Аминокислоты участвующие в биосинтезе белка

Сегодня предлагаем ознакомится со статьей на тему: аминокислоты участвующие в биосинтезе белка с профессиональным описанием и объяснением.

Биосинтез белка. Генетический код

Наследственная информация – это информация о строении белка (информация о том, какие аминокислоты в каком порядке соединять при синтезе первичной структуры белка).

Информация о строении белков закодирована в ДНК, которая у эукариот входит в состав хромосом и находится в ядре. Участок ДНК (хромосомы), в котором закодирована информация об одном белке, называется ген.

Транскрипция – это переписывание информации с ДНК на иРНК (информационную РНК). иРНК переносит информацию из ядра в цитоплазму, к месту синтеза белка (к рибосоме).

Трансляция – это процесс биосинтеза белка. Внутри рибосомы к кодонам иРНК по принципу комплементарности присоединяются антикодоны тРНК. Рибосома пептидной связью соединяет между собой аминокислоты, принесенные тРНК, получается белок.

Реакции транскрипции, трансляции, а так же репликации (удвоения ДНК) являются реакциями матричного синтеза. ДНК служит матрицей для синтеза иРНК, иРНК служит матрицей для синтеза белка.

Генетический код – это способ, с помощью которого информация о строении белка записана в ДНК.

Свойства генкода

1) Триплетность: одна аминокислота кодируется тремя нуклеотидами. Эти 3 нуклеотида в ДНК называются триплет, в иРНК – кодон, в тРНК – антикодон (но в ЕГЭ может быть и «кодовый триплет» и т.п.)

2) Избыточность (вырожденность): аминокислот всего 20, а триплетов, кодирующих аминокислоты – 61, поэтому каждая аминокислота кодируется несколькими триплетами.

3) Однозначность: каждый триплет (кодон) кодирует только одну аминокислоту.

[1]

4) Универсальность: генетический код одинаков для всех живых организмов на Земле.

Задачи на количество нуклеотидов/аминокислот
3 нуклеотида = 1 триплет = 1 аминокислота = 1 тРНК

Задачи на АТГЦ
ДНК иРНК тРНК
А У А
Т А У
Г Ц Г
Ц Г Ц

Синтез белка

Участок молекулы ДНК имеет следующий состав:
Г-А-Т-Г-А-А-Т-А-Г-Т-Г-Ц-Т-Т-Ц. Перечислите не менее трех последствий, к которым может привести случайная замена седьмого нуклеотида тимина на цитозин (Ц).

1) произойдет генная мутация — изменится кодон третьей аминокислоты;
2) в белке произойдёт замена одной аминокислоты на другую (иле на вал), в результате изменится первичная структура белка;
3) могут измениться все остальные структуры белка, что повлечет за собой появление у организма нового признака.
4*) если после сплайсинга этот нуклеотид окажется третим нуклеотидом триплета или некодирующим участком ДНК, то может не произойти никаких изменений.
5*) если это часть управляющего участка (промотор, оператор), то синтез белка может прекратиться.
=======
*Сложно! Если не понимаете, то запоминать не надо!

Чем объясняется огромное разнообразие белков, образующихся в живых организмах? Укажите не менее трех причин.

1) В состав белков входит 20 видов аминокислот. Количество вариантов белка, состоящего из ста аминокислот, составляет 20 100 .
2) В состав белков могут входить разнообразные небелковые компоненты, например, углеводы в гликопротеинах, гем в гемоглобине.
3) Генные мутации, постоянно происходящие в организмах, приводят к изменению структуры белка, кодируемого данным геном.

Какова роль нуклеиновых кислот в биосинтезе белка?

ДНК содержит информацию для синтеза белка, иРНК переносит эту информацию к рибосоме, рРНК входит в состав рибосом, тРНК доставляет к рибосоме аминокислоты.

Почему реакции биосинтеза белка называют матричными?

В основе реакций матричного синтеза лежит комплементарное взаимодействие между нуклеотидами. Образуются полимеры, строение которых полностью определяется строением исходного вещества – матрицы. ДНК является матрицей для синтеза иРНК, а иРНК является матрицей для синтеза белка.

Что служит матрицей для синтеза и-РНК?

и-РНК синтезируется на матрице ДНК в процессе транскрипции.

Какие процессы происходят на рибосоме при биосинтезе белка?

1. К кодону, находящемуся в А-участке рибосомы, по принципу комплементарности присоединяется антикодон тРНК, несущей определенную аминокислоту.
2. рРНК катализирует образование пептидной связи между двумя находящимися радом (в А- и П-участках) аминокислотами. При этом вся цепочка, находившаяся в П-участке, «перевешивается» на аминокислоту, находящуюся в А-участке.
3. Рибосома сдвигается на один кодон. Пустая тРНК, стоявшая в П-участке, уходит в цитоплазму, тРНК с полипептидом оказывается в П-участке, а в А-участке оказывается новый, еще не транслированный кодон.

В каких случаях изменение последовательности нуклеотидов ДНК не влияет на структуру и функции соответствующего белка?

1) Если изменился третий нуклеотид триплета и получился триплет, кодирующий ту же самую аминокислоту.
2) Если изменения произошли в интроне, который будет вырезан в процессе сплайсинга.

В каких реакциях обмена веществ осуществляется связь между ядром, ЭПС, рибосомами, митохондриями?

В реакциях биосинтеза белка: в ядре синтезируется иРНК, в шероховатой ЭПС на рибосомах синтезируется белок, митохондрии поставляют АТФ для этих процессов.

В пробирку поместили рибосомы из разных клеток, весь набор аминокислот и одинаковые молекулы и-РНК и т-РНК, создали все условия для синтеза белка. Почему в пробирке будет синтезироваться один вид белка на разных рибосомах?

Рибосома осуществляет сборку молекулы белка в соответствии с информацией, записанной в иРНК. Поскольку иРНК поместили одинаковые, то и белки будут одинаковые.

Аминокислоты, участвующие в построении белков живых организмов

Скачать
презентацию

24 >>

Аминокислоты, участвующие в построении белков живых организмов. Аланин Валин Лейцин Изолейцин Фенилаланин Метионин Триптофан Пролин Глицин Серин. Треонин Тирозин Цистеин Аспарагин Глутамин Аспарагиновая кислота Глутаминовая кислота Лизин Аргинин Гистидин. Незаменимые аминокислоты выделены жирным шрифтом. 23.

Читайте так же:  Аминокислоты для парентерального питания

Слайд 23 из презентации «Биосинтез белка» к урокам биологии на тему «Биосинтез белка»

Размеры: 960 х 720 пикселей, формат: jpg. Чтобы бесплатно скачать слайд для использования на уроке биологии, щёлкните на изображении правой кнопкой мышки и нажмите «Сохранить изображение как. ». Скачать всю презентацию «Биосинтез белка.pptx» можно в zip-архиве размером 1719 КБ.

Биосинтез белка

«Белки вещество» — Органические вещества клетки БЕЛКИ. Например: ферменты. Состоят из большого количества АК. Например, белок гликопротеин. Например, гемоглобин доставляет кислород к тканям, карбоксигемоглобин -выносит углекислый газ. Ферментативная Строительная Транспортная Сократительная Регуляторная Пищевая Защитная Энергетическая Рецепторная.

«Биосинтез белка биология» — Где происходят? Что образуется? ( процессы трансляции и транскрипции). Водородные связи между комплементарными нуклеотидами. Основной функцией рибосом является синтез белков. А/к. А цепочка иРНК на снимке не видна. Выдвинул идею о том, что синтез белка идет по матричному принципу. Ц. Антикодон– триплет нуклеотидов на верхушке тРНК.

«Биосинтез белков» — Трансляция (лат. перенесение, перевод). Биосинтез белка. Содержание. Синтез полипептидной цепи на рибосоме. Транскрипция Трансляция. Энергетика биосинтеза. Роль ферментов. Проверь себя. Транскрипция (лат. переписывание). Тема урока: Биосинтез белка.

«Функции белков» — Так происходит прием сигналов из внешней среды и передача команд в клетку. Есть белки необычайно химически активные (ферменты), есть химически неактивные. Например, пероксид водорода без катализаторов разлагается медленно: 2Н202 ? 2Н20 + 02. Различают кислые, основные и нейтральные белки. Способны присоединять или отдавать ионы водорода, поддерживая определенный уровень рН.

«Биосинтез белка» — 9. 10. Список литературы. 4. 7. 6. 2. 5. Биосинтез белков в живой клетке. 1. 8. Введение. Схема растительной и животной клеток. Содержание. Участники биосинтеза молекул белка.

«Белки и их функции» — Вторичная структура Третичная структура Четвертичная структура. Двигательная функция. Энергетическая функция. Строение белка. Сократительные белки вызывают всякое движение. Цели: Химические свойства белков. Функции белков чрезвычайно многообразны. 1 г белка эквивалентен 17,6 кДж. все клеточные катализаторы – белки (активные центры фермента).

Всего в теме «Биосинтез белка» 8 презентаций

Биосинтез белка. Биосинтез белка имеет важнейшее научное и клиническое значение

Биосинтез белка имеет важнейшее научное и клиническое значение. Отличие одного индивидуального белка от другого определяется природой и последовательностью чередования аминокислот, входящих в его состав.

Носителем наследственной информации являются молекулы ДНК (гены), в которых закодированы генетические особенности организма, в том числе состав и структура синтезируемых белков. Первичная структура ДНК представляет собой последовательность мононуклеотидов, каждые три из которых носят название триплет и кодируют определенную аминокислоту. Таким образом, последовательность аминокислот любого синтезируемого белка контролируется последовательностью триплетов ДНК. Этот процесс составляет сущность биосинтеза белка.

Процесс биосинтеза белка состоит из трех этапов.

1 этап – синтез информационной РНК (и-РНК) – транскрипция и перенос её к месту синтеза белка – к рибосомам.

2 этап – активация аминокислот – присоединение их к транспортной РНК (т-РНК) и перенос их к рибосомам.

3 этап – собственно биосинтез (трансляция).

1 этап – синтез и-РНК происходит в ядре и заключаются в том, что молекула ДНК, состоящая из двух цепочек раскручивается и на одной цепи ДНК строится и-РНК по принципу комплементарности, т.е. каждому азотистому основанию ДНК соответствует азотистое основание РНК. Таким образом, молекула и-РНК в точности повторяет последовательность ДНК, а значит, служит переносчиком наследственной генетической информации, т.е. матрицей.

2 этап начинается с активации аминокислот при участии ферментов и АТФ с сохранением комплексов аминоациладенилатов. Для каждой аминокислоты есть своя т-РНК, к которой аминокислота и присоединяется. Этот комплекс движется к рибосомам.

Особенность т-РНК заключается в наличии в ней антикодона – триплета строго определенного состава для каждой аминокислоты (пр. фенилаланин – это ААА, метионин УАЦ, аланин – ЦГГ).

3 этап. В молекуле и-РНК имеются определенные триплеты, которые называются кодонами и которые комплементарны антикодонам и-РНК. По мере передвижения и-РНК по рибосоме происходит их присоединение к комплементарным кодонам и-РНК, а соединенные с т-РНК аминокислоты соответственно взаимодействуют между собой в той последовательности, которая строго зафиксирована порядком соединения кодона и антикодона путем образования полипептидной цепи, специфичной для данного белка (первичная структура, которая в дальнейшем приобретает вторичную и третичную структуру).

Дата добавления: 2015-08-11 ; просмотров: 726 ; ЗАКАЗАТЬ НАПИСАНИЕ РАБОТЫ

Участие аминокислот в процессах биосинтеза

Синтез специфических для данного организма белков находится под контролем молекул ДНК, входящих в состав хроматина клеточных ядер.

На одном из тяжей ДНК (в месте ее раскручивания) по закону комплементарности (см. Генетический код) происходит сборка (синтез) информационных, или матричных, РНК (мРНК).

К фиксированным на рибосомах мРНК подходят транспортные рибонуклеиновые кислоты (тРНК), несущие на себе предварительно активированные аминокислоты, к-рые фиксируются на мРНК. Рядом располагаются такие аминокислоты, к-рые в синтезируемом белке должны быть соединены пептидной связью, чем обеспечивается специфическая первичная структура белков со строго определенным порядком следующих друг за другом аминокислот.

В свою очередь первичная структура предопределяет, если не полностью, то в значительной мере, пространственную конфигурацию, или третичную структуру, белков, в т. ч. и белков-ферментов.

Выпадение или нарушение какого-либо звена в сложном процессе биосинтеза фермента, осуществляющего определенную реакцию в обмене веществ, может привести к тяжелым патологическим нарушениям. Так, причиной многих наследственных болезней (см.) является выпадение синтеза всего лишь одного белка-фермента (напр., гидроксилазы при фе-в нилпировиноградной олигофрении); х «ошибка» в первичной структуре У α- или β-цепей гемоглобина, заключающаяся в замене всего лишь одной из 287 аминокислот, приводит к образованию патологических форм гемоглобина с нарушенной функцией присоединения и отдачи кислорода.

Читайте так же:  Спортивные жиросжигатели для девушек

Фонд аминокислот используется также при синтезе других соединений.

Напр., биосинтез пуриновых нуклеотпдов (см. Пуриновые основания), начинающийся с рибозил-5-фосфата, проходит через многочисленные стадии и завершается образованием инозиновой к-ты (инозиновая к-та затем может подвергаться превращениям в адениловую и гуаниловую кислоты). При этом требуется участие глутамина (амида глутаминовой к-ты) в качестве источника азота в 3-м и 9-м положениях, глицина — в 7-м положении и углерода — в 4-м и 5-м положениях. Аспарагиновая к-та — источник азота в 1-м положении:

Атомы углерода (2-й и 8-й) доставляет формильное производное тетрагидрофолиевой к-ты, и, наконец, углерод на 6-м месте кольца пурина берется из бикарбоната. Эти данные представлены на схеме:

При последующем образовании адениловой к-ты (см. Аденозинфосфорные кислоты) вновь вовлекается аспарагиновая к-та, азот к-рой обеспечивает аминогруппу, стоящую при 6-м углеродном атоме пуринового кольца. При синтезе гуаниловой кислоты (см.) аминогруппа при 2-м углеродном атоме берется из глутамина.

Синтез пиримидинов начинается с образования богатого энергией соединения — карбамилфосфата:

из аммиака (NH3), бикарбоната (НСО3 — ), аденозинтрифосфата (АТФ) как источника энергии и, наконец, N-ацетилглутаминовой к-ты в качестве активатора:

Карбамильная группа карбамилфосфата ферментативно переносится на аспарагиновую к-ту. Через образовавшуюся карбамиласпарагиновую к-ту, дигидрооротовую и оротовую кислоты (рис. 2) образуется оротидиловая к-та, переходящая в уридиловую к-ту и уридинтрифосфат (УТФ). Путем аминирования УТФ образуется цитидинтрифосфат (ЦТФ), причем эта последняя реакция представляет собой регулируемый процесс по закону обратной связи: ЦТФ тормозит образование карбамиласпарагиновой к-ты, а АТФ снимает это торможение. Т. о., образование пиримидиновых нуклеотидов, входящих в состав нуклеиновых кислот, регулируется соотношением содержания ЦТФ и АТФ.


Рис. 2. Схема биосинтеза пиримидиновых оснований

Помимо образования пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов, аминокислоты участвуют в образовании многих других физиологически важных соединений.

1. Из триптофана (α-амино-β-индолпропи оновой к-ты):

в результате ряда последовательных ферментативных превращений образуется никотиновая к-та, выполняющая функцию антипеллагрического витамина и участвующая в виде никотинамида

в биосинтезе никотпнамидных коферментов НАД и НАДФ.

2. Простейшая аминокислота глицин (CH2NH2COOH), помимо участия в образовании пуринов, обеспечивает весь азот и ряд атомов углерода при биосинтезе порфиринов, составляющих структурную основу желчных пигментов и небелковой части (простетической группы) железосодержащих хромопротеидов (см.).

Глицин выполняет также роль акцептора амндиновой группы аргинина при синтезе гуанидинуксусной к-ты, N-метилпронзводное к-рой — креатин (см.)

является важной составной -частью скелетной мускулатуры, сердца и мозга, а в виде фосфорилированного продукта (фосфокреатина) обеспечивает резерв богатых энергией фосфорных соединений, необходимых для функциональной активности ткани.

участвует в образовании сложного аминоспирта — сфингозина (см. Сфингозины), входящего в состав сфингомиелина (см.Сфинголипиды) — липида, особенно богато представленного в составе мозга и нервной ткани.

Серии участвует также в синтезе кофермента (см.) ацетилирования (КоА), ацилпроизводные к-рого представляют активную форму жирных кислот (см. Жировой обмен), участвующих в различных процессах биосинтеза и окислительного распада.

Таблица 2. Некоторые биологически важные азотистые вещества, образующиеся из аминокислот
Аминокислота Вещество, предшественником которого являются аминокислоты
Аргинин Спермин, спермидин, путресцин
Гистидин Гистамин, эрготионеин
Лизин Кадаверин, анабазин, кониин
Тирозин Адреналин, норадреналин, меланин, тироксин, мескалин, тирамин
Триптофан Серотонин, индол, скатол

В табл. 2 представлены дополнительные сведения об отдельных аминокислотах, являющихся предшественниками нек-рых других биологически важных азотистых соединений.

Функциональные группы аминокислот широко вовлекаются в различные реакции обмена веществ.

Прежде всего это относится к аминогруппам, участвующим в реакции переаминирования (см.). Эта реакция, представляющая важнейший путь ферментативного превращения аминокислот, была открыта советскими биохимиками А. Е. Браунштейном и М. Г. Крицман в 1937 г. Она заключается в обратимом ферментативном переносе α-аминогруппы α-аминокислоты на α-углеродный атом α-кетокислоты без промежуточного освобождения аммиака.

В реакциях переаминирования, катализируемых различными трансаминазами, могут участвовать не только аминогруппы α-аминокислот, но и аминогруппы аминов и ω-аминокислот (напр., β-аланина, γ-аминомасляной к-ты); акцептировать аминогруппы могут не только α-кетокислоты, но и альдегиды (напр., малоновый или янтарный полуальдегиды).

Общая схема реакции переаминирования обычно изображается в следующем виде:

Непременным участником обратимой реакции ферментативного переаминирования, выполняющим коферментную функцию, является пиридоксальфосфат (I), а также пиридоксаминфосфат (II), оба — производные витамина В6 (пиридоксина).

Пиридоксальфосфат принимает на себя аминогруппу аминокислоты и через стадии образования шиффовых оснований превращается в пиридоксаминфосфат (II), к-рый передает аминогруппу также через промежуточные стадии на кетокислоту, возвращаясь в первоначальное состояние (I).

Дикарбоновые аминокислоты — глутаминовая и аспарагиновая — наиболее активные участники процесса переаминирования. Под влиянием фермента глутаматдегидрогеназы осуществляется образование глутаминовой к-ты из аммиака и кетоглутаровой к-ты. Аминогруппа глутамиыовой к-ты широко транспортируется при участии аминофераз на различные α-кетокислоты и альдегиды, образуя новые аминокислоты и амины. Этим косвенным путем азот аммиака вовлекается в состав многочисленных азотистых органических веществ.

В биосинтезе ряда биологически активных соединений значительная роль принадлежит процессу метилирования. Перенос метильной группы, как правило, осуществляется аминокислотой — метионином в виде аденозилметионина, превращающегося после отдачи метильной группы в S-аденозилгомоцистеин (рис. 3).

Читайте так же:  Л карнитин для похудения мужчинам


Рис. 3. Схема процесса метилирования

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

Акцепторы метильной группы разнообразны; к ним относятся: липиды, транспортные нуклеиновые кислоты, содержащие минорные (редкие) компоненты — метилированные нуклеотиды, гуанидинуксусную к-ту, никотинамид и др. Донорами метильных групп могут быть, помимо аденозилметионина, еще и холин, бетаины, N 5 -метилтетрагидрофолиевая к-та и др. (см. Метилирование).

Дата добавления: 2017-01-28 ; просмотров: 410 | Нарушение авторских прав

Биосинтез аминокислот

Большинство прокариот способны синтезировать все аминокислоты, входящие в состав их клеточных белков. Биосинтез аминокислот является примером связи процессов анаболизма и катаболизма. Предшественниками для синтеза аминокислот служат промежуточные продукты метаболизма, такие, как альфа-кетоглутаровая, щавелевоуксусная пировиноградная, 3-фосфоглицериновая кислоты и другие соединения. Источником азота обычно является аммиак или нитраты, нитриты, молекулярный азот.

Биосинтез аминокислот происходит различными путями. Наиболее простой путь – прямое аминирование кетокислот аммиаком. Так, альфа-кетоглутаровая кислота, взаимодействуя с аммиаком при участии фермента глутаматдегидрогеназы, образует глутаминовую кислоту:

НООС-(СН2)-СО-СООН +NН3 +НАД(Ф)Н2глутаматдегидрогеназа НООС-(СН2)2─CHNH2─COOH+НАД(Ф) + +H2O

Глутаминовая кислота служит донором аминогрупп при биосинтезе многих аминокислот и других азотсодержащих органических соединений. Подобным образом идет биосинтез аланина и аспарагиновой кислот.

В клетках гетеротрофных прокариот биосинтез аминокислот происходит в основном путем переаминирования аминокислот, поступающих из среды при участии ферментов аминотрансфераз.

НООС-(СН2)2— СНNН2-СООН + НООС-СН2-СО-СООН

Синтезируемые внутриклеточно аминокислоты полимеризуются в жизненно важные молекулы белков. Некоторые гетеротрофные прокариоты, например такие, как лактобациллы, не способны синтезировать все аминокислоты, поэтому их рост возможен только на сложных обогащенных питательных средах.

Биосинтез нуклеотидов.Нуклеотиды являются исходным материалом для биосинтеза нуклеиновых кислот и многих ко-ферментов. По химической природе нуклеотиды – сложные соединения, состоящие из азотистых оснований – производных пурина или пиримидина, углеводов типа пентоз и фосфорной кислоты. Однако, несмотря на сложность химической природы, большинство прокариот способны синтезировать нуклеотиды, используя низкомолекулярные предшественники.

Основным звеном биосинтеза нуклеотидов считается синтез пуриновых и пиримидиновых азотистых оснований. Начальной стадией синтеза пуриновых нуклеотидов является взаимодействие 5-фосфорибозил-1-пирофосфата с глутамином с образованием фосфорибозиламина. Затем в реакцию включаются другие соединения – предшественники – и ряд последовательных ферментативных реакций завершается образованием инозиновой кислоты – пуринового нуклеотида. Она служит исходным продуктом для синтеза других нуклеотидов – адениловой и гуаниловой кислот, необходимых для синтеза РНК.

Первым пиримидиновым нуклеотидом, синтезируемым из низкомолекулярных соединений, является оротидиловая кислота, которая декарбоксилируется с образованием уридиловой кислоты. Из последней путем аминирования образуется цитидиловая кислота-нуклеотид, содержащий цитозин, и путем ферментативного метилирования – тимидиловая кислота-нуклеотид, содержащий тимин.

Многие прокариоты способны утилизировать содержащиеся в среде пуриновые и пиримидиновые основания и их нуклеозиды и нуклеотиды. Вновь синтезированные клеткой или усвоенные из среды нуклеотиды при участии РНК- и ДНК-полимераз полимеризуются в полинуклеотиды – молекулы РНК и ДНК.

Дата добавления: 2015-08-14 ; просмотров: 1078 ; ЗАКАЗАТЬ НАПИСАНИЕ РАБОТЫ

Биосинтез белка

Биосинтез белка – вид пластического обмена веществ в клетке, происходящий в живых организмах под действием ферментов. Биосинтезу белка предшествуют реакции матричного синтеза (репликация – синтез ДНК; транскрипция – синтез РНК; трансляция – сборка молекул белка на рибосомах). В процессе биосинтеза белка выделяют 2 этапа:

В ходе транскрипции генетическая информация, заключенная в ДНК, находящейся в хромосомах ядра, передается молекуле РНК. По завершении процесса транскрипции и-РНК выходит в цитоплазму клетки через поры в мембране ядра, располагается между 2 субъединицами рибосомы и участвует в биосинтезе белка.

Трансляция – процесс перевода генетического кода в последовательность аминокислот. Трансляция осуществляется в цитоплазме клетки на рибосомах, которые располагаются на поверхности ЭПС (эндоплазматической сети). Рибосомы – сферические гранулы, диаметром, в среднем, 20 нм, состоящие из большой и малой субъединиц. Молекула и-РНК располагается между двумя субъединицами рибосомы. В процессе трансляции участвуют аминокислоты, АТФ, и-РНК, т-РНК, фермент амино-ацил т-РНК-синтетаза.

Кодон – участок молекулы ДНК, или и-РНК, состоящий из трех последовательно расположенных нуклеотидов, кодирующий одну аминокислоту.

Антикодон – участок молекулы т-РНК, состоящий из трех последовательно расположенных нуклеотидов и комплементарный кодону молекулы и-РНК. Кодоны комплементарны соответствующим антикодонам и соединяются с ними с помощью водородных связей (рис. 21).

Синтез белка начинается со стартового кодона АУГ. От него рибосома

перемещается по молекуле и-РНК, триплет за триплетом. Аминокислоты поступают по генетическому коду. Встраивание их в полипептидную цепь на рибосоме происходит с помощью т-РНК. Первичная структура т-РНК (цепочка) переходит во вторичную структуру, напоминающую по форме крест, и при этом в ней сохраняется комплементарность нуклеотидов. В нижней части т-РНК имеется акцепторный участок, к которому присоединяется аминокислота (рис.16). Активизация аминокислоты осуществляется при помощи фермента аминоацил т-РНК-синтетазы. Суть этого процесса состоит в том, что данный фермент взаимодействует с аминокислотой и с АТФ. При этом формируется тройной комплекс, представленный данным ферментом, аминокислотой и АТФ. Аминокислота обогащается энергией, активизируется, приобретает способность образовывать пептидные связи с соседней аминокислотой. Без процесса активизации аминокислоты полипептидная цепь из аминокислт сформироваться не может.

В противоположной, верхней части молекулы т-РНК содержится триплет нуклеотидов антикодон, с помощью которого т-РНК прикрепляется к комплементарному ему кодону (рис. 22).

Первая молекула т-РНК, с присоединенной к ней активизированной аминокислотой, своим антикодоном прикрепляется к кодону и-РНК, и в рибосоме оказывается одна аминокислота. Затем прикрепляется вторая т-РНК своим антикодоном к соответствующему кодону и-РНК. При этом в рибосоме оказываются уже 2 аминокислоты, между которыми формируется пептидная связь. Первая т-РНК покидает рибосому, как только отдаст аминокислоту в полипептидную цепь на рибосоме. Затем к дипептиду присоединяется 3-я аминокислота, ее приносит третья т-РНК и т. д. Синтез белка останавливается на одном из терминальных кодонов – УАА, УАГ, УГА (рис. 23).

Читайте так же:  Жиросжигатели для мужчин без тренировок

1 2

1 – кодон и-РНК; кодоны UCG – УЦГ; CUA – ЦУА; CGU – ЦГУ;

2– антикодон т-РНК; антикодон GAT – ГАТ

Рис. 21. Фаза трансляции: кодон и-РНК притягивается к антикодону т-РНК соответствующими комплементарными нуклеотидами (основаниями)

1 2

Рис. 22. Фаза трансляции. Комплементарность кодона и-РНК и антикодона т-РНК: Обе т-РНК принесли аминокислоты и временно соединились с и-РНК. Две аминокислоты соединены с помощью пептидной связи. 1 – т-РНК с присоединенной аминокислотой; 2 – образование пептидной связи между двумя аминокислотами

Рис. 23. Общая схема биосинтеза белка: 1 – кодоны и-РНК; 2 – малая и большая субъединицы рибосомы; 3 – поступление в рибосому аминокислоты с помощью т-РНК; 4 – высвободившиеся т-РНК (без аминокислоты); 5 – растущая полипептидная цепь; 6 – кодон; 7 – антикодон.

По завершении биосинтеза полипептидная цепочка отделяется от и-РНК и погружается в канал ЭПС, где приобретает вторичную, третичную или четвертичную структуру. Молекула белка, состоящая из 200–300 аминокислот, в бактериальной клетке собирается за 1–2 минуты.

Таким образом, трансляция – перевод последовательности кодонов

и-РНК в последовательность аминокислот. Она осуществляется, благодаря перемещению рибосомы вдоль молекулы и-РНК, а также подбору каждому ее кодону комплементарного антикодона т-РНК, а затем включению в цепь аминокислоты, доставленной т-РНК. Комплекс из и-РНК и рибосом называется полисома. На полисомах и происходит процесс трансляции.

В ходе биосинтеза белка взаимоотношения ДНК, РНК и белка можно показать схематически: репликация ДНК –> транскрипция РНК –>трансляция –> полипептид (белок).

Дата добавления: 2015-09-11 ; просмотров: 1600 ; ЗАКАЗАТЬ НАПИСАНИЕ РАБОТЫ

Биосинтез белка

Одно из наиболее важных и характерных свойств живой клетки. Первичная структура белка, как уже отмечалось, предопределяется генетическим кодом, заложенным в молекуле ДНК, причем различные ее участки кодируют синтез разных белков. Следовательно, одна молекула ДНК хранит информацию о структуре многих белков.

Свойства белка зависят от последовательности расположения аминокислот в полипептидной цепи. В свою очередь чередование аминокислот определяется последовательностью нуклеотидов в ДНК. В иРНК каждой аминокислоте соответствует определенный триплет — группа, состоящая из трех нуклеотидов, называемая кодоном.

Биосинтез белка начинается в ядре со списывания информации о структуре белковой молекулы с ДНК на иРНК по принципу комплементарности. Данный процесс протекает как реакция матричного синтеза и называется транскрипцией (рис. 7.1).

Рис. 7.1. Процесс транскрипции

В результате транскрипции образуется «незрелая» иРНК (пре-иРНК), которая проходит стадию созревания или процессинга.

Процессинг включает в себя:

1) КЭПирование 5′-конца;

2) полиаденилирование 3′-конца (присоединение нескольких десятков адениловых нуклеотидов);

3) сплайсинг (вырезание интронов и сшивание экзонов). В зрелой иРНК выделяют КЭП, транслируемую область (сшитые в одно целое экзоны), нетранслируемые области (НТО) и полиА «хвост». Возможен альтернативный сплайсинг, при котором вместе с интронами вырезаются и экзоны. При этом с одного гена могут образовываться разные белки. Таким образом, утверждение – «Один ген – один полипептид» – неверно (рис. 7.2, 7.3, 7.4)

Рис. 7.2. Сплайсинг

Рис. 7.3. Альтернативный сплайсинг (варианты)

Рис. 7.4. Образование разных молекул белка при вариантах альтернативного сплайсинга

Образующаяся при этом иРНК поступает в цитоплазму, где на нее нанизываются рибосомы. Одновременно в цитоплазме с помощью ферментов активизируется транспортная РНК тРНК.

Молекула тРНК напоминает по структуре лист клевера, на вершине которого находится триплет нуклеотидов, соответствующий по коду определенной аминокислоте (антикодон), а основание («черешок») служит местом присоединения этой аминокислоты. В тРНК различают антикодоновую петлю и акцепторный участок. В антикодоновой петле РНК имеется антикодон, комплементарный кодовому триплету определенной аминокислоты, а акцепторный участок на 3′-конце способен с помощью фермента аминоацил-тРНК-синтетазы присоединять именно эту аминокислоту (с затратой АТФ) к участку ССА (рис. 5)

Транспортная РНК доставляет аминокислоты к рибосомам. По принципу комплементарности антикодон связывается со своим кодоном, причем аминокислота располагается у активного центра рибосомы и с помощью ферментов соединяется с ранее поступившими аминокислотами. Затем тРНК освобождается от аминокислоты, а молекула иРНК продвигается вперед на один триплет, и процесс повторяется.

Рис. 7.5. Строение молекулы Т-РНК

Различают три этапа в биосинтезе белка: инициацию, элонгацию и терминацию.

В малой субъединице рибосомы расположен функциональный центр рибосомы (ФЦР) с двумя участками — пептидильным (Р-участок) и аминоацильным (А-участок). В ФЦР может находиться шесть нуклеотидов иРНК, три — в пептидильном и три — в аминоацильном участках.

Инициация

. Синтез белка начинается с того момента, когда к 5′-концу иРНК присоединяется малая субъединица рибосомы, в Р-участок которой заходит метиониновая тРНК.

За счет АТФ происходит передвижение инициаторного комплекса (малая субъединица рибосомы, тРНК с метионином) по НТО до метионинового кодона АУГ. Этот процесс называется сканированием.

Элонгация

. Как только в Р-участок сканирующего комплекса попадает кодон АУГ, происходит присоединение большой субъединицы рибосомы. В А-участок ФЦР поступает вторая тРНК, чей антикодон комплементарно спаривается с кодоном иРНК, находящимся в А-участке.

Пептидилтрансферазный центр большой субъединицы катализирует образование пептидной связи между метионином и второй аминокислотой. Отдельного фермента, катализирующего образование пептидных связей, не существует. Энергия для образования пептидной связи поставляется за счет гидролиза ГТФ.

Читайте так же:  Когда лучше принимать жиросжигатель

На один цикл расходуется 2 молекулы ГТФ. В А-участок заходит третья тРНК, и образуется пептидная связь между второй и третьей аминокислотами. Синтез полипептида идет от N-конца к С-концу, то есть пептидная связь образуется между карбоксильной группой первой и аминогруппой второй аминокислоты.

Скорость передвижения рибосомы по иРНК — 5–6 триплетов в секунду, на синтез белковой молекулы, состоящей из сотен аминокислотных остатков, клетке требуется несколько минут.

Терминация

. Когда в А-участок попадает кодон-терминатор (УАА, УАГ или УГА), с которым связывается особый белковый фактор освобождения, полипептидная цепь отделяется от тРНК и покидает рибосому. Происходит диссоциация, разъединение субъединиц рибосомы.

Рис. 7.6. Процесс трансляции (шаг 1)

Рис. 7.7. Процесс трансляции (шаг 2)

[2]

Рис. 7.8. Процесс трансляции (шаг 3)

Рис. 7.9. Процесс трансляции (шаг 4)

Рис. 7.10. Биосинтез белка (общая схема)

Так постепенно наращивается белковая цепочка, в которой аминокислоты располагаются в строгом соответствии с локализацией кодирующих их триплетов в молекуле иРНК. Синтез полипептидных цепей белков по матрице иРНК называется трансляцией (рис. 10).

В клетках растительных и животных организмов белки непрерывно обновляются. Интенсивность синтеза тех или иных специфических белков определяется активностью соответствующих генов, с которых «считывается» иРНК. Следует отметить, что не все гены функционируют одновременно: активность проявляют лишь те, которые кодируют информацию о структуре белков, необходимых для жизнедеятельности организма в данный момент.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Для студента самое главное не сдать экзамен, а вовремя вспомнить про него. 9791 —

| 7398 — или читать все.

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

Биосинтез белка

Специфичность синтезируемых в организме белков закодирована генетически. Носителями и трансляторами генетической информации в организме являются нуклеиновые кислоты. В нативном состоянии нуклеиновые кислоты связаны с белками, образуя нуклеопротеиды.

Нуклеиновые кислоты организма — дезоксирибонуклеиновая и рибонуклеиновая кислоты. Это высокомолекулярные соединения — полинуклеотиды, состоящие из множества мономеров — нуклеотидов. Каждый нуклеотид в свою очередь, является трехкомпонентным образованием и включает в себя азотистое основание, углевод — пентозу и остаток фосфорной кислоты.

Азотистые основания являются производными пуринов и пиримидинов. К пуриновым основаниям относятся аденин и гуанин, к пиримидиновым — тимин, цитозин и урацил.

Пентозы, входящие в состав нуклеопротеидов — рибоза и дезоксирибоза. В состав ДНК входит дезоксирибоза, в состав РНК — рибоза. Из азотистых оснований в ДНК присутствует аденин, гуанин, тимин и цитозин, а в РНК — аденин, гуанин, тимин и урацил. Особенность соединения азотистых оснований в нуклеиновых кислотах — комплементарность. Аденин соединяется с тимином, гуанин — с цитозином (урацилом). Соединение образуется за счет водородных связей.

Нуклеиновые кислоты различаются по пространственной конфигурации: ДНК — двухцепочечная молекула, РНК — одна цепочка.

Функция ДНК — хранение наследственной информации (в том числе информации о белковой специфичности организма. ДНК локализуется в ядре.

Функция РНК — посредничество в процессе биосинтеза белка. Различные иРНК, которые синтезируются в ядре на молекуле ДНК обеспечивают трансляцию наследственной информации к месту синтеза белка. тРНК доставляют определенные аминокислоты к месту синтеза. Локализация — цитоплазма клетки. рРНК участвует в процессе биосинтеза. Локализация — в рибосомах.

В процессе биосинтеза участвует множество ферментов. Этот процесс регулируется как на уровне клетки, так и на уровне организма и контролируется ЦНС.

[3]

Процесс синтеза белка начинается в ядре клетки с синтеза иРНК на определенном участке одной из цепей ДНК, несущем информацию о конкретном белке. Такой участок называется геном. Каждая аминокислота закодирована в гене тремя рядом расположенными нуклеотидами — триплетом (кодоном). иРНК является точной и обратной копией участка ДНК. После завершения копирования, иРНК выходит из ядра в цитоплазму и присоединяется к рибосоме. С помощью тРНК происходит транспорт готовых аминокислот к рибосоме. Аминокислота на верхнем конце тРНК комплиментарно соответствует аминокислоте, которую тРНК транспортирует. С помощью этого механизма происходит определение порядка присоединения аминокислот к цепочке создающегося белка. В цепочку аминокислоты соединяются пептидными связями.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

Лучшие изречения: Сдача сессии и защита диплома — страшная бессонница, которая потом кажется страшным сном. 8600 —

| 7071 — или читать все.

Источники


  1. Диетология; Питер — Москва, 2012. — 471 c.

  2. Иорданская, Фаина Алексеевна Мониторинг функциональной подготовленности юных спортсменов — резерва спорта высших достижений (этапы углубленной подготовки и спортивного совершенствования) / Иорданская Фаина Алексеевна. — М.: Советский спорт, 2017. — 818 c.

  3. Волкова Роза Диабет в схемах и таблицах. Диетология и не только; АСТ — Москва, 2013. — 320 c.
Аминокислоты участвующие в биосинтезе белка
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here