Аминокислоты процессы в рибосомах

Сегодня предлагаем ознакомится со статьей на тему: аминокислоты процессы в рибосомах с профессиональным описанием и объяснением.

Биосинтез белка. Генетический код

Наследственная информация – это информация о строении белка (информация о том, какие аминокислоты в каком порядке соединять при синтезе первичной структуры белка).

Информация о строении белков закодирована в ДНК, которая у эукариот входит в состав хромосом и находится в ядре. Участок ДНК (хромосомы), в котором закодирована информация об одном белке, называется ген.

Транскрипция – это переписывание информации с ДНК на иРНК (информационную РНК). иРНК переносит информацию из ядра в цитоплазму, к месту синтеза белка (к рибосоме).

Трансляция – это процесс биосинтеза белка. Внутри рибосомы к кодонам иРНК по принципу комплементарности присоединяются антикодоны тРНК. Рибосома пептидной связью соединяет между собой аминокислоты, принесенные тРНК, получается белок.

Реакции транскрипции, трансляции, а так же репликации (удвоения ДНК) являются реакциями матричного синтеза. ДНК служит матрицей для синтеза иРНК, иРНК служит матрицей для синтеза белка.

Генетический код – это способ, с помощью которого информация о строении белка записана в ДНК.

Свойства генкода

1) Триплетность: одна аминокислота кодируется тремя нуклеотидами. Эти 3 нуклеотида в ДНК называются триплет, в иРНК – кодон, в тРНК – антикодон (но в ЕГЭ может быть и «кодовый триплет» и т.п.)

2) Избыточность (вырожденность): аминокислот всего 20, а триплетов, кодирующих аминокислоты – 61, поэтому каждая аминокислота кодируется несколькими триплетами.

3) Однозначность: каждый триплет (кодон) кодирует только одну аминокислоту.

4) Универсальность: генетический код одинаков для всех живых организмов на Земле.

Задачи на количество нуклеотидов/аминокислот
3 нуклеотида = 1 триплет = 1 аминокислота = 1 тРНК

Задачи на АТГЦ
ДНК иРНК тРНК
А У А
Т А У
Г Ц Г
Ц Г Ц

Синтез белка

Участок молекулы ДНК имеет следующий состав:
Г-А-Т-Г-А-А-Т-А-Г-Т-Г-Ц-Т-Т-Ц. Перечислите не менее трех последствий, к которым может привести случайная замена седьмого нуклеотида тимина на цитозин (Ц).

1) произойдет генная мутация — изменится кодон третьей аминокислоты;
2) в белке произойдёт замена одной аминокислоты на другую (иле на вал), в результате изменится первичная структура белка;
3) могут измениться все остальные структуры белка, что повлечет за собой появление у организма нового признака.
4*) если после сплайсинга этот нуклеотид окажется третим нуклеотидом триплета или некодирующим участком ДНК, то может не произойти никаких изменений.
5*) если это часть управляющего участка (промотор, оператор), то синтез белка может прекратиться.
=======
*Сложно! Если не понимаете, то запоминать не надо!

Чем объясняется огромное разнообразие белков, образующихся в живых организмах? Укажите не менее трех причин.

1) В состав белков входит 20 видов аминокислот. Количество вариантов белка, состоящего из ста аминокислот, составляет 20 100 .
2) В состав белков могут входить разнообразные небелковые компоненты, например, углеводы в гликопротеинах, гем в гемоглобине.
3) Генные мутации, постоянно происходящие в организмах, приводят к изменению структуры белка, кодируемого данным геном.

Какова роль нуклеиновых кислот в биосинтезе белка?

ДНК содержит информацию для синтеза белка, иРНК переносит эту информацию к рибосоме, рРНК входит в состав рибосом, тРНК доставляет к рибосоме аминокислоты.

Почему реакции биосинтеза белка называют матричными?

В основе реакций матричного синтеза лежит комплементарное взаимодействие между нуклеотидами. Образуются полимеры, строение которых полностью определяется строением исходного вещества – матрицы. ДНК является матрицей для синтеза иРНК, а иРНК является матрицей для синтеза белка.

Что служит матрицей для синтеза и-РНК?

и-РНК синтезируется на матрице ДНК в процессе транскрипции.

Какие процессы происходят на рибосоме при биосинтезе белка?

1. К кодону, находящемуся в А-участке рибосомы, по принципу комплементарности присоединяется антикодон тРНК, несущей определенную аминокислоту.
2. рРНК катализирует образование пептидной связи между двумя находящимися радом (в А- и П-участках) аминокислотами. При этом вся цепочка, находившаяся в П-участке, «перевешивается» на аминокислоту, находящуюся в А-участке.
3. Рибосома сдвигается на один кодон. Пустая тРНК, стоявшая в П-участке, уходит в цитоплазму, тРНК с полипептидом оказывается в П-участке, а в А-участке оказывается новый, еще не транслированный кодон.

В каких случаях изменение последовательности нуклеотидов ДНК не влияет на структуру и функции соответствующего белка?

1) Если изменился третий нуклеотид триплета и получился триплет, кодирующий ту же самую аминокислоту.
2) Если изменения произошли в интроне, который будет вырезан в процессе сплайсинга.

В каких реакциях обмена веществ осуществляется связь между ядром, ЭПС, рибосомами, митохондриями?

В реакциях биосинтеза белка: в ядре синтезируется иРНК, в шероховатой ЭПС на рибосомах синтезируется белок, митохондрии поставляют АТФ для этих процессов.

В пробирку поместили рибосомы из разных клеток, весь набор аминокислот и одинаковые молекулы и-РНК и т-РНК, создали все условия для синтеза белка. Почему в пробирке будет синтезироваться один вид белка на разных рибосомах?

Рибосома осуществляет сборку молекулы белка в соответствии с информацией, записанной в иРНК. Поскольку иРНК поместили одинаковые, то и белки будут одинаковые.

Процессы синтеза, созревания, транспорта и деградации белков

Рибосома. – рибонуклеопротеиновые частицы (РНК + белок) / r-белки / рибосомальные белки. У прокариот рассеяны по всей цитоплазме, у эукариот локализованы в цитоплазе. В клетках с интенсивным синтезом белка часть рибосом прикреплены к ЭПР, часть свободны. На свободных рибосомах осуществляется синтез белка для внутриклеточных нужд, поэтому их больше в эмбриональных и быстроразмножающихся клетках. Все рибосомы цитоплазматического матрикса образуются в ядрышках эукариотических клеток. Эукариоты имеют специальные митохондриальные и хлоропластные рибосомы, они образуются в органеллах.

Виды рибосом. Строение рибосомы, малая и большая субъединицы. Состав субъединиц – рибосомальные рнк, рибосомальные белки.

Полные рибосомные частицы и их субъединицы обозначаются в соответствии с коэффициентом седиминтации, выраженном в единицах Сведберга.

Читайте так же:  Спортивное питание для человека

Всем прокариотам свойственны 70S рибосомы. Соотношение белка к РНК – 2:1. Состоит из двух субъединиц: 50S и 30S. Каждая содержит рРНК и определенное число небольших белков. У E.coli малая субъединица состоит из 1 рРНК (16S) и 21 рибосомального белка (S1, S2, S3 и тд.). Большая субъединица содержит 2 рРНК (23S, 5S) и 31белок (L1, L2, L3 и тд.). Полная рибосома имеет ассиметричное строение. На малой 4 отдела: гоовка, шейка, тело и основание/платформа. У большой хорошо различим центральный выступпротурбанец, в кот. находится 5S рРНК, основной массив, в кот. находится белок L7, и бороздка м/д ними, в кот. находится пептидилтрансферазный сайт. Мд большой и малой субъединицей образуется полость, в кот. открывается большинство активных сайтов рибосомы.

Эукариоты имеют 80S рибосомы. Имеют больше рРНК и белков. Их соотношение 1:1. Состоят из малой (40S) и большой (60S) субъединицы. Малая содержит 18S рРНК и 33 рибосомальных белка. Большая – 3 цепи рРНК (5S, 5.8S, 28S) и 45-50 белков.

[1]

Рибосомы органелл отличаются от цитомпазматических. Содержат 70% РНК и напоминают бактериальные рибосомы.

Функциональные центры рибосомы (а-сайт, р-сайт, птф-сайт, м-сайт, е-сайт).

Рибосома – кооперативная структура, кот. зависит от взаимодействия своих активных сайтов. Сайт А – участвует в связывании очередной аминоацил-тРНК, в нем находится кодон мРНК, кот. диктует рибосоме тип входящей аминоацил-тРНК/следующую аминокислоту растущего полипептида. Сайт Р – участок связывание пептидил-тРНК – растущий петтид, кот. связан своим С-концом с тРНК, кот. принесла последний аминокислотный остаток к рибосоме. Сайт Е – участок выхода тРНК из рибосомы. Деацелированная тРНК удерживается сайтом Е короткое время. У эукариот нет этого сайта, из Р-сайта уходит сразу в цитоплазму. Каталитический сайт пептидилтрансферазы – находится на границе А и Р-сайтов, катализирует образование пептидной связи. ГТФ-азный центр – место посадки ГТФ, содействует запуску гидролиза АТФ

Биосинтез рибосомы, этапы процессинга рРНК. Химические модификации рРНК. Особенности строения и созревания рибосомы эукариот.

Процессинг рРНК: нарезание первичного транскрипта, метилирование, сплайсинг. У эукариот все рРНК синтезируются как часть одного транскрипта. Он нарезается с помощью экзо и эндонуклеаз на зрелые рРНК. Предшественник содержит 18, 5.8, 28S рРНК и называется 45S РНК. Процессинг рРНК требует участия мяРНК. У некоторых организмов в составе предшественника 28S РНК находятся вставки/интраны, кот. удаляются в результате процессинга и фрагменты РНК сшиваются в результате сплайсинга.

У прокариот предшественник рРНК содержит 16, 23, 5S рРНК + несколько предшественников тРНК. 3 и 5’ концы сближены за счет комплиментарно прилегающих пар оснований. Такая структура разрезается РНКазойIII. Оставшиеся рибонуклеотиды отрезаются экзонуклеазами/подравнивание.

Малые ядрышковые РНК (мякРНК).

Малые ядерные РНК — особые РНК эукариот. Некоторые из них участвуют в процессинге, входя в сложный комплекс — сплайсингосому. Они способствуют вырезанию интронов из пре-мРНК и последующему сшиванию концов экзонов. Такие мяРНК называются U-PHK из-за необычайно большого количества в них урацила и его модифицированных форм. МяРНК функционируют в комплексе с белками, образуя малые ядерные рибонуклеопротеины (мяРНП).

1. На З’-конце молекулы всегда находятся четыре неспаренных нуклеотида, причем три из них — это обязательно ССА. 5′ и З’-концы молекулы РНК образуют акцепторный стебель, благодаря комплиментарному спариванию 7 нуклеотидов.

2. У всех молекул имеется шпилька ТψС, обозначаемая так потому что она содержит два необычных остатка: риботимидин (Т) и псевдоуриднн (ψ), Тринуклеотид TψC всегда расположен в одном и том же месте петли. Сама шпилко состоит из 5 спаренных оснований, включая пару GC, кот. находится перед петлей.

3. В антикодоновой шпильке стебель всегда представлен семью спаренными основаниями. Триплет, комплементарный родственному кодону – антнкодон — находится в петле, состоящей из семи неспареных нуклеотидов.

4. Еще одна шпилька состоит из стебля длиной три-четыре пары нуклеотидов и петли варьирующего размера, часто содержащей урацил в восстановленной форме -дигидроурацил (Д-петля).

Процесс трансляции. Стадии синтеза белка. Аминоацил-тТРНК-синтетазы (АРСазы), строение, функции. Претрансферное и посттрансферное редактирование ошибочного синтеза аминоацил-тРНК. Этап инициации трансляции. Рамка считывания. Универсальный код. Старт-кодон, первая аминокислота. Факторы инициации. RBS-участки мРНК, последовательность Шайна-Дальгарно. трансляционно-инициаторные районы. Факторы элонгации. Элонгационный цикл. Терминация, стоп-кодоны. Факторы терминации. Особенности процесса трансляции у эукариот.

Трансляция — это перевод информации, заложенной в последовательности нуклеотидов мРНК, в последовательность аминокислотных остатков полипептидных цепей. В ходе трансляции синтезируются все белки клетки. Сначала происходит активирование аминокислот и присоединение их к соответствующим тРНК. Затем протекает сборка полипептидной цепи на рибосомах, что иногда называют собственно трансляцией. Как и другие матричные процессы, трансляция протекает в три этапа: инициация, элонгация, терминация.

Активирование аминокислот. Реакции протекают в растворимой части цитоплазмы.

На этой стадии происходит:

активирование аминокислот за счет энергии АТФ,

«узнавание» (рекогниция) тРНК своих аминокислот с помощью специальных ферментов,

акцептирование этих аминокислот.

Аминокислоты активируются особыми ферментами — аминоацил-тРНК-синтетазами (иногда их называют сокращенно АРСазами — осуществляют присоединение аминокислоты к молекуле транспортной РНК) и присоединяются к определенным тРНК. Ферменты обладают двойной специфичностью: к определенной аминокислоте и к соответствующей ей тРНК. Реакция активирования протекает в каталитическом центре фермента в два этапа.

АТФ + аминокислота => связанный с ферментом промежуточный продукт – аминоациладенилат. СООН-группа аминокислоты связывается ангидридной связью с б’-фосфатной группой АМФ с выделением пирофосфата, при этом аминоациладенилат приобретает от АТФ часть энергии, необходимой для образования пептидной связи.

I.

II.

Перенос аминоацильного остатка на специфическую тРНК. СООН-группа аминокислоты образует сложноэфирную связь с З’-ОН-группой концевого аденозинового остатка тРНК.

Итог реакции: этерификация каждой аминокислоты соответствующей молекулой тРНК, т. е. образование аминоацил-тРНК. В ходе этого процесса каждая аминокислота активируется и связывается со специфичной для нее «своей» тРНК. Молекулы тРНК нагруженные аминокислотой переносятся к рибосомам, где образуется полипептидная цепь. => тРНК – адаптер, приспособленный для включения аминокислот в растущую цепь в определенном порядке.

Читайте так же:  Последовательность аминокислот в полипептидной

Некоторые аминокислоты отличаются друг от друга очень слабо, например, лишь одной метильной группой (изолейцин и валин, аланин и глицин). Для таких случаев во многих аминоацил-тРНК синтетазах эволюционировали механизмы, избирательно расщепляющие ошибочно синтезированные продукты. Процесс их распознавания и гидролиза называют редактированием. Избирательное расщепление аминоацил-аденилата называют претрансферным редактированием, так как оно происходит до переноса аминокислотного остатка на тРНК, а расщепление готовой аминоацил-тРНК — посттрансферным редактированием. Претрансферное редактирование, как правило, происходит в том же активном центре, что и аминоацилирование. Посттрансферное редактирование требует попадания 3′-конца аминоацил-тРНК с прикреплённым к нему остатком аминокислоты во второй активный центр аминоацил-тРНК синтетазы — редактирующий. Этот второй активный центр есть не у всех аминоацил-тРНК синтетаз, а у тех, у которых есть, находится в отдельном домене глобулы фермента. Встречаются также свободно плавающие ферменты, участвующие в посттрансферном редактировании. После гидролиза разъединённые аминокислота и тРНК (или аминокислота и АМФ) высвобождаются в раствор.

Инициация. Инициация — это одна из наиболее сложных стадий трансляции. На этой стадии из отдельных компонентов собирается аппарат для синтеза белка и протекают подготовительные реакции:

Сборка рибосом – организующих центров процесса трансляции. Если рибосома не связана с мРНК, она диссоциирует на составляющие ее субъединицы (у прокариот — 30S и 50S, в эукариотических клетках — 40S и 60S).

В процессе трансляции полипептидная цепь начинает строиться с N-конца и завершается С-концом, т. е. имеет направление NН2СООН.

Началом синтеза белка в мРНК является сочетание трех нуклеотидов; АУГ. Если эти нуклеотиды стоят внутри цепи мРНК, то они кодируют аминокислоту метионин. Предполагают, что в некоторых случаях инициирующим кодоном может быть ГУГ (будучи внутренним, он кодирует аминокислоту валин).

В клетках прокариот существуют две метиониновые тРНК.

тРНКм мет – акцептирует остатки аминокислоты метионина и включает их в полипептидные цепи.

тРНКф мет – служит для инициации синтеза белков, т. е. является инициаторной.

Обе эти тРНК акцептируют аминокислоту метионин, образуя метионил-тРНК.

Еслм метионин присоединяется к тРНКф мет , то происходит реакция трансформилирования с образованием формилметионин-тРНКф мет . Блокирование аминогруппы метионина формильным остатком позволяет этой аминокислоте первой встать в рибосому, начать рост полипептидной цепи.

Факторы инициации трансляции: IF-1, IF-2, IF-3 + ГТФ

Результат: собранная и готовая к синтезу рибосома

[2]

Функциональные центры – полости в рибосоме, где специфически связываются молекулы, участвующие в синтезе. 30S субъединица отвечает за выбор и связывание аминоацил-тРНК. Аминоацил-тРНК связывается в А-сайте/аминоацил-тРНК-связывающем на 30S субъединице, остальное свешивается в 50S субъединицу. Рядом с А-участком располагается Р-участок/пептидил-тРНК-связывающий, куда помещается пептидил-тРНК. Формилметионин-тРНКф мет занимает Р-сайт, ее антикодон УАЦ связан с кодоном АУГ на мРНК. А-сайт свободен, в него встает след. кодон мРНК и соответствующая ему амиоацил-тРНК.

У эукариот инициаторной (первой) также является метионил-тРНК, однако в отличие от таковой прокариот она не формилируется, а реагирует с факторами инициации eIF-1, elF-2, elF-3, с 40S- субчастицей рибосом и мРНК. Реакции идут по той же схеме, что и у прокариот.

Так на стадии инициации собирается весь аппарат для синтеза полипептидной цепи. Факторы инициации повторно используются для инициации синтеза новых цепей.

Активирование аминокислот и перенос их в рибосому

Известно, что синтез пептидной связи из свободных аминокислот протекает с поглощением энергии в 12 кДж/моль. Поэтому закономерным явилось предположение о том, что биосинтез белка должен быть сопряжен с окислительными процессами или с распадом соединений с макроэргическими связями. Развитие этой идеи привело к обнаружению ферментативного процесса активирования аминокислот при посредстве АТФ.

Первый этап этого процесса – взаимодействие аминокислоты с АТФ с образованием аминоациладенилата и пирофосфата. Он протекает под действием активирующего аминокислоты фермента:

В аминоациладенилате, который остается связанным с ацилирующим ферментом и не обнаруживается в свободном состоянии, аминоацильная группа образует смешанный ангидрид с остатком фосфорной кислоты аденозин-5¢-фосфата. Связь аминоациладенилата с ферментом очень прочна и чтобы освободить аминоациладенилат, необходимо денатурировать белковую часть фермента. В связанном с ферментом состоянии аминоациладенилаты инертны и не могут быть использованы в синтезе белков в составе ферментного комплекса. Хотя выделенные в индивидуальном состоянии аминоациладенилаты легко могут взаимодействовать с различными нуклеофильными соединениями, содержащими подвижные атомы водорода с образованием соответствующих аминоацильных производных.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Да какие ж вы математики, если запаролиться нормально не можете. 8295 —

| 7248 — или читать все.

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

Синтез белков обеспечивают рибосомы

Трансляция (синтез белка)

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

Трансляция (англ. translation – перевод) – это биосинтез белка на матрице мРНК.

После переноса информации с ДНК на матричную РНК начинается синтез белков. Каждая зрелая мРНК несет информацию только об одной полипептидной цепи. Если клетке необходимы другие белки, то необходимо транскрибировать мРНК с иных участков ДНК.

Биосинтез белков или трансляция происходит на рибосомах, внутриклеточных белоксинтезирующих органеллах, и включает 5 ключевых элементов:

  • матрица – матричная РНК,
  • растущая цепь – полипептид,
  • субстрат для синтеза – 20 протеиногенных аминокислот,
  • источник энергии – ГТФ,
  • рибосомальные белки, рРНК и белковые факторы.

Выделяют три основных стадии трансляции: инициация, элонгация, терминация.

Для инициации необходимы мРНК, ГТФ, малая и большая субъединицы рибосомы, три белковых фактора инициации (ИФ-1, ИФ-2, ИФ-3), метионин и тРНК для метионина.

Читайте так же:  Витамины в ампулах показания к применению

В начале этой стадии формируются два тройных комплекса:

  • первый комплекс – мРНК + малая субъединица + ИФ-3,
  • второй комплекс – метионил-тРНК + ИФ-2 + ГТФ.

После формирования тройные комплексы объединяются с большой субъединицей рибосомы. В этом процессе активно участвуют белковые факторы инициации, источником энергии служит ГТФ. После сборки комплекса инициирующая метионил-тРНК связывается с первым кодоном АУГ матричной РНК и располагается в П-центре (пептидильный центр) большой субъединицы. А-центр (аминоацильный центр) остается свободным, он будет задействован на стадии элонгации для связывания аминоацил-тРНК.

События стадии инициации

После присоединения большой субъединицы начинается стадия элонгации.

Для этой стадии необходимы все 20 аминокислот, тРНК для всех аминокислот, белковые факторы элонгации, ГТФ. Удлинение цепи происходит со скоростью примерно 20 аминокислот в секунду.

Элонгация представляет собой циклический процесс. Первый цикл (и следующие циклы) элонгации включает три шага:

  1. Присоединение аминоацил-тРНК (еще второй) к кодону мРНК (еще второму), аминокислота при этом встраивается в А-центр рибосомы. Источником энергии служит ГТФ.
  2. Фермент пептидилтрансфераза осуществляет перенос метионина с метионил-тРНК (в П-центре) на вторую аминоацил-тРНК (в А-центре) с образованием пептидной связи между метионином и второй аминокислотой. При этом уже активированная СООН-группа метионина связывается со свободной NH2-группой второй аминокислоты. Здесь источником энергии служит макроэргическая связь между аминокислотой и тРНК.
  1. Фермент транслоказа перемещает мРНК относительно рибосомы таким образом, что первый кодон АУГ оказывается вне рибосомы, второй кодон (на рисунке ) становится напротив П-центра, напротив А-центра оказывается третий кодон (на рисунке ). Для этих процессов необходима затрата энергии ГТФ. Так как вместе с мРНК перемещаются закрепленные на ней тРНК, то инициирующая первая тРНК выходит из рибосомы, вторая тРНК с дипептидом помещается в П-центр.

Последовательность событий стадии элонгации

Второе повторение цикла – начинается с присоединения третьей аминоацил-тРНК к третьему кодону мРНК, аминокислота-3 становится в А-центр. Далее трансферазная реакции повторяется и образуется трипептид, занимающий А-центр, после чего он смещается в П-центр в транслоказной реакции..

В пустой А-центр входит четвертая аминоацил-тРНК и начинается третий цикл элонгации:

Образование пептидной связи при встраивании четвертой аминокислоты в пептид.
Субъединицы рибосомы, большая часть транспортных РНК и матричная РНК не показаны.

Цикл элонгации (реакции 1,2,3) повторяется столько раз, сколько аминокислот необходимо включить в полипептидную цепь.

Терминация

Синтез белка продолжается до тех пор, пока рибосома не достигнет на мРНК особых терминирующих кодонов – стоп-кодонов УАА, УАГ, УГА. Данные триплеты не кодируют ни одной из аминокислот, их также называют нонсенс-кодоны . При вхождении этих кодонов внутрь рибосомы происходит активация белковых факторов терминации, которые последовательно катализируют:

  1. Гидролитическое отщепление полипептида от конечной тРНК.
  2. Отделение от П-центра последней, уже пустой, тРНК.
  3. Диссоциацию рибосомы.

Источником энергии для завершения трансляции является ГТФ.

Реакции стадии терминации

Полирибосомы

По причине того, что продолжительность жизни матричной РНК невелика, перед клеткой стоит задача использовать ее максимально эффективно, т.е. получить максимальное количество «белковых копий». Для достижения этой цели на каждой мРНК может располагаться не одна, а несколько рибосом, встающих последовательно друг за другом и синтезирующих пептидные цепи. Такие образования называются полирибосомы.

Система активации и транспорта аминокислот в рибосомы

В клетке аминокислоты, как правило, не существуют в свободном виде. Они взаимодействуют с тРНК и сохраняются в виде аминоацил-тРНК (аа-тРНК). Биологический смысл такой мобилизации тРНК заключен в том, что аминокислоты при этом предохраняются от действия катаболических ферментов и не сгорают в клетке, а используются для синтеза белка. Лишь при избытке какой-нибудь из аминокислот часть ее остается не связанной с тРНК и через реакции переаминирования вовлекается в цикл лимонной кислоты для энергетического обмена.

[3]

Аминокислота присоединяется ковалентной аминоацильной связью между СООН-группой АК и гидроксильной группой 3′-углеродного атома рибозы к 3′-концевому аденозину ССА-триплета тРНК. Аминоацильная связь является макроэргической, поэтому ее образование можно рассматривать как активирование аминокислоты. В последующем энергия этой связи используется для образования пептидной связи.

Процесс образования аа-тРНК складывается из двух реакций. Первая представляет собой взаимодействие аминокислоты с АТР. В результате этой реакции, катализируемой аа-тРНК-синтетазой и обозначаемой как реакция первичной активации карбоксила (реакция активирования аминокислоты), образуются аминоациладенилат и пирофосфат:

Аа-тРНК-синтетаза, Mg 2+

Аминоациладенилат остается связанным с аа-тРНК в виде нековалентного комплекса до тех пор, пока не произойдет вторая реакция: акцептирование активированного аминокислотного остатка, или перенос его на концевую группу тРНК. Эта реакция также катализируется аа-тРНК-синтетазой:

В результате этой реакции карбоксильная группа АК переносится на 3′-ОН группу рибозы концевого аденозина тРНК и образуется конечный продукт – аа-тРНК, а сама аа-тРНК-синтетаза и АМР высвобождаются.

Таким образом, аа-тРНК-синтетазы выполняют исключительно важную роль в реализации генетической информации. С помощью этих ферментов осуществляется специфический отбор аминокислот и «зашифровка», которая заключается в присоединении каждой аминокислоты к специальному адаптеру, способному узнавать кодон для нее на мРНК. Именно на уровне аа-тРНК-синтетаз происходит специфическая подготовка к переводу 4-буквенного генетического кода в 20-буквенный код белков. Ферментативное аминоацилирование тРНК, несомненно, выполняет кодирующую функцию.

Роль тРНК в трансляции

В белоксинтезирующей системе тРНК выполняет следующие три важные функции: а) акцепторную (с помощью специфического фермента аминоацил-тРНК-синтетазы присоединяет на одном из концов своей молекулы соответствующую аминокислоту, в результате чего возникает комплекс аминоацил-тРНК); б) транспортную (доставляет аминокислоту в форме аа-тРНК в рибосому для включения ее в растущую полипептидную цепь); в) адапторную (с помощью своего антикодона специфически взаимодействует с комплементарным ему кодоном мРНК и таким образом обеспечивает необходимую последовательность включения аминокислот в синтезируемую полипептидную цепь в соответствии с программой, заданной мРНК). Благодаря адапторной функции, тРНК «дешифрует» генетический код в РНК-матрице и переводит его в аминокислотный код белка. Реализация всех этих функций возможна благодаря уникальной структуре молекул тРНК (см. лекцию ).

Читайте так же:  Бизнес план спортивное питание

Аминоацил-тРНК-синтетазы

Это особый класс ферментов, катализирующих совокупность реакций, составляющих первую стадию биосинтеза белка – строго специфическое соединение аминокислоты с соответствующей ей тРНК. Для каждой АК существует специфическая аа-тРНК-синтетаза. Клетка содержит, по крайней мере, 20 типов аа-тРНК-синтетаз, обладающих специфичностью не только в отношении аминокислоты, но и тРНК. Из-за единообразия функций все тРНК имеют очень сходную пространственную структуру. Поэтому распознавание аа-тРНК-синтетазой своей тРНК должно базироваться на очень тонких различиях строения отдельных тРНК.

Аминоацил-тРНК-синтетазы имеют два активных центра: один небольших размеров, связывающий аминокислоту; и второй, протяженный, ‒ для точного выбора тРНК. АТР связывается в активном центре фермента через ион Mg 2+ с имидазольным радикалом His.

Ферменты, выделенные из одной и той же клетки, но специфичные к разным АК, существенно отличаются по субъединичной структуре и молекулярной массе. Молекулярная масса большинства аа-тРНК-синтетаз составляет примерно 100 кДа, иногда 200 кДа и больше. Эти ферменты являются димерами или тетрамерами, очень редко имеют одну полипептидную цепь, содержащую до 1000 аминокислотных остатков (изолейцил-тРНК-синтетаза, аланил-тРНК-синтетаза). Структура аа-тРНК-синтетаз обеспечивает точную установку тРНК относительно фермента, в результате чего участок аа-тРНК-синтетазы, несущий активированную АК, располагается рядом с 3′-концевым аденозином.

Аминоацил-тРНК-синтетазы работают очень точно: ошибочное аминоацилирование in vivo встречается только приблизительно в одном случае из 10000 циклов этой реакции. Именно в виде аа-тРНК аминокислота непосредственно вовлекается в биосинтез белка, осуществляемый белоксинтезирующей системой клетки. Аминоацил-тРНК-синтетазы очень медленные ферменты, число их оборотов составляет 50-500 каталитических актов в минуту.

Аминоацил-тРНК-синтетазы делят на два класса: класс I (ферменты, переносящие остаток аминокислоты на 2′-ОН группу рибозы); класс II (ферменты, переносящие остаток аминокислоты на 3′-ОН группу концевой рибозы тРНК).

Аминоацил-тРНК-синтетазы существуют в виде высокомолекулярных комплексов – кодосом. Их молекулярная масса ‒ 1,4 мДа. Они включают несколько аа-тРНК-синтетаз и ферменты, модифицирующие аа-тРНК-синтетазы и регулирующие их активность. Это протеинкиназы, метилтрансферазы, фосфопротеинфосфатазы и др.

Аминоацил-тРНК-синтетазам свойственны и неканонические функции. В частности, некоторые митохондриальные аа-тРНК-синтетазы проявляют сплайсирующую активность и участвуют в процессинге мРНК. Механизм этого явления неясен.

Как осуществляется узнавание тРНК аа-тРНК-синтетазами? Элементы узнавания тРНК, по-видимому, отличаются у про- и эукариот. Это было показано в экспериментах: многие бактериальные тРНК плохо аминоацилируются аа-тРНК-синтетазами млекопитающих, и наоборот, тРНК млекопитающих служат плохими субстратами для аа-тРНК-синтетаз Е.соli.

Элементами узнавания у прокариот и дрожжей служат: а) антикодон. (главный элемент узнавания для большинства тРНК); б) Нуклеотиды акцепторного стебля; в) вариабельная шпилька (в том случае, если она достаточно длинная).

Нуклеотиды антикодона остаются основными элементами узнавания как в про-, так и в эукариотических системах. В других случаях элементами узнавания служат несколько оснований в разных участках молекулы тРНК.

Активный центр фермента высокоспецифичен в отношении субстрата, но пределы точности все же существуют. Фермент достаточно легко отличает аминокислоты с сильно различающимися свойствами, но ему трудно отличить похожие аминокислоты, например валин и изолейцин.

В случае ошибочного аденилирования изолейцил-специфический фермент гидролизует валил-АМР, в то время как изолейцил-АМР (возможно из-за гораздо больших размеров) в этот центр не входит. Благодаря этому уменьшается ошибка присоединения изолейцина до 1 на 60000. Не все аа-тРНК-синтетазы имеют такой механизм коррекции. Он нужен только для распознавания похожих аминокислот.

Дата добавления: 2016-11-02 ; просмотров: 782 | Нарушение авторских прав

Биосинтез белков (трансляция)

Биосинтез белков в организмах осуществляется при помощи ри­босом и является матричным синтезом наряду с репликацией и транс­крипцией и носит название трансляции. Матрицей в процессе трансляции служит мРНК. Трансляция отличается от репликации и транскрипции двумя особенностями:

— нет соответствия между числом мономеров в матрице (мРНК) и в продукте реакции (белке);

— матрица (мРНК) и образующаяся на ней полипептидная цепь (белок) не комплементарны друг к другу.

Это означает, что механизм использования матрицы при транс­ляции иной, чем при репликации и транскрипции.

Первичная структура мРНК содержит в себе биологический код (информацию о первичной структуре белков), и в процессе трансляции происходит как бы декодирование этой информации и образование соот­ветствующего белка.

Установлено, что в биологическом коде кодовое число равно трем, т.е. три нуклеотидных остатка (триплет, или кодон) кодируют включение в белок одной аминокислоты. Число разных триплетов равно 4 3 =64 (4 — число нуклеотидных мономеров в РНК). 61 триплет использу­ется для кодирования аминокислот, а три: УАА, УАГ, УГА — являются тер­минирующими — на них обрывается дальнейшее наращивание пептидной цепи белка (табл.15).

Каждый триплет кодирует только одну аминокислоту (свойство специфичности кода); с другой стороны, одна аминокислота может коди­роваться двумя и более (до 6) триплетами (свойство вырожденности ко­да). Например, включение в белок серина кодируется шестью триплета­ми: УЦУ, УЦЦ, УЦА, УЦГ, АГУ и АГЦ (см. табл. 15). Установлено, что био­логический код одинаков для всех живых организмов разной степени организации (свойство универсальности кода).

Путь информации от ДНК к белку представляется следующим образом:

Таблица 15. Биологический код

Прямое комплементарное взаимодействие между аминокислота­ми и триплетами нуклеотидов в мРНК, как уже было сказано выше, не­возможно. Взаимодействие косвенное. Роль посредника (или адаптера) в этом процессе выполняют молекулы тРНК: для каждой аминокислоты своя, что обозначается следующим образом: тРНК Ала (аланиновая тРНК); тРНК Вал (валиновая тРНК) и т.д. Поскольку код вырожденный, то число разных тРНК должно быть не менее 61.

Взаимодействие тРНК с аминокислотами — ферментативный процесс, идущий с поглощением энергии и приводящий к образованию ковалентной связи между аминокислотой и тРНК:

аминокистота+тРНК аминокислоты + АТФ → аа-тРНК аминокислоты +АМФ +Н4Р2О7.

Образуется соединение называемое аминоацил-тРНК (аа-тРНК). Амино­кислота присоединяется к З’-концу нуклеотидной цепи тРНК (где имеется последовательность А-Ц-Ц, общая для всех тРНК). При этом получается сложноэфирная связь за счет карбоксильной группы аминокислоты, и гидроксильной группы концевого остатка адениловой кислоты в тРНК:

Читайте так же:  Можно ли смешивать жиросжигатели

Эта связь является макроэргической, поэтому образование аа-тРНК можно рассматривать как активацию аминокислоты. Данная реак­ция катализируется ферментами аминоацил-тРНК-синтетазами, обла­дающими субстратной специфичностью: каждый фермент катализирует реакцию только одной аминокислоты с соответствующей ей тРНК.

Образовавшиеся аа-тРНК взаимодействуют с мРНК за счет комплементарности соответствующему кодону мРНК триплета нуклеотидов в одной из петель клеверного листа тРНК, называемого антикодоном.

Таким образом, аа-тРНК присоединяется антикодонами к соот­ветствующим кодонам мРНК и образуется последовательность амино­кислот в соответствии с расположением кодонов в мРНК — возникает бе­лок с определенной первичной структурой.

Процесс активации аминокислот происходит в гиалоплазме клетки, а непосредственно синтез белка — на рибосомах.

Таким образом, для биосинтеза белка требуются: мРНК как ге­нетическая матрица, содержащая информацию о первичной структуре белка; аминоацил-тРНК — для чтения «текста» мРНК и как источник ами­нокислот при сборке белка; рибосомы как молекулярные машины для последовательного соединения аминокислот в полипептидную цепь в соответствии с программой мРНК. Кроме того, используется ГТФ как ис­точник энергии при синтезе белка в рибосомах; белковые «факторы», помогающие на разных фазах сборки белка в рибосомах, а также некото­рые ионы как кофакторы ферментов ( Мg 2+ , К + и др.).

Устройство рибосом прокариотов и эукариотов примерно оди­наково. Отличаются они лишь молекулярной массой. У эукариотов она больше, чем у прокариотов. Состоят рибосомы из двух субчастиц — боль­шой и малой; скелет каждой из них образует рРНК, окруженная белками.

Установлено, что рибосомы активны только в полностью соб­ранном виде. Рибосомы, не участвующие в синтезе белка, легко диссо­циируют на субчастицы. Рибосомы могут свободно перемещаться в раз­личные участки клетки, что дает возможность собирать белки в клетке там, где это нужно.

Весь процесс трансляции, протекающий на рибосомах, делят на три стадии: инициация (начало), элонгация (удлинение полипелтидной цеgи) и терминация (окончание).

Элонгация.Синтез полипептида всегда начинается от N-конца и заканчивается С-концом. Наращивание полипептида на одну аминокислоту осуществляется в три этапа.

1. Связывание аа-тРНК 1 . К инициирующему комплексу присое­диняется аа-тРНК 1 , соответствующая первому кодону мРНК (следующему за инициирующим кодоном). Эта аа-тРНК 1 взаимодействует и с мРНК (своим а тикодоном), и с определенными участками рибосомы — назовем их центр связывания. Этот процесс требует энергию одной молекулы ГТФ, а также участия в ней рибосомного белка — фактора элонгации EF1.

2. Образование пептидной связи. Остаток метионина с Met-тРНК 1 переносится на аминогруппу остатка аминокислоты в аа-тРНК 1 . При этом получается дипептидил- тРНК 1 , связанная с кодоном 1 и с цен­тром связывания.

3. Транслокация — перемещение рибосомы относительно мРНК и дипептидил-тРНК 1 . В результате этого дипептидил-тРНК 1 оказывается в области пептидильного центра рибосомы, но по-прежнему связана с пер­вым кодоном мРНК. При этом тРНК Met освобождается из комплекса. Транслокация требует энергию двух молегул ГТФ и внерибосомный белок — фактор элонгации EF2.

Далее эти три этапа повторяются, происходит наращивание пептидной цепи с огромной скоростью: за 1 минуту синтезируется пеп­тид, содержащий 40-60 аминокислот.

Терминация.Удлинение пептидной цепи продолжается до тех пор, пока на пути рибосомы не встретится один из терминирующих триплетов мРНК: УАА, УАГ или УГА. В области этих триплетов при уча­стии внерибосомных белков — факторов терминации — происходит гидро­литическое расщепление связи между пептидом и последней тРНК, осво­бождается готовый белок.

На включение в белок каждой аминокислоты расходуется энер­гия четырех макроэргических молекул: одной АТФ (на стадии синтеза аа-РНК) и трех ГТФ (на стадии элонгации).

Рибосома в ходе трансляции перемещается вдоль мРНК в на­правлении 5′ 3′ -конец. По мере освобождения 5′-конца к нему при­соединяется новая рибосома и т.д. На молекуле мРНК может поместиться несколько рибосом (каждая соответствует примерно 30 кодонам) — воз­никает полирибосома. Чех длиннее пептидная цепь кодируемого белка, тем длиннее молекула РНК и тем больше число рибосом в полирибосоме.

В процессе трансляции по мере удлинения пептидной цепи формируются сразу вторичная и третичная структуры белка. Функцио­нально активный белок образуется окончательно в ходе посттрансляционной достройки.

Регуляция биосинтеза белков.Концентрация многих белков в клетке непостоянна и изменяется в зависимости от условий, например, в зависимости от количества и состава пищи, в процессе онтогенеза, при введении некоторых лекарственных веществ. Это происходит в результа­те регуляции скоростей синтеза и распада белков. На рис.40 указаны процессы, от которых зависит концентрация белков в клетке и которые могут быть точками приложения регуляторных механизмов.

Рис. 40. Основные процессы, от скорости которых зависит концентрация белка в живой клетке: 1 транскрипция; 2 — созревание и транспорт мРНК из ядра в цитоплазму; 3 — трансляция; 4 — пост­трансляционная достройка белка; 5 — распад мРНК; 6 — распад белка

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

Дата добавления: 2016-11-12 ; просмотров: 535 | Нарушение авторских прав

Источники


  1. Моэс-Оскрагелло, К. Природная пища человека. Питание и здоровье. Выпуск 5 / К. Моэс-Оскрагелло. — М.: Осознание, Самотека, 2015. — 128 c.

  2. Синельникова, А. А. 227 рецептов из хлебопечки для вашего здоровья / А.А. Синельникова. — М.: Вектор, 2014. — 231 c.

  3. Донцов, Александр Конструктор тела. Силовые и фитнес-тренировки / Александр Донцов. — М.: Питер, 2015. — 854 c.
Аминокислоты процессы в рибосомах
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here