Аминокислоты образуются при гидролизе

Сегодня предлагаем ознакомится со статьей на тему: аминокислоты образуются при гидролизе с профессиональным описанием и объяснением.

Аминокислоты

Белки – это полипептиды достаточно большой молекулярной массы, имеющие определенную пространственную структуру, которая зависит от последовательности входящих в белковую цепь аминокислот. Эта структура может быть компактной (глобулярные белки) или вытянутой (фибриллярные белки). Все ферменты – глобулярные белки, к фибриллярным же относятся коллаген, кератин – белки кожи, волос, очень прочные и хорошо растяжимые.
По составу белки делят на простые, состоящие только из аминокислот, и сложные – комплексы или ковалентные соединения полипептидов с молекулами других классов:

нуклеиновыми кислотами – нуклеопротеиды;
полисахаридами – гликопротеины;
липидами – липопротеиды;
пигментами – хромопротеиды;
остатками фосфорной кислоты – фосфопротеиды.

Белковую часть сложного белка называют апобелком, небелковую – простетической группой. Почти все простые и сложные глобулярные белки являются ферментами – биологическими катализаторами биохимических реакций в живых организмах.

Задача 1. Какой объем газа (в нормальных условиях) выделится при реакции с азотистой кислотой 0,001 моля аминокислоты: а) лейцина; б) лизина; в) пролина?

Запишем уравнения реакций перечисленных аминокислот с азотистой кислотой. В случае лейцина и лизина происходит дезаминирование по Ван-Слайку, причем у лизина – по двум аминогруппам, содержащимся в молекуле. В пролине нет первичной аминогруппы, поэтому процесс останавливается на стадии N-нитрозирования.

В реакции (а) количество молей лейцина n(Лей) равно количеству молей выделевшегося азота n(N2), поэтому выделяется 0,001 моля, или 22,4 мл азота. В реакции (б) образуется удвоенное количество газа 2n(N2) по сравнению с n(лиз), так как в исходной аминокислоте две первичные аминогруппы; объем выделившегося азота составит 44,8 мл. В реакции (в) азот не выделяется: пролин – единственная из 20 важнейших аминокислот, у которой в a-положении находится вторичный атом азота. При его нитрозировании образуется N-нитрозо- (а не диазо-) соединение.

Ответ: а) 22,4 мл N2; б) 44,8 мл N2; в) нет выделения N2.

Задача 2. В результате обработки раствора, содержащего 9,36 мг неизвестной аминокислоты, избытком азотистой кислоты при 748 мм рт.ст. и 20 °С получено 2,01 мл азота. Какова минимальная молярная масса этой аминокислоты?

Реакция аминокислоты с азотистой кислотой:

Используя объединенный газовый закон PV/T = const, рассчитаем объем азота при нормальных условиях (при температуре 0 °С, или 273 °К, и давлении 760 мм рт.ст.): V(N2)(н.у.) = (Р1·V1·T)/(P·T1) = (748·2,01·273)/(760·293) = 1,84 мл.

Поскольку количества молей вещества аминокислоты и выделяющегося газа N2 одинаковы, составим пропорцию:
9,36 мг аминокислоты дает 1,84 мл N2;
M (молекулярная масса аминокислоты) даст = 22,4 N2.
М = (9,36·22,4)/1,84 = 114.
Это может быть валин:

Задача 3. Гемоглобин животного содержит 0,335% железа (по массе). Какова минимальная молярная масса этого белка? Сколько атомов железа входит в состав молекулы, если определенная методом измерения осмотического давления молекулярная масса белка равна 67000?

Массовая доля железа в гемоглобине: С%(Fe) = [n·M(Fe)·100%]/M(белка), где n – число атомов Fe в молекуле белка. Пусть n = 1, тогда М(белка)1 = M(Fe)·100%/C%(Fe) = 56·100/0,335 = 16700. Поскольку истинное значение (по условию) М(белка)ист. = 67000, n = Мист./М1 = 67000/16700 = 4.

Задача 4. При щелочном гидролизе 48 г дипептида, состоящего из остатков одной и той же аминокислоты, образовалось только одно вещество – натриевая соль аминокислоты. Масса этой соли равна 66,6 г. Установите строение дипептида.

Уравнение реакции щелочного гидролиза дипептида:

Обозначим количество дипептида в молях

(дипептида) = х. Тогда в реакции гидролиза расходуется удвоенное количество щелочи (NaOH) = 2х и образуется (аминокислоты) = 2х и (H2O) = х. Составим уравнение материального баланса, используя формулу m = ·M;

m(дипептида) + m(NaOH) = m(соли аминокислоты) + m(H2O); 48 + 2х·40 = 66,6 + х·18; 62х = 18,6; х = 0,3 моля. M(дипептида) = m/

= 48/0,3 = 160. M(аминокислоты) = [М(дипептида) + M(H2O)]/2 = 178/2 = 89 г/моль. Аминокислота – аланин. Строение дипептида:.

Аминокислоты образуются при гидролизе

Многие белки получены в чистом кристаллическом виде. На рис. 6-2 показаны кристаллы чистого трипсина, пищеварительного фермента, секретируемого в кишечник, и цитохрома с, митохондриального белка, играющего роль переносчика электронов.

Рис. 6-2. А. Кристаллы чистого цитохрома с, выделенного из сердца лошади. Цитохром с — это белок, который служит переносчиком электронов в митохондриях. Б. Кристаллы бычьего трипсина.

При кислотном или щелочном гидролизе белки так же, как и простые пептиды (разд. 5.22), расщепляются с образованием смеси свободных аминокислот, входивших в состав этих белков в качестве строительных блоков. Для каждого индивидуального белка характерно определенное соотношение различных аминокислот, образующихся в результате полного гидролиза этого белка.

Таблица 6-2. Аминокислотный состав двух белков. Указано число остатков каждой аминокислоты на одну молекулу белка.

В табл. 6-2 приведены данные о составе смесей аминокислот, полученных при полном гидролизе цитохрома с и бычьего химотрипсиногена — неактивного предшественника пищеварительного фермента химотрипсина. Видно, что эти два белка, выполняющие совершенно разные функции, сильно различаются и по относительному содержанию в них различных аминокислот. 20 аминокислот никогда не входят в состав белка в эквимолярных количествах. Одни аминокислоты встречаются в каждой молекуле данного белка лишь по одному разу, тогда как другие значительно чаще. Более того, далеко не все белки содержат все 20 аминокислот. Каждому индивидуальному белку свойственно характерное для него соотношение аминокислотных строительных блоков.

Читайте так же:  Сколько аминокислот кодирует 300 нуклеотидов

Аминокислоты образуются при гидролизе

Анализ белковых молекул

Для определения аминокислот, входящих в состав белка используют методы, основанные, как правило, на частичном или полном гидролизе полипептидной цепи. Обычно проводят кислотный или ферментативный гидролиз белка и аминокислоты анализируют различными хроматографическими методами. Таким способом можно установить количественный и качественный состав аминокислот, входящих в состав белка, но не их последовательность. Остановимся на некоторых химических способах анализа белковых молекул.

Свободные аминокислоты обнаруживают нингидринной реакцией (см. Нингидринная реакция). Эту же реакцию дают и белки, но в более жестких условиях – при кипячении с водным раствором нингидрина.

Для обнаружения пептидных связей в белках служит биуретовая реакция (реакция Пиотровского) – образование ярко-окрашенных комплексов при взаимодействии белков с гидроксидом меди (II) в присутствии щелочи. В эту реакцию вступают все пептиды, имеющие минимум две пептидные связи. Цвет комплекса, получаемый при биуретовой реакции с различными пептидами, несколько отличается и зависит от длины пептидной цепи. Пептиды с длиной цепи от четырех аминокислотных остатков и выше образуют красный комплекс, трипептиды – фиолетовый, а дипептиды – синий. Реакцию используют не только для качественного, но и для количественного определения белков.

Пептиды, содержащие ароматические и гетероароматические аминокислоты дают положительную ксантопротеиновую реакцию (реакция Мульдера) – появление желтого окрашивания при действии конц. азотной кислоты. При добавлении щелочи цвет смеси меняется на оранжевый.

Серосодержащие аминокислоты в составе белка определяют по образованию черного осадка сульфида свинца при нагревании с ацетатом свинца – сульфгидрильная реакция (реакция Фоля).

Триптофан обнаруживают при помощи реакции с п-диметиламинобензальдегидом в среде серной кислоты – реакция Эрлиха . Образующийся продукт конденсации имеет красно-фиолетовое окрашивание.

Определение С- и N-концевых аминокислот

N-Концевые аминокислоты определяют по реакции с 2,4-динитрофторбензолом или дансилхлоридом. Свободная аминогруппа N-концевой аминокислоты арилируется или ацилируется, белок гидролизуют, образовавшиеся N-(2,4-динитрофенил)- (А) или N-(5-диметиламинонафтил-1-сульфо)производные (Б) существенно отличаются по физико-химическим свойствам от остальных аминокислот, поэтому их легко отделяют и идентифицируют.

С-Концевые аминокислоты определяют методом Акароби – при нагревании пептида с гидразингидратом пептидные связи гидролизуются и образуется смесь гидразидов аминокислот. С-Концевая аминокислота не реагирует с гидразином, остается в свободном виде, ее выделяют и идентифицируют.

Удобным методом определения последовательности аминокислот (первичной структуры белка) является способ деградации полипептидной цепи с помощью фенилизотиоцианата (метод Эдмана). N-Концевые аминокислоты последовательно отщепляются от цепи в виде фенилтиогидантоинов и идентифицируются.

Дана формула трипептида. Какие аминокислоты образуются при кислотном гидролизе

Такого пептида?

аланин, глицин, фенилаланин

Какая α-аминокислота в результате неокислительного дезаминирования образует бутендиовую кислоту HOOC – CH = CH – COOH?

аспарагиновая кислота (α-аминоянтарная кислота)

Какая α-аминокислота в результате окислительного дезаминирования
образует пировиноградную кислоту (2-оксопропановую кислоту)?

аланин (α-аминопропионовая кислота)

Дана реакция. Какой продукт образуется в результате реакции?

[2]

Дана следующая реакция. Какой образуются продукт реакции?

Какая из приведенных форм аланина будет преобладать при рН=12?

Какая из приведенных форм валина будет преобладать при рН=2?

Изолейцин (2-амино-3-метилпентановая кислота) вступает в реакцию ацилирования. С помощью какого реактива можно осуществить эту реакцию?

Тирозин (п-гидроксифенилаланин) вступает в реакцию дезаминирования. С помощью какого реактива можно осуществить эту реакцию?

Треонин (2-амино-3-гидроксибутановая кислота) вступает в реакцию образования сложного эфира. С помощью какого реактива можно осуществить эту реакцию?

Одной из проб, подтверждающих подлинность парацетамола, является кипячение его разбавленной серной кислотой, при этом ощущается запах уксусной кислоты. Как называется реакция, лежащая в основе этой пробы?

Ароматическое соединение состава С9Н8О4 широко используется как жаропонижающее средство в медицине. Реагирует с водным раствором NаНСО3 с выделением СО2, а при гидролизе образует уксусную кислоту и соединение дающее фиолетовое окрашивание с раствором FeCl3, способное к образованию внутримолекулярной водородной связи. Как называется данное соединение?

Исследуемая жидкость при нагревании с нингидрином приобретает фиолетовое окрашивание. Какое вещество содержится в пробирке?

Для предупреждения и лечения заболеваний печени используют метионин в виде пероральных лекарственных форм. В какой ионной форме преимущественно существует метионин (изоэлектрическая точка равна 5,8) в растворенном состоянии в биологической жидкости – слюне?

Аминомасляная –γ кислота в организме выполняет роль ингибитора нервных импульсов. Из какой α-аминокислоты путем декарбоксилирования образуется γ-аминомасляная кислота?

Какое название соответствует соединению СН3СН (ОН) СООН?

Читайте так же:  Сколько нужно пить протеина в день

Какой продукт образуется при нагревании g- гидроксикислоты?

Какой из перечисленных продуктов при нагревании образует лактид?

Какой из перечисленных продуктов при нагревании образует лактон?

Опора деревянной одностоечной и способы укрепление угловых опор: Опоры ВЛ — конструкции, предназначен­ные для поддерживания проводов на необходимой высоте над землей, водой.

Организация стока поверхностных вод: Наибольшее количество влаги на земном шаре испаряется с поверхности морей и океанов (88‰).

Поперечные профили набережных и береговой полосы: На городских территориях берегоукрепление проектируют с учетом технических и экономических требований, но особое значение придают эстетическим.

Аминокислоты образуются при гидролизе

Многие белки получены в чистом кристаллическом виде. На рис. 6-2 показаны кристаллы чистого трипсина, пищеварительного фермента, секретируемого в кишечник, и цитохрома с, митохондриального белка, играющего роль переносчика электронов.

Рис. 6-2. А. Кристаллы чистого цитохрома с, выделенного из сердца лошади. Цитохром с — это белок, который служит переносчиком электронов в митохондриях. Б. Кристаллы бычьего трипсина.

При кислотном или щелочном гидролизе белки так же, как и простые пептиды (разд. 5.22), расщепляются с образованием смеси свободных аминокислот, входивших в состав этих белков в качестве строительных блоков. Для каждого индивидуального белка характерно определенное соотношение различных аминокислот, образующихся в результате полного гидролиза этого белка.

Таблица 6-2. Аминокислотный состав двух белков. Указано число остатков каждой аминокислоты на одну молекулу белка.

В табл. 6-2 приведены данные о составе смесей аминокислот, полученных при полном гидролизе цитохрома с и бычьего химотрипсиногена — неактивного предшественника пищеварительного фермента химотрипсина. Видно, что эти два белка, выполняющие совершенно разные функции, сильно различаются и по относительному содержанию в них различных аминокислот. 20 аминокислот никогда не входят в состав белка в эквимолярных количествах. Одни аминокислоты встречаются в каждой молекуле данного белка лишь по одному разу, тогда как другие значительно чаще. Более того, далеко не все белки содержат все 20 аминокислот. Каждому индивидуальному белку свойственно характерное для него соотношение аминокислотных строительных блоков.

Аминокислоты образуются при гидролизе

Большинство аминокислот можно получить в результате химических реакций или при гидролизе белков.

1. Из карбоновых кислот через их галогенопроизводные в радикале

Галогенирование карбоновых кислот

Взаимодействие α-галогенкарбоновых кислот с избытком аммиака (аммонолиз)

На второй стадии происходит замещение атома галогена в галогенкарбоновых кислотах на аминогруппу. Выделяющийся при этом хлороводород связывается избытком аммиака в хлорид аммония:

2. Гидролиз пептидов и белков

α-Аминокислоты образуются при гидролизе пептидов и белков.

При гидролизе белков обычно образуются сложные смеси α-аминокислот, однако с помощью специальных методов из этих смесей можно выделять отдельные чистые аминокислоты.

3. Восстановление нитрозамещенных карбоновых кислот (применяется обычно для получения ароматических аминокислот)

4. Микробиологический синтез

Этот способ основан на способности специальных микроорганизмов вырабатывать в питательной среде в процессе жизнедеятельности определенную α-аминокислоту.

Пептиды можно рассматривать как продукты конденсации двух или более молекул аминокислот. Две молекулы аминокислоты могут реагировать друг с другом с отщеплением молекулы воды и образо­ванием продукта, в котором фрагменты связаны пептидной связью –CO–NH–.

Полученное соединение называют дипептидом. Молекула дипептида, подобно аминокислотам, содержит аминогруппу и карбоксильную группу и может реагировать еще с одной молекулой аминокислоты:

Продукт реакции называется трипептидом. Процесс наращивания пептидной цепи может продолжаться, в принципе, неограниченно и приводить к веществам с очень высокой молекулярной массой (бел­кам).

Число пептидов, которые могут быть построены из 20 природ­ных аминокислот, огромно. Теоретически можно получить 20 n пеп­тидов, содержащих п остатков. Таким образом, может существовать 400 дипептидов, 8000 трипептидов и т.д. При п = 62 число возмож­ных пептидов превосходит число атомов во Вселенной (10 80 ).

Формулы пептидов обычно записывают так, что свободная ами­ногруппа находится слева (на N-конце цепи), а свободная карбок­сильная группа – справа (на С-конце). Основная часть пептидной цепи построена из повторяющихся участков -CH-CO-NH- и боко­вых групп R, R’ и т.д.

Структуру пептидов, содержащих большое число остатков ами­нокислот, записывают в сокращенном виде с использованием обо­значений. Например, строение молекулы вазопрессина – пептида, построенного из 9 аминокислотных остат­ков, можно изобразить в сокращенном виде следующим образом:

Обратите внимание на то, что в этом пептиде остатки цистеина связаны дисульфидным мостиком. С-конец цепи содержит амидную группу –CO–NH2 вместо карбоксильной.

Основное свойство пептидов – способ­ность к гидролизу. При гидролизе происходит полное или частичное расщепление пептидной цепи, и образуются более короткие пептиды с меньшей молекулярной массой или α-аминокислоты, составляю­щие цепь. Анализ продуктов полного гидролиза позволяет устано­вить аминокислотный состав пептида. Полный гидролиз происходит при длительном нагревании пептида с концентрированной соляной кислотой.

Последовательность аминокислот в цепи может быть установле­на путем частичного гидролиза пептида. Для этого необходимо по­следовательно, одну за другой, отщеплять аминокислоты от одного из концов цепи и устанавливать их структуру.

Читайте так же:  Препараты витаминов группы б в таблетках

Гидролиз пептидов может происходить в кислой или щелочной среде, а также под действием ферментов. В кислой и щелочной сре­дах образуются соли аминокислот. Ферментативный гидролиз важен тем, что протекает селективно, т.е. позволяет расщеплять строго определенные участки пептидной цепи. Интересно, что селективный гидролиз может про­текать и под действием неорганических реагентов. Так, бромистый циан (BrCN) расщепляет полипептидную цепь только по пептидной связи, образованной карбоксильной группой метионина.

Биологическое значение. Многие пептиды проявляют биологиче­скую активность. Простейший из них – трипептид глутатион, ко­торый относится к классу гормонов – веществ, регулирующих про­цессы жизнедеятельности. Этот гормон построен из остатков глицина, цистеина и глутаминовой кислоты. Известны гормоны, со­держащие 9 аминокислотных остатков, – вазопрессин и окситоцин. Вазопрессин повышает кровяное давление, а окситоцин стимулиру­ет выделение молока молочными железами.

[3]

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Dokument_Biokhimia_Ekzamen

Общая характеристика обмена веществ

Молекулярный кислород непосредственно используется в:

В клетке тканевое дыхание протекает в:

Переваривание пищевых веществ осуществляется путем:

Для обеспечения всех своих потребностей живой организм использует энергию:

Катаболизм является совокупностью процессов:

Расщепления сложных молекул на более простые

В процессе катаболизма преобладают реакции:


Реакции катаболизма протекают преимущественно с потреблением:

Анаболизм является совокупностью процессов:

Синтеза сложных молекул из простых

Молекулярный кислород расходуется в реакциях:

В состав АТФ входят:

Аденин, рибоза и три фосфатных остатка

При гидролизе АТФ в физиологических условиях выделяется энергия в количестве:

Энергия АТФ необходима для реакций:

Взрослый человек, активно не выполняющий физическую работу, расходует в течение суток:

В клетке цикл Кребса протекает в:

В процессе пищеварения белки превращаются в:

В клетке тканевое дыхание протекает в:

В состав кофермента НАД входит витамин:

Витамин рибофлавин входит в состав кофермента:

В состав ферментов тканевого дыхания — цитохромов входит металл:

Никотиноамидные дегидрогеназы используют в качестве кофермента:

Наименьшую величину редокс – потенциала имеет:

В дыхательной цепи митохондрий Ферменты и коферменты распологаются:

По мере увеличения их редокс – потенциалов

В процессе тканевого дыхания образуется:

Оброзование одной молекулы воды в процессе тканевого дыхания сопровождается синтезом:

Трех молекул АТФ

В клетке анаэробное окисление протекает в:

Наибольшую величину редокс – потенциала имеет:

Чрезмерному росту скорости свободнорадикального окисления препятствуют:

Основной источник АТФ в организме:

Основным пищевым углеводом является:

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

Мономером гликогена является:

Суточная потребность в углеводах для взрослого человека составляет:

Конечным продуктом гидролиза крахмала в процессе пищеварения является:

Расщепление крахмала пищи осуществляется ферментом:

Конечным продуктом анаэробного распада глюкозы является:

Глюкоза депонируется в печени в форме:

Распад гликогена в печени ускоряет гормон:

Синтез гликогена в мышцах ускоряет гормон:

Конечным продуктом первого этапа аэробного ГДФ -пути распада глюкозы является:

Цикл Кребса состоит из последовательных превращений:

В клетке цикл трикарбоновых кислот протекает:

При окислении молекулы ацетил –КоА в цикле Кребса синтезируется:

При окислении молекулы глюкозы до углекислого газа и воды синтезируется:

Молочная кислота является конечным продуктом анаэробного превращения:

У здорового человека в состоянии покоя и натощак концентрация глюкозы в крови:

Строение и обмен липидов

Природные жиры являются:

При полном окислении 1г жира выделяется энергия в количестве:

Молекула жира состоит из:

Глицерина и жирных кислот

Полиненасыщенной жирной кислотой является:

Олеиновая или Линолевая

Температура плавления жира зависит:

От количества двойных связей

В процессе пищеварения белки превращаются в:

Внутриклеточный протеолиз протекает в:

Специфическим продуктом распада белков является:

При обычном питании в сутки выделяется мочевины:

Средняя суточная потребность в белках у взрослого человека составляет:

Синтез информационной иРНК протекает:

Каждая аминокислота кодируется сочетанием:

Трех азотистых оснований

Первый этап синтеза белка-транскрипция протекает:

Второй этап синтеза белка-рекогниция протекает:

ДНК принимает участие в этапе синтеза белка:

Синтез белков ускоряет гормон:

Основным превращением аминокислот в организме является реакция:

В организме дезаминированию преимущественно подвергается аминокислота:

При декарбоксилировании аминокислот образуется:

В процессе трансаминирования аминогруппа переносится :

От аминокислоты на a- кетокислоту

При трансаминировании аминокислоты превращаются:

Биогенные амины в организме образуются в реакции:

Углекислый газ при распаде аминокислот образуется путем:

Аммиак образуется при дезаминировании:

При временном обезвреживании аммиака образуется:

Специфическим продуктом распада белков является:

При обычном питании в сутки выделяется мочевины:

Объем крови у взрослого человека обычно равен

Объем плазмы крови у взрослого человека обычно равен:

Альбуминно-глобулиновый коэффициент крови в покое у взрослого человека равен

В покое концентрация белков в плазме крови у здорового человека

У здорового человека в состоянии покоя и натощак концентрация глюкозы в крови

Гипергликемии соответствует концентрация глюкозы в крови:

В плазме крови всегда содержится конечный продукт белкового обмена:

В плазме крови всегда содержатся промежуточные продукты жирового обмена

В покое величина рН капиллярной крови равна:

Гипогликемии соответствует концентрация глюкозы в крови:

Читайте так же:  Витамины для женщин после

Повышение концентрации глюкозы в крови имеет название

Перенос кровью кислорода и углекислого газа осуществляется с участием белка:

В свертывании крови участвует белок

Накопление в крови молочной кислоты приводит

Главной буферной системой крови является

В покое в крови у здорового человека содержание эритроцитов

В состав белка крови гемоглобина входит металл

Белок крови гемоглобин участвует в транспорте:

В свертывании крови участвуют клетки

Фактором свертывания крови являются ионы

В ответ на поступления антигена в организме синтезируются белки

В свертывании крови участвует белок

Гормоны выполняют в организме функцию:

Синтез гликогена из глюкозы ускоряет гормон:

Из аминокислоты тирозина в организме образуется гормон:

Белковую природу имеет гормон:

Снижение концентрации глюкозы в крови вызывает гормон:

Распад гликогена в мышцах ускоряет гормон:

Йод необходим для образования гормона:

В поджелудочной железе синтезируется гормон:

Стероидное строение имеет гормон:

К катехоламинам относится гормон:

Повышение концентрации в крови глюкозы вызывает гормон:

Синтез гликогена ускоряет гормон:

Синтез мышечных белков ускоряет гормон:

Биохимия почек и мочи

Структурно-функциональной единицей почек является:

В обычных условиях за одну минуту через почки проходит крови:

Первичная моча образуется на этапе:

Реабсорбцию воды ускоряет гормон:

Плотность мочи обычно колеблется в диапазоне:

При обычном питании с мочой за сутки выделяется мочевины:

К патологическим компонентам мочи относится:

Протеинурия – это появление в моче:

Витамины входят в состав:

Цинга возникает при дефиците в организме витамина:

Цианкобаламин (витамин В12) участвует в:

Витамин А имеет еще название:

Средняя суточная потребность организма в аскорбиновой кислоте:

Анемия (малокровие) развивается при дефиците в организме витамина:

Снижение темновой адаптации возникает при дефиците в организме витамина:

В процессе окостенения принимает участие витамин:

Витамин В6 имеет еще название:

В процессе кроветворения принимает участие витамин:

Эндогенной причиной возникновения гиповитаминозов является:

Нарушение всасывания витаминов

Экзогенной причиной возникновения гиповитаминозов является:

Неправильное приготовление пищи

При полном окислении 1 г жира выделяется энергия в количестве:

Переваривание жиров осуществляется ферментом:

Суточная потребность в жире для взрослого человека составляет:

В переваривании и всасывании жиров принимают участие:

Мобилизацию жира вызывает гормон:

Транспорт жирных кислот в митохондрии осуществляется:

b-окисление жирных кислот протекает:

Каждый цикл β-окисления жирных кислот сопровождается синтезом:

Конечными продуктами полного окисления жиров являются:

Углекислый газ и вода

Промежуточными продуктами распада жирных кислот являются:

Кетоновые тела образуются из:

Кетоновые тела являются основным источником энергии при беге:

Аминокислоты образуются при гидролизе

1.Какие элементы входят в состав белков? Охарактеризуйте строение белковых молекул.
В состав белковых молекул входят: C, H, O, N, S. Белковая молекула представляет собой органический полимер, мономерными звеньями которого являются аминокислоты. Структурные звенья связаны между собой за счет пептидных связей. С ростом числа мономерных звеньев, белковая цепочка начинает скручиваться за счет образования межмолекулярных водородных связей. С укрупнением белковой молекулы происходит её скручивание в глобулу, несколько глобул могут соединяться образуя агрегаты (примером может служить гемм гемоглобина).

2. Какие группы атомов и виды связей наиболее характерны для большинства белковых молекул?
Для белковых молекул наиболее характерны гидроксильная, карбоксильная, аминогруппа и тиогруппа; связи представлены (в основном) пептидной, межмолекулярной водородной и ковалентными полярными.

3. Где белки встречаются в природе и какого их значение?
В природе белки встречаются во всех живых организмах (растениях, животных, грибах, бактериях).

4. Опишите физические химические свойства белков.

5. Как можно доказать наличие белков в продуктах питания, в шерстяных и шелковых тканях?
Можно использовать биуретовую реакцию или ксантопротеиновую.

6. Сколько различных трипептидов может образоваться при сочетании трех аминокислот (по выбору)? Составьте уравнения соответствующих реакций.

7. Какие вещества образуются при гидролизе белков в организме? Охарактеризуйте роль белков в процессах жизнедеятельности человека и животных.
В процессах гидролиза белков образуются аминокислоты. В живых организмах белки выполняют различные функции: энергетическая (при расщеплении белков выделяется энергия), транспортная (гемоглобин состоит из белковых молекул переносит кислородв организме), строительная (из аминокислот, входящих в состав белков происходит построение тканей и органов), памяти (хромосомы, несущие наследственную информацию, состоят из белковых молекул) и т.д.

8. В чем состоят трудности синтеза белков? Как химики в настоящее время решают эту проблему?
Для синтеза одной молекулы какого-либо белка, необходимо знать точную последовательность аминокислотных остатков, потому, что при ее нарушении, белок теряет свои свойства. За последние десятилетия были расшифрованы структуры многих белковых молекул, усовершенствованы пути установления структуры и синтеза белковых молекул.

Тема 11. Обмен белков

1. Пути распада белков в организме. Переваривание белков в ЖКТ. Ферменты процесса.

2. Превращение аминокислот в организме.

3. Синтез аминокислот и белков в организме.

Белки, поступающие в организм с пищей, не вступают в состав тканей тела без предварительного их расщепления. Организм использует для питания не сам белок, а его структурные элементы – остатки аминокислот и простейшие пептиды. Смеси аминокислот хорошо усваиваются и обеспечивают белковое питание организма не только при приеме пищи, но и при введении их внутривенно.

Гидролиз белков в присутствии ферментов. Гидролиз белков может быть частичным или полным. При частичном гидролизе в белковой молекуле распадаются лишь некоторые пептидные связи, причем по соседству со строго определенными аминокислотными остатками (радикалами). При частичном гидролизе белок распадается до пептидов из разного числа аминокислот. При полном гидролизе белков образуются свободные аминокислоты, в результате гидролиза всех пептидных связей молекулы белка. Гидролиз белков ускоряется ферментами – пептидгидролазами (протеиназы, протеолитические ферменты), а гидролиз пептидов ускоряется пептидазами. Из протеиназ досконально изучены: пепсин (в желудке), трипсин, химотрипсин (поджелудочная железа), папаин (семена растений).

[1]

Гидролиз белков протекает как в ЖКТ, так и в лизосомах клеток, где работают ферменты катепсины. Важной особенностью гидролаз является их селективный характер действия на определенные связи в молекуле белка.

Читайте так же:  Гель бальзам с аргинином для всей семьи

В ротовой полости белки не перевариваются, так как нет условий (ферментов). Начинается переваривание белков в желудке, заканчивается в тонком кишечнике при участии ферментов пептидгидролаз.

Пептидгидролазы, ускоряющие гидролиз пептидной связи по концам белковой молекулы называются экзопетидазы (аминопептидаза с N — терминального конца молекулы белка отделяет всегда одну аминокислоту, карбоксипептидаза – гидролизует белковую молекулу с С-терминального конца, отделяя всегда последнюю аминокислоту).

Протеиназы, ускоряющие гидролиз пептидных связей внутри молекулы белка называются эндопептидазами (пипсин, трипсин, химотрипсин). Пепсин действует на фен, лей; трипсин на арг и лиз; химотрипсин на фен, тир, три; папаин на арг, лиз, фен.

На дипептиды действует особый фермент – дипептидаза. В результате действия всех вышеназванных ферментов, белок, распадаясь, дает смесь пртеиногенных аминокислот.

O O
|| ||
пепсин, трипсин, химотрипсин
NH2 — CH — C — N — CH — C — N — CH — COOH + H2O n+2 NH2 — CH — COOH | | | | | | R H R
n

H R R белок аминокислота

Протеолитические ферменты активны в определенных условиях. Так, например, пепсин активен в кислой среде (рН = 1,5-2), которая обеспечивается желудочным соком. Выделение желудочного сока находится под контролем ЦНС. У человека в сутки выделяется 2л желудочного сока, у собаки – 3л, у овцы – 4л, у крс более 5л. Пепсин вырабатывается в виде зимогена, т.е. в виде предшественника – неактивной формы пепсиногена, который активируется в кислой среде и переходит в активный пепсин. В желудке молодых животных есть сычужный фермент – химозин. Он действует на белок молока-казеиноген, который переходит в нерастворимый белок – казеин, на который действует пепсин и дробит его на пептиды.

Роль HCl в желудке:

1. Ускоряет набухание белков, делает их доступными для действия ферментов.

2. Она активирует пепсиноген и переводит его в пепсин.

3. Она оказывает стерилизующее действие на содержимое желудка, прекращает гнилостные процессы.

4. Облегчает растворение соединений Са 2+ , Fe 2+ и т.д.

Смесь пептидов из желудка идет в кишечник, где распадается. В кишечнике под действием двух физиологических жидкостей – сока поджелудочной железы и кишечного сока, идет дальнейшее переваривание пептидов. Из поджелудочной железы в двенадцатиперстную кишку поступают трипсиноген и химотрипсиноген. Под влиянием энтерокиназы трипсиноген переходит в трипсин, а под действием активного трипсина химотрипсиноген переходит в химотрипсин. Эти ферменты и другие пептидгидролазы – экзо и дипептидазы – завершают в кишечнике гидролиз белка до свободных аминокислот.

Обмен белков в организме идет интенсивно. Скорость обновления белков в разных тканях различна. За одни сутки обновляется 2,5% гемоглобина, 10% белков плазмы крови, 40% белков печени. Со специфичностью белковых тел связана видовая специфичность организма. Образующиеся аминокислоты в кишечнике частично всасываются в кровь, идут на ресинтез белков, а другая часть подвержена дальнейшему распаду.

Для аминокислот характерно наличие аминогруппы, карбоксильной группы и радикала. В связи с этим известно 3 типа реакций: реакции по аминогруппе; реакции по карбоксильной группе; реакции по радикалу.

РЕАКЦИИ ПО АМИНОГРУППЕ

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Источники


  1. Полевая, Мария Золотой ус в лечении сахарного диабета / Мария Полевая. — М.: ИГ «Весь», 2005. — 128 c.

  2. Ситель, Анатолий Гимнастика для сосудов / Анатолий Ситель. — М.: АСТ, 2011. — 106 c.

  3. Тихомирова, Ирина Гимнастика для мамы и малыша от 0 до 3 лет / Ирина Тихомирова. — М.: Питер, 2009. — 188 c.
Аминокислоты образуются при гидролизе
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here