Аминокислоты простые и сложные

Сегодня предлагаем ознакомится со статьей на тему: аминокислоты простые и сложные с профессиональным описанием и объяснением.

Виды аминокислот

Аминокислоты для спортивного питания существуют 2 типов:

  • гидролизаты,
  • свободные аминокислоты.

Гидролизат – это протеин, который был расщеплен до уровня свободных аминокислот. Гидролизат отличается от протеина тем, что он мгновенно усваивается и обладает минимальным временем на переваривание, что позволяет аминокислотам в кратчайшие сроки попадать в кровь и идти на строительство мышечной ткани.

Продукты, содержащие свободные аминокислоты обладают наивысшей скоростью их транспортировки. В основном это изолированные вещества (глицин, аргинин, глютамин и др.), но бывают и комплексные составы.

И изолированные вещества и комплексные составы обладают хорошей эффективностью. Отличает их то, что гидролизаты изготавливаются из натуральных ингредиентов, а свободные аминокислоты имеют химическое происхождение.

Кроме того, аминокислоты разделяются по группам:

Незаменимые аминокислоты являются более важными для развития мышц. Это связано с тем, что человеческий организм не может их вырабатывать самостоятельно, поэтому они должны поступать извне (с белковой пищей — мясом, молочными изделиями, яйцами, соей).

Делая выбор из всех возможных аминокислот, обращайте внимание в первую очередь на сырье, из которого они изготовлены. Более дешевые аминокислоты включают в себя пшеничный протеин или коллаген, которые ухудшают эффективность и состав.

Незаменимые аминокислоты, в особенности типа ВСАА, стимулируют анаболические процессы роста мышц. С увеличением их содержания в продукте, увеличивается его ценность и эффективность. Можно употреблять ВСАА в чистом виде, они, хоть и значительно дороже, дают результаты в разы лучше.

ВСАА в своем составе включает 3 аминокислоты:

Список других незаменимых аминокислот:

Гидролизаты, состав которых основан на сывороточном протеине или яичном белке дают отличные результаты. Это связано с тем, что сывороточный протеин и яичный белок являются ценнейшими источниками незаменимых аминокислот.

Аминокислоты простые и сложные

Большинство аминокислот можно получить в результате химических реакций или при гидролизе белков.

1. Из карбоновых кислот через их галогенопроизводные в радикале

Галогенирование карбоновых кислот

Взаимодействие α-галогенкарбоновых кислот с избытком аммиака (аммонолиз)

На второй стадии происходит замещение атома галогена в галогенкарбоновых кислотах на аминогруппу. Выделяющийся при этом хлороводород связывается избытком аммиака в хлорид аммония:

2. Гидролиз пептидов и белков

α-Аминокислоты образуются при гидролизе пептидов и белков.

При гидролизе белков обычно образуются сложные смеси α-аминокислот, однако с помощью специальных методов из этих смесей можно выделять отдельные чистые аминокислоты.

3. Восстановление нитрозамещенных карбоновых кислот (применяется обычно для получения ароматических аминокислот)

4. Микробиологический синтез

Этот способ основан на способности специальных микроорганизмов вырабатывать в питательной среде в процессе жизнедеятельности определенную α-аминокислоту.

Аминокислоты. Свойства аминокислот.

Аминокислоты, белки и пептиды являются примерами соединений, описанных далее. Многие биологически активные молекулы включают несколько химически различных функциональных групп, которые могут взаимодействовать между собой и с функциональными группа друг друга.

[1]

Аминокислоты.

Аминокислоты – органические бифункциональные соединения, в состав которых входит карбоксильная группа –СООН, а аминогруппа — NH2.

Разделяют α и β — аминокислоты:

В природе встречаются в основном α-кислоты. В состав белков входят 19 аминокислот и ода иминокислота (С5Н9NO2):

Самая простая аминокислота – глицин. Остальные аминокислоты можно разделить на следующие основные группы:

1) гомологи глицина – аланин, валин, лейцин, изолейцин.

2) серосодержащие аминокислоты – цистеин, метионин.

3) ароматические аминокислоты – фенилаланин, тирозин, триптофан.

4) аминокислоты с кислотным радикалом – аспарагиовая и глутаминовая кислота.

5) аминокислоты с алифатической гидрокси-группой – серин, треонин.

6) аминокислоты с амидной группой – аспарагин, глутамин.

7) аминокислоты с основным радикалом – гистидин, лизин, аргинин.

Изомерия аминокислот .

Во всех аминокислотах (кроме глицина) атом углерода связан с 4-мя разными заместителями, поэтому все аминокислоты могут существовать в виде 2-х изомеров (энантиомеров). Если L и D – энантиомеры.

Физические свойства аминокислот.

Аминокислоты представляют собой твердые кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде и мало растворимые в неполярных растворителях.

Получение аминокислот.

1. Замещение атома галогена на аминогруппу в галогензамещеных кислотах:

Химические свойства аминокислот.

Аминокислоты – это амфотерные соединения, т.к. содержат в своём составе 2 противоположные функциональные группы – аминогруппу и гидроксильную группу. Поэтому реагируют и с кислотами и с щелочами:

Кислотно-основные превращение можно представить в виде:

Реагирует с азотистой кислотой:

Реагируют со спиртами в присутствие газообразного HCl:

Качественные реакции аминокислот.

Окисление нингидрином с образованием продуктов, окрашенных в сине-фиолетовый цвет. Иминокислота пролин дает с нингидрином желтый цвет.

Читайте так же:  Какое спортивное питание выбрать

2. При нагревании с концентрированной азотной кислотой протекает нитрование бензольного кольца и образуются соединения желтого цвета.

Белки и аминокислоты

Белки и аминокислоты. Основные аминокислоты

В количественном соотношении среди клеточных биополимеров первое место принадлежит белкам. В животной клетке они составляют около 40-50 % сухой массы, в растительной – 20-35 %. В организме человека содержится более 5 миллионов типов белковых молекул. Белки включают углерод, кислород, водород, серу. Могут входить в их состав фосфор, железо и некоторые другие химические элементы. Белки – это высокомолекулярные вещества, гетерополимеры, мономерами которых являются аминокислоты.

Аминокислоты

Основная роль аминокислот связана с тем, что из них образуются белки. Кроме того, в организме они выполняют некоторые специфические функции. Например, в щитовидной железе позвоночных из аминокислоты тирозина образуется гормон тироксин.

Разнообразие белков обеспечивается комбинациями 20 аминокислот (количество возможных вариантов –около 2 х 10 18 ). В состав аминокислот входят карбоксильные группы – ( – СООН) с кислотными свойствами и аминогруппы–( – NH 2 ), для которых характерны щелочные свойства, поэтому они являются амфотерными соединениями. Это предопределяет их способность к взаимодействию. Связаны карбоксильные и аминогруппы с одним и тем же атомом углерода. Между собой аминокислоты отличаются боковыми цепями–радикалами, R-группами. У разных аминокислот они неодинаковы по химической структуре, электрическому заряду, растворимостью в воде. В состав радикалов многих аминокислот входят полярные группы, поэтому большинство аминокислот растворимы в воде.

Почти все аминокислоты белков принадлежат к одному типу стереоизомеров L-ряда, то есть обращают плоскость поляризованного света влево. Встречаются у микроорганизмов D-аминокислоты, которые обращают плоскость поляризованного света вправо.

Чтобы отличить двадцать аминокислот от других аминокислот, также содержащихся в организмах, но не в составе белков, их называют основными. Исходя из возможности синтеза в организмах 20 аминокислот их разделяют на заменимые и незаменимые. Заменимые аминокислоты синтезируются в организме человека и животного. Незаменимые аминокислоты синтезируются растениями, грибами, бактериями и попадают в организм с пищей.

Основные аминокислоты

Заменимые аминокислоты Сокращения Незаменимые аминокислоты Сокращения
Аланин Ала Аргинин Арг
Аспарагин Асн Валин Вал
Аспарагиновая кислота Асп Изолейцин Иле
Гистидин Гис Лейцин Леев
Глицин Гли Лизин Лез
Глутамин Глн Метионин Мет
Глутаминовая кислота Глу Треонин Трет
Пролин Про Триптофане Три
Серин Сер Фенилаланин Фен
Тирозин Тир
Цистеин Цис

Состав заменимых и незаменимых аминокислот изменяется с возрастом. Например, у детей являются незаменимыми, кроме названных, также аланин и гистидин.

Аминокислоты условно для сокращенной записи их последовательности в полипептидных цепях отражаются тремя буквами.

Существуют дополнительные аминокислоты, кроме основных. Они являются компонентами только некоторых типов белков, и каждая из них–производной одной из 20 основных аминокислот. Например, в одном из белков, которые отвечают за свертываемость крови–протромбине–найдена производная глутаминовой кислоты и т. п.

АМИНОКИСЛОТЫ. ПРОСТЫЕ И СЛОЖНЫЕ БЕЛКИ

Значение аминокислот (а/к)

: 1. а/к являются структурными мономерами белков и пептидов (напр., октапептиды нейрогипофиза – окситоцин и вазопрессин; дипептиды мышц – карнозин и ансерин, трипептид – глутатион и мн. др.); 2. а/к – предшественники гормонов: из тирозина в щитовидной железе образуются йодтиронины – Т3, Т4; в мозговом веществе надпочечников – адреналин; из триптофана – в эпифизе синтезируется мелатонин; 4. а/к – предшественники биогенных аминов: из тирозина синтезируется дофамин и норадреналин, из триптофана – серотонин, из гистидина – гистамин, из глутамата – ГАМК; 5. а/к участвуют в синтезе пуринов (глицин, глутамин, аспартат) и пиримидинов (глутамин, аспартат), 6. а/к участвуют в трансаминировании с образованием оксалоацетата и пирувата, из которых происходит новообразование глюкозы и гликогена; 7. а/к (аспартат и непртеиногенная а/корнитин) участвуют в механизмах связывания токсичного аммиака в орнитиновом цикле и в реакциях аминирования аспартата и глутамата с образованием, соответственно, аспарагина и глутамина.

Классификация аминокислот

: 1. заменимые и незаменимые (вал, лей, изолей, мет, фен, трп, тре, лиз; гист – в детском возрасте), 2. протеиногенные (20 а/к) и непротеиногенные (> 200, например: орнитин, цитруллин, β-аланин, гомоцистеин), 3. гликогенные (г/к) — все, кроме лиз, лей, и кетогенные (к/г): лиз, лей – строго к/г; изолей, фен, тир, трп – к/г и г/г), 4. гидрофобные (ала, вал, лей, изолей, мет, про, фен, трп) и гидрофильные (незаряженные – серин, треонин, тирозин, глицин, глутамин, аспарагин; отрицательно-заряженные – аспартат и глутамат; положительно-заряженные – лизин, аргинин, гистидин), 5. по химическому строению радикалов – алифатические, ароматические (фен, тир, трп), гетероциклические (трп, гист); дикарбоновые (глут, асп), диаминомонокарбоновые (лиз, арг), гидроксилсодержащие (тре, тир, сер), серусодержащие (мет, цис). Выделяют группу модифицированных а/к: например, гидроксипролин и гидроксилизин в коллагене; γ-карбоксиглутамат в белках системы свертывания крови – тромбин, конвертин, и в белках костной ткани – остеокальцин, остеопонтин.

Читайте так же:  Креатин в таблетках как принимать

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Как то на паре, один преподаватель сказал, когда лекция заканчивалась — это был конец пары: «Что-то тут концом пахнет». 8240 —

| 7894 — или читать все.

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

Аминокислоты

Белки – это полипептиды достаточно большой молекулярной массы, имеющие определенную пространственную структуру, которая зависит от последовательности входящих в белковую цепь аминокислот. Эта структура может быть компактной (глобулярные белки) или вытянутой (фибриллярные белки). Все ферменты – глобулярные белки, к фибриллярным же относятся коллаген, кератин – белки кожи, волос, очень прочные и хорошо растяжимые.
По составу белки делят на простые, состоящие только из аминокислот, и сложные – комплексы или ковалентные соединения полипептидов с молекулами других классов:

нуклеиновыми кислотами – нуклеопротеиды;
полисахаридами – гликопротеины;
липидами – липопротеиды;
пигментами – хромопротеиды;
остатками фосфорной кислоты – фосфопротеиды.

Белковую часть сложного белка называют апобелком, небелковую – простетической группой. Почти все простые и сложные глобулярные белки являются ферментами – биологическими катализаторами биохимических реакций в живых организмах.

Задача 1. Какой объем газа (в нормальных условиях) выделится при реакции с азотистой кислотой 0,001 моля аминокислоты: а) лейцина; б) лизина; в) пролина?

Запишем уравнения реакций перечисленных аминокислот с азотистой кислотой. В случае лейцина и лизина происходит дезаминирование по Ван-Слайку, причем у лизина – по двум аминогруппам, содержащимся в молекуле. В пролине нет первичной аминогруппы, поэтому процесс останавливается на стадии N-нитрозирования.

В реакции (а) количество молей лейцина n(Лей) равно количеству молей выделевшегося азота n(N2), поэтому выделяется 0,001 моля, или 22,4 мл азота. В реакции (б) образуется удвоенное количество газа 2n(N2) по сравнению с n(лиз), так как в исходной аминокислоте две первичные аминогруппы; объем выделившегося азота составит 44,8 мл. В реакции (в) азот не выделяется: пролин – единственная из 20 важнейших аминокислот, у которой в a-положении находится вторичный атом азота. При его нитрозировании образуется N-нитрозо- (а не диазо-) соединение.

Ответ: а) 22,4 мл N2; б) 44,8 мл N2; в) нет выделения N2.

[2]

Задача 2. В результате обработки раствора, содержащего 9,36 мг неизвестной аминокислоты, избытком азотистой кислоты при 748 мм рт.ст. и 20 °С получено 2,01 мл азота. Какова минимальная молярная масса этой аминокислоты?

Реакция аминокислоты с азотистой кислотой:

Используя объединенный газовый закон PV/T = const, рассчитаем объем азота при нормальных условиях (при температуре 0 °С, или 273 °К, и давлении 760 мм рт.ст.): V(N2)(н.у.) = (Р1·V1·T)/(P·T1) = (748·2,01·273)/(760·293) = 1,84 мл.

Поскольку количества молей вещества аминокислоты и выделяющегося газа N2 одинаковы, составим пропорцию:
9,36 мг аминокислоты дает 1,84 мл N2;
M (молекулярная масса аминокислоты) даст = 22,4 N2.
М = (9,36·22,4)/1,84 = 114.
Это может быть валин:

Задача 3. Гемоглобин животного содержит 0,335% железа (по массе). Какова минимальная молярная масса этого белка? Сколько атомов железа входит в состав молекулы, если определенная методом измерения осмотического давления молекулярная масса белка равна 67000?

Массовая доля железа в гемоглобине: С%(Fe) = [n·M(Fe)·100%]/M(белка), где n – число атомов Fe в молекуле белка. Пусть n = 1, тогда М(белка)1 = M(Fe)·100%/C%(Fe) = 56·100/0,335 = 16700. Поскольку истинное значение (по условию) М(белка)ист. = 67000, n = Мист./М1 = 67000/16700 = 4.

Задача 4. При щелочном гидролизе 48 г дипептида, состоящего из остатков одной и той же аминокислоты, образовалось только одно вещество – натриевая соль аминокислоты. Масса этой соли равна 66,6 г. Установите строение дипептида.

Уравнение реакции щелочного гидролиза дипептида:

Обозначим количество дипептида в молях

(дипептида) = х. Тогда в реакции гидролиза расходуется удвоенное количество щелочи (NaOH) = 2х и образуется (аминокислоты) = 2х и (H2O) = х. Составим уравнение материального баланса, используя формулу m = ·M;

m(дипептида) + m(NaOH) = m(соли аминокислоты) + m(H2O); 48 + 2х·40 = 66,6 + х·18; 62х = 18,6; х = 0,3 моля. M(дипептида) = m/

= 48/0,3 = 160. M(аминокислоты) = [М(дипептида) + M(H2O)]/2 = 178/2 = 89 г/моль. Аминокислота – аланин. Строение дипептида:.

Аминокислоты, их строение и химические свойства. Биологическая роль аминокислотп.

Аминокислоты – азотосодержащие органические соединения, содержащие аминогруппы –NH2 и карбоксильные группы –COOH.

Для синтеза белков представляют интерес αаминокислоты у которых аминогруппа находится у второго атома углерода.

Читайте так же:  Лучшее спортивное питание для женщин

Для аминокислот характерны реакции с участием двух функциональных групп.

1) Как основание реагируют с кислотами:

HOOC–CH2–NH2 + HCl

HOOC–CH2–N + H3Cl (или HOOCCH2NH2∙HCl)

основание кислота соль

2) Как кислота, реагирует со щелочами:

NH2–CH2–C–OH + OHNa

NH2CH2C–ONa + H2O

кислота O соль O

3) При одинаковом количестве NH2 и COOH групп раствор аминокислоты нейтрален, при неравенстве имеет кислый или основной характер.

В водном растворе может образовываться биполярный ион:

4) Взаимодействие аминокислот друг с другом:

H2N–CH2COOH + H2NCH–COOH

H2NCH2–C–N–CH–COOH + H2O

Эта реакция поликонденсации (с отщеплением H2O) составляет содержание процесса синтеза белковой молекулы. Звенья, образующие молекулы белка, соединены между собой пептидными связями. Из 20 аминокислот, соединённых между собой, состоят все белковые вещества. Часть из этих аминокислот организм человека способен выработать, другую часть (незаменимые аминокислоты) он получает, используя в пищу белковые вещества (мясо, бобовые и др.)

1) Добавки к пище;

2) Лекарственные средства (глицин);

3) Производство полиамидных материалов (капрон, нейлон);

Билет №4 (1)

Видео (кликните для воспроизведения).

Классификация химических реакций.

Химические реакции – это химические явления, сопровождающиеся образованием новых веществ.

1. По числу и составу исходных и образующихся веществ:

Аминокислоты

Характеристики и физические свойства аминокислот

Аминокислоты представляют собой твердые кристаллические вещества, характеризующиеся высокими температурами плавления и разлагающиеся при нагревании. Они хорошо растворяются в воде. Данные свойства объясняются возможностью существование аминокислот в виде внутренних солей (рис. 1).

Рис. 1. Внутренняя соль аминоуксусной кислоты.

Получение аминокислот

Исходными соединениями для получения аминокислот часто служат карбоновые кислоты, в молекулу которых вводится аминогруппа. Например, получение их из галогензамещенных кислот

Кроме этого исходным сырьем для получения аминокислот могут служить альдегиды (1), непредельные кислоты (2) и нитросоединения (3):

Химические свойства аминокислот

Аминокислота как гетерофункциональные соединения вступают в большинство реакций, характерных для карбоновых кислот и аминов. Наличие в молекулах аминокислот двух различных функциональных групп приводит к появлению ряда специфических свойств.

Аминокислоты – амфотерные соединения. Они реагируют как с кислотами, так и с основаниями:

Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, щелочную и кислотную среду в зависимости от количества функциональных групп. Например, глутаминовая кислота образует кислый раствор, поскольку в её составе две карбоксильные группы и одна аминогруппа, а лизин – щелочной раствор, т.к. в её составе одна карбоксильная группа и две аминогруппы.

Две молекулы аминокислоты могут взаимодействовать друг с другом. При этом происходит отщепление молекулы воды и образуется продукт, в котором фрагменты молекулы связаны между собой пептидной связью (-CO-NH-). Например:

Полученное соединение называют дипептидом. Вещества, построенные из многих остатков аминокислот, называются полипептидами. Пептиды гидролизуются под действием кислот и оснований.

Применение аминокислот

Аминокислоты, необходимые для построения организма, как человек, так и животные получают из белков пищи.

γ-Аминомасляная кислота используется в медицине (аминалон / гаммалон) при психических заболеваниях; на её основе создан целый ряд ноотропных препаратов, т.е. оказывающих влияние на процессы мышления.

ε-Аминокапроновая кислота также используется в медицине (кровоостанавливающее средство), а кроме того представляет собой крупнотоннажный промышленный продукт, использующийся для получения синтетического полиамидного волокна – капрона.

[3]

Антраниловая кислота используется для синтеза красителей, например синего индиго, а также участвует в биосинтезе гетероциклических соединений.

Примеры решения задач

Задание Напишите уравнения реакций аланина с: а) гидроксидом натрия; б) гидроксидом аммония; в) соляной кислотой. За счет каких групп внутренняя соль проявляет кислотные и основные свойства?
Ответ Аминокислоты часто изображают как соединения, содержащие аминогруппу и карбоксильную группу, однако с такой структурой не согласуются некоторые их физические и химические свойства. Строение аминокислот соответствует биполярному иону:

Запишем формулу аланина как внутренней соли:

Исходя из этой структурной формулы, напишем уравнения реакций:

Внутренняя соль аминокислоты реагирует с основаниями как кислота, с кислотами – как основание. Кислотная группа – N + H3, основная – COO — .

Задание При действии на раствор 9,63 г неизвестной моноаминокарбоновой кислоты избытком азотистой кислоты было получено 2,01 л азота при 748 мм. рт. ст. и 20 o С. Определите молекулярную формулу этого соединения. Может ли эта кислоты быть одной из природных аминокислот? Если да, то какая это кислота? В состав молекулы этой кислоты не входит бензольное кольцо.
Решение Напишем уравнение реакции:

Найдем количество вещества азота при н.у., применяя уравнение Клапейрона-Менделеева. Для этого температуру и давление выражаем в единицах СИ:

T = 273 + 20 = 293 K;

P = 101,325 × 748 / 760 = 99,7 кПа;

Читайте так же:  Диета лизина и аргинина

n(N2) = 99,7 × 2,01 / 8,31 × 293 = 0,082 моль.

По уравнению реакции находим количество вещества аминокислоты и её молярную массу.

Определим аминокислоту. Составим уравнение и найдем x:

14x + 16 + 45 = 117;

Из природных кислот такому составу может отвечать валин.

Аминокислоты и белки

Аминокислоты

В зависимости от взаимного расположения обеих функциональных групп различают α-, β – и γ-аминокислоты:

CH3-CH(NH2)-COOH (α-аминопропионованя кислота)

Для аминокислот характерны следующие виды изомерии: углеродного скелета, положения функциональных групп и оптическая изомерия.

Физические свойства аминокислот

Аминокислоты – твердые кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде. Они плавятся при высоких температурах с разложением.

Аминокислоты получают путем замещения галогена на аминогруппу в галогензамещенных карбоновых кислотах. В общем виде уравнение реакции будет выглядеть так:

Химические свойства аминокислот

Аминокислоты – амфотерные соединения. Они реагируют как с кислотами, так и с основаниями:

При растворении аминокислот в воде аминогруппа и карбоксильная группа взаимодействуют друг с другом с образованием соединений, называемых внутренними солями:

Молекулу внутренней соли называют биполярным ионом.

Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, щелочную и кислотную среду в зависимости от количества функциональных групп. Например, глутаминовая кислота образует кислый раствор, поскольку в её составе две карбоксильные группы и одна аминогруппа, а лизин – щелочной раствор, т.к. в её составе одна карбоксильная группа и две аминогруппы.

Две молекулы аминокислоты могут взаимодействовать друг с другом. При этом происходит отщепление молекулы воды и образуется продукт, в котором фрагменты молекулы связаны между собой пептидной связью (-CO-NH-). Например:

Полученное соединение называют дипептидом. Вещества, построенные из многих остатков аминокислот, называются полипептидами. Пептиды гидролизуются под действием кислот и оснований.

α-Аминокислоты играют особую роль в природе, поскольку при их совместной поликонденсации в природных условиях образуются важнейшие для жизни вещества – белки.

Также для аминокислот характерны все химические свойства карбоновых кислот (по карбоксильной группе) и аминов (по аминогруппе).

В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций создают молекулы белков с большим разнообразием свойств. Кроме того, аминокислотные остатки в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул разных белков образуют сложные комплексы, например, фотосинтетический комплекс.

Белки обладают свойством амфотерности, то есть в зависимости от условий проявляют как кислотные, так и осно́вные свойства. В белках присутствуют несколько типов химических группировок, способных к ионизации в водном растворе: карбоксильные остатки боковых цепей кислых аминокислот (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и азотсодержащие группы боковых цепей основных аминокислот (в первую очередь, ε-аминогруппализина и амидиновый остаток CNH(NH2)аргинина, в несколько меньшей степени —имидазольный остаток гистидина).

Белки различаются по степени растворимости в воде. Водорастворимые белки называются альбуминами, к ним относятся белки крови и молока. К нерастворимым, или склеропротеинам, относятся, например, кератин (белок, из которого состоят волосы, шерсть млекопитающих, перья птиц и т. п.) и фиброин, который входит в состав шёлка и паутины. Растворимость белка определяется не только его структурой, но внешними факторами, такими как природа растворителя, ионная сила и pH раствора.

Аминокислоты простые и сложные

Аминокислоты классифицируют по следующим структурным признакам.

I. Классификация по взаимному положения функциональных групп

В зависимости от взаимного расположения амино- и карбоксильной групп аминокислоты подразделяют на α- , b- , g- , d- , e- и т. д.

Греческая буква при атоме углерода обозначает его удаленность от карбоксильной группы.

II. Классификация по строению бокового радикала (функциональным группам)

Алифатические аминокислоты

Оксимоноаминокарбоновые кислоты (содержат-ОН-группу): серин, треонин.

Моноаминодикарбоновые кислоты (содержат СООН-группу): аспартат, глутамат (за счёт второй карбоксильной группы несут в растворе отрицательный заряд).

Амиды моноаминодикарбоновых кислоты (содержат NH2СО-группу): аспарагин, глутамин.

Диаминомонокарбоновые кислоты (содержат NH2-группу): лизин, аргинин (за счёт второй аминогруппы несут в растворе положительный заряд).

Ароматические аминокислоты: фенилаланин, тирозин, триптофан.

Гетероциклические аминокислоты: триптофан, гистидин, пролин.

Иминокислоты аминокислоты: пролин.

III. Классификация по полярности бокового радикала (по Ленинджеру)

Выделяют четыре класса аминокислот, содержащих радикалы следующих типов.

Гидрофобные аминокислоты располагаются внутри молекулы белка, тогда как гидрофильные – на внешней поверхности, что делает гидрофильными и хорошо растворимыми в воде молекулы белка.

Благодаря этому свойству белки хорошо связывают воду, удерживая жидкость в крови, в межклеточном пространстве и внутри клеток.

1. Неполярные (гидрофобные)

К неполярным (гидрофобным) относятся аминокислоты с неполярными R-группами и одна серусодержащая аминокислота:

Читайте так же:  Креатин норма у взрослого

— алифатические: аланин, валин, лейцин, изолейцин

— ароматические: фенилаланин, триптофан.

2. Полярные незаряженные

Полярные незаряженные аминокислоты по сравнению с неполярными лучше растворяются в воде, более гидрофильны, так как их функциональные группы образуют водородные связи с молекулами воды.

К ним относятся аминокислоты, содержащие:

— полярную ОН-группу (оксиаминокислоты): серин, треонин и тирозин

— амидную группу: глутамин, аспарагин

— и глицин (R-группа глицина, представленная одним атомом водорода, слишком мала, чтобы компенсировать сильную полярность a-аминогруппы и a-карбоксильной группы).

3. Заряженные отрицательно при рН-7 (кислые)

Аспарагиновая и глутаминовая кислоты относятся к отрицательно заряженным аминокислотам.

Они содержат по две карбоксильные и по одной аминогруппе, поэтому в ионизированном состоянии их молекулы будут иметь суммарный отрицательный заряд:

4. Заряженные положительно при рН-7 (основные)

К положительно заряженным аминокислотам принадлежат лизин, гистидин и аргинин.

В ионизированном виде они имеют суммарный положительный заряд:

В зависимости от характера радикалов природные аминокислоты также подразделяются на нейтральные, кислые и основные. К нейтральным относятся неполярные и полярные незаряженные, к кислым – отрицательно заряженные, к основным – положительно заряженные.

IV. Классификация по кислотно-основным свойствам

В зависимости от количества функциональных групп различают кислые, нейтральные и основные аминокислоты.

Основные

Аминокислоты, в которых число аминогрупп превышает число карбоксильных групп, называют основными аминокислотами: лизин, аргинин, гистидин:

Кислые

Если в аминокислотах имеется избыток кислотных групп, их называют кислыми аминокислотами: аспарагиновая и глутаминовая кислоты:

Все остальные аминокислоты относятся к нейтральным.

V. По числу функциональных групп

Аминокислоты по числу функциональных групп можно разделить моноаминомонокарбоновые, моноаминодикарбоновые, диаминомонокарбоновые:

VI.Биологическая классификация (по способности синтезироваться в организме человека и животных)

Заменимые аминокислоты – десять из 20 аминокислот, входящих в состав белков, могут синтезироваться в организме человека. К ним относятся: глицин (гликокол), аланин, серин, цистеин, тирозин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты, аспарагин, глутамин, пролин.

Незаменимые аминокислоты (8 аминокислот) – не могут синтезироваться в организме человека и животных и должны поступать в организм в составе белковой пищи.

Абсолютно незаменимых аминокислот восемь: валин, изолейцин, лейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан.

Незаменимые аминокислоты входят часто в состав пищевых добавок, используются в качестве лекарственных препаратов.

Условно незаменимые (2 аминокислоты) — синтезируются в организме, но в недостаточном количестве, поэтому частично должны поступать с пищей. Такими аминокислотами являются гистидин, аргинин.

Для детей также незаменимыми являются гистидин и аргинин.

Для человека одинаково важны оба типа аминокислот: и заменимые, и незаменимые. Большая часть аминокислот идет на построение собственных белков организма, но без незаменимых аминокислот организм существовать не сможет.

При недостатке каких-либо аминокислот в организме человека в течение непродолжительного времени могут разрушаться белки соединительной ткани, крови, печени и мышц, а полученный из них «строительный материал» — аминокислоты идут на поддержание нормальной работы наиболее важных органов — сердца и мозга.

Дефицит аминокислот приводит к ухудшению аппетита, задержке роста и развития, жировой дистрофии печени и другим тяжелым нарушениям.

При этом наблюдается снижение аппетита, ухудшение состояния кожи, выпадение волос, мышечная слабость, быстрая утомляемость, снижение иммунитета, анемия.

Избыток аминокислот может вызвать развитие тяжелых заболеваний, особенно у детей и в юношеском возрасте. Наиболее токсичными являются метионин (провоцирует риск развития инфаркта и инсульта), тирозин (может спровоцировать развитие артериальной гипертонии, привести к нарушению работы щитовидной железы) и гистидин (может способствовать возникновению дефицита меди в организме и привести к заболеваниям суставов, ранней седине, тяжелым анемиям).

Видео (кликните для воспроизведения).

В условиях нормального функционирования организма, когда присутствует достаточное количество витаминов (В6, В12, фолиевой кислоты) и антиоксидантов (витамины А, Е, С и селен), избыток аминокислот не наносит вред организму.

Источники


  1. Краткий справочник по оформлению актов федеральных органов государственной власти. — М.: Известия, 1997. — 144 c.

  2. Гимнастика и активный образ жизни во время беременности / Коллектив авторов. — М.: Мир и Образование, 2010. — 408 c.

  3. Исламов, Т. М. Восточная Европа в силовом поле великих держав. Трансильванский вопрос. 1940-1946 годы / Т.М. Исламов, Т.А. Покивайлова. — М.: Индрик, 2008. — 240 c.
Аминокислоты простые и сложные
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here