Белки аминокислоты а также

Сегодня предлагаем ознакомится со статьей на тему: белки аминокислоты а также с профессиональным описанием и объяснением.

Аминокислоты — строительный материал белка

Человек, который заинтересовался понятием белков, всегда приходит к понятию аминокислот, так как аминокислоты являются строительным материалом для белка. Это будет рассмотрено в данной статье, а также значения некоторых сопутствующих иностранных слов – пептид, полипептид, протеин.

Понятие аминокислоты

Общая структура аминокислот

В общем смысле под аминокислотами понимают органические кислоты, содержащие одну или несколько аминогрупп (-NH2). Из этих всех аминокислот нас будут интересовать только аминокарбоновые, так как именно они являются строительным материалом белков (а есть еще и аминосульфоновые, аминофосфоновые, аминоарсиновые). В таком контексте аминокарбоновые кислоты принято называть просто аминокислоты. Исходя из этого, можно дать следующее определение: аминокислоты — это органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные ( -СООН) и аминные группы, связаны с одним и тем же атомом углерода. Аминокислоты отличаются друг от друга строением только одной части молекулы, а именно боковой группы, обозначаемой в общей структурной формуле символом R.

Понятие пептида

Две молекулы одной и той же или разных аминокислот могут ковалентно связываться друг с другом при помощи замещенной амидной связи, называемой пептидной связью, с образованием дипептида.

20 аминокислот, из которых строятся белки

Пептидная связь образуется путем отщепления компонентов молекулы воды от карбоксильной группы одной аминокислоты и аминогруппы другой аминокислоты под действием сильных конденсирующих агентов. Три аминокислоты могут соединиться аналогичным образом при помощи двух петидных связей и образовать трипептид; точно также можно получить тетрапептиды и пентапептиды. Если таким способом соединить большое число аминокислот, то возникает структура, называемая полипептидом.

Аминокислотные звенья, входящие в состав пептида, обычно называют остатками (они уже не являются аминокислотами, так как у них не хватает одного атома водорода в каждой аминогруппе и двух атомов – кислорода и водорода – в каждой карбоксильной группе). Таким образом, можно дать следующее определение: пептиды (от греч. peptós — сваренный, переваренный) — это органические вещества, состоящие из остатков аминокислот, соединённых пептидной связью. Количество аминокислот в пептиде может сильно варьировать и в соответствии с их количеством различают:

  • олигопептиды ( молекулы, содержащие до десяти аминокислотных остатков; иногда в их названии упоминается количество входящих в их состав аминокислот, например, дипептид, трипептид, пентапептид и др.);
  • полипептиды ( молекулы, в состав которых входит более десяти аминокислот);
  • белки (соединения, содержащие более 50-90 аминокислотных остатков).

Однако это деление условно и указанные границы у разных источников могут отличаться.

Понятие белков

Из выше сказанного следует, что белками являются полипептиды с большим количеством аминокислотных остатков (от 50-90). Дадим другое определение белка.

Белками называют высокомолекулярные органические соединения (полимеры), молекулы которых построены из остатков аминокислот, число которых очень сильно колеблется и иногда достигает нескольких тысяч.

Как синоним слова белки часто используют слово протеин (от греч. protas – первый, главный). Каждый белок обладает своей, присущей ему последоватеьностью расположения аминокислотных остатков.

В организме встречается более ста видов аминокислот. Все они так или иначе участвуют в обменных процессах, но в структуру белка входят всего лишь 20 различных аминокислот; такие аминокислоты еще называют протеиногенными. На рисунке представлены все 20 протеиногенных аминокислот: глицин, аланин, серин, валин, треонин, лейцин, цистеин, изолейцин, метионин, лизин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, аспарагин, глутамин, аргинин, пролин, фенилаланин, тирозин, триптофан, гистидин.

В количественном отношении белки занимают первое место среди всех макромолекул, содержащихся в живом организме; на их долю приходится не менее половины сухого веса клетки. Биологические функции белков крайне разнообразны. Они выполняют каталитические (ферменты), регуляторные (гормоны), структурные (коллаген, фиброин), двигательные (миозин), транспортные (гемоглобин, миоглобин), защитные (иммуноглобулины, интерферон), запасные (казеин, альбумин, глиадин, зеин) и другие функции. Среди белков встречаются антибиотики и вещества, оказывающие токсическое действие.

Белки – важнейшая составная часть пищи человека и животных. Когда белок поступает в организм с пищей, то не усваивается непосредственно, а расщепляется под воздействием пищеварительных ферментов до аминокислот, из которых организм строит нужные белки.

В связи с этим встает ряд вопросов, которые уже выходят за рамки данной статьи, но обязательно будут рассмотрены вскоре. Мы лишь перечислим их: о важности наличия полного набора из 20 аминокислот, о полноценности белков, о заменимых и незаменимых аминокислотах, как строительном материале белка, о процессах биосинтеза белка, о нарушениях в усвоении белка, о продуктах, богатых на белок.

Аминокислоты и белки

Аминокислоты

В зависимости от взаимного расположения обеих функциональных групп различают α-, β – и γ-аминокислоты:

CH3-CH(NH2)-COOH (α-аминопропионованя кислота)

Для аминокислот характерны следующие виды изомерии: углеродного скелета, положения функциональных групп и оптическая изомерия.

Физические свойства аминокислот

Аминокислоты – твердые кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде. Они плавятся при высоких температурах с разложением.

Аминокислоты получают путем замещения галогена на аминогруппу в галогензамещенных карбоновых кислотах. В общем виде уравнение реакции будет выглядеть так:

Химические свойства аминокислот

Аминокислоты – амфотерные соединения. Они реагируют как с кислотами, так и с основаниями:

При растворении аминокислот в воде аминогруппа и карбоксильная группа взаимодействуют друг с другом с образованием соединений, называемых внутренними солями:

Молекулу внутренней соли называют биполярным ионом.

Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, щелочную и кислотную среду в зависимости от количества функциональных групп. Например, глутаминовая кислота образует кислый раствор, поскольку в её составе две карбоксильные группы и одна аминогруппа, а лизин – щелочной раствор, т.к. в её составе одна карбоксильная группа и две аминогруппы.

[1]

Две молекулы аминокислоты могут взаимодействовать друг с другом. При этом происходит отщепление молекулы воды и образуется продукт, в котором фрагменты молекулы связаны между собой пептидной связью (-CO-NH-). Например:

Полученное соединение называют дипептидом. Вещества, построенные из многих остатков аминокислот, называются полипептидами. Пептиды гидролизуются под действием кислот и оснований.

α-Аминокислоты играют особую роль в природе, поскольку при их совместной поликонденсации в природных условиях образуются важнейшие для жизни вещества – белки.

Также для аминокислот характерны все химические свойства карбоновых кислот (по карбоксильной группе) и аминов (по аминогруппе).

Читайте так же:  Можно ли л карнитин беременным

В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций создают молекулы белков с большим разнообразием свойств. Кроме того, аминокислотные остатки в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул разных белков образуют сложные комплексы, например, фотосинтетический комплекс.

Белки обладают свойством амфотерности, то есть в зависимости от условий проявляют как кислотные, так и осно́вные свойства. В белках присутствуют несколько типов химических группировок, способных к ионизации в водном растворе: карбоксильные остатки боковых цепей кислых аминокислот (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и азотсодержащие группы боковых цепей основных аминокислот (в первую очередь, ε-аминогруппализина и амидиновый остаток CNH(NH2)аргинина, в несколько меньшей степени —имидазольный остаток гистидина).

Белки различаются по степени растворимости в воде. Водорастворимые белки называются альбуминами, к ним относятся белки крови и молока. К нерастворимым, или склеропротеинам, относятся, например, кератин (белок, из которого состоят волосы, шерсть млекопитающих, перья птиц и т. п.) и фиброин, который входит в состав шёлка и паутины. Растворимость белка определяется не только его структурой, но внешними факторами, такими как природа растворителя, ионная сила и pH раствора.

 Раздел 1  Аминокислоты, простые и сложные белки.

Белки – это высокомолекулярные соединения, молекулы которых построены из остатков аминокислот, составляют основу структурных элементов клеток и тканей, а также выполняют многообразные жизненно важные функции (транспортные, защитные, регуляторные, каталитические), обусловленные способностью за счет своей уникальной пространственной структуры распознавать другие молекулы и взаимодействовать с ними.

Аминокислоты в молекуле белка соединены между собой пептидными связями (-CO-NH-), образуя полипептидные цепи. Пептидная связь возникает между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой аминокислоты, при этом отщепляется молекула воды.

Аминокислоты, кодируемые генетическим кодом и включающиеся в процессе трансляции в белки, называют протеиногенными. В основу современной классификации аминокислот положено химическое строение их радикалов. Каждая аминокислота имеет не только своё название (тривиальное и химическое), но и принятое трехбуквенное сокращение, а также латинский однобуквенный символ.

Следует отметить, что аминокислоты являются не только структурными элементами пептидов и белков, но и входят в состав других природных соединений (коферментов, конъюгированных желчных кислот, антибиотиков). Некоторые аминокислоты являются предшественниками биологически активных веществ (гормонов, биогенных аминов) или важнейшими метаболитами (глюконеогенез, биосинтез и деградация протеиногенных аминокислот, цикл мочевинообразования).

Аминокислоты и белки (стр. 1 из 2)

Аминокислоты и белки

Строительными блоками белков служат аминокислоты. Классификация аминокислот.

1. Моноаминомонокарбоновые: Глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин.

2. Моноаминодикарбоновые: глутаминовая и аспаргиновая кислоты.

3. Диаминомонокарбоновые: аргинин, лизин, оксилизин.

4. Гидроксилсодержащие: треонин, серин.

5. Серусодержащие: цистин, метионин.

6. Ароматические: фенилаланин, тирозин.

7. Гетероциклические: триптофан, пролин, оксипролин, гистидин.

Аминокислота представляет собой производное органиче­ской кислоты, в котором водород в α-положении замещен на аминогруппу (-NH2 ). Например, из уксусной кислоты образуется глицин, а из пропионовой — аланин. В аминокислотах одновременно присутствуют и кислотная и основная группы (карбоксил —СООН и аминогруппа —NH2 ), они относятся к амфотерным соединениям .

Присутствующие в клетке свободные аминокислоты образуются в ре­зультате расщепления белков или поступают из межклеточной жидкости. Свободные аминокислоты составляют так называемый аминокислотный фонд, из которого клетка черпает строительные блоки для синтеза новых белков.

Связь R—NH—СО—R называется пептидной связью. Образующаяся молекула также является амфотерной, поскольку на одном ее конце всегда находится кислая группа, а на другом — основная; боковые цепи (остатки аминокислот) могут быть основными или кислыми. Комбинация из двух аминокислот носит название дипептида, из трех — трипептида. Пептид, состоящий из небольшого числа аминокислот, назы­вается олигопептидо.и. Если же число аминокислот в молекуле достаточно велико, вещество называют полипептидом.

Расстояние между двумя пептидными связями равно примерно 0,35 нм. Молекула белка с мол. массой 30 000, состоящая из 300 аминокислотных остатков, в полностью вытянутом состоянии должна иметь длину 100 нм, ширину 1 нм и толщину 0,46 нм.

Белки называют протеинами (греч. протео — занимаю пер­вое место). Это слово [в русском языке оно сохранилось лишь в названиях сложных белков] указывает, что все основные функции организма связаны со специфическими белками. Они входят в состав ферментов и со­кратительного аппарата клеток, присутствуют в крови и других межклеточ­ных жидкостях. Некоторые длииноцепочечные белки, такие, как коллаген и эластин, играют важную роль в построении тканевых структур.

Кератин и кол­ лаген нерастворимы и обладают фибриллярной структурой; глобулярные белки, например яичный альбумин и белки сыворотки, растворимы в воде и солевых растворах и их молекулы имеют сферическую, а не нитевидную форму.

Сложные белки, в молекулу которых входит небелковая часть, так называемая простетическая группа. К ним принадлежат нуклеопротеиды ,липо протеиды и хромопротеиды (гемоглобин, гемоцианин и цитохромы), в которых простетической группой служит пигмент. Простетической группой гемоглобина и миоглобина (белка мышц) является гем — металлсодержащее органическое соединение, связывающее кислород.

Первичная структура белков . Полипептидная цепь, построенная из аминокислот, представляет собой первичную структуру белковой молекулы. Это наиболее важная специфическая структура, до некоторой степени опре­деляющая так называемые вторичную и третичную структуры белка. Агре­гаты белковых субъединиц, обладающих вторичной и третичной структурой, составляют четвертичную структуру.

Изучение порядка расположения аминокислот в молекуле белка стало возможным после того, как были разработаны методы расщепления белков. Первый успех принадлежит Сэнджеру, которому в 1954 г. удалось, наконец, полностью расшифровать последовательность аминокислот в инсулине. Молекула инсулина состоит из двух цепей: А-цепь содержит 21 аминокислоту, а В-цепь — 30. Обе цепи соединены двумя дисульфидными (—S—S—) связями.

В молекуле белка аминокислоты уложены как бусины на нити, и последовательность их расположения имеет важное биологическое значение. Например, ферментативные свойства некоторых белков определяются по­следовательностью аминокислот на небольшом участке цепи, называемом активным центром . В молекуле гемоглобина замена одной-единствен­ной аминокислоты уже приводит к глубоким биологическим изменениям.

Вторичная структура белков . Молекула белка состоит из нескольких сотен аминокислот, и поэтому полипептидная цепь лишь в редких случаях бывает вытянута полностью; обычно она определенным образом изогнута, образуя вторичную структуру. Фибриллярные белки (склеропротеины) часто характеризуются упорядоченным расположением цепей, благодаря чему их можно исследовать методом рентгеноструктур­ного анализа. В результате этих исследований было найдено, что фибриллярные белки можно разбить на три структурных типа или группы.

Читайте так же:  Каких витаминов не хватает

В белках типа β-кератина смежные цепи расположены таким образом, что образуют струк­туру складчатого слоя . В этой структуре боковые группы (амино­кислотные остатки) перпендикулярны плоскости, в которой лежат сами цепи; отдельные цепи соединены друг с другом водородными связями, образуя «пептидную решетку».

В белках типа α-кератина полипептидная цепь закручена в виде спи­рали, образуя так называемую а-спиральную структуру . Водо­родные связи в этом случае являются внутримолекулярными, а не межмо­лекулярными. Для группы коллагена предложена модель, состоящая из трех спиралей.

Третичная структура белков . В глобулярных белках полипептидные цепи определенным образом свернуты, образуя компактную структуру. Расположение таких цепей в пространстве очень сложно, но может быть выяснено мето­дом рентгеноструктурпого анализа.

Пространственное расположение це­пей до некоторой степени предопределено последовательностью чередования амино­кислот в первичной структуре и связями, образующимися между некоторыми амино­кислотными остатками. Многие биологи­ческие свойства белков, например фермен­тативная активность и антигенноетъ, свя­заны именно с третичной структурой.

Четвертичная структура белка; прин­ цип самосборки. В отличие от первич­ной, вторичной и третичной структур, которые содержат одну полипептидную цепь, четвертичная структура состоит из двух или более цепей. Эти цепи могут быть одинаковыми или раз­ными, но в обоих случаях они связаны слабыми связями (нековалентнымн). Нап­ример, молекула гемоглобина состоит из четырех полипептидных субъединиц — двух α и двух β-цепей. Разделение и ас­социация этих субъединиц может проис­ходить спонтанно.Под действием мочевины молекула ге­моглобина распадается на две половники, одна из которых состоит из двух α-субъединиц, в другая из двух β -субъединиц. При удалении мочевины они объединяются вновь, образуя четырехкомпонентную молекулу. Этот процесс высокоспецифичен: объединяться могут только две разные половинки молекул (так называемый принцип самосборки). Многие ферменты и другие белки с мол. массой свыше 50 000, вероятно, обладают четвертичной структурой. Например, альдолаза (мол. масса 150 000) распадается при низком рН на субъединицы с мол. массой 50 000 каждая, но вновь ассоциирует при ней­тральном рН.

Видео (кликните для воспроизведения).

Связи в белковой молекуле . В структуре белков встречаются самые различные типы связей. Первичная структура (пептидная связь) полностью определяется химическими, или ковалентными , связями. Между остаткам цистина (например, в инсулине и рибонуклеазе) образуются S—S-связи той же природы. Вторичная и третичная структуры стабилизируются рядом более слабых связей. Эти связи можно класси­фицировать следующим образом:

1. Ионные, или электростатические, связи между положительными и отрицательными ионами, находящимися на расстоянии 0,2. 0,3 нм.

2. Водородные связи (длина связи 0,25. 0,32 нм); эти по существу также электростатические связи, но более слабые, чем ионные, образуются между двумя сильно отрицательными атомами — С, N или О.

3. Слабые связи между неполярными боковыми цепями, возникающие в результате взаимного отталкивания молекул растворителя.

4. Связи, образующиеся за счет вандерваальсовых сил при взаимодействии полярных боковых цепей.

Электрические заряды белков . Все аминокислоты являются амфолитами (цвиттерионами), обладающими положительно и отрицательно заряженными группами (—NH2 и —СООН). Так как эти группы участвуют в образовании пептидной связи, в полипептидной цепи свободными остаются только кон­цевые СООН- и — NH2- группы, а также СООН-группы из дикарбоновых амино­кислот и NH2 -группы из диаминокислот. Все эти группы ионизируются сле­дующим образом:

1. Кислые группы теряют протоны и становятся отрицательно заряженными. Этот тип диссоциации встречается в дикарбоновых аминокислотах (аспарагиновая и глутаминовая), у которых свободная карбоксильная группа диссоциирует на СОО — и Н + .

2. Основные группы, приобретая протон, становятся положительно заряженными. Этот тип встречается в аминокислотах с двумя основными группами (лизин и аргинин), у которых свободные аминогруппы ионизи­руются с образованием положительного заряда.

Все эти так называемые ионогенные группы вместе с концевыми свобод­ными карбоксильными и аминогруппами участвуют в кислотно-щелочных реакциях белков и определяют электрические свойства белковых молекул.

Движение белков в электирическом поле — электрофорез.
Аминокислоты — соединения, содержащие амино- и карбок­сильную группы. В зависимости от расположения амино- и кар­боксильной групп различают α-, β-, γ-, δ- и т. д. аминокислоты:

α-Аминокислоты являются составными частями белков и уча­ствуют в важнейших биологических процессах. Первая аминокис­лота была выделена в 1820 г. французским исследователем X. Браконно кислотным гидролизом желатины, однако лишь через 13 лет в ней было обнаружено присутствие азота. Позднее была показана роль α-аминокислот как структурных элементов белка (Н. Н. Любавин, 1871 г.). К началу XX в. методом гидролиза бел­ка было выделено более 20 аминокислот.

Аминокислоты, белки (стр. 1 из 6)

1. Классификация аминокислот.

3. Свойства аминокислот: амфотерность, реакция по аминогруппе и карбоксилу.

5. Синтез пептидов.

2. Строение. Первичная структура, понятие о вторичной, третичной и четвертичной структурах.

[2]

3. Понятие о ферментах.

Классификация аминокислот.

Аминокислотами называются органические кислоты, содержащие одну или несколько аминогрупп. В зависимости от природы кислотной функции аминокислоты подразделяют на аминокарбоновые, например H2 N(CH2 )5 COOH, аминосульфоновые, например H2 N(CH2 )2 SO3 H, аминофосфоновые, H2 NCH[P(O)(OH)2 ]2 , аминоарсиновые, например, H2 NC6 H4 AsO3 H2 .

Согласно правилам ИЮПАК название аминокислот производят от названия соответствующей кислоты; взаимное расположение в углеродной цепи карбоксильной и аминной групп обозначают обычно цифрами, в некоторых случаях — греческими буквами. Однако, как правило, пользуются тривиальными названиями аминокислот. ( см. таблицу 1.).

В зависимости от положения аминогруппы по отношению к карбоксилу различают

Белок и аминокислоты. Вопросы и ответы.

Что такое белки?

Белки представляют собой большие соединения, полученные путем объединения более мелких соединений — аминокислот. Белки в рационе известны как макроэлементы и способствуют получению энергии (калорий) в организме. Каждый грамм белка содержит 4 калории.

Всего существует 20 аминокислот, из которых состоит белок. Белки, которые не имеют всех 20 аминокислот, называются неполными белками. Источники белка, содержащие все 20 аминокислот, называются полными белками. Выбор полных источников белка обеспечит получение всех аминокислот, необходимых вашему организму.

Некоторые аминокислоты могут быть синтезированы в организме и не являются существенными в вашем рационе. Аминокислоты, которые не могут быть синтезированы организмом, называются незаменимыми аминокислотами. Они обязательно должны быть включены в ваш рацион.

Как протеин используется телом?

Протеин отвечает за разные процессы, которые проходят в организме. Как упоминалось ранее, организм использует белки для энергии. Белок также используется в качестве фермента, который отвечает за реакции внутри организма, включая метаболизм, а также рост и восстановление генов. Белки также используются организмом для передачи сигналов от одной части тела к другой и формирования структур, включая мышцы.

Читайте так же:  Как пить аргинин в капсулах

Сколько белка мне нужно в моем рационе?

Белок должен составлять 10-35% ежедневного потребления калорий. Многие эксперты по питанию также рекомендуют принимать 1 г белка на 1 кг массы тела. Для людей с тяжелой физической нагрузкой эта цифра может доходить до 2.5 г белка на 1 кг массы тела

Потребление слишком большого количества белка может быть вредным для организма. Высокое количество белка и аминокислот в питании увеличивает нагрузку на почки и печень, когда они пытаются вывести и избавиться от лишнего белка.

Какие продукты являются хорошими источниками белка?

Источники белка включают: мясные продукты (гамбургер, рыба, курица), молочные продукты (сыр, молоко, йогурт, творог), яйца, тофу, чечевица и соевое молоко.

Питательная ценность полного белка (содержащего все аминокислоты) может гарантировать, что вы не получите недостатка в незаменимых аминокислотах. Полные белки включают мясо, птицу, рыбу, молочные продукты, яйца и сою (источник, не являющийся животными). Орехи, зерна, фрукты и овощи обычно имеют неполый белок. По этой причине для вегетарианцев важно разумно подбирать несколько неживотных продуктов, чтобы потреблять все незаменимые аминокислоты в своем ежедневном рационе.

Что такое белковая недостаточность?

Большинство людей в развитых странах (включая вегетарианцев) ежедневно потребляют более чем достаточно белка. Поэтому дефицит белка не вызывает большой озабоченности в таких странах как например: Швейцария, Соединенные Штаты, Австралия. Его можно найти у людей, страдающих от ограничивающих диет и у пожилых людей, которые чаще всего придерживаются плохих диет.

Видео (кликните для воспроизведения).

В странах с высоким уровнем голодающих детей чаще встречается дефицит белка и аминокислот. Без профилактики ребенок с дефицитом белка может впасть в состояние, известное как Квашиоркор. Симптомы этого расстройства включают выпирающий живот, отеки, тонкие волосы, общую потерю веса, замедленный рост и обесцвеченные волосы и кожу. Квашиоркор, если его не лечить, может вызвать замедленный рост тела, умственные нарушения и смерть.

Здоровое питание. Аминокислоты — основа основ. Часть 1

Пожалуй, каждый из нас слышал об аминокислотах. А вот толково объяснить, что же это такое, аминокислоты, каково их строение, свойства и т.д., сумеют далеко не все.

В процессе жизнедеятельности человеческий организм постоянно совершает работу. Даже в состоянии покоя он продолжает работать: сокращается сердце, происходит клеточный обмен в организме и т.д. Естественно, для этой работы необходим строительный материал, получить который можно только в результате питания.

Питание же представляет собой сложный процесс поступления, переваривания, всасывания и ассимиляции, то есть, усвоения, в организме пищевых веществ, которые нужны для покрытия пищевых затрат, построения и обновления клеток и тканей тела, а также для регуляции функций организма.

Чтобы быть здоровым, важно соблюдать основные принципы правильного питания, а именно:

— равновесие между энергией, поступающей с пищей, и энергией, которую человек расходует в процессе жизнедеятельности, то есть, баланс энергии;

— удовлетворение потребности организма человека в определенном количестве и соотношении пищевых веществ, то есть, баланс веществ;

— режим питания, то есть, определенное время приема пищи и определенное количество пищи при каждом приеме.

Все многообразие продуктов питания складывается из различных комбинаций веществ: белков, жиров, углеводов, витаминов, минеральных веществ и воды. О витаминах мы с вами, дорогие читатели, знаем уже достаточно. Сегодня разговор о другом.

Белки, жиры и углеводы играют роль поставщиков энергии, в то время как жиры и особенно белки являются необходимым материалом для постоянно протекающих процессов обновления клеточных и субклеточных структур.

Скелетные мышцы и клетки нервной системы используют для своей деятельности в качестве источника преимущественно глюкозу, которая входит в состав углеводов; для работы сердечной мышцы необходимы жирные кислоты, являющиеся составной частью жиров.

А белки – это органические вещества, состоящие из аминокислот. В желудочно-кишечном тракте под воздействием ферментов они расщепляются, и аминокислоты всасываются в кровь. Организм синтезирует из них белки для построения собственных тканей, ферменты, гормоны, иммунные белки.

Если совсем просто, то аминокислоты — это кирпичики, из которых построены молекулы белка. Подобно тому, как дом состоит из кирпичей, а книга — из страниц, все виды белка нашего тела состоят из аминокислот. Каждая клетка нашего тела содержит аминокислоты.

По сути дела, три четверти чистого веса клеток — это протеин, который, безусловно, состоит из аминокислот. Каждый спортсмен, занимающийся культуризмом, когда слышит слово “протеин”, то думает преимущественно о скелетных мышцах — бицепсах, трицепсах, квадрицепсах и так далее. Вне всякого сомнения, эти главные мышцы тела, обладающие способностью сокращаться, содержат большое количество белка, но в действительности, в нашем теле существуют тысячи различных видов протеина, включающие в себя такие гормоны, как инсулин, гормон роста, ИГФ-1, энзимы, антитела и так далее.

Каждая из аминокислот имеет азотную составляющую и углеродный скелет. Азотная составляющая — одна и та же у всех аминокислот. Но углеродная составляющая у каждой аминокислоты своя. И молекула белка — это в конечном итоге не что иное, как длиннющая нить аминокислот, соединенных друг с другом примерно так же, как отдельные бусинки в ожерелье.

Белки построены из молекул, в которых соединяются иногда до 25 аминокислот, причем количество азота составляет в среднем около 16 процентов. Организм через белковый обмен удовлетворяет свою потребность в азоте. При образовании белка аминокислоты образуют цепь, которая называется пептидом. Различные аминокислоты, по-разному располагаясь, создают множество вариантов молекул. Таким образом получается огромное количество видов белка.

Незаменимые и заменимые аминокислоты
Студентам-медикам и биологам профессора вдалбливают, что существует восемь незаменимых аминокислот: изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин. Гипотетически, если бы ваша диета была богата этими аминокислотами, ваше тело вполне могло бы вырабатывать остальные аминокислоты, необходимые для мышечного роста, а также работы гормонов и энзимов самостоятельно.

Поскольку наш организм нуждается в поступлении этих восьми аминокислот извне, потому они и называются незаменимыми. Хотя, как мне кажется, необходимо отметить, что некоторые ученые, имеющие, что называется, вес в научных кругах, считают, что разделения аминокислот на заменимые и незаменимые явно недостаточно, чтобы адекватно объяснить способы усвоения аминокислот в разных условиях жизни (здоровья, болезни и т.д.). Я убеждена в том, что протеины (другое название белка), которые рассматриваются диетологами как полноценные, не являются таковыми для спортсменов, поскольку им не хватает нужного количества белка для восстановления после интенсивных тренировок.

Белок является одним из важнейших веществ в нашем организме. Без него не может происходить регенерация клеток, а это имеет решающее значение для жизнеспособности человека и его здоровья. Без белка, наконец, не вырастет ни один волос и ни один ноготь, кожа и мышцы не смогут восстанавливаться, а кости и зубы не будут обладать прочностью. И, кроме того, при недостатке определенных видов белков рано или поздно будет ограничена и работоспособность клеток головного мозга.

По всей видимости, вы уже знакомы с понятиями “полноценный” и “неполноценный” протеин. Если нет, то объясняю: полноценный протеин — это тот, который содержит все незаменимые аминокислоты. К полноценному протеину относятся яйца, молоко, различные виды мяса, рыба и птица. Соответственно, неполноценным протеином считается тот, который содержит не все незаменимые аминокислоты. Источниками такого белка являются злаки и овощи. Например, в кукурузе ощущается нехватка таких незаменимых аминокислот, как лизин и триптофан, а в бобах — явный дефицит метионина.

Что происходит с аминокислотами и протеинами в вашем теле?
Когда вы принимаете богатую протеином пищу или белковую добавку, ваш желудок начинает расщеплять протеин, обрабатывая его с помощью энзима под названием пепсин. В итоге длинные цепочки аминокислот распадаются на более короткие. Затем частично переваренный протеин поступает дальше, где за него принимаются энзимы поджелудочной железы, которые продолжают расщеплять его, в результате чего образуются полипептиды — аминокислоты из нескольких и даже одного звена. Ну и после этого группа энзимов, именуемых пептидазами, расщепляет полипептиды на аминокислоты, состоящие из 2-3 (дипептиды и трипептиды), а также одиночных аминокислот. Одиночные аминокислоты, а также дипептиды и трипептиды поступают в кровь, откуда переносятся к печени.

Здесь могут случиться четыре вещи. Первая: аминокислота может повторно попасть в кровь и разнестись оттуда по всему телу; вторая: аминокислота может превратиться в другую аминокислоту; третья: аминокислота может быть использована для образования того или иного вида протеина; ну и, наконец, четвертая: аминокислота может быть расщеплена до уровня метаболитов (например, такая аминокислота, как лейцин расщепляется до вещества, именуемого KIC, а затем расщепляется опять до уровня метаболита, именуемого HMB).

Как только мы обеспечили потребности нашего тела в протеине с помощью аминокислот, которые идут на восстановление мышечной ткани и удовлетворяют остальные запросы организма в протеине (помните: протеин необходим для производства гормонов, энзимов и даже ногтей), избыточный протеин разрушается: азотная составляющая превращается в мочевину и выводится из организма с мочой, а углеродная составляющая откладывается в виде жира. Таким образом, вопреки распространенному мнению, излишки протеина, особенно если вы придерживаетесь высококалорийной диеты, способны превращаться в жир.

Также протеин может использоваться в качестве источника энергии. Это утверждение особенно верно для аминокислот с разветвленными боковыми цепочками (БЦАА). Одной из главных причин приема спортсменами этой добавки является стремление поднять уровень энергии.

Фактически же все аминокислоты являются участницами своеобразного “круговорота протеина”, который включает в себя как анаболические процессы (синтез мышечной ткани), так и катаболические (распад).

[3]

Аминокислоты видов D и L

Каждая аминокислота существует в двух формах: D и L. Эти формы химически идентичны, однако имеют структурные различия, которые заключаются в том, что одна форма является зеркальным отражением другой. Характерно, что белковые цепочки не могут образовываться из комбинации D и L форм — почти каждая молекула протеина в нашем теле производится исключительно из L формы. В то же время D формы, как натуральные, так и синтетические, обладают некоторым терапевтическим эффектом.

Аминокислоты в свободной форме

Аминокислоты в свободной форме — это те аминокислоты, которые содержат очищенные или кристаллические аминокислоты. Это аминокислоты, которые уже изначально переварены или расщеплены синтетическим путем. Однако вопреки заявлениям некоторых экспертов, потребление аминокислот в свободной форме — не лучший вариант получения протеина, необходимого для строительства новой мышечной ткани и поддержания тела в здоровом состоянии. Тем не менее, в некоторых обстоятельствах эти аминокислоты могут быть полезны, скажем, для достижения так называемых “специфических эффектов”. К примеру, некоторые аминокислоты, такие как триптофан и тирозин, оказывают прямое воздействие на нейротрансмиттеры. Потребление таких аминокислот в свободной форме, как глютамин и аргинин, способствуют повышению выработки гормона роста.

В следующий раз мы пройдемся по отдельным аминокислотам и выясним, что они собой представляют и как работают.

Протеин и Аминокислоты. Учебно-методическое пособие

Вся тренировочная работа в зале пойдет насмарку, если недополучать белки. Без этого важнейшего питательного вещества не набрать и не сохранить «массу». В общем, ценность белков ни у кого не вызывает сомнений, однако практика показывает, что на удивленье мало культуристов-любителей разбирается в тонкостях белкового питания. Спросите любого из них, что он знает об особенностях белкового питания, и лучший ответ, который ты получишь, это то, что минимальный уровень потребления — полтора грамма на килограмм веса (или два, а может четыре?).

Так что же нам нужно знать в первую очередь? То, что на усваиваемость, а следовательно полезность белков влияют много факторов — разные виды перевариваются пищеварительной системой по-разному. Например, одни белки идут на строительство мышц, другие сгорают, обеспечивая организм энергией. Но это еще не все. От качества протеинов, от времени потребления и промежутков между приемами пищи зависит их усвоение. Итак, в науке потребления белков вопрос номер один для атлетов — выбор «правильных» продуктов. Об этом эта статья.

Если вкратце, то белок — это длинные цепи аминокислот. А что такое аминокислоты, вы знаете? Это первичные «кирпичики» животного мироздания. Образно говоря, его «атомы». В целом все просто. Вы едите животный или растительный белок в виде длиннющих «сцепок» разных аминокислот. В организме цепи распадаются, а затем освобожденные аминокислоты «скрепляются» в новую комбинацию — это и будет новый «человеческий» белок. Не надо думать, что речь идет только о мышечном белке. Ваши ногти и волосы тоже состоят из белка, а значит и им нужны аминокислоты для обновления состарившихся белковых молекул. Однако следует заметить, что большая часть съеденного вами белка и впрямь расходуется на нужды мышечной ткани. (Следует уточнить, что только часть аминокислот идет на мышечное «строительство». Из других вырабатываются энергетические энзимы. Следовательно, чем энзимов больше, тем выше энергетический потенциал мышц. Что немаловажно для спортсмена.)

Аналогично случаю с витаминами, многие аминокислоты организм умеет «производить» сам. Это защитный механизм природы, оберегающий человека в периоды голодания. Увы, речь идет только о считанных аминокислотах, самых важных для поддержания жизни. Если говорить о мышечном росте, то из 20-ти остро нужных атлету аминокислот организм способен «произвести» только половину. Остальное надо в обязательном порядке получать с пищей. Вот и выходит, что половина вашего успеха и впрямь приходится на правильное питание. Как бы фанатично вы ни занимались, без тех самых аминокислот, которые можно «усвоить» только за обеденным столом, мышцы ни за что не вырастут!

Если точно по науке, то всего таких аминокислот девять: лизин, триптофан, метионин, валин, фенилаланин, лейцин, изолейцин, треонин и аргинин.

Ну как? Теперь вы понимаете, сколько подводных камней в атлетическом питании? Ведь на свете попросту нет какого-то одного продукта, который бы содержал всю нужную вам «девятку». Получается, вам нужны самые разные виды животных и растительных протеинов? Напрашивается вопрос, да как же во всем этом разобраться?!

Эх, ребята, если бы думать надо было только о составе аминокислот! А еще важен их баланс, т.е. каких-то аминокислот должно быть больше, каких-то меньше. А еще важно качество белка. (Есть белок, который усваивается из рук вон плохо.) Ученые, чтобы не запутаться, выдумали целую шкалу критериев. Вот они:

Кстати говоря, яйца и молоко — для спортсмена источники протеинов высшего качества, за ними следуют рыба и говядина, затем птица, свинина и некоторые растительные продукты. Нельзя забывать, что, хотя мясо и содержит большое количество белка, в нем также много вредных жиров (исключение — мясо цыпленка со снятой кожей). А вот рыба — просто идеальна; кроме белков, она содержит очень полезные жирные кислоты омега-3 (правда, в некоторых сортах рыбы их практически нет).

Растительная пища, как правило, содержит лишь некоторые «атлетические» аминокислоты: лизин, метионин, триптофан и треонин. И то в незначительных количествах. Например, фасоль и другие, бобовые небогаты метионином (на заметку культуристам вегетарианцам!). Значит, ценность растительных белков невелика? Ни в коем случае! Например, многие бобовые обладают великолепно сбалансированным набором аминокислот, хотя еще совсем недавно их пищевая ценность ставилось учеными под вопрос. Вообще-то растительные белки особенно полезны в комбинации друг с другом. Например, чашку вареной фасоли полезно заесть большим куском хлеба грубого помола.

Пора познакомится еще с одним показателем ценности белковых продуктов, биологической доступностью. Он отражает то количество питательных веществ, которые организм способен извлечь из полученной пищи и использовать в своих нуждах. Вот пример. Одно дело отборная говядина, и совсем другое — старая, с обилием хрящевой и соединительной ткани. Конечно же, и хрящи содержат аминокислоты, однако переваривает хрящи наш кишечник с большим трудом. Так что, большая часть аминокислот так и останется вне переваренной хрящевой ткани и будет выведена из организма.

А что случится, если в вашем рационе хронически недостает одной или нескольких незаменимых аминокислот? В этом случае ВЕСЬ белок, который вы съедаете, будет хуже усваиваться? Однозначно нет! Как раз на такой случай наш организм содержит примерно 450 г белковых излишков, никак не задействованных в активных биохимических процессах. Хранилище «запасных» протеинов — печень и кровь. Благодаря белковым резервам, нам не надо получать все девять незаменимых аминокислот с каждым приемом пищи. Например, организм может вполне безболезненно ждать поступление одной или нескольких дефицитных аминокислот в течение целых суток.

Существует мнение, что баланс аминокислот куда важнее их общего количества. На первый взгляд это кажется полной чепухой. В самом деле, ну не может горстка какого-то продукта, пусть и идеально сбалансированного по аминокислотному составу, заменить гору пищи, обычно поедаемую качком. Однако вот вам конкретный пример: вегетарианец Джим Моррисон. Это профессиональный культурист с огромной мышечной массой, по убеждению противник заклания и поедания животных. Можно было бы подумать, что для мышечного роста ему приходится съедать огромные количества растительной пищи. Но нет, Моррисон всегда довольствовался малыми порциями, но! идеально сбалансированными по составу аминокислотами. В частности, примером такого «идеального» блюда является комбинация обезжиренной муки из земляных орехов и коричневого риса.

Эффективность аминокислот в организме определяется, как считают ученые, не только их ценностью, доступностью и сбалансированностью, но и временем усвоения. Например, сывороточный протеин вызывает быструю, кратковременную концентрацию аминокислот в крови. Почему? Потому что сыворотка хорошо растворяется и переваривается, быстро уходит в кишечник, следовательно, энзимам легко расщепить ее на отдельные аминокислоты. С казеином — картина другая. Этот плотный продукт, задерживаясь в желудке, переваривается постепенно, и соответственно аминокислоты медленно концентрируются в крови. Значит, казеин бесполезен? Нет, просто если сыворотка действует практически мгновенно, то казеин — протеин замедленного действия.

В одном из научных экспериментов испытуемым, набранным из здоровых молодых мужчин в возрасте двадцати четырех лет, не занимающихся спортом, давали либо молочную сыворотку, либо казеин. В первой группе сразу же после приема сыворотки синтез белка кратковременно возрос на 68%. При этом некоторое количество аминокислот окислилось в ходе энергетических процессов. Проще говоря, организм «сжег» их ради извлечения энергии. Во второй группе рост синтеза белка едва достиг 31%, зато окислялось куда меньше аминокислот. В итоге в абсолютном пересчете из одинакового количества белка больше усвоилось казеина, чем сыворотки.

Какой вывод можно сделать из этого исследования? Если вам нужно быстро в течение часа «подхлестнуть» синтез белка, тогда ваш выбор — сывороточный протеин (правда, напомним, его действие ограничивается двумя-тремя часами). Растянуть усвоение белка можно с помощью казеина.

3 июня 2006, 8:00

Источники


  1. Инструктор по физкультуре, №2, 2009. — М.: Сфера, 2009. — 128 c.

  2. Неумывакин, И. П. Диабет / И.П. Неумывакин. — М.: Диля, 2006. — 256 c.

  3. Болезни органов пищеварения у детей. — М.: Медицина, 1984. — 656 c.
Читайте так же:  Сильные жиросжигатели для похудения женщин
Белки аминокислоты а также
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here