Аминокислоты входящие в состав белковых молекул

Сегодня предлагаем ознакомится со статьей на тему: аминокислоты входящие в состав белковых молекул с профессиональным описанием и объяснением.

Аминокислоты входящие в состав белковых молекул

Аминокислотами называют гетерофункциональные соединения, содержащие одновременно аминогруппу и карбоксильную группы в составе одной молекулы. Классифицируют аминокислоты, основываясь на типе углеводородного радикала, на ароматические и алифатические, последние, в свою очередь, подразделяются на α-, β-, γ-, δ- и ω-аминокислоты, химические свойства которых ощутимо различаются.

Представители алифатических аминокислот

Наибольшее значение в химии имеют α-аминокислоты, в основном потому, что они являются мономерами белков – их можно назвать основой жизни. В состав важнейших α-аминокислот входят не только алифатические, но и ароматические и гетероароматические радикалы. Номенклатура аминокислот подразумевает использование названия соответствующей карбоновой кислоты в качестве основы, положение заместителей обозначают цифрами, начиная от карбонильного углерода (IUPAC), либо буквами греческого алфавита, начиная от соседнего атома углерода (рациональная). Широко используются и тривиальные названия. Тривиальные названия обычно связаны с источниками выделения аминокислот. Например, серин выделен из шелка (serieus (лат.) – шелковистый), тирозин – из сыра (tyros (греч.) – сыр). Для удобства написания полипептидных молекул используют сокращенные обозначения аминокислотных остатков.

Общее число встречающихся в природе α-аминокислот достигает 180, из них 20 постоянно присутствуют во всех белковых молекулах. Растения и некоторые микроорганизмы синтезируют все необходимые им аминокислоты. В животном организме некоторые аминокислоты синтезируются, некоторые – нет и должны поступать извне. Такие аминокислоты называют незаменимыми. К незаменимым относятся – валин, лизин, фенилалалнин, лейцин, треонин, триптофан, изолейцин, метионин.

Важнейшие α-аминокислоты

Сокращенное обозначение аминокислотного остатка

Аминокислоты входящие в состав белковых молекул

Анализ белковых молекул

Для определения аминокислот, входящих в состав белка используют методы, основанные, как правило, на частичном или полном гидролизе полипептидной цепи. Обычно проводят кислотный или ферментативный гидролиз белка и аминокислоты анализируют различными хроматографическими методами. Таким способом можно установить количественный и качественный состав аминокислот, входящих в состав белка, но не их последовательность. Остановимся на некоторых химических способах анализа белковых молекул.

Свободные аминокислоты обнаруживают нингидринной реакцией (см. Нингидринная реакция). Эту же реакцию дают и белки, но в более жестких условиях – при кипячении с водным раствором нингидрина.

Для обнаружения пептидных связей в белках служит биуретовая реакция (реакция Пиотровского) – образование ярко-окрашенных комплексов при взаимодействии белков с гидроксидом меди (II) в присутствии щелочи. В эту реакцию вступают все пептиды, имеющие минимум две пептидные связи. Цвет комплекса, получаемый при биуретовой реакции с различными пептидами, несколько отличается и зависит от длины пептидной цепи. Пептиды с длиной цепи от четырех аминокислотных остатков и выше образуют красный комплекс, трипептиды – фиолетовый, а дипептиды – синий. Реакцию используют не только для качественного, но и для количественного определения белков.

Пептиды, содержащие ароматические и гетероароматические аминокислоты дают положительную ксантопротеиновую реакцию (реакция Мульдера) – появление желтого окрашивания при действии конц. азотной кислоты. При добавлении щелочи цвет смеси меняется на оранжевый.

Серосодержащие аминокислоты в составе белка определяют по образованию черного осадка сульфида свинца при нагревании с ацетатом свинца – сульфгидрильная реакция (реакция Фоля).

Триптофан обнаруживают при помощи реакции с п-диметиламинобензальдегидом в среде серной кислоты – реакция Эрлиха . Образующийся продукт конденсации имеет красно-фиолетовое окрашивание.

Определение С- и N-концевых аминокислот

N-Концевые аминокислоты определяют по реакции с 2,4-динитрофторбензолом или дансилхлоридом. Свободная аминогруппа N-концевой аминокислоты арилируется или ацилируется, белок гидролизуют, образовавшиеся N-(2,4-динитрофенил)- (А) или N-(5-диметиламинонафтил-1-сульфо)производные (Б) существенно отличаются по физико-химическим свойствам от остальных аминокислот, поэтому их легко отделяют и идентифицируют.

С-Концевые аминокислоты определяют методом Акароби – при нагревании пептида с гидразингидратом пептидные связи гидролизуются и образуется смесь гидразидов аминокислот. С-Концевая аминокислота не реагирует с гидразином, остается в свободном виде, ее выделяют и идентифицируют.

Удобным методом определения последовательности аминокислот (первичной структуры белка) является способ деградации полипептидной цепи с помощью фенилизотиоцианата (метод Эдмана). N-Концевые аминокислоты последовательно отщепляются от цепи в виде фенилтиогидантоинов и идентифицируются.

Составные части белковых веществ. Аминокислоты

Белки — полимерные молекулы, в которых мономерами служат аминокислоты. В составе белков в организме человека встречают только 20 аминокислот. Одни и те же аминокислоты присутствуют в различных по структуре и функциям белках.

· Аминокислоты, класс органических соединений, объединяющих в себе свойства кислот и аминов, т. е. содержащих наряду с карбоксильной группой —COOH аминогруппу —NH2. А. могут содержать одну NH2-группу и одну СООН-группу (моноаминокарбоновые кислоты), одну NH2-группу и две СООН-группы (моноаминодикарбоновые кислоты), две NH2-группы и одну СООН-группу (диаминомонокарбоновые кислоты).

Аспарагиновая — HOOC CH2CH (NH2) COOH

Читайте так же:  Какой протеин лучше для мышц

Циклические

. Эти аминокислоты имеют в своем составе ароматическое или гетероциклическое ядро и, как правило, не синтезируется в организме человека и должны поступать с пищей. Они активно участвуют в разнообразных обменных процессах. Так фенил-аланин служит основным источником синтеза тирозина — предшественника ряда биологически важных веществ: гормонов (тироксина, адреналина), некоторых пигментов. Триптофан помимо участия в синтезе белка, служит компонентом витамина PP, серотонина, триптамина, ряда пигментов. Гистидин необходим для синтеза белков, является предшественником гистамина, влияющего на кровяное давление и секрецию желудочного сока.

Серосодержащие аминокислоты

, содержащие атом серы: цистеин и метионин

7. Связи аминокислот в белковой молекуле, структура белковой молекулы.

[1]

Первичная структура белков— последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Важными особенностями первичной структуры являются консервативные мотивы — сочетания аминокислот, играющих ключевую роль в функциях белка. Консервативные мотивы сохраняются в процессе эволюции видов, по ним часто удаётся предсказать функцию неизвестного белка.

Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями. Ниже приведены самые распространённые типы вторичной структуры белков:

§ α-спирали — плотные витки вокруг длинной оси молекулы, один виток составляют 3,6 аминокислотных остатка, и шаг спирали составляет 0,54 нм [15] (так что на один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм), спираль стабилизирована водородными связями между H и O пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена. Спираль построена исключительно из одного типа стереоизомеров аминокислот (L). Хотя она может быть как левозакрученной, так и правозакрученной, в белках преобладает правозакрученная. Спираль нарушают электростатические взаимодействия глутаминовой кислоты, лизина, аргинина. Расположенные близко друг к другу остатки аспарагина,серина, треонина и лейцина могут стерически мешать образованию спирали, остатки пролина вызывают изгиб цепи и тоже нарушают α-спирали.

§ β-листы (складчатые слои) — несколько зигзагообразных полипептидных цепей, в которых водородные связи образуются между относительно удалёнными друг от друга (0,347 нм на аминокислотный остаток) в первичной структуре аминокислотами или разными цепями белка, а не близко расположенными, как имеет место в α-спирали. Эти цепи обычно направлены N-концами в противоположные стороны (антипараллельная ориентация). Для образования β-листов важны небольшие размеры боковых групп аминокислот, преобладают обычно глицин и аланин.

Третичная структура — пространственное строение полипептидной цепи (набор пространственных координат составляющих белок атомов). Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль. В стабилизации третичной структуры принимают участие:

§ ковалентные связи (между двумя остатками цистеина — дисульфидные мостики);

§ ионные связи между противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков;

§ гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. При взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула «стремится» свернуться так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированы от водного раствора; на поверхности молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы.

Четвертичная структура (или субъединичная, доменная) — взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса. Белковые молекулы, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру. В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной. Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул.

8. Свойства белковых веществ.

Все белковые вещества состоят из пяти элементов: углерода, водорода, кислорода, азота и серы. Содержание их в разных Б. веществах мало разнится в процентном отношении.

Белки являются структурной и функциональной основой жизнедеятельности всех живых организмов, они обеспечивают рост, развитие и нормальное протекание обменных процессов в организме. Это мускулы, кровь, сердце, кожа, кости. В природе существует примерно 10 10 -10 12 различных белков, обеспечивающих жизнедеятельность организмов всех степеней сложности от вирусов до человека. Белками являются ферменты, антитела, многие гормоны и другие биологические активные вещества. Необходимость постоянного обновления белков лежит в основе обмена веществ.

9. Классификация белковых веществ, характеристика отдельных представителей простых белков.

Классификация белковых веществ ( см. 5 вопр.)

Просты́е белки́ — белки, которые построены из остатков α-аминокислот и при гидролизе распадаются только на аминокислоты. Простые белки по растворимости в воде и солевых растворах условно подразделяются на несколько групп: протамины, гистоны, альбумины, глобулины, проламины, глютелины.

Простые белки по растворимости и пространственному строению разделяют на глобулярные и фибриллярные.

Глобулярные белки отличаются шарообразной формой молекулы (эллипсоид вращения), растворимы в воде и в разбавленных солевых растворах.

1.альбумины — растворимы в воде в широком интервале рН (от 4 до 8,5), осаждаются 70-100%-ным раствором сульфата аммония;

2.полифункциональные глобулины с большей молекулярной массой, труднее растворимы в воде, растворимы в солевых растворах, часто содержат углеводную часть;

Читайте так же:  Жиросжигатель липо 6 блэк херс

3.гистоны — низкомолекулярные белки с высоким содержанием в молекуле остатков аргинина и лизина, что обусловливает их основные свойства;

4.протамины отличаются еще более высоким содержанием аргинина (до 85 %), как и гистоны, образуют устойчивые ассоциаты с нуклеиновыми кислотами, выступают как регуляторные и репрессорные белки — составная часть нуклеопротеинов;

5.проламины характеризуются высоким содержанием глутаминовой кислоты (30-45 %) и пролина (до 15 %), нерастворимы в воде, растворяются в 50-90 % этаноле;

6.глутелины содержат около 45 % глутаминовой кислоты, как и проламины, чаще содержатся в белках злаков.

Фибриллярные белки характеризуются волокнистой структурой, практически нерастворимы в воде и солевых растворах. Полипептидные цепи в молекулах расположены параллельно одна другой. Участвуют в образовании структурных элементов соединительной ткани (коллагены, кератины, эластины).

· Кератины — семейство фибриллярных белков, обладающих механической прочностью, которая среди материалов биологического происхождения уступает лишь хитину. В основном из кератинов состоят роговые производные эпидермиса кожи — такие структуры, как волосы, ногти, рога носорогов, перья.

α-кератины имеют конформацию в виде плотных витков вокруг длинной оси молекулы (α-спираль); эти кератины являются основой волос (включая шерсть), рогов, когтей и копыт млекопитающих.

β-кератины, более твёрдые и имеющие форму несколько зигзагообразных полипептидных цепей (т. н. β-листы); эти кератины обнаружены в когтях и чешуе рептилий, в их панцирях ( у черепах), в перьях, клювах и когтях птиц, в иглах дикобразов.

· Эластин — белок, обладающий эластичностью и позволяющий тканям восстанавливаться, например, при защемлении или порезе кожи. Эластин – белок, отвечающий за упругость

Эластин – белок, отвечающий за упругость соединительных тканей. Он широко используется в косметологии, так как содержит важнейшие аминокислоты ( валин, глицин, пролин, аланин и др.). В составе эластина также присутствуют уникальные белки – десмозины.

10. Строение нуклеопротеидов.

Нуклеопротеиды относятся к числу наиболее важных в биологическом отношении белковых веществ: с ними связаны процессы деления клеток и передача наследственных свойств; из нуклеинов построены фильтрующиеся вирусы, вызывающие заболевание.

Нукленопротеиды состоят из белка и нуклеиновых кислот. Нуклеиновые кислоты представляют собой сложное соединения, при гидролизе распадающиеся на простые нуклеиновые кислоты (мононуклеиды), которые построены из азотистых оснований, углеводов (пентоз) и фосфорной кислоты.

В составе нуклеотидов встречаются производные пуриновых и пиримидиновых оснований — аденин (6-амино-пурин), гуанин (2-амино-6-оксипурин), цитозин (2-окси-6-пиримидин), урацил (2,6-диоксипиримидин), тимин (2,6-диокси-5-метилпиримидин).

В зависимости от типа входящих в состав нуклеопротеидных комплексов нуклеиновых кислот различают рибонуклеопротеиды и дезоксирибонуклеопротеиды.

11. АТФ и ее роль в живых организмах.

Аденозинтрифосфа́т — нуклеотид, играет исключительно важную роль в обмене энергии и веществ в организмах; в первую очередь соединение известно как универсальный источник энергии для всех биохимических процессов, протекающих в живых системах. АТФ был открыт в 1929 году Карлом Ломанном. А в 1941 году Фриц Липман показал, что АТФ является основным переносчиком энергии в клетке.

Главная роль АТФ в организме связана с обеспечением энергией многочисленных биохимических реакций. Являясь носителем двух высокоэнергетических связей, АТФ служит непосредственным источником энергии для множества энергозатратных биохимических и физиологических процессов. Всё это реакции синтеза сложных веществ в организме: осуществление активного переноса молекул через биологические мембраны, в том числе и для создания трансмембранного электрического потенциала; осуществлениямышечного сокращения.

Помимо энергетической АТФ выполняет в организме ещё ряд других не менее важных функций:

§ Вместе с другими нуклеозидтрифосфатами АТФ является исходным продуктом при синтезе нуклеиновых кислот.

§ Кроме того, АТФ отводится важное место в регуляции множества биохимических процессов. Являясь аллостерическим эффектором ряда ферментов, АТФ, присоединяясь к их регуляторным центрам, усиливает или подавляет их активность.

§ АТФ является также непосредственным предшественником синтеза циклического аденозинмонофосфата — вторичного посредника передачи в клетку гормонального сигнала.

§ Также известна роль АТФ в качестве медиатора в синапсах.

12. Характеристика других сложных белковых веществ.

Сложные белки́ (протеиды, холопротеины) — двухкомпонентные белки, в которых помимо пептидных цепей (простого белка) содержится компонент неаминокислотной природы — простетическая группа. При гидролизе сложных белков, кроме свободных аминокислот, освобождается небелковая часть или продукты её распада.

В качестве простетической группы могут выступать различные органические (липиды, углеводы) и неорганические (металлы) вещества.

Среди сложных белков выделяют следующие основные классы: гликопротеины, липопротеины, хромопротеины, нуклеопротеины, фосфопротеины и металлопротеины.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Только сон приблежает студента к концу лекции. А чужой храп его отдаляет. 8634 —

| 7425 — или читать все.

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Читайте так же:  Как долго можно принимать глютамин без перерыва

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

Аминокислоты — главные составные части белков

Физико-химические и биологические свойства белков определяются их аминокислотным составом. Аминокислоты — это аминопроизводные класса карбоновых кислот. Аминокислоты входят не только в состав белков. Многие из них выполняют специальные функции. Поэтому в живых организмах различают аминокислоты протеиногенные (кодируются генетически) и непротеиногенные (не кодируются генетически). Протеиногенных аминокислот 20. 19 из них являются a-аминокислотами. Это означает, что аминогруппа у них присоединена к a-углеродному атому той карбоновой кислоты, производным которой они являются. Общая формула этих аминокислот выглядит следующим образом:

Только одна аминокислота — пролин не соответствует этой общей формуле. Ее относят к иминокислотам.

a-углеродный атом аминокислот является ассимметричным (исключение составляет аминопроизводное уксусной килоты — глицин). Это означает, что у каждой аминокислоты имеются, как минимум, 2 оптически активных антипода. Природа выбрала для создания белков L-форму. Поэтому природные белки построены из L-a- аминокислот.

Во всех случаях, когда в молекуле органического соединения атом углерода связан с 4 разными атомами или функциональными группами, этот атом ассиметричен, поскольку он может существовать в двух изомерных формах, называемых энантиомерами или оптическими (стерео-) изомерами. Соединения с ассимметричными атомами «С» встречаются в виде двух форм (хиральных соединений) — левой и правой, в зависимости от направления вращения плоскости поляризации плоскополяризованного света. Все стандартные аминокислоты кроме одной (глицин) содержат в a-положении ассимметричный атом углерода, с которым связаны 4 замещающих группы. Поэтому они обладают оптической активностью, то есть способны вращать плоскость

поляризации света в том или ином направлении.

Однако в основе системы обозначения стереоизомеров лежит не вращение плоскости поляризации света, а абсолютная конфигурация молекулы стереоизомера. Для выяснения конфигурации оптически активных аминокислот их сравнивают с глицериновым альдегидом — простейшим трехуглеродным углеводом, который содержит ассимметричный атом углерода. Стереоизомеры всех хиральных соединений, независимо от направления вращения плоскости поляризации плоскополяризованного света, соответствующие по конфигурации L-глицериновому альдегиду, обозначаются буквой L, а соответствующие D-глицериновому альдегиду — буквой D. Таким образом, буквы L и D относятся к абсолютной конфигурации 4 замещающих групп при хиральном атоме «С», а не к направлению вращения плоскости поляризации.

Видео (кликните для воспроизведения).

Классификация аминокислот проводится по строению их радикала. Существуют разные подходы к классификации. Большая часть аминокислот — это алифатические соединения. 2 аминокислоты являются представителями ароматического ряда и 2 — гетероциклического.

Аминокислоты можно разделить, по их свойствам, на основные, нейтральные и кислые. Они отличаются числом амино- и карбоксильных групп в молекуле. Нейтральные — содержат по одной амино- и одной карбоксильной группе (моноаминомонокарбоновые). Кислые имеют 2 карбоксильные и одну аминогруппу (моноаминодикарбоновые), основные -2 аминогруппы и одну карбоксильную (диаминомонокарбоновые).

1. Собственно алифатическими можно назвать 5 аминокислот. Глицин или гликокол (Гли),

при работе с компьютером — (G), — a-аминоуксусная кислота. Является единственной оптически неактивной аминокислотой. Глицин используется не только для синтеза белков. Его атомы входят в состав нуклеотидов, гема, он входит в состав важного трипептида — глутатиона.

Аланин (Ала), при работе с компьютером — (А) — a-аминопропионовая кислота. Аланин нередко используется в организме для синтеза глюкозы.

По структуре все аминокислоты, за исключением глицина, можно рассматривать как производные аланина, у которого один или несколько атомов водорода в составе радикала замещены различными функциональными группами.

Валин (Вал), при работе с компьютером (V) — аминоизовалериановая кислота. Лейцин (Лей, L) — аминоизокапроновая кислота. Изолейцин (Иле, I) — a-амино-b-этил-b-метилпропионовая кислота. Эти три аминокислоты, обладая выраженными гидрофобными свойствами, играют важную роль в формировании пространственной структуры белковой молекулы.

2. Гидроксиаминокислоты. Серин (Сер, S) — a-амино-b-гидроксипропионовая кислота и треонин (Тре, T) — a-амино-b-гидроксимасляная кислота играют важную роль в процессах ковалентной модификации структуры белков. Их гидроксильная группа легко взаимодействует с фосфорной кислотой, что бывает необходимым для изменения функциональной активности белков.

3. Серусодержащие аминокислоты. Цистеин (Цис, C) — a-амино-b-тиопропионовая кислота. Специальным свойством цистеина является способность к окислению (в присутствии кислорода) и взаимодействию с другой молекулой цистеина с образованием дисульфидной связи и нового соединения — цистина. Эта аминокислота благодаря активной -SH группе легко вступает в окислительно-восстановительные реакции, защищая клетку от действия окислителей, участвует в образовании дисульфидных мостиков, стабилизирующих структуру белков, входит в состав активного центра ферментов.

Метионин (Мет, M) -a-амино-b-тиометилмасляная кислота. Выполняет функцию донора подвижной метильной группы, необходимой для синтеза биологически активных соединений: холина, нуклеотидов и т.д. Это гидрофобная аминокислота.

4. Дикарбоновые аминокислоты. Глутаминовая (Глу, E) — a-аминоглутаровая кислота и аспарагиновая кислота (Асп, D) -a-аминоянтарная кислота. Это наиболее распространенные аминокислоты белков животных организмов. Обладая дополнительной карбоксильной группой в радикале, эти аминокислоты способствуют ионному взаимодействию, придают заряд белковой молекуле. Эти аминокислоты могут образовывать амиды.

Читайте так же:  Креатин с молоком можно

5. Амиды дикарбоновых аминокислот. Глутамин (Глн, Q) и аспарагин (Асн, N). Эти аминокислоты выполняют важную функцию в обезвреживании и транспорте аммиака в организме. Амидная связь в их составе частично имеет характер двойной. За счет этого амидная группа обладает частичным положительным зарядом и не будет диссоциировать.

6. Циклические аминокислоты имеют в своем радикале ароматическое или гетероциклическое ядро. Фенилаланин (Фен, F) — a-амино-b-фенилпропионовая кислота. Тирозин (Тир, Y) — a-амино-b-параоксифе-нилпропионовая кислота. Эти 2 аминокислоты образуют взаимосвязанную пару, выполняющую важные функции в организме, среди которых следует отметить использование их клетками для синтеза ряда биологически активных веществ (адреналина, тироксина).

Триптофан (Три, W) a-амино-b-индолилпропионовая кислота. Используется для синтеза витамина PP, серотонина, гормонов эпифиза.

Гистидин (Гис, H) — a-амино-b-имидазолилпропионовая кислота. Может использоваться при образовании гистамина, регулирующего проницаемость тканей и проявляющего свое действие при аллергии.

7. Диаминомонокарбоновые аминокислоты. Лизин (Лиз, K) — диаминокапроновая кислота. Аргинин (Арг, R)- a-амино-b-гуанидин-валериановая кислота. Эти аминокислоты имеют дополнительную аминогруппу, которая придает основные свойства белкам, содержащим много таких аминокислот. Образование аргинина является частью метаболического пути обезвреживания аммиака (синтез мочевины).

8. Иминокислота — пролин (Про, P). Отличается от других аминокислот по строению. Её радикал образует с a-аминогруппой единую циклическую структуру. Благодаря этой особенности вокруг связи между a-аминогруппой и a-углеродным атомом невозможно никакое вращение. У всех других аминокислот возможность вращения вокруг этой связи имеется. Вдобавок в состав пролина входит вторичная аминогруппа (с азотом азота связан только один атом водорода), которая отличается, по своим химическим характеристикам от первичной аминогруппы (-NH2) в составе других аминокислот. Особое место отводится этой аминокислоте в структуре коллагена, где пролин, в процессе синтеза коллагена, может превращаться в гидроксипролин.

В скобках указаны сокращенные обозначения аминокислот, которые образуются из первых трех букв их тривиального названия. В последнее время для записи первичной структуры используются и однобуквенные символы, что важно при использовании ЭВМ в работе с белками.

Дата добавления: 2015-06-27 ; просмотров: 2656 ; ЗАКАЗАТЬ НАПИСАНИЕ РАБОТЫ

Привет студент

Аминокислоты — составная часть белков

Способы выделения аминокислот из белков

В состав белков входят аминокислоты, которые можно выделить при гидролизе (кислотном или щелочном) или при действии протеолитических ферментов.

Кислотный гидролиз проводят кипячением белка с крепкими растворами соляной или серной кислоты в течение 10—20 ч. Этот способ получения из белка смеси аминокислот относительно прост, но имеет существенный недостаток. При таком гидролизе природного белка, содержащего всегда примеси других органических соединений, в частности углеводов, образуется смесь побочных продуктов коричневого цвета, связывающих часть освободившихся из белка аминокислот. Кроме того, при кислотном гидролизе не удается полностью выделить аминокислоту триптофан, так как она разрушается.

При щелочном разложении белков часть L-аминокислот переходит в D-аминокислоты (о стереоизомерии аминокислот см. с. 16), а некоторые из них разрушаются. Чаще всего этот способ гидролиза применяют для получения из белка триптофана, который не может быть получен кислотным гидролизом.

Можно гидролизовать белки при оптимальной температуре с помощью ферментов — пептидаз. Аминокислоты при этом не разрушаются, но осуществить полный гидролиз и отщепить все аминокислоты в свободном виде не удается.

Если для гидролиза брать белки из живых организмов как животного, так и растительного происхождения, а также белки из различных органов и тканей, то все равно получается смесь одинаковых аминокислот. Оказывается, в гидролизатах любых белков содержится

только двадцать аминокислот, но каждая из них может встречаться в одном белке несколько раз в различных участках макромолекулы.

Свойства аминокислот

Кроме аминокислот, входящих в структуру белков, известно еще более ста аминокислот, которые встречаются в отдельных пептидах, гормонах, антибиотиках или просто находятся в свободном состоянии. Например, а-аминопропионовая кислота (а-аланин) — это одна из двадцати «белковых аминокислот», в-аминопропионовая кислота (в-аланин) в белках отсутствует, но встречается в растениях и клетках животных в свободном виде:


Эти аминокислоты отличаются местом расположения аминогруппы: в одном она находится в a-положении по отношению к карбоксильной группе, в другом — в в-положении.

Замечено, что в состав белков входят только а-аминокислоты. Основными функциональными группами их являются

способные к диссоциации. При растворении белков или отдельных аминокислот в воде образуются растворы кислого или основного характера. Этот факт объясняется еще и тем, что в белках могут содержаться такие аминокислоты, как аспарагиновая и глютаминовая, имеющие две СООН-группы. Тогда белок приобретает кислотные свойства. В других белках преобладают аргинин, лизин или гистидин, имеющие две NH2-группы, что сообщает белкам основные свойства.

В широком интервале pH аминокислоты существуют преимущественно в виде биполярных ионов как молекулы с диссоциированнои карбоксильной группой и протонированной аминогруппой:

Читайте так же:  Глютамин во время тренировки

Для а-аминокислот, входящих в состав белков, характерна оптическая изомерия. Оптическая активность органических веществ обусловлена отсутствием центра симметрии в молекуле. Выявить такие соединения можно, если определить, есть ли в молекуле асимметричный атом углерода, т. е. атом, все четыре валентности которого насыщены различными радикалами:

Если в указанном примере вместо радикала поставить атом водорода, то получится аминокислота глицин:

В молекуле этой аминокислоты у углерода уже две валентности заняты одинаковыми атомами — водородом, а значит, углеродный атом теперь не будет считаться асимметричным. Действительно, глицин — единственная из природных аминокислот, не обладающая оптической активностью. Обнаружить оптическую активность можно, если направить поляризованный луч света на раствор какой-либо аминокислоты: если луч отклоняется вправо, аминокислоту обозначают знаком ( + ), если влево — знаком ( — ). Остальные физические и химические свойства оптических изомеров одинаковы.

[3]

Стереохимические изомеры аминокислот в отличие от разобранных выше оптических изомеров обозначают буквами L или D.

Если при асимметричном атоме углерода аминогруппа расположена справа, это D-аминокислота, если слева — L-аминокислота:

В белках животных встречаются только a-L-аминокислоты. Их и называют природными. Незначительные количества D-аминокислот обнаружены только у микроорганизмов. D-Аминокислоты не усваиваются животными и растениями, у которых нет ферментов, способных катализировать превращения веществ D-ряда.

Состав аминокислот

Аминокислоты можно сгруппировать в зависимости от особенностей их строения. Перечислим основные аминокислоты.

Моноамшомонокарбоновые имеют одну амино- и одну каобоксильную группы в молекуле:

Глицин не имеет асимметричного углерода, оптически неактивен, является аминопроизводным уксусной кислоты.

Сходное строение у аминокислоты аланина:

Наличие у серина ОН-группы увеличивает его реакционную способность. Свободная ОН-группа серина в составе белка позволяет увеличить реакционную способность белковой молекулы:

[2]

Присутствие SH-группы у цистеина сообщает ему особые свойства:

Из двух молекул цистеина может образоваться новая аминокислота — цистин. Сульфгидрильные группы цистеина при этом превратятся в дисульфидный мостик цистина:

Сера содержится еще в одной важной для обмена веществ аминокислоте:

У аминокислоты треонина следующее строение молекулы:

Производным изовалериановой кислоты является валин:

Производными капроновой кислоты являются лейцин и изолейцин:


Моноаминодикарбоновые кислоты имеют кислый характер, а в составе белковой молекулы придают кислый характер белку за счет диссоциации свободных карбоксильных групп:


Диаминомонокарбоновые аминокислоты содержат на одну карбоксильную группу две аминогруппы:

В некоторых белках обнаружено гидроксильное производное этой аминокислоты:

Важной диаминомонокарбоновои кислотои является аргинин:

Включение в состав белка лизина, аргинина или окси-лизина придает ему щелочные свойства.

Среди аминокислот, входящих в белки, есть такие, в радикал которых входят циклические структуры. Например, если один водород в аланине заменить фенильным радикалом, то получится аминокислота фенилаланин:

И в структурном, и в функциональном отношении к фенилаланину близка другая аминокислота — тирозин:

Иной циклический радикал имеет аминокислота триптофан:

Следующая аминокислота — гистидин — имеет щелочную реакцию, так как содержит две основные группы, т. е. —NH2 и =NH:

Еще две аминокислоты были обнаружены в белках, хотя их не совсем правомерно называть аминокислотами. Они содержат не аминогруппу —NH2, а иминогруппу =NH:

Оксипролин и оксилизин чаще встречаются в белках, выделенных из соединительной ткани, например в коллагене.

В последнее время появились сообщения об обнаружении в белках новой — двадцать первой — аминокислоты — аминолимонной:

От всех других аминокислот, встречающихся в белках, ее отличает наличие трех карбоксильных групп, высокий отрицательный заряд. Она обнаружена в различных тканях человека, животных и некоторых бактерий. О функции этой аминокислоты пока ничего не известно.

Так же мало известно и еще об одной — двадцать второй, недавно открытой в рибосомах аминокислоте — карбоксиаспарагиновой:

Ее молекулы тоже обладают необычно большим отрицательным зарядом.

Видео (кликните для воспроизведения).

Скачать реферат: У вас нет доступа к скачиванию файлов с нашего сервера. КАК ТУТ СКАЧИВАТЬ

Источники


  1. Кокосов, А.Н. Лечебная физическая культутра в реабилитации больных заболеваниями легких и сердца / А.Н. Кокосов, Э.В. Стрельцова. — М.: Медицина, 1981. — 165 c.

  2. Гурвич, М.М. Диета при сахарном диабете / М.М. Гурвич. — М.: ГЭОТАР-Медиа, 2006. — 915 c.

  3. Бетти, Пэйдж Брэкенридж Диабет 101: Простое и доступное руководство для тех, кто принимает инсулин: моногр. / Бетти Пэйдж Брэкенридж, Ричард О. Долинар. — М.: Полина, 1996. — 192 c.
Аминокислоты входящие в состав белковых молекул
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here