Аминокислоты входящие в состав аминокислот

АМИНОКИСЛОТЫ

Аминокислоты —производные карбоновых кислот, имеющие аминогруппу в a- положении. Классифицируются по строению, характеру заряженности и заменимости-незаменимости.

Аминокислоты являются карбоновыми кислотами, содержащими аминную и карбоксильную группы, которые находятся у одного и того же углеродного атома. В организме человека найдено около 70 аминокислот, причем 20 из них входят в состав белков. Это так называемые протеиногенные аминокислоты. Применительно к аминокислотам используют как систематическую номенклатуру, так и тривиальные названия. Последние чаще всего связаны с источником их получения. Так, тирозин был впервые выделен из сыра (от греч.tyros-сыр), аспарагиновая кислота – из спаржи (от лат.asparagus- спаржа) и т.д. Аминокислоты кроме карбонильной и аминной группировок содержат боковые радикалы, причем именно эти химические группировки определяют большинство свойств той или иной аминокислоты. В общем виде формула аминокислоты может быть представлена следующим образом:

Классификация по строению .

б) диаминомонокарбоновые (лизин, аргинин, цитруллин)

в) моноаминодикарбоновые (аспарагиновая и глутаминовая кислоты);

г) диаминодикарбоновые (цистин).

Название по номенклатуре IUPAC формируется, как у карбоновых кислот вообще, с перечислением имеющихся в углеродной цепи заместителей. Например, аминокислота лизин, имеющая строение:

будет называться 2,6-диаминогексановая, а серин, соответственно, 2-амино-3-гидроксипропановая кислота. Однако, на практике, названия по номенклатуре IUPAC по отношению к протеиногенным аминокислотам никогда не применяют, обходясь исторически сложившимися тривиальными названиями. Исключение составляют лишь аспарагиновая и глутаминовая кислоты, для которых весьма часто используют названия аспартат и глутамат, соответственно.

Очень важным свойством аминокислот является строение так называемого бокового радикала R, поскольку остальная часть молекулы, включающая карбоксильную группу, аминогруппу, асимметрический атом углерода и водород для всех протеиногенных аминокислот совершенно одинакова:.

Наличие в боковом радикале R функциональных групп, таких, как сульфгидрильная –SH, карбаминовая H₂N-C(=O)- , гидроксильная HO- , аминогруппа H₂N-, карбоксильная HOOC- и некоторые другие, оказывает решающее значение не только при формировании вторичной, третичной и четвертичной структур белковой молекулы, но и на ее биологические функции. В водных средах при различных значениях рН эти группы отвечают за формирование электрических зарядов белковой молекулы, ее растворимость и ряд других физико-химических свойств. Например, замена одного-единственного аминокислотного остатка (глутаминовой кислоты в положении 6) в полипептидной цепи субъединицы гемоглобина на остаток аминокислоты валин приводит к такому изменению свойств молекулы гемоглобина, что это вызывает патологию, называемую “серповидноклеточная анемия”.

[2]

По характеру заряженности боковых радикалов аминокислоты подразделяют на :

а) неполярные гидрофобные (ГЛИ, АЛА, ВАЛ, ЛЕЙ, ИЛЕ, ПРО, ФЕН, ТИР, ТРИ, МЕТ);

б) полярные, но незаряженные (СЕР, ТРЕ, ЦИС, АСН, ГЛН);

в) полярные с отрицательным зарядом (АСП, ГЛУ);

г) полярные с положительным зарядом (ЛИЗ, АРГ, ГИС).

В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме или должны поступать в составе пищи, различаю т:

б) НЕЗАМЕНИМЫЕ АК (лейцин, изолейцин, валин, лизин, гистидин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан). В детском возрасте также незаменимой является АК АРГИНИН.

Для человека АРГ, ТИР- полузаменимые, а для курицы- незаменимые.

Список 20 протеиногенных аминокислот млекопитающих:

название	структура (R-CH(NH2)-COOH)	*	**
ГЛИЦИН	NH2-CH2-COOH	ГЛИ	G
АЛАНИН	CH3-CH(NH2)-COOH	АЛА	A
ВАЛИН	(CH3)2CH-CH(NH2)-COOH	ВАЛ	V	Н
ЛЕЙЦИН	CH3-CH(CH3)-CH2-CH(NH2)-COOH	ЛЕЙ	L	Н
ИЗОЛЕЙЦИН	CH3-CH2-CH(CH3)-CH(NH2)-COOH	ИЛЕ	I	Н
СЕРИН	HO-CH2-CH(NH2)-COOH	СЕР	S
ТРЕОНИН	CH3-CH(OH)-CH(NH2)-COOH	ТРЕ	T	Н
ЦИСТЕИН	HS-CH2-CH(NH2)-COOH	ЦИС	C
МЕТИОНИН	CH3-S-(CH2)2-CH(NH2)-COOH	МЕТ	M	Н
ЛИЗИН	NH2-(CH2)4-CH(NH2)-COOH	ЛИЗ	K	Н
АРГИНИН	NH2-C(=NH)-NH-(CH2)3-CH(NH2)-COOH	АРГ	R	ПЗ
АСПАРАГИНООВАЯ К-ТА	COOH-CH2-CH(NH2)-COOH	АСП	D
АСПАРАГИН	NH2-C(=O)-CH2-CH(NH2)-COOH	АСН	N
ГЛУТАМИНОВАЯ К-ТА	HOOC-(CH2)2-CH(NH2)-COOH	ГЛУ	E
ФЕНИЛАЛАНИН	Ph-CH2-CH(NH2)-COOH	ФЕН	F	Н
ГЛУТАМИН	NH2-C(=O)-(CH2)2-CH(NH2)-COOH	ГЛН	Q
ТИРОЗИН	HO-Ph-CH2-CH(NH2)-COOH	ТИР	Y	ПЗ
ТРИПТОФАН		ТРИ	W	Н
ГИСТИДИН		ГИС	H	Н
ПРОЛИН		ПРО	P

*- однобуквенное международное обозначение

**- н- незаменимая; пз- полузаменимая; остальные- заменимые

Небелковые и редковстречающиеся аминокислоты :

a,g -ДИАМИНОПИМЕЛИНОВАЯ (только у бактерий) HOOC-CH(NH₂)-(CH₂)₃-CH(NH₂)-COOH

a- АМИНОАДИПИНОВАЯ (в белке зерна кукурузы) HOOC-(CH₂)₃-CH(NH₂)-COOH

НЕПРОТЕИНОГЕННЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ : b-АЛАНИН NH₂-(CH₂)₂-COOH

ОРНИТИН

ЦИТРУЛЛИН

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Студент — человек, постоянно откладывающий неизбежность. 10217 —

| 7236 — или читать все.

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)
очень нужно

Аминокислоты входящие в состав аминокислот

Для названия аминокислот используют три типа номенклатуры – тривиальную, рациональнцю и IUPAC.

По систематической номенклатуре (IUPAC) названия аминокислот образуются из названий соответствующих кислот прибавлением приставки амино и указанием места расположения аминогруппы по отношению к карбоксильной группе.

Нумерация углеродной цепи начинается с атома углерода карбоксильной группы.

По рациональной номенклатуре к тривиальному названию карбоновой кислоты добавляется приставка амино с указанием положения аминогруппы буквой греческого алфавита.

Формулы и названия некоторых α-аминокислот, остатки которых входят в состав белков

Если в молекуле аминокислоты содержится две аминогруппы, то в ее названии используется приставка диамино, три группы NH₂ – триамино и т.д.

Наличие двух или трех карбоксильных групп отражается в названии суффиксом –диовая или -триовая кислота.

Аминокислоты входящие в состав аминокислот

Аминокислоты классифицируют по следующим структурным признакам.

I. Классификация по взаимному положения функциональных групп

В зависимости от взаимного расположения амино- и карбоксильной групп аминокислоты подразделяют на α- , b- , g- , d- , e- и т. д.

Греческая буква при атоме углерода обозначает его удаленность от карбоксильной группы.

II. Классификация по строению бокового радикала (функциональным группам)

Алифатические аминокислоты

Оксимоноаминокарбоновые кислоты (содержат-ОН-группу): серин, треонин.

Моноаминодикарбоновые кислоты (содержат СООН-группу): аспартат, глутамат (за счёт второй карбоксильной группы несут в растворе отрицательный заряд).

Амиды моноаминодикарбоновых кислоты (содержат NH₂СО-группу): аспарагин, глутамин.

Диаминомонокарбоновые кислоты (содержат NH₂-группу): лизин, аргинин (за счёт второй аминогруппы несут в растворе положительный заряд).

Гетероциклические аминокислоты: триптофан, гистидин, пролин.

Иминокислоты аминокислоты: пролин.

III. Классификация по полярности бокового радикала (по Ленинджеру)

Выделяют четыре класса аминокислот, содержащих радикалы следующих типов.

Гидрофобные аминокислоты располагаются внутри молекулы белка, тогда как гидрофильные – на внешней поверхности, что делает гидрофильными и хорошо растворимыми в воде молекулы белка.

Благодаря этому свойству белки хорошо связывают воду, удерживая жидкость в крови, в межклеточном пространстве и внутри клеток.

1. Неполярные (гидрофобные)

К неполярным (гидрофобным) относятся аминокислоты с неполярными R-группами и одна серусодержащая аминокислота:

— алифатические: аланин, валин, лейцин, изолейцин

— ароматические: фенилаланин, триптофан.

2. Полярные незаряженные

Полярные незаряженные аминокислоты по сравнению с неполярными лучше растворяются в воде, более гидрофильны, так как их функциональные группы образуют водородные связи с молекулами воды.

К ним относятся аминокислоты, содержащие:

— полярную ОН-группу (оксиаминокислоты): серин, треонин и тирозин

[3]

— амидную группу: глутамин, аспарагин

— и глицин (R-группа глицина, представленная одним атомом водорода, слишком мала, чтобы компенсировать сильную полярность a-аминогруппы и a-карбоксильной группы).

3. Заряженные отрицательно при рН-7 (кислые)

Аспарагиновая и глутаминовая кислоты относятся к отрицательно заряженным аминокислотам.

Они содержат по две карбоксильные и по одной аминогруппе, поэтому в ионизированном состоянии их молекулы будут иметь суммарный отрицательный заряд:

4. Заряженные положительно при рН-7 (основные)

К положительно заряженным аминокислотам принадлежат лизин, гистидин и аргинин.

В ионизированном виде они имеют суммарный положительный заряд:

В зависимости от характера радикалов природные аминокислоты также подразделяются на нейтральные, кислые и основные. К нейтральным относятся неполярные и полярные незаряженные, к кислым – отрицательно заряженные, к основным – положительно заряженные.

IV. Классификация по кислотно-основным свойствам

В зависимости от количества функциональных групп различают кислые, нейтральные и основные аминокислоты.

[1]

Основные

Аминокислоты, в которых число аминогрупп превышает число карбоксильных групп, называют основными аминокислотами: лизин, аргинин, гистидин:

Кислые

Если в аминокислотах имеется избыток кислотных групп, их называют кислыми аминокислотами: аспарагиновая и глутаминовая кислоты:

Все остальные аминокислоты относятся к нейтральным.

V. По числу функциональных групп

Аминокислоты по числу функциональных групп можно разделить моноаминомонокарбоновые, моноаминодикарбоновые, диаминомонокарбоновые:

VI.Биологическая классификация (по способности синтезироваться в организме человека и животных)

Заменимые аминокислоты – десять из 20 аминокислот, входящих в состав белков, могут синтезироваться в организме человека. К ним относятся: глицин (гликокол), аланин, серин, цистеин, тирозин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты, аспарагин, глутамин, пролин.

Незаменимые аминокислоты (8 аминокислот) – не могут синтезироваться в организме человека и животных и должны поступать в организм в составе белковой пищи.

Абсолютно незаменимых аминокислот восемь: валин, изолейцин, лейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан.

Незаменимые аминокислоты входят часто в состав пищевых добавок, используются в качестве лекарственных препаратов.

Для детей также незаменимыми являются гистидин и аргинин.

Для человека одинаково важны оба типа аминокислот: и заменимые, и незаменимые. Большая часть аминокислот идет на построение собственных белков организма, но без незаменимых аминокислот организм существовать не сможет.

При недостатке каких-либо аминокислот в организме человека в течение непродолжительного времени могут разрушаться белки соединительной ткани, крови, печени и мышц, а полученный из них «строительный материал» — аминокислоты идут на поддержание нормальной работы наиболее важных органов — сердца и мозга.

Дефицит аминокислот приводит к ухудшению аппетита, задержке роста и развития, жировой дистрофии печени и другим тяжелым нарушениям.

При этом наблюдается снижение аппетита, ухудшение состояния кожи, выпадение волос, мышечная слабость, быстрая утомляемость, снижение иммунитета, анемия.

Избыток аминокислот может вызвать развитие тяжелых заболеваний, особенно у детей и в юношеском возрасте. Наиболее токсичными являются метионин (провоцирует риск развития инфаркта и инсульта), тирозин (может спровоцировать развитие артериальной гипертонии, привести к нарушению работы щитовидной железы) и гистидин (может способствовать возникновению дефицита меди в организме и привести к заболеваниям суставов, ранней седине, тяжелым анемиям).

В условиях нормального функционирования организма, когда присутствует достаточное количество витаминов (В₆, В₁₂, фолиевой кислоты) и антиоксидантов (витамины А, Е, С и селен), избыток аминокислот не наносит вред организму.

Аминокислоты — главные составные части белков

Физико-химические и биологические свойства белков определяются их аминокислотным составом. Аминокислоты — это аминопроизводные класса карбоновых кислот. Аминокислоты входят не только в состав белков. Многие из них выполняют специальные функции. Поэтому в живых организмах различают аминокислоты протеиногенные (кодируются генетически) и непротеиногенные (не кодируются генетически). Протеиногенных аминокислот 20. 19 из них являются a-аминокислотами. Это означает, что аминогруппа у них присоединена к a-углеродному атому той карбоновой кислоты, производным которой они являются. Общая формула этих аминокислот выглядит следующим образом:

Только одна аминокислота — пролин не соответствует этой общей формуле. Ее относят к иминокислотам.

a-углеродный атом аминокислот является ассимметричным (исключение составляет аминопроизводное уксусной килоты — глицин). Это означает, что у каждой аминокислоты имеются, как минимум, 2 оптически активных антипода. Природа выбрала для создания белков L-форму. Поэтому природные белки построены из L-a- аминокислот.

Во всех случаях, когда в молекуле органического соединения атом углерода связан с 4 разными атомами или функциональными группами, этот атом ассиметричен, поскольку он может существовать в двух изомерных формах, называемых энантиомерами или оптическими (стерео-) изомерами. Соединения с ассимметричными атомами «С» встречаются в виде двух форм (хиральных соединений) — левой и правой, в зависимости от направления вращения плоскости поляризации плоскополяризованного света. Все стандартные аминокислоты кроме одной (глицин) содержат в a-положении ассимметричный атом углерода, с которым связаны 4 замещающих группы. Поэтому они обладают оптической активностью, то есть способны вращать плоскость

поляризации света в том или ином направлении.

Однако в основе системы обозначения стереоизомеров лежит не вращение плоскости поляризации света, а абсолютная конфигурация молекулы стереоизомера. Для выяснения конфигурации оптически активных аминокислот их сравнивают с глицериновым альдегидом — простейшим трехуглеродным углеводом, который содержит ассимметричный атом углерода. Стереоизомеры всех хиральных соединений, независимо от направления вращения плоскости поляризации плоскополяризованного света, соответствующие по конфигурации L-глицериновому альдегиду, обозначаются буквой L, а соответствующие D-глицериновому альдегиду — буквой D. Таким образом, буквы L и D относятся к абсолютной конфигурации 4 замещающих групп при хиральном атоме «С», а не к направлению вращения плоскости поляризации.

Классификация аминокислот проводится по строению их радикала. Существуют разные подходы к классификации. Большая часть аминокислот — это алифатические соединения. 2 аминокислоты являются представителями ароматического ряда и 2 — гетероциклического.

Аминокислоты можно разделить, по их свойствам, на основные, нейтральные и кислые. Они отличаются числом амино- и карбоксильных групп в молекуле. Нейтральные — содержат по одной амино- и одной карбоксильной группе (моноаминомонокарбоновые). Кислые имеют 2 карбоксильные и одну аминогруппу (моноаминодикарбоновые), основные -2 аминогруппы и одну карбоксильную (диаминомонокарбоновые).

1. Собственно алифатическими можно назвать 5 аминокислот. Глицин или гликокол (Гли),

при работе с компьютером — (G), — a-аминоуксусная кислота. Является единственной оптически неактивной аминокислотой. Глицин используется не только для синтеза белков. Его атомы входят в состав нуклеотидов, гема, он входит в состав важного трипептида — глутатиона.

Аланин (Ала), при работе с компьютером — (А) — a-аминопропионовая кислота. Аланин нередко используется в организме для синтеза глюкозы.

По структуре все аминокислоты, за исключением глицина, можно рассматривать как производные аланина, у которого один или несколько атомов водорода в составе радикала замещены различными функциональными группами.

Валин (Вал), при работе с компьютером (V) — аминоизовалериановая кислота. Лейцин (Лей, L) — аминоизокапроновая кислота. Изолейцин (Иле, I) — a-амино-b-этил-b-метилпропионовая кислота. Эти три аминокислоты, обладая выраженными гидрофобными свойствами, играют важную роль в формировании пространственной структуры белковой молекулы.

2. Гидроксиаминокислоты. Серин (Сер, S) — a-амино-b-гидроксипропионовая кислота и треонин (Тре, T) — a-амино-b-гидроксимасляная кислота играют важную роль в процессах ковалентной модификации структуры белков. Их гидроксильная группа легко взаимодействует с фосфорной кислотой, что бывает необходимым для изменения функциональной активности белков.

3. Серусодержащие аминокислоты. Цистеин (Цис, C) — a-амино-b-тиопропионовая кислота. Специальным свойством цистеина является способность к окислению (в присутствии кислорода) и взаимодействию с другой молекулой цистеина с образованием дисульфидной связи и нового соединения — цистина. Эта аминокислота благодаря активной -SH группе легко вступает в окислительно-восстановительные реакции, защищая клетку от действия окислителей, участвует в образовании дисульфидных мостиков, стабилизирующих структуру белков, входит в состав активного центра ферментов.

Метионин (Мет, M) -a-амино-b-тиометилмасляная кислота. Выполняет функцию донора подвижной метильной группы, необходимой для синтеза биологически активных соединений: холина, нуклеотидов и т.д. Это гидрофобная аминокислота.

4. Дикарбоновые аминокислоты. Глутаминовая (Глу, E) — a-аминоглутаровая кислота и аспарагиновая кислота (Асп, D) -a-аминоянтарная кислота. Это наиболее распространенные аминокислоты белков животных организмов. Обладая дополнительной карбоксильной группой в радикале, эти аминокислоты способствуют ионному взаимодействию, придают заряд белковой молекуле. Эти аминокислоты могут образовывать амиды.

5. Амиды дикарбоновых аминокислот. Глутамин (Глн, Q) и аспарагин (Асн, N). Эти аминокислоты выполняют важную функцию в обезвреживании и транспорте аммиака в организме. Амидная связь в их составе частично имеет характер двойной. За счет этого амидная группа обладает частичным положительным зарядом и не будет диссоциировать.

6. Циклические аминокислоты имеют в своем радикале ароматическое или гетероциклическое ядро. Фенилаланин (Фен, F) — a-амино-b-фенилпропионовая кислота. Тирозин (Тир, Y) — a-амино-b-параоксифе-нилпропионовая кислота. Эти 2 аминокислоты образуют взаимосвязанную пару, выполняющую важные функции в организме, среди которых следует отметить использование их клетками для синтеза ряда биологически активных веществ (адреналина, тироксина).

Триптофан (Три, W) a-амино-b-индолилпропионовая кислота. Используется для синтеза витамина PP, серотонина, гормонов эпифиза.

Гистидин (Гис, H) — a-амино-b-имидазолилпропионовая кислота. Может использоваться при образовании гистамина, регулирующего проницаемость тканей и проявляющего свое действие при аллергии.

7. Диаминомонокарбоновые аминокислоты. Лизин (Лиз, K) — диаминокапроновая кислота. Аргинин (Арг, R)- a-амино-b-гуанидин-валериановая кислота. Эти аминокислоты имеют дополнительную аминогруппу, которая придает основные свойства белкам, содержащим много таких аминокислот. Образование аргинина является частью метаболического пути обезвреживания аммиака (синтез мочевины).

8. Иминокислота — пролин (Про, P). Отличается от других аминокислот по строению. Её радикал образует с a-аминогруппой единую циклическую структуру. Благодаря этой особенности вокруг связи между a-аминогруппой и a-углеродным атомом невозможно никакое вращение. У всех других аминокислот возможность вращения вокруг этой связи имеется. Вдобавок в состав пролина входит вторичная аминогруппа (с азотом азота связан только один атом водорода), которая отличается, по своим химическим характеристикам от первичной аминогруппы (-NH₂) в составе других аминокислот. Особое место отводится этой аминокислоте в структуре коллагена, где пролин, в процессе синтеза коллагена, может превращаться в гидроксипролин.

В скобках указаны сокращенные обозначения аминокислот, которые образуются из первых трех букв их тривиального названия. В последнее время для записи первичной структуры используются и однобуквенные символы, что важно при использовании ЭВМ в работе с белками.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Сдача сессии и защита диплома — страшная бессонница, которая потом кажется страшным сном. 8599 —

| 7071 — или читать все.

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)
очень нужно

Аминокислоты входящие в состав аминокислот

Аминокислотами называют гетерофункциональные соединения, содержащие одновременно аминогруппу и карбоксильную группы в составе одной молекулы. Классифицируют аминокислоты, основываясь на типе углеводородного радикала, на ароматические и алифатические, последние, в свою очередь, подразделяются на α-, β-, γ-, δ- и ω-аминокислоты, химические свойства которых ощутимо различаются.

Представители алифатических аминокислот

Наибольшее значение в химии имеют α-аминокислоты, в основном потому, что они являются мономерами белков – их можно назвать основой жизни. В состав важнейших α-аминокислот входят не только алифатические, но и ароматические и гетероароматические радикалы. Номенклатура аминокислот подразумевает использование названия соответствующей карбоновой кислоты в качестве основы, положение заместителей обозначают цифрами, начиная от карбонильного углерода (IUPAC), либо буквами греческого алфавита, начиная от соседнего атома углерода (рациональная). Широко используются и тривиальные названия. Тривиальные названия обычно связаны с источниками выделения аминокислот. Например, серин выделен из шелка (serieus (лат.) – шелковистый), тирозин – из сыра (tyros (греч.) – сыр). Для удобства написания полипептидных молекул используют сокращенные обозначения аминокислотных остатков.

Общее число встречающихся в природе α-аминокислот достигает 180, из них 20 постоянно присутствуют во всех белковых молекулах. Растения и некоторые микроорганизмы синтезируют все необходимые им аминокислоты. В животном организме некоторые аминокислоты синтезируются, некоторые – нет и должны поступать извне. Такие аминокислоты называют незаменимыми. К незаменимым относятся – валин, лизин, фенилалалнин, лейцин, треонин, триптофан, изолейцин, метионин.

Важнейшие α-аминокислоты

Сокращенное обозначение аминокислотного остатка

АМИНОКИСЛО́ТЫ

В книжной версии

Том 1. Москва, 2005, стр. 612

Скопировать библиографическую ссылку:

• 
• 
• 
• 
• 

АМИНОКИСЛО́ТЫ, ор­га­нич. со­еди­не­ния, со­дер­жа­щие кар­бок­силь­ные COOH и ами­но­груп­пы NH 2

. Ис­клю­че­ние со­став­ля­ет про­лин. Об­ла­да­ют свой­ст­ва­ми и ки­слот и ос­но­ва­ний. В за­ви­си­мо­сти от по­ло­же­ния ами­но­груп­пы в уг­ле­род­ной це­пи от­но­си­тель­но кар­бок­силь­ной груп­пы раз­ли­ча­ют α -, β -, γ — и др. А. У ω -А. ами­но­груп­па на­хо­дит­ся на кон­це це­пи. Уча­ст­ву­ют в об­ме­не азо­ти­стых ве­ществ всех ор­га­низ­мов, яв­ля­ясь ис­ход­ны­ми со­еди­не­ния­ми при био­син­те­зе бел­ков, пеп­ти­дов, пу­ри­но­вых и пи­ри­ми­ди­но­вых ос­но­ва­ний, ря­да ви­та­ми­нов, пиг­мен­тов, ал­ка­лои­дов и др.

Аминокислоты: таблица содержания в продуктах питания, и суточная норма для человека

Здравствуйте, уважаемые читатели моего блога! Если вы серьезно относитесь к собственному здоровью, предлагаю вместе окунуться в мир органических соединений. Сегодня я расскажу про аминокислоты в продуктах питания, таблица которых будет прилагаться для удобства в статье. Так же поговорим о необходимой суточной норме для человека.

Аминокислоты

Многие из нас знают об этих органических соединениях, но не все смогут объяснить, что это и зачем они нужны. Поэтому, начнем с азов.

Аминокислоты – это структурные химические единицы, которые образуют белки

Последние участвуют абсолютно во всех физиологических процессах организма. Они формируют мышцы, сухожилия, связки, органы, ногти, волосы и являются частью костей. Замечу, что гормоны и ферменты, регулирующие рабочие процессы в организме, тоже представляют собой белки. Они уникальны по своей структуре и цели у каждого из них свои. Белки синтезируются из аминокислот, которые человек получает из пищи. Отсюда напрашивается интересный вывод – не белки самый ценный элемент, а аминокислоты.

Заменимые, условно незаменимые и незаменимые

Удивительно, но растения и микроорганизмы способны самостоятельно синтезировать все аминокислоты. А вот человек и животные на такое не подписаны.

Заменимые аминокислоты. Производятся нашим организмом самостоятельно. К ним относятся:

• глютаминовая кислота;
• аспарагиновая кислота;
• аспарагин;
• глютамин;
• орнитин;
• пролин;
• аланин;
• глицин.

Условно незаменимые аминокислоты. Наш организм их создает, но не в достаточных количествах. К ним относятся гистидин и аргинин.

Незаменимые аминокислоты. Получить их можно только из добавок или пищевых продуктов. Более подробно о них написано в статье про незаменимые аминокислоты для человека.

СТАТЬИ ПО ТЕМЕ:

Продукты богатые аминокислотами

Для полноценной работы нашего организма каждому человеку следует знать в каких продуктах содержатся органические соединения:

• Яйца – они подарят нам BCAA, метионин и фенилаланин. Усваиваются на ура гарантируя белковую подкормку для организма.
• Молочные продукты – обеспечивают человека аргинином, валином, лизином, фенилаланином и триптофаном.
• Белое мясо – содержит BCAA, гистидин, лизин, фенилаланин и триптофан.
• Рыба – отличный источник белка, который легко усваивается организмом. Богата метионином, фенилаланином и BCAA.

Многие уверены, что получить белок можно лишь из продуктов животного происхождения. Это неверно. Растительная пища тоже богата им и является источником органических соединений:

• Бобовые – богаты фенилаланином, лейцином, валином, метионином, триптофан и треонином.
• Крупы– подарят организму лейцин, валин, гистидин и изолейцин.
• Орехи и семена – обеспечивают аргинином, треонином, изолейцином, гистидином и лизином.

Отдельно хочется выделить киноа . Этот злак не так популярен, как привычные нам гречка и пшено, а зря.

Потому что на 100 грамм продукта приходится порядка 14 грамм белка. Поэтому киноа незаменима для вегетарианцев и прекрасно подойдет мясоедам. Не будем также забывать о православных постах, которые несколько раз в год запрещают есть мясо, рыбу и молочную продукцию.

Суточная норма потребления аминокислот

Мы каждый день нуждаемся в органических соединениях, но бывают такие периоды в жизни, когда их надобность увеличивается:

• во время занятий спортом;
• в период болезни и выздоровления;
• в период умственных и физических нагрузок.

И, наоборот, бывает, что потребность в них понижается в случае врожденных нарушений, которые связаны с усвояемостью аминокислот.

Следовательно, для комфорта и бесперебойной работы организма следует знать суточную норму потребления органических соединений. Согласно диетологическим таблицам она варьируется от 0,5 грамм до 2 грамм в сутки.

Усвояемость аминокислот зависит от типа тех продуктов, в которых они содержатся. Очень хорошо усваиваются органические соединения из белка яиц.

Тоже самое можно сказать про творог, рыбу и нежирное белое мясо. Также здесь огромную роль играет сочетание продуктов. Например, молоко и гречневая каша. В таком случае человек получает полноценный белок и комфортный для организма процесс его усвоения.

Нехватка и переизбыток аминокислот

Какие признаки могут означать нехватку органических соединений в организме:

• слабая сопротивляемость инфекциям;
• ухудшение состояния кожи;
• задержка роста и развития;
• выпадение волос;
• сонливость;
• анемия.

Помимо нехватки аминокислот в организме может возникнуть их переизбыток. Его признаки следующие: нарушения в работе щитовидной железы, заболевания суставов, гипертония.

В случае нехватки и переизбытка аминокислот очень важно помнить, что определяющим фактором здесь является питание.

Грамотно составляя рацион, вы прокладываете себе путь к здоровью. Отметим, что такие болезни как сахарный диабет, нехватка ферментов или поражение печени. Они ведут к абсолютно неконтролируемому содержанию в организме органических соединений.

Как получить аминокислоты

Мы уже все поняли какую глобальную роль играют в нашей жизни аминокислоты. И поняли, сколь значимо контролировать их поступление в организм. Но, есть такие ситуации, когда стоит обратить на их примем особое внимание. Речь идет о занятиях спортом. Особенно, если мы говорим о профессиональном спорте. Тут зачастую спортсмены обращаются за дополнительными комплексами, не надеясь только на продукты питания.

Нарастить мышечную массу можно с помощью валина и лейцина изолейцина. Сохранить запас энергии на тренировке лучше при помощи глицина, метионина и аргинина. Но, все это будет бесполезным, если вы не будете питаться продуктами, которые богаты аминокислотами. Это важная составляющая активного и полноценного образа жизни.

Подводя итоги можно сказать – содержание аминокислот в пищевых продуктах способно удовлетворить потребность в них для всего организма. Не считая профессионального спорта, когда на мышцы идут колоссальные нагрузки, и они нуждаются в дополнительной помощи.

Или же в случае проблем со здоровьем. Тогда тоже лучше дополнить рацион специальными комплексами органических соединений. Их, кстати, можно заказать в интернете или же приобрести у поставщиков спортивного питания. Я хочу, чтобы вы запомнили в чем самое важное – в вашем ежедневном рационе. Обогащайте его продуктами богатыми аминокислотами и соответственно белками. Не зацикливайтесь только на молочной продукции или мясе. Готовьте разнообразные блюда. Не забывайте, что растительная пища тоже обогатит вас нужными органическими соединениями. Только в отличии от животной пищи, не оставит ощущение тяжести в животе.

Источники

1. 
   Ахманов, Михаил Жизнь с диабетом. Книга психологической поддержки: моногр. / Михаил Ахманов. — М.: Невский проспект, Вектор, 2007. — 192 c.
2. 
   Захаров, Ю. А. Диабет. Новые и традиционные методы лечения / Ю.А. Захаров. — М.: Мир книги, 2008. — 176 c.
3. 
   Кокосов, А.Н. Лечебная физическая культутра в реабилитации больных заболеваниями легких и сердца / А.Н. Кокосов, Э.В. Стрельцова. — М.: Медицина, 1981. — 165 c.