Белок из остатков аминокислот

Сегодня предлагаем ознакомится со статьей на тему: белок из остатков аминокислот с профессиональным описанием и объяснением.

Химическое строение белков

Молекулы белков состоят из остатков аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью.

Пептидная связь возникает при образовании белков в результате взаимодействия аминогруппы (—NH2) одной аминокислоты с карбоксильной группой (—СООН) другой аминокислоты.

Из двух аминокислот образуется дипептид (цепочка из двух аминокислот) и молекула воды.

Десятки, сотни и тысячи молекул аминокислот, соединяясь друг с другом, образуют гигантские молекулы белков.

В молекулах белков многократно повторяются группы атомов -СО-NH-; их называютамидными, или в химии белков пептидными группами. Соответственно белки относят к природным высокомолекулярным полиамидам или полипептидам.

Общее число встречающихся в природе аминокислот достигает 300, однако некоторые из них достаточно редки.

Среди аминокислот выделяется группа из 20 наиболее важных. Они встречаются во всех белках и получили название альфа-аминокислот.

Всё многообразие белков в большинстве случаев образовано этими двадцатью альфа-аминокислотами. При этом для каждого белка строго специфичной является последовательность, в которой остатки входящих в его состав аминокислот соединяются друг с другом. Аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом организма.

Белки и пептиды

И белки, и пептиды – это соединения, построенные из остатков аминокислот. Различия между ними колличественные.

Условно считают, что:

· пептиды содержат в молекуле до 100 аминокислотных остатков
(что соответствует молекулярной массе до 10 000), а

· белки – свыше 100 аминокислотных остатков
(молекулярная масса от 10 000 до нескольких миллионов).

В свою очередь в группе пептидов принято различать:

· олигопептиды (низкомолекулярные пептиды),
содержащие в цепи не более 10 аминокислотных остатков, и

· полипептиды, в состав цепи которых входит до 100 аминокислотных остатков.

Для макромолекул с числом аминокислотных остатков, приближающимся или немного превышающим 100, понятия полипептидов и белков практически не разграничиваются и часто являются синонимами.

Структура белков. Уровни организации.

Молекула белка это чрезвычайно сложное образование. Свойства белка зависят не только от химического состава его молекул, но и от других факторов. Например, от пространственной структуры молекулы, от связей между атомами, входящих в молекулу.

Выделяют четыре уровня структурной организации молекулы белка.

Первичная структура

Первичная структура представляет собой последовательность расположения остатков аминокислот в полипептидных цепях.

Последовательность остатков аминокислот в цепи является наиболее важной характеристикой белка. Именно она определяет основные его свойства.

Белок каждого человека имеет свою уникальную первичную структуру, связанную с генетическим кодом.

Вторичная структура.

Вторичная структура связана с пространственной ориентацией полипептидных цепей.

Её основные виды:

· бетта-структура (имеет вид складчатого листа).

Вторичная структура закрепляется, как правило, водородными связями между атомами водорода и кислорода пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена.

Водородные связи как бы сшивают спираль, удерживая полипептидную цепь в закрученном состоянии.

Третичная структура

Третичная структура отражает пространственную форму вторичной структуры.

Например, вторичная структура в форме спирали, в свою очередь, может иметь шаровидную или яйцевидную форму.

Третичная структура стабилизируется не только водородными связями, но и другими видами взаимодействия, например ионным, гидрофобным, а также дисульфидными связями.

Четвертичная структура

Первые три уровня характерны для структурной организации всех белковых молекул.

Четвёртый уровень встречается при образовании белковых комплексов, состоящих из нескольких полипептидных цепей.

Дата добавления: 2016-12-03 ; просмотров: 3455 | Нарушение авторских прав

Аминокислоты и белки

Аминокислоты

В зависимости от взаимного расположения обеих функциональных групп различают α-, β – и γ-аминокислоты:

CH3-CH(NH2)-COOH (α-аминопропионованя кислота)

Для аминокислот характерны следующие виды изомерии: углеродного скелета, положения функциональных групп и оптическая изомерия.

Физические свойства аминокислот

Аминокислоты – твердые кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде. Они плавятся при высоких температурах с разложением.

Аминокислоты получают путем замещения галогена на аминогруппу в галогензамещенных карбоновых кислотах. В общем виде уравнение реакции будет выглядеть так:

Химические свойства аминокислот

Аминокислоты – амфотерные соединения. Они реагируют как с кислотами, так и с основаниями:

При растворении аминокислот в воде аминогруппа и карбоксильная группа взаимодействуют друг с другом с образованием соединений, называемых внутренними солями:

Молекулу внутренней соли называют биполярным ионом.

Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, щелочную и кислотную среду в зависимости от количества функциональных групп. Например, глутаминовая кислота образует кислый раствор, поскольку в её составе две карбоксильные группы и одна аминогруппа, а лизин – щелочной раствор, т.к. в её составе одна карбоксильная группа и две аминогруппы.

Две молекулы аминокислоты могут взаимодействовать друг с другом. При этом происходит отщепление молекулы воды и образуется продукт, в котором фрагменты молекулы связаны между собой пептидной связью (-CO-NH-). Например:

Полученное соединение называют дипептидом. Вещества, построенные из многих остатков аминокислот, называются полипептидами. Пептиды гидролизуются под действием кислот и оснований.

α-Аминокислоты играют особую роль в природе, поскольку при их совместной поликонденсации в природных условиях образуются важнейшие для жизни вещества – белки.

Также для аминокислот характерны все химические свойства карбоновых кислот (по карбоксильной группе) и аминов (по аминогруппе).

Читайте так же:  Пшеничный протеин для волос

В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций создают молекулы белков с большим разнообразием свойств. Кроме того, аминокислотные остатки в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул разных белков образуют сложные комплексы, например, фотосинтетический комплекс.

Белки обладают свойством амфотерности, то есть в зависимости от условий проявляют как кислотные, так и осно́вные свойства. В белках присутствуют несколько типов химических группировок, способных к ионизации в водном растворе: карбоксильные остатки боковых цепей кислых аминокислот (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и азотсодержащие группы боковых цепей основных аминокислот (в первую очередь, ε-аминогруппализина и амидиновый остаток CNH(NH2)аргинина, в несколько меньшей степени —имидазольный остаток гистидина).

Белки различаются по степени растворимости в воде. Водорастворимые белки называются альбуминами, к ним относятся белки крови и молока. К нерастворимым, или склеропротеинам, относятся, например, кератин (белок, из которого состоят волосы, шерсть млекопитающих, перья птиц и т. п.) и фиброин, который входит в состав шёлка и паутины. Растворимость белка определяется не только его структурой, но внешними факторами, такими как природа растворителя, ионная сила и pH раствора.

Классификация. Определение: Белки – это сложные высокомолекулярные органические соединения , построенные из остатков аминокислот

Определение: Белки – это сложные высокомолекулярные органические соединения , построенные из остатков аминокислот, соединенных между собой амидными связями.

Белки разделяются на протеины (простые белки), в состав которых входят только остатки аминокислот и протеиды (сложные белки). Это белки построенные не только из аминокислот, но и из других веществ: сахаридов или остатков фосфорной кислоты и нуклеиновые кислоты.

Протеины классифицируются по трем группам.

1. По растворимости в воде:

Альбумины — растворимые в воде и разбавленных растворах солей.

Глобулины – мало растворимые в воде и растворимые в разбавленных растворах солей.

Проламины – нерастворимые в воде и растворимые в водном спирте.

Глютелины — нерастворимые в воде, в разбавленных растворах солей и водном спирте, растворимы в растворах кислот и щелочей.

Склеропротеины — нерастворимые в воде, в разбавленных растворах солей, водном спирте и в растворах кислот и щелочей.

2. Протеиды классифицируются по продуктам гидролиза:

Нуклеопротеиды – гидролизуются на протеины и нуклеиновые кислоты.

Фосфопротеиды — гидролизуются на протеины и фосфорную кислоту.

Глюкопротеиды — гидролизуются на протеины и углевод.

Хромопротеиды — гидролизуются на протеины и красящие вещества.

3. Все белки классифицируются по функциям в организме:

Белки, управляющие метаболизмом.

Как и аминокислоты, белки обладают амфотерным характером и изоэлектрической точкой. Положение изоэлектрической точки для белков может колебаться в широких пределах от кислой до сильнощелочной.

Все белки оптически активны. Большинство из них обладает левым вращением.

Существует ряд качественных цветных реакций на белки:

1. Ксантопротеиновая с азотной кислотой. Белки обработанные азотной кислотой дают желтое окрашивание.

2. Биуретовая с солями меди в присутствии щелочи. Белки дают фиолетовую окраску за счет образования комплексной соли.

3. Реакция Миллона. С раствором нитрата ртути в азотистой кислоте белки дают красное окрашивание.

4. Сульфгидрильная. При нагревании белков с раствором плюмбита натрия выделяется черный осадок сульфида свинца.

Белки построены из остатков 26 аминокислот. Аминокислоты делятся на заменимые, которые могут быть синтезированы организмом и незаменимые, которые человеческим организмом не синтезируются. Например, изолейцин и треонин.

Остатки аминокислот связаны в белковой молекуле амидными связями. Амидная связь в белках называется пептидной связью:

Карбоксильная группа одной молекулы аминокислоты образует амид, взаимодействуя с аминогруппой соседней молекулы аминокислоты. Отдельные пептидные звенья:

отличаются друг от друга только радикалами «R» при α-углеродном атоме.

Соединения, содержащие несколько аминокислотных остатков, называются пептидами. Соединения с большим количеством пептидных звеньев называются полипептидами.

При исследовании полипептидов в первую очередь выясняют из каких аминокислот построена макромолекула, а также какая аминокислота является N-концевой (свободная аминогруппа), а какая является С-концевой (свободная корбоксильная группа).

Белки нацело гидролизуются в аминокислоты концентрированной соляной кислотой или 2% соляной кислотой при нагревании и при повышенном давлении. Гидролиз белков можно провести под действием щелочи. Выбор реагента зависит от того, какие конкретно аминокислоты необходимо получить из молекулы белка.

Определение N-концевой аминокислоты

Проводят с использованием 2,4-динитрофторбензола:

При взаимодействии 2,4-динитрофторбензола с пептидом фтор нуклеофильно замещается на концевую аминогруппу. Затем пептид подвергают гидролизу. Продукт взаимодействия концевой аминокислоты с 2,4-динитрофторбензолом выделяют и кислоту идентифицируют. В тех случаях, когда 2,4-динитрофторбензол неприменим — используют фенилизотиоцианат.

Определение С-концевой аминокислоты:

Для определения С-концевой аминокислоты (со свободным гидроксилом) пептид нагревают с гидразином при 100 0 С несколько часов. При этом все аминокислоты, кроме концевой, образуют гидразиды:

Аминокислоту, не образовавшую гидразид, выделяют и идентифицируют.

Более простой метод заключается в применении фермента карбоксипептидазы, который расщепляет пептидную связь только С-концевой аминокислоты. Ее можно выделить и идентифицировать.

Построение полипептидной цепи проводят по методу Э.Фишера. Метод основан на применении хлорангидридов α-галогензамещеннх кислот. Например, надо получить цепи:

Читайте так же:  Протеин для набора мышечной массы какой
Видео (кликните для воспроизведения).

и аланинглицинвалин (Ala-Gly-Val):

Последовательность аминокислот, ковалентно связанных между собой в полипептиде, составляет так называемую первичную структуру белка. Но собственно полипептид белком еще не является. Пептиды неспособны к функционированию. Выполнять какие либо функции в организме способны более сложные системы построенные из нескольких полипептидных цепей, определенным образом связанных друг с другом. Надмолекулярные структуры, сформированные полопептидными цепями, характеризуются вторичной, третичной и четвертичной структурой белка.

Вторичная структура обусловлена водородными связями между пептидно не связанными кислородом карбонильной группы и водородом аминной группы. Если карбонил и аминная группа принадлежат разным полипептидным цепям, то такая вторичная структура называется β-структурой. Если карбонил и аминная группа принадлежат одной и той же полипептидной цепи, то такая вторичная структура называется α-структура. Следствием α-структуры является существование полипептидной цепи в форме спирали навитой на циллиндр. Длина одного остатка 1,5 А 0 , длина шага спирали 5,4 А 0 . Водородные связи α-спирали образуются между каждой первой и четвертой аминокислотой.

Третичная структура белка формируется в результате складывания или свивания нескольких α-спиралей. При этом спирали удерживаются друг около друга за счет образования водородных связей, образованных боковыми амино-, гидрокси- и карбоксильными группами, а также дисульфидными связями и электростатически.

Четвертичная структура формируется как агрегат нескольких полипептидных цепей, имеющих вторичную и третичную структуры. Полипептидные цепи удерживаются в четвертичной структуре теми же силами, что и в третичной структуре.

Разрушение первичной вторичной, третичной и четвертичной структуры белка называется денатурацией. Денатурация может быть вызвана термически (нагревание), химически, механически и т. д. При этом денатурация бывает обратимой и необратимой. Необратимой являются денатурация, связанная с разрушением первичной и вторичной структуры. После их разрушения белок самопроизвольно не восстанавливается. Например, гидролиз белков или варка яиц или мяса, взбивание яичного белка. Денатурация третичной и четвертичной структуры является обратимой. После их разрушения белки могут самопроизвольно восстанавливаться с возвращением биологических функций. Например, накручивание волос на бигуди (термическая денатурация) или химическая завивка.

Дата добавления: 2015-08-01 ; просмотров: 705 ; ЗАКАЗАТЬ НАПИСАНИЕ РАБОТЫ

Классификация белков.

Все природные белки (протеины) подразделяют на два больших класса: простые и сложные.

Простые белки гидролизуются кислотами или щелочами до аминокислот и не дают при гидролизе других органических и неорганических соединений. Они состоят только из остатков a-аминокислот.

Классификация простых белков основана на растворимости.

1. Альбумины — белки, которые растворяются вводе. К этим белкам относятся белок куриного яйца, белки зародыша семян злаковых (однодольных) растений, белки семян двудольных растений. Из водных растворов эти белки хорошо высаливаются, а при кипячении – денатурируют. Название белков обычно связано с ботаническим названием растения, в котором они локализованы. Альбумины у пшеницы и риса называются лейкозинами, гороха — легумелинами, а у клещевины — рицинами.

Для альбуминов отличительной особенностью является высокое содержание лизина (3,9 – 8,2%), треонина (2,4—7,7%), метионина (1,7 – 3,3%), изолейцина (3,1 – 6,0%) и триптофана (6,7—16,9%). Наиболее высоким содержанием лизина отличаются альбумины овса, риса и проса (6,5—8,2%), более низким — альбумины пшеницы, ячменя и ржи (3,9—4,5%). Высокое количество треонина (4,7—7,7%) характерно для альбуминов ячменя, ржи, овса; низкое (2,4%) — для альбуминов пшеницы.

2. Глобулины — белки, растворимые в солях. Обычно для их экстракции применяют 10%-ный раствор NaCl. Глобулины составляют большую часть белков семян масличных культур. Многие альбумины и глобулины обладают ферментативными свойствами. Глобулины кукурузы получили название маизин, фасоли — фазеолин, гороха — легулеин, конопли — эдестин, арахиса — арахин, тыквы — кукурбитин.

Глобулиновая фракция злаковых культур беднее, чем альбуминовая по содержанию лизина (2,8-6,0%), триптофана (0,5—1,3%) и метионина (1,1—2.7%). Обе фракции отличаются высоким содержанием глютаминовой и аспарагиновой кислот, но низким — пролина.

Альбуминовые и глобулиновые растворимые фракции разнородны. При помощи электрофореза в крахмальном геле было установлено, что альбумины пшеницы, например, содержат 21 фракцию с разными свойствами. По аминокислотному составу (табл.3) они резко отличаются от проламинов и глютелинов: мало содержат глутаминовой кислоты, пролина и много — аминокислот с основными свойствами (лизин, гистидин). Относительная молекулярная масса альбуминовых и глобулиновых фракций отмечена в пределах 11 000—30 000. Полипептиды могут образовывать комплексы. Многие фракции выделены в чистом виде и охарактеризованы. Установлено, что они являются ингибиторами некоторых амилаз, а альбумины обладают антипротеазной активностью.

Аминокислотный состав альбуминов и глобулинов (г на 100 г белков)

Аминокислоты Альбумины (суммарные) Глобулины (суммарные) Очищенные альбумины
13А 13В
Незаменимые:
валин 5,9 5,6 7,1 10,0
изолейцин 3,7 3,8 2,6 1,8
лейцин 7,3 7,7 8,4 7,7
лизин 4,2 7,5 3,0 6,1
метионин 2,1 2,0 2,7 2,2
треонин 3,8 4,2 2,5 2,4
триптофан 2,9 6,5
фенилаланин 3,8 3,8 2,3 Следы
Заменимые:
аланин 5,2 5,9 8,9 5,4
аргинин 6,0 7,8 8,7 8,2
аспарагиновая кислота 7,0 8,7 1,9 8,0
гистидин 2,5 2,2 1,9 0,1
глицин 4,3 5,1 4,3 4,3
глутаминовая кислота 19,1 11,6 13,7 12,3
пролин 7,2 4,3 6,7 8,5
серин 4,7 4,9 4,9 5,7
тирозин 4,0 3,6 5,9 4,7
цистеин 6,8 5,5

3. Проламины — белки, которые растворяются в 60 — 80%-ном растворе этилового спирта. Название «проламины» они получили вследствие того, что в их состав входит большое количество аминокислоты пролина. Проламины синтезируются только в семенах злаковых растений. Проламины пшеницы называют глиадинами, кукурузы — зеинами, сорго — каферинами.

Читайте так же:  Карницетин или л карнитин

Характерной особенностью проламинов является высокое содержание остатков глютаминовой кислоты (13,7—43,3%), пролина (6,3-19,3%) и малое количество иогенных групп, так как дикарбоновые кислоты почти полностью амидированы, Проламины отличаются низким содержанием лизина. Очень мало его в зеине кукурузы (0,2%), глиадине пшеницы и секалине ржи (0,6-0,7%). Высокий процент лизина (3,3%) наблюдается в авенине овса. Небольшое количество лизина в проламинах и относительно большое содержание данной фракции в суммарном белке отражается на обшей несбалансированности зерна большинства злаковых культур. Проламины бедны к тому же треонином, триптофаном, аргинином и гистидином. Зеин кукурузы, оризинриса и кафиринсорго отличаются высоким уровнем лейцина (16,9-18,6%). По содержанию цистина и метионина среди отдельных злаков также наблюдаются различия. Так, глиадин пшеницы в среднем содержит 1,2% метионина и 1,9% цистина, а авенин овса — 3,7 и 4,2%, соответственно.

4. Глютелины — белки, которые извлекаются из растительных тканей разбавленными растворами щелочей (0,2%-ный КаОН). Глютелин пшеницы — это глютенин, риса — оризенин.

Глютелины по аминокислотному составу занимают промежуточное положение между проламинами и глобулинами. Содержание лизина, аргинина, гистидина в них больше, чем в проламинах. Так, содержание лизина в глютенине пшеницы составляет2,6%, ржи — 2,3%, ячменя —4.0%, а овса — 5.0%. По содержанию лизина и цистина между сортами зерна наблюдаются некоторые различия. Например, глютенин пшеницы слабого сорта Акмолинка1 содержит меньше цистина (5,18%), чем глютенин сильного сорта Саратовская29 (7,34%). Глютелины ячменя, риса и овса отличаются от глютенина пшеницы более высоким уровнем лизина. Если учесть, что у риса 80% всего белка приходится на глютелины (оризенин),то понятно, почему обеспечивается удовлетворительное содержание лизина (2,6—4,0%) в общем белке рисового зерна. Преобладающими фракциями овса являются глобулины и глютелины, содержащие 5,0-5,5% лизина, что также обеспечивает хорошую сбалансированность данной культуры по лизину.

Проламины и глютелины составляют основную массу клейковины пшеницы. Качество клейковины, а следовательно, и муки зависит от количества и соотношения глиадина и глютенина.

Кроме этих четырех групп белков к простым относят также следующие белки со специфическими свойствами:

5. Протамины — это белки небольшой молекулярной массы, состоящие на 80 % из щелочных аминокислот и не содержащие серы. Эти белки обнаружены только в сперме (молоках) рыб. По величине молекул протамины — самые малые белки. Некоторые из них даже состоят из семи аминокислот, среди которых аргинин, пролин и серин составляют больше половины молекулы. Концевые аминокислоты — это аргинин и пролин. Существуют протамины, содержащие и другие аминокислоты, среди которых преобладает гистидин. Однако у всех протаминов основные свойства объясняются присутствием аргинина. Некоторые протамины являются циклопептидами.

6. Гистоны — низкомолекулярные белки также основного характера, содержатся в хромосомах клеточных ядер и играют важную роль в образовании структуры хроматина. Гистоны — настоящие белки, в их состав входят почти все белковые аминокислоты. Они характеризуются высоким содержанием основных аминокислот: примерно каждая четвертая аминокислота — это аргинин или лизин. Они локализованы у растений в ядре клетки, рибосомах и митохондриях, где играют роль структурных элементов этих органоидов.

Сложные белки кроме аминокислотных остатков белковой части молекулы содержат также небелковую, или простетическую, группу. Простетическая группа может быть представлена химическими веществами различной природы (табл. 4).

Химия, Биология, подготовка к ГИА и ЕГЭ

Аминокислоты

основа белковой жизни на Земле

А вы знаете, что многие ученые называют жизнь на земле «белковой»? Основу белка составляют аминокислоты. А как они появились на Земле?

Белки — это макромолекулы, имеющие большую молекулярную ( до 1,5 млн у.е.) массу. Все белки являются полимерами нерегулярного строения, состоящими из отдельных мономеров — аминокислот, определяющихся генетическим кодом.

Есть такая гипотеза, что в самом начале на Земле не было всех тех органических соединений, которые мы наблюдаем теперь. И в то далекое-предалекое время наша планета постоянно подвергалась бомбардировке метеоритами и кометами. И эти самые метеориты содержали в себе органические соединения, в том числе и аминокислоты. Получается, что жизнь на Землю принесли извне…

Аминокислота — вещество, имеющее двойственную природу:

  1. Аминокислот в белке много. Вплоть до нескольких тысяч!
  1. Аминокислоты в белке могут находиться в разной последовательности. Именно разные сочетания аминокислот в белковой цепи дает такую вариативность.

[1]

В природе известно 20 видов аминокислот.

они же полипептиды, они же протеины

Ф.Энгельс биологом не был, но дал такое определение жизни:

Жизнь есть способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой, причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и жизнь, что приводит к разложению белка

Конечно, это определение не научное и не затрагивает очень многие признаки живых систем, но определяет один самый важный момент —

жизнь на земле белковая

Строение и функции белков

Белки — полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. В составе белков всего 20 аминокислот, а вот комбинаций этих аминокислот может быть очень много! За счет этого достигается разнообразие. Поэтому белков в природе огромное количество!

Читайте так же:  Капли витамины для улучшения зрения глаз

Белковый состав так и записывается — последовательностью аминокислот, которые обозначаются тремя буквами:

То, что показано на рисунке — последовательность аминокислот — это целая длинная большая молекула (то, что приведено здесь — это очень маленький белок, обычно такие молекулы на порядок длиннее).

В теме про аминокислоты мы уже рассмотрели механизм образования такого полимера — полипептида.

  • простые — состоят только из аминокислот;
  • сложные — кроме аминокислот содержат вещества небелковой природы.

Первичная структура (конформация) белка

— это именно эта последовательность — то, какие аминокислоты и в какой последовательности они соединены ковалентными связями.

Вторичная структура белка

Это спираль, которая образуется уже за счет межмолекулярных — водородных связей.

Третичная структура белка

Эта структура образована свернутыми спиралями — такое образование называется глобула.

Четвертичная структура белка

это совместное объединение нескольких схожих по строению третичных белковых структур (глобул или субъединиц) в единую молекулу с приобретением ею природных свойств.

Сами глобулы в этой структуре называют протомерами, а само четвертичное образование — мультимером.

Белки довольно легко подвергаются разрушению. Сначала «ломается» четвертичная, потом третичная, потом уже вторичная структура. Разрушить первичную структуру сложнее. Это уже, скорее, химическое взаимодействие.

Разрушение структур белка называется денатурацией. Свойства белка при этом теряются.

Самые известные денатуранты -температура (нагревание), спирт, кислоты и щелочи.

Простой и повседневный пример денатурации — яичница!

Ренатурация — обратный процесс — восстановление разрушенной структуры белка.

Функции белков

  • структурная — белок является обязательным компонентом любой мембраны, любого хряща…
  • почти все ферменты имеют белковую природу. Ферменты=биокатализаторы. На каждую реакцию есть свой фермент.

  • Гормоны имеют белковую природу.
  • Транспорт — белки переносят вещества через мембрану клетки, гемоглобин — кислород в крови…
  • Функций у белков очень много… то, что перечислено выше — только самые основные.

    Каждый вид растений и животных имеет особый, только ему присущий набор белков, т. е. белки являются основой видовой специфичности.

    • у разных видов есть одинаковые белки, выполняющие определенные функции (например, у собаки и человека за регуляцию сахара в крови отвечает гормон инсулин)
    • у представителей одного вида белки могут отличаться по строению (например, белки групп крови)

    Белки — основа жизни на Земле, и найти какие-либо процессы, проходящие в живом организме без их участия, практически невозможно…

    Редко, но все же встречаются в вопросах ЕГЭ такие термины:

    • дистальные белки — белки мембраны клетки

    Значение белков и аминокислот в питании. Строение и химическая природа белков

    Белок – главный пластический материал, необходимый не только для возмещения белковых трат в процессе жизнедеятельности, но и для формирования новых клеток, то есть для роста и развития. Попадая в организм, белки расщепляются под воздействием ферментов до аминокислот, часть из которых распадается на органические кетокислоты; из них вновь синтезируются необходимые организму аминокислоты, белки и вещества белковой природы. Белки – составная часть ферментов, гормонов и др. жизненноважных систем. Недостаточное поступление с пищей белков нарушает динамическое равновесие метаболических белковых процессов, сдвигая их в сторону преобладания распада собственных белков тела, что приводит в конечном итоге к истощению организма. Белковая недостаточность представляет особую опасность для растущего организма, в частности уменьшение белка в рационе до 3% рекомендуемых норм вызывает полную остановку роста, снижение массы тела, изменение химического состава костей.

    Биологические функции белков: структурная (кератин волос, ногтей, коллаген соединительной ткани), каталитическая (ферменты), транспортная (гемоглобин, миоглобин), защитная (антитела, фибриноген крови), сократительная (актин, миозин мышечной ткани), гормональная (инсулин, гормон роста, гастрин желудка) и резервная (казеин молока, овоальбумин яйца).

    Белки

    (протеины, от греч. рrotos –первый, важный) – природные полимеры, в которых аминокислоты связаны пептидной связью (-СО-NH-). Термин «протеины» впервые был введен в 1838 г Берцелиусом и достаточно точно отражает главенствующее биологическое значение данного класса соединений.

    Аминокислоты

    [3]

    – полифункциональные соединения, содержащие, по меньшей мере, две разные химические группировки (-СООН и –NН2), способные реагировать друг с другом с образованием ковалентной (пептидной связи) (-СО-NH-). Аминокислоты являются амфотерными: обладают свойствами кислоты и щелочи.

    По форме молекулы белки делятся на: глобулярные (сферопротеины), цепочки аминокислот в которых свернуты в глобулы и фибриллярные (склеропротеины) – волокнистые белки. По строению белки делятся на:

    – протеины – простые белки, состоящие только из остатков аминокислот (альбумины, растворимые в воде, глобулины, растворимые в солевых растворах, проламины, растворимые в спирте и глютелины, растворимые в щелочах).

    – протеиды – сложные белки, состоящие из белковой и небелковой частей (глюкопротеиды – белок+углеводы, фосфопротеиды – белок +фосфорная кислота – казеин молока и др.)

    По пространственному строению различают:

    1. Первичная структура белка – последовательное соединение остатков аминокислот в цепочку за счет пептидной связи;

    2. Вторичная структура – закручивание цепочек аминокислот в спирали. Скручивание происходит за счет образования водородных связей.

    3. Третичная – свертывание спиралей в глобулы. В образовании данной структуры имеют значение полярные и неполярные группы. Общим признаком пространственного расположения остатков аминокислот является локализация гидрофобных групп внутри молекулы, а гидрофильных – на ее поверхности.

    4. Четвертичная – объединение нескольких глобул в более крупную частицу. Она представляет собой комбинацию субъединиц с одинаковой или разной первичной, вторичной и третичной структурой. Субъединицы соединены между собой с помощью слабых ковалентных связей.

    Читайте так же:  Протеиновый батончик протеин бар

    Дата добавления: 2015-11-28 ; просмотров: 414 ; ЗАКАЗАТЬ НАПИСАНИЕ РАБОТЫ

    Растительный белок и аминокислоты: как подобрать полноценную комбинацию?

    Если вы веган или «строгий вегетарианец», вам стоит обратить внимание на источники белка, которые вы употребляете, поскольку большинство продуктов растительного происхождения не содержат полноценные белки. Неполноценность не означает, что в растительной пище мало белка — можно получить достаточно белка из растений, но почти в каждом растительном продукте какой-то аминокислоты может не хватать.

    В чем проблема и как ее решить?

    Возможно, это звучит не очень обнадеживающе, однако пока в вашем рационе присутствуют различные источники растительного белка, то все в порядке. Сочетание различных белковых продуктов в конечном итоге обеспечит вас достаточным количеством всех аминокислот на каждый день.

    Немного о химии аминокислот

    Белок состоит из аминокислот, и наш организм нуждается в них для белкового синтеза, благодаря которому поддерживаются все ткани нашего организма.

    Из аминокислот состоят все белки, однако количество и порядок тех, что входят в состав животных и растительных продуктов, и тех, которые находятся в нашем организме, различаются.

    Когда вы едите стейк или фасоль, ваша пищеварительная система разбивает его на аминокислоты, которые затем попадают в кровообращение, после чего организм использует их для создания белков, входящих в состав мышц, органов и многих других тканей.

    Незаменимые аминокислоты

    Не все аминокислоты незаменимы. Наш организм может создать новые из остатков старых. Однако есть некоторые аминокислоты, которые человеческий организм синтезировать не может. Поэтому они называются незаменимыми аминокислотами, и они поступают в организм извне.

    Вот незаменимые аминокислоты:

    • Гистидин
    • Изолейцин
    • Лейцин
    • Лизин
    • Метионин (+ Цистеин)
    • Фенилаланин (+ Тирозин)
    • Треонин
    • Триптофан
    • Валин

    Полноценные и неполноценные белки

    Животные белки содержат все эти незаменимые аминокислоты, поэтому их называют полноценными белками. Этим, можно сказать, животный белок лучше растительного. Однако у растительных белков также есть свои важные плюсы, включая снижение риска возникновения рака.

    Если вы ово-лакто-вегетарианец (т.е., помимо растительной пищи вы также едите яйца и молочные продукты), то проблем с полноценными белками у вас возникнуть не должно.

    С белками растительного происхождения ситуация немного другая. Аминокислотный состав растительных белков различается от продукта к продукту. Каждое растение имеет свой собственный профиль аминокислот. Например, содержание лизина в злаках настолько низкое, что их даже нельзя считать источником лизина. Поэтому если питаться одним зерном, может возникнуть дефицит этой аминокислоты.

    Однако бобовые культуры, такие как арахис, горох, сухая фасоль и чечевица, содержат большое количество лизина. С другой стороны, бобовые не являются хорошим источником триптофана, метионина и цистина, зато эти аминокислоты содержатся в зерновых культурах. Поэтому, если вы будете сочетать в своем рационе зерновые и бобовые продукты, у вас будет хватать всех нужных аминокислот. Таким образом, животный белок вполне может быть заменим растительным без каких-либо негативных последствий для здоровья (даже наоборот).

    Комплементарные белки

    Злаки и бобовые называются комплементарными (дополняющими) белками, потому что при их сочетании вы получаете все незаменимые аминокислоты. Орехи и семена также дополняют бобовые, поскольку содержат триптофан, метионин и цистин.

    Как сочетать растительные белки?

    Вам не нужно есть комплементарные белки вместе во время каждого приема пищи. Вы получите достаточное количество каждой аминокислоты, если в вашей диете в течение дня присутствуют различные продукты, содержащие растительный белок. Ниже примеры сочетания белковых продуктов для получения всего профиля аминокислот.

    Зерна и бобовые:

    [2]

    • Черная фасоль и рис
    • Макаронные изделия и горох
    • Хлеб из цельнозерновой пшеничной муки и арахисовое масло
    • Фасолевый суп и крекеры

    Орехи, семена и бобовые:

    • Обжаренные орехи, семечки и арахис
    • Хумус (турецкий горошек и тахини)
    • Чечевица и миндаль

    Есть ли полноценный белок растительного происхождения?

    Соевый растительный белок является полноценным, т.к. содержит все незаменимые аминокислоты. Это также хороший источник здоровых жиров и фитохимических веществ (полезных для здоровья растительных соединений). Обычно соя используется в качестве темпе или тофу, а соевое молоко является популярной заменой молоку коровьему.

    Видео (кликните для воспроизведения).

    Другие источники полноценного белка растительного происхождения — это амарант, квиноа, и семена чиа. Они также являются полноценными белками, поэтому их использование вместе с другими продуктами, содержащими растительный белок, даст вам возможность получать все необходимые аминокислоты на ежедневной основе.

    Источники


    1. Батмангхелидж Вода для здоровья / Батмангхелидж, Фирейдон. — М.: Попурри, 2008. — 544 c.

    2. Говорим правильно. Речевая гимнастика. Буквы и звуки. — М.: Современная школа, ЮниверсПресс, 2011. — 168 c.

    3. Савельева, Г.М. Акушерский стационар / Г.М. Савельева, В.Н. Серов, Т.А. Старостина. — М.: Медицина, 2013. — 208 c.
    Белок из остатков аминокислот
    Оценка 5 проголосовавших: 1

    ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

    Please enter your comment!
    Please enter your name here