Аминокислоты классификация и свойства

Сегодня предлагаем ознакомится со статьей на тему: аминокислоты классификация и свойства с профессиональным описанием и объяснением.

Классификация аминокислот

Все встречающиеся в природе аминокислоты обладают общим свойством – амфотерностью (от греч. amphoteros – двусторонний), т.е. каждая аминокислота содержит как минимум одну кислотную и одну основную группы. Общий тип строения α-аминокислот может быть представлен в следующем виде:

Как видно из общей формулы, аминокислоты будут отличаться друг от друга химической природой радикала R, представляющего группу атомов в молекуле аминокислоты, связанную с α-углеродным атомом и не участвующую в образовании пептидной связи при синтезе белка. Почти все α-амино- и α-карбоксильные группы участвуют в образовании пептидных связей белковой молекулы, теряя при этом свои специфические для свободных аминокислот кислотно-основные свойства. Поэтому все разнообразие особенностей структуры и функции белковых молекул связано с химической природой и физико-химическими свойствами радикалов аминокислот. Именно благодаря им белки наделены рядом уникальных функций, не свойственных другим биополимерам, и обладают химической индивидуальностью.

Классификация аминокислот разработана на основе химического строения радикалов, хотя были предложены и другие принципы. Различают ароматические и алифатические аминокислоты, а также аминокислоты, содержащие серу или гидроксильные группы. Часто классификация основана на природе заряда аминокислоты. Если радикал нейтральный (такие аминокислоты содержат только одну амино- и одну карбоксильную группы), то они называются нейтральными аминокислотами. Если аминокислота содержит избыток амино- или карбоксильных групп, то она называется соответственно основной или кислой аминокислотой.

Современная рациональная классификация аминокислот основана на полярности радикалов (R-групп), т.е. способности их к взаимодействию с водой при физиологических значениях рН (близких к рН 7,0). Различают 5 классов аминокислот, содержащих следующие радикалы: 1) неполярные (гидрофобные); 2) полярные (гидрофильные); 3) ароматические (большей частью неполярные); 4) отрицательно заряженные и 5) положительно заряженные. В представленной классификации аминокислот (табл. 1.3) приведены наименования, сокращенные английские и русские обозначения и однобуквенные символы аминокислот, принятые в отечественной и иностранной литературе, а также значения изоэлектрической точки (рI) и молекулярной массы (М). Отдельно даются структурные формулы всех 20 аминокислот белковой молекулы.

Полярные, незаряженные R-группы

Отрицательно заряженные R-группы

Положительно заряженные R-группы

Перечисленные аминокислоты присутствуют в разных количественных соотношениях и последовательностях в тысячах белков, хотя отдельные индивидуальные белки не содержат полного набора всех этих аминокислот. Помимо наличия в большинстве природных белков 20 аминокислот, в некоторых белках обнаружены производные аминокислот : оксипролин, оксилизин, дийодтирозин, фосфосерин и фосфотреонин (последние две аминокислоты представлены в главе 2):

Первые две аминокислоты содержатся в белке соединительной ткани – коллагене, а дийодтирозин является основой структуры гормонов щитовидной железы. В мышечном белке миозине обнаружен также ε-N-метиллизин; в состав протромбина (белок свертывания крови) входит γ-карбоксиглутаминовая кислота, а в глутатионпероксидазе открыт селеноцистеин, в котором ОН-группа серина заменена на селен (Se):

Помимо указанных, ряд α-аминокислот выполняет важные функции в обмене веществ, хотя и не входит в состав белков, в частности орнитин, цитруллин, гомосерин, гомоцистеин, цистеинсульфиновая кислота, диоксифенилаланин и др.

Общие свойства и строение аминокислот. Классификация аминокислот. Аминокислотный состав белка

Аминокислоты – производные жирных или ароматических жирных кислот, которые содержат аминную или карбоксильную группировку, которые различаются только радикалами.

Общая формула: Свойства α-аминокислот: кристаллические вещества; t плавления около 200°C; хорошо растворяются в воде (хуже в спирте); не растворяются в хлорофилле и эфире.

Все аминокислоты содержат: 1) карбоксильную группу (–СООН), 2) аминогруппу (–NH2), 3) радикал или R-группу (остальная часть молекулы). Строение радикала у разных видов аминокислот — различное. В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают: нейтральные аминокислоты, имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу; основные аминокислоты, имеющие более одной аминогруппы; кислые аминокислоты, имеющие более одной карбоксильной группы.

Аминокислоты являются амфотерными соединениями, так как в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований. В водных растворах аминокислоты существуют в разных ионных формах.

Аминокислотный состав белка:

Белки — непериодические полимеры, мономерами которых являются α-аминокислоты. Обычно в качестве мономеров белков называют 20 видов α-аминокислот, хотя в клетках и тканях их обнаружено свыше 170.

В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме человека и других животных, различают: заменимые аминокислоты — могут синтезироваться; незаменимые аминокислоты — не могут синтезироваться. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей. Растения синтезируют все виды аминокислот.

В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают: полноценными — содержат весь набор аминокислот; неполноценными — какие-то аминокислоты в их составе отсутствуют. Если белки состоят только из аминокислот, их называют простыми. Если белки содержат помимо аминокислот еще и неаминокислотный компонент (простетическую группу), их называют сложными. Простетическая группа может быть представлена металлами (металлопротеины), углеводами (гликопротеины), липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины).

COOH-CH2 аспарагиновая аминокислота

COOH-CH2-CH2 глутаминовая аминокислота

Цистин (два цистеина)

Циклические аминокислоты (фенилаланин, тирозин, триптофан)

Незаменимые аминокислоты – не способны синтезироваться в организме человека и животных (триптофан, фенилаланин, лизин, валин, треонин, лейцин, изолейцин, метионин)

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Учись учиться, не учась! 10126 —

| 7766 — или читать все.

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

АМИНОКИСЛОТЫ И ИХ КЛАССИФИКАЦИЯ. РОЛЬ ВОДЫ В СТРУКТУРЕ И СВОЙСТВАХ АМИНОКИСЛОТ

В природе встречается около 150 аминокислот. Для построения белков используются только 20 из них, хотя в метаболизме организма человека участвует большое их количество.

Читайте так же:  Креатин как принимать для набора мышечной

Все вещества делятся на растворимые в воде (гидрофильные) и нерастворимые в ней (гидрофобные).

Гидрофобные взаимодействия — неспецифическое притяжение возникающее в молекуле белка между радикалами гидрофобных аминокислот вызывается силами Ван-дер-Ваальса и дополняется выталкивающей силой воды.

В случае биологических молекул гидрофобный эффект играет особую роль, т.к он формирует биомембраны, без которых невозможна жизнь[57], а также вносит определяющий (до 90% всей работы) вклад в сворачивание белковых молекул, боковых цепей аминокислотных остатков которые могут иметь различную природу: гидрофобную или гидрофильную. Кластер гидрофобных частиц будет стабильным если его размер превышает пороговое значение (

1нм); иначе он будет разрушен тепловым движением молекул [58].

Когда молекула чистой воды находится вблизи структур, где гидрофобность частиц мала ( 1нм возможность образовывать такие водородные связи отсутствуют и молекулам воды приходится выстраиваться в оболочку вокруг этой частицы. При этом среднее число водородных связей на молекулу воды уменьшается до трёх.

Австийские ученые В.Гутман, Г. Рем (1988) рассматривают взаимодействие между гидрофильными и гидрофобными растворенными веществами в качестве основного для структурирования и информационного накопления в воде. Гидрофильные вещества ответственны за создание структуры, в то время, как гидрофобные обеспечивают сохранение структурной информации в вакуумных пустотах воды.

Роль гидрофобного эффекта зависит от температуры, так как этот эффект носит энтропический характер. В условиях, когда температура и давление близки к нормальным, соответствующим существованию жизни вода, как биологический растворитель находится вблизи равновесия между жидкостью и паром и её вклад в формирование такого эффекта максимален. Отсюта напрашивается вывод о том, что жизнь «выбирает» условия существования, близкие к фазовым переходам и точкам равновесия. Это, возможно, создает способность осуществлять оптимальное управление такими «неактивными» веществами, как структура мембран и белковых молекул.

Исследования последних лет еще более проявляют роль воды не только в гидрофобном эффекте, но и в межмолекулярном распознавании [59].

Вода (Н20) — наиболее распространенное неорганическое вещество клетки, обладающее уникальными физико-химическими свойствами. Было обнаружено, что достаточно воде проникнуть в полости клетки (средний размер клетки 10 мкм; 1мкм=10

6 м), как она упорядочивается и приобретает свойство кристалла. Молекула ДНК в ориентирующем потоке может упорядочить воду, причем диаметр области упорядоченной воды, порядка % длины макромолекулы.

Огромное упорядочивающее влияние ДНК объясняется тем, что форма ее спирали идеально вписывается в решетку льда. Однако это влияние в большей мере зависит не только от формы макромолекулы, но от расположения в ней групп, способных образовывать водородные связи. С этим же связана растворимость макромолекул воды.

Способность аминокислот — строительных блоков белка — к некоторой самоорганизации и даже избирательности в ходе их экспериментального синтеза или полимеризации свидетельствует о том, что еще до появления собственного кода какое-то подобие матричного механизма существовало. Вода, как матрица живой системы обеспечивает ее целостность на макроуровне и динамичность на микроуровне. Функции матрицы реализуются благодаря высокому содержанию воды в составе физиологических жидкостей (РНЬ) и динамике гидратных оболочек биомолекул. Под РНЬ подразумевают соки растений, плазма крови и другие жидкости живых организмов. От состояния воды на макро и микромолекуле зависят структура и реология РНЬ, проницаемость клеточных мембран и кинетика внутриклеточной биохимии.

*Реология (от греч. рёос, «течение, поток» и -логия)— раздел физики, изучающий деформации и текучесть вещества. Изучая деформационные свойства реальных тел, реология занимает промежуточное положение между теорией упругости и гидродинамикой. Термин «реология» ввёл американский учёный Юджин Бингам.

Хиральность РНЬ и аномальные свойства воды, очевидно, внесли свой вклад в генезис диссимметрии биосферы и материальной асимметрии высших млекопитающих.

ДНК не могла бы быть стабильной в форме спирали, если бы присутствовал хоть один мономер с неверной хиральностью — невозможно было бы для нее образовывать длинные цепи. Это означает, что ДНК не смогла бы хранить много информации и поддерживать жизнь.

В работе [60] предположили, что в воде возникают короткоживущие надмолекулярные образования (кластеры) изоморфные цепочки тетраэдров в кварце, благодаря которым вода может приобретать динамическую оптическую активность.

ДНК каждой клетки несет информацию не только о структурных белках, определяющих форму клетки, но и о всех белках — ферментах и других белках. Молекулы воды в таких образованиях могут взаимодействовать между собой по принципу зарядовой комплементарности, благодаря чему осуществляется собирание структурных элементов воды в ячейки (кластеры).

В активном центре белка, как правило, присутствуют «связанные», а значит, упорядоченные молекулы воды.

Фолдингом-сворачиванием белка, называют процесс получения полипептидной цепью присущей ей трёхмерной конформации (нативной формы), а нативная конформация обладает наименьшей свободной энергией среди потенциально возможных, благодаря чему этот процесс является самопроизвольным.

Определяющую роль гидрофобный эффект играет в том числе и в фолдинге мембранных белков используя такие важные их функции, как транспортировку молекул и ионов через мембрану так и рецепции и распознавания клетками друг друга.

Большую роль играет вода в жизни белков — главных биологических «машин». Заслуга воды заключается в сворачивании из линейной цепочки в плотную глобулу, где каждый атом знает свое место.

В кластерные структуры хорошо встраиваются молекулы, которые сами являются полярными, потому что полярные вещества хорошо растворимы в воде. Полярными являются все те молекулы, которые содержат электроотрицательные атомы. В молекулах белков электроотрицательными атомами являются О (кислород), N (азот) и 8 (сера).

Все 20 аминокислот в белках организма человека можно сгруппировать по способности их радикалов растворяться в воде. Радикалы можно выстроить в непрерывный ряд, начинающийся полностью гидрофобными и заканчивающийся сильно гидрофильными. Растворимость радикалов аминокислот определяется полярностью функциональных групп, входящих в состав молекулы (полярные группы притягивают воду, неполярные её отталкивают).

Структуру аминокислоты можно представить в следующем виде:

Читайте так же:  Как пить протеин для похудения

  • 1. Хорошую растворимость в воде благодаря наличию общего фрагмента молекулы. Общий фрагмент обладает полярными свойствами потому, что содержит карбоксильную группу — СООН (при физиологическом значении pH эта группа заряжена отрицательно), и аминоргуппы — NH2 (при физиологическом значении pH заряжена положительно).
  • 2. Способность к электромагнитной диссоциации. Аминокислоты существуют в водном растворе в виде амфионов (биполярных ионов). В целом такая молекула при нейтральном значении pH (при рН=7) электронейтральна.
  • 3. Наличие изотермической точки (ИЭТ,р1). ИЭТ — это наличие pH среды, при котором молекула амфотерного вещества (например, аминокислоты) находится в электронейтральном состоянии.
  • 20 аминокислот имеют несколько общих признаков строения (общие свойства аминокислот):
  • 1) Все они являются альфа-аминокислотами.

Аминогруппа общей части всех аминокислот присоединена к альфа-

R 7). К таким аминокислотам относятся лизин, аргинин и гистидин. Аминокислота, в радикале которой есть дополнительная карбоксильная группа (СООН — группа), в нейтральной среде заряжена отрицательно, ИЭТ такой аминокислоты находится в кислой среде (рН

Аминокислоты объединяют в несколько классов

В аминокислотах обязательно присутствует карбоксильная группа (СООН), аминогруппа (NH2), асимметричный атом углерода и боковая цепь (радикал R). Строением боковой цепи аминокислоты и отличаются друг от друга. Именно радикал придает аминокислотам большое разнообразие строения и свойств.

Классификация аминокислот может проводиться в зависимости от какого-либо свойства или качества аминокислот:

1. В зависимости от положения аминогруппы по отношению к С 2 (α-углеродный атом) на α-аминокислоты, β-аминокислоты и др.

2. По абсолютной конфигурации молекулы на L- и D-стереоизомеры.

3. По оптической активности в отношении плоскости поляризованного света – на право- и левовращающие.

4. По участию аминокислот в синтезе белков – протеиногенные и непротеиногенные.

5. По строению бокового радикала – ароматические, алифатические, содержащие дополнительные СООН- и NH2-группы.

6. По кислотно-основным свойствам – нейтральные, кислые, основные.

7. По необходимости для организма – заменимые и незаменимые.

Строение и классификация протеиногенных аминокислот

Все аминокислоты белков относятся к L-аминокислотам, содержащим аминогруппу — NН2 в α-положении (отмечено красным):

Радикал R в простейшем случае представлен атомом водорода (глицин), а может иметь и сложное строение. Поэтому α-аминокислоты отличаются друг от друга прежде всего строением бокового радикала, а следовательно, и физико-химическими свойствами, присущими этим радикалам. Приняты три классификации аминокислот:

1. структурная, т. е. по строению бокового радикала (см. табл. 1 [показать])

2. электрохимическая, т. е. по кислотно-основным свойствам аминокислот [показать]

По электрохимическим (или кислотно-основным) свойствам аминокислоты делятся на три группы в зависимости от физико-химических свойств бокового радикала:

o кислые — аминокислоты с дополнительными карбоксильными группами в боковом радикале, которые обеспечивают кислые свойства этой группы аминокислот: аспарагиновая, глутаминовая, амино-лимонная кислоты. Некоторые авторы считают, что у тирозина и цистеина гидроксильная и сульфгидрильная группы в боковом радикале обладают слабовыраженными кислыми свойствами

o основные — лизин, аргинин и гистидин, т. е. аминокислоты, имеющие дополнительную группировку, соответственно аминогруппу, гуанидиновую или имидазольную, что придает им основные свойства.

o нейтральные — все остальные аминокислоты. У них боковой радикал не проявляет ни кислых, ни основных свойств.

В зависимости от полярности радикала аминокислоты первых двух групп (кислые и основные) относятся к полярным, а аминокислоты третьей группы (нейтральные)- к неполярным, или гидрофобным.

3. биологическая, или физиологическая, т. е. по степени незаменимости аминокислот для организма [показать]

По биологическому, или физиологическому, значению аминокислоты также подразделяются на три группы:

oнезаменимые аминокислоты — не могут синтезироваться организмом из других соединений, поэтому они обязательно должны поступать извне (с пищей). Абсолютно незаменимых аминокислот для человека восемь: из алифатических незамещенных — валин, лейцин, изолейцин; из алифатических замещенных — треонин, лизин, метионин, из ароматических — фенилаланин; из гетероциклических — триптофан.

oполузаменимые аминокислоты — образуются в организме, но в недостаточном количестве, поэтому частично должны поступать с пищей. Для организма человека такими аминокислотами являются аргинин, тирозин, гистидин.

oзаменимые аминокислоты — синтезируются в организме в достаточных количествах из незаменимых аминокислот или других соединений. Организм может обходиться без них долгое время, если, конечно, с пищей поступают вещества, из которых эти аминокислоты могут быть синтезированы. К заменимым аминокислотам относятся остальные аминокислоты.

Приведенная физиологическая классификация аминокислот не универсальна в отличие от первых двух классификаций и до некоторой степени условна, поскольку действительна только для организмов данного вида.

[2]

Для крыс и мышей незаменимых аминокислот уже девять (к восьми известным добавляется гистидин). Нормальный рост и развитие курицы возможны только при наличии одиннадцати незаменимых аминокислот (добавляются гистидин, аргинин, тирозин), т. е. полузаменимые для человека аминокислоты абсолютно незаменимы для курицы. Для москитов глицин является абсолютно незаменимой, а тирозин, наоборот, заменимой аминокислотой.

Значит, для разных видов организмов возможны существенные отклонения в потребности в отдельных аминокислотах, что определяется особенностями их обмена.

Сложившийся для каждого вида организма состав незаменимых аминокислот, или так называемая ауксотрофность организма в отношении аминокислот, отражает скорее всего стремление его к минимальным энергетическим затратам на синтез аминокислот. Действительно, выгоднее получать готовый продукт, чем производить его самому. Поэтому организмы, потребляющие незаменимые аминокислоты, тратят примерно на 20% энергии меньше, чем те, которые синтезируют все аминокислоты. С другой стороны, в ходе эволюции не сохранилось таких форм жизни, которые бы полностью зависели от поступления всех аминокислот извне. Им трудно было бы приспосабливаться к изменениям внешней среды, учитывая, что аминокислоты являются материалом для синтеза такого вещества, как белок, без которого жизнь невозможна.

Строение и свойства боковых радикалов аминокислот

Наиболее точно характеризующей различие аминокислот классификацией следует считать разделение всех аминокислот на группы в соответствии с гидрофобностью- гидрофильностью их боковых радикалов R. На рисунках атомы и связи, относящиеся к боковым радикалам, показаны красным цветом. Именно эти свойства аминокислот решающим образом влияют на свойства белка. Белки различной первичной структуры (с различным составом и порядком чередования аминокислот в полипептидной цепи) образуют различные вторичные и третичные структуры. Замена одного-единственного аминокислотного остатка в полипептидной цепи на аминокислотный остаток из другой группы полярности может сказаться на функциональности белка самым кардинальным образом. Следует предпочесть, таким образом, классификацию аминокислот в соответствии с полярностью и заряженностью их боковых радикалов (при нейтральных , или физиологических, значениях рН среды) на следующие группы:

Читайте так же:  Чем отличается глютамин от глютамина

1. Аминокислоты с гидрофобными незаряженными боковыми радикалами:

2. Аминокислоты с гидрофильными незаряженными радикалами. Участки белка, содержащие такие аминокислотные остатки, способны гидратироваться и взаимодействовать водородными связями с другими аналогичными остатками.

3. Аминокислоты с боковыми радикалами, заряженными положительно при нахождении в водных растворах с нейтральными или близкими к нейтральным значениям рН. Изоэлектрическая точка этих аминокислот значительно больше 7,0 и они имеют избыточный положительный заряд при нейтральных рН. Белки, содержащие превалирующие количества таких аминокислотных остатков, называют щелочными, поскольку их изоэлектрическая точка также больше 7,0.

4. Аминокислоты с отрицательным зарядом в боковой цепи радикала. Изоэлектрическая точка этих аминокислот меньше 7,0.

Следует, однако, иметь в виду, что такое разделение аминокислот в значительной степени условно, поскольку такие аминокислоты, как глицин практически не имеют бокового радикала, тирозин, например, может проявлять как гидрофильные, так и гидрофобные свойства. Это же касается и аминокислоты метионин. Тем не менее, подобного рода классификация в наибольшей степени отражает функциональные различия аминокислот.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Учись учиться, не учась! 10126 —

| 7766 — или читать все.

Классификация и номенклатура аминокислот.

Существует несколько видов классификаций аминокислот входящих в состав белка.

А) В основу одной из классификаций положено химическое строение радикалов аминокислот. Различают аминокислоты:

1. Алифатические – глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин:

2. Гидроксилсодержащие – серин, треонин:

3. Серосодержащие – цистеин, метионин:

4. Ароматические – фенилаланин, тирозин, триптофан:

5. С анионобразующими группами в боковых цепях-аспарагиновая и глутаминовая кислоты:

6. и амиды-аспарагиновой и глутаминовой кислот – аспарагин, глутамин.

7. Основные – аргинин, гистидин, лизин.

8. Иминокислота – пролин

Б) Второй вид классификации основан на полярности R-групп аминокислот.

Различают полярные и неполярные аминокислоты. У неполярных в радикале есть неполярные связи С–С, С–Н, таких аминокислот восемь: аланин, валин, лейцин, изолейцин, метионин, фенилаланин, триптофан, пролин.

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

Все остальные аминокислоты относятся к полярным (в R-группе есть полярные связи С–О, С–N, –ОН, S–H). Чем больше в белке аминокислот с полярными группами, тем выше его реакционная способность. От реакционной способности во многом зависят функции белка. Особенно большим числом полярных групп, характеризуются ферменты. И наоборот, их очень мало в таком белке как кератин (волосы, ногти).

В) Аминокислоты классифицируют и на основе ионных свойств R-групп(таблица 1).

Кислые

(при рН=7 R-группа может нести отрицательный заряд) это аспарагиновая, глутаминовая кислоты, цистеин и тирозин.

Основные

(при рН=7 R-группа может нести положительный заряд) – это аргинин, лизин, гистидин.

Все остальные аминокислоты относятся к нейтральным (группа R незаряжена).

Таблица 1 – Классификация аминокислот на основе полярности
R-групп.

Аминокислоты Принятые однобуквенные обозначения и символы Изоэлектрическая точка, рI Среднее содержание в белках,%
Англ. символ Русск.
1. Неполярные R-группы Глицин Аланин Валин Лейцин Изолейцин Пролин Фенилаланин Триптофан 2. Полярные, незаряженные R-группы Серин Треонин Цистеин Метионин Аспарагин Глутамин
Продолжение таблицы 1

3. Отрицательно заряженные
R-группы

4. Положительно заряженные
R-группы

GLy ALa VaL Leu Lie Pro Phe Trp Ser Thr Cys Met Asn GLn Tyr Asp GLy Lys Arg His G A V L I P F W S T C M N Q Y D E K R N Гли Ала Вал Лей Иле Про Фен Трп Сер Тре Цис Мет Асн Глн Тир Асп Глу Лиз Арг Гис 5,97 6,02 5,97 5,97 5,97 6,10 5,98 5,88 5,68 6,53 5,02 5,75 5,41 5,65 5,65 2,97 3,22 9,74 10,76 7,59 7,5 9,0 6,9 7,5 4,6 4,6 3,5 1,1 7,1 6,0 2,8 1,7 4,4 3,9 3,5 5,5 6,2 7,0 4,7 2,1

Г) По числу аминных и карбоксильных групп аминокислоты делятся:

на моноаминамонокарбоновые, содержащие по одной карбоксильной и аминной группе;

– моноаминодикарбоновые (две карбоксильные и одна аминная группа);

– диаминомонокарбоновые (две аминные и одна карбоксильная группа).

Д) По способности синтезироваться в организме человека и животных все аминокислоты делятся:

на заменимые,

Незаменимые аминокислоты не могут синтезироваться в организме человека и животных они обязательно должны поступать вместе с пищей. Абсолютно незаменимых аминокислот восемь: валин, лейцин,изолейцин,треонин,триптофан, метионин,лизин, фенилаланин.

Частично незаменимые — синтезируются в организме, но в недостаточном количестве, поэтому частично должны поступать с пищей. Такими аминокислотами являются арганин, гистидин, тирозин.

Заменимые аминокислоты синтезируются в организме человека в достаточном количестве из других соединений. Растения могут синтезировать все аминокислоты.

Дата добавления: 2015-09-11 ; просмотров: 1978 ; ЗАКАЗАТЬ НАПИСАНИЕ РАБОТЫ

Аминокислоты, их классификация

Класс органических соединений, содержащих карбоксильные и аминогруппы, обладают свойствами и кислот, и оснований. Участвуют в обмене азотистых веществ всех организмов (исходное соединение при биосинтезе гормонов, витаминов, алкалоидов).

Рубрика Химия
Вид доклад
Язык русский
Дата добавления 06.10.2006
Размер файла 20,6 K

Отправить свою хорошую работу в базу знаний просто. Используйте форму, расположенную ниже

Студенты, аспиранты, молодые ученые, использующие базу знаний в своей учебе и работе, будут вам очень благодарны.

[3]

Выполнил: Серенков Андрей

Ученик 10 «Б» класса

Проверил: Журавчук И.Н.

2004 Аминокислоты

— класс органических соединений, содержащих карбоксильные (-COOH) и аминогруппы (-NH2); обладают свойствами и кислот, и оснований. Участвуют в обмене азотистых веществ всех организмов (исходное соединение при биосинтезе гормонов, витаминов, медиаторов, пигментов, пуриновых и пиримидиновых оснований, алкалоидов и др.). Природных аминокислот св. 150. Ок. 20 важнейших аминикислот служат мономерными звеньями, из которых построены все белки (порядок включения аминокислот в них определяется генетическим кодом). Большинство микроорганизмов и растения синтезируют необходимые им аминокислоты; животные и человек не способны к образованию т. н. незаменимых аминокислот, получаемых с пищей. Освоен промышленный синтез (химический и микробиологический) ряда аминокислот, используемых для обогащения пищи, кормов, как исходные продукты для производства полиамидов, красителей и лекарственных препаратов.

Читайте так же:  Креатин в нетренировочный день

Аминокислоты классифицируют по двум структурным признакам.

1.

В зависимости от природы кислотной функции аминокислоты подразделяют на аминокарбоновые, например H2N(CH2)5COOH, аминосульфоновые, например H2N(CH2)2SO3H, аминофосфоновые, H2NCH[P(O)(OH)2]2, аминоарсиновые, например, H2NC6H4AsO3H2.

Согласно правилам ИЮПАК название аминокислот производят от названия соответствующей кислоты; взаимное расположение в углеродной цепи карбоксильной и аминной групп обозначают обычно цифрами, в некоторых случаях — греческими буквами. Однако, как правило, пользуются тривиальными названиями аминокислот.

В зависимости от взаимного расположения амино- и карбоксильной групп аминокислоты подразделяют на a-, b-, g-, d-, e- и т. д.

Все аминокислоты, кроме аминоуксусной (глицина), имеют асимметрический углеродный атом и существуют в виде двух энантиомеров. За редким исключением, природные аминокислоты относятся к L- ряду (S-конфигурация) и имеют следующее пространственное строение:

По физическим и ряду химических свойств аминокислоты резко отличаются от соответствующих кислот и оснований. Они лучше растворяются в воде, чем в органических растворителях; хорошо кристаллизуются; имеют высокую плотность и исключительно высокие температуры плавления. Эти свойства указывают на взаимодействие аминных и кислотных групп, вследствие чего аминокислоты в твёрдом состоянии и в растворе (в широком интервале pH) находятся в цвиттер-ионной форме (т.е. как внутренние соли). Взаимное влияние групп особенно ярко проявляется у аминокислот, где обе группы находятся в непосредственной близости.

Цвиттер-ионная структура аминокислот подтверждается их большим дипольным моментом (не менее 5010 -30 Кл м), а также полосой поглощения в ИК- спектре твердой аминокислоты или её раствора.

2. По характеру углеводородного радикала различают алифатические (жирные) и ароматические аминокислоты. Примером ароматической аминокислоты может служить пара-аминобензойная кислота:

Подобные документы

Электронная теория кислот и оснований Льюиса. Теория электролитической диссоциации Аррениуса. Протонная теория, или теория кислот и оснований Бренстеда. Основность и амфотерность органических соединений. Классификация реагентов органических реакций.

презентация [375,0 K], добавлен 10.12.2012

Характеристика алкалоидов как класса органических соединений, история открытия их отдельных представителей. Механизм образования алкалоидов, биосинтез некоторых гетероциклических оснований. Пути выделения алкалоидов в растениях и установление структуры.

презентация [143,5 K], добавлен 13.11.2014

Классификация аминокислот и виды их изомерии. Химические свойства аминокислот, зависящие от наличия карбоксила, аминогруппы, совместного наличия карбоксильной и аминогруппы. Окислительно-восстановительные процессы, протекающие с участием кислот.

реферат [42,9 K], добавлен 22.06.2010

Современное определение алкалоидов. Рассмотрение свойств разных классов токсичных и лекарственных природных соединений. Изучение особенностей распределения алкалоидов в природе. Ознакомление с правилами применения алкалоидов в современной медицине.

реферат [128,8 K], добавлен 18.12.2015

История открытия, строение и виды нуклеиновых кислот. Принцип комплементарности азотистых оснований. Структура нуклеотидов и их соединение. Параметры двойной спирали ДНК. Ее биологические функции. Отличия молекул ДНК и РНК. Свойства генетического кода.

презентация [1,6 M], добавлен 18.05.2015

Объединение соединений с функциональной группой карбоксила в класс карбоновых кислот. Совокупность химических свойств, часть из которых имеет аналогию со свойствами спиртов и оксосоединений. Гомологический ряд, номенклатура и получение карбоновых кислот.

контрольная работа [318,7 K], добавлен 05.08.2013

Окислительная димеризация метана. Механизм каталитической активации метана. Получение органических соединений окислительным метилированием. Окислительные превращения органических соединений, содержащих метильную группу, в присутствии катализатора.

диссертация [990,2 K], добавлен 11.10.2013

Аминокислоты (аминокарбоновые кислоты) — органические соединения, в молекуле которых содержатся карбоксильные, а также аминные группы. Открытие аминокислот в составе белков. Оптическая изомерия. D-аминокислоты в живых организмах. Карбоксильная группа.

презентация [1,1 M], добавлен 23.05.2012

Основные операции при работе в лаборатории органической химии. Важнейшие физические константы. Методы установления строения органических соединений. Основы строения, свойства и идентификация органических соединений. Синтезы органических соединений.

методичка [2,1 M], добавлен 24.06.2015

Диссоциирование кислот на катион водорода (протон) и анион кислотного остатка в водных растворах. Классификация кислот по различным признакам. Характеристика основных химических свойств кислот. Распространение органических и неорганических кислот.

презентация [442,5 K], добавлен 23.11.2010

17. Α-Аминокислоты. Строение, классификация α-Аминокислот по природе радикала: алифатические, ароматические, гетероциклические. Заменимые и незаменимые α-Аминокислоты. Привести примеры.

α-Аминокислоты — гетерофункциональные соединения, молекулы которых содержат одновременно аминогруппу и карбоксильную группу у одного и того же атома углерода.

Многие α-аминокислоты синтезируются в организме. Некоторые аминокислоты, необходимые для синтеза белков, в организме не образуются и должны поступать извне. Такие аминокислоты называют незаменимыми

К незаменимым α-аминокислотам относятся:

валин изолейцин метионин триптофан

лейцин лизин треонин фенилаланин

Алифатические α-аминокислоты. Это наиболее многочисленная группа. Внутри нее аминокислоты подразделяют с привлечением дополнительных классификационных признаков.

В зависимости от числа карбоксильных групп и аминогрупп в молекуле выделяют:

• нейтральные аминокислоты — по одной группе NH2 и СООН;

• основные аминокислоты — две группы NH2 и одна группа

• кислые аминокислоты — одна группа NH2 и две группы СООН.

Можно отметить, что в группе алифатических нейтральных аминокислот число атомов углерода в цепи не бывает больше шести. При этом не существует аминокислоты с четырьмя атомами углерода в цепи, а аминокисоты с пятью и шестью атомами углерода имеют только разветвленное строение (валин, лейцин, изолейцин).

В алифатическом радикале могут содержаться «дополнительные» функциональные группы:

• гидроксильная — серин, треонин;

• карбоксильная — аспарагиновая и глутаминовая кислоты;

• амидная — аспарагин, глутамин.

[1]

Ароматические α-аминокислоты. К этой группе относятся фенилаланин и тирозин, построенные таким образом, что бензольные кольца в них отделены от общего α-аминокислотного фрагмента метиленовой группой -СН2-.

Читайте так же:  Рейтинг лучших протеинов изолятов

Гетероциклические α-аминокислоты. Относящиеся к этой группе гистидин и триптофан содержат гетероциклы — имидазол и индол соответственно. Строение и свойства этих гетероциклов рассмотрены ниже (см. 13.3.1; 13.3.2). Общий принцип построения гетероциклических аминокислот такой же, как и ароматических.

Гетероциклические и ароматические α-аминокислоты можно рассматривать как β-замещенные производные аланина.

К героциклическим относится также аминокислота пролин, в которой вторичная аминогруппа включена в состав пирролидинового

18. Свойства α-Аминокислот. Кислотно-основные свойства. Понятие об изоэлектрической точке (рI).

Пояснить на конкретном примере.

Амфотерность аминокислот обусловлена кислотными (СООН) и основными (NH2) функциональными группами в их молекулах. Аминокислоты образуют соли как со щелочами, так и с кислотами.

В кристаллическом состоянии α-аминокислоты существуют как диполярные ионы H3N+ — CHR-COO- (обычно используемая запись

строения аминокислоты в неионизированной форме служит лишь для удобства).

В водном растворе аминокислоты существуют в виде равновесной смеси диполярного иона, катионной и анионной форм.

Положение равновесия зависит от рН среды. У всех аминокислот преобладают катионные формы в сильнокислых (рН 1-2) и анион- ные — в сильнощелочных (рН >11) средах.

Ионное строение обусловливает ряд специфических свойств аминокислот: высокую температуру плавления (выше 200 ?С), растворимость в воде и нерастворимость в неполярных органических растворителях. Способность большинства аминокислот хорошо растворяться в воде является важным фактором обеспечения их биологического функционирования, с нею связаны всасывание аминокислот, их транспорт в организме и т. п.

Положение равновесия, т. е. соотношение различных форм аминокислоты, в водном растворе при определенных значениях рН существенно зависит от строения радикала, главным образом от присутствия в нем ионогенных групп, играющих роль дополнительных кислотных и основных центров.

Значение рН, при котором концентрация диполярных ионов максимальна, а минимальные концентрации катионных и анионных форм аминокислоты равны, называется изоэлектрической точкой (p/).

Нейтральные α-аминокислоты. Эти аминокислоты имеют значения рI несколько ниже 7 (5,5-6,3) вследствие большей способности к ионизации карбоксильной группы под влиянием -/-эффекта группы NH2. Например, у аланина изоэлектрическая точка находится при рН 6,0.

Кислые α-аминокислоты. Эти аминокислоты имеют в радикале дополнительную карбоксильную группу и в сильнокислой среде находятся в полностью протонированной форме. Кислые аминокислоты являются трехосновными (по Брёндстеду) с тремя значениями рКа, как это видно на примере аспарагиновой кислоты (р/ 3,0).

У кислых аминокислот (аспарагиновой и глутаминовой) изоэлектрическая точка находится при рН много ниже 7 (см. табл. 12.1). В организме при физиологических значениях рН (например, рН крови 7,3-7,5) эти кислоты находятся в анионной форме, так как у них ионизированы обе карбоксильные группы.

Основные α-аминокислоты. В случае основных аминокислот изоэлектрические точки находятся в области рН выше 7. В сильно- кислой среде эти соединения также представляют собой трехосновные кислоты, этапы ионизации которых показаны на примере лизина (р/ 9,8).

В организме основные аминокислоты находятся в виде катионов, т. е. у них протонированы обе аминогруппы.

В целом ни одна α-аминокислота in vivo не находится в своей изоэлектрической точке и не попадает в состояние, отвечающее наименьшей растворимости в воде. Все аминокислоты в организме находятся в ионной форме.

19. Биологически важные реакции α-Аминокислот: а) трансаминирование; б) декарбоксилирование; в) дезаминирование: окислительное, восстановительное, внутримолекулярное, гидролитическое; г) образование пептидов.

В организме под действием различных ферментов осуществляется ряд важных химических превращений аминокислот. К таким пре- вращениям относятся трансаминирование, декарбоксилирование, элиминирование, альдольное расщепление, окислительное дезаминирование, окисление тиольных групп.

Трансаминирование является основным путем биосинтеза α-ами- нокислот из α-оксокислот. Донором аминогруппы служит аминокислота, имеющаяся в клетках в достаточном количестве или избытке, а ее акцептором — α-оксокислота. Аминокислота при этом превращается в оксокислоту, а оксокислота — в аминокислоту с соответствующим строением радикалов. В итоге трансаминирование представляет обратимый процесс взаимообмена амино- и оксо- групп. Пример такой реакции — получение l-глутаминовой кислоты из 2-оксоглутаровой кислоты. Донорной аминокислотой может служить, например, l-аспарагиновая кислота.

α-Аминокислоты содержат в α-положении к карбоксильной группе электроноакцепторную аминогруппу (точнее, протонированную аминогруппу NH3+), в связи с чем способны к декарбоксилированию.

Окислительное дезаминирование может осуществляться с участием ферментов и кофермента НАД+ или НАДФ+. α-Аминокислоты могут превращаться в α-оксокислоты не только через трансаминирование, но и путем окислительного дезаминирования. Например, из l-глутаминовой кислоты образуется α-оксоглутаровая кислота. На первой стадии реакции осуществляется дегид- рирование (окисление) глутаминовой кислоты до α-иминоглутаровой

кислоты. На второй стадии происходит гидролиз, в результате которого получаются α-оксоглутаровая кислота и аммиак. Стадия гидролиза протекает без участия фермента.

В обратном направлении протекает реакция восстановительного аминирования α-оксокислот. Всегда содержащаяся в клетках α-оксоглутаровая кислота (как продукт метаболизма углеводов) превращается этим путем в L-глутаминовую кислоту.

Внутримолекулярное дезаминирование характерно для гистидина. Реакцию катализирует гистидаза (гистидин-аммиаклиаза). Эта реакция происходит только в печени и коже.

Гидролитиическое дезаминирование происходит при помощи фермента аденозин дезаминаза и выглядит следующим образом:

В результате образуются, как мы уже поняли, гидроксикислоты…

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

Пептидную и белковую молекулу формально можно представить как продукт поликонденсации α-аминокислот, протекающей с обра- зованием пептидной (амидной) связи между мономерными звеньями

Источники


  1. Красикова, Ирина Гимнастика для лентяек / Ирина Красикова. — М.: АСТ, Астрель, 2013. — 160 c.

  2. Пальчун, В. Т. История болезни в ЛОР-стационаре. Методические рекомендации / В.Т. Пальчун, Л.А. Лучихин. — М.: Медицина, 2015. — 651 c.

  3. Пушкин, В. Гимнастика за рулем / В. Пушкин. — М.: Эксмо, 2011. — 764 c.
Аминокислоты классификация и свойства
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here