Белки и белковые аминокислоты

Сегодня предлагаем ознакомится со статьей на тему: белки и белковые аминокислоты с профессиональным описанием и объяснением.

Белки и аминокислоты (стр. 2 из 3)

Белки-рецепторы есть не только в клетках-рецепторах, но и в других клетках. Очень важную роль в организме играют гормоны – вещества, выделяемые одними клетками и регулирующие функцию других клеток. Гормоны связываются со специальными белками – рецепторами гормонов на поверхности или внутри клеток-мишеней.

Многие (хотя и далеко не все) гормоны являются белками – например, все гормоны гипофиза и гипоталамуса, инсулин и др. Еще одним примером белков, выполняющих эту функцию, могут служить внутриклеточные белки, регулирующие работу генов.

Многие белки могут выполнять несколько функций.

Макромолекулы белков состоят из α-аминокислот. Если в состав полисахаридов обычно входит одна и та же «единица» (иногда две), повторяющаяся много раз, то белки синтезируются из 20 разных аминокислот. После того, как молекула белка собрана, некоторые аминокислотные остатки в составе белка могут подвергаться химическим изменениям, так что в «зрелых» белках можно обнаружить более 30 различных аминокислотных остатков. Такое разнообразие мономеров обеспечивает и многообразие биологических функций, выполняемых белками.

α-аминокислоты имеют следующее строение:

здесь R – различные группы атомов (радикалы) у разных аминокислот. Ближайший к карбоксильной группе атом углерода обозначается греческой буквой α, именно с этим атомом соединена аминогруппа в молекулах α-аминокислот.

В нейтральной среде аминогруппа проявляет слабые основные свойства и присоединяет ион Н+, а карбоксильная – слабо кислотные и диссоциирует с освобождением этого иона, так что хотя в целом суммарный заряд молекулы не изменится, она будет одновременно нести положительно и отрицательно заряженную группу.

В зависимости от природы радикала R различают гидрофобные (неполярные), гидрофильные (полярные), кислые и щелочные аминокислоты.

У кислых аминокислот имеется вторая карбоксильная группа. Она немного сильнее карбоксильной группы уксусной кислоты: у аспарагиновой кислоты половина карбоксилов диссоциирована при рН 3,86, у глютаминовой – при рН 4,25, а у уксусной – лишь при 4,8. Среди щелочных аминокислот самой сильной является аргинин: половина его боковых радикалов сохраняет положительный заряд при рН 11,5. У лизина боковой радикал является типичным первичным амином, он остается наполовину ионизированным при рН 9,4. Самая слабая из щелочных аминокислот – гистидин, его имидазольное кольцо наполовину протонировано при рН 6.

Среди гидрофильных (полярных) также имеются две аминокислоты, способные ионизироваться при физиологических рН – цистеин, у которого SH-группа может отдавать ион Н+ подобно сероводороду, и тирозин, у которого есть слабокислая фенольная группировка. Однако эта способность выражена у них очень слабо: при рН 7 цистеин ионизирован на 8 %, а тирозин – на 0,01 %.

Для обнаружения α-аминокислот обычно используют нингидриновую реакцию: при взаимодействии аминокислоты с нингидрином образуется ярко окрашенный синий продукт. Кроме того, отдельные аминокислоты дают свои специфические качественные реакции. Так, ароматические аминокислоты дают желтое окрашивание с азотной кислотой (в ходе реакции происходит нитрование ароматического кольца). При подщелачивании среды окраска изменяется на оранжевую (подобное изменение окраски происходит и у индикаторов, например, метилоранжа). Эта реакция под названием ксантопротеиновой используется также для детекции белка, поскольку в большинстве белков есть ароматические аминокислоты; желатин не дает этой реакции, поскольку почти не содержит ни тирозина, ни фенилаланина, ни триптофана. При нагревании с плюмбитом натрия Na2PbO2 цистеин образует черный осадок сульфида свинца PbS.

Растения и многие микробы могут синтезировать аминокислоты из простых неорганических веществ. Животные могут синтезировать лишь некоторые аминокислоты, другие же должны получать с пищей. Такие аминокислоты называются незаменимыми. Для человека незаменимыми являются фенилаланин, триптофан, треонин, метионин, лизин, лейцин, изолейцин, гистидин, валин и аргинин. К сожалению, злаковые культуры содержат очень мало лизина и триптофана, зато эти аминокислоты в существенно большем количестве содержатся в бобовых культурах. Не случайно традиционные диеты земледельческих народов обычно содержат как злаки, так и бобовые: пшеница (или рожь) и горох, рис и соя, кукуруза и бобы являются классическими примерами такого сочетания у народов разных континентов.

α-Атом углерода у всех 20 аминокислот находится в состоянии sp3-гибридизации. Все его 4 связи расположены под углом около 109°, так что формулу аминокислоты можно вписать в тетраэдр.

Легко убедиться, что могут существовать два вида аминокислот, которые являются зеркальными отображениями друг друга. Как бы мы ни перемещали и ни поворачивали их в пространстве, совместить их невозможно – они различаются как правая и левая рука.

Такой вид изомерии называется оптической изомерией. Он возможен только в том случае, если у центрального атома углерода (он называется асимметрическим центром) со всех 4 сторон находятся разные группы (поэтому глицин не имеет оптических изомеров, а остальные 19 аминокислот имеют). Из двух разных изомерных форм аминокислот ту, что на рис. 1 расположена справа, называют D-формой, а слева – L-формой.

Основные физические и химические свойства D- и L-изомеров аминокислот одинаковы, однако различаются оптические свойства: их растворы вращают плоскость поляризации света в противоположные стороны. Различна и скорость их реакций с другими оптически активными соединениями.

Интересно, что в состав белков всех живых организмов от вирусов до человека входят только L-аминокислоты. D-формы встречаются в некоторых антибиотиках, синтезируемых грибами и бактериями. Белки могут образовывать упорядоченную структуру лишь в том случае, если в их состав будут входить только изомеры аминокислот одного типа.

Строение белковых молекул

В молекуле белка аминокислотные остатки соединены так называемой пептидной связью. Полная последовательность аминокислотных остатков в такой цепи называется первичной структурой белка. Число остатков в разных белках может колебаться от нескольких штук до нескольких тысяч. Небольшие молекулы с мол. массой менее 10 тыс. дальтон называют пептидами, а крупные – белками. В составе белка обычно имеются как кислые, так и щелочные аминокислоты, так что белковая молекула имеет и положительные, и отрицательные заряды. Значение рН, при котором количество отрицательных зарядов равно количеству положительных, называется изоэлектрической точкой белка.

Обычно белковая цепочка складывается в более сложные структуры. Кислород группы C=O может образовывать водородную связь с водородом группы N–H, расположенной в другой аминокислоте. За счет таких водородных связей формируется вторичная структура белка. Одна из разновидностей вторичной структуры – α-спираль. В ней каждый кислород С=О-группы связан с водородом 4-й по ходу спирали NH-группы. На один виток спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка, шаг спирали составляет 0,54 нм.

Читайте так же:  Л карнитин и алкоголь

Во многих белках имеется т. н. β-структура, или β-слой, в ней полипептидные цепочки почти полностью развернуты, их отдельные участки своими группами –СО– и –NH– образуют водородные связи с другими участками той же цепочки или соседней полипептидной цепи.

α-Спиральную структуру имеет белок кератин, из которого состоят волосы и шерсть. При нагревании влажные волосы и шерсть легко поддаются растяжению, а потом самопроизвольно возвращаются к исходному состоянию: при растяжении водородные связи α-спирали разрываются, а затем постепенно восстанавливаются.

β-Структура характерна для фиброина – основного белка шелка, выделяемого гусеницами шелкопряда. В отличие от шерсти, шелк почти нерастяжим – β-структура образована вытянутыми полипептидными цепями, и дальше растягивать ее практически невозможно без разрыва ковалентных связей.

Укладка белков обычно не ограничивается вторичной структурой. Гидрофобные аминокислотные остатки «стремятся» укрыться от водного окружения внутри белковой молекулы. Между боковыми группами кислых и щелочных аминокислот, заряженных, соответственно, отрицательно и положительно, возможно электростатическое взаимодействие. Многие аминокислотные остатки могут образовывать друг с другом водородные связи. Наконец, остатки аминокислоты цистеина, содержащие SH-группы, способны образовывать между собой ковалентные связи –S–S–.

Благодаря всем этим взаимодействиям – гидрофобным, ионным, водородным и дисульфидным – белковая цепочка образует сложную пространственную конфигурацию, называемую третичной структурой.

В составе глобулы у многих белков можно различить отдельные компактные участки размером около 10–20 тысяч дальтон. Они называются доменами. Участки полипептидной цепи между доменами весьма гибки, так что всю структуру можно представить как относительно жесткие бусины доменов, соединенные гибкими промежуточными участками первичной структуры.

Многие белки (их называют олигомерными) состоят не из одной, а из нескольких полипептидных цепочек. Совокупность их образует четвертичную структуру белка, при этом отдельные цепочки называются субъединицами. Четвертичная структура удерживается теми же связями, что и третичная. Пространственная конфигурация белка (т.е. его третичная и четвертичная структура) называется конформацией.

Белки и белковые аминокислоты

Глава III. БЕЛКИ

§ 6. АМИНОКИСЛОТЫ КАК СТРУКТУРНЫЕ ЭЛЕМЕНТЫ БЕЛКОВ

Природные аминокислоты

Аминокислоты в живых организмах встречаются преимущественно в составе белков. Белки построены в основном двадцатью стандартными аминокислотами. Они являются a-аминокислотами и отличаются друг от друга строением боковых групп (радикалов), обозначаемых буквой R:

Разнообразие боковых радикалов аминокислот играет ключевую роль при формировании пространственной структуры белков, при функционировании активного центра ферментов.

Структура стандартных аминокислот приведена в конце параграфа в табл.3. Природные аминокислоты имеют тривиальные названия, оперировать которыми при записях структуры белков неудобно. Поэтому для них введены трехбуквенные и однобуквенные обозначения, которые также представлены в табл.3.

Пространственная изомерия

У всех аминокислот, за исключением глицина, a-углеродный атом является хиральным, т.е. для них характерна оптическая изомерия. В табл. 3 хиральный атом углерода обозначен звездочкой. Например, для аланина проекции Фишера обоих изомеров выглядят следующим образом:

Для их обозначения, как и для углеводов, используется D, L-номенклатура. В состав белков входят только L-аминокислоты.

L- и D-изомеры могут взаимно превращаться друг в друга. Этот процесс называется рацемизацией.

Интересно знать! В белке зубов – дентине – L-аспарагиновая кислота самопроизвольно рацемизуется при температуре человеческого тела со скорость 0,10 % в год. В период формирования зубов в дентине содержится только L-аспарагиновая кислота, у взрослого же человека в результате рацемизации образуется D-аспарагиновая кислота. Чем старше человек, тем выше содержание D-изомера. Определив соотношение D- и L-изомеров, можно достаточно точно установить возраст. Так были изобличены жители горных селений Эквадора, приписывавшие себе слишком большой возраст.

Химические свойства

Аминокислоты содержат амино- и карбоксильную группы. В силу этого они проявляют амфотерные свойства, то есть свойства и кислот и оснований.

При растворении аминокислоты в воде, например, глицина, его карбоксильная группа диссоциирует с образованием иона водорода. Далее ион водорода присоединяется за счет неподеленной пары электронов у атома азота к аминогруппе. Образуется ион, в котором одновременно присутствуют положительный и отрицательный заряды, так называемый цвиттер-ион:

Такая форма аминокислоты является преобладающей в нейтральном растворе. В кислой среде аминокислота, присоединяя ион водорода, образует катион:

В щелочной среде образуется анион:

Таким образом, в зависимости от рН среды аминокислота может быть положительно заряженной, отрицательно заряженной и электронейтральной (при равенстве положительных и отрицательных зарядов). Значение рН раствора, при котором суммарный заряд аминокислоты равен нулю, называется изоэлектрической точкой данной аминокислоты. Для многих аминокислот изоэлектрическая точка лежит вблизи рН 6. Например, изоэлектрические точки глицина и аланина имеют значения 5,97 и 6,02 соответственно.

Две аминокислоты могут реагировать друг с другом, в результате чего отщепляется молекула воды и образуется продукт, который называется дипептидом:

Связь, соединяющая две аминокислоты, носит название пептидной связи. Если пользоваться буквенными обозначениями аминокислот, образование дипептида можно схематически представить следующим образом:

Аналогично образуются трипептиды, тетрапептиды и т.д.:

H2N – лиз – ала – гли – СООН – трипептид

H2N – трп – гис – ала – ала – СООН – тетрапептид

H2N – тир – лиз – гли – ала – лей – гли – трп – СООН – гептапептид

Пептиды, состоящие из небольшого числа аминокислотных остатков, имеют общее название олигопептиды.

Интересно знать! Многие олигопептиды обладают высокой биологической активностью. К ним относится ряд гормонов, например, окситоцин (нанопептид) стимулирует сокращение матки, брадикинин (нанопептид) подавляет воспалительные процессы в тканях. Антибиотик грамицидин С (циклический декапептид) нарушает регуляцию ионной проницаемости в мембранах бактерий и тем самым убивает их. Грибные яды аманитины (октапептиды), блокируя синтез белка, способны вызвать сильное отравление у человека. Широко известен аспартам — метиловый эфир аспартилфенилаланина. Аспартам имеет сладкий вкус и используется для придания сладкого вкуса различным продуктам, напиткам.

Классификация аминокислот

Существует несколько подходов к классификации аминокислот, но наиболее предпочтительной является классификация, основанная на строении их радикалов. Выделяют четыре класса аминокислот, содержащих радикалы следующих типов; 1) неполярные (или гидрофобные); 2) полярные незаряженные; 3) отрицательно заряженные и 4) положительно заряженные:

К неполярным (гидрофобным) относятся аминокислоты с неполярными алифатическими (аланин, валин, лейцин, изолейцин) или ароматическими (фенилаланин и триптофан) R-группами и одна серусодержащая аминокислота – метионин.

Читайте так же:  Витамин е для кожи

Полярные незаряженные аминокислоты в сравнении с неполярными лучше растворяются в воде, более гидрофильны, так как их функциональные группы образуют водородные связи с молекулами воды. К ним относятся аминокислоты, содержащие полярную НО-группу (серин, треонин и тирозин), HS-группу (цистеин), амидную группу (глутамин, аспарагин) и глицин (R-группа глицина, представленная одним атомом водорода, слишком мала, чтобы компенсировать сильную полярность a-аминогруппы и a-карбоксильной группы).

Аспарагиновая и глутаминовая кислоты относятся к отрицательно заряженным аминокислотам. Они содержат по две карбоксильные и по одной аминогруппе, поэтому в ионизированном состоянии их молекулы будут иметь суммарный отрицательный заряд:

К положительно заряженным аминокислотам принадлежат лизин, гистидин и аргинин, в ионизированном виде они имеют суммарный положительный заряд:

В зависимости от характера радикалов природные аминокислоты также подразделяются на нейтральные, кислые и основные. К нейтральным относятся неполярные и полярные незаряженные, к кислым – отрицательно заряженные, к основным – положительно заряженные.

Десять из 20 аминокислот, входящих в состав белков, могут синтезироваться в человеческом организме. Остальные должны содержаться в нашей пище. К ним относятся аргинин, валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин и гистидин. Эти аминокислоты называются незаменимыми. Незаменимые аминокислоты входят часто в состав пищевых добавок, используются в качестве лекарственных препаратов.

Интересно знать! Исключительно важную роль играет сбалансированность питания человека по аминокислотам. При недостатке незаменимых аминокислот в пище организм саморазрушается. При этом страдает в первую очередь головной мозг, что приводит к различным заболеваниям центральной нервной системы, психическим расстройствам. Особенно уязвим молодой растущий организм. Так, например, при нарушении синтеза тирозина из фенилаланина у детей развивается тяжелое заболевание финилпировиноградная олигофрения, вызывающее тяжелую умственную отсталость или гибель ребенка.

Белки и белковые аминокислоты

Б елками, или протеинами, называют высокомолекулярные азотсодержащие соединения, состоящие из аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью. Белки синтезируются из аминокислот и превращаются в аминокислоты при переваривании в желудочно-кишечном тракте или катаболизме в организме. Функции белков в клетках живых организмов очень разнообразны — они так или иначе участвуют практически во всех аспектах жизнедеятельности организма.

Природных аминокислот насчитывается около 150, но при синтезе в живых организмах, в большинстве случаев, используется 20 стандартных аминокислот.

С точки зрения питания аминокислоты делят на незаменимые и заменимые.

Незаменимые аминокислоты не синтезируются в организме человека и обязательно должны поступать с пищей. К ним относятся девять аминокислот: валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан, гистидин. Гистидин относят к незаменимым аминокислотам только для новорожденных. Если количество этих аминокислот в пище недостаточно, нормальное развитие и функционирование организма человека нарушается.

Заменимыми называются аминокислоты, которые организм способен синтезировать из других заменимых аминокислот или азота незаменимых аминокислот. К ним относятся остальные 11 аминокислот.

Видео (кликните для воспроизведения).

Определенное количество заменимых аминокислот также должно поступать с пищей, иначе на их образование станут расходоваться незаменимые аминокислоты. Полностью метаболически заменимыми считаются только глутаминовая кислота и серин.

Классификация аминокислот на заменимые и незаменимые также не лишена недостатков, например тирозин является заменимой аминокислотой только при условии достаточного поступления фенилаланина. Аргинин синтезируется в организме человека и считается заменимой аминокислотой, но в связи с некоторыми особенностями его метаболизма при определённых физиологических состояниях организма может быть приравнен к незаменимым. Гистидин также синтезируется в организме человека, но не всегда в достаточных количествах, потому должен поступать с пищей.

Современные данные свидетельствуют о том, что биосинтез заменимых аминокислот в количествах, обеспечивающих полностью потребности организма чаще всего невозможен, поэтому следует помнить, что незаменимые и заменимые аминокислоты в равной степени важны для построения белков организма.

Аминокислоты, составляющие белки тела и пищи

Свойства белков определяются набором аминокислот, из которых они состоят, общим числом аминокислот и последовательностью, в которой они соединяются друг с другом. Комбинация из 20 аминокислот, каждая из которых может встречаться в белке сколько угодно раз, позволяет создавать практически неограниченное количество уникальных белковых молекул. Организм человека содержит, по меньшей мере, 30 000 различных белков, только в печени насчитывается более 1000 белков-ферментов.

Функции белка

Белки являются обязательными компонентами всех живых клеток. Одна пятая часть тела человека состоит из белка. Белок содержится практически во всех органах и тканях. Только моча и желчь в норме не содержат белка. Половина всего белка находится в мышцах, 1/5 — в костях и хрящах, 1/10 — в коже. Волосы, кожа, ногти также содержат белок кератин. Этот белок не переваривается и не усваивается в кишечнике.

Биологические функции белков крайне разнообразны. С участием белков осуществляются рост и размножение клеток. Они выполняют каталитические (ферменты), регуляторные (гормоны), структурные (коллаген), сократительные (миозин), транспортные (гемоглобин, миоглобин), защитные (иммуноглобулины, интерферон), запасные (альбумин) и другие функции. Белки составляют основу биологических клеточных мембран — важнейшей составной части клетки и клеточных органелл.

При участии белков регулируется и поддерживается нормальный водный баланс организма, сохраняются нормальные рН среды. Белки крови создают онкотическое давление, которое удерживает жидкость в кровеносных сосудах и препятствует накоплению жидкости во внеклеточном пространстве. При сниженном уровне белков в плазме крови онкотическое давление не уравновешивает осмотическое давление, которое выталкивает жидкость из сосудов. Это приводит к развитию отеков (т.н. «голодные отеки»).

Оценка качества пищевых белков

В пищеварительном тракте белки расщепляются до аминокислот, которые всасываются и используются на образование новых белков организма либо расходуются на получение энергии, либо аминокислоты являются предшественниками для образования новых заменимых аминокислот. Качество пищевого белка определяется наличием в нем полного набора незаменимых аминокислот в определенном количестве и в определенном соотношении с заменимыми аминокислотами.

Качество пищевого белка оценивается рядом биологических и химических методов:

    Оценка биологической ценности белка
    Под биологической ценностью белка (или содержащей белок пищи) подразумевают долю усвоенного организмом азота от всего всосавшегося в ЖКТ азота. Измерение биологической ценности белка основывается на том, что усваивание азота организмом выше при адекватном содержании незаменимых аминокислот в пищевом белке, достаточном для поддержания роста организма.
Читайте так же:  Лучшие жиросжигатели спортивное питание

Коэффициент эффективности белка
Показатель коэффициента эффективности белка основан на предположении, что прирост массы тела растущих животных пропорционален количеству потребленного белка.

Аминокислотный скор белка
Аминокислотный скор – это показатель отношения определенной незаменимой аминокислоты в каком-то продукте к такой же аминокислоте в «идеальном» белке. Рассчитывается аминокислотный скор путем деления количества определенной незаменимой аминокислоты в продукте на количество такой же аминокислоты в идеальном белке. Полученные данные затем умножают на 100 и получают аминокислотный скор исследуемой аминокислоты.

Понятие «идеальный» белок включает представление о гипотетическом белке высокой пищевой ценности, полностью удовлетворяющем потребность организма человека в незаменимых аминокислотах. Для взрослого человека в качестве «идеального» белка применяют аминокислотную шкалу Комитета ФАО/ВОЗ. Аминокислотная шкала показывает содержание каждой из незаменимых аминокислот в 100 г стандартного белка.

Наиболее близки к «идеальному» белку животные белки мяса, яиц и молока. Большинство растительных белков содержат недостаточное количество одной или нескольких незаменимых аминокислот. Например, белки злаковых культур, а также полученные из них продукты неполноценны (лимитированы) по лизину и треонину. Белки ряда бобовых культур (соя и фасоль исключение) лимитированы по метионину и цистеину (60-70% оптимального количества).

В процессе тепловой обработки или длительного хранения продуктов из некоторых аминокислот могут образоваться не усвояемые организмом соединения, т.е. аминокислоты становятся «недоступными». Это снижает ценность белка.

Пищевая ценность белков может быть улучшена (т.е. увеличена биологическая ценность или аминокислотный скор по лимитирующим кислотам) путем добавления лимитирующей аминокислоты или внесения компонента с ее повышенным содержанием, или путем смешивания белков с различными лимитирующими аминокислотами. Так, биологическая ценность белка пшеницы может быть повышена добавлением 0,3-0,4% лизина, белка кукурузы — 0,4% личина и 0,7% триптофана. Приготовление смешанных блюд, содержащих животные и растительные продукты, способствует получению полноценных пищевых белковых композиций.

Переваривание белков и всасывание аминокислот

Все пищевые белки, состоящие из длинной цепи аминокислот, не способны всасываться в желудочно-кишечном тракте. Они расщепляются на свободные аминокислоты или фрагменты, состоящие из 2 или 3 аминокислот. Расщепление белков катализируют специфические пищеварительные ферменты — протеазы. Степень перевариваемости белков колеблется от 65% для некоторых растительных белков до 97% для белка яиц.

Свободные аминокислоты всасываются в кровоток и транспортируются в органы и ткани, в первую очередь в печень. Наибольшее количество аминокислот захватывается печенью, где синтезируются белки плазмы крови и специфические белки-ферменты. Аминокислоты, не участвующие в биосинтезе новых белковых молекул, подвергаются в печени процессу дезаминирования, т.е. отщеплению аминогруппы. В процессах дезаминирования участвуют активные формы витамина В6.

Азотсодержащий остаток аминокислот превращается в мочевину и экскретируется с мочой. Не содержащая азота часть молекулы аминокислот превращается в углеводы или жиры и окисляется для образования энергии или запасается в виде жира.

Коэффициент перевариваемости белков пищи у человека

Продукты Коэффициент перевариваемости, %
Яйца 97
Молоко, сыры 95
Мясо, рыба 94
Кукуруза 85
Полированный рис 88
Цельное зерно пшеницы 86
Мука пшеничная 96
Крупа манная 99
Овсяные хлопья 86
Просо 79
Горох зрелый 88
Бобы 78

Потребность организма в белке

В организме человека отсутствует большое депо для запасания белков. Отчасти функцию депо выполняют белки плазмы крови и печени. Альбумин плазмы крови служит лабильным резервом белка, и для обеспечения жизненно необходимой потребности в аминокислотах происходит его расщепление. Глобулины плазмы крови не подвергаются расщеплению даже при истощении запасов альбумина.

Животные и растительные белки усваиваются организмом неодинаково. Если белки молока, молочных продуктов, яиц усваиваются на 96%, мяса и рыбы — на 93-95%, то белки хлеба — на 62-86%, овощей — на 80%, картофеля и некоторых бобовых — на 70%.

Однако смесь этих продуктов может быть биологически более полноценной в силу взаимного обогащения одних белков аминокислотами других.

На степень усвоения организмом белков оказывают влияние технология получения пищевых продуктов и их кулинарная обработка. Анализируя воздействие различных видов обработки пищевого сырья и продуктов (измельчение, действие температуры, брожение и т.д.) на усвояемость содержащихся в них белков, следует отметить, что в большинстве пищевых производств при соблюдении технологии не происходит деструкции аминокислот. При умеренной тепловой обработке пищевых продуктов, особенно растительного происхождения, усвояемость белков несколько возрастает, так как частичная денатурация белков облегчает доступ протеаз к пептидным связям. При интенсивной тепловой обработке усвояемость снижается. При глубоком жареньи с образованием корочки и обугливании часть аминокислот разрушается или снижается усвоение белка из этих частей блюда или продукта.

Потребность в белке — это количество белка, которое обеспечивает все метаболические потребности организма. При этом обязательно учитывается, с одной стороны, физиологическое состояние организма, а с другой — свойства самих пищевых белков и пищевого рациона в целом. От свойств компонентов пищевого рациона зависят переваривание, всасывание и метаболическая утилизация аминокислот.

Потребность в белке состоит из двух компонентов. Первый должен удовлетворить потребность в общем азоте, обеспечивающем биосинтез заменимых аминокислот и других азотсодержащих эндогенных биологически активных веществ. Собственно потребность в общем азоте и есть потребность в белке. Второй компонент потребности в белке определяется потребностью организма человека в незаменимых аминокислотах, которые не синтезируются в организме. Это специфическая часть потребности в белке, которая количественно входит в первый компонент, но предполагает потребление белка определенного качества, т.е. носителем общего азота должны быть белки, содержащие незаменимые аминокислоты в определенном количестве.

Потребность в незаменимых аминокислотах в различном возрасте мг/кг в сутки

Белки и аминокислоты (стр. 1 из 4)

АЗБУКА ЖИВОЙ МАТЕРИИ. БЕЛКИ

Более 4 млрд лет назад на Земле из маленьких неорганических молекул непостижимым образом возникли белки, ставшие строительными бло­ками живых организмов. Своим бес­конечным разнообразием всё живое обязано именно уникальным молеку­лам белка, и иные формы жизни во Вселенной науке пока неизвестны.

Белки, или протеины (от греч. «протос» — «первый»), — это природ­ные органические соединения, кото­рые обеспечивают все жизненные процессы любого организма. Из бел­ков построены хрусталик глаза и па­утина, панцирь черепахи и ядовитые вещества грибов. С помощью белков мы перевариваем пищу и боремся с болезнями. Благодаря особым белкам по ночам светятся светлячки, а в глу­бинах океана мерцают таинствен­ным светом медузы.

Читайте так же:  Аргинин для чего он нужен

Белковых молекул в живой клетке во много раз больше, чем всех других (кроме воды, разумеется!). Учёные вы­яснили, что у большинства организ­мов белки составляют более полови­ны их сухой массы. И разнообразие видов белков очень велико — в одной клетке такого маленького организма, как бактерия Escherichia сой’ (см. до­полнительный очерк «Объект иссле­дования — прокариоты»), насчиты­вается около 3 тыс. различных белков.

Впервые белок был выделен (в ви­де клейковины) в 1728 г. итальянцем Якопо Бартоломео Беккари (1682— 1766) из пшеничной муки. Это собы­тие принято считать рождением хи­мии белка. С тех пор почти за три столетия из природных источников получены тысячи различных белков и исследованы их свойства.

Секрет белков спрятан в особен­ностях этих самых бусинок. Боль­шинство полимеров не принимает устойчивой формы в пространстве, уподобляясь тем же бусам, у которых и не может быть пространственной структуры: повесишь их на шею — они примут форму кольца или овала, положишь в коробку — свернутся в клубок неопределённой формы. А те­перь представим себе, что некоторые бусинки могут «слипаться» друг с другом. Например, красные притяги­ваются к жёлтым. Тогда вся цепочка примет определённую форму, обязан­ную своим существованием «слипа-нию» жёлтых и красных бусинок

Нечто подобное происходит и в белках. Отдельные маленькие моле­кулы, входящие в состав белка, обла­дают способностью «слипаться», так как между ними действуют силы при­тяжения. В результате у любой белко­вой цепи есть характерная только для неё пространственная структура. Именно она определяет чудесные свойства белков. Без такой структуры они не могли бы выполнять те функ­ции, которые осуществляют в живой клетке.

При длительном кипячении бел­ков в присутствии сильных кислот или щелочей белковые цепи распада­ются на составляющие их молекулы,

называемые аминокислотами. Амино­кислоты — это и есть те «бусинки», из которых состоит белок, и устроены они сравнительно просто.

КАК УСТРОЕНА АМИНОКИСЛОТА

В каждой молекуле аминокислоты есть атом углерода, связанный с четырьмя заместителями. Один из них — атом водорода, второй — кар­боксильная группа —СООН. Она лег­ко «отпускает на волю» ион водоро­да Н + , благодаря чему в названии аминокислот и присутствует слово «кислота». Третий заместитель — ами­ногруппа —NH2 и, наконец, четвёр­тый заместитель — группа атомов, ко­торую в общем случае обозначают R. У всех аминокислот R-группы разные, и каждая из них играет свою, очень важную роль.

Свойства «бусинок», отличающие одну аминокислоту от другой, скры­ты в R-группах (их ещё называют бо­ковыми цепями). Что же касается группы —СООН, то химики-органи­ки относятся к ней с большим почте­нием: всем другим атомам углерода в молекуле даются обозначения в зави­симости от степени их удалённости от карбоксильной группы. Ближай­ший к ней атом именуют а-атомом, второй — в-атомом, следующий — у-атомом и т. д. Атом углерода в ами­нокислотах, который находится бли­же всех к карбоксильной группе, т. е. а-атом, связан также с аминогруппой, поэтому природные аминокислоты, входящие в состав белка, называют а-аминокислотами.

В природе встречаются также ами­нокислоты, в которых NH^-группа связана с более отдалёнными от кар­боксильной группы атомами углеро­да. Однако для построения белков природа выбрала именно а-аминокислоты. Это обусловлено прежде всего тем, что только а-аминокислоты, соединённые в длинные цепи, способны обеспечить достаточную прочность и устойчивость структуры больших белковых молекул.

Число а-аминокислот, различа­ющихся R-группой, велико. Но чаще других в белках встречается всего 20 разных аминокислот. Их можно рас­сматривать как алфавит «языка» бел­ковой молекулы. Химики называют эти главные аминокислоты стандарт­ными, основными или нормальными. Условно основные аминокислоты де­лят на четыре класса.

В первый входят аминокислоты с неполярными боковыми цепями. Во второй — аминокислоты, со­держащие полярную группу. Следую­щие два составляют аминокислоты с боковыми цепями, которые могут заряжаться положительно (они объе­диняются в третий класс) или отрица­тельно (четвёртый). Например, диссо­циация карбоксильной группы даёт анион — СОО — , а протонирование ато­ма азота — катион, например —NH3 + . Боковые цепи аспарагиновой и глута-миновой кислот имеют ещё по одной карбоксильной группе —СООН, кото­рая при значениях рН, характерных для живой клетки (рН = 7), расстаётся с ионом водорода (Н + ) и приобрета­ет отрицательный заряд. Боковые це­пи аминокислот лизина, аргинина и гистидина заряжены положительно, поскольку у них есть атомы азота, ко­торые, наоборот, могут ион водорода присоединять.

Каждая а-аминокислота (кроме глицина) в зависимости от взаимно­го расположения четырёх заместите­лей может существовать в двух фор­мах. Они отличаются друг от друга, как предмет от своего зеркального от­ражения или как правая рука от ле­вой. Такие соединения получили название хоральных (от грен. «хир» — «рука»). Хиральные молекулы открыл в 1848 г. великий французский учё­ный Луи Пастер. Два типа оптических изомеров органических молекул по­лучили названия Д-форма (от лат. dexter — «правый») и Z-форма (от лат. laevus — «левый»). Кстати, одно из названий других хиральных моле­кул — глюкозы и фруктозы — декст­роза и левулоза. Примечательно, что в состав белков входят только Z-аминокислоты, и вся белковая жизнь на Земле — «левая».

Для нормальной жизнедеятельно­сти организм нуждается в полном на­боре из 20 основных a-Z-аминокислот. Но одни из них могут быть синтезиро­ваны в клетках самого организма, а другие — должны поступать в готовом виде из пищевых продуктов. В пер­вом случае аминокислоты называют заменимыми, а во втором — незамени­мыми. Набор последних для разных организмов различен. Например, для белой крысы незаменимыми являют­ся 10 аминокислот, а для молочнокислых бактерий — 16. Растения могут са­мостоятельно синтезировать самые разнообразные аминокислоты, созда­вать такие, которые не встречаются в белках.

Для удобства 20 главных амино­кислот обозначают символами, ис­пользуя одну или первые три буквы русского или английского названия аминокислоты, например аланин — Ала или А, глицин — Гли или G.

ЧТО ТАКОЕ ПЕПТИД

Полимерная молекула белка образует­ся при соединении в длинную цепоч­ку бусинок-аминокислот. Они нани­зываются на нить химических связей благодаря имеющимся у всех амино­кислот амино- и карбоксильной груп­пам, присоединённым к а-атому угле­рода.

Образующиеся в результате такой реакции соединения называются пеп-тидами; (—СО—NH—группировка в них — это пептидная группа, а связь между атомами углерода и азота — пептидная связь (её ещё называют амидной). Соединяя аминокислоты посредством пептидных связей, мож­но получить пептиды, состоящие из остатков очень многих аминокислот. Такие соединения получили название полипептиды. Полипептидное стро­ение белковой молекулы доказал в 1902 г. немецкий химик Эмиль Гер­ман Фишер.

Читайте так же:  Л карнитин для похудения аптека

На концах аминокислотной це­почки находятся свободные амино-и карбоксильная группы; эти концы цепочки называют N- и С-концами. Аминокислотные остатки в полипеп-тидной цепочке принято нумеровать с N-конца.

Общее число аминокислотных ос­татков в белковой молекуле изменя­ется в очень широких пределах. Так, человеческий инсулин состоит из 51 аминокислотного остатка, а лизо-цим молока кормящей матери — из 130. В гемоглобине человека 4 ами­нокислотные цепочки, каждая из которых построена из примерно 140 аминокислот. Существуют белки, имеющие почти 3 тыс. аминокис­лотных остатков в единой цепи.

Молекулярные массы белков лежат в диапазоне примерно от 11 тыс. для малых белков, состоящих из 100 ами­нокислотных остатков, до 1 млн и бо­лее для белков с очень длинными полипептидными цепями или для белков, состоящих из нескольких по-липептидных цепей.

Возникает вопрос: как же всё ог­ромное многообразие белков с раз­личными функциями и свойствами может быть создано всего из 20 мо­лекул? А разгадка этого секрета при­роды проста — каждый белок имеет свой неповторимый аминокислот­ный состав и уникальный порядок со­единения аминокислот, называемый первичной структурой белка.

В начале 50-х гг. XX в. американские химики Лайнус Карл Полинг (1901— 1994), награждённый Нобелевской премией за исследования природы химической связи, и Роберт Кори (1897—1971) предположили, что не­которые участки аминокислотной це­почки в белках закручены в спираль. Благодаря совершенствованию экс­периментальных методов (структуру белков изучают с помощью рентгенов­ских лучей) через несколько лет эта гениальная догадка подтвердилась.

Значение белков и аминокислот в питании. Строение и химическая природа белков

Методические указания к проведению лекционного занятия

Раздел 2.

Функционально-технологические свойства основных веществ пищевых продуктов и их изменение под влиянием кулинарной обработки

Тема № 2Функциональные свойства белков и их биологическая

Ценность. Процессы гидратации и дегидратации.

План:

1. Значение белков и аминокислот в питании. Строение и химическая природа белков.

2. Функциональные свойства белков.

3. Понятие биологической ценности белков, аминокислотный скор.

4. Физико-химические изменения белков, протекающие при технологических процессах производства кулинарной продукции: гидратация, дегидратация.

«Жизнь – это способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой, причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и жизнь, что приводит к разложению белка»

Значение белков и аминокислот в питании. Строение и химическая природа белков

Белок – главный пластический материал, необходимый не только для возмещения белковых трат в процессе жизнедеятельности, но и для формирования новых клеток, то есть для роста и развития. Попадая в организм, белки расщепляются под воздействием ферментов до аминокислот, часть из которых распадается на органические кетокислоты; из них вновь синтезируются необходимые организму аминокислоты, белки и вещества белковой природы. Белки – составная часть ферментов, гормонов и др. жизненноважных систем. Недостаточное поступление с пищей белков нарушает динамическое равновесие метаболических белковых процессов, сдвигая их в сторону преобладания распада собственных белков тела, что приводит в конечном итоге к истощению организма. Белковая недостаточность представляет особую опасность для растущего организма, в частности уменьшение белка в рационе до 3% рекомендуемых норм вызывает полную остановку роста, снижение массы тела, изменение химического состава костей.

Биологические функции белков: структурная (кератин волос, ногтей, коллаген соединительной ткани), каталитическая (ферменты), транспортная (гемоглобин, миоглобин), защитная (антитела, фибриноген крови), сократительная (актин, миозин мышечной ткани), гормональная (инсулин, гормон роста, гастрин желудка) и резервная (казеин молока, овоальбумин яйца).

Белки

(протеины, от греч. рrotos –первый, важный) – природные полимеры, в которых аминокислоты связаны пептидной связью (-СО-NH-). Термин «протеины» впервые был введен в 1838 г Берцелиусом и достаточно точно отражает главенствующее биологическое значение данного класса соединений.

Аминокислоты

– полифункциональные соединения, содержащие, по меньшей мере, две разные химические группировки (-СООН и –NН2), способные реагировать друг с другом с образованием ковалентной (пептидной связи) (-СО-NH-). Аминокислоты являются амфотерными: обладают свойствами кислоты и щелочи.

По форме молекулы белки делятся на: глобулярные (сферопротеины), цепочки аминокислот в которых свернуты в глобулы и фибриллярные (склеропротеины) – волокнистые белки. По строению белки делятся на:

[3]

– протеины – простые белки, состоящие только из остатков аминокислот (альбумины, растворимые в воде, глобулины, растворимые в солевых растворах, проламины, растворимые в спирте и глютелины, растворимые в щелочах).

– протеиды – сложные белки, состоящие из белковой и небелковой частей (глюкопротеиды – белок+углеводы, фосфопротеиды – белок +фосфорная кислота – казеин молока и др.)

[2]

По пространственному строению различают:

1. Первичная структура белка – последовательное соединение остатков аминокислот в цепочку за счет пептидной связи;

[1]

2. Вторичная структура – закручивание цепочек аминокислот в спирали. Скручивание происходит за счет образования водородных связей.

3. Третичная – свертывание спиралей в глобулы. В образовании данной структуры имеют значение полярные и неполярные группы. Общим признаком пространственного расположения остатков аминокислот является локализация гидрофобных групп внутри молекулы, а гидрофильных – на ее поверхности.

4. Четвертичная – объединение нескольких глобул в более крупную частицу. Она представляет собой комбинацию субъединиц с одинаковой или разной первичной, вторичной и третичной структурой. Субъединицы соединены между собой с помощью слабых ковалентных связей.

Видео (кликните для воспроизведения).

Дата добавления: 2017-03-12 ; просмотров: 666 | Нарушение авторских прав

Источники


  1. Болезни органов пищеварения у детей. — М.: Медицина, 1984. — 656 c.

  2. Дубровский, В. И. Гигиена физического воспитания и спорта / В.И. Дубровский. — М.: Владос, 2010. — 512 c.

  3. Краткий справочник по оформлению актов федеральных органов государственной власти. — М.: Известия, 1997. — 144 c.
Белки и белковые аминокислоты
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here