Биосинтез аминокислот в организме

Сегодня предлагаем ознакомится со статьей на тему: биосинтез аминокислот в организме с профессиональным описанием и объяснением.

Биосинтез аминокислот в организме

186-187

В атмосфере элементарный азот (Ν 2 ) присутствует практически в неограниченном количестве. Прежде чем поступить в круговорот азота, он должен быть восстановлен до NH 3 и включен («фиксирован») в аминокислоты.

А. Симбиотическая фиксация азота

Фиксировать атмосферный азот способны лишь немногие виды бактерий и синезеленых водорослей. Они находятся в почве свободно или живут в симбиозе с растениями. Особо важное хозяйственное значение имеет симбиоз между бактериями рода Rhizo bium и бобовыми растениями (Fabales), такими, как клевер, бобы или горох. Эти растения очень питательны благодаря высокому содержанию белка.

В симбиозе с бобовыми бактерии живут в корневых клубочках внутри растительных клеток, так называемые бактероидах . С одной стороны, растение снабжает бактериоды питательными веществами, а с другой, извлекает пользу от фиксированного азота, который поставляет симбионт. Фиксирующим N 2 ферментом бактерий является нитрогеназа. Она состоит из двух компонентов: Fe-белка и FeMo-белка. Fe-белок, содержащий [FeS 4 ]-центр (см. с. 144), служит окислительно-восстановительной системой, которая принимает электроны от ферредоксина и передает их во второй компонент, FeMo-белок. Этот молибденсодержащий белок переносит электроны на N 2 и таким образом через различные промежуточные стадии продуцирует NH 3 . Часть восстановительных эквивалентов переносится в побочной реакции на H + . Поэтому наряду с NH 3 всегда образуется водород.

Б. Биосинтез аминокислот: общие сведения

По особенностям биосинтеза протеиногенные аминокислоты (см. с. 66) подразделяются на пять семейств. Члены каждого семейства имеют общих предшественников, которые образуются в цитратном цикле или при катаболизме углеводов. Пути биосинтеза здесь приведены схематически, более подробно они рассматриваются на сс. 400 и 401.

В то время как растения и микроорганизмы могут вполне синтезировать все аминокислоты, млекопитающие в ходе эволюции утратили способность к синтезу примерно половины из 20 протеиногенных аминокислот. Поэтому незаменимые аминокислоты должны поступать с пищей. Так, организм высших организмов не способен синтезировать ароматические аминокислоты de novo (тирозин не является незаменимой аминокислотой только потому, что может образоваться из фенилаланина). К незаменимым аминокислотам принадлежат аминокислоты с разветвленной боковой цепью: валин и изолейцин, а также лейцин, треонин, метионин и лизин. Гистидин и аргинин являются незаменимыми для крыс, но касается ли это также человека — спорно. Наличие незаменимых аминокислот в рационе питания, по-видимому, существенно по крайней мере во время роста организма. Питательная ценность белков (см. с. 348) решающим образом зависит от содержания незаменимых аминокислот. Растительные белки зачастую бедны лизином или метионином. В то же время животных белки содержат все аминокислоты в сбалансированных соотношениях.

Заменимые аминокислоты (аланин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты и их амиды, аспарагин и глутамин) образуются в результате трансаминирования из промежуточных метаболитов — 2-кетокислот. Пролин синтезируется в достаточных количествах из глутамата, а представители серинового семейства (серин, глицин и цистеин) сами являются естественными метаболитами организма животных.

VII. БИОСИНТЕЗ ЗАМЕНИМЫХ АМИНОКИСЛОТ

В организме человека возможен синтез восьми заменимых аминокислот: Ала, Асп, Асн, Сер, Гли, Глу, Глн, Про (рис. 9-23). Углеродный скелет этих аминокислот образуется из глюкозы. α-Аминогруппа вводится в соответствующие α-кетокислоты в результате реакций трансаминирования.Универсальным донором α-аминогруппы служит глутамат.

Путём трансаминирования α-кетокислот, образующихся из глюкозы, синтезируются аминокислоты (см. схему А на с. 492).

Глутаматтакже образуется при восстановительном аминировании α-кетоглутарата глутаматдегидрогеназой.

Эти реакции обратимы и играют большую роль как в процессе синтеза аминокислот, так и при их катаболизме. Такие реакции, выполняющие двойную функцию, называют амфиболическими.

Схема А

Амиды глутамин и аспарагинсинтезируются из соответствующих дикарбоновых аминокислот Глу и Асп (см. схему А).

  • Серинобразуется из 3-фосфоглицерата — промежуточного продукта гликолиза, который окисляется до 3-фосфопирувата и затем трансаминируется с образованием се-рина (см. схему Б).
  • Существует 2 пути синтеза глицина:

1) из серина с участием производного фолиевой кислоты в результате действия се-риноксиметилтрансферазы:

2) в результате действия фермента глицинсинтазы в реакции:

  • Пролинсинтезируется из глутамата в цепи обратимых реакций. Эти же реакции используются и при катаболизме пролита (см. схему В на с. 494).

Кроме восьми перечисленных заменимых аминокислот, в организме человека могут синтезироваться ещё четыре аминокислоты.

Частично заменимые аминокислоты Apr и Гис синтезируются сложным путём в небольших количествах. Большая их часть должна поступать с пищей.

  • Синтез аргинина происходит в реакциях орнитинового цикла (см. выше подраздел IV);
  • Гистидин синтезируется из АТФ и рибозы. Часть имидазольного цикла гистидина — N=CH-NH- образуется из пуринового ядра аденина, источником которого служит АТФ, остальная часть молекулы — из атомов рибозы. При этом образуется 5-фосфорибозиламин, который кроме синтеза гистидина необходим для синтеза пуринов.

Для синтеза условно заменимых аминокислот тирозина и цистеинатребуются незаменимые аминокислоты фенилаланин и метионин соответственно (см. подразделы VIII и IX).

Образование других аминокислот также возможно при наличии соответствующих α-кетокислот,

Схема А

Схема Б

Схема В

которые могут трансаминироваться с глутаматом. Таким образом, незаменимой частью молекулы аминокислот является их углеродный скелет. Источником таких незаменимых ос-кетокислот служат только белки пищи. Исключение составляют лизин и треонин,которые не подвергаются трансаминированию, их а-кетоаналоги с пищей практически не поступают и в организме не синтезируются. Единственный источник этих аминокислот — пищевые белки.

Читайте так же:  Как похудеть на протеине

Дата добавления: 2018-02-15 ; просмотров: 345 ; ЗАКАЗАТЬ РАБОТУ

Биосинтез аминокислот

ПРОМЫШЛЕННЫЙ БИО СИНТЕЗ АМИНОКИСЛОТ

МИКРОБИОЛОГИЧЕСКИЙ СИНТЕЗ. ОБЩИЕ СВЕДЕНИЯ

Микробиологический синтез — промышленный способ получения химических соединений и продуктов (например, дрожжей кормовых), осуществляемый благодаря жизнедеятельности микробных клеток. Иногда к микробиологическому синтезу относят также промышленные процессы, основанные на использовании иммобилизованных клеток.

Наиболее важные продукты микробиологического синтеза:

Антибиотики; Аминокислоты ; Нуклеозидфосфаты; Витамины , провитамины, коферменты; Алкалоиды; Гиббереллины; Ферменты; Белково-витаминные препараты.

Некоторые продукты микробиологического синтеза, например, пекарские дрожжи, давно использовались человеком, однако широкое применение микробиологического синтеза началось в 40-50х годах 20 века в связи с освоением производства пенициллина. К этому же времени относится возникновение новой отрасли народного хозяйства — микробиологической промышленности.

В микробиологическом синтезе сложные вещества образуются из более простых в результате функционирования ферментных систем микробной клетки. Этим он отличается от брожения. в результате которого также образуются различные продукты обмена веществ микроорганизмов (спирты, органические кислоты и др.), но преимущественно в результате ферментативного распада органических веществ.

Микробиологический синтез использует способность некоторых организмов размножаться с большой скоростью (выделены бактерии и дрожжи, биомасса которых увеличивается в 500 раз быстрее, чем у самых урожайных сельскохозяйственных культур) и к «сверхсинтезу» — избыточному образованию продуктов обмена веществ (аминокислот, витаминов и др.), превышающему потребности микробной клетки.

Для микробиологического синтеза органических соединений в качестве сырья применяют наиболее дешевые источники азота (например, нитраты или соли аммония) и углерода (например, углеводы, органические кислоты, спирты, жиры, углеводороды, в том числе газообразные). Микробиологический синтез включает ряд последовательных стадий. Главные из них — подготовка необходимой культуры микроорганизма — продуцента, выращивание продуцента, культивирование продуцента в заданных условиях, в ходе которого и осуществляется микробиологический синтез (эту стадию часто называют ферментацией), фильтрация и отделение биомассы, выделение и очистка требуемого продукта (если это необходимо), сушка.

Ферментацию проводят в специальных реакторах (ферментерах), снабженных устройствами для перемешивания среды и подачи стерильного воздуха. Управление процессом может осуществляться с помощью электроники. Наиболее удобно ферментацию осуществлять непрерывным способом — при постоянной подаче питательной среды и выводе продуктов микробиологического синтеза. Так производят, например, кормовые дрожжи. Однако большинство метаболитов получают периодическим способом — с выводом продукта в конце процесса.

МИКРОБНЫЙ СИНТЕЗ АМИНОКИСЛОТ

Специфические ферменты, регулирующие биосинтез аминокислот, широко распространены у бактерий. В любом живом организме аминокислоты расходуются прежде всего на биосинтез первичных метаболитов — ферментных и неферментных белков. Следовательно, возможен и другой путь получения аминокислот, а именно — из гидролизатов соответствующих белков (триптофан разрушается при кислотном гидролизе), в том числе из нативной (т.е. находящейся в природном состоянии, не модифицированной, сохранившей структуру, присущих ей живых клеток) биомассы микробных клеток.

Промышленный биосинтез аминокислот. Природные аминокислоты являются, как правило, оптически активными L — и D ­формами, которые трудно разделить. Вот почему микробный синтез с помощью коринебактерий (к данной группе микроорганизмов относятся бифидобактерии и пропионовокислые бактерии ) и некоторых других микробов является ныне основным и экономически выгодным.

Первое место здесь по праву занимает Япония, где лишь глутаминовой кислоты изготавливается свыше 100 тысяч тонн в год; большинство природных незаменимых аминокислот производит фирма «Такеда». С. Киношита, впервые в 50-е годы открывший и доказавший перспективность микробного синтеза, уже 1963 году признавал: «Мало сомнения в том, что недалеко то время, когда с помощью микроорганизмов будет возможно производить все известные аминокислоты».

Это время наступило уже к 70-м годам. Получены микробы ­суперпродуценты из родов Brevibacterium, Corynebacterium, Micrococcus и другие, с помощью которых освоено крупнотоннажное производство не только глутамата, но и L — лизина, L — валина, L — гистидина и других. Получен штамм Escherichia coli, продуцирующий за 48 часов 27 г / л L — пролина, и штамм, продуцирующий до 22,4 г / л L — фениланина. С помощью Corynebacterium sp. можно получигь алкапосодержащих средах L ­тирозин (до 19 г/л ); С помощью Corynebacterium glutamicum на глюкозной среде — L ­валин (до 11 г / л; L — аргинин, L — гистидин, L — изолейцин — 15 — 20,8 г / л.

Энзиматический синтез

По данному способу процесс получения аминокислот заключается в синтезе предшественника аминокислоты и последующей его трансформации в целевую аминокислоту с использованием выделенных ферментов или микроорганизмов.

Ферментативный синтез

Данный способ получения аминокислот основан на способности микроорганизмов синтезировать все L-аминокислоты, а в определенных условиях — обеспечивать их «сверхсинтез». Основное отличие микробиологической ферментации от энзиматической заключается в использовании не отдельных выделенных, а всех ферментов микроорганизмов.

Продуцентами аминокислот в биосинтезе наиболее часто служат бактерии, относящиеся к родам Corynebacterium, Brevibacterium, Escherishia. Субстратом при производстве аминокислот является углеводное сырье (меласса, гидролизаты крахмала и целлюлозы), этанол, уксусная или другие органические кислоты, а также углеводороды. В качестве источника азота используют соли аммония, нитраты, а также аминокислоты.

У микробиологического синтеза есть свои преимущест­ва и свои недостатки. С одной стороны, в нем мало стадий и требуется от­носительно простая и универсальная аппаратура. С другой стороны, живые организмы, с которыми приходится работать, очень чувствительны к ма­лейшему изменению условий, а концентрация целевого продукта получа­ется низкой, что ведет к увеличению размеров аппаратуры.

Читайте так же:  Л карнитин при диабете 2 типа

Биосинтез аминокислот. Общие принципы.

Большинство остальных аминокислот получает свою аминогруппу от одной из первичных аминокислот в результате трансаминирования. Из свободных аминокислот в цитоплазме количественно преобладает глутаминовая кислота (больше половины всего «пула» аминокислот).

У ряда микроорганизмов хорошо изучены пути синтеза всех двадцати аминокислот. Исходным материалом для синтеза служат простые промежуточные продукты обмена (пируват, 2-оксоглутарат, оксалоацетат или фумарат, эритрозо-4-фосфат, рибозо-5-фосфат и АТР). При синтезе большинства аминокислот аминогруппа вводится только на последнем этапе путем трансаминирования. Некоторые аминокислоты образуются в результате ряда превращений других аминокислот, и в этих случаях трансаминирования не требуется. Аминокислоты можно подразделить на группы, исходя из путей их синтеза (рис. 7.17). Синтез различных аминокислот включает разное число этапов, катализируемых ферментами. Примечателен тот факт, что аминокислоты, которые человек должен получать в готовом виде, синтезируются особенно длинным путем.

Будьте здоровы!

ССЫЛКИ К РАЗДЕЛУ О ПРЕПАРАТАХ ПРОБИОТИКАХ

Основные пути биосинтеза аминокислот

Раздел 2. Тема 11. Обмен аминокислот.

Растения и многие виды бактерий содержат ферментные системы, необходимые для синтеза всех требуемых α-кетокислот. Животные утратили способность синтезировать некоторые α-кетокислоты, которые соответствуют незаменимым аминокислотам. Другие α-кетокислоты (соответствующие заменимым аминокислотам) могут образовываться в результате метаболизма иных веществ.

1. Синтез заменимых аминокислот.

В организме человека возможен синтез восьми заменимых аминокислот: Ала, Асп, Асн, Сер, Гли, Глу, Глн, Про. Углеродный скелет этих аминокислот образуется из глюкозы, а α-аминогруппа вводится в соответствующие α-кетокислоты в результате реакций трансаминирования. Универсальным доноромα-аминогруппы служит глутамат.Реакцию трансаминирования катализируют ферменты аминотрансферазы (трансаминазы) с участием кофермента пиридоксальфосфата (ПФ, производное витамина В6). Пиридоксальфосфат является обязательным компонентом активного центра трансаминаз и многих других ферментов, для которых субстратами служат аминокислоты.

Путём трансаминирования α-кетокислот, образующихся из глюкозы, синтезируются аминокислоты:

Эти реакции легко обратимы. При этом происходит образование глутамата.

ала + α-кетокислота аланиновая трансаминаза (АЛТ), ПФ ПВК + глу

асп +α-кетокислота аспарагиновая трансаминаза (АСТ), ПФ ЩУК + глу

В сыворотке крови здоровых людей активность этих трансаминаз в тысячи раз ниже, чем в паренхиматозных органах. Поэтому органические поражения при острых и хронических заболеваниях, сопровождающиеся разрушением клеток, приводят к выходу трансаминаз из очага поражения в кровь. Так, уже через 3–5 ч после развития инфаркта миокарда уровень АСТ в сыворотке крови резко повышается (в 20–30 раз). Максимум активности обеих трансаминаз крови приходится на конец первых суток, а уже через 2–3 дня при благоприятном исходе болезни уровень сывороточных трансаминаз возвращается к норме. Напротив, при затяжном процессе или наступлении повторного инфаркта миокарда наблюдается новый пик повышения активности этих ферментов в крови. Этим объясняется тот факт, что в клинике трансаминазный тест используется не только для постановки диагноза, но и для прогноза и проверки эффективности лечения.

При поражениях клеток печени, например, при гепатитах, наблюдается медленное повышение уровня АЛТ в сыворотке. При коронарной недостаточности (стенокардия, пороки сердца и др., кроме инфаркта миокарда) гипертрансаминаземия или не наблюдается, или незначительна. Повышение уровня трансаминаз в сыворотке крови отмечено и при некоторых заболеваниях мышц: при обширных травмах, гангрене конечностей и прогрессивной мышечной дистрофии.

Пара α-кетоглутарат и глутамат широко участвуют в метаболическом потоке азота. Например, с помощью реакций трансаминирования осуществляется «переброска» аминного азота из мышц в печень. В работающей мышце происходит образование аланина из пировиноградной кислоты путем трансаминирования с глутаматом. Аланин поступает в кровь и затем поглощается печенью. В печени происходит обратная реакция, в результате которой образуется пируват, направляемый в глюконеогенез.

Поскольку реакции обратимы, то они играют большую роль как в процессе синтеза аминокислот, так и при их катаболизме. Такие реакции, выполняющие двойную функцию, называют амфиболическими.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Для студента самое главное не сдать экзамен, а вовремя вспомнить про него. 9792 —

| 7399 — или читать все.

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

БИОСИНТЕЗА АМИНОКИСЛОТ

ТЕХНОЛОГИЯ

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

1.Аминокислоты, способы получения.

2. Биосинтез аминокислот клетками микроорганизмов.

3. Пути биосинтеза и методы селекции продуцентов отдельных аминокислот.

Производству аминокислот после кормового белка уделяется наибольшее внимание. Это обусловлено высокой питательной ценностью получаемых на их основе кормов и отдельных продуктов питания. Недостаток в рационе (дефицит) отдельных аминокислот, особенно незаменимых, которые не синтезируются в достаточном количестве и с необходимой скоростью в организме животного или человека, отрицательно сказывается на росте и развитии, может привести к различного рода заболеваниям. (К незаменимым аминокислотам относятся валин, аргинин, гистидин, лизин, лейцин, изолейцин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин.).

способы получения аминокислот:

3. производство аминокислот из белковых гидролизатов

В результате химического синтеза всегда образуются рацематы — равновесные смеси L- и D-форм аминокислоты, требующие в дальнейшем достаточно сложной и (или) дорогостоящей очистки, присутствие D-формы в готовом продукте всегда нежелательно не только потому, что она представляет собой балласт, поскольку не усваивается организмом человека и животного, но у некоторых аминокислот она обладает токсичными свойствами.

Читайте так же:  Энерджи боди аминокислоты с коллагеном

Производство аминокислот методом органического синтеза предполагает осуществление большого количества технологических операций. Технология такого производства в большинстве случаев направлена на использование достаточно токсичных соединений, высокоочищенных реагентов и осуществление стадии разделения образующихся рацематов.

Производство аминокислот из белковых гидролизатов.

Другим возможным способом получения аминокислот является гидролиз (кислотный, щелочной, ферментативный) некоторых наиболее доступных природных белков. К их числу относят отходы мясной промышленности, казеин молока, клейковину пшеницы и др. Однако такой способ имеет ряд существенных недостатков, которые не позволяют использовать его для организации крупнотоннажного промышленного производства. Наиболее существенные из них — это ограниченность и нестандартность источников сырья, многоступенчатая химическая обработка, связанная с выделением аминокислот и их очисткой. Кроме того, гидролиз под действием минеральных агентов приводит к частичному разрушению таких ценных аминокислот, как триптофан, треонин, цистеин, серин, а применение существующих протеолитических ферментов не обеспечивает полноты гидролиза всех пептидных связей.

Производство L-аминокислот микробиологическим синтезом.

Из всex возможных способов получения аминокислот микробиологическому синтезу в настоящее время отдается явное предпочтение.

Его очевидное преимущество состоит в том, что используемые микроорганизмы образуют аминокислоты в биологически активной L-форме. Последнее обеспечивает их выделение и очистку, выпуск технических препаратов для обогащения кормов с доступной для животноводства ценой.

Организацию промышленного производства L-аминокислот с помощью микроорганизмов возможно осуществить по двум технологическим схемам. Они различаются, в основном, стадией получения культуральной жидкости. В первой предполагается производство культуральной жидкости в две ступени (двухступенчатый способ), во второй — в одну ступень (одноступенчатый способ).

Одноступенчатый способ синтеза аминокислот с помощью микроорганизмов получил наибольшее распространение. Он основан на культивировании строго определенного штамма — продуцента целевой аминокислоты на среде заданного состава при соответствующих параметрах процесса ферментации.

Используемый штамм обладает способностью к сверхсинтезу необходимой аминокислоты. Для этой цели, как правило, выбирают полиауксотрофные мутанты, т. е. те клетки микроорганизма, которые, с одной стороны, утратили способность самостоятельно синтезировать необходимые для роста и развития различные аминокислоты, а с другой — приобрели способность к сверхсинтезу целевой аминокислоты.

Биосинтез аминокислот в организме. Переаминирование аминокислот и значение этого процесса. Аминоферазы. Восстановительное аминирование.

Синтез аминок-т возможен только заменимых/частично заменимых! Незаменимые в организме не синтезируютсяся. Существует 2 реакции синтеза:

Аминофераза (трансаминаза) переносит аминогруппу с аминокислоты на кетокислоту. В реакцию вступают аминокислоты только левой конфигурации. Этот фермент практически встречается почти во всех тканях животных

Судьба аммиака, как продукта дезаминирования аминокислот. Аспарагин и глютамин, как транспортные формы аммиака. Образование мочевины в организме животных. Участие аргинина в процессе образования мочевины животных.

NH3 – ядовитое вещество, в норме концентрация в крови и тканях очень незначительна, даже в почках содержание NH3 не превышает 0,1мг%. В результате реакции дезаминирования образуется значительное количество NH3, но отравление организма не происходит, т.к. существуют механизмы его обезвреживания: 1) часть NH3 используются в синтезе заменимых аминокислот, но основной путь обезвреживания NH3 – синтез мочевины, а также алантоина (алантоин – один из продуктов окисления мочевой кислотыты KMnO4/PbO2 в нейтральных растворах. Является основным продуктом катаболизма пуринов у млекопитающих (искл – приматы и человек) и личинок насекомых, его предшественником являются мочевая кислота.) Например, водные беспозвоночные выделяют NH3 путем диффузии, непосредственно в водную среду через кожные покровы; морские позвоночные выделяют NH3 и мочевину; млекопитающие – мочевину, алантоин, мочевую кислоту; птицы – мочевую кислоту. У млекопитающих из всего N2 мочи на мочевину приходится 90% и 6% на NH3. Содержание мочевины в моче зависит от уровня белкового питания. При недостатке белков в рационе содержание мочевины снижается до 40-50%.


Аргинин выполняет в организме важные функции

· используется в синтезе креатина, который в виде креатинфосфата способен служить источником энергии для работы мышц человека и млекопитающих.

· служит источником NO в организме;

· служит предшественником орнитина, из которого синтезируются полиамины.

БИОСИНТЕЗА АМИНОКИСЛОТ

Описание: Биосинтез аминокислот клетками микроорганизмов. Пути биосинтеза и методы селекции продуцентов отдельных аминокислот. Производству аминокислот после кормового белка уделяется наибольшее внимание.

Дата добавления: 2015-08-15

Размер файла: 10.88 KB

Работу скачали: 26 чел.

Поделитесь работой в социальных сетях

Если эта работа Вам не подошла внизу страницы есть список похожих работ. Так же Вы можете воспользоваться кнопкой поиск

1.Аминокислоты, способы получения.

2. Биосинтез аминокислот клетками микроорганизмов.

3. Пути биосинтеза и методы селекции продуцентов отдельных аминокислот.

Производству аминокислот после кормового белка уделяется наибольшее внимание. Это обусловлено высокой питательной ценностью получаемых на их основе кормов и отдельных продуктов питания. Недостаток в рационе (дефицит) отдельных аминокислот, особенно незаменимых, которые не синтезируются в достаточном количестве и с необходимой скоростью в организме животного или человека, отрицательно сказывается на росте и развитии, может привести к различного рода заболеваниям. (К незаменимым аминокислотам относятся валин, аргинин, гистидин, лизин, лейцин, изолейцин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин.).

способы получения аминокислот:

3. производство аминокислот из белковых гидролизатов

В результате химического синтеза всегда образуются рацематы — равновесные смеси L- и D-форм аминокислоты, требующие в дальнейшем достаточно сложной и (или) дорогостоящей очистки, присутствие D-формы в готовом продукте всегда нежелательно не только потому, что она представляет собой балласт, поскольку не усваивается организмом человека и животного, но у некоторых аминокислот она обладает токсичными свойствами.

Производство аминокислот методом органического синтеза предполагает осуществление большого количества технологических операций. Технология такого производства в большинстве случаев направлена на использование достаточно токсичных соединений, высокоочищенных реагентов и осуществление стадии разделения образующихся рацематов.

[1]

Производство аминокислот из белковых гидролизатов.

Читайте так же:  Л глютамин сколько принимать

Другим возможным способом получения аминокислот является гидролиз (кислотный, щелочной, ферментативный) некоторых наиболее доступных природных белков. К их числу относят отходы мясной промышленности, казеин молока, клейковину пшеницы и др. Однако такой способ имеет ряд существенных недостатков, которые не позволяют использовать его для организации крупнотоннажного промышленного производства. Наиболее существенные из них — это ограниченность и нестандартность источников сырья, многоступенчатая химическая обработка, связанная с выделением аминокислот и их очисткой. Кроме того, гидролиз под действием минеральных агентов приводит к частичному разрушению таких ценных аминокислот, как триптофан, треонин, цистеин, серин, а применение существующих протеолитических ферментов не обеспечивает полноты гидролиза всех пептидных связей.

Производство L-аминокислот микробиологическим синтезом.

[3]

Из всex возможных способов получения аминокислот микробиологическому синтезу в настоящее время отдается явное предпочтение.

Его очевидное преимущество состоит в том, что используемые микроорганизмы образуют аминокислоты в биологически активной L-форме. Последнее обеспечивает их выделение и очистку, выпуск технических препаратов для обогащения кормов с доступной для животноводства ценой.

Организацию промышленного производства L-аминокислот с помощью микроорганизмов возможно осуществить по двум технологическим схемам. Они различаются, в основном, стадией получения культуральной жидкости. В первой предполагается производство культуральной жидкости в две ступени (двухступенчатый способ), во второй — в одну ступень (одноступенчатый способ).

Одноступенчатый способ синтеза аминокислот с помощью микроорганизмов получил наибольшее распространение. Он основан на культивировании строго определенного штамма — продуцента целевой аминокислоты на среде заданного состава при соответствующих параметрах процесса ферментации.

Используемый штамм обладает способностью к сверхсинтезу необходимой аминокислоты. Для этой цели, как правило, выбирают полиауксотрофные мутанты, т. е. те клетки микроорганизма, которые, с одной стороны, утратили способность самостоятельно синтезировать необходимые для роста и развития различные аминокислоты, а с другой — приобрели способность к сверхсинтезу целевой аминокислоты.

2. Биосинтез аминокислот клетками микроорганизмов.

В состав белка микробных клеток входят все 20 аминокислот, биосинтез которых у прототрофных культур осуществляется из углерод-, азот- и серо содержащих компонентов среды. В качестве источников углерода могут быть углеводы, углеводороды и продукты их неполного окисления.

Несмотря на многообразие источников углерода в результате функционирования таких метаболитных последовательностей, как гликолиз, пути Энтнера-Дударова и пентозофосфатный, а также цикл трикарбоновых кислот, почти всегда образуются одни и те же углеродные предшественники аминокислот.

Для некоторых микроорганизмов, однако, возможны исключения, когда одна и та же аминокислота образуется из разных предшественников. В зависимости от таксономической принадлежности микроорганизмов к той или другой физиологической группе источниками азота для аминирования углеродного скелета могут быть аммонийные соли, нитраты или молекулярный азот. Ассимиляция NНз, приводящая к образованию аминогруппы глутаминовой кислоты, может осуществляться как путем восстановительного аминирования а-кетоглутаровой кислоты, так и через глутаматный цикл. (р-ция аминирования).

Глутаминовая кислота — основной донор аминогрупп для других, синтезируемых клеткой аминокислот: с помощью трансаминаз возможно образование более чем 10 аминокислот из соответствующих кетокислот.

3.Пути биосинтеза и методы селекции продуцентов отдельных аминокислот.

Микроорганизмы обычно синтезируют каждую из аминокислот в определенных количествах, обеспечивая тем самым синтез специфических белков. Это объясняется тем, что контроль за скоростью биосинтеза каждой аминокислоты осуществляется по принципу обратной связи как на уровне генов, ответственных за синтез соответствующих ферментов (репрессия), так и на уровне самих ферментов, способных под действием избытка образующихся аминокислот изменять свою активность (ретроингибирование). Такой контроль исключает, перепроизводство аминокислот, и выделение их из клетки возможно лишь у микроорганизмов с нарушенной системой регуляции. Такие культуры иногда выделяют из природных источников.

Основной путь селекции продуцентов аминокислот — получение ауксотрофных и регуляторных мутантов. Ауксотрофные мутанты отбирают на селективных средах после воздействия на суспензии бактериальных культур физическими (например, ультрафиолетовое или рентгеновское излучение) и химическими (этиленимин, диэтилсульфат, нитрозоэтил-мочевина и т. д.) факторами. У таких мутантов появляется дефектный ген, детерминирующий фермент, без которого не может осуществляться биосинтез определенной аминокислоты. Получение ауксотрофных мутантов — продуцентов аминокислот — возможно только для микроорганизмов, имеющих разветвленный путь биосинтеза, по крайней мере, двух аминокислот, образующихся из одного предшественника. Их биосинтез контролируется на уровне первого фермента общего участка согласованным ингибированием конечными продуктами (ретроингибирование). У таких ауксотрофных мутантов избыток одной аминокислоты при дефиците другой не приводит к подавлению активности первого фермента. Аминокислота, биосинтез которой блокирован в результате мутагенного воздействия, должна добавляться в ограниченном количестве.

Регуляторные мутанты отбирают среди культур, устойчивых к аналогу целевой аминокислоты. Этот метод позволяет отобрать мутанты, у которых имеются нарушения в системе регуляции образования целевой аминокислоты, а некоторые из них оказываются способными к ее повышенному синтезу и выделению из клетки.

Читайте так же:  Витамины во время беременности

L-Глутаминовая кислота — первая аминокислота, полученная на основе промышленного микробиологического синтеза. В качестве продуцентов брали дикие штаммы глутаматпродуцирующих коринебактерий. В условиях, обеспечивающих нормальный рост этих культур, сверхсинтеза этой аминокислоты не происходит. «Перепроизводство» этого продукта дикими штаммами коринебактерий вызывается особыми физиологическими условиями, когда рост клеток тормозится, а в клеточной мембране происходят структурные и функциональные изменения, приводящие к проницаемости ее для глутаминовой кислоты. Такие условия создаются при лимите в среде биотина (1-5 мкг/л). В результете интенсивного выделения из клетки образуемой глутаминовой кислоты ее внутриклеточная концентрация резко снижается и регуляция синтеза конечным продуктом ослабевает. В таких условиях даже дикие штаммы способны превращать в глутаминовую кислоту до 50% используемого источника углерода.

Селекционная работа с продуцентами этой аминокислоты идет главным образом в направлении получения ауксотрофных мутантов, отличающихся слабой активностью а-кетоглутаратдегидрогеназы (фермента, включающего предшественник глутаминовой кислоты в цикл трикарбоновых кислот), Основной селекционный прием — ступенчатый отбор после мутагенного воздействия и оценка мутантов на средах с повышенным содержанием биотина (до 30 мкг/л). Такие штаммы необходимы в связи с применением в производстве мелассных сред, содержащих высокие концентрации биотина.

За последние годы нее большее практическое значение приобретает селекция штаммов микроорганизмов — продуцентов ароматических аминокислот — триптофана, фенилаланина и тирозина. В микробной клетке синтез этих соединений идет по общему пути до хоризмовой кислоты, а дальше разветвляется на две ветви, одна из которых ведет к синтезу триптофана, а вторая, через префеновую кислоту — к тирозину и фенилаланину .

Селекционная работа по выделению мутантов — продуцентов ароматических аминокислот — проводится с представителями трех семейств: коринебактерий (Brev. flavum, Coryn. glutamicum), бацилл (Вас. subtilis) и энтеробактерий (Е. coli).

При селекции продуцентов ароматических аминокислот на первом этапе должны быть выделены штаммы-ауксотрофы, у которых общий предшественник — хоризмовая кислота — расходовалась бы в основном на синтез целевого продукта. Селекционная работа по поиску продуцентов аминокислот базируется в настоящее время в основном на получении регуляторных мутантов, штаммов с множественными мутациями, обеспечивающими сверхсинтез целевых аминокислот представителями трех семейств — коринебактерий, энтеробактерий и бацилл.

Производство L-аминокислот микробиологическим синтезом.

Производство аминокислот в виде высокоочищенных кристаллических препаратов строится по схеме, типичной для получения и выделения вторичных метаболитов. Наиболее распространенный одноступенчатый микробиологический синтез любой аминокислоты предполагает размножение в несколько стадий исходной культуры продуцента на агаризованной среде, выращивание в маточных колбах, размножение культуры в системе инокуляторов и посевных аппаратах. В дальнейшем осуществляют культивирование культуры в производственных ферментерах. После завершения ферментации проводят, обработку культуральной жидкости с целью улучшения фильтруемости,а затем отделение клеток продуцента. Полученный таким образом нативный раствор подвергают предварительной очистке от окрашенных примесей с использованием сорбционных методов. Целевую аминокислоту выделяют с помощью ионного обмена или методом осаждения. Элюаты, или маточные растворы концентрируют вакуум-выпаркой, образующиеся технические кристаллы готового продукта очищают путем перекристаллизации из насыщенного раствора. Завершается процесс получения кристаллического препарата, как правило, вакуум-сушкой очищенных кристаллов и их упаковкой.

Биосинтез заменимых аминокислот

Углеродный скелет 9 заменимых аминокислот (аланина, аспартата, аспарагина, глицина, серина, глутамата, глутамина, пролина, цистеина) может синтезироваться из глюкозы.

α-Аминогруппа вводится в соответствующие аминокислоты с помощью реакции переаминирования. Универсальным донором α-аминогруппы является глутамат.

Непосредственно путем переаминирования метаболитов ОПК с глутаматом синтезируются аланин, аспартат и глутамат:

Пируват + глутамат → аланин + 2-оксоглутарат

Оксалоацетат + глутамат → аспартат + 2-оксоглутарат

Глутамат + аминокислота → глутамат + α-кетокислота

Глутамин синтезируется из глутамата под действием глутаминсинтетазы: глутамат + NH3 + АТФ + Н2О → глутамин + АДФ + Н3РО4

Аспарагин синтезируется из аспартата и глутамина под действием аспарагинсинтетазы:

аспартат + глутамин + АТФ + Н2О → аспарагин + глутамат + АМФ + Н4Р2О7

Серин образуется их 3-фосфоглицерата – метаболита гликолиза.

Глицин образуется из серина под действием сериноксиметилтрансферазы: серин + Н4-фолат → глицин + метилен-Н4-фолат + Н2О

Пролин синтезируется из глутамата:

Глутамат → γ-полуальдегид глутамата → → пролин

Цистеин образуется из серина и метионина. При этом метионин служит донором серы, а углеродный скелет и α-аминогруппа образуются из серина.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

[2]

Лучшие изречения: Учись учиться, не учась! 10126 —

| 7767 — или читать все.

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

Источники


  1. Как научиться жить с диабетом. — М.: Интерпракс, 1991. — 112 c.

  2. Фохтин, В.Г. Биомеханическая гимнастика для мышц позвоночника и суставов / В.Г. Фохтин. — М.: Эксмо, 2012. — 224 c.

  3. Лысов, П. К. Анатомия человека (с основами спортивной морфологии). Учебник. В 2 томах. Том 2 / П.К. Лысов, М.Р. Сапин. — М.: Academia, 2015. — 288 c.
Биосинтез аминокислот в организме
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here