Аминокислоты в синтезе белка

Сегодня предлагаем ознакомится со статьей на тему: аминокислоты в синтезе белка с профессиональным описанием и объяснением.

Но основной функцией аминокислот является участие в синтезе белка

Пластический обмен. Синтез белка

Белки являются важнейшими соединениями в живых организмах. Образуются они из аминокислот, которые помимо участия в синтезе белка, входят в цикл синтеза нуклеиновых кислот и могут быть источником энергии в реакциях энергетического обмена.

Живые организмы не запасают аминокислоты и белки впрок и поэтому необходимо постоянное их поступление в клетки извне или синтез внутри клетки.

Аминокислоты из пищи всасываются пищеварительными клетками многоклеточного организма и используются для синтеза новых белков. Источником аминокислот могут служить и собственные белки клетки, которые постоянно подвергаются распаду (катаболизму) с освобождением аминокислот. Расщепляют белки специальные ферменты – протеазы. Средняя продолжительность жизни белковой молекулы в организме человека – 80 суток, а могут быть и минуты – например у инсулина!

Аминокислоты также могут быть синтезированы в клетке из компонентов других органических соединений. Но живые организмы по-разному способны к синтезу аминокислот. Грибы, например, могут синтезировать в своих клетках все аминокислоты,а в организме человека целый ряд аминокислот не синтезируется и они постоянно должны поступать из пищи. Такие аминокислоты получили название незаменимых Их восемь – Валин, Лейцин, Изолейцин, Лизин, Метионин, Треонин, Фенилаланин, Триптофан.

Сначала необходимо разобраться со структурой рибосом – клеточных органоидов, где протекает синтез белка.

Рибосомы – это мелкие немембранные органоиды про- и эукариотических клеток. Они располагаются как в цитоплазме (свободные рибосомы), так и могут быть прикреплены к мембранам эндоплазматического ретикулума или наружной ядерной мембране (прикрепленные рибосомы). Количество рибосомв клетке сильно варьирует – от тысяч до нескольких десятков тысяч на клетку. Это зависит от типа клетки и ее активности в данный момент. Они могут располагаться поодиночке или плотными группами, образуя своеобразные комплексы – полисомы.

По своему составу рибосома – это сложный комплекс рибонуклеопротеидов — и состоит из специальных молекул РНК (называемых рибосомальными –р-РНК) и группы специальных рибосомальных белков. Они образуют компактную, сложную по форме частицу диаметром ≈ 30 нм. В настоящее время структура и состав рибосом изучены достаточно полно (хотя и не до конца) и можно выделить несколько ключевых моментов ее организации:

1Рибосомы состоят из двух неравных частиц, называемых большой и малой субъединицамиЭти частицы могут находиться в цитоплазме по отдельности или собираться в целые рибосомы. Собираются рибосомы только в момент синтеза белка, в другое время они находятся в диссоциированном (разобранном) состоянии в цитоплазме. Рибосомы есть во всех клетках, но у прокариот и эукариотони различаютсяпо размеру и составу входящих в них молекул.

2. Основу рибосомы составляют молекулы высокомолекулярных р-РНК. Они располагаются в центре рибосомы, образуя своеобразное ядро, вокруг которого расположены рибосомальные белки и молекулы низкомолекулярных р-РНК. Синтез р-РНК эукариот происходит в ядрышке

2.

Сборка рибосомных субъединиц происходит в ядре путем специфического связывания рибосомальных белков и низкомолекулярных р-РНК с «центральной» молекулой р-РНК. Для каждого белка и малых р-РНК на ней есть специфический участок, с которым они связываются. Важно отметить, что многочисленные белки, входящие в структуру рибосом поступают в ядро для сборки из цитоплазмы. Это еще раз подчеркивает важность ядерных пор для двустороннего транспорта веществ в ядре

Строение рибосомы (эукариотической клетки):

1 – большая субъединица (60S); 2 – малая субъединица (40S); 3 – «глаз» рибосомы

3.

Упаковка р-РНК и белков в рибосомальных частицах не случайна, а подчинена основной задаче рибосом – связыванию с и-РНК и т-РНК в процессе синтеза белка.

Дата добавления: 2015-07-13 ; Просмотров: 218 ; Нарушение авторских прав? ;

Нам важно ваше мнение! Был ли полезен опубликованный материал? Да | Нет

Биосинтез белка. Генетический код

Наследственная информация – это информация о строении белка (информация о том, какие аминокислоты в каком порядке соединять при синтезе первичной структуры белка).

Информация о строении белков закодирована в ДНК, которая у эукариот входит в состав хромосом и находится в ядре. Участок ДНК (хромосомы), в котором закодирована информация об одном белке, называется ген.

Транскрипция – это переписывание информации с ДНК на иРНК (информационную РНК). иРНК переносит информацию из ядра в цитоплазму, к месту синтеза белка (к рибосоме).

Трансляция – это процесс биосинтеза белка. Внутри рибосомы к кодонам иРНК по принципу комплементарности присоединяются антикодоны тРНК. Рибосома пептидной связью соединяет между собой аминокислоты, принесенные тРНК, получается белок.

Реакции транскрипции, трансляции, а так же репликации (удвоения ДНК) являются реакциями матричного синтеза. ДНК служит матрицей для синтеза иРНК, иРНК служит матрицей для синтеза белка.

[1]

Генетический код – это способ, с помощью которого информация о строении белка записана в ДНК.

Свойства генкода

1) Триплетность: одна аминокислота кодируется тремя нуклеотидами. Эти 3 нуклеотида в ДНК называются триплет, в иРНК – кодон, в тРНК – антикодон (но в ЕГЭ может быть и «кодовый триплет» и т.п.)

2) Избыточность (вырожденность): аминокислот всего 20, а триплетов, кодирующих аминокислоты – 61, поэтому каждая аминокислота кодируется несколькими триплетами.

3) Однозначность: каждый триплет (кодон) кодирует только одну аминокислоту.

4) Универсальность: генетический код одинаков для всех живых организмов на Земле.

Задачи на количество нуклеотидов/аминокислот
3 нуклеотида = 1 триплет = 1 аминокислота = 1 тРНК

Задачи на АТГЦ
ДНК иРНК тРНК
А У А
Т А У
Г Ц Г
Ц Г Ц

Синтез белка

Участок молекулы ДНК имеет следующий состав:
Г-А-Т-Г-А-А-Т-А-Г-Т-Г-Ц-Т-Т-Ц. Перечислите не менее трех последствий, к которым может привести случайная замена седьмого нуклеотида тимина на цитозин (Ц).

1) произойдет генная мутация — изменится кодон третьей аминокислоты;
2) в белке произойдёт замена одной аминокислоты на другую (иле на вал), в результате изменится первичная структура белка;
3) могут измениться все остальные структуры белка, что повлечет за собой появление у организма нового признака.
4*) если после сплайсинга этот нуклеотид окажется третим нуклеотидом триплета или некодирующим участком ДНК, то может не произойти никаких изменений.
5*) если это часть управляющего участка (промотор, оператор), то синтез белка может прекратиться.
=======
*Сложно! Если не понимаете, то запоминать не надо!

Читайте так же:  Порядок аминокислот в белке

Чем объясняется огромное разнообразие белков, образующихся в живых организмах? Укажите не менее трех причин.

1) В состав белков входит 20 видов аминокислот. Количество вариантов белка, состоящего из ста аминокислот, составляет 20 100 .
2) В состав белков могут входить разнообразные небелковые компоненты, например, углеводы в гликопротеинах, гем в гемоглобине.
3) Генные мутации, постоянно происходящие в организмах, приводят к изменению структуры белка, кодируемого данным геном.

Какова роль нуклеиновых кислот в биосинтезе белка?

ДНК содержит информацию для синтеза белка, иРНК переносит эту информацию к рибосоме, рРНК входит в состав рибосом, тРНК доставляет к рибосоме аминокислоты.

Почему реакции биосинтеза белка называют матричными?

В основе реакций матричного синтеза лежит комплементарное взаимодействие между нуклеотидами. Образуются полимеры, строение которых полностью определяется строением исходного вещества – матрицы. ДНК является матрицей для синтеза иРНК, а иРНК является матрицей для синтеза белка.

Что служит матрицей для синтеза и-РНК?

и-РНК синтезируется на матрице ДНК в процессе транскрипции.

Какие процессы происходят на рибосоме при биосинтезе белка?

1. К кодону, находящемуся в А-участке рибосомы, по принципу комплементарности присоединяется антикодон тРНК, несущей определенную аминокислоту.
2. рРНК катализирует образование пептидной связи между двумя находящимися радом (в А- и П-участках) аминокислотами. При этом вся цепочка, находившаяся в П-участке, «перевешивается» на аминокислоту, находящуюся в А-участке.
3. Рибосома сдвигается на один кодон. Пустая тРНК, стоявшая в П-участке, уходит в цитоплазму, тРНК с полипептидом оказывается в П-участке, а в А-участке оказывается новый, еще не транслированный кодон.

В каких случаях изменение последовательности нуклеотидов ДНК не влияет на структуру и функции соответствующего белка?

1) Если изменился третий нуклеотид триплета и получился триплет, кодирующий ту же самую аминокислоту.
2) Если изменения произошли в интроне, который будет вырезан в процессе сплайсинга.

В каких реакциях обмена веществ осуществляется связь между ядром, ЭПС, рибосомами, митохондриями?

В реакциях биосинтеза белка: в ядре синтезируется иРНК, в шероховатой ЭПС на рибосомах синтезируется белок, митохондрии поставляют АТФ для этих процессов.

В пробирку поместили рибосомы из разных клеток, весь набор аминокислот и одинаковые молекулы и-РНК и т-РНК, создали все условия для синтеза белка. Почему в пробирке будет синтезироваться один вид белка на разных рибосомах?

Рибосома осуществляет сборку молекулы белка в соответствии с информацией, записанной в иРНК. Поскольку иРНК поместили одинаковые, то и белки будут одинаковые.

Синтез белков в клетке

Одним из важнейших процессов, протекающих в клетке, является синтез белков. Каждая клетка содержит тысячи белков, в том числе и присущих только данному виду клеток. Так как в процессе жизнедеятельности все белки рано или поздно разрушаются, клетка должна непрерывно синтезировать белки для восстановления своих мембран, органоидов и т. п. Кроме того, многие клетки изготовляют белки для нужд всего организма, например клетки желез внутренней секреции, выделяющие в кровь белковые гормоны. В таких клетках синтез белка идет особенно интенсивно.

Синтез белка требует больших затрат энергии. Источником этой энергии, как и для всех клеточных процессов, является АТФ.

Многообразие функций белков определяется их первичной структурой, т. е. последовательностью аминокислот в их молекуле. В свою очередь наследственная информация о первичной структуре белка заключена в последовательности нуклеотидов в молекуле ДНК. Участок ДНК, в котором содержится информация о первичной структуре одного белка, называется геном. В одной хромосоме находится информация о структуре многих сотен белков.

Каждой аминокислоте белка в ДНК соответствует последовательность из трех расположенных друг за другом нуклеотидов — триплет. К настоящему времени составлена карта генетического кода, т. е. известно, какие триплетные сочетания нуклеотидов ДНК соответствуют той или иной из 20 аминокислот, входящих в состав белков (табл. 1.1).

Таблица 1.1 КАРТА ГЕНЕТИЧЕСКОГО КОДА
Аминокислота Кодирующие триплеты (кодоны)
Аланин ГЦУ ГЦЦ ГЦА ГЦГ
Аргинин ЦГУ ЦГЦ ЦГА ЦГГ АГА АГГ
Аспарагин ААУ ААЦ
Аспарагиновая кислота ГАУ ГАЦ
Валин ГУУ ГУЦ ГУА ГУГ
Гистидин ЦАУ ЦАЦ
Глицин ГГУ ГГЦ ГГА ГГГ
Глутамин ЦАА ЦАГ
Глутаминовая кислота ГАА ГАГ
Изолейцин АУУ АУЦ АУА
Лейцин ЦУУ ЦУЦ ЦУА ЦУГ УУА УУГ
Лизин ААА ААГ
Метионин АУГ
Пролин ЦЦУ ЦЦЦ ЦЦА ЦЦГ
Серин УЦУ УЦЦ УЦА УЦГ АГУ АГЦ
Тирозин УАУ УАЦ
Треонин АЦУ АЦЦ АЦА АЦГ
Триптофан УГГ
Фенилаланин УУУ УУЦ
Цистеин УГУ УГЦ
Знаки препинания УАА УАГ УГА

[3]

В состав ДНК могут входить четыре азотистых основания: аденин (А), гуанин (Г), тимин (Т) и цитозин (Ц). Число сочетаний из 4 по 3 составляет: 4 3 = 64, т. е. можно закодировать 64 различные аминокислоты, тогда как кодируется только 20 аминокислот. Оказалось, что многим аминокислотам соответствует не один, а несколько различных триплетов — кодонов. Предполагается, что такое свойство генетического кода повышает надежность хранения и передачи генетической информации при делении клеток. Например, аминокислоте аланину соответствуют 4 кодона: ЦГА, ЦГГ, ЦТГ, ЦГЦ, и получается, что случайная ошибка в третьем нуклеотиде не может отразиться на структуре белка — все равно это будет кодон аланина.

Так как в молекуле ДНК содержатся сотни генов, то в ее состав обязательно входят триплеты, являющиеся «знаками препинания» и обозначающие начало и конец того или иного гена.

Очень важное свойство генетического кода — специфичность, иными словами, один триплет всегда обозначает только одну-единственную аминокислоту. Генетический код универсален для всех живых организмов, от бактерий до человека.

Носителем всей генетической информации является ДНК, расположенная в ядре клетки. Сам синтез белка происходит в цитоплазме клетки, на рибосомах. Из ядра в цитоплазму информация о структуре белка поступает в виде информационной РНК (и-РНК). Для того чтобы синтезировать и-РНК, участок ДНК «разматывается», деспирализуется, а затем по принципу комплементарности на одной из цепочек ДНК с помощью ферментов синтезируются молекулы РНК (рис. 1.13).Это происходит следующим образом: против, например, гуанина молекулы ДНК становится цитозин молекулы РНК, против аденина молекулы ДНК — урацил РНК, против тимина ДНК — аденин РНК и против цитозина ДНК — гуанин РНК. Так же формируется цепочка и-РНК, представляющая собой точную копию второй цепи ДНК (только тимин заменен на урацил). Таким образом, информация о последовательности нуклеотидов какого-либо гена ДНК «переписывается» в последовательность нуклеотидов и-РНК. Этот процесс получил название транскрипции. У прокариот синтезированные молекулы и-РНК сразу же могут взаимодействовать с рибосомами, и начинается синтез белка. У эукариот и-РНК взаимодействует в ядре со специальными белками и переносится через ядерную оболочку в цитоплазму.

Читайте так же:  Спортпит для суставов и связок
Рис. 1.13.Схема образования информационной РНК по матрице ДНК (транскрипция)

В цитоплазме обязательно должен быть набор аминокислот, необходимых для синтеза белка. Эти аминокислоты образуются в результате расщепления пищевых белков. Кроме того, та или иная аминокислота может попасть к месту непосредственного синтеза белка, т. е. в рибосому, только прикрепившись к специальной транспортной РНК (т‑РНК).

Для переноса каждого вида аминокислот в рибосомы нужен отдельный вид т‑РНК. Так как в состав белков входит около 20 аминокислот, существует столько же видов т‑РНК. Строение всех т‑РНК сходно (рис. 1.14). Их молекулы образуют своеобразные структуры, напоминающие по форме лист клевера. Виды т‑РНК обязательно различаются по триплету нуклеотидов, расположенному на «верхушке». Этот триплет, получивший название антикодон, по генетическому коду соответствует той аминокислоте, которую предстоит переносить этой т‑РНК. К «черешку листа» специальный фермент прикрепляет обязательно ту аминокислоту, которая кодируется триплетом, комплементарным антикодону.

Рис. 1.14.Схема строения одной из молекул транспортной РНК: I, II, III, IV — участки комплементарного соединения; V — антикодон; VI — участок соединения с аминокислотой

В цитоплазме происходит последний этап синтеза белка — трансляция. На тот конец и-РНК, с которого нужно начать синтез белка, нанизывается рибосома (рис. 1.15). Рибосома перемещается по молекуле и-РНК прерывисто, «скачками», задерживаясь на каждом триплете приблизительно 0,2 с. За это мгновение одна т‑РНК из многих способна «опознать» своим антикодоном триплет, на котором находится рибосома. И если антикодон комплементарен этому триплету и-РНК, аминокислота отсоединяется от «черешка листа» и присоединяется пептидной связью к растущей белковой цепочке. В этот момент рибосома сдвигается по и-РНК на следующий триплет, кодирующий очередную аминокислоту синтезируемого белка, а очередная т‑РНК «подносит» необходимую аминокислоту, наращивающую цепочку белка. Эта операция повторяется столько раз, сколько аминокислот должен содержать «строящийся» белок. Когда в рибосоме оказывается один из триплетов, являющийся «стоп-сигналом» между генами, то ни одна и-РНК к такому триплету присоединиться не может, так как антикодонов к ним у т‑РНК не бывает. В этот момент синтез белка заканчивается. Все описываемые реакции происходят за очень короткие промежутки времени. Подсчитано, что на синтез довольно крупной молекулы белка уходит всего около двух минут.

Рис. 1.15. Схема синтеза белка в рибосоме (трансляция)

Клетке необходима не одна, а много молекул каждого белка. Поэтому как только рибосома, первой начавшая синтез белка на и-РНК, продвинется вперед, за ней на ту же и-РНК нанизывается вторая рибосома, синтезирующая тот же белок. Затем на и-РНК последовательно нанизываются третья, четвертая рибосомы и т. д. Все рибосомы, синтезирующие один и тот же белок, закодированный в данной и-РНК, называются полисомами. Когда синтез белка окончен, рибосома может найти другую и-РНК и начать синтезировать тот белок, структура которого закодирована в новой и-РНК.

Таким образом, трансляция — это перевод последовательности нуклеотидов молекулы и-РНК в последовательность аминокислот синтезируемого белка.

Подсчитано, что все белки организма млекопитающего могут быть закодированы всего 2% ДНК, содержащимися в его клетках. Для чего же нужны остальные 98% ДНК? Оказывается, каждый ген устроен гораздо сложнее, чем считали раньше, и содержит не только тот участок, в котором закодирована структура какого-либо белка, но и специальные участки, способные «включать» или «выключать» работу каждого гена. Вот почему все клетки, например, человеческого организма, имеющие одинаковый набор хромосом, способны синтезировать различные белки: в одних клетках синтез белков идет с помощью одних генов, а в других — задействованы совсем иные гены. Итак, в каждой клетке реализуется только часть генетической информации, содержащейся в ее генах.

Синтез белка требует участия большого числа ферментов. И для каждой отдельной реакции белкового синтеза требуются специализированные ферменты.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Аминокислоты синтез белка: что это?

Белковые соединения являются составляющими элементами всех тканей живого организма. Сегодня вы узнаете о синтезе белков из аминокислот. Реакции синтеза протеинов протекают во всех живых клетках и особенно активны они в молодых клеточных структурах. В них белковые соединения синтезируются в органоиды. Кроме этого в организме присутствуют секреторные клетки, производящие протеины-ферменты и протеины-гормоны.

Определяется необходимый тип белкового соединения в ДНК. В ДНК каждой клетки присутствует участок, в котором находится информация о структуре определенного белкового соединения. Эти участки носят название генов. Одна молекула ДНК содержит в себе записи о сотнях генов. Также необходимо заметить, что в ДНК содержится и код о последовательности участия аминокислот в синтезе белка.

На данный момент ученым удалость расшифровать практически весь код ДНК. Сейчас мы постараемся максимально подробно и понятно рассказать об этом. Начнем с того, что каждый амин имеет собственный участок в молекуле ДНК, который состоит из трех последовательно расположенных нуклеотидов.

Скажем, такой амин, как лизин имеет последовательность Т-Т-Т, а валин — Ц-А-Ц. Вам наверняка известно, что всего существует два десятка аминов. Так как возможны сочетания из четырех нуклеотидов по три, то общее число возможных комбинаций составляет 64. Таким образом, триплетов вполне достаточно для кодировки всех существующих аминов.

Как протекает синтез белка из аминокислот?

Говоря о синтезе белка из аминокислот, необходимо выделить четыре основных этапа, которые протекают в разных частях клеток.

    1-й этап — в ядре синтезируется и-РНК и вся информация из ДНК полностью переписывается на вновь созданного посредника. Этот процесс перезаписи кода ученые называют транскрипцией.

2-й этап — амины вступают во взаимодействие с т-РНК, состоящих из 3-хантикодонов. Эти молекулы определяют триплет-кодон.

3-й этап — активируется процесс синтеза пептидных связей (трансляция), который протекает в рибосомах.

  • 4-й этап — это заключительная фаза синтеза белковых соединений и именно в этот момент формируется окончательная структура протеина.
  • Читайте так же:  Жиросжигатель коктейль для женщин

    В результате получаются новые белковые соединения, которые полностью соответствуют коду, записанному в молекулах ДНК.

    Очень важным элементом клетки являются хромосомы. Они принимают активное участие в процессах деления клеток и передают генетическую информацию от старого поколения клеточных структур новому. Хромосомы являются нитями ДНК, которые связаны между собой протеинами. Эти нити получили название хроматиды и состоят из гистона (основной протеин), ДНК, а также кислых белковых соединений.

    Любой организм обладает постоянным числом хромосом, и их структура не изменяется. Заметим, что в соматических клеточных структурах хромосомы всегда парны или, говоря проще, они одинаковы и тем самым составляют пару. Эти парные хромосомы названы гомологичными, набор хромосом в соматических клетках носит название — диплоидный. Скажем, для человеческого организма характерным является диплоидный набор из 46 хромосом, которые в свою очередь составляют 23 пары. В каждой из таких пар содержится два одинаковых гомологичных хромосом.

    Мужчина и женщина обладают 22 одинаковыми парами хромосом, а отличается только одна пара. Именно они и являются половыми, в то время как оставшиеся 22 пары носят название аутосомы. Половые хромосомы обозначаются буквами Х и Y. У женщин пара половых хромосом имеет вид — ХХ, а у мужчин соответственно — XY.

    Половые клетки в отличие от соматических обладают лишь половиной хромосом или, говоря иначе, содержат по одной хромосоме в каждой паре. Этот набор носит название гаплоидный и развивается в процессе созревания клетки. Мы рассказали о синтезе белка из аминокислот весьма поверхностно.

    Больше о синтезе белка смотрите в этом видео:

    Синтез белков.

    В синтезе белков из аминокислот можно выделить три этапа.

    Первый этап – транскрипция – был описан в предыдущей теме. Он состоит в образовании молекул РНК на матрицах ДНК. Для синтеза белка особое значение имеет синтез матричных или информационных РНК, так как здесь записана информация о будущем белке. Транскрипция протекает в ядре клеток. Затем с помощью специальных ферментов, образовавшаяся матричная РНК перемещается в цитоплазму.

    Второй этап называется рекогниция. Аминокислоты избирательно связываются с своими переносчиками транспортными РНК.

    Все т-РНК построены сходным образом. Молекула каждой т-РНК представляет собой полинуклеотидную цепь, изогнутую в виде «клеверного листа». Молекулы т-РНК устроены таким образом, что имеют разные концы, имеющие сродство и с м-РНК (антикодон) и с аминокислотами. Т-РНК имеет в клетке 60 разновидностей.

    Для соединения аминокислот с транспортными РНК служит особый фермент т-РНК синтетаза или, точнее, амино-ацил – т-РНК синтетаза.

    Третий этап биосинтеза белка называется трансляция. Он происходит на рибосомах. Каждая рибосома состоит из двух частей – большой и малой субъединиц. Они состоят из рибосомных РНК и белков.

    Трансляция начинается с присоединения матричной РНК к рибосоме. Затем к образовавшемуся комплексу начинают присоединяться т-РНК с аминокислотами. Присоединение это происходит путем связывания антикодона т-РНК к кодону информационной РНК на основании принципа комплементарности. Одновременно к рибосоме могут присоединится не более двух т-РНК. Далее аминокислоты соединяются друг с другом пептидной связью, образуя постепенно полипептид. После этого рибосома передвигает информационную РНК ровно на один кодон. Дальше процесс повторяется снова до тех пор пока информационная РНК не закончится. На конце и-РНК находятся бессмысленные кодоны, которые являются точками в записи и одновременно командой для рибосомы, что она должна отделиться от и-РНК

    Таким образом, можно выделить несколько особенности биосинтеза белков.

    1. Первичная структура белков формируется строго на основе данных записанных в молекулах ДНК и информационных РНК,

    2. Высшие структуры белка (вторичная, третичная, четвертичная) возникают самопроизвольно на основе первичной структуры.

    3. В некоторых случаях полипептидная цепь после завершения синтеза подвергается незначительной химической модификации, в результате чего в ней появляются некодируемые аминокислоты, не относящиеся к 20 обычным. Примером такого превращения является белок коллаген, где аминокислоты лизин и пролин превращаются в оксипролин и оксилизин.

    4. Синтез белков в организме ускоряется соматотропным гормоном и гормоном тестостероном.

    5. Синтез белков очень энергоемкий процесс, требующий огромного количества АТФ.

    6. Многие антибиотики подавляют трансляцию.

    Метаболизм аминокислот.

    Аминокислоты могут использоваться для синтеза различных небелковых соединений. Например, из аминокислот синтезируется глюкоза, азотистые основания, небелковая часть гемоглобина – гем, гормоны – адреналин, тироксин и такие важные соединения, как креатин, карнитин, принимающие участие в энергетическом обмене.

    Часть аминокислот подвергается распаду до углекислого газа, воды и аммиака.

    Распад начинается с реакций общих для большинства аминокислот.

    К ним относятся.

    1. Декарбоксилирование — отщепление от аминокислот карбоксильной группы в виде углекислого газа.

    ПФ (пиридоксальфосфат) – кофермент производное витамина В6.

    Так, например, образуется гистамин из аминокислоты гистидина. Гистамин – важное сосудорасширяющее вещество.

    2. Дезаминирование — отцепление аминогруппы в виде NH3 . У человека дезаминирование аминокислот идет окислительным путем.

    Видео (кликните для воспроизведения).

    3. Трансаминирование – реакция между аминокислотами и α-кетокислотами. В ходе этой реакции её участники обмениваются функциональными группами.

    Трансаминированию подвергаются все аминокислоты. Этот процесс – главное превращение аминокислот в организме, так как у него скорость значительно выше, чем у двух первых описанных реакций.

    Трансаминирование выполняет две основные функции.

    1. За счет этих реакций одни аминокислоты превращаются в другие. При этом общее количество аминокислот не меняется но меняется общее соотношение между ними в организме. С пищей в организм поступают чужеродные белки, у которых аминокислоты находятся в иных пропорциях. Путем трансаминирования происходит корректировка аминокислотного состава организма.

    2. Трансаминирование является составной частью процесса косвенного дезаминирования аминокислот – процесса, с которого начинается распад большинства аминокислот.

    Схема косвенного дезаминирования.

    В результате трансаминирования образуются α-кетокислоты и аммиак. Первые разрушаются до углекислого газа и воды. Аммиак для организма высокотоксичен. Поэтому в организме существуют молекулярные механизмы его обезвреживания.

    Биосинтез белка

    Одно из наиболее важных и характерных свойств живой клетки. Первичная структура белка, как уже отмечалось, предопределяется генетическим кодом, заложенным в молекуле ДНК, причем различные ее участки кодируют синтез разных белков. Следовательно, одна молекула ДНК хранит информацию о структуре многих белков.

    Свойства белка зависят от последовательности расположения аминокислот в полипептидной цепи. В свою очередь чередование аминокислот определяется последовательностью нуклеотидов в ДНК. В иРНК каждой аминокислоте соответствует определенный триплет — группа, состоящая из трех нуклеотидов, называемая кодоном.

    Читайте так же:  Жиросжигатель напиток с имбирем

    Биосинтез белка начинается в ядре со списывания информации о структуре белковой молекулы с ДНК на иРНК по принципу комплементарности. Данный процесс протекает как реакция матричного синтеза и называется транскрипцией (рис. 7.1).

    Рис. 7.1. Процесс транскрипции

    В результате транскрипции образуется «незрелая» иРНК (пре-иРНК), которая проходит стадию созревания или процессинга.

    Процессинг включает в себя:

    1) КЭПирование 5′-конца;

    2) полиаденилирование 3′-конца (присоединение нескольких десятков адениловых нуклеотидов);

    3) сплайсинг (вырезание интронов и сшивание экзонов). В зрелой иРНК выделяют КЭП, транслируемую область (сшитые в одно целое экзоны), нетранслируемые области (НТО) и полиА «хвост». Возможен альтернативный сплайсинг, при котором вместе с интронами вырезаются и экзоны. При этом с одного гена могут образовываться разные белки. Таким образом, утверждение – «Один ген – один полипептид» – неверно (рис. 7.2, 7.3, 7.4)

    Рис. 7.2. Сплайсинг

    Рис. 7.3. Альтернативный сплайсинг (варианты)

    Рис. 7.4. Образование разных молекул белка при вариантах альтернативного сплайсинга

    Образующаяся при этом иРНК поступает в цитоплазму, где на нее нанизываются рибосомы. Одновременно в цитоплазме с помощью ферментов активизируется транспортная РНК тРНК.

    Молекула тРНК напоминает по структуре лист клевера, на вершине которого находится триплет нуклеотидов, соответствующий по коду определенной аминокислоте (антикодон), а основание («черешок») служит местом присоединения этой аминокислоты. В тРНК различают антикодоновую петлю и акцепторный участок. В антикодоновой петле РНК имеется антикодон, комплементарный кодовому триплету определенной аминокислоты, а акцепторный участок на 3′-конце способен с помощью фермента аминоацил-тРНК-синтетазы присоединять именно эту аминокислоту (с затратой АТФ) к участку ССА (рис. 5)

    Транспортная РНК доставляет аминокислоты к рибосомам. По принципу комплементарности антикодон связывается со своим кодоном, причем аминокислота располагается у активного центра рибосомы и с помощью ферментов соединяется с ранее поступившими аминокислотами. Затем тРНК освобождается от аминокислоты, а молекула иРНК продвигается вперед на один триплет, и процесс повторяется.

    Рис. 7.5. Строение молекулы Т-РНК

    Различают три этапа в биосинтезе белка: инициацию, элонгацию и терминацию.

    В малой субъединице рибосомы расположен функциональный центр рибосомы (ФЦР) с двумя участками — пептидильным (Р-участок) и аминоацильным (А-участок). В ФЦР может находиться шесть нуклеотидов иРНК, три — в пептидильном и три — в аминоацильном участках.

    Инициация

    . Синтез белка начинается с того момента, когда к 5′-концу иРНК присоединяется малая субъединица рибосомы, в Р-участок которой заходит метиониновая тРНК.

    За счет АТФ происходит передвижение инициаторного комплекса (малая субъединица рибосомы, тРНК с метионином) по НТО до метионинового кодона АУГ. Этот процесс называется сканированием.

    Элонгация

    . Как только в Р-участок сканирующего комплекса попадает кодон АУГ, происходит присоединение большой субъединицы рибосомы. В А-участок ФЦР поступает вторая тРНК, чей антикодон комплементарно спаривается с кодоном иРНК, находящимся в А-участке.

    Пептидилтрансферазный центр большой субъединицы катализирует образование пептидной связи между метионином и второй аминокислотой. Отдельного фермента, катализирующего образование пептидных связей, не существует. Энергия для образования пептидной связи поставляется за счет гидролиза ГТФ.

    На один цикл расходуется 2 молекулы ГТФ. В А-участок заходит третья тРНК, и образуется пептидная связь между второй и третьей аминокислотами. Синтез полипептида идет от N-конца к С-концу, то есть пептидная связь образуется между карбоксильной группой первой и аминогруппой второй аминокислоты.

    Скорость передвижения рибосомы по иРНК — 5–6 триплетов в секунду, на синтез белковой молекулы, состоящей из сотен аминокислотных остатков, клетке требуется несколько минут.

    Терминация

    . Когда в А-участок попадает кодон-терминатор (УАА, УАГ или УГА), с которым связывается особый белковый фактор освобождения, полипептидная цепь отделяется от тРНК и покидает рибосому. Происходит диссоциация, разъединение субъединиц рибосомы.

    Рис. 7.6. Процесс трансляции (шаг 1)

    [2]

    Рис. 7.7. Процесс трансляции (шаг 2)

    Рис. 7.8. Процесс трансляции (шаг 3)

    Рис. 7.9. Процесс трансляции (шаг 4)

    Рис. 7.10. Биосинтез белка (общая схема)

    Так постепенно наращивается белковая цепочка, в которой аминокислоты располагаются в строгом соответствии с локализацией кодирующих их триплетов в молекуле иРНК. Синтез полипептидных цепей белков по матрице иРНК называется трансляцией (рис. 10).

    В клетках растительных и животных организмов белки непрерывно обновляются. Интенсивность синтеза тех или иных специфических белков определяется активностью соответствующих генов, с которых «считывается» иРНК. Следует отметить, что не все гены функционируют одновременно: активность проявляют лишь те, которые кодируют информацию о структуре белков, необходимых для жизнедеятельности организма в данный момент.

    Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

    Лучшие изречения: При сдаче лабораторной работы, студент делает вид, что все знает; преподаватель делает вид, что верит ему. 9117 —

    | 7229 — или читать все.

    185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

    Отключите adBlock!
    и обновите страницу (F5)

    очень нужно

    Синтез и распад белков в растении

    Читайте также:

    1. L — постоянная распада запаздывающих нейтронов, c(t) — числа их предшественников.
    2. Август 1991 г. Распад СССР. Суверенная Россия на путях формирования новой государственности.
    3. Альфа-распад
    4. Анализ и синтез работы комбинационных устройств
    5. Анализ и синтез работы последовательностных устройств
    6. Анализ» и «синтез» как общенаучные методы познания, их роль и особенности
    7. Аналіз і синтез. Їх суть. Питання і завдання , які стоять перед аналізом виробничо-господарської діяльності підприємства .
    8. Ассимиляционные (фотосинтезирующие) ткани
    9. Белково–протеиназный комплекс ржаной муки
    10. Биосинтез белка
    11. Биосинтез белка
    12. Біосинтез абсцизової кислоти

    Характерной особенностью растений является способность к синтезу всех входящих в состав белков аминокислот непосредственно за счет неорганических азотистых соединений — аммиака и нитратов.

    Свободный аммиак ядовит для растений, поэтому растения сразу используют его на синтез аминокислот. Нитраты же могут накапливаться в тканях растений и в довольно больших количествах. Нитраты, прежде, чем вступить во взаимодействие с углеводами, подвергаются восстановлению до нитритов, а затем до аммиака. Промежуточным продуктом при этом является гидроксиламин.

    Схема восстановления нитратов до аммиака:

    Этот процесс имеет универсальное значение.

    Аммиак, либо образовавшийся из нитритов, либо поглощенный, немедленно вступает в реакцию с кетокислотами, образуя аминокислоты. Прямое аминирование кетокислот аммиаком — общий способ построения аминокислот. Это основной путь синтеза аминокислот. Протекание этих реакций — процесс обратимый, так как разложение амсинокислот (например при прорастании семян) или дезаминирование, протекающее по окислительному типу, заканчивается образованием кетокислоты и аммиака.

    Читайте так же:  Спортпит витамины для женщин

    Процесс идет в две стадии:

    Образование иминокислоты:

    пировиноградная аланиндегидрогеназа иминокислота кислота

    Образование аминокислоты:

    CH3C=NHCOOH + 2Н + Û СН3СНNН2СООН

    НАД . Н2аланин

    Образование аминокислот может также происходить в результате ферментативного превращения одной аминокислоты в другую, например:

    орнитин Û пролин Û глютаминовая кислота

    Биосинтез белка — один из сложнейших процессов в клетке. Он осуществляется в рибосомах, важным компонентом которых является магний, который составляет до 2,5% от сухого веса и поддерживает активную структуру рибосом. В биосинтезе белка задействована информационная система — ядерная ДНК ® информационная РНК® рибосомальная (матричная) РНК — и большое количество АТФ, так как это процесс эндэрготический, при котором потребляется большое количество энергии.

    Аминокислоты, синтезирующиеся в клетке, активируются своими специфическими ферментами и с помощью транспортных РНК переносятся к рибосоме, где собственно и происходит процесс построения первичной цепочки любого пептида. Транспортная РНК имеет антикодон, который должен соответствовать кодону матричной РНК для того, чтобы аминокислота отсоединилась от т-РНК и встроилась в пептид.

    Диссимиляция белканачинается с его гидролитического расщепления, происходящего под воздействием протеолитических ферментов и сопровождающегося образованием свободных аминокислот. Этот процесс активно происходит при прорастании семян, при этом образующиеся аминокислоты идут на построение тканей проростка. Важнейшим этапом диссимиляции аминокислот является их дезаминирование с образованием свободного аммиака.

    Окислительное дезаминирование (с образованием кетокислоты и аммиака) является процессом, обратным синтезу аминокислот, и происходит через образование иминокислоты. Именно этот процесс происходит при брожении, в частности, при спиртовом брожении, когда используются натуральные продукты (зерно, сахарная свекла), имеющие в своем составе белки. При брожении из белков образуются в результате дезаминирования кетокислоты, которые и придают специфический неприятный запах и вкус бродильной жидкости и называются «сивушными маслами».

    Разложение белков может также проходить по механизмам восстановительного дезаминирования и гидролитического дезаминирования.

    Восстановительное дезаминирование является путем, соединяющим метаболизм белков и липидов:

    RCHNH2COOH + 2H + Û RCH2COOH + NH3

    Гидролитическое дезаминирование является путем, соединяющим метаболизм белков и углеводов:

    СООНСН2СНNH2COOH + HOH (H2O) Û COOHCOCH2COOH + NH3 + 2H +

    аспарагиновая кислота щавелевоуксусная кислота

    Водород, отнятый у аминокислоты дегидрогеназой, передается хинону, который превращается в полифенол, а затем опять окисляется до воды и хинона:

    2Н + + хинон Û полифенол + О Û Н2О + хинон

    Дезаминирование аминокислот является основным способом превращения азотистых веществ в безазотистые соединения, которые могут быть затем использованы для дальнейшей переработки в углеводы и жиры.

    Аммиак либо вступает в реакцию аминирования и образует с кетокислотами новые аминокислоты, либо связывается с органическими кислотами, образуя аммиачные соли (особенно у кислых растений — щавеля, ревеня). У большинства растений обезвреживание аммиака происходит путем образования амидов — аспарагина и глютамина (т. е. амидов аспарагиновой и глютаминовой аминокислот).

    Физиологическая роль амидов заключается в:

    обезвреживании (связывании) аммиака,

    создании резерва диаминодикарбоновых аминокислот, необходимых для ферментативного переаминирования,

    предохранении от окисления дикарбоновых аминокислот.

    Синтез амидов проходит по схеме:

    Синтез аспарагиновой или глютаминовой кислот,

    Амидирование аспарагиновой или глютаминовой кислот в следующем порядке:

    а). АТФ + глютаминсинтетаза ® глютаминсинтетазафосфат + АДФ,

    б). глютаминсинтетазафосфат + НООС-СН2СН2СНNH2СООН Û

    РООС-СН2СН2СНNH2СООН + глютаминсинтетаза

    Кроме дезаминирования при диссимиляции аминокислот важную роль играет и процесс декарбоксилирования, сопровождающийся образованием углекислого газа и аминов. Амины либо вступают в реакции синтеза новых аминокислот, либо появляются при гнилостных распадах белков и входят в круговорот веществ уже в качестве питания для других организмов. Ферменты, определяющие этот процесс, называются декарбоксилазами.

    Особенно легко амины используются растением для синтеза алкалоидов. Алкалоиды образуются из аминов путем выделения аммиака и образования соответствующего азотистого гетероцикла. Кроме того, амины могут подвергаться дальнейшему окислению, образуя аммиак и альдегид. При этом альдегид снова вступает во взаимодействие другими аминами и карбонильными соединениями, образуя алкалоиды.

    Кроме образования алкалоидов одним из путей дальнейшего превращения аминов является их метилирование, проходящее с помощью метилтрансфераз. С помощью этого процесса происходит, например, образование никотина в табаке, холина, который играет важную роль в метаболизме клетки, являясь частью фосфатидов, или встречается в свободном виде.

    Метилированиюмогут подвергаться не только амины, но и аминокислоты, в результате образуются бетаины, которые затрудняют кристаллизацию сахара.

    Белковый и аминокислотный обмен тесно связан с обменом витаминов, так как некоторые из них являются составной частью активных групп ферментов, катализирующих превращения аминокислот. Кроме того, некоторые витамины образуются из аминокислот, например, никотиновая кислота из триптофана. Из ряда аминокислот образуются также гормоны роста типа ауксина, b-индолилуксусной кислоты.

    В растении метаболизм азота начинается процессом гидролитического и окислительного распада белков, образованием аминокислот и амидов, которые поступают из эндосперма или семядолей в росток и служат в нем исходным материалом для синтеза белков протоплазмы. Когда росток начинает ассимилировать углекислый газ, главными местами новообразования белков становятся лист и корень. По мере развития растения начинается перетекание аминокислот и белков из листьев к соцветиям и плодам, а, следовательно, к семенам.

    Дата добавления: 2014-01-07 ; Просмотров: 689 ; Нарушение авторских прав? ;

    Видео (кликните для воспроизведения).

    Нам важно ваше мнение! Был ли полезен опубликованный материал? Да | Нет

    Источники


    1. Кун, Л. Всеобщая история физической культуры и спорта / Л. Кун. — М.: Радуга, 2013. — 400 c.

    2. Кокосов, А.Н. Лечебная физическая культутра в реабилитации больных заболеваниями легких и сердца / А.Н. Кокосов, Э.В. Стрельцова. — М.: Медицина, 1981. — 165 c.

    3. Бранд, Я. Б. Здоровое питание / Я.Б. Бранд. — Москва: СПб. [и др.] : Питер, 2006. — 240 c.
    Аминокислоты в синтезе белка
    Оценка 5 проголосовавших: 1

    ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

    Please enter your comment!
    Please enter your name here