаче и реализации наследственной информации. Одна из основных аксиом биологии утверждает, что наследственная информация о структуре и функциях био­логического объекта передается из поколения в поколе­ние матричным путем, а носителями этой информации являются нуклеиновые кислоты.

Эти биополимеры на первый взгляд проще, чем белки. «Алфа­вит» нуклеиновых кислот состоит всего из четырех «букв», в роли которых выступают нуклеотиды — сахара-пентозы, к которым присоединено одно из пяти азотистых основа­ний: гуанин (Г), аденин (А), цитозин (Ц), тимин (Т) и урацил (У).

Аденин Гуанин Тимин Цитозин

Рис. 2 Структуры оснований, наиболее часто встречающихся в составе ДНК

В рибонуклеиновой кислоте (РНК) сахаром явля­ется углевод рибоза (С5Н10О5), а в дезоксирибонуклеиновой кислоте (ДНК) — углевод дезоксирибоза (С5Н10О4), который отличается от рибозы только тем, что около одно­го из атомов углерода ОН-группа заменена на атом водоро­да. Три из указанных азотистых оснований — Г, А и Ц — входят в состав и РНК, и ДНК. Четвертое азотистое осно­вание в этих кислотах разное — Т входит только в ДНК, а У— только в РНК. Связываются звенья нуклеотидов фосфодиэфирными связями остатка фосфорной кислоты Н3РО4.

Относительные молекулярные массы нуклеиновых кислот достигают значений 1500 000-2 000 000 и более. Вторичная структура ДНК была установлена метода­ми рентгеноструктурного анализа в 1953 г. Р. Франклин, М. Уилкинсом, Дж. Уотсоном и Ф. Криком. Оказалось, что ДНК образуют спирально за­крученные нити, причем азо­тистое основание одной нити ДНК связано водородными связями с определенным ос­нованием другой нити: аде­нин может быть связан толь­ко с тимином, а цитозин — только с гуанином (рис. 3). Такие связи называются комплементарными (допол­нительными). Отсюда следует, что поря­док расположения оснований в одной нити однозначно оп­ределяет порядок в другой нити. Именно с этим связано важнейшее свойство ДНК — способность к самовоспроиз­ведению (репликации). РНК не имеет двойной спиральной структуры и по­строена как одна из нитей ДНК. Различают рибосомную (рРНК), матричную (мРНК) и транспортную (тРНК). Они отличаются теми ролями, которые играют в клетках.

Рис. 3 Различные формы двойной спирали ДНК

Что же означают последовательности нуклеотидов в нуклеиновых кислотах? Каждые три нуклеотида (их на­зывают триплетами или кодонами) кодируют ту или иную аминокислоту в белке. Например, последователь­ность УЦГ дает сигнал на синтез аминокислоты серин. Сразу возникает вопрос: сколько различных троек можно получить из четырех «букв»? Легко сообразить, что та­ких троек может быть 4 3 = 64. Но в образовании белков может участвовать всего 20 аминокислотных остатков, значит, некоторые из них можно кодировать разными тройками, что и наблюдается в природе.

Например, лей­цин, серин, аргинин кодируются шестью тройками, пролин, валин и глицин — четырьмя и т. д. Это свойство триплетного генетического кода называется вырожденностью или избыточностью. Следует также отметить, что для всех живых организмов кодирование белков происходит одинаково (универсальность кодирования). В то же вре­мя последовательности нуклеотидов в ДНК не могут быть считаны иначе, как единственным способом (непе­рекрываемость кодонов).

АМИНОКИСЛОТЫ

Белки — высокомолекулярные природные полимеры, состоящие из аминокислотных остатков, соединенных пептидной связью; являются главной составной частью живых организмов и молекулярной основой процессов жизнедеятельности.

В природе известно более 300 различных аминокислот, но только 20 из них входят в состав белков человека, животных и других высших организмов. Каждая аминокислота имеет карбоксильную группу, аминогруппув α-положении (у 2-го атома углерода) и радикал(боковую цепь), отличающийся у различных аминокислот. При физиологическом значении рН (

7,4) карбоксильная группа аминокислот обычно диссоциирует, а аминогруппа протонируется.

Все аминокислоты (за исключением глицина) содержат асимметричный атом углерода (т. е. такой атом, все четыре валентные связи которого заняты различными заместителями, он называется хиральныи центром), поэтому могут существовать в виде L- и D-стереоизомеров (эталон – глицериновый альдегид):

Для синтеза белков человека используются только L-аминокислоты. В белках с длительным сроком существования L-изомеры медленно могут приобретать D-конфигурацию, причем это происходит с определенной, характерной для каждой аминокислоты скоростью. Так, белки дентина зубов содержат L-аспартат, который переходит в D-форму при температуре тела человека со скоростью 0,01% в год. Поскольку дентин зубов практически не обменивается и не синтезируется у взрослых людей в отсутствие травмы, по содержанию D-аспартата можно установить возраст человека, что используется в клинической и криминалистической практике.

Все 20 аминокислот в организме человека различаются по строению, размерам и физико-химическим свойствам радикалов, присоединённых к α-углеродному атому.

Читайте так же:  Л карнитин 1 литр

Структурные формулы 20-ти протеиногенных аминокислот обычно приводят в виде так называемой таблицы протеиногенных аминокислот:

В последнее время для обозначения аминокислот используют однобуквенные обозначения, для их запоминания используется мнемоническое правило (четвертый столбец).

Глицин Gly G Glycine Гли
Аланин Ala A Alanine Ала
Валин Val V Valine Вал
Изолейцин Ile I Isoleucine Иле
Лейцин Leu L Leucine Лей
Пролин Pro P Proline Про
Серин Ser S Serine Сер
Треонин Thr T Threonine Тре
Цистеин Cys C Cysteine Цис
Метионин Met M Methionine Мет
Аспарагиновая кислота Asp D asparDic acid Асп
Аспарагин Asn N asparagiNe Асн
Глутаминовая кислота Glu E gluEtamic acid Глу
Глутамин Gln Q Q-tamine Глн
Лизин Lys K before L Лиз
Аргинин Arg R aRginine Арг
Гистидин His H Histidine Гис
Фенилаланин Phe F Fenylalanine Фен
Тирозин Tyr Y tYrosine Тир
Триптофан Trp W tWo rings Три

Существуют разные классификации аминокислот. Одна из них основана на характеристике интенсивности молекулярного взаимодействия бокового радикала с водой.

1. Гидрофобные (неполярные) (гли, ала, вал, лей, про, иле, три, фен).

2. Гидрофильные (полярные):

а) незаряженные (сер, тре, цис, асн, глн, тир*, мет*);

— отрицательно заряженные (глу, асп);

— положительно заряженные (лиз, арг, гис).

*некоторые источники относят тир и мет к гидрофобным аминокислотам.

Гидрофильные вещества интенсивно взаимодействуют с молекулами воды, они содержат полярные химические связи. Гидрофобность – это физическое свойство молекулы, которая «стремится» избежать контакта с водой. Гидрофобные молекулы обычно неполярны и «предпочитают» находиться среди других нейтральных молекул и неполярных растворителей. Гидрофильность и гидрофобность являются проявлением сил Ван-дер-Ваальса (группа слабых взаимодействий). Эти взаимодействия в основном определяют силы, ответственные за формирование пространственной структуры биологических макромолекул.. Пространственная структура воды стремится вытеснить гидрофобные группы, нарушающие сеть из связанных водородными связями молекул воды. Такое выталкивание из водного раствора и называют гидрофобным взаимодействием. Известно, что биологические биополимеры функционируют в водном окружении и именно наличие гидрофобных связей в значительной мере определяет форму, которую приобретает макромолекула.

Можно классифицировать аминокислоты по строению радикала:

1. Алифатические (гли, ала, вал, лей, илей).

2. Гидроксиаминокислоты (сер, тре).

3. Дикарбоновые (асп, глу).

4. Амиды дикарбоновых кислот (асн, глн).

5. Серосодержащие (мет, цис).

6. Циклические (фен, тир, три, гис).

7. Диаминомонокарбоновые (лиз, арг).

8. Иминокислота (про).

В состав белков человека входит 19 аминокислот и 1 циклическая иминокислота — пролин, имеющая иминогруппу -NH-. Роль гидрофобного радикала в этой молекуле играет насыщенная алифатическая трехуглеродная цепь, образующая 5-членный цикл между α-углеродным атомом и иминогруппой:

Некоторые белки содержат аминокислоты с модифицированными радикалами, отсутствующие в других белках. Так, в полипептидную цепь коллагена входит гидроксилизин, эластина и коллагена — гидроксипролин. Факторы свертывания крови протромбин, проконвертин, белки костной ткани остеокальцин, сиалопротеин содержат γ-карбоксиглутаминовую кислоту:

Гидроксилизин Гидроксипролин γ-Карбоксиглутаминовая кислота

Модификация радикалов таких аминокислот обычно происходит уже после включения их в полипептидную цепь, т.е. на постсинтетическом периоде.

Существует еще одна классификация аминокислот, по способности организма синтезировать их из предшественников:

Незаменимые для человека: валин, изолейцин, лейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан, аргинин (незаменима для детей), гистидин.

Заменимые для человека: глицин, аланин, пролин, серин, цистеин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, тирозин.

Мнемоническое правило для запоминания заменимых и незаменимых аминокислот:

Фенилаланин Валин Метионин
Лизин Лейцин Треонин
Аргинин* Изолейцин
Гистидин Триптофан

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

Лучшие изречения: Только сон приблежает студента к концу лекции. А чужой храп его отдаляет. 8634 —

| 7425 — или читать все.

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

[1]

Аминокислоты

Характеристики и физические свойства аминокислот

Аминокислоты представляют собой твердые кристаллические вещества, характеризующиеся высокими температурами плавления и разлагающиеся при нагревании. Они хорошо растворяются в воде. Данные свойства объясняются возможностью существование аминокислот в виде внутренних солей (рис. 1).

Рис. 1. Внутренняя соль аминоуксусной кислоты.

Получение аминокислот

Исходными соединениями для получения аминокислот часто служат карбоновые кислоты, в молекулу которых вводится аминогруппа. Например, получение их из галогензамещенных кислот

Кроме этого исходным сырьем для получения аминокислот могут служить альдегиды (1), непредельные кислоты (2) и нитросоединения (3):

Химические свойства аминокислот

Аминокислота как гетерофункциональные соединения вступают в большинство реакций, характерных для карбоновых кислот и аминов. Наличие в молекулах аминокислот двух различных функциональных групп приводит к появлению ряда специфических свойств.

Аминокислоты – амфотерные соединения. Они реагируют как с кислотами, так и с основаниями:

Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, щелочную и кислотную среду в зависимости от количества функциональных групп. Например, глутаминовая кислота образует кислый раствор, поскольку в её составе две карбоксильные группы и одна аминогруппа, а лизин – щелочной раствор, т.к. в её составе одна карбоксильная группа и две аминогруппы.

Две молекулы аминокислоты могут взаимодействовать друг с другом. При этом происходит отщепление молекулы воды и образуется продукт, в котором фрагменты молекулы связаны между собой пептидной связью (-CO-NH-). Например:

Читайте так же:  Л карнитин л аспартат

Полученное соединение называют дипептидом. Вещества, построенные из многих остатков аминокислот, называются полипептидами. Пептиды гидролизуются под действием кислот и оснований.

Применение аминокислот

Аминокислоты, необходимые для построения организма, как человек, так и животные получают из белков пищи.

γ-Аминомасляная кислота используется в медицине (аминалон / гаммалон) при психических заболеваниях; на её основе создан целый ряд ноотропных препаратов, т.е. оказывающих влияние на процессы мышления.

ε-Аминокапроновая кислота также используется в медицине (кровоостанавливающее средство), а кроме того представляет собой крупнотоннажный промышленный продукт, использующийся для получения синтетического полиамидного волокна – капрона.

Антраниловая кислота используется для синтеза красителей, например синего индиго, а также участвует в биосинтезе гетероциклических соединений.

Примеры решения задач

Задание Напишите уравнения реакций аланина с: а) гидроксидом натрия; б) гидроксидом аммония; в) соляной кислотой. За счет каких групп внутренняя соль проявляет кислотные и основные свойства?
Ответ Аминокислоты часто изображают как соединения, содержащие аминогруппу и карбоксильную группу, однако с такой структурой не согласуются некоторые их физические и химические свойства. Строение аминокислот соответствует биполярному иону:

Запишем формулу аланина как внутренней соли:

Исходя из этой структурной формулы, напишем уравнения реакций:

Внутренняя соль аминокислоты реагирует с основаниями как кислота, с кислотами – как основание. Кислотная группа – N + H3, основная – COO — .

Задание При действии на раствор 9,63 г неизвестной моноаминокарбоновой кислоты избытком азотистой кислоты было получено 2,01 л азота при 748 мм. рт. ст. и 20 o С. Определите молекулярную формулу этого соединения. Может ли эта кислоты быть одной из природных аминокислот? Если да, то какая это кислота? В состав молекулы этой кислоты не входит бензольное кольцо.
Решение Напишем уравнение реакции:

Найдем количество вещества азота при н.у., применяя уравнение Клапейрона-Менделеева. Для этого температуру и давление выражаем в единицах СИ:

T = 273 + 20 = 293 K;

P = 101,325 × 748 / 760 = 99,7 кПа;

n(N2) = 99,7 × 2,01 / 8,31 × 293 = 0,082 моль.

По уравнению реакции находим количество вещества аминокислоты и её молярную массу.

Определим аминокислоту. Составим уравнение и найдем x:

14x + 16 + 45 = 117;

Из природных кислот такому составу может отвечать валин.

Свойства аминокислот

Cвойства аминокислот можно разделить на две группы: химические и физические.

Химические свойства аминокислот

В зависимости от соединений, аминокислоты могут проявлять различные свойства.

Аминокислоты как амфотерные соединения образуют соли и с кислотами, и со щелочами.

Как карбоновые кислоты аминокислоты образуют функциональные производные: соли, сложные эфиры, амиды.

Взаимодействие и свойства аминокислот с основаниями:
Образуются соли:

NH2-CH2-COOH + NaOH

NH2-CH2-COONa + H2O

Натриевая соль + 2-аминоуксусной кислоты

Натриевая соль аминоуксусной кислоты (глицина) + вода

Взаимодействие со спиртами:

Аминокислоты могут реагировать со спиртами при наличии газообразного хлороводорода, превращаясь в сложный эфир. Сложные эфиры аминокислот не имеют биполярной структуры и являются летучими соединениями.

NH2-CH2-COOH + CH3OH

NH2-CH2-COOCH3 + H2O.

Метиловый эфир / 2-аминоуксусной кислоты /

Взаимодействие с аммиаком:

Образуются амиды:

Взаимодействие аминокислот с сильными кислотами:

Получаем соли:

Таковы основные химические свойства аминокислот.

Физические свойства аминокислот

Перечислим физические свойства аминокислот:

  • Бесцветные
  • Имеют кристаллическую форму
  • Большинство аминокислот со сладким привкусом, но в зависимости от радикала (R) могут быть горькими или безвкусными
  • Хорошо растворяются в воде, но плохо растворяются во многих органических растворителях
  • Аминокислоты имеют свойство оптической активности
  • Плавятся с разложением при температуре выше 200°C
  • Нелетучие
  • Водные растворы аминокислот в кислой и щелочной среде проводят электрический ток

Редактировать этот урок и/или добавить задание и получать деньги постоянно* Добавить свой урок и/или задания и получать деньги постоянно

Добавить новость и получить деньги

Добавить анкету репетитора и получать бесплатно заявки на обучение от учеников

user->isGuest) »]) . ‘ или ‘ . Html::a(‘зарегистрируйтесь’, [‘/user/registration/register’], [‘class’ => »]) . ‘ , чтобы получать деньги $$$ за каждый набранный балл!’); > else user->identity->profile->first_name) || !empty(Yii::$app->user->identity->profile->surname))user->identity->profile->first_name . ‘ ‘ . Yii::$app->user->identity->profile->surname; > else echo ‘Получайте деньги за каждый набранный балл!’; > ?>—>

При правильном ответе Вы получите 2 балла

Отметьте верные свойства аминокислот

Выберите те ответы, которые считаете верными.

Добавление комментариев доступно только зарегистрированным пользователям

Lorem iorLorem ipsum dolor sit amet, sed do eiusmod tempbore et dolore maLorem ipsum dolor sit amet, consectetur adipisicing elit, sed do eiusmod tempborgna aliquoLorem ipsum dolor sit amet, consectetur adipisicing elit, sed do eiusmod tempbore et dLorem ipsum dolor sit amet, consectetur adipisicing elit, sed do eiusmod tempborlore m mollit anim id est laborum.

28.01.17 / 22:14, Иван Иванович Ответить +5

Lorem ipsum dolor sit amet, consectetu sed do eiusmod qui officia deserunt mollit anim id est laborum.

28.01.17 / 22:14, Иван ИвановичОтветить -2

Lorem ipsum dolor sit amet, consectetur adipisicing sed do eiusmod tempboLorem ipsum dolor sit amet, consectetur adipisicing elit, sed do eiusmod temLorem ipsum dolor sit amet, consectetur adipisicing elit, sed do eiusmod tempborpborrum.

Читайте так же:  Как принимать креатин без загрузки

28.01.17 / 22:14, Иван Иванович Ответить +5

Биоорганическая химия

Аминокислоты.

Аминокислоты (аминокарбоновые кислоты) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные (-COOH) и аминные группы (-NH2).

Строение аминокислот можно выразить приведённой ниже общей формулой, (где R – углеводородный радикал, который может содержать и различные функциональные группы).

Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминные группы (-NH2).

[2]

В качестве примера можно привести простейшие: аминоуксусную кислоту, или глицин, и аминопропионовую кислоту или аланин:

Химические свойства аминокислот

Аминокислоты – амфотерные соединения, т.е. в зависимости от условий они могут проявлять как основные, так и кислотные свойства.

За счёт карбоксильной группы (-COOH) они образуют соли с основаниями. За счёт аминогруппы (-NH2) образуют соли с кислотами.

Ион водорода, отщепляющийся при диссоциации от карбоксила (-ОН) аминокислоты, может переходить к её аминогруппе с образованием аммониевой группировки (NH3 + ).

Таким образом, аминокислоты существуют и вступают в реакции также в виде биполярных ионов (внутренних солей).

Этим объясняется, что растворы аминокислот, содержащих одну карбоксильную и одну аминогруппу, имеют нейтральную реакцию.

Альфа-аминокислоты

Из молекул аминокислот строятся молекулы белковых веществ или белков, которые при полном гидролизе под влиянием минеральных кислот, щелочей или ферментов распадаются, образуя смеси аминокислот.

Общее число встречающихся в природе аминокислот достигает 300, однако некоторые из них достаточно редки.

Среди аминокислот выделяется группа из 20 наиболее важных. Они встречаются во всех белках и получили название альфа-аминокислот.

Альфа-аминокислоты – кристаллические вещества, растворимые в воде. Многие из них обладают сладким вкусом. Это свойство нашло отражение в названии первого гомолога в ряду альфа-аминокислот – глицина, явившегося также первой альфа-аминокислотой, обнаруженной в природном материале.

Ниже приведена таблица с перечнем альфа-аминокислот:

Аминокислоты: названия и формулы

Аминокислоты: названия

Сгруппируем аминокислоты в таблице №2 по строению радикала (R) (формуле) (третий столбец таблицы) и по названию (по алфавиту).

Здесь же отметим знаком * незаменимые (важнейшие для организма) аминокислоты.

Поясним, что существуют незаменимые и заменимые аминокислоты:

Незаменимые аминокислоты: Это важные аминокислоты, которые не могут быть синтезированы в организме. Поэтому нужно, чтобы они поступали в организм с пищей.

[3]

Существуют 8 незаменимых аминокислот для взрослого человека: лейцин, изолейцин, валин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан, лизин, также часто к ним относят гистидин.

Заменимые аминокислоты — это аминокислоты, которые могут соединяться в организме. Их можно получить двумя способами: либо в готовом виде из повседневного потребления пищи, либо производить самостоятельно из других видов аминокислот и веществ попадающих в организм.

К заменимым аминокислотам относят: аргинин, аспарагин, глутамин, глутаминовая кислота, глицин, орнитин, таурин и др. (см. таблицу №1)

Теперь переходим к таблице №2 с формулами и названиями аминокислот.

Сокращение (аминокислотный остаток в пептидах и белках)

Аминокислоты формулы и названия

Аминокислотами называют гетерофункциональные соединения, содержащие одновременно аминогруппу и карбоксильную группы в составе одной молекулы. Классифицируют аминокислоты, основываясь на типе углеводородного радикала, на ароматические и алифатические, последние, в свою очередь, подразделяются на α-, β-, γ-, δ- и ω-аминокислоты, химические свойства которых ощутимо различаются.

Представители алифатических аминокислот

Наибольшее значение в химии имеют α-аминокислоты, в основном потому, что они являются мономерами белков – их можно назвать основой жизни. В состав важнейших α-аминокислот входят не только алифатические, но и ароматические и гетероароматические радикалы. Номенклатура аминокислот подразумевает использование названия соответствующей карбоновой кислоты в качестве основы, положение заместителей обозначают цифрами, начиная от карбонильного углерода (IUPAC), либо буквами греческого алфавита, начиная от соседнего атома углерода (рациональная). Широко используются и тривиальные названия. Тривиальные названия обычно связаны с источниками выделения аминокислот. Например, серин выделен из шелка (serieus (лат.) – шелковистый), тирозин – из сыра (tyros (греч.) – сыр). Для удобства написания полипептидных молекул используют сокращенные обозначения аминокислотных остатков.

Общее число встречающихся в природе α-аминокислот достигает 180, из них 20 постоянно присутствуют во всех белковых молекулах. Растения и некоторые микроорганизмы синтезируют все необходимые им аминокислоты. В животном организме некоторые аминокислоты синтезируются, некоторые – нет и должны поступать извне. Такие аминокислоты называют незаменимыми. К незаменимым относятся – валин, лизин, фенилалалнин, лейцин, треонин, триптофан, изолейцин, метионин.

Важнейшие α-аминокислоты

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

Сокращенное обозначение аминокислотного остатка

Источники


  1. Еда, которая лечит диабет. — М.: Клуб семейного досуга, 2011. — 608 c.

  2. Борисова, Вера Валерьевна; Шестакова Татьяна Алексеевна Гимнастика: Ритмическая Гимнастика. Учебно-Методическое Пособие / Алексеевна Борисова Вера Валерьевна; Шестакова Татьяна. — Москва: РГГУ, 2011. — 404 c.

  3. 100 великих спортсменов; Вече — Москва, 2012. — 432 c.
Аминокислоты формулы и названия
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here