Аминокислоты свойства получение применение

Сегодня предлагаем ознакомится со статьей на тему: аминокислоты свойства получение применение с профессиональным описанием и объяснением.

Аминокислоты свойства получение применение

4.3. Свойства аминокислот

Физические свойства . Аминокислоты – твердые кристаллические вещества с высокой т.пл., при плавлении разлагаются. Хорошо растворимы в воде, водные растворы электропроводны. Эти свойства объясняются тем, что молекулы аминокислот существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет переноса протона от карбоксила к аминогруппе.

Химические свойства . Аминокислоты проявляют свойства оснований за счет аминогруппы и свойства кислот за счет карбоксильной группы, т.е. являются амфотерными соединениями. Подобно аминам, они реагируют с кислотами с образованием солей аммония:

H 2 N–CH 2 –COOH + HCl ® Cl — [H 3 N–CH 2 –COOH] +

Как карбоновые кислоты они образуют функциональные производные:

H 2 N–CH 2 –COOH + NaOH ® H 2 N–CH 2 –COO — Na + + H 2 O

б) сложные эфиры

Кроме того, возможно взаимодействие амино- и карбоксильной групп как внутри одной молекулы (внутримолекулярная реакция), так и принадлежащих разным молекулам (межмолекулярная реакция).

Практическое значение имеет внутримолекулярное взаимодействие функциональных групп e -аминокапроновой кислоты, в результате которого образуется e -капролактам (полупродукт для получения капрона):

Межмолекулярное взаимодействие трех a -аминокислот приводит к образованию трипептида и т.д.

Фрагменты молекул аминокислот, образующие пептидную цепь, называются аминокислотными остатками, а связь CO–NH — пептидной связью.

Аминокислоты свойства получение применение

Анализ белковых молекул

Для определения аминокислот, входящих в состав белка используют методы, основанные, как правило, на частичном или полном гидролизе полипептидной цепи. Обычно проводят кислотный или ферментативный гидролиз белка и аминокислоты анализируют различными хроматографическими методами. Таким способом можно установить количественный и качественный состав аминокислот, входящих в состав белка, но не их последовательность. Остановимся на некоторых химических способах анализа белковых молекул.

Свободные аминокислоты обнаруживают нингидринной реакцией (см. Нингидринная реакция). Эту же реакцию дают и белки, но в более жестких условиях – при кипячении с водным раствором нингидрина.

Для обнаружения пептидных связей в белках служит биуретовая реакция (реакция Пиотровского) – образование ярко-окрашенных комплексов при взаимодействии белков с гидроксидом меди (II) в присутствии щелочи. В эту реакцию вступают все пептиды, имеющие минимум две пептидные связи. Цвет комплекса, получаемый при биуретовой реакции с различными пептидами, несколько отличается и зависит от длины пептидной цепи. Пептиды с длиной цепи от четырех аминокислотных остатков и выше образуют красный комплекс, трипептиды – фиолетовый, а дипептиды – синий. Реакцию используют не только для качественного, но и для количественного определения белков.

Пептиды, содержащие ароматические и гетероароматические аминокислоты дают положительную ксантопротеиновую реакцию (реакция Мульдера) – появление желтого окрашивания при действии конц. азотной кислоты. При добавлении щелочи цвет смеси меняется на оранжевый.

Серосодержащие аминокислоты в составе белка определяют по образованию черного осадка сульфида свинца при нагревании с ацетатом свинца – сульфгидрильная реакция (реакция Фоля).

Триптофан обнаруживают при помощи реакции с п-диметиламинобензальдегидом в среде серной кислоты – реакция Эрлиха . Образующийся продукт конденсации имеет красно-фиолетовое окрашивание.

Определение С- и N-концевых аминокислот

N-Концевые аминокислоты определяют по реакции с 2,4-динитрофторбензолом или дансилхлоридом. Свободная аминогруппа N-концевой аминокислоты арилируется или ацилируется, белок гидролизуют, образовавшиеся N-(2,4-динитрофенил)- (А) или N-(5-диметиламинонафтил-1-сульфо)производные (Б) существенно отличаются по физико-химическим свойствам от остальных аминокислот, поэтому их легко отделяют и идентифицируют.

С-Концевые аминокислоты определяют методом Акароби – при нагревании пептида с гидразингидратом пептидные связи гидролизуются и образуется смесь гидразидов аминокислот. С-Концевая аминокислота не реагирует с гидразином, остается в свободном виде, ее выделяют и идентифицируют.

Удобным методом определения последовательности аминокислот (первичной структуры белка) является способ деградации полипептидной цепи с помощью фенилизотиоцианата (метод Эдмана). N-Концевые аминокислоты последовательно отщепляются от цепи в виде фенилтиогидантоинов и идентифицируются.

Аминокислоты

Аминокислоты — органические бифункциональные соединения, в состав которых входят карбоксильные группы –СООН и аминогруппы -NH2.

Простейший представитель — аминоуксусная кислота H2N-CH2-COOH (глицин)

Все природные аминокислоты можно разделить на следующие основные группы:

1) алифатические предельные аминокислоты (глицин, аланин);

2) серосодержащие аминокислоты (цистеин);

3) аминокислоты с алифатической гидроксильной группой (серин);

4) ароматические аминокислоты (фенилаланин, тирозин);

5) аминокислоты с кислотным радикалом (глутаминовая кислота);

6) аминокислоты с основным радикалом (лизин).

По систематической номенклатуре названия аминокислот образуются из названий соответствующих кислот прибавлением приставки амино- и указанием места расположения аминогруппы по отношению к карбоксильной группе:

Читайте так же:  Обмен безазотистого остатка аминокислот

Часто используется также другой способ построения названий аминокислот, согласно которому к тривиальному названию карбоновой кислоты добавляется приставка амино- с указанием положения аминогруппы буквой греческого алфавита. Пример:

Для α-аминокислот R-CH(NH2)COOH, которые играют исключительно важную роль в процессах жизнедеятельности животных и растений, применяются тривиальные названия.

Аминокислоты, их состав и химические свойства: взаимодействие с соляной кислотой, щелочами, друг с другом. Биологическая роль аминокислот и их применение.

Аминокислоты – соединения, которые содержат в молекуле одновременно аминогруппу и карбоксильную группу. Простейшим представителем аминокислот является аминоуксусная (глицин) кислота: NH2-CH2-COOH

Так как аминокислоты содержат две функциональные группы, то и свойства их зависят от этих групп атомов: NH2— и –CООН. Аминокислоты – амфотерные органические вещества, реагирующие как основание и как кислота.

Физические свойства.

Аминокислоты представляют собой бесцветные кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде и малорастворимые в органических растворителях. Многие аминокислоты имеют сладкий вкус.

+ кислоты (проявляются основные свойства)

+основания
(Проявляются кислотные свойства)

+оксиды металлов

+аминокислоты – образование пептидов

Аминокислоты не изменяют окраску индикатора, если количество аминогрупп и карбоксильных групп одинаково.

Биологическая роль аминокислот заключается в том, что из их остатков образуется первичная структура белка. Существует 20 аминокислот, которые являются исходными веществами для производства белков в нашем организме. Некоторые аминокислоты применяются в качестве лечебных средств, например глутаминовую кислоту — при нервных заболеваниях, гистидин – при язве желудка. Некоторые аминокислоты находят применение в пищевой промышленности, их добавляют в консервы и пищевые концентраты для улучшения пищи.

Анилин – представитель аминов. Химическое строение и свойства, получение и практическое применение.

Амины — это органические соединения, представляющие собой производные аммиака, в молекуле которого один, два или три атома водорода замещены на углеводородный радикал.

Анилин- бесцветная маслянистая жидкость со слабым характерным запахом, малорастворим в воде, но хорошо растворим в спирте, эфире, бензоле. Температура кипения 184°C. Анилин- сильный яд, действует на кровь.

+кислоты (реакции по аминогруппе)

Химические свойства анилина обусловлены наличием в его молекуле аминогруппы —NH2 и бензольного ядра, которые оказывают взаимное влияние друг на друга.

Получение.

Восстановление нитросоединений – реакция Зинина

Применение.

Анилин применяется в производстве фотоматериалов, анилиновых красителей. Получают полимеры, взрывчатые вещества, лекарственные препараты.

Белки — как биополимеры. Строение, свойства и биологические функции белков.

Белки (протеины, полипептиды) — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью аминокислот. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот.

Структура белка

[3]

Молекулы белков представляют собой линейные полимеры, состоящие из α -аминокислот (которые являются мономерами) и, в некоторых случаях, из модифицированных основных аминокислот . Последовательность аминокислот в белке соответствует информации, содержащейся в гене данного белка.

· Первичная структура — последовательность аминокислот в полипептидной цепи-линейно.

· Вторичная структура — закручивание полипептидной цепи в спираль, поддерживающееся водородными связями.

· Третичная структура —упаковка вторичной спирали в клубок. Поддерживают третичную структуру: дисульфидные связи, водородные связи.

Свойства

Белки являются амфотерными веществами, также как и аминокислоты.

Отличаются по степени растворимости в воде, но большинство белков в ней растворяются.

Денатурация: Резкое изменение условий, например, нагревание или обработка белка кислотой или щёлочью приводит к потере четвертичной, третичной и вторичной структур белка. Денатурация в некоторых случаях обратима.

Гидролиз: Под воздействием ферментов происходит гидрол белка до составляющих его аминокислот. Этот процесс происходит, например, в желудке человека под воздействием таких ферментов как пепсина и трипсина.

Функции белков в организме

Каталитическая функция

Ферменты — группа белков, обладающая специфическими каталитическими свойствами. Среди ферментов можно отметить такие белки : трипсин, пепсин, амилаза, липаза.

Структурная функция

Белки – это строительный материал почти всех тканей: мышечных, опорных, покровных.

Защитная функция

Белки антитела, способные обезвреживать вирусы, болезнетворные бактерии.

Сигнальная функция

Белки-рецепторы воспринимают и передают сигналы, поступившие от соседних клеток.

Транспортная функция

Гемоглобин переносит кислород из лёгких к остальным тканям и углекислый газ от тканей к лёгким.

Запасающая функция

К таким белкам относятся так называемые резервные белки, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества в семенах растений и яйцеклетках животных. Они служат строительным материалом.

Двигательная функция

Белки, осуществляющие сократительную деятельность это актин и миозин

1. Общая характеристика высокомолекулярных соединений: состав, строение, реакции, лежащие в основе их получения ( на примере полиэтилена).

Высокомолекулярные соединения (полимеры) – это вещества, макромолекулы которых состоят из многократно повторяющихся звеньев. Их относительная молекулярная масса может измеряться от нескольких тысяч до многих миллионов.

Читайте так же:  Как сделать изотоник дома

Мономер – это низкомолекулярное вещество из которого получают полимер.

Структурное звено – многократно повторяющиеся в макромолекуле полимера группы атомов.

Степень полимеризации – количество повторяющихся структурных звеньев.

Полимеры могут быть получены в результате реакций полимеризации и поликонденсации.

Признаки реакции полимеризации:

1. Не образуется побочных веществ.

2. Реакция идет за счет двойных или тройных связей.

nСН2=СН2 → (-СН2-СН2-)n– реакция полимеризации этилена — образование полиэтилена.

Признаки реакции поликонденсации:

1. Образуются побочные вещества.

2. Реакция идет за счет функциональных групп.

Пример: образование фенолформальдегидной смолы из фенола и формальдегида, полипептидной связи из аминокислот. При этом образуется кроме полимера побочный продукт – вода.

Высокомолекулярные соединения имеют определенные преимущества перед другими материалами: они устойчивы к действию реагентов, не проводят ток, механически прочные, легкие. На основе полимеров получают пленки, лаки, резину, пластмассы.

Аминокислоты свойства получение применение

4.3. Свойства аминокислот

Физические свойства . Аминокислоты – твердые кристаллические вещества с высокой температурой плавления. Хорошо растворимы в воде, водные растворы электропроводны. Эти свойства объясняются тем, что молекулы аминокислот существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет переноса протона от карбоксила к аминогруппе:

[1]

Аминокислоты с одной карбоксильной группой и одной аминогруппой имеют нейтральную реакцию.

Аминокислоты как амфотерные соединения образуют соли как с кислотами (по группе NH2), так и со щелочами (по группе СООН):

С ионами тяжелых металлов α-аминокислоты образуют внутрикомплексные соли. Комплексы меди (II), имеющие глубокую синюю окраску, используются для обнаружения

Химические свойства . Аминокислоты проявляют свойства оснований за счет аминогруппы и свойства кислот за счет карбоксильной группы, т.е. являются амфотерными соединениями. Подобно аминам, они реагируют с кислотами с образованием солей аммония:

Как карбоновые кислоты они образуют функциональные производные:

H 2 N–CH 2 –COOH + NaOH

H 2 N–CH 2 –COO – Na + + H 2 O

б) сложные эфиры

Кроме того, возможно взаимодействие амино- и карбоксильной групп как внутри одной молекулы (внутримолекулярная реакция), так и принадлежащих разным молекулам (межмолекулярная реакция).

Практическое значение имеет внутримолекулярное взаимодействие функциональных групп ε-аминокапроновой кислоты, в результате которого образуется ε-капролактам (полупродукт для получения капрона):

Заметим, что в искусственных условиях (вне организма) 2 различных аминокислоты могут образовать 4 изомерных дипептида (попробуйте представить их формулы).

Межмолекулярная реакция с участием трех α-аминокислот приводит к образованию трипептида и т.д. Фрагменты молекул аминокислот, образующие пептидную цепь, называются аминокислотными остатками, а связь CO–NH — пептидной связью. Важнейшие природные полимеры – белки (протеины) – относятся к полипептидам, т.е. представляют собой продукт поликонденсации α-аминокислот (часть V, раздел 6.3).

—> В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 α-аминокислот (часть V, раздел 6.4.3).

Химические свойства. Аминокислоты, строение, химические свойства.

Аминокислоты, строение, химические свойства.

Биологическая роль аминокислот.

Аминокислотами называются азотсодержащие органические вещества, молекулы которых содержат одновременно аминогруппу (–NH2) и карбоксильную группу (–COOH).

1. H2N – CH2 – COOH аминоуксусная, или аминоэтановая кислота (глицин)

2. H2N – CH2 – CH2 – COOH аминопропионовая, или аминопропановая кислота

3. H2N – (CH2)3 – COOH аминомасляная, или аминобутановая кислота

Изомерия аминокислот зависит от расположения аминогруппы и строения углеводородного радикала. NH2

α – аминопропионовая β — аминопропионовая

α-аминокислоты содержат аминогруппу у первого атома углерода, считая от карбоксильной группы, β – у второго, γ – у третьего, δ – у четвертого и т.д.

Физические свойства.

Аминокислоты – бесцветные кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде. Плавятся с разложением при температурах выше 250º С.

Химические свойства.

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

В молекулах аминокислот содержатся карбоксильные группы, обладающие кислотными свойствами, и аминогруппы, обладающие основными свойствами, т.е. аминокислоты – это амфотерные органические соединения.

1. Аминокислоты реагируют со щелочами с образованием соли и воды.

H2N – CH2 – COOH + KOH H2N – CH2 – COOK + H2O

Аминоуксусная кислота Аминоуксусно-кислый

2. Аминокислоты реагируют с кислотами с образованием соли.

HOOC – CH2 – NH2 + HCl HOOC – CH2 – NH3 + Cl –

3. Молекулы аминокислот реагируют друг с другом. Продуктом реакции является высокомолекулярное вещество, называемое полипептидом.

H2N – CH2 – COOH + H2N – CH2 – COOH H2N – CH2 – CO – NH – CH2 – COOH + H2O

При соединении n молекул аминокислот получается полипептид с формулой

В полипептиде остатки молекул аминокислот соединены между собой пептидными (амидными) связями ( – CO – NH – ) в пептидные цепи.

Читайте так же:  Витамин е в капсулах для чего полезен

· Биологическая роль: α-аминокислоты необходимы для синтеза белков в живых организмах (более 20 α-аминокислот).

· Многие аминокислоты применяют в с/х для подкормки животных.

· В медицине аминокислоты применяют как лекарственные средства.

· Из некоторых аминокислот получают синтетические волокна. Например, из аминокапроновой кислоты получают полиамидное волокно капрон:

| следующая лекция ==>
Туалетное мыло получают из кислот, содержащих 10-16 атомов углерода в молекулах, а хозяйственное – из кислот, содержащих 17-21 атомов углерода. | Изомерия в органической химии очень распространена.

Дата добавления: 2016-05-05 ; просмотров: 3066 ; ЗАКАЗАТЬ НАПИСАНИЕ РАБОТЫ

Аминокислоты свойства получение применение

Аминокислотами называют гетерофункциональные соединения, содержащие одновременно аминогруппу и карбоксильную группы в составе одной молекулы. Классифицируют аминокислоты, основываясь на типе углеводородного радикала, на ароматические и алифатические, последние, в свою очередь, подразделяются на α-, β-, γ-, δ- и ω-аминокислоты, химические свойства которых ощутимо различаются.

Представители алифатических аминокислот

Наибольшее значение в химии имеют α-аминокислоты, в основном потому, что они являются мономерами белков – их можно назвать основой жизни. В состав важнейших α-аминокислот входят не только алифатические, но и ароматические и гетероароматические радикалы. Номенклатура аминокислот подразумевает использование названия соответствующей карбоновой кислоты в качестве основы, положение заместителей обозначают цифрами, начиная от карбонильного углерода (IUPAC), либо буквами греческого алфавита, начиная от соседнего атома углерода (рациональная). Широко используются и тривиальные названия. Тривиальные названия обычно связаны с источниками выделения аминокислот. Например, серин выделен из шелка (serieus (лат.) – шелковистый), тирозин – из сыра (tyros (греч.) – сыр). Для удобства написания полипептидных молекул используют сокращенные обозначения аминокислотных остатков.

Общее число встречающихся в природе α-аминокислот достигает 180, из них 20 постоянно присутствуют во всех белковых молекулах. Растения и некоторые микроорганизмы синтезируют все необходимые им аминокислоты. В животном организме некоторые аминокислоты синтезируются, некоторые – нет и должны поступать извне. Такие аминокислоты называют незаменимыми. К незаменимым относятся – валин, лизин, фенилалалнин, лейцин, треонин, триптофан, изолейцин, метионин.

Важнейшие α-аминокислоты

Сокращенное обозначение аминокислотного остатка

Аминокислоты

Аминокислотами называются органические соединения, содержащие в молекуле функциональные группы: амино- и карбоксильную.

Номенклатура аминокислот. По систематической номенклатуре названия аминокислот образуются из названий соответствующих карбоновых кислот и добавления слова «амино». Положение аминогруппы указывают цифрами. Отсчет ведется от углерода карбоксильной группы.

Изомерия аминокислот. Их структурная изомерия определяется положением аминогруппы и строением углеродного радикала. В зависимости от положенияNH2-группы различают-,- и-аминокислоты.

Из -аминокислот строятся молекулы белка.

Для них также характерна изомерия функциональной группы (межклассовыми изомерами аминокислот могут быть сложные эфиры аминокислот или амиды гидроксикислот). Например, для 2-аминопропановой кислоты СН3СН(NH)2COOHвозможны следующие изомеры

Физические свойства α-аминокислот

Аминокислоты – бесцветные кристаллические вещества, нелетучие (малое давление насыщенного пара), плавящиеся с разложением при высоких температурах. Большинство их хорошо растворимо в воде и плохо в органических растворителях.

Водные растворы одноосновных аминокислот имеют нейтральную реакцию. -Аминокислоты можно рассматривать как внутренние соли (биполярные ионы): + NH3CH2COO  . В кислой среде они ведут себя как катионы, в щелочной – как анионы. Аминокислоты являются амфотерными соединениями, проявляющими одновременно кислотные и основные свойства.

Способы получения -аминокислот

1. Действие аммиака на соли хлорзамещенных кислот.

ClCH2COONH4 + NH3

NH2CH2COOH

2. Действие аммиака и синильной кислоты на альдегиды.

3. Гидролизом белков получают 25 различных аминокислот. Разделение их – очень не простая задача.

Способы получения -аминокислот

1. Присоединение аммиака к непредельным карбоновым кислотам.

2. Синтез на базе двухосновной малоновой кислоты.

Химические свойства аминокислот

1. Реакции по карбоксильной группе.

1

.1. Образование эфиров при действии спиртов.

2. Реакции по аминогруппе.

2.1. Взаимодействие с минеральными кислотами.

2.2. Взаимодействие с азотистой кислотой.

3. Превращение аминокислот при нагревании.

3

.1.-аминокислоты образуют циклические амиды.

3

.2.-аминокислоты отщепляют аминогруппу и атом водорода у-углеродного атома.

Отдельные представители

Глицин NH2CH2COOH(гликокол). Одна из наиболее распространенных аминокислот, входящих в состав белков. При обычных условиях – бесцветные кристаллы с Тпл= 232236С. Хорошо растворима в воде, нерастворима в абсолютном спирте и эфире. Водородный показатель водного раствора6,8; рКа= 1,510  10 ; рКв= 1,710  12 .

-аланин – аминопропионовая кислота

Широко распространена в природе. Встречается в свободном виде в плазме крови и в составе большинства белков. Тпл= 295296С, хорошо растворима в воде, плохо в этаноле, нерастворима в эфире. рКа(СООН)= 2,34; рКа(NH

Читайте так же:  Связь между 2 аминокислотами
) = 9,69.

-аланин NH2CH2CH2COOH– мелкие кристаллы с Тпл= 200С, хорошо растворима в воде, плохо в этаноле, нерастворима в эфире и ацетоне. рКа(СООН) = 3,60; рКа(NH

) = 10,19; в белках отсутствует.

Комплексоны. Этот термин используют для названия ряда -аминокислот, содержащих две или три карбоксильные группы. Наиболее простые:

Н

аиболее распространенный комплексон – этилендиаминтетрауксусная кислота.

Ее динатриевая соль – трилон Б – чрезвычайно широко применяется в аналитической химии.

Связь между остатками -аминокислот называют пептидной, а сами образующиеся соединения пептидами.

Два остатка -аминокислот образуют дипептид, три – трипептид. Много остатков образуют полипептиды. Полипептиды, как и аминокислоты, амфотерны, каждому свойственна своя изоэлектрическая точка. Белки — полипептиды.

Биоорганическая химия

Аминокислоты.

Аминокислоты (аминокарбоновые кислоты) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные (-COOH) и аминные группы (-NH2).

Строение аминокислот можно выразить приведённой ниже общей формулой, (где R – углеводородный радикал, который может содержать и различные функциональные группы).

Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминные группы (-NH2).

В качестве примера можно привести простейшие: аминоуксусную кислоту, или глицин, и аминопропионовую кислоту или аланин:

Химические свойства аминокислот

Аминокислоты – амфотерные соединения, т.е. в зависимости от условий они могут проявлять как основные, так и кислотные свойства.

За счёт карбоксильной группы (-COOH) они образуют соли с основаниями. За счёт аминогруппы (-NH2) образуют соли с кислотами.

Ион водорода, отщепляющийся при диссоциации от карбоксила (-ОН) аминокислоты, может переходить к её аминогруппе с образованием аммониевой группировки (NH3 + ).

Таким образом, аминокислоты существуют и вступают в реакции также в виде биполярных ионов (внутренних солей).

[2]

Этим объясняется, что растворы аминокислот, содержащих одну карбоксильную и одну аминогруппу, имеют нейтральную реакцию.

Альфа-аминокислоты

Из молекул аминокислот строятся молекулы белковых веществ или белков, которые при полном гидролизе под влиянием минеральных кислот, щелочей или ферментов распадаются, образуя смеси аминокислот.

Общее число встречающихся в природе аминокислот достигает 300, однако некоторые из них достаточно редки.

Среди аминокислот выделяется группа из 20 наиболее важных. Они встречаются во всех белках и получили название альфа-аминокислот.

Альфа-аминокислоты – кристаллические вещества, растворимые в воде. Многие из них обладают сладким вкусом. Это свойство нашло отражение в названии первого гомолога в ряду альфа-аминокислот – глицина, явившегося также первой альфа-аминокислотой, обнаруженной в природном материале.

Ниже приведена таблица с перечнем альфа-аминокислот:

Аминокислоты свойства получение применение

Химические свойства аминокислот

Реакции по карбоксильной группе

Декарбоксилирование карбоновых кислот легко протекает, если в a-положении к карбоксилу находится электроноакцепторная группа как, например, СООН (см. главу Дикарбоновые кислоты), NO2, CCl3 и другие. В аминокислотах таким электроноакцептором служит аммониевая группа NH3 + . Реакцию осуществляют при нагревании a-аминокислот в присутствии солей Cu(II) и поглотителей углекислого газа (Ba(OH)2).

В живых организмах этот процесс протекает под действием ферментов – декарбоксилазы и пиридоксальфосфата и приводит к образованию биогенных аминов.

В присутствии окислителей дезаминирование не останавливается на стадии образования амина, протекает окисление аминогруппы до иминогруппы и последующий гидролиз с образованием альдегида.

Этерификация аминокислот спиртами катализируется газообразным хлороводородом. Образующиеся при этом аммониевые соли сложных эфиров аминокислот превращают в нейтральные соединения, действуя на них органическими основаниями, например, триэтиламином.

Наличие двух функциональных групп в молекуле аминокислоты обусловливает реакцию межмолекулярного ацилирования с образованием амидов. Образующаяся связь называется пептидной, а соединения – пептидами или полипептидами. (см. Белки).

Отношение аминокислот к нагреванию

Аминокислоты с различным взаимным расположением амино- и карбоксильных групп при нагревании ведут себя различно. α-Аминокислоты димеризуются и образуют циклические продукты дикетопиперазины. При этом протекает взаимное ацилирование аминогруппы одной молекулы аминокислоты карбоксильной группой другой молекулы.

γ -Аминокислоты при нагревании превращаются в лактамы – продукты внутримолекулярного ацилирования аминогруппы карбоксилом.

β-Аминокислоты отщепляют молекулу аммиака и дают α,β-непредельные кислоты.

Замыкание β-лактамного цикла происходит при взаимодействии β-аминокислот с дициклогексилкарбодиимдом (ДЦК).

Нингидринная реакция (реакция Руэманна)

При кратковременном нагревании α-аминокислот с нингидрином в воде наблюдается изменение окраски раствора с бесцветного на фиолетовый за счет образования нингидринного пигмента (пурпура Руэманна). Эта качественная реакция используется для визуальной идентификации a-аминокислот на тонкослойных и бумажных хроматограммах.

α-Аминокислоты образуют с катионами металлов внутрикомплексные соли. Например, глицин реагирует со свежеосажденным гидроксидом меди, давая синий раствор глицината меди.

Подобно ариламинам ароматические аминокислоты алкилируются, ацилируются и диазотируются по аминогруппе. Аналогично другим замещенным карбоновым кислотам, ароматические аминокислоты превращаются в сложные эфиры и амиды по карбоксильной группе. Обратим внимание на некоторые специфические свойства антраниловой кислоты, позволяющие использовать ее в органическом синтезе. Так, она является исходным соединением в одном из самых удобных методов генерации дегидробензола. Диазотирование антраниловой кислоты алкилнитритами дает цвиттер-ионную соль диазония, которая термически или фотохимически разлагается с образованием дегидробензола.

Читайте так же:  Лучший л карнитин в аптеке

В промышленности из антраниловой кислоты синтезируют индиго – синий кубовый краситель.

Аминокислоты: свойства и получение

Урок 37. Химия 10 класс (ФГОС)

Конспект урока «Аминокислоты: свойства и получение»

Рассмотрим физические свойства аминокислот. Аминокислоты – это бесцветные кристаллические вещества; имеют высокие температуры плавления, они хорошо растворимы в воде, но малорастворимы в органических растворителях. Аминокислоты бывают сладковатыми, горьковатыми и безвкусными. Аминокислоты хорошо кристаллизуются и имеют высокую плотность.

Получают α-аминокислоты из α-галогензамещённых карбоновых кислот при взаимодействии с аммиаком. Причём эту реакцию проводят в две стадии. Сначала получают α-галогензамещённую карбоновую кислоту, а на второй стадии при взаимодействии с аммиаком галоген замещается на аминогруппу.

Второй способ получения аминокислот – это гидролиз полипептидов – белков. При этом получается смесь аминокислот. Например, при гидролизе глицил-аланина образуются аминокислоты глицин и аланин.

Ароматические аминокислоты получают при восстановлении нитропроизводных ароматических кислот по реакции Зинина. Так, при восстановлении 4-нитробензойной кислоты получается 4-аминобензойная кислота.

Аминокислоты можно получить и микробиологическим синтезом. Известны микроорганизмы, которые в процессе жизнедеятельности продуцируют α-аминокислоты.

Так как аминокислоты – это бифункциональные соединения, у которых есть карбоксильная и аминогруппы, то для них характерны кислотно-основные свойства. Карбоксильная группа обуславливает кислотные свойства, а аминогруппаосновные. То есть аминокислоты обладают амфотерными свойствами.

Для аминокислот характерна внутримолекулярная нейтрализация, при этом образуется биполярный, цвиттер-ион.

Аминокислоты электропроводны за счёт образования внутренних солей, при котором происходит перенос протона от карбоксильной группы к аминогруппе.

Рассмотрим химические свойства аминокислот по карбоксильной группе. Аминокислоты будут реагировать со щелочами. Так, в реакции глицина с гидроксидом натрия образуется натриевая соль 2-аминоуксусной кислоты и вода.

Аминокислоты реагируют со спиртами, при этом образуются сложные эфиры, которые представляют собой летучие вещества. Так, в реакции глицина с метанолом в присутствии газоообразного хлороводорода образуется сложный эфир – метиловый эфир 2-аминоуксусной кислоты.

В реакции аминокислот с аммиаком образуются амиды.

Рассмотрим химические свойства аминокислот по аминогруппе.

Аминокислоты реагируют с минеральными кислотами. Так, в реакции глицина с соляной кислотой образуется соль аминоуксусной кислоты.

Аминокислоты реагируют с азотистой кислотой подобно аминам, при этом образуется гидроксокислота.

Для аминокислот характерны реакции поликонденсации с образованием полипептидов – белков. Так, при взаимодействии двух α-аминокислот образуется дипептид. Например, в реакции глицина и аланина образуется глицил-аланин, который является дипептидом. В результате взаимодействия образуется пептидная группа или амидная группа.

Для аминокислот характерны реакции разложения. Так, при разложении глицина образуются метиламин и углекислый газ.

Практическое значение имеет внутримолекулярное взаимодействие функциональных групп ε-аминокапроновой кислоты, в результате которого образуется ε-капролактам – продукт для получения капрона.

С ионами тяжёлых металлов α-аминокислоты образуют комплексные соли. Например, соли меди двухвалентной имеют голубую окраску и используются для обнаружения α-аминокислот.

Большинство аминокислот являются биологически активными веществами. Так, трипептид глутатион является гормоном, который отвечает за детоксикацию чужеродных соединений в организме человека, а гормон окситоцин – нонапептид, вызывает сокращение мышц.

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

Таким образом, аминокислоты – это органические соединения, которые содержат карбоксильную группу с кислотными свойствами и аминогруппу с основными свойствами. Аминокислоты взаимодействуют как с кислотами, так и с основаниями, являясь амфотерными веществами. Аминокислоты реагируют друг с другом, образуя пептиды с различным числом остатков аминокислот. Аминокислоты и их производные имеют важное биологическое значение для жизнедеятельности человека.

Источники


  1. Ваш малыш от 5 до 7 лет. Здоровье. Питание. Уход. Развитие. — Москва: СПб. [и др.] : Питер, 2009. — 288 c.

  2. Розанов, В. В. В. В. Розанов. Сочинения. В 12 томах. Том 2. Юдаизм. Сахарна / В.В. Розанов. — М.: Республика, 2011. — 624 c.

  3. Ланькова, Т.В. Врачевание питанием, здоровье и долголетие / Т.В. Ланькова, В.В. Ланьков. — М.: АСТ, 1999. — 400 c.
Аминокислоты свойства получение применение
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here