Аминокислоты химические свойства реакции

Сегодня предлагаем ознакомится со статьей на тему: аминокислоты химические свойства реакции с профессиональным описанием и объяснением.

Аминокислоты

Характеристики и физические свойства аминокислот

Аминокислоты представляют собой твердые кристаллические вещества, характеризующиеся высокими температурами плавления и разлагающиеся при нагревании. Они хорошо растворяются в воде. Данные свойства объясняются возможностью существование аминокислот в виде внутренних солей (рис. 1).

Рис. 1. Внутренняя соль аминоуксусной кислоты.

Получение аминокислот

Исходными соединениями для получения аминокислот часто служат карбоновые кислоты, в молекулу которых вводится аминогруппа. Например, получение их из галогензамещенных кислот

Кроме этого исходным сырьем для получения аминокислот могут служить альдегиды (1), непредельные кислоты (2) и нитросоединения (3):

Химические свойства аминокислот

Аминокислота как гетерофункциональные соединения вступают в большинство реакций, характерных для карбоновых кислот и аминов. Наличие в молекулах аминокислот двух различных функциональных групп приводит к появлению ряда специфических свойств.

[2]

Аминокислоты – амфотерные соединения. Они реагируют как с кислотами, так и с основаниями:

Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, щелочную и кислотную среду в зависимости от количества функциональных групп. Например, глутаминовая кислота образует кислый раствор, поскольку в её составе две карбоксильные группы и одна аминогруппа, а лизин – щелочной раствор, т.к. в её составе одна карбоксильная группа и две аминогруппы.

Две молекулы аминокислоты могут взаимодействовать друг с другом. При этом происходит отщепление молекулы воды и образуется продукт, в котором фрагменты молекулы связаны между собой пептидной связью (-CO-NH-). Например:

Полученное соединение называют дипептидом. Вещества, построенные из многих остатков аминокислот, называются полипептидами. Пептиды гидролизуются под действием кислот и оснований.

Применение аминокислот

Аминокислоты, необходимые для построения организма, как человек, так и животные получают из белков пищи.

γ-Аминомасляная кислота используется в медицине (аминалон / гаммалон) при психических заболеваниях; на её основе создан целый ряд ноотропных препаратов, т.е. оказывающих влияние на процессы мышления.

ε-Аминокапроновая кислота также используется в медицине (кровоостанавливающее средство), а кроме того представляет собой крупнотоннажный промышленный продукт, использующийся для получения синтетического полиамидного волокна – капрона.

Антраниловая кислота используется для синтеза красителей, например синего индиго, а также участвует в биосинтезе гетероциклических соединений.

Примеры решения задач

Задание Напишите уравнения реакций аланина с: а) гидроксидом натрия; б) гидроксидом аммония; в) соляной кислотой. За счет каких групп внутренняя соль проявляет кислотные и основные свойства?
Ответ Аминокислоты часто изображают как соединения, содержащие аминогруппу и карбоксильную группу, однако с такой структурой не согласуются некоторые их физические и химические свойства. Строение аминокислот соответствует биполярному иону:

Запишем формулу аланина как внутренней соли:

Исходя из этой структурной формулы, напишем уравнения реакций:

Внутренняя соль аминокислоты реагирует с основаниями как кислота, с кислотами – как основание. Кислотная группа – N + H3, основная – COO — .

Задание При действии на раствор 9,63 г неизвестной моноаминокарбоновой кислоты избытком азотистой кислоты было получено 2,01 л азота при 748 мм. рт. ст. и 20 o С. Определите молекулярную формулу этого соединения. Может ли эта кислоты быть одной из природных аминокислот? Если да, то какая это кислота? В состав молекулы этой кислоты не входит бензольное кольцо.
Решение Напишем уравнение реакции:

Найдем количество вещества азота при н.у., применяя уравнение Клапейрона-Менделеева. Для этого температуру и давление выражаем в единицах СИ:

T = 273 + 20 = 293 K;

P = 101,325 × 748 / 760 = 99,7 кПа;

n(N2) = 99,7 × 2,01 / 8,31 × 293 = 0,082 моль.

По уравнению реакции находим количество вещества аминокислоты и её молярную массу.

Определим аминокислоту. Составим уравнение и найдем x:

14x + 16 + 45 = 117;

Из природных кислот такому составу может отвечать валин.

Аминокислоты химические свойства реакции

Аминокислотами называют гетерофункциональные соединения, содержащие одновременно аминогруппу и карбоксильную группы в составе одной молекулы. Классифицируют аминокислоты, основываясь на типе углеводородного радикала, на ароматические и алифатические, последние, в свою очередь, подразделяются на α-, β-, γ-, δ- и ω-аминокислоты, химические свойства которых ощутимо различаются.

Представители алифатических аминокислот

Наибольшее значение в химии имеют α-аминокислоты, в основном потому, что они являются мономерами белков – их можно назвать основой жизни. В состав важнейших α-аминокислот входят не только алифатические, но и ароматические и гетероароматические радикалы. Номенклатура аминокислот подразумевает использование названия соответствующей карбоновой кислоты в качестве основы, положение заместителей обозначают цифрами, начиная от карбонильного углерода (IUPAC), либо буквами греческого алфавита, начиная от соседнего атома углерода (рациональная). Широко используются и тривиальные названия. Тривиальные названия обычно связаны с источниками выделения аминокислот. Например, серин выделен из шелка (serieus (лат.) – шелковистый), тирозин – из сыра (tyros (греч.) – сыр). Для удобства написания полипептидных молекул используют сокращенные обозначения аминокислотных остатков.

Читайте так же:  Влияние креатина на рост мышц

Общее число встречающихся в природе α-аминокислот достигает 180, из них 20 постоянно присутствуют во всех белковых молекулах. Растения и некоторые микроорганизмы синтезируют все необходимые им аминокислоты. В животном организме некоторые аминокислоты синтезируются, некоторые – нет и должны поступать извне. Такие аминокислоты называют незаменимыми. К незаменимым относятся – валин, лизин, фенилалалнин, лейцин, треонин, триптофан, изолейцин, метионин.

Важнейшие α-аминокислоты

Сокращенное обозначение аминокислотного остатка

Аминокислоты химические свойства реакции

4.3. Свойства аминокислот

Физические свойства . Аминокислоты – твердые кристаллические вещества с высокой т.пл., при плавлении разлагаются. Хорошо растворимы в воде, водные растворы электропроводны. Эти свойства объясняются тем, что молекулы аминокислот существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет переноса протона от карбоксила к аминогруппе.

Химические свойства . Аминокислоты проявляют свойства оснований за счет аминогруппы и свойства кислот за счет карбоксильной группы, т.е. являются амфотерными соединениями. Подобно аминам, они реагируют с кислотами с образованием солей аммония:

H 2 N–CH 2 –COOH + HCl ® Cl — [H 3 N–CH 2 –COOH] +

Как карбоновые кислоты они образуют функциональные производные:

H 2 N–CH 2 –COOH + NaOH ® H 2 N–CH 2 –COO — Na + + H 2 O

б) сложные эфиры

Кроме того, возможно взаимодействие амино- и карбоксильной групп как внутри одной молекулы (внутримолекулярная реакция), так и принадлежащих разным молекулам (межмолекулярная реакция).

Практическое значение имеет внутримолекулярное взаимодействие функциональных групп e -аминокапроновой кислоты, в результате которого образуется e -капролактам (полупродукт для получения капрона):

Межмолекулярное взаимодействие трех a -аминокислот приводит к образованию трипептида и т.д.

Фрагменты молекул аминокислот, образующие пептидную цепь, называются аминокислотными остатками, а связь CO–NH — пептидной связью.

Аминокислоты химические свойства реакции

Химические свойства аминокислот

Реакции по карбоксильной группе

Декарбоксилирование карбоновых кислот легко протекает, если в a-положении к карбоксилу находится электроноакцепторная группа как, например, СООН (см. главу Дикарбоновые кислоты), NO2, CCl3 и другие. В аминокислотах таким электроноакцептором служит аммониевая группа NH3 + . Реакцию осуществляют при нагревании a-аминокислот в присутствии солей Cu(II) и поглотителей углекислого газа (Ba(OH)2).

В живых организмах этот процесс протекает под действием ферментов – декарбоксилазы и пиридоксальфосфата и приводит к образованию биогенных аминов.

В присутствии окислителей дезаминирование не останавливается на стадии образования амина, протекает окисление аминогруппы до иминогруппы и последующий гидролиз с образованием альдегида.

Этерификация аминокислот спиртами катализируется газообразным хлороводородом. Образующиеся при этом аммониевые соли сложных эфиров аминокислот превращают в нейтральные соединения, действуя на них органическими основаниями, например, триэтиламином.

Наличие двух функциональных групп в молекуле аминокислоты обусловливает реакцию межмолекулярного ацилирования с образованием амидов. Образующаяся связь называется пептидной, а соединения – пептидами или полипептидами. (см. Белки).

Отношение аминокислот к нагреванию

Аминокислоты с различным взаимным расположением амино- и карбоксильных групп при нагревании ведут себя различно. α-Аминокислоты димеризуются и образуют циклические продукты дикетопиперазины. При этом протекает взаимное ацилирование аминогруппы одной молекулы аминокислоты карбоксильной группой другой молекулы.

γ -Аминокислоты при нагревании превращаются в лактамы – продукты внутримолекулярного ацилирования аминогруппы карбоксилом.

β-Аминокислоты отщепляют молекулу аммиака и дают α,β-непредельные кислоты.

Замыкание β-лактамного цикла происходит при взаимодействии β-аминокислот с дициклогексилкарбодиимдом (ДЦК).

Нингидринная реакция (реакция Руэманна)

При кратковременном нагревании α-аминокислот с нингидрином в воде наблюдается изменение окраски раствора с бесцветного на фиолетовый за счет образования нингидринного пигмента (пурпура Руэманна). Эта качественная реакция используется для визуальной идентификации a-аминокислот на тонкослойных и бумажных хроматограммах.

α-Аминокислоты образуют с катионами металлов внутрикомплексные соли. Например, глицин реагирует со свежеосажденным гидроксидом меди, давая синий раствор глицината меди.

Подобно ариламинам ароматические аминокислоты алкилируются, ацилируются и диазотируются по аминогруппе. Аналогично другим замещенным карбоновым кислотам, ароматические аминокислоты превращаются в сложные эфиры и амиды по карбоксильной группе. Обратим внимание на некоторые специфические свойства антраниловой кислоты, позволяющие использовать ее в органическом синтезе. Так, она является исходным соединением в одном из самых удобных методов генерации дегидробензола. Диазотирование антраниловой кислоты алкилнитритами дает цвиттер-ионную соль диазония, которая термически или фотохимически разлагается с образованием дегидробензола.

В промышленности из антраниловой кислоты синтезируют индиго – синий кубовый краситель.

Аминокислоты химические свойства реакции

Анализ белковых молекул

Для определения аминокислот, входящих в состав белка используют методы, основанные, как правило, на частичном или полном гидролизе полипептидной цепи. Обычно проводят кислотный или ферментативный гидролиз белка и аминокислоты анализируют различными хроматографическими методами. Таким способом можно установить количественный и качественный состав аминокислот, входящих в состав белка, но не их последовательность. Остановимся на некоторых химических способах анализа белковых молекул.

Свободные аминокислоты обнаруживают нингидринной реакцией (см. Нингидринная реакция). Эту же реакцию дают и белки, но в более жестких условиях – при кипячении с водным раствором нингидрина.

Для обнаружения пептидных связей в белках служит биуретовая реакция (реакция Пиотровского) – образование ярко-окрашенных комплексов при взаимодействии белков с гидроксидом меди (II) в присутствии щелочи. В эту реакцию вступают все пептиды, имеющие минимум две пептидные связи. Цвет комплекса, получаемый при биуретовой реакции с различными пептидами, несколько отличается и зависит от длины пептидной цепи. Пептиды с длиной цепи от четырех аминокислотных остатков и выше образуют красный комплекс, трипептиды – фиолетовый, а дипептиды – синий. Реакцию используют не только для качественного, но и для количественного определения белков.

Читайте так же:  Сколько триплетов кодирует 32 аминокислоты

Пептиды, содержащие ароматические и гетероароматические аминокислоты дают положительную ксантопротеиновую реакцию (реакция Мульдера) – появление желтого окрашивания при действии конц. азотной кислоты. При добавлении щелочи цвет смеси меняется на оранжевый.

Серосодержащие аминокислоты в составе белка определяют по образованию черного осадка сульфида свинца при нагревании с ацетатом свинца – сульфгидрильная реакция (реакция Фоля).

Триптофан обнаруживают при помощи реакции с п-диметиламинобензальдегидом в среде серной кислоты – реакция Эрлиха . Образующийся продукт конденсации имеет красно-фиолетовое окрашивание.

Определение С- и N-концевых аминокислот

N-Концевые аминокислоты определяют по реакции с 2,4-динитрофторбензолом или дансилхлоридом. Свободная аминогруппа N-концевой аминокислоты арилируется или ацилируется, белок гидролизуют, образовавшиеся N-(2,4-динитрофенил)- (А) или N-(5-диметиламинонафтил-1-сульфо)производные (Б) существенно отличаются по физико-химическим свойствам от остальных аминокислот, поэтому их легко отделяют и идентифицируют.

С-Концевые аминокислоты определяют методом Акароби – при нагревании пептида с гидразингидратом пептидные связи гидролизуются и образуется смесь гидразидов аминокислот. С-Концевая аминокислота не реагирует с гидразином, остается в свободном виде, ее выделяют и идентифицируют.

Удобным методом определения последовательности аминокислот (первичной структуры белка) является способ деградации полипептидной цепи с помощью фенилизотиоцианата (метод Эдмана). N-Концевые аминокислоты последовательно отщепляются от цепи в виде фенилтиогидантоинов и идентифицируются.

Физические и химические свойства аминокислот. Метод получения.

Методы получения.– Аминокислоты имеют чрезвычайно большое физиологическое значение. Из остатков аминокислот построены белки и полипептиды. При гидролизе белковых веществ животных и растительных организмов образуются аминокислоты.

Действие аммиака на галоидзамещённые кислоты

– α-Аминокислоты получают действием аммиака на оксинит-рилы

Оксинитрилы получают действием на альдегиды HCN

Физические свойства.Аминокислоты в настоящее время рассматриваются как продукты нейтрализации карбоксила и аминогруппы в одной и той же молекуле, т.е. как внутренние соли

Химические свойства. Поскольку в молекулах аминокислот имеются амино- и карбоксильные группы, они вступают в реакции, характерные для этих функциональных групп. Эти реакции были рассмотрены ранее в соответствующих разделах курса. Дополнительно к этому познакомимся со свойствами аминокислот, которые обусловлены одновременным присутствием в структуре молекул обеих функциональных групп.– Наличие в молекуле аминокислоты кислотной и основной групп обуславливает амфотерность этих соединений и существование их в виде биполярного иона. В кислой среде образуется катион соли аминокислоты как основания, в щелочной – анион соли аминокислоты, как кислоты.

Концентрация водородных ионов (рН среды), при которой амфотерное соединение наименее и в равной мере диссоциировано по обоим направлениям, называется изоэлектрической точкой. Изоэлектрическая точка для каждой аминокислоты является индивидуальной характеристикой и может использоваться для их идентификации.

С основаниями аминокислоты образуют соли. Особенно характерно образование медных солей, имеющих интенсивную синюю окраску. Эти вещества являются внутрикомплексными соединениями

Химическое поведение аминокислот в значительной мере определяется взаимным расположением аминогруппы и карбоксила. Особенно ярко это проявляется при нагревании аминокислот.α-Аминокислоты при нагревании легко отщепляют воду и дают дикетопиперазины.

Отдельные представители. α-Аминопропионовая кислота (α-аланин)

В α-аланине имеется асимметрический атом углерода. Поэтому он оптически активен. L(+)-аланин входит в состав всех белков. Его можно получать гидролизом фиброина шёлка.

2,6-диаминогексановая кислота (лизин)

В состав лизина входят две аминогруппы и один карбоксил. Поэтому он является сильным основанием. L(+)-лизин входит в состав белков и относится к незаменимым аминокислотам.

6-Аминогексановая кислота (ε-аминокапроновая)

Эта кислота и её лактам, капролактам, используется для получения синтетического волокна капрон.

25. Белки. Классификация белков. Функции белков. Источники получения белков.

Белки в зависимости от химического строения

делят на простые и сложные. Простые белки при гидролизе распадаются только на аминокислоты. При гидролизе сложных белков наряду с аминокислотами образуется вещество небелковой природы – простетическая группа. Классификация простых белков основана на их растворимости. Альбумины – водорастворимые белки с высокой гидрофильностью, выпадают в осадок при 100%-ом насыщении сульфатом аммония. К этим белкам относятся белок куриного яйца, белки зародыша семян злаковых и бобовых культур. Альбумин пшеницы называют лейкозин, гороха – легумелин. Альбумины содержат все незаменимые аминокислоты. Глобулины – растворяются в солевых растворах, чаще всего для извлечения глобулинов используют 2 –10%-ый раствор хлорида натрия. Они осаждаются 50%-ым раствором сульфата аммония. Белки семян бобовых и масличных культур в основном представлены глобулинами; легумин – гороха и чечевицы, фазеолин – фасоли; глицин – соевых бобов. Многие альбумины и глобулины обладают ферментативным действием.

Читайте так же:  Жиросжигатель липо 6 блэк херс

Биологическая роль белков

1. Ферментативная (каталитическая). В биологических системах почти все реакции катализируются специфическими белками – ферментами. 2. Строительная, структурная функция. Белки образуют основу протоплазмы любой живой клетки, в комплексе с липидами они являются основным структурным материалом всех клеточных мембран всех органелл.

3. Двигательная функция. Любые формы движения в живой природе (работа мышц, движение ресничек и жгутиков у простейших, движение протоплазмы в клетке и т.д.) осуществляется белковыми структурами.

4. Транспортная функция. Перенос различных молекул, ионов осуществляется специфическими белками.

5. Регуляторная функция. Регуляция углеводного, белкового, липидного обменов осуществляется с помощью гормонов, которые по своему строению относятся к белкам (инсулин) или пептидам (окситоцин, вазопрессин и др.).

6. Защитная – эту функцию выполняют иммуноглобулины (антитела). Они обладают способностью обезвреживать бактерии, вирусы, чужеродные белки, попавшие в организм извне.

7. Фоторецепторные белки: например, родопсин, участвующий в зрительных процессах.

8. Резервные белки используются, как запасной материал для питания развивающегося зародыша и новорожденного организма – это белки семян зернобобовых культур, альбумин – яичный белок, казеин молока. Ферретин – белок животных тканей в котором запасено железо. Резервные белки являются важнейшими компонентами растительной и животной пищи.

Основными источниками незаменимых аминокислот являются белки животного происхождения (молоко, творог, мясо, яйца, рыба). В продуктах растительного происхождения (мука, крупы, бобовые) белки не содержат полного набора незаменимых аминокислот или содержат их в недостаточном количестве. Вместе с тем, растительные белки обладают низкой усвояемостью (60% против 90% у животных белков).

Последнее изменение этой страницы: 2016-04-19; Нарушение авторского права страницы

Химические свойства аминокислот.

Свойства α-аминокислот.

Кислотно-основные свойства. Аминокислоты являются амфотерными со­единениями, что обусловлено одновременным присутствием в молекуле основ­ной (NH2) и кислотной (СООН) групп. И в кристаллическом состоянии, и в среде, близкой к нейтральной, аминокис­лоты существуют в виде внутренней соли — диполярного иона, называемого также цвиттер-ионом.

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

Реакции аминогруппы.Аминокислоты, содержащие первичную амино­группу, подвергаются дезаминированию в реакции с азотистой кислотой. Используя эту реакцию, известную как метод Ван-Слайка, ко­личественно определяют аминокислоты по объему выделившегося азота:

Несмотря на то что аминокислоты являются амфотерными соединениями, они могут быть оттитрованы щелочью по методу Сёренсена. Для этого аминокислоту предварительно обрабатывают избытком формалина, что при­водит к образованию достаточно устойчивого N-гидроксиметильного произ­водного, в котором основные свойства аминогруппы значительно понижены:

В результате становится возможным титрование полученного продукта, что и применяется в количественном анализе аминокислот. Этот метод назы­вается также формальным титрованием. Методы Ван Слайка и Сёренсена сохранили лишь историческое значение в связи с появлением более эффективных методов анализа.

Аминокислоты подвергаются N-ацилированию по реакции Шоттена-Ба­умана при значениях pH, превышающих рI данной аминокислоты, т. е. когда аминогруппа не протонирована:

Если используются чувствительные к гидролизу хлорангидриды, то реак­цию необходимо проводить при низкой температуре (0-10 °С) при строго контролируемом значении pH. N-Ацилирование часто служит способом защиты аминогруппы. Однако удаление этой защиты нередко бывает затруднительным, так как амиды карбо­новых кислот гидролизуются в жестких условиях. В ряде случаев реакции N-ацилирования применяются для получения производных аминокислот с целью их последующего анализа высокочувстви­тельными физическими методами. К таким производным относятся дансилъные производные, образующиеся при действии дансилхлорида.

Реакции карбоксильной группы. Одной из важнейших реакций аминокис­лот является этерификация. Принципиально эта реакция мало отличается от этерификации обычных карбоновых кислот; различие в том, что применяют не каталитическое количество минеральной кислоты, а больше чем эквивалентное. Причина этого заключается в амфотерности аминокислот. В качестве кислоты чаще всего применяют газообразный хлороводород. Сложные эфиры получаются при этом в виде соответствующих солей по аминогруппе. Перевод соли в эфир со свободной аминогруппой осу­ществляется действием различных реагентов: спиртовым раствором аммиака на холоду, третичными аминами, алкоксидами металлов (желательно того же спирта, которым проводилась этерификация, во избежание переэтерификации полученного эфира).

Хлорангидриды N-ациламинокислот

, как и карбоновых кислот, образуются под действием пентахлорида фосфора или тионилхлорида на N-ациламинокислоты и были применены в синтезе первых пептидов.

α-Аминокислоты при нагревании c Ba(OH)2 под­вергаются декарбоксилированию с образованием аминов:

Эта реакция не представляет практического интереса in vitro, но в биоло­гических системах ее роль значительна. Амины, образующиеся в результате ферментативного декарбоксилирования аминокислот in vivo, называются биогенными аминами.

Реакции с одновременным участием амино- и карбоксильной групп.

При нагревании до температуры -200 °С α-аминокислоты подвергаются межмолекулярному ацилированию с образованием циклических шестичленных диамидов, называемых дикетопиперазинами (от аналогичного гетероцикла с двумяатомами азота — пиперазина):

Значительно легче вступают в подобную реак­цию не сами аминокислоты, а их сложные эфиры (со свободной аминогруппой). Так, эфиры глицина в растворе самопроизвольно циклизуются в дикетопиперазины даже при комнатной температуре.

Читайте так же:  Витамины для повышения иммунитета

Последнее изменение этой страницы: 2016-04-08; Нарушение авторского права страницы

2.2.7 Химические свойства аминокислот

Химическое поведение аминокислот определяется двумя функциональными группами -NН2 и –СООН. Аминокислотам характерны реакции по аминогруппе, карбоксильной группе и по радикальной части, при этом в зависимости от реагента взаимодействие веществ может идти по одному или нескольким реакционным центрам.

Амфотерный характер аминокислот. Имея в молекуле одновременно кислотную и основную группу, аминокислоты в водных растворах ведут себя как типичные амфотерные соединения. В кислых растворах они проявляют основные свойства, реагируя как основания, в щелочных – как кислоты, образуя соответственно две группы солей:

Благодаря своей амфотерности в живом организме, аминокислоты играют роль буферных веществ, поддерживающих определенную концентрацию водородных ионов. Буферные растворы, полученные при взаимодействии аминокислот с сильными основаниями, широко применяются в биоорганической и химической практике. Соли аминокислот с минеральными кислотами лучше растворимы в воде, чем свободные аминокислоты. Соли с органическими кислотами труднорастворимые в воде и используются для идентификации и разделения аминокислот.

Реакции, обусловленные аминогруппой. С участием аминогруппы аминокислоты образуют аммониевые соли с кислотами, ацилируются, алкилируются, реагируют с азотистой кислотой и альдегидами в соответствии со следующей схемой:

Алкилирование проводится при участии R-На1 или Аr-Наl:

В процессе реакции ацилирования используются хлорангидриды или ангидриды кислот (ацетилхлорид, уксусный ангидрид, бензилоксикарбонилхлорид):

Реакции ацилирования и алкилировнаия применяется для защиты NН2–группы аминокислот в процессе синтеза пептидов.

Реакции, обусловленные карбоксильной группой. При участии карбоксильной группы аминокислоты образуют cоли, сложные эфиры, амиды, хлорангидриды в соответствии со схемой, представленной ниже:

Если при -углеродном атоме в углеводородном радикале имеется электроноакцепторный заместитель (NO2, СС13, СООН, COR и т.д.), поляризующий связь ССООН, то у карбоновых кислот легко протекают реакции декарбоксилирования. Декарбоксилирование -аминокислот, содержащих в качестве заместителя + NH3-группу, приводит к образованию биогенных аминов. В живом орга­низме данный процесс протекает под действием фермента декарбоксилазы и витамина пиридоксальфосфата.

[3]

В лабораторных условиях реакцию осуществляется при на­гревании -аминокислоты в присутствии поглотителей СО2, например, Ва(ОН)2.

При декарбоксилировании -фенил--аланина, лизина, серина и гистидина образуются, соответственно, фенамин, 1,5-диаминопентан (кадаверин), 2-аминоэтанол-1 (коламин) и триптамин.

Реакции аминокислот с участием боковой группы. При нитровании аминокислоты тирозин азотной кислотой происходит образование динитропроизводного соединения, окрашенного в оранжевый цвет (ксантопротеиновая проба):

Окислительно-восстановительные переходы имеют место в системе цистеин – цистин:

В некоторых реакциях аминокислоты реагируют по обеим функциональным группам одновременно.

Образование комплексов с металлами. Почти все -аминокислоты образуют комплексы с ионами двухвалентных металлов. Наиболее устойчивыми являются комплексные внутренние соли меди (хелатные соединения), образующиеся в результате взаимодействия с гидроксидом меди (II) и окрашенные в синий цвет:

Действие азотистой кислоты на алифатические аминокислоты приводит к образованию гидроксикислот, на ароматические — диазосоединений.

Диазосоединение далее может реагировать по двум направлениям:

с выделением молекулярного азота N2:

2. без выделения молекулярного азота N2:

Хромофорная группа азобензола -N=N в азосоединениях обуславливает желтую, желтую, оранжевую или другого цвета окраску веществ при поглощении в видимой области света ( 400-800 нм). Ауксохромная группа

-СООН изменяет и усиливает окраску за счет π, π — сопряжения с π — электронной системой основной группы хромофора.

Отношение аминокислот к нагреванию. При нагревании аминокислоты разлагаются с образованием различных продуктов в зависимости от их типа. При нагревании -аминокислот в результате межмолекулярной дегидратации образуются циклические амиды — дикетопиперазины:

[1]

валин (Val) диизопропильное производное

При нагревании -аминокислот от них отщепляется аммиак с образованием α, β-непредельных кислот с сопряженной системой двойных связей:

β-аминовалериановая кислота пентен-2-овая кислота

Нагревание — и -аминокислот сопровождается внутримолекулярной дегидратацией и образованием внутренних циклических амидов лактамов:

γ-аминоизовалериановая кислота лактам γ-аминоизовалериановой

Химические свойства аминокислот

*Реакции аминокислот в водных растворах

1. На универсальную индикаторную бумагу пипеткой наносят по 1 капле растворов глицина, глутаминовой или аспарагиновой кислоты и аргинина.

2. Отмечают развивающуюся окраску индикатора во всех трех случаях и делают заключение о реакции среды.

3. Записывают уравнения реакций, описывающих поведение данных аминокислот в водных растворах.

*Взаимодействие аминокислот с сахарами

1. В две пробирки вносят по 2 мл 5% раствора фруктозы в 2.5% растворе борной кислоты.

2. В первую пробирку добавляют 2 мл 3% раствора аргинина, а во вторую – 2 мл дистил-лированной воды.

3. В третью пробирку вносят 2 мл 3% раствора аргинина и 2 мл 2.5% раствора борной кислоты.

4. Все три пробирки инкубируют в течение 5 мин в кипящей водяной бане.

5. Отмечают различие во времени появления окраски и ее интенсивности в каждой из проб.

Разделение смеси аминокислот методом хроматографии на бумаге.

1. На полосе хроматографической бумаги отмечают линию старта (1-1.5 см от края бумаги), а также места нанесения стандартных растворов аминокислот и анализируемой смеси.

Читайте так же:  Строение аминокислот входящих в состав белка

2. Микропипеткой наносят на хроматографическую бумагу по 20 мкл раствора каждой аминокислоты. Нанесение проводят в несколько приемов, следя за тем, чтобы пятно раствора не растекалось более чем на 3 мм. Каждую последующую порцию раствора наносят после полного высыхания предыдущей, что определяют по исчезновению просвечивания бумаги в точке нанесения.

3. Точки старта высушивают.

4. Параллельно готовят 20 мл растворителя, состоящего из н-бутанола, уксусной кислоты и воды в соотношении 12:3:5. К растворителю добавляют несколько кристаллов нингидрина для окрашивания хроматограммы во время проявления.

5. Растворитель заливают в хроматографическую камеру, герметично закрывают и оставляют на некоторое время для насыщения парами.

6. Бумажную полоску помещают в хроматографическую камеру. Проявление заканчивают когда фронт растворителя переместится к противоположному концу полоски (2-3 см от края).

7. Хроматограмму высушивают.

8. Определяют значения Rf аминокислот. Идентифицируют аминокислоты, содержащиеся в анализируемой смеси.

Тема II.

Качественные реакции на аминокислоты.

*Приготовление 1% раствора белка для проведения качественных реакций

1. Отделяют белок куриного яйца от желтка, считая, что масса белка в одном яйце в среднем составляет 30г, а его концентрация

2. Белок помещают в мерный цилиндр и добавляют девятикратный объем дистиллированной воды.

3. Полученный раствор тщательно перемешивают и фильтруют через нейлоновое сито.

* Нингидриновая реакция

1. В четыре пробирки наливают 2 мл 1% раствора белка, 2 мл 0.01% раствора глицина, 2 мл 0.01% раствора b-аланина и 2 мл воды, соответственно.

2. Во все пробирки добавляют по 10 капель 0,1% раствора нингидрина.

3. Растворы перемешивают и оставляют в водяной бане при 70˚С на 5 минут.

4. Отмечают появление окраски в некоторых пробирках.

*Ксантопреновая реакция

1. В четыре пробирки наливают 1 мл 1% раствора белка, 1 мл 0.01% раствора триптофана, 1 мл 1% раствора желатина и 1 мл воды соответственно.

2. Во все пробирки добавляют по 5-6 капель концентрированной азотной кислоты и осторожно нагревают.

3. После охлаждения в пробирки осторожно (по стенке) приливают избыток 10% раствора NaOH.

4. Отмечают появление окраски в некоторых пробирках.

*Реакция Фоля

1. В три пробирки наливают 2 мл 1% раствора белка, 2 мл 0.02% раствора цистеина и 2 мл 1% раствора желатина, соответственно.

2. Во все пробирки добавляют по 1 мл 10% раствора NaOH.

3. Пробирки осторожно нагревают до кипения, кипятят в течение 2 мин.

4. Далее в каждую пробирку добавляют по 3 капли раствора Pb(CH3COO)2.

5. Отмечают появление окраски в некоторых пробирках.

*Качественные реакции на триптофан

Реакция с формальдегидом

1. В первую пробирку наливают 1 мл 0.01% раствора триптофана, во вторую – 1 мл 1% раствора белка.

2. В обе пробирки добавляют по 2 капли раствора формалина.

3. Затем осторожно по стенке пробирки наслаивают в каждую по 1 мл H2SO4 (конц.), следя, за тем, чтобы жидкости не перемешивались.

4. Наблюдают окраску растворов на границе соприкосновения жидкостей.

Реакция Адамкевича

1. В первую пробирку вносят 5 капель 0.01% раствора триптофана, во вторую – 5 капель 1% раствора белка.

2. В обе пробирки добавляют по 2 мл концентрированной CH3COOH.

3. В случае выпадения осадка пробирки осторожно нагревают до его растворения, после чего охлаждают.

4. Затем осторожно по стенке пробирки наслаивают в каждую по 1 мл H2SO4 (конц.), следя, за тем, чтобы жидкости не перемешивалась.

5. Через некоторое время наблюдают окраску растворов на границе соприкосновения жидкостей.

Реакция Гопкинса-Коле

1. В первую пробирку наливают 1 мл 0.01% раствора триптофана, во вторую – 1 мл 1% раствора белка.

2. В обе пробирки добавляют по 1 мл глиоксалевой кислоты и по 10 капель 0.04 М раствора сульфата меди (II).

3. Далее в обе пробирки приливают небольшими порциями (по несколько капель) 2 мл концентрированной серной кислоты, охлаждая пробирку каждый раз в ванночке со льдом.

4. Оставляют на 10 мин при комнатной температуре и ставят на 5 мин в кипящую водяную баню.

5. Отмечают появление окраски.

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

Дата добавления: 2016-11-02 ; просмотров: 742 | Нарушение авторских прав

Источники


  1. Виноградов, В. М. Лекарственные растения в лечении заболеваний органов пищеварения / В.М. Виноградов, В.К. Мартынок, В.В. Чернакова. — М.: Знание, 1991. — 192 c.

  2. Лечебное питание детей больных сахарным диабетом / М.А. Жуковский и др. — М.: Известия Советов депутатов трудящихся СССР, 2012. — 208 c.

  3. Спортивная медицина. — М.: ГЭОТАР-Медиа, 2006. — 91 c.
Аминокислоты химические свойства реакции
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here