Аминокислоты и первичная структура белка

Сегодня предлагаем ознакомится со статьей на тему: аминокислоты и первичная структура белка с профессиональным описанием и объяснением.

Аминокислоты и первичная структура белка

a

-АМИНОКИСЛОТЫ — производные карбоновых кислот, у которых один водородный атом, у углерода в a положении, замещен на аминогруппу (-NH2) .

АЛЬБУМИНЫ (от лат. albumen, род. падеж albuminis — белок) — водорастворимые глобулярные белки, входящие в состав цитоплазмы клеток животных и растений, сыворотки крови.

БИОСИНТЕЗ БЕЛКОВ — процесс образования собственных белков из аминокислот в клетках живых организмов.

ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА белка образуется в процессе укладки первичной структуры в пространстве в виде спирали или гармошки за счет водородных связей между С=О и NH-группами.

ГЕМ – комплекс Fe (II) с одним из порфиринов – протопорфирином.

ГЕТЕРОДИМЕР белок в состав которого входят два разных протомера.

ГИДРАТНАЯ ОБОЛОЧКА — это слой молекул воды, определенным образом ориентированных на поверхности белковой молекулы.

ГИДРОЛИЗ – разрушение первичной структуры белка.

ГИСТОНЫ— белки, обладающие щелочными свойствами и входящие в состав комплексов с ДНК (хроматин, нуклеосомы) в ядрах клеток эукариот.

ГЛИКОПРОТЕИНЫ – сложные белки, содержащие в качестве простетической группы ковалентно связанный углеводный компонент.

ГЛОБУЛИНЫ — слаборастворимые в воде белки, растворимы в разбавленных растворах солей, входят в состав растительных и животных тканей.

ГЛОБУЛЯРНЫЕ БЕЛКИ это белки, молекулы которых имеют форму шара или эллипса.

ГОМОДИМЕР белок в состав которого входят два идентичных протомера.

ДЕНАТУРАЦИЯ – утрата белком природной (нативной) конформации, провождающаяся обычно потерей его биологической функции.

ИЗОЭЛЕКТРИЧЕСКАЯ ТОЧКА (pI) -значение рН, при котором суммарный заряд белка равен нулю.

ЛИПОПРОТЕИНЫ – сложные белки, содержащие в качестве простетической группы ковалентно связанные липиды.

МЕТАЛЛОПРОТЕИНЫ – сложные белки, содержащие в качестве простетической группы ионы металлов (медь, железо, цинк, молибден, марганец и др.).

НАТИВНОСТЬ — это уникальный комплекс физических, физико-химических, химических и биологических свойств белковой молекулы, который принадлежит ей, когда молекула белка находится в естественном, природном (нативном) состоянии.

НЕЗАМЕНИМЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ, их еще называют «эссенциальные» не могут синтезироваться в организме человека и животных и должны обязательно поступать с пищей.

НЕСТАНДАРТНЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ – не входят в список встречающихся во всех живых организмах 20 cтандартных аминокислот, но могут включаться в состав белков как во время их синтеза, так и в результате посттрансляционной модификации .

НУКЛЕОПРОТЕИНЫ – сложные белки, состоящие из белковой части и нуклеиновых кислот, крайние рассматриваются как простетические группы.

остатки фосфорной кислоты, связанные с гидроксильной группой аминокислотных остатков сложноэфирной связью.

ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА белка представляет собой линейную цепь аминокислот, расположенных в определенной последовательности и соединенных между собой пептидными связями.

ПОРФИРИН – это циклическая молекула в состав которой входят 4 пиррольные группы.

ПРОСТЫЕ БЕЛКИ — состоят только из аминокислотных остатков и не содержат других химических составляющих.

ПРОТОМЕР — одна из нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса (олигомера).

РАДИКАЛ (R) — боковые цепочки аминокислот, не принимающие участия в формировании полипептидной цепи и определяющие многие химические и физические свойства пептидов и белков.

РАЦЕМИЗАЦИИЯ процесс превращения L — и D-изомеров друг в друга.

РЕНАТУРАЦИЯ – восстановление физико-химических и биологических свойств белка (нативной структуры) при снятии денатурирующего фактора.

СЛОЖНЫЕ БЕЛКИ содержат небелковый компонент — простетическую группу.

ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА — это трехмерная архитектура полипептидной цепи – особое взаимное расположение в пространстве спиралеобразных, складчатых и нерегулярных участков полипептидной цепи.

ФИБРИЛЛЯРНЫЕ БЕЛКИ – это белки, молекулы которых имеют вытянутую форму и обычно формируют волокнистые структуры тканей (например, коллаген, эластин).

ФОСФОПРОТЕНЫ – сложные белки, содержащие в качестве простетической группы.

ХИРАЛЬНЫЙ (АСИММЕТРИЧЕСКИЙ) атом углерода – это атом углерода в молекуле природной аминокислоты, все четыре валентные связи которого заняты различными заместителями.

ХРОМОПРОТЕИНЫ – сложные белки у которых в качестве простетической группы выступают окрашенные соединения.

ЦВИТТЕР-ИОН (БИПОЛЯРНЫЙ ИОН) — ион, в котором одновременно присутствуют положительный и отрицательный заряды.

ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА — субъединичная структура белка, представляющая взаимное расположение нескольких полипептидных цепей (протомеров) в составе единого белкового комплекса (олигомера).

Аминокислоты, первичная структура белка

Читайте также:

  1. A.3.1 Структура процедурного программного обеспечения
  2. I. ПОНЯТИЕ, ПРЕДМЕТ, ЦЕЛИ И ЗАДАЧИ КУРСА. СТРУКТУРА КУРСА, ВЗАИМОСВЯЗЬ С ДРУГИМИ УЧЕБНЫМИ ДИСЦИПЛИНАМИ.
  3. I. ПОНЯТТЯ ВИДУ І ПОПУЛЯЦІЇ. СТРУКТУРА ТА ХАРАКТЕРИСТИКА ПОПУЛЯЦІЇ.
  4. I. ПОНЯТТЯ ВИДУ І ПОПУЛЯЦІЇ. СТРУКТУРА ТА ХАРАКТЕРИСТИКА ПОПУЛЯЦІЇ.
  5. I. Разрабатывается общая структура ИС с выделением функциональных и обеспечивающих подсистем.
  6. I. Страховой рынок и его структура.
  7. II. Структура индивидуального логопедического занятия.
  8. II. Структура Уложения
  9. III. Внутренняя структура политического процесса с позиций отношений субъект объект, или субъект – субъект, изучался поведенческим подходом.
  10. V Структура субъективного мира человека
  11. Адаптация индивида и социально-психологическая структура группы
  12. Административная структура.

В естественных белках встречаются преимущественно α-аминокислоты, в молекуле которых аминогруппа присоединена к первому атому (α-атому) углерода; у b-аминокислот аминогруппа находится при втором атоме углерода. Общая структурная формула

-аминокислот приведена на рисунке 1. Молекула аминокислоты содержит и кислотную (СООН), и основную ( NH2 ) группы, которые могут находится в заряженном состоянии (СОО — и NH3 + ). Соответственно, аминокислоты, в зависимости от рН среды, могут находиться в молекулярной или в ионизированной форме биполярного иона, (цвиттериона). В физиологических условиях равновесие в этой реакции сильно смещено в сторону цвиттериона.

Рис. 1. Молекулярная (а) и цвиттерионная (б) формы аминокислот

В таблице приведены названия, структурные формулы, а также стандартные трех- и однобуквенные обозначения 20 важнейших аминокислот, входящих в состав белков.

Таблица 1. Названия, обозначения и структурная формула -аминокислот, входящих в состав природных полипептидов

Аминокислоты в таблице можно было бы расположить разными способами, например в алфавитном порядке или в порядке возрастания молекулярных масс. Однако наиболее удобной классификацией является подразделение аминокислот на четыре группы согласно полярности их боковых цепей: неполярные; полярные, но не образующие ионов; кислотные; основные.

Непосредственно в синтезе белков живых организмов принимают участие только 20 перечисленных аминокислот. Однако в некоторых белках имеются нестандартные модифицированные аминокислоты — производные одной из этих 20 аминокислот. Например, в молекуле коллагена (фибриллярного белка межклеточного матрикса) присутствуют гидроксипроизводные лизина и пролина — 5-гидроксилизин и 4-гидроксипролин.

Читайте так же:  Как выбрать протеин для набора

Модификации аминокислотных остатков осуществляются уже в составе белков, т.е. только после окончания их синтеза (пострансляционная модификация). Введение дополнительных функциональных групп в структуру аминокислот придаёт белкам свойства


Рис. 2 . Модифицированные аминокислоты, найденные в составе белков

необходимые для выполнения ими специфических функций. Так, γ-карбоксиглутаминовая кислота входит в состав белков, участвующих в свёртывании крови, и две близко лежащие карбоксильные группы в их структуре необходимы для связывания белковых факторов с ионами Са 2+ . Нарушение карбоксилирования глутамата приводит к снижению свёртываемости крови.

| следующая лекция ==>
Лекция 3. Подвиды деловой прессы | Лекция 3. ГРАЖДАНСКОЕ ПРАВООТНОШЕНИЕ

Дата добавления: 2014-01-20 ; Просмотров: 982 ; Нарушение авторских прав? ;

Нам важно ваше мнение! Был ли полезен опубликованный материал? Да | Нет

Вторичная, третичная, четвертичная структуры белка. Химические связи, участвующие в образовании структур белка. Биологическая роль структурной организации белковых молекул.

Линейные полипептидные цепи индивидуальных белков за счёт взаимодействия функциональных групп аминокислот приобретают определённую пространственную трёхмерную структуру, называемую «конформация». Все молекулы индивидуальных белков (т.е. имеющих одинаковую первичную структуру) образуют в растворе одинаковую конформацию. Следовательно, вся информация, необходимая для формирования пространственных структур, находится в первичной структуре белков.

В белках различают 2 основных типа конформации полипептидных цепей: вторичную и третичную структуры.

2. Вторичная структура белков —

пространственная структура, образующаяся в результате взаимодействия между функциональными группами пептидного остова.

При этом пептидные цепи могут приобретать регулярные структуры двух типов: α-спирали

β-структрура Под β-структурой понимают фигуру, подобную листу, сложенному «гармошкой». Фигура формируется за счет образования множества водородных связей между атомами пептидных групп линейных областей одной полипептидной цепи, делающей изгибы, или между разными полипептидными группами.

Связи — водородные, они стабилизируют отдельные фрагменты макромолекул.

3. Третичная структура белков —

трёхмерная пространственная структура, образующаяся за счёт взаимодействий между радикалами аминокислот, которые могут располагаться на значительном расстоянии друг от друга в полипептидной цепи.

Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль
стабилизации третичной структуры белка принимают участие:

· ковалентные связи (между двумя остатками цистеина — дисульфидные мостики);

· ионные связи между противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков;

· гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. При взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула «стремится» свернуться так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированы от водного раствора; на поверхности молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы.

4. Четвертичной структурой называют взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса. Белковые молекулы, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру. В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной. Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул.

Роль.

Образование пептидов в организме происходит в течение нескольких минут, химический же синтез в условиях лаборатории — достаточно длительный процесс, который может занимать несколько дней, а разработка технологии синтеза – несколько лет. Однако, несмотря на это, существуют довольно весомые аргументы в пользу проведения работ по синтезу аналогов природных пептидов. Во-первых, путём химической модификации пептидов возможно подтвердить гипотезу первичной структуры. Аминокислотные последовательности некоторых гормонов стали известны именно благодаря синтезу их аналогов в лаборатории.

Во-вторых, синтетические пептиды позволяют подробнее изучить связь между структурой аминокислотной последовательности и её активностью. Для выяснения связи между конкретной структурой пептида и его биологической активностью была проведена огромная работа по синтезу не одной тысячи аналогов. В результате удалось выяснить, что замена лишь одной аминокислоты в структуре пептида способна в несколько раз увеличить его биологическую активность или изменить её направленность. А изменение длины аминокислотной последовательности помогает определить расположение активных центров пептида и участка рецепторного взаимодействия.

В-третьих, благодаря модификации исходной аминокислотной последовательности, появилась возможность получать фармакологические препараты. Создание аналогов природных пептидов позволяет выявить более «эффективные» конфигурации молекул, которые усиливают биологическое действие или делают его более продолжительным.

В-четвёртых, химический синтез пептидов экономически выгоден. Большинство терапевтических препаратов стоили бы в десятки раз больше, если бы были сделаны на основе природного продукта.

Зачастую активные пептиды в природе обнаруживаются лишь в нанограммовых количествах. Плюс к этому, методы очистки и выделения пептидов из природных источников не могут полностью разделить искомую аминокислотную последовательность с пептидами противоположного или же иного действия. А в случае специфических пептидов, синтезируемых организмом человека, получить их возможно лишь путём синтеза в лабораторных условиях.

57. Классификация белков: простые и сложные, глобулярные и фибриллярные, мономерные и олигомерные. Функции белков в организме.

Классификация по типу строения

По общему типу строения белки можно разбить на три группы:

1. Фибриллярные белки — образуют полимеры, их структура обычно высокорегулярна и поддерживается, в основном, взаимодействиями между разными цепями. Они образуют микрофиламенты, микротрубочки, фибриллы, поддерживают структуру клеток и тканей. К фибриллярным белкам относятся кератин и коллаген.

2. Глобулярные белки — водорастворимы, общая форма молекулы более или менее сферическая.

3. Мембранные белки — имеют пересекающие клеточную мембрану домены, но части их выступают из мембраны в межклеточное окружение и цитоплазму клетки. Мембранные белки выполняют функцию рецепторов, то есть осуществляют передачу сигналов, а также обеспечивают трансмембранный транспорт различных веществ. Белки-транспортёры специфичны, каждый из них пропускает через мембрану только определённые молекулы или определённый тип сигнала.

Простые белки, Сложные белки

Помимо пептидных цепей, в состав многих белков входят и неаминокислотные группы, и по этому критерию белки делят на две большие группы — простые и сложные белки (протеиды). Простые белки состоят только из полипептидных цепей, сложные белки содержат также неаминокислотные, или простетические, группы.

Простые.

Среди глобулярных белков можно выделить:

1. альбумины — растворимы в воде в широком интервале рН (от 4 до 8,5), осаждаются 70-100%-ным раствором сульфата аммония;

2. полифункциональные глобулины с большей молекулярной массой, труднее растворимы в воде, растворимы в солевых растворах, часто содержат углеводную часть;

3. гистоны — низкомолекулярные белки с высоким содержанием в молекуле остатков аргинина и лизина, что обусловливает их основные свойства;

4. протамины отличаются еще более высоким содержанием аргинина (до 85 %), как и гистоны, образуют устойчивые ассоциаты с нуклеиновыми кислотами, выступают как регуляторные и репрессорные белки — составная часть нуклеопротеинов;

Читайте так же:  Роль аминокислот в организме человека

5. проламины характеризуются высоким содержанием глутаминовой кислоты (30-45 %) и пролина (до 15 %), нерастворимы в воде, растворяются в 50-90 % этаноле;

6. глутелины содержат около 45 % глутаминовой кислоты, как и проламины, чаще содержатся в белках злаков.

Фибриллярные белки характеризуются волокнистой структурой, практически нерастворимы в воде и солевых растворах. Полипептидные цепи в молекулах расположены параллельно одна другой. Участвуют в образовании структурных элементов соединительной ткани (коллагены, кератины, эластины).

Сло́жные белки́

(протеиды, холопротеины) — двухкомпонентные белки, в которых помимо пептидных цепей (простого белка) содержится компонент неаминокислотной природы — простетическая группа. При гидролизе сложных белков, кроме аминокислот, освобождается небелковая часть или продукты её распада.

В качестве простетической группы могут выступать различные органические (липиды, углеводы) и неорганические (металлы) вещества.

В зависимости от химической природы простетических групп среди сложных белков выделяют следующие классы [1] :

· Гликопротеиды, содержащие в качестве простетической группы ковалентно связанные углеводные остатки и их подкласс — протеогликаны, с мукополисахаридными простетическими группами. В образовании связи с углеводными остатками обычно участвуют гидроксильные группы серина или треонина. Большая часть внеклеточных белков, в частности, иммуноглобулины — гликопротеиды. В протеогликанах углеводная часть составляет

95 %, они являются основным компонентом межклеточного матрикса.

· Липопротеиды, содержащие в качестве простетической части нековалентно связанные липиды. Липопротеиды, образованные белками-аполипопротеинами связывающимися с ними липидами и выполняют функцию транспорта липидов.

· Металлопротеиды, содержащие негемовые координационно связанные ионы металлов. Среди металлопротеидов есть белки, выполняющие депонирующие и транспортные функции (например, железосодержащие ферритин и трансферрин) и ферменты (например, цинксодержащая карбоангидраза и различные супероксиддисмутазы, содержащие в качестве активных центров ионы меди, марганца, железа и других металлов)

· Нуклеопротеиды, содержащие нековалентно связанные ДНК или РНК, в частности, хроматин, из которого состоят хромосомы, является нуклеопротеидом [2] .

· Фосфопротеиды, содержащие в качестве простетической группы ковалентно связанные остатки фосфорной кислоты. В образовании сложноэфирной связи с фосфатом участвуют гидроксильные группы серина или треонина, фосфопротеинами являются, в частности, казеин молока [3] :

· Хромопротеиды — собирательное название сложных белков с окрашенными простетическими группами различной химической природы. К ним относится множество белков с металлсодержащейпорфириновой простетической группой, выполняющие разнообразные функции — гемопротеины (белки, содержащие в качестве простетической группы гем — гемоглобин, цитохромы и др.), хлорофиллы;флавопротеиды с флавиновой группой, и др.

Аминокислоты,входящие в состав белков,их строение и свойства. Пептидная связь. Первичная структура белков. Зависимость биологических свойств от первичной структкры.

Аминокислоты — органические кислоты, у которых атом водорода a-углеродного атома замещен на аминогруппу –NH2

1.В составе белков 20 альфа-а-т,общая формула кот:

2.А-ты различаются по строению,размерам,св-м радикалов,присоединенных к альфа углеродному атому.Функц. группы а-т определяют особенности св-в разных альфа а-т:

-анионные гр-пы –СОО; катионные гр-пы –NH3,=NH, -NH-C=NH2

-полярные незаряженные гр-пы: -ОН, -CONH2, -SH; неполярные : -СН3; алифатические цепи,ароматические циклы

Пролин в отличие от других 19 мономеров белков иминокислота,радикал в пролине связан как с альфа углеродным атомом,так и с аминогруппой.

Некоторые функц. гр-пы в радикалах а-т появляются после синтеза белка.

3. А-ты различаются по их растворимости в воде. Это связано со СП-тьюрадикалов вз-ть с водой(гидрироваться). К гидрофильным относятся радикалы, содержащие анионные, катионные и полярные незаряженные функц. гр-пы. К гидрофобным относятся радикалы,содержащие метильные гр-пы , алифатические цепи или циклы.

4. Пептидные связи соединяют а-ты в пептиды. Альфа –корбоксильная группа 1й а-ты может реагировать с альфа-иминогруппой другой а-ты с обр-м пептидной связи.

Пептидные цепи белков представляют собой полипептиды,те линейные полимеры альфа а-т,соединен пептид связью.

Первичная структура белка несет информ. о его пространственной структуре. Первичная структура белка — это последовательность ковалентно связанных пептидными связями аминокислот, составляющих белок.Пептидная связьобразуется за счет a-карбоксильной группы одной аминокислоты и a-аминной группы другой что a-аминогруппа находится слева, а a-карбоксильная группа — справа. Соответствующие участки полипептидной цепи называют N-концом (аминным концом) и С-концом (карбоксильным концом), а аминокислотные остатки — соответственно N-концевым и С-концевым остатками.

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

3.Конформация пептидных цепей в белках(вторичная и третичная структура)вторичная-пространственная структура, обр-ся в результате вз-вияй между функц. группами пептидного остова. альфа-спираль и бета-спираль. В Альфа-спирали водородные св-зи обр-ся между атомом кислорода карбокс. гр-пы и водородом амидного азота через 4 а-ты; боковые цепи а-х остатков нах на периферии спирали Ветта-структура обр между линейными областями одной полипептид. цепи,обр-я складки. Полипептидные цепи или их части могут обр-ть параллельные и антипараллельные бета структуры.

третичная-трехмерная пространственная структура,обр-ся за счет вз-й между радикалами а-т,СПС располагаться на значительном расстоянии друг от друга в пептидной цепи.

Третичная структура формируется в результате нековалентных взаимодействий (электростатические, ионные, силы Ван-дер-Ваальса и др.) боковых радикалов, обрамляющих a-спирали и b-складки, и непериодических фрагментов полипептидной цепи. Среди связей, удерживающих третичную структуру, следует отметить:

а) дисульфидный мостик (–S–S–) между двумя остатками цистеина;

б) сложноэфирный мостик (между карбоксильной группой и гидроксильной группой);

в) солевой мостик (между карбоксильной группой и аминогруппой);

г) водородные связи между группами -СО — и -NH-;

Третичной структурой объясняется специфичность белковой молекулы, ее биологическая активность.

конформационная лабильность-спс. белков к небольшим изменениям конформации за счет разрыва одних и обр-я других слабых связей.

5.Лабильность пространственной структуры белков и их денатурация.Факторы,вызывающие денатурацию.

Денатурация-разрушение их нативной конформации,вызван разрывом связей ,стабилизирующих пространств. структуры,при действии денатурирующих агентов.

  1. никальная трехмерная структура каждого белка разрушается , и все молекулы одного белка приобретают случайную конформацию
  2. радикалы а-т ,форм активный центр, оказываются пространственно удаленными друг от друга,те разруш спецеф. центр связывания белка с лигандом
  3. гидрофобные радикалы оказываются на пов-ти молекулы=создаются условия для агрегации белков(агрегаты белков выпадают в осадок)
  4. разрушаются 2е 3е 4е структуры

факторы:высокая температура-разруш слабых связей в белке; кислоты и щелочи-изменение ионизации иогенных групп,разрыв ионных и водородных связей; мочевина-разруш внутримолек. водородных связей и из-за обр-я водород связей+мочевина; спирт, фенол, хлорамин-разруш гидрофобных и водород связей ; соли тяжелых металлов-обр-е нераствор солей белков и ионов тяжелых металлов

4. Четвертичная стуктурабелков. Особенности строения и функционирования олигомерных белков на примере гемсодержащих белков и их денатурация.

Сущность такой структуры в объединении несколько полимерных цепей были в единый комплекс. Такой комплекс также рассматривается как белок, состоящий из нескольких субъединиц. Белки, состоящие из нескольких субъединиц, широко распространены в природе (гемоглобин, вирус табачной мозаики, фосфорилаза, РНК-полимераза). Субъединицы принято обозначать греческими буквами (так у гемоглобина имеется по две a и b субъединицы). Наличие нескольких субъединиц важно в функциональном отношении — оно увеличивает степень насыщения кислородом.

Читайте так же:  Л карнитин олифен инструкция

Четвертичная структура ( клубок белков)

Четвертичная структура стабилизируется в основном силами слабых воздействий:

а) водородная; б) гидрофобная; в) ионные; г) ковалентные (дисульфидные, пептидные).

гемоглобин-олигомерный белок,функция которого регулируется различными лигандами.

  1. Гемоглобин- сложн олигомер белок,сод в эритроцитах. Он состоит из 4х протомеров, содиненных нековалентными связями.
  2. гемоглобин-белок,родмтвенный миоглобину. Вторичная и четвертичная стр-ра их сходны.,значит они могут приобретать сходные пространственные стр-ры.
  3. каждый протомер гемоглобина в белке связан с небелковой частью-гемом и 3 другими протомерами.
  4. соединение белковой части гемоглобина с гемом :гидрофобные части гемма окружены гидрофобными радикаламиа-т за исключением Гис F8 и Гис Е7,кот располож по обе стороны от плоскости гемма и играют роль в связывании гемоглобина с О2.

ф-ции:быстое насыщение кислородом в легких; СПС отдавать кислород в капиллярах тканей при относ высоком парциальном давлении кислорода; возможность регуляции сродства гемоглобина к О2.

Гис Е7 создает условия для связывания кислорода с гемом и ослабляет взаимодействие гемма с СО.

  1. в центре тетрамерной молек нах полость,ее обр-т а-ные остатки всех 4-х протомеров
  2. в молекуле диоксигем. есть дополнительные ионные св-зи,соед. протомеры.
  3. централ полость –место присоединения 2,3-бифосфоглицрата к гемоглобину.
  4. 2,3-БФГ+гемоглобин=аллостерический,а его центр-аллостерический центр.
  5. 2,3 =-БФГ имеет сильный отрицат заряд+с 4 положительно заряж группами2бетта-цепей

денатурация-потерю белками их естественных свойств (растворимости, гидрофильности и др.) вследствие нарушения пространственной структуры их молекул. Практически любое заметное изменение внешних условий, например, нагревание или обработка белка кислотой приводит к последовательному нарушению четвертичной, третичной и вторичной структур белка. Обычно денатурация вызывается повышением температуры, действием сильных кислот и щелочей, солей тяжелых металлов, некоторых растворителей (спирт), радиации и др.

Денатурация часто приводит к тому, что в коллоидном растворе белковых молекул происходит процесс агрегации частиц белка в более крупные. Визуально это выглядит, например, как образование «белка» при жарке яиц.

Поперечные профили набережных и береговой полосы: На городских территориях берегоукрепление проектируют с учетом технических и экономических требований, но особое значение придают эстетическим.

Опора деревянной одностоечной и способы укрепление угловых опор: Опоры ВЛ — конструкции, предназначен­ные для поддерживания проводов на необходимой высоте над землей, водой.

Механическое удерживание земляных масс: Механическое удерживание земляных масс на склоне обеспечивают контрфорсными сооружениями различных конструкций.

Первичная структура белка

Строение и уровни структурной организации белков

Выделяют четыре уровня структурной организации белков: первичный, вторичный, третичный и четвертичный. Каждый уровень имеет свои особенности.

Первичная структура белка

Первичной структурой белков называется линейная полипептидная цепь из аминокислот, соединенных между собой пептидными связями. Первичная структура — простейший уровень структурной организации белковой молекулы. Высокую стабильность ей придают ковалентные пептидные связи между α-аминогруппой одной аминокислоты и α-карбоксильной группой другой аминокислоты [показать].

Если в образовании пептидной связи участвует иминогруппа пролина или гидроксипролина, то она имеет другой вид [показать].

При образовании пептидных связей в клетках сначала активируется карбоксильная группа одной аминокислоты, а затем она соединяется с аминогруппой другой. Примерно так же проводят лабораторный синтез полипептидов.

Пептидная связь является повторяющимся фрагментом полипептидной цепи. Она имеет ряд особенностей, которые влияют не только на форму первичной структуры, но и на высшие уровни организации полипептидной цепи:

· копланарность — все атомы, входящие в пептидную группу, находятся в одной плоскости;

· способность существовать в двух резонансных формах (кето- или енольной форме);

· транс-положение заместителей по отношению к С-N-связи;

· способность к образованию водородных связей, причем каждая из пептидных групп может образовывать две водородные связи с другими группами, в том числе и пептидными.

Исключение составляют пептидные группы с участием аминогруппы пролина или гидроксипролина. Они способны образовывать только одну водородную связь (см. выше). Это сказывается на формировании вторичной структуры белка. Полипептидная цепь на участке, где находится пролин или гидроксипролин, легко изгибается, так как не удерживается, как обычно, второй водородной связью.

Номенклатура пептидов и полипептидов. Название пептидов складывается из названий входящих в них аминокислот. Две аминокислоты дают дипептид, три — трипептид, четыре — тетрапептид и т. д. Каждый пептид или полипептидная цепь любой длины имеет N-концевую аминокислоту, содержащую свободную аминогруппу, и С-концевую аминокислоту, содержащую свободную карбоксильную группу. Называя полипептиды, перечисляют последовательно все аминокислоты, начиная с N-концевой, заменяя в их названиях, кроме С-концевой, суффикс -ин на -ил (так как аминокислоты в пептидах имеют уже не карбоксильную группу, а карбонильную). Например, название изображенного на рис. 1 трипептида — лейцилфенилаланилтреонин.

Особенности первичной структуры белка. В остове полипептидной цепи чередуются жесткие структуры (плоские пептидные группы) с относительно подвижными участками (—СНR), которые способны вращаться вокруг связей. Такие особенности строения полипептидной цепи влияют на укладку ее в пространстве.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Как то на паре, один преподаватель сказал, когда лекция заканчивалась — это был конец пары: «Что-то тут концом пахнет». 8238 —

| 7894 — или читать все.

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

Первичная структура белка

В настоящее время расшифрована первичная структура около 2500 белков, а в природе имеется 10 12 разнообразных белков.

Первичная структура – это последовательность (порядок) соединения аминокислотных остатков с помощью пептидной связи.

Пептидная связь образуется за счет карбоксильной группы одной аминокислоты и аминогруппы другой аминокислоты.

[3]

В образовании первичной структуры участвуют

-аминокислоты.

Пептидная связь образует остов полипептидной цепи, она является повторяющимся фрагментом.

Свойства первичной структуры белка

1. Детерминированность – последовательность аминокислот в белке генетически закодирована. Информация о последовательности аминокислот содержится в ДНК.

2. Уникальность – для каждого белка в организме характерна определенная последовательность аминокислот.

Аминокислоты, входящие в состав белков делят на 2 группы:

· Взаимозаменяемые аминокислоты – это амиокислоты, сходные по структуре и свойствам.

· Невзаимозаменяемые аминокислоты, отличающиеся по структуре и свойствам.

В белковой молекуле различают 2 вида замен аминокислот:

Консервативная – замена одной аминокислоты на другую сходную по структуре. Такая замена не приводит к изменению свойств белка.

Примеры: гли-ала, асп-глу, тир-фен, вал-лей.

Радикальная замена – замена одной аминокислоты на другую отличающуюся по структуре. Такая замена приводит к изменению свойств белка.

Читайте так же:  Л карнитин внешторг фарма

Примеры: глу-вал, сер-цис, про-три, фен-асп, илей-мет.

При радикальной замене возникает белок с другими свойствами, что может привести к патологии.

3.Универсальность первичной структуры. Белки, выполняющие одинаковые функции в разных организмах имеют одинаковую или близкую первичную структуру.

В природных белках одна и та же аминокислота не встречается подряд больше 3 раз.

Радикальная замена глу на вал в шестом положении в молекуле гемоглобина приводит к развитию серповидно-клеточной анемии. При этой патологии эритроциты в условиях низкого парциального давления приобретают форму серпа. После отдачи кислорода такой гемоглобин превращается в плохо растворимую форму и начинает выпадать в осадок в виде веретенообразных кристаллоидов,. Тактоиды деформируют клетку и эритроциты приобретают форму серпа. При этом происходит гемолиз эритроцитов. Болезни протекает остро и дети погибают. Эта патология называется серповидно-клеточной анемией.

Классическим примером наследственной гемоглобинопатии является серповидноклеточная анемия.Глу в 6-м положении в бетта –цепи заменен на валин.Эритроциты в условиях низкого упарциального давления кислорода принимают форму серпа.Такой гемоглобин после отдачи кислорода превращается в плохо растворимую форму и начинает выпадать в осадок в виде веретенообразных кристаллоидов, названных тактоидами ,которые деформируют клетку и вызывают массивных гемолиз.

Дата добавления: 2015-11-23 ; просмотров: 565 | Нарушение авторских прав

Вторичная структура белка двояка

Вторичная структура белка – это способ укладки полипептидной цепи в более компактную структуру, при которой происходит взаимодействие пептидных групп с образованием между ними водородных связей.

[1]

Формирование вторичной структуры вызвано стремлением пептида принять конформацию с наибольшим количеством связей между пептидными группами. Тип вторичной структуры зависит от устойчивости пептидной связи, подвижности связи между центральным атомом углерода и углеродом пептидной группы, размером аминокислотного радикала. Все указанное вкупе с аминокислотной последовательностью впоследствии приведет к строго определенной конфигурации белка.

Выделяют два возможных варианта вторичной структуры: в виде «каната» – α-спираль (α-структура), и в виде «гармошки» – β-складчатый слой (β-структура). В одном белке, как правило, одновременно присутствуют обе структуры, но в разном долевом соотношении. В глобулярных белках преобладает α-спираль, в фибриллярных – β-структура.

Вторичная структура образуется только при участии водородных связей между пептидными группами: атом кислорода одной группы реагирует с атомом водорода второй, одновременно кислород второй пептидной группы связывается с водородом третьей и т.д.

Участие водородных связей в формировании вторичной структуры
Укладка белка в виде α-спирали

Данная структура является правозакрученной спиралью, образуется при помощи водородных связей между пептидными группами 1-го и 4-го, 4-го и 7-го, 7-го и 10-го и так далее аминокислотных остатков.

Формированию спирали препятствуют пролин и гидроксипролин, которые из-за своей циклической структуры обусловливают «перелом» цепи, ее принудительный изгиб как, например, в коллагене.

Высота витка спирали составляет 0,54 нм и соответствует 3,6 аминокислотных остатков, 5 полных витков соответствуют 18 аминокислотам и занимают 2,7 нм.

β-Складчатый слой

В этом способе укладки белковая молекула лежит «змейкой», удаленные отрезки цепи оказываются поблизости друг от друга. В результате пептидные группы ранее удаленных аминокислот белковой цепи способны взаимодействовать при помощи водородных связей.

Укладка белка в виде β-складчатого слоя

Ориентация реагирующих участков может быть параллельна (когда соседние цепи идут в одном направлении) или антипараллельна (цепи идут в противоположном направлении). Таких взаимодействующих друг с другом участков одного белка может быть от двух до пяти.

[2]

Белки: первичная структура белков, схема образования трипептида

Первичной структурой белков называется линейная полипептидная цепь из аминокислот, соединенных между собой пептидными связями. Первичная структура — простейший уровень структурной организации белковой молекулы. Высокую стабильность ей придают ковалентные пептидные связи между α-аминогруппой одной аминокислоты и α-карбоксильной группой другой аминокислоты

Если в образовании пептидной связи участвует иминогруппа пролина или гидроксипролина, то она имеет другой вид

При образовании пептидных связей в клетках сначала активируется карбоксильная группа одной аминокислоты, а затем она соединяется с аминогруппой другой. Примерно так же проводят лабораторный синтез полипептидов.

Пептидная связь является повторяющимся фрагментом полипептидной цепи. Она имеет ряд особенностей, которые влияют не только на форму первичной структуры, но и на высшие уровни организации полипептидной цепи:

· копланарность — все атомы, входящие в пептидную группу, находятся в одной плоскости;

· способность существовать в двух резонансных формах (кето- или енольной форме);

· транс-положение заместителей по отношению к С-N-связи;

· способность к образованию водородных связей, причем каждая из пептидных групп может образовывать две водородные связи с другими группами, в том числе и пептидными.

Исключение составляют пептидные группы с участием аминогруппы пролина или гидроксипролина. Они способны образовывать только одну водородную связь (см. выше). Это сказывается на формировании вторичной структуры белка. Полипептидная цепь на участке, где находится пролин или гидроксипролин, легко изгибается, так как не удерживается, как обычно, второй водородной связью.

схема образования трипептида:

Уровни пространственной организации белков: вторичная структура белков: понятие об α-спирали и β-складчатом слое. Третичная структура белков: понятие о нативном белке и денатурации белка. Четвертичная структура белков на примере строения гемоглобина.

Вторичная структура белка.Под вторичной структурой белка понимают способ укладки полипептидной цепи в упорядоченную структуру. По конфигурации выделяют следующие элементы вторичной структуры: α-спираль и β-складчатый слой.

Модель строения α-спирали, учитывающая все свойства пептидной связи, была разработана Л. Полингом и Р. Кори (1949 — 1951 гг.).

На рисунке 3, а изображена схема α-спирали, дающая представление об основных ее параметрах. Полипептидная цепь сворачивается вα-спираль таким образом, что витки спирали регулярны, поэтому спиральная конфигурация имеет винтовую симметрию (рис. 3, б). На каждый виток α-спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка. Расстояние между витками или шаг спирали составляет 0,54 нм, угол подъема витка равен 26°. Формирование и поддержание α-спиральной конфигурации происходит за счет водородных связей, образующихся между пептидными группами каждого n-го и (п + 3)-го аминокислотных остатков. Хотя энергия водородных связей мала, большое количество их приводит к значительному энергетическому эффекту, в результате чего α-спиральная конфигурация довольно устойчива. Боковые радикалы аминокислотных остатков не участвуют в поддержании α-спиральной конфигурации, поэтому все аминокислотные остатки в α-спирали равнозначны.

В природных белках существуют только правозакрученные α-спирали.

β-Складчатый слой— второй элемент вторичной структуры. В отличие от α-спирали β-складчатый слой имеет линейную, а не стержневую форму (рис. 4). Линейная структура удерживается благодаря возникновению водородных связей между пептидными группировками, стоящими на разных участках полипептидной цепи. Эти участки оказываются сближенными на расстояние водородной связи между — С = О и HN — группами (0,272 нм).

Читайте так же:  Присоединение аминокислоты к трнк


Рис. 4. Схематичное изображение β-складчатого слоя (стрелками указан

о направление полипептидной цепи)

Рис. 3. Схема (а) и модель (б) α-спирали

Вторичная структура белка определяется первичной. Аминокислотные остатки в разной степени способны к образованию водородных связей, это и влияет на образование α-спирали или β-слоя. К спиралеобразующим аминокислотам относятся аланин, глутаминовая кислота, глутамин, лейцин, лизин, метионин и гистидин. Если фрагмент белка состоит главным образом из перечисленных выше аминокислотных остатков, то на данном участке сформируется α-спираль. Валин, изолейцин, треонин, тирозин и фенилаланин способствуют образованию β-слоев полипептидной цепи. Неупорядоченные структуры возникают на участках полипептидной цепи, где сконцентрированы такие аминокислотные остатки, как глицин, серии, аспарагиновая кислота, аспарагин, пролин.

Во многих белках одновременно имеются и α-спирали, и β-слои. Доля спиральной конфигурации у разных белков различна. Так, мышечный белок парамиозин практически на 100% спирализован; высока доля спиральной конфигурации у миоглобина и гемоглобина (75%). Напротив, у трипсина и рибонуклеазы значительная часть полипептидной цепи укладывается в слоистые β-структуры. Белки опорных тканей — кератин (белок волос), коллаген (белок кожи и сухожилий) — имеют β-конфигурацию полипептидных цепей.

Третичная структура белка.Третичная структура белка — это способ укладки полипептидной цепи в пространстве. Чтобы белок приобрел присущие ему функциональные свойства, полипептидная цепь должна определенным образом свернуться в пространстве, сформировав функционально активную структуру. Такая структура называется нативной. Несмотря на громадное число теоретически возможных для отдельной полипептидной цепи пространственных структур, сворачивание белка приводит к образованию единственной нативной конфигурации.

Стабилизируют третичную структуру белка взаимодействия, возникающие между боковыми радикалами аминокислотных остатков разных участков полипептидной цепи. Эти взаимодействия можно разделить на сильные и слабые.

К сильным взаимодействиям относятся ковалентные связи между атомами серы остатков цистеина, стоящих в разных участках полипептидной цепи. Иначе такие связи называются дисульфидными мостами; образование дисульфидного моста можно изобразить следующим образом:

Кроме ковалентных связей третичная структура белковой молекулы поддерживается слабыми взаимодействиями, которые, в свою очередь, разделяются на полярные и неполярные.

К полярным взаимодействиям относятся ионные и водородные связи. Ионные взаимодействия образуются при контакте положительно заряженных групп боковых радикалов лизина, аргинина, гистидина и отрицательно заряженной СООН-группы аспарагиновой и глутаминовой кислот. Водородные связи возникают между функциональными группами боковых радикалов аминокислотных остатков.

Неполярные или ван-дер-ваальсовы взаимодействия между углеводородными радикалами аминокислотных остатков способствуют формированию гидрофобного ядра (жирной капли) внутри белковой глобулы, т.к. углеводородные радикалы стремятся избежать соприкосновения с водой. Чем больше в составе белка неполярных аминокислот, тем большую роль в формировании его третичной структуры играют ван-дер-ваальсовы связи.

Многочисленные связи между боковыми радикалами аминокислотных остатков определяют пространственную конфигурацию белковой молекулы (рис. 5).


Рис. 5. Типы связей, поддерживающих третичную структуру белка:
а — дисульфидный мостик; б — ионная связь; в, г — водородные связи;
д — ван-дер-ваальсовы связи

Третичная структура отдельно взятого белка уникальна, как уникальна и его первичная структура. Только правильная пространственная укладка белка делает его активным. Различные нарушения третичной структуры приводят к изменению свойств белка и потере биологической активности.

Четвертичная стурктура белка.Белки с молекулярной массой более 100 кДа 1 состоят, как правило, из нескольких полипептидных цепей со сравнительно небольшой молекулярной массой. Структура, состоящая из определенного числа полипептидных цепей, занимающих строго фиксированное положение относительно друг друга, вследствие чего белок обладает той или иной активностью, называется четвертичной структурой белка. Белок, обладающий четвертичной структурой, называется эпимолекулой илимультимером, а составляющие его полипептидные цепи — соответственно субъединицами или протомерами. Характерным свойством белков с четвертичной структурой является то, что отдельная субъединица не обладает биологической активностью.

Стабилизация четвертичной структуры белка происходит за счет полярных взаимодействий между боковыми радикалами аминокислотных остатков, локализованных на поверхности субъединиц. Такие взаимодействия прочно удерживают субъединицы в виде организованного комплекса. Участки субъединиц, на которых происходят взаимодействия, называются контактными площадками.

Классическим примером белка, имеющего четвертичную структуру, является гемоглобин. Молекула гемоглобина с молекулярной массой 68 000 Да состоит из четырех субъединиц двух разных типов — α и β/ α-Субъединица состоит из 141 аминокислотного остатка, a β — из 146. Третичная стурктура α— и β-субъединиц сходна, как и их молекулярная масса (17 000 Да). Каждая субъединица содержит простетическую группу — гем. Поскольку гем присутствует и в других белках (цитохромы, миоглобин), которые будут изучаться далее, хотя бы коротко обсудим структуру тема (рис. 6). Группировка гема представляет собой сложную копланарную циклическую систему, состоящую из центрального атома, который образует координационные связи с четырьмя остатками пиррола, соединенными метановыми мостиками (= СН -). В гемоглобине железо обычно находится в состоянии окисления (2+).

Четыре субъединицы — две α и две β — соединяются в единую структуру таким образом, что α-субъединицы контактируют только с β-субъединицами и наоборот (рис. 7).


Рис. 6. Структура гема гемоглобина


Рис. 7. Схематичное изображение четвертичной структуры гемоглобина:
Fe — гем гемоглобина

Как видно из рисунка 7, одна молекула гемоглобина способна переносить 4 молекулы кислорода. И связывание, и освобождение кислорода сопровождается конформационными изменениями структуры α— и β-субъединиц гемоглобина и их взаимного расположения в эпимолекуле. Этот факт свидетельствует о том, что четвертичная структура белка не является абсолютно жесткой.

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

Дата добавления: 2015-11-23 ; просмотров: 5692 | Нарушение авторских прав

Источники


  1. Бреслав, И.С. Дыхание и мышечная активность человека в спорте. Руководство для изучающих физиологию человека / И.С. Бреслав. — М.: Советский спорт, 2013. — 364 c.

  2. Очерки по истории физической культуры. — М.: Физкультура и спорт, 2017. — 208 c.

  3. Ахманов, М. Диабет в пожилом возрасте / М. Ахманов. — М.: Вектор, 2012. — 220 c.
Аминокислоты и первичная структура белка
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here