Аминокислоты обладают амфотерными свойствами

Сегодня предлагаем ознакомится со статьей на тему: аминокислоты обладают амфотерными свойствами с профессиональным описанием и объяснением.

Аминокислоты обладают амфотерными свойствами

4.3. Свойства аминокислот

Физические свойства . Аминокислоты – твердые кристаллические вещества с высокой температурой плавления. Хорошо растворимы в воде, водные растворы электропроводны. Эти свойства объясняются тем, что молекулы аминокислот существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет переноса протона от карбоксила к аминогруппе:

Аминокислоты с одной карбоксильной группой и одной аминогруппой имеют нейтральную реакцию.

Аминокислоты как амфотерные соединения образуют соли как с кислотами (по группе NH2), так и со щелочами (по группе СООН):

С ионами тяжелых металлов α-аминокислоты образуют внутрикомплексные соли. Комплексы меди (II), имеющие глубокую синюю окраску, используются для обнаружения

Химические свойства . Аминокислоты проявляют свойства оснований за счет аминогруппы и свойства кислот за счет карбоксильной группы, т.е. являются амфотерными соединениями. Подобно аминам, они реагируют с кислотами с образованием солей аммония:

Как карбоновые кислоты они образуют функциональные производные:

H 2 N–CH 2 –COOH + NaOH

H 2 N–CH 2 –COO – Na + + H 2 O

б) сложные эфиры

Кроме того, возможно взаимодействие амино- и карбоксильной групп как внутри одной молекулы (внутримолекулярная реакция), так и принадлежащих разным молекулам (межмолекулярная реакция).

Практическое значение имеет внутримолекулярное взаимодействие функциональных групп ε-аминокапроновой кислоты, в результате которого образуется ε-капролактам (полупродукт для получения капрона):

Заметим, что в искусственных условиях (вне организма) 2 различных аминокислоты могут образовать 4 изомерных дипептида (попробуйте представить их формулы).

Межмолекулярная реакция с участием трех α-аминокислот приводит к образованию трипептида и т.д. Фрагменты молекул аминокислот, образующие пептидную цепь, называются аминокислотными остатками, а связь CO–NH — пептидной связью. Важнейшие природные полимеры – белки (протеины) – относятся к полипептидам, т.е. представляют собой продукт поликонденсации α-аминокислот (часть V, раздел 6.3).

—> В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 α-аминокислот (часть V, раздел 6.4.3).

Аминокислоты обладают амфотерными свойствами

Опубликовано 22.08.2017 по предмету Химия от Гость >>

Ответ оставил Гость

Аминокарбоновые кислоты обладают амфотерными свойствами за счет наличия аминогруппы — основными, а за счет наличия карбоксильной группы — кислотными. Правильный ответ: Б

Нельзя всё время учиться. А для развлечения мы рекомендуем вам поиграть в отличную игру:

Аминокислоты

Характеристики и физические свойства аминокислот

Аминокислоты представляют собой твердые кристаллические вещества, характеризующиеся высокими температурами плавления и разлагающиеся при нагревании. Они хорошо растворяются в воде. Данные свойства объясняются возможностью существование аминокислот в виде внутренних солей (рис. 1).

Рис. 1. Внутренняя соль аминоуксусной кислоты.

Получение аминокислот

Исходными соединениями для получения аминокислот часто служат карбоновые кислоты, в молекулу которых вводится аминогруппа. Например, получение их из галогензамещенных кислот

Кроме этого исходным сырьем для получения аминокислот могут служить альдегиды (1), непредельные кислоты (2) и нитросоединения (3):

Химические свойства аминокислот

Аминокислота как гетерофункциональные соединения вступают в большинство реакций, характерных для карбоновых кислот и аминов. Наличие в молекулах аминокислот двух различных функциональных групп приводит к появлению ряда специфических свойств.

Аминокислоты – амфотерные соединения. Они реагируют как с кислотами, так и с основаниями:

Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, щелочную и кислотную среду в зависимости от количества функциональных групп. Например, глутаминовая кислота образует кислый раствор, поскольку в её составе две карбоксильные группы и одна аминогруппа, а лизин – щелочной раствор, т.к. в её составе одна карбоксильная группа и две аминогруппы.

[3]

Две молекулы аминокислоты могут взаимодействовать друг с другом. При этом происходит отщепление молекулы воды и образуется продукт, в котором фрагменты молекулы связаны между собой пептидной связью (-CO-NH-). Например:

Полученное соединение называют дипептидом. Вещества, построенные из многих остатков аминокислот, называются полипептидами. Пептиды гидролизуются под действием кислот и оснований.

Применение аминокислот

Аминокислоты, необходимые для построения организма, как человек, так и животные получают из белков пищи.

γ-Аминомасляная кислота используется в медицине (аминалон / гаммалон) при психических заболеваниях; на её основе создан целый ряд ноотропных препаратов, т.е. оказывающих влияние на процессы мышления.

ε-Аминокапроновая кислота также используется в медицине (кровоостанавливающее средство), а кроме того представляет собой крупнотоннажный промышленный продукт, использующийся для получения синтетического полиамидного волокна – капрона.

Антраниловая кислота используется для синтеза красителей, например синего индиго, а также участвует в биосинтезе гетероциклических соединений.

Читайте так же:  Пшеничный протеин для волос

Примеры решения задач

Задание Напишите уравнения реакций аланина с: а) гидроксидом натрия; б) гидроксидом аммония; в) соляной кислотой. За счет каких групп внутренняя соль проявляет кислотные и основные свойства?
Ответ Аминокислоты часто изображают как соединения, содержащие аминогруппу и карбоксильную группу, однако с такой структурой не согласуются некоторые их физические и химические свойства. Строение аминокислот соответствует биполярному иону:

Запишем формулу аланина как внутренней соли:

Исходя из этой структурной формулы, напишем уравнения реакций:

Внутренняя соль аминокислоты реагирует с основаниями как кислота, с кислотами – как основание. Кислотная группа – N + H3, основная – COO — .

Задание При действии на раствор 9,63 г неизвестной моноаминокарбоновой кислоты избытком азотистой кислоты было получено 2,01 л азота при 748 мм. рт. ст. и 20 o С. Определите молекулярную формулу этого соединения. Может ли эта кислоты быть одной из природных аминокислот? Если да, то какая это кислота? В состав молекулы этой кислоты не входит бензольное кольцо.
Решение Напишем уравнение реакции:

Найдем количество вещества азота при н.у., применяя уравнение Клапейрона-Менделеева. Для этого температуру и давление выражаем в единицах СИ:

[2]

T = 273 + 20 = 293 K;

P = 101,325 × 748 / 760 = 99,7 кПа;

n(N2) = 99,7 × 2,01 / 8,31 × 293 = 0,082 моль.

По уравнению реакции находим количество вещества аминокислоты и её молярную массу.

Определим аминокислоту. Составим уравнение и найдем x:

14x + 16 + 45 = 117;

Из природных кислот такому составу может отвечать валин.

Амфотерные свойства аминокислот. Ответ подтвердите реакциями с цистеином.

Амофтерные — значит проявляют и свойства кислоты, и свойства основания.
У аминокислот есть кислотная группа -COOH, значит, они проявляют свойства кислот и реагируют с основаниями:
H2N — CH2 — COOH + NaOH = H2N — CH2 — COONa + H2O
У аминокислот есть основная аминогруппа, поэтому они проявляют свойства оснований и реагируют с кислотами:
H2N — CH2 — COOH + HCl = (H3N — CH2 — COOH)Cl + H2O
В этой реакции образуется соль — солянокислый глицин.
Таким образом, аминокислоты амфотерны.

(не те реакции)

65. Заменимые и незаменимые аминокислоты. Приведите примеры. Напишите уравнения реакции образования цистина и цистеина.

1)HS-CH2-CH(NH2)-COOH (цистеин) —(O2, -H2O)—> HOOC-CH(NH2)-CH2-S-S-CH2-CH(NH2)-COOH (цистин)

2)CH2=CH-CN (акрилонитрил) —(S, t)—>

—(NH3)—> HS-CH2-CH(NH2)-CN —(H2O)—> HS-CH2-CH(NH2)-COOH (цистеин)

Аланин способствует восстановлению после травм. Регулирует уровень сахара в крови. Участвует в энергообразовании. Способствует запасанию гликогена мышцами и печенью.

Аспарагин участвует в метаболизме нервной системы. Участвует в синтезе аминокислот в печени. Способствует выработке аспарагиновой кислоты, которая участвует в синтезе ДНК и РНК.

Аспарагиновая кислота активизирует иммунную систему. Снижает утомляемость. Способствует превращению углеводов в мышечную энергию. Образует лизин и метионин.

Глутамин стимулирует память и мышление. Участвует в синтезе протеина. Повышает выносливость. Нейтрализует токсические соединения в организме. Снижает тягу к алкоголю и сладостям.

Глицин — антидепрессант. Повышает умственную работоспособность. Ослабляет влечение к алкоголю. Снижает кислотность желудка. Участвует в образовании заменимых аминокислот.

Глутаминовая кислота участвует в метаболизме аминокислот. Выполняет функции нейромедиатора в ЦНС. Играет важную роль в углеводном обмене.

Пролин укрепляет суставы и связки. Участвует в выработке энергии. Способствует заживлению ран.

Серин укрепляет иммунную систему. Необходим для нормального обмена жиров и жирных кислот. Участвует в биосинтезе глицина, метионина, цистеина, и триптофана.

Тирозин — антидепрессант. Подавляет аппетит. Способствует функционированию надпочечников и щитовидной железы. Участвует в биосинтезе адреналина, гормонов щитовидной железы.

Цистеин ускоряет заживление тканей. Стимулирует рост волос. Активизирует иммунную систему. Улучшает мозговую деятельность. Переносит аминокислоты по организму. Антиоксидант.

Валин содержится в моркови, свекле, зерновых, мясе, грибах, молочных продуктах, арахисе. Валин метаболизируется в мышечную ткань, стимулирует умственную деятельность. Валин необходим организму для поддержания нужного уровня обмена азота.

Изолейцин содержится в рыбе, курином мясе, печени, миндале, кешью, в соевых белках. Изолейцин регулирует уровень сахара в крови. Участвует в синтезе гемоглобина. Повышает выносливость организма. Участвует в синтезе метаболизма в мышцах. Расщепляет холестерин.

Лейцин содержится в бобах, буром рисе, пшеничной муке и орехах. Лейцин является источником энергии, способствует восстановлению мышц и костей. Снижает повышенный уровень сахара в крови при диабетах.

Лизин содержат сельдерей, зеленые овощи, молоко, яйца, дрожжевые продукты, мясо. Лизин необходим для роста костной ткани, поддержания женской половой функции. Поддерживает обмен азота в организме. Оказывает противовирусное действие. Стимулирует умственную деятельность.

Метионин содержат в себе яйца, бобовые, лук, чеснок, мясо, йогурты. Метионин улучшает пищеварение, помогает перерабатывать жир. Расщепляет холестерин. Предотвращает выпадение волос. Антиоксидант.

[1]

Треонин содержится в листовых овощах, моркови. Треонин активизирует иммунную систему. Детоксикатор. Способствует росту тканей. Помогает усваивать пищевой белок.

Читайте так же:  Липо 6 жиросжигатель для мужчин

Триптофан есть в бананах, помидорах, редьке, фенхеле.

Триптофан регулирует функции иммунной и центральной нервной системы. Способствует хорошему сну. Стимулирует рост кожи и волос. Улучшает пищеварение.

Фенилаланин можно найти в свекле, моркови, яблоках и шпинате. Фенилаланин стимулирует ЦНС. Антидепрессант. Улучшает память и внимание. Повышает работоспособность. Снижает аппетит.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Да какие ж вы математики, если запаролиться нормально не можете. 8295 —

| 7248 — или читать все.

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

Биоорганическая химия

Аминокислоты.

Аминокислоты (аминокарбоновые кислоты) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные (-COOH) и аминные группы (-NH2).

Строение аминокислот можно выразить приведённой ниже общей формулой, (где R – углеводородный радикал, который может содержать и различные функциональные группы).

Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминные группы (-NH2).

В качестве примера можно привести простейшие: аминоуксусную кислоту, или глицин, и аминопропионовую кислоту или аланин:

Химические свойства аминокислот

Аминокислоты – амфотерные соединения, т.е. в зависимости от условий они могут проявлять как основные, так и кислотные свойства.

За счёт карбоксильной группы (-COOH) они образуют соли с основаниями. За счёт аминогруппы (-NH2) образуют соли с кислотами.

Ион водорода, отщепляющийся при диссоциации от карбоксила (-ОН) аминокислоты, может переходить к её аминогруппе с образованием аммониевой группировки (NH3 + ).

Таким образом, аминокислоты существуют и вступают в реакции также в виде биполярных ионов (внутренних солей).

Этим объясняется, что растворы аминокислот, содержащих одну карбоксильную и одну аминогруппу, имеют нейтральную реакцию.

Альфа-аминокислоты

Из молекул аминокислот строятся молекулы белковых веществ или белков, которые при полном гидролизе под влиянием минеральных кислот, щелочей или ферментов распадаются, образуя смеси аминокислот.

Общее число встречающихся в природе аминокислот достигает 300, однако некоторые из них достаточно редки.

Среди аминокислот выделяется группа из 20 наиболее важных. Они встречаются во всех белках и получили название альфа-аминокислот.

Альфа-аминокислоты – кристаллические вещества, растворимые в воде. Многие из них обладают сладким вкусом. Это свойство нашло отражение в названии первого гомолога в ряду альфа-аминокислот – глицина, явившегося также первой альфа-аминокислотой, обнаруженной в природном материале.

Ниже приведена таблица с перечнем альфа-аминокислот:

Свойства аминокислот

Читайте также:

  1. A.1.1 Свойства архитектуры безопасности
  2. I. Волновые свойства упругих и электромагнитных волн
  3. I. Определенный интеграл и его свойства
  4. II. Информация, ее виды и свойства
  5. IV.5.3.a. Свойства окна
  6. V. Химические свойства меди.
  7. Агрофизические свойства почвы.
  8. Агрофизический свойства почвы
  9. АКТИВНЫЙ ИЛ И ЕГО СВОЙСТВА.
  10. Акустические свойства
  11. Алгоритм и его свойства
  12. Алгоритм и его свойства

Химические и физические свойства аминокислот обусловлены наличием карбоксильной – СООН и аминной – NH2 групп с противоположными свойствами: кислая – СООН и основная — NH2.

В водном растворе аминокислоты существуют в виде равновесной смеси биполярного иона, катионной и ионной форм молекулы. Равновесие зависит от рН-среды.

NH3 + – CH – COOH NH3 + – CH – COO — NH2 – CH – COO —

Катионная форма биполярный ион анионная форма

Кислая среда рН щелочная среда

Нейтральные аминокислоты в воде не имеют заряда. Иначе с дикарбоновыми (аспарагиновая, глутаминовая) аминокислотами (обе их карбоксильные группы диссоциируют, отдавая 2 протона (н), но поскольку у них одна аминогруппа, принимающая 1 протон, то такие аминокислоты ведут себя как кислоты = > раствор имеет избыток отрицательного заряда.

Основные аминокислоты реагируют в водном растворе как слабые основания.

(диаминомонокарбоновые.): 1 протон, который освобождается при диссоциации карбоксильной группы связывается с одной из аминогрупп, а вторая аминогруппа связывает протон из водного раствора, увеличивая количество ОН-групп и рН.

Заряд иона таких аминокислот положительный.

При добавлении в раствор аминокислот дополнительного количества протонов (кислоты) подавляется диссоциация – СООН и количество NH3 + — групп. Аминокислоты при этом переходят в катионную форму –> положительный заряд.

При добавлении щелочи улучшаются условия для диссоциации карбоксильных групп – аминокислоты переходят в анионную форму (приобретают отрицательный заряд).

Видео (кликните для воспроизведения).

Изменяя таким образом рН раствора, можно изменять заряд молекул аминокислот. В зависимости от свойств аминокислоты количество добавляют кислоты или щелочи для изменения величины заряда будет разным. При определении для каждой аминокислоты значение рН наступает такое состояние, при котором заряд аминокислоты становится нейтральным. Такое значение рН получает название ИЗОЭЛЕКТРИЧЕСКОЙ ТОЧКИ (РI). При значении рН = РI, аминокислоты не перемещаются в электрическом поле. При рН к аноду => основан электрофорез. Аминокислоты обладают амфотерными свойствами (как кислота и основ) могут играть роль буферной системы.

Читайте так же:  Образ жизни спортивное питание
| следующая лекция ==>
Диаминомонокарбоновые аминокислоты | Формы связи аминокислот в белковой молекуле

Дата добавления: 2014-01-13 ; Просмотров: 205 ; Нарушение авторских прав? ;

Нам важно ваше мнение! Был ли полезен опубликованный материал? Да | Нет

Химические свойства. 1. Аминокислоты — это органические амфотерные соединения

Читайте также:

  1. I группа. Свойства, характеризующие сущность и сложность системы
  2. III группа. Свойства, характеризующие методологию целеполагания системы
  3. Z-преобразование и его свойства
  4. Адсорбционные свойства цеолитов
  5. Адсорбция. Адсорбционные свойства цеолитов
  6. Бесконечно малые функции и их свойства
  7. Биогеохимические циклы тяжелых металлов.
  8. Биологические пруды – это специально созданные неглубокие водоемы, где протекают естественные биохимические процессы самоочищения воды в аэробных и анаэробных условиях.
  9. Биохимические и физиологические реакции на клеточном и субклеточном уровне.
  10. Биохимические методы переработки и использования отходов производства и потребления
  11. Биохимические механизмы мышечного сокращения и расслабления.
  12. Биохимические свойства.

1. Аминокислоты — это органические амфотерные соединения. Они содержат в составе молекулы две функциональные группы противоположного характера: аминогруппу с основными свойствами и карбоксильную группу с кислотными свойствами. Аминокислоты реагируют как с кислотами, так и с основаниями:

При растворении аминокислот в воде карбоксильная группа отщепляет ион водорода, который может присоединиться к аминогруппе. При этом образуется внутренняя соль, молекула которой представляет собой биполярный ион, который называется цвиттер-ионом:

Кислотно-основные превращения аминокислот в различных средах можно изобразить следующей схемой:

Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, щелочную или кислую среду в зависимости от количества функциональных групп. Так, глутаминовая кислота образует кислый раствор (две группы —СООН, одна —NH2), лизин — щелочной (одна группа —СООН, две —NH2).

2. Трансаминирование — одна из реакций метаболизма аминокислот, которая заключается в переносе аминогруппы (NH2) из аминокислоты в кетокислоты; в результате образуется другая кетокислота и аминокислота.

3. Дезаминирование — этоотщепление аминогруппы (—NH2) из молекулы органического соединения.

Дезаминирование играет важную роль в процессах обмена веществ, в частности в катаболизме аминокислот. Доказано существование 4 типов дезаминирования аминокислот (отщепление аминогруппы). Выделены соответствующие ферментные системы, катализирующие эти реакции, и идентифицированы продукты реакции. Во всех случаях NH2-группа аминокислоты освобождается в виде аммиака.

4. Декарбоксилирование– это процесс отщепления карбоксильной группы аминокислот в виде СО2 получил название декарбоксилирования. Несмотря на ограниченный круг аминокислот и их производных, подвергающихся декарбоксилированию в животных тканях, образующиеся продукты реакции – биогенные амины – оказывают сильное фармакологическое действие на множество физиологических функций человека и животных. Например, в животных тканях с высокой скоростью протекает декарбоксилирование гистидина под действием специфической декарбоксилазы.

Гистамин оказывает широкий спектр биологического действия. По механизму действия на кровеносные сосуды он резко отличается от других биогенных аминов, так как обладает сосудорасширяющим свойством. Большое количество гистамина образуется в области воспаления, что имеет определенный биологический смысл. Вызывая расширение сосудов в очаге воспаления, гистамин тем самым ускоряет приток лейкоцитов, способствуя активации защитных сил организма. Кроме того, гистамин участвует в секреции соляной кислоты в желудке, что широко используется в клинике при изучении секреторной деятельности желудка (гистаминовая проба). Он имеет прямое отношение к явлениям сенсибилизации и десенсибилизации. При повышенной чувствительности к гистамину в клинике используют антигистаминные препараты (санорин, димедрол и др.), оказывающие влияние на рецепторы сосудов. Гистамину приписывают также роль медиатора боли.

5. Превращения аминокислот при нагревании. α-Аминокислоты, а еще легче их эфиры, при нагревании образуют циклические пептиды — дикетопиперазины:

β-Аминокислоты при нагревании образуют α,β-ненасыщенные кислоты с отщеплением аминогруппы и водорода от соседних атомов углерода:

γ-, δ- и ε-Аминокислоты, как и соответствующие оксикислоты, легко отщепляют воду и циклизуются, образуя внутренние амиды — лактамы:

6. Качественные реакции на аминокислоты.Качественные (цветные) реакции аминокислот сохранили свое важное значение до настоящего времени. Общая качественная реакция α-аминокислот – это реакция с нингидрином. Все аминокислоты окисляются нингидрином с образованием продуктов, окрашенных в сине-фиолетовый цвет. Эта реакция может быть использована для количественного определения аминокислот спектрофотометрическим методом.

Для обнаружения пептидных связей в пептидах и белках служит биуретовая реакция. Для обнаружения ароматических и гетероциклических альфа-аминокислот используют ксантопротеиновую реакцию. (от греч. ксантос — желтый). При нагревании ароматических аминокислот с концентрированной азотной кислотой происходит нитрование бензольного кольца и образуются соединения, окрашенные в желтый цвет.

Читайте так же:  Л аргинин для женщин
| следующая лекция ==>
Аминокислоты | Пептиды. Белки

Дата добавления: 2014-01-04 ; Просмотров: 408 ; Нарушение авторских прав? ;

Нам важно ваше мнение! Был ли полезен опубликованный материал? Да | Нет

Формулы аминокислот

Аминокислоты можно рассматривать как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода замещены на аминогруппы.

Различают

-аминокислоты, в молекулах которых аминогруппа и карбоксильная группа связаны с одним атомом углерода, и -,-, -аминокислоты, функциональные группы которых разделены нескольким атомам углерода.

Структурные формулы аминокислот

Общая структурная формула

-аминокислот:

Все аминокислоты являются амфотерными соединениями, кислотные свойства обусловлены карбоксильной группой –COOH, а основные – аминогруппой – NH2. Благодаря этому водные растворы аминокислот обладают свойствами буферных растворов, т.е. находятся в состоянии внутренних солей:

Такая форма молекулы аминокислоты называется цвиттер-ионом. В этой форме молекула обладает значительным дипольным моментом при суммарном нулевом заряде. Кристаллы большинства аминокислот построены именно из таких молекул.

Изоэлектрическая точка аминокислоты – значение pH, при котором максимум молекул обладает нулевым зарядом. При таком значении pH аминокислота наименее подвижна в электрическом поле. Это свойство можно использовать для разделения аминокислот, белков и пептидов методом электрофореза.

Группы аминокислот

В зависимости от кислотно-основных свойств, обусловленных строением радикала, аминокислоты делятся на четыре группы:

  • Неполярные или гидрофобные (аланин, валин, изолейцин, лейцин, пролин, метионин, фенилаланин, триптофан).
  • Полярные незаряженные (заряды компенсируются) при pH=7 (серин, треонин, цистеин, аспарагин, глутамин, тирозин).
  • Полярные и заряженные отрицательно при pH=7 (аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота)
  • Полярные заряженные положительно при pH=7 (лизин, аргинин, гистидин)

Важнейшим свойством аминокислот является их способность к реакциям поликонденсации с образованием пептидов:

Пример образования трипептида (глицил – аланил – валин):

Формулы 20 аминокислот

В живых организмах при синтезе белков (полипептидов) в большинстве случаев используется 20 стандартных (протеиногенных) аминокислот:

Примеры решения задач

Задание Вычислить, какой объем углекислого газа (н.у.) выделится при взаимодействии 40 г карбоната натрия с аминоуксусной кислотой.
Решение Формула аминоуксусной кислоты: NH2CH2COOH.

Запишем уравнение реакции:

Найдем количество вещества карбоната натрия:

г/моль моль

Согласно уравнению реакции:

моль

Один моль газа при нормальных условиях занимает объем 22,4л. Таким образом:

моль л/моль л

Аминокислоты — Аминокислоты как амфотерные органические соединения. Белки — ОРГАНИЧЕСКАЯ ХИМИЯ

Аминокислоты — гетерофункциональные соединения, которые обязательно содержат две функциональные группы: аминогруппу —NH2 и карбоксильную группу —СООН, связанные с углеводородным радикалом.

Общую формулу простейших аминокислот можно записать так:

Так как аминокислоты содержат две различные функциональные группы, которые оказывают влияние друг на друга, характерные реакции отличаются от характерных реакций карбоновых кислот и аминов.

Аминогруппа —NH2 определяет основные свойства аминокислот, т. к. способна присоединять к себе катион водорода по донорно-акцепторному механизму за счет наличия свободной электронной пары у атома азота.

Группа —СООН (карбоксильная группа) определяет кислотные свойства этих соединений. Следовательно, аминокислоты — это амфотерные органические соединения.

Со щелочами они реагируют как кислоты:

С сильными кислотами — как основания-амины:

Кроме того, аминогруппа в аминокислоте вступает во взаимодействие с входящей в ее состав карбоксильной группой, образуя внутреннюю соль:

Ионизация молекул аминокислот зависит от кислотного или щелочного характера среды:

Так как аминокислоты в водных растворах ведут себя как типичные амфотерные соединения, то в живых организмах они играют роль буферных веществ, поддерживающих определенную концентрацию ионов водорода.

Аминокислоты представляют собой бесцветные кристаллические вещества, плавящиеся с разложением при температуре выше 200 °С. Они растворимы в воде и нерастворимы в эфире. В зависимости от радикала R— они могут быть сладкими, горькими или безвкусными.

Аминокислоты подразделяют на природные (обнаруженные в живых организмах) и синтетические. Среди природных аминокислот (около 150) выделяют протеиногенные аминокислоты (около 20), которые входят в состав белков. Они представляют собой L-формы. Примерно половина из этих аминокислот относятся к незаменимым, т. к. они не синтезируются в организме человека. Незаменимыми являются такие кислоты, как валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, лизин, треонин, цистеин, метионин, гистидин, триптофан. В организм человека данные вещества поступают с пищей. Если их количество в пище будет недостаточным, нормальное развитие и функционирование организма человека нарушаются. При отдельных заболеваниях организм не в состоянии синтезировать и некоторые другие аминокислоты. Так, при фенилкетонурии не синтезируется тирозин.

— ЗАПОМНИ. Аминокислоты реагируют друг с другом и образуют высокомолекулярные соединения; группа атомов

называется пептидной или амидной группой.

Важнейшим свойством аминокислот является способность вступать в молекулярную конденсацию с выделением воды и образованием амидной группировки —NH—CO—, например:

Читайте так же:  Как пользоваться спортивным питанием

Получаемые в результате такой реакции высокомолекулярные соединения содержат большое число амидных фрагментов и поэтому получили название полиамидов.

К ним, кроме названного выше синтетического волокна капрона, относят, например, и энант, образующийся при поликонденсации аминоэнантовой кислоты. Для получения синтетических волокон пригодны аминокислоты с расположением амино- и карбоксильной групп на концах молекул.

Полиамиды α-аминокислот называются пептидами. В зависимости от числа остатков аминокислот различают дипептиды, трипептиды, полипептиды. В таких соединениях группы —NH—CO— называют пептидными.

— ЗАПОМНИ. Аминогруппа — NH2 определяет основный характер аминокислот. Карбоксильная группа (СООН) определяет кислотные свойства аминокислот. Аминокислоты в водных растворах ведут себя как амфотерные соединения.

Изомерия и номенклатура

Изомерия аминокислот определяется различным строением углеродной цепи и положением аминогруппы, например:

Широко распространены также названия аминокислот, в которых положение аминогруппы обозначается буквами греческого алфавита: α, β, γ и т. д. Так, 2-аминобутановую кислоту можно назвать также α-аминокислотой:

В биосинтезе белка в живых организмах участвуют 20 аминокислот.

Физико-химические свойства аминокислот

Аминокислоты представляют собой белые кристаллические вещества хорошо растворимые ( за некоторым исключением) в воде, аммиаке и других полярных растворителях; в неполярных и слабополярных растворителях (метанол, этанол, ацетон) растворяются плохо.

В водных растворах все a-аминокислоты существуют в виде биполярных ионов (цвиттер-ионов) с диссоциированной карбоксильной группой и протонированной аминогруппой:

NH2 ¾ C ¾ H NH3 ¾ C ¾ H

В зависимости от рН среды аминокислоты могут быть в форме катионов, анионов, электронейтральных биполярных ионов или смеси этих форм, одна из которых обычно доминирует. Аминокислоты — амфотерные соединения; в сильнокислых растворителях имеют положительный заряд, в щелочных — отрицательный заряд:

NH3 ¾C¾H ¬¾ NH3 ¾ C ¾ H ¾® NH2 ¾ C ¾ H + H2O

Значение рН среды, при которой аминокислоты электронейтральны, называется изоэлектрической точкой.

Вследствие амфотерности аминокислоты в зависимости от состава раствора могут реагировать с кислотами и основаниями, образуя соответствующие соли:

Cl NH3 ¾C¾H NH2 ¾ C ¾ H

Cолянокислая соль Натриевая соль

Благодаря амфотерности аминокислоты являются буферными веществами, выполняющими важную функцию регулирования рН в организме.

Аминокислоты могут вступать в реакцию как по карбоксильной группе, так и по аминогруппе.

При взаимодействии аминокислот с формальдегидом образуются метиленовые соединения, представляющие собой кислоты, которые можно титровать щелочью:

О

R¾ CH¾ COOH + H¾ С R¾ CH¾ COOH + H2O

R¾ CH¾ COOH + NaOH R¾ CH¾ COONa + H2O

Эта реакция лежит в основе метода формольного титрования при количественном определении аминокислот по Серенсену.

Все a-аминокислоты реагируют с нингидрином (трикетогидринден-гидратом) с образованием продукта, окрашенного в сине-фиолетовый цвет (см. практикум по биохимии). Эта реакция применяется для точного определения очень маленьких количеств аминокислот.

Карбоксильная группа аминокислот может реагировать со спиртами, образуя сложные эфиры:

О

R¾ CH¾ COOH + СН3 OH ¾® R¾ CH¾ C¾O¾ СН3 + H2O

Эту реакцию используют для разделения и определения аминокислот путем фракционной перегонки их эфиров в вакууме.

Аминокислоты могут вступать в реакцию с соединениями, содержащими карбонильную группу (>С=О), например с восстанавливающими сахарами и альдегидами.

В результате этой реакции из аминокислты образуются соответствующий альдегид , аммиак и диоксид углерода, а из сахара фурфурол или оксиметилфурфурол. Образующиеся альдегиды обладают определенным запахом, от которого зависит аромат пищевых продуктов. Фурфурол и оксиметилфурфурол легко вступают в соединение с аминокислотами, образуя темноокрашенные соединения — м е л а н о и д и н ы. Особенно интенсивна реакция между аминокислотами и восстанавливающими сахарами происходит при повышенных температурах, имеющих место при сушке овощей, фруктов, молока и солода, при упаривании сахарных сиропов, выпечке хлеба и изготовлении кондитерских изделий, самосогревании зерна, обработке вина теплом.

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

Реакция образования меланоидинов может происходить при взаимодействии сахаров с белками.

Источники


  1. Филин, В. П. Воспитание физических качеств у юных спортсменов / В.П. Филин. — М.: Физкультура и спорт, 2013. — 232 c.

  2. Михно, Л.В. Физиология спорта. Медико-биологические основы подготовки юных хоккеистов / Л.В. Михно. — М.: Спорт, 2016. — 954 c.

  3. Зак, К.П. Иммунитет у детей, больных сахарным диабетом / К.П. Зак, Т.Н. Малиновская, Н.Д. Тронько. — М.: Книга плюс, 2002. — 112 c.
Аминокислоты обладают амфотерными свойствами
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here