Часть белка это аминокислота

Сегодня предлагаем ознакомится со статьей на тему: часть белка это аминокислота с профессиональным описанием и объяснением.

Аминокислоты, которые входят в состав белка

Читайте также:

  1. II. По принципу организационно-правовых форм предприятий, входящих в состав рыночной инфраструктуры
  2. II.Организация — это составная часть какого либо объекта, его свойство иметь упорядоченную структуру.
  3. IV. Социальный состав.
  4. IV.5. Переходные процессы при КЗ. Начальное значение периодической составляющей тока КЗ. Ударный ток КЗ. Ударный коэффициент КЗ
  5. IX. Состав и назначение основных элементов персонального компьютера.
  6. N Образуется на уровне третичной структуры белка-фермента
  7. N являются белками иммунной системы
  8. А. Сеть и состав архивов
  9. Абстинентный синдром проявляется как психическими, так и неврологическими и соматическими расстройствами, которые смягчаются или проходят после приема новой дозы алкоголя.
  10. Алгоритм составления оптимального маршрута
  11. Анализ возрастного состава

Основных аминокислот всего 20. Их названия связаны со случайными моментами. Все аминокислоты, которые входят в состав природных белков – это α -аминокислоты. Это значит, что амино- и карбоксильная группа находятся у одного углеродного атома.

1.

аминоуксусная кислота (глицин);

2.

α-аминопропанова кислота (аланин);

3.

α- аминопентановая кислота (валин);

4.

α-аминоизокапроновая кислота (лейцин);

5.

α-амино-β-метилвалериановая кислота (изолейцин);

6.

α-амино-β-гидроксипропановая кислота (серин);

7.

α-амино-β-гидроксимасляная кислота (треонин);

Сера-содержащие:

8.

α-амино-β-меркаптопропановая кислота (цистеин);

9.

α-амино-γ-метилтиомасляная кислота (метионин);

10.

α-аминоянтарная кислота (аспарагиновая кислота);

11.

амид аспарагиновой кислоты (аспарагин);

12.

α-аминоглутаровая кислота (глутаминовая кислота);

13.

амид α-аминоглутаровой кислоты (гутамин);

14.

α, ε-диаминокапроновая кислота (лейзин);

15.

α-амино-δ-гуанидиловалериановая кислота

Циклические:

16.

α-амино-β-фенилпропановая кислота (фенилаланин);

17.

α-амино-β-пара-гидроксифенилпроавновая кислота (тирозин);

18.

α-амино-β-имидозолилпропановая ксилота (гистедин);

19.

α-амино-β-индолилпропановая ксилота (триптофан);

20.

α-тетрагидропироллкарбоновая кислота (пролин).

Все природные аминокислоты относятся к L-стереохимическому ряду, D-рядя только как исключение у бактерий, в составе капсул, чтобы защитить бактерии от действия ферментов.

Лекция 3.

Для каждой аминокислоты характерны свои единственные физико-химические свойства – изоэлектрическая точка, т.е. та pH среды, при которой раствор этой аминокислоты электронейтрален. (q = 0).

Если же рассматривать такую кислоту в водной среде, то диссоциация происходит и по кислотному и по основному типу – биполярный ион.

В организме млекопитающих в печени имеется фермент оксидаза-D-аминокислот, который избирательно разрушает D-аминокислоты, которые попадают с продуктами питания. D-аминокислоты обнаружены в составе некоторых пептидов микроорганизмов. Кроме того, D-аминокислоты входят в состав большого числа антибиотиков. Например, D-валин, D-лейцин входят в состав антибиотика границидина, D-фенилаланин входит в состав границидина-С, пенициллин содержит необычный фрагмент D-диметилцистеин.

Процесс рацимизиации (переход D в L) происходит не ферментативно, поэтому очень медленно. На этом основано определение возраста млекопитающих.

Все аминокислоты имеют в своем составе амино- и карбоксильную группу обладают свойствами аминов и карбоновых кислот. Кроме того, для α-аминокислот характерна нингидриновая реакция (общая с белками). Со спиртовым раствором нингидрина очень быстро появляется сине-фиолетовая окраска, с пропином желтая.

В конце XIX века была полемика, каким образом аминокислоты образуют связь если взять две аминокислоты, слить их вместе, то не получится никогда линейной структуры (в силу термодинамики, происходит циклизация). Получить полипептид в XIX веке никак не получалось.

Линейные молекулы никак не получатся. С т.з.термодинамики более выгодно отщепить 2Н2О, чем образовать линейную молекулу.

В 1888 году химик Данилевский предположил, что белки – это полипептиды, линейные молекулы, которые образуются в результате действия карбоксильной группы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой аминокислоты с отщеплением воды и образуется дипептид:

Образуется амидная связь (для белков пептидная), эти пептидные связи разделены только одним углеродным атомом. На основании биуретовой реакции Данилевский сделал такой вывод. Это реакция раствора белка с сульфатом меди в щелочной среде, образуется сине-фиолетовое окрашивание, образуется хилатный комплекс с ионами меди, в результате того, что пептидная связь в белковых молекулах имеет специфическое строение. Вследствие кето-енольной таутомерии она на половину двойная, на половину одинарная. Характерная реакция с Cu(OH)2:

Биуретовая реакция характерна для биурета (рис.1), для малонамида (рис.2) , белков.

Для того, чтобы окончательно доказать, что бели – это полипептиды в 1901 году Фишер синтезировал полипептид, независимо от него Гофман тоже синтезировал полипептид:

Синтез полипептида по Фишеру:

Продукт давал биуретовую реакцию, плохо растворялся, не обладал биологической активностью, расщеплялся протолитическими ферментами, а ферменты – это специфические биокатализаторы, которые расщеплют природные белки, значит у этого продукта такая же структура, как у природных белков.

В настоящее время синтезировано более 2 тысяч разных белков. Главное в синтезе белка – это защита аминогруппы и активация карбоксильной группы для того, чтобы синтез был направленным. Защита аминогрупп осуществляется ацилированием, для этого обрабатывают ангидридами трихлоруксусной кислоты и вводят трифторацильную группы, либо обрабатывают по Зенерсу (бензиловым эфиром хлоругольной кислоты).

Для синтеза каждого конкретного полипептида, для сшивания конкретного участка могут быть проведены свои собственные методы.

Защита по Зервесу, активация по Курциусу, снятие защиты по Бекману:

Выход продуктов этим методом значительно не сравним с методами, которые применялись до этого. С помощью автоматизации можно использовать этот метод в промышленных масштабах.

У каждого полипептида имеется N-конец, а другой С-конец. Аминокислота, которая принимает участие изменяет окончание на ил

Глицил-валил-тирозил-гистедин-аспарагил-пролин. Для определения аминокислот в полипептиде, необходимо провести гидролиз, его проводят при 100 С в течение 24 часов 6Н соляной кислотой. Далее продукты гидролиза анализируют – разделяют методом ионообменной хроматографии на колонке сульфалированным полистиролом. Потом вымывают цитратным буфером из колонки. По количеству элюента судят о том, какие кислоты, т.е. в начале будут вымываться кислые кислоты, а самыми последними – основные. Таким образом можно определять в какой момент, какая аминокислота прошла, а количество определяется фотометрически с помощью нингдрина, этим методом можно определить 1 мкг. Если необходимо оперделить 1 нг, применяют флуоросканин, он реагирует с α-аминокислотами, образуя сильно флуоросцилирующее соединение. Определяют какие и сколько аминокислот находятся, а последовательность аминокислот определить не удается.

Читайте так же:  Содержание аргинина в продуктах

Дата добавления: 2014-01-07 ; Просмотров: 2974 ; Нарушение авторских прав? ;

Нам важно ваше мнение! Был ли полезен опубликованный материал? Да | Нет

3.Аминокислоты, входящие в состав белков, их строение, свойства.

Белки — полимерные молекулы, в которых мономерами служат аминокислоты. В составе белков в организме человека встречают только 20 альфа-аминокислот. Одни и те же аминокислоты присутствуют в различных по структуре и функциям белках. Индивидуальность белковых молекул определяется порядком чередования аминокислот в белке.

Аминокислотами называются органические кислоты, содержащие одну или несколько аминогрупп.

Все α- аминокислоты, кроме аминоуксусной (глицина), имеют асимметрическийα-углеродный атом и существуют в виде двух энантиомеров.Практически все белки построены из 20α-аминокислот, принадлежащих за исключением глицина кL- ряду.

[2]

||По физическим и ряду химических свойств аминокислоты резко отличаются от соответствующих кислот и оснований. Они

лучше растворяются в воде, чем в органических растворителях;

имеют высокую плотность

высокие температуры плавления.

Эти свойства указывают на взаимодействие аминных и кислотных групп, вследствие чего аминокислоты в твёрдом состоянии и в растворе (в широком интервале рН) находятся в цвиттер-ионной форме (т.е. как внутренние соли).

Все аминокислоты отличаются характером радикала, который может быть ациклическим или циклическим. В состав радикала может входить дополнительно вторая карбоксильная группа (такие аминокислоты называются моноаминодикарбоновые МАДК) или две аминные группы (диаминомонокарбоновые ДАМК). В составе отдельных аминокислот могут находиться гидроксильные группы (серин, треонин),сульфгидрильная (цистеин), метильная (метионин).

Таблица 1. Важнейшие аминокислоты.

Большинство аминокислот, участвующих в обменных процессах и входящих в состав белков, могут поступать с пищей или синтезироваться в организме в процессе обмена ( из других аминокислот, поступающих в избытке). Они называются заменимыми. Некоторые аминокислоты не могут синтезироваться в организме и должны поступать с пищей — незаменимыеаминокислоты. Таких аминокислот девять (гистидин, триптофан, фенилаланин, лизин, метионин, треонин, изолейцин, лейцин, валин).

4.Молекулярная масса белков. Размеры и форма белковых молекул.

Первичная структура белков в значительной степени определяет вторичную, третичную структуры и особенности четвертичной структуры. В свою очередь, первичная и пространственная структуры белков, их молекулярная масса, форма и размеры обусловливают их физико-химические свойства.

Размер белка может измеряться в числе аминокислотных остатков или в дальтонах (молекулярная масса), но из-за относительно большой величины молекулы масса белка выражается в производных единицах — килодальтонах (кДа). Молекулярная масса белков достаточно большая, поэтому они относятся к высокомолекулярным соединениям. Молекулярная масса белков колеблется от 6 000 до 1 000 000 Дальтон и выше, она зависит от количества аминокислотных остатков в полипептидной цепи, а для олигомерных белков имеющих четвертичную структуру – от количества входящих в них протомеров (субъединиц).

Молекулярная масса некоторых белков составляет:

гемоглобин – 65 000Д.

Молекулярную массу белка можно определить по скорости седиментации при ультрацентрифугировании, т.е. при ускорении 100000-500000 G. На основании этого определяют коэффициент седиментации, который обозначаютS( в честь шведского ученого СВЕДБЕРГА). Молекулярная масса большинства белков колеблется в пределах 1-20S.Для вычисления молекулярной массы (М), помимо константы седиментации, необходимы дополнительные сведения о плотности растворителяи белка и другие согласно уравнениюСведберга:

Другим методом определения молекулярной массы является метод гельфильтрации (молекулярное просеивание). Используется искусственно созданные гранулы, имеющие поры (гранулы СЕФАДЕКСА). Внутрь гранулы могут проникать только соединения определённого размера: молекулы небольшого размера входят в гранулы, а большие быстрее вымываются. Молекулярная масса рассчитывается ориентировочно. Буфер не задерживается, а белок движется тем медленнее, чем меньше молекулярная масса.

[1]

Белки имеют различную форму, но выделяют две основных группы:

глобулярные (шарообразные) .Более компактны, в этих белках гидрофильные группы расположены преимущественно снаружи, а гидрофобные – внутри, образуя ядро, водорастворимысвёртываются при нагревании, нейтральны, сравнительно трудно осаждаются растворами солей. (Глобулин, Альбумин)

фибриллярные (веретенообразные). Образуют полимеры, их структура обычно высокорегулярна и поддерживается, в основном, взаимодействиями между разными цепями. Они образуют микрофиламенты, микротрубочки, фибриллы, поддерживают структуру клеток и тканей. (Актин, Миозин)

На основе различий белков в молекулярной массе, размеров и форме их можно разделить с помощью ультрацентрифугирования (по скорости седиментации), методом гель – фильтрации (молекулярного просеивания в сефадексе).

Lekc._No1._Aminokisloty_pept >.doc

1. Характеристика аминокислот

Аминокислоты – органические соединения, производные углеводородов, в молекулы которых входят карбоксильные и аминогруппы.

Белки состоят из остатков аминокислот, соединённых пептидными связями. Для анализа аминокислотного состава проводят гидролиз белка с последующим выделением аминокислот. Рассмотрим основные закономерности, характерные для аминокислот белков.

В настоящее время установлено, что в состав белков входят постоянно часто встречающийся набор аминокислот. Их 18. Кроме указанных, обнаружены ещё 2 амида аминокислот – аспарагин и глутамин. Все они получили название мажорных (часто встречающихся) аминокислот. Часто их образно называют «волшебными» аминокислотами. Кроме мажорных аминокислот, встречаются и редкие, те, которые не часто встречаются в составе природных белков. Их называют минорными.

Практически все аминокислоты белков относятся к α – аминокислотам (аминогруппа расположена у первого после карбоксильной группы атома углерода). Исходя из сказанного, для большинства аминокислот справедлива общая формула:

Где R – радикалы, имеющие различное строение.

Рассмотрим формулы белковых аминокислот, табл. 2.

Все α — аминокислоты, кроме аминоуксусной (глицина), имеют асимметрический α — углеродный атом и существуют в виде двух энантиомеров. За редким исключением, природные аминокислоты относятся к L — ряду. Лишь в составе клеточных стенок бактерий и в антибиотиках обнаружены аминокислоты D генетического ряда. Значение угла вращения составляет 20-30 0 градусов. Вращение может быть вправо (7 аминокислот) и влево (10 аминокислот).

D — кофигурация L-кофигурация

В зависимости от преобладания амино- или карбоксильных групп, аминокислоты делят на 3 подкласса:

Видео удалено.
Читайте так же:  Л аргинин для женщин зачатия
Видео (кликните для воспроизведения).

Кислые аминокислоты. Преобладают карбоксильные (кислотные) группы над аминогруппами (основными), например, аспарагиновая, глутаминовая кислоты.

Нейтральные аминокислоты Количество групп равны. Глицин, аланин, и т. д.

Основные аминокислоты. Преобладают основные (аминогруппы) над карбоксильными (кислотными), например, лизин.

По физическим и ряду химических свойств аминокислоты резко отличаются от соответствующих кислот и оснований. Они лучше растворяются в воде, чем в органических растворителях; хорошо кристаллизуются; имеют высокую плотность и исключительно высокие температуры плавления. Эти свойства указывают на взаимодействие аминных и кислотных групп, вследствие чего аминокислоты в твёрдом состоянии и в растворе (в широком интервале pH) находятся в цвиттер-ионной форме (т.е. как внутренние соли). Взаимное влияние групп особенно ярко проявляется у α — аминокислот, где обе группы находятся в непосредственной близости.

Цвиттер — ионная структура аминокислот подтверждается их большим дипольным моментом (не менее 5010 -30 Кл  м), а также полосой поглощения в ИК- спектре твердой аминокислоты или её раствора.

Аминокислоты способны вступать в реакции поликонденсации, приводящие к образованию полипептидов разной длины, которые и составляет первичную структуру белковой молекулы.

H2N–CH(R 1 )-COOH + H2N– CH(R 2 ) – COOH → H2N – CH(R 1 ) – CO-NH– CH(R 2 ) – COOH

Связь С – N – называется пептидной связью.

Помимо рассмотренных выше 20 наиболее распространенных амино­кислот из гидролизатов некоторых специализированных белков выделены некоторые другие аминокислоты. Все они являются, как правило, производ­ными обычных аминокислот, т.е. модифицированными аминокислотами.

4-оксипролин, встречается в фибриллярном белке коллаге­не и некоторых растительных белках; 5-оксилизин найден в гидролизатах коллагена, десмозин и изодесмо­зин выделены из гидролизатов фибриллярного белка эластина. Похоже, что эти аминокислоты содержаться только в этом белке. Структура их необычна: 4-е молекулы лизина, соединенные своими R-группами, образуют замещенное пиридиновое кольцо. Возможно, что благодаря именно такой структуре эти аминокислоты могут образовывать 4-е радиально расходящиеся пептидные цепи. Результатом есть то, что эластин, в отличие от других фибриллярных белков, способен деформироваться (растягиваться) в двух взаимно перпен­дикулярных направлениях. И т.д.

Из перечисленных белковых аминокислот живые организмы синтезируют огромное количество разнообразнейших белковых соединений. Многие растения и бактерии могут синтезировать все необходимые им аминокислоты из простых неорганических соединений. В теле человека и животных примерно половина аминокислот также синтезируется Другая часть аминокислот может поступить в организм человека только с пищевыми белками.

— незаменимые аминокислоты — не синтезируются в организме человека, а поступают только с пищей. К незаменимым аминокислотам относят 8 аминокислот: валин, фенилаланин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин.

— заменимые аминокислоты — могут синтезироваться в организме человека из других составляющих. К заменимым аминокислотам относят 12 аминокислот.

[3]

Для человека одинаково важны оба типа аминокислот: и заменимые, и незаменимые. Большая часть аминокислот идет на построение собственных белков организма, но без незаменимых аминокислот организм существовать не сможет. Белки, в которых содержатся незаменимые аминокислоты, должны составлять в питании взрослых людей около 16-20% (20-30г при суточной норме белка 80-100г). В питании детей доля белка повышается до 30% — для школьников, и до 40% — для дошкольников. Это связано с тем, что детский организм постоянно растет и, поэтому, нуждается в большом количестве аминокислот как пластического материала для построения белков мышц, сосудов, нервной системы, кожи и всех других тканей и органов.

В наши дни быстрого питания и всеобщего увлечения фаст-фудом в рационе очень часто преобладают продукты с высоким содержанием легкоусваиваемых углеводов и жиров, а доля белковых продуктов заметно снижается. При недостатке в рационе каких — либо аминокислот или при голодании в организме человека в течение непродолжительного времени могут разрушаться белки соединительной ткани, крови, печени и мышц, а полученный из них «строительный материал» — аминокислоты идут на поддержание нормальной работы наиболее важных органов — сердца и мозга. Организм человека может испытывать нехватку как незаменимых, так и заменимых аминокислот. Дефицит аминокислот, особенно незаменимых, приводит к ухудшению аппетита, задержке роста и развития, жировой дистрофии печени и другим тяжелым нарушениям. Первыми «вестниками» нехватки аминокислот могут быть снижение аппетита, ухудшение состояния кожи, выпадение волос, мышечная слабость, быстрая утомляемость, снижение иммунитета, анемия. Такие проявления могут возникнуть у лиц, с целью снижения веса соблюдающих низкокалорийную несбалансированную диету с резким ограничением белковых продуктов.

Чаще других с проявлениями нехватки аминокислот, особенно незаменимых, сталкиваются вегетарианцы, намеренно избегающие включения в свой рацион полноценного животного белка.

Избыток аминокислот встречается в наши дни достаточно редко, но может вызвать развитие тяжелых заболеваний, особенно у детей и в юношеском возрасте. Наиболее токсичными являются метионин (провоцирует риск развития инфаркта и инсульта), тирозин (может спровоцировать развитие артериальной гипертонии, привести к нарушению работы щитовидной железы) и гистидин (может способствовать возникновению дефицита меди в организме и привести к развитию аневризмы аорты, заболеваниям суставов, ранней седине, тяжелым анемиям). В нормальных условиях функционирования организма, когда присутствует достаточное количество витаминов (В6, В12, фолиевая кислота) и антиоксидантов (витамины А, Е, С и селен), избыток аминокислот быстро превращается в полезные компоненты и не успевает «нанести ущерб» организму. При несбалансированной диете возникает дефицит витаминов и микроэлементов, и избыток аминокислот может нарушить работу систем и органов. Такой вариант возможен при длительном соблюдении белковых или низкоуглеводных диет, а также при неконтролируемом приеме спортсменами протеиново-энергетических продуктов (аминокислотно-витаминные коктейли) для увеличения веса и развития мышц.

Содержание аминокислот в продуктах питания – очень важный показатель, он определяет биологическую ценность пищевого продукта, и отражает его способность удовлетворять потребность организма в незаменимых аминокислотах. Для ее определения используют методы оценки качества белка пищевых продуктов.

Читайте так же:  Глютамин и бцаа можно ли принимать вместе

Среди химических методов наиболее распространен метод аминокислотного скора (scor — счет, подсчет). Он основан на сравнении аминокислотного состава белка оцениваемого продукта с аминокислотным составом стандартного (идеального) белка. После количественного определения химическим путем содержания каждой из незаменимых аминокислот в исследуемом белке определяют аминокислотный скор (АС) для каждой из них по формуле

mак.иссл — содержание незаменимой аминокислоты (в мг) в 1 г исследуемого белка.

mак.идеальн — содержание незаменимой аминокислоты (в мг) в 1 г стандартного (идеального) белка.

Аминокислотный образец ФАО/ВОЗ

содержание незаменимой аминокислоты (в мг) в 1 г идеального белка.

Аминокислоты и белки

Аминокислоты

В зависимости от взаимного расположения обеих функциональных групп различают α-, β – и γ-аминокислоты:

CH3-CH(NH2)-COOH (α-аминопропионованя кислота)

Для аминокислот характерны следующие виды изомерии: углеродного скелета, положения функциональных групп и оптическая изомерия.

Физические свойства аминокислот

Аминокислоты – твердые кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде. Они плавятся при высоких температурах с разложением.

Аминокислоты получают путем замещения галогена на аминогруппу в галогензамещенных карбоновых кислотах. В общем виде уравнение реакции будет выглядеть так:

Химические свойства аминокислот

Аминокислоты – амфотерные соединения. Они реагируют как с кислотами, так и с основаниями:

При растворении аминокислот в воде аминогруппа и карбоксильная группа взаимодействуют друг с другом с образованием соединений, называемых внутренними солями:

Молекулу внутренней соли называют биполярным ионом.

Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, щелочную и кислотную среду в зависимости от количества функциональных групп. Например, глутаминовая кислота образует кислый раствор, поскольку в её составе две карбоксильные группы и одна аминогруппа, а лизин – щелочной раствор, т.к. в её составе одна карбоксильная группа и две аминогруппы.

Две молекулы аминокислоты могут взаимодействовать друг с другом. При этом происходит отщепление молекулы воды и образуется продукт, в котором фрагменты молекулы связаны между собой пептидной связью (-CO-NH-). Например:

Полученное соединение называют дипептидом. Вещества, построенные из многих остатков аминокислот, называются полипептидами. Пептиды гидролизуются под действием кислот и оснований.

α-Аминокислоты играют особую роль в природе, поскольку при их совместной поликонденсации в природных условиях образуются важнейшие для жизни вещества – белки.

Также для аминокислот характерны все химические свойства карбоновых кислот (по карбоксильной группе) и аминов (по аминогруппе).

В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций создают молекулы белков с большим разнообразием свойств. Кроме того, аминокислотные остатки в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул разных белков образуют сложные комплексы, например, фотосинтетический комплекс.

Белки обладают свойством амфотерности, то есть в зависимости от условий проявляют как кислотные, так и осно́вные свойства. В белках присутствуют несколько типов химических группировок, способных к ионизации в водном растворе: карбоксильные остатки боковых цепей кислых аминокислот (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и азотсодержащие группы боковых цепей основных аминокислот (в первую очередь, ε-аминогруппализина и амидиновый остаток CNH(NH2)аргинина, в несколько меньшей степени —имидазольный остаток гистидина).

Белки различаются по степени растворимости в воде. Водорастворимые белки называются альбуминами, к ним относятся белки крови и молока. К нерастворимым, или склеропротеинам, относятся, например, кератин (белок, из которого состоят волосы, шерсть млекопитающих, перья птиц и т. п.) и фиброин, который входит в состав шёлка и паутины. Растворимость белка определяется не только его структурой, но внешними факторами, такими как природа растворителя, ионная сила и pH раствора.

Аминокислотный состав белков

Строение и функции белков. Ферменты

Строение белков

Белки — высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков α-аминокислот.

В состав белков входят углерод, водород, азот, кислород, сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь.

Белки обладают большой молекулярной массой: яичный альбумин — 36 000, гемоглобин — 152 000, миозин — 500 000. Для сравнения: молекулярная масса спирта — 46, уксусной кислоты — 60, бензола — 78.

Аминокислотный состав белков

Белки — непериодические полимеры, мономерами которых являются α-аминокислоты. Обычно в качестве мономеров белков называют 20 видов α-аминокислот, хотя в клетках и тканях их обнаружено свыше 170.

В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме человека и других животных, различают: заменимые аминокислоты — могут синтезироваться; незаменимые аминокислоты — не могут синтезироваться. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей. Растения синтезируют все виды аминокислот.

В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают: полноценными — содержат весь набор аминокислот;неполноценными — какие-то аминокислоты в их составе отсутствуют. Если белки состоят только из аминокислот, их называютпростыми. Если белки содержат помимо аминокислот еще и неаминокислотный компонент (простетическую группу), их называютсложными. Простетическая группа может быть представлена металлами (металлопротеины), углеводами (гликопротеины), липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины).

Все аминокислоты содержат: 1) карбоксильную группу (–СООН), 2) аминогруппу (–NH2), 3) радикал или R-группу (остальная часть молекулы). Строение радикала у разных видов аминокислот — различное. В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают: нейтральные аминокислоты, имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу; основные аминокислоты, имеющие более одной аминогруппы; кислые аминокислоты, имеющие более одной карбоксильной группы.

Аминокислоты являются амфотерными соединениями, так как в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований. В водных растворах аминокислоты существуют в разных ионных формах.

Пептидная связь

Пептиды — органические вещества, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью.

Читайте так же:  Жиросжигатели для мужчин в домашних

Образование пептидов происходит в результате реакции конденсации аминокислот. При взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой между ними возникает ковалентная азот-углеродная связь, которую и называютпептидной. В зависимости от количества аминокислотных остатков, входящих в состав пептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Образование пептидной связи может повторяться многократно. Это приводит к образованиюполипептидов. На одном конце пептида находится свободная аминогруппа (его называют N-концом), а на другом — свободная карбоксильная группа (его называют С-концом).

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: На стипендию можно купить что-нибудь, но не больше. 8785 —

| 7163 — или читать все.

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

Часть белка это аминокислота

Б елками, или протеинами, называют высокомолекулярные азотсодержащие соединения, состоящие из аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью. Белки синтезируются из аминокислот и превращаются в аминокислоты при переваривании в желудочно-кишечном тракте или катаболизме в организме. Функции белков в клетках живых организмов очень разнообразны — они так или иначе участвуют практически во всех аспектах жизнедеятельности организма.

Природных аминокислот насчитывается около 150, но при синтезе в живых организмах, в большинстве случаев, используется 20 стандартных аминокислот.

С точки зрения питания аминокислоты делят на незаменимые и заменимые.

Незаменимые аминокислоты не синтезируются в организме человека и обязательно должны поступать с пищей. К ним относятся девять аминокислот: валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан, гистидин. Гистидин относят к незаменимым аминокислотам только для новорожденных. Если количество этих аминокислот в пище недостаточно, нормальное развитие и функционирование организма человека нарушается.

Заменимыми называются аминокислоты, которые организм способен синтезировать из других заменимых аминокислот или азота незаменимых аминокислот. К ним относятся остальные 11 аминокислот.

Определенное количество заменимых аминокислот также должно поступать с пищей, иначе на их образование станут расходоваться незаменимые аминокислоты. Полностью метаболически заменимыми считаются только глутаминовая кислота и серин.

Классификация аминокислот на заменимые и незаменимые также не лишена недостатков, например тирозин является заменимой аминокислотой только при условии достаточного поступления фенилаланина. Аргинин синтезируется в организме человека и считается заменимой аминокислотой, но в связи с некоторыми особенностями его метаболизма при определённых физиологических состояниях организма может быть приравнен к незаменимым. Гистидин также синтезируется в организме человека, но не всегда в достаточных количествах, потому должен поступать с пищей.

Современные данные свидетельствуют о том, что биосинтез заменимых аминокислот в количествах, обеспечивающих полностью потребности организма чаще всего невозможен, поэтому следует помнить, что незаменимые и заменимые аминокислоты в равной степени важны для построения белков организма.

Аминокислоты, составляющие белки тела и пищи

Свойства белков определяются набором аминокислот, из которых они состоят, общим числом аминокислот и последовательностью, в которой они соединяются друг с другом. Комбинация из 20 аминокислот, каждая из которых может встречаться в белке сколько угодно раз, позволяет создавать практически неограниченное количество уникальных белковых молекул. Организм человека содержит, по меньшей мере, 30 000 различных белков, только в печени насчитывается более 1000 белков-ферментов.

Функции белка

Белки являются обязательными компонентами всех живых клеток. Одна пятая часть тела человека состоит из белка. Белок содержится практически во всех органах и тканях. Только моча и желчь в норме не содержат белка. Половина всего белка находится в мышцах, 1/5 — в костях и хрящах, 1/10 — в коже. Волосы, кожа, ногти также содержат белок кератин. Этот белок не переваривается и не усваивается в кишечнике.

Биологические функции белков крайне разнообразны. С участием белков осуществляются рост и размножение клеток. Они выполняют каталитические (ферменты), регуляторные (гормоны), структурные (коллаген), сократительные (миозин), транспортные (гемоглобин, миоглобин), защитные (иммуноглобулины, интерферон), запасные (альбумин) и другие функции. Белки составляют основу биологических клеточных мембран — важнейшей составной части клетки и клеточных органелл.

При участии белков регулируется и поддерживается нормальный водный баланс организма, сохраняются нормальные рН среды. Белки крови создают онкотическое давление, которое удерживает жидкость в кровеносных сосудах и препятствует накоплению жидкости во внеклеточном пространстве. При сниженном уровне белков в плазме крови онкотическое давление не уравновешивает осмотическое давление, которое выталкивает жидкость из сосудов. Это приводит к развитию отеков (т.н. «голодные отеки»).

Оценка качества пищевых белков

В пищеварительном тракте белки расщепляются до аминокислот, которые всасываются и используются на образование новых белков организма либо расходуются на получение энергии, либо аминокислоты являются предшественниками для образования новых заменимых аминокислот. Качество пищевого белка определяется наличием в нем полного набора незаменимых аминокислот в определенном количестве и в определенном соотношении с заменимыми аминокислотами.

Качество пищевого белка оценивается рядом биологических и химических методов:

    Оценка биологической ценности белка
    Под биологической ценностью белка (или содержащей белок пищи) подразумевают долю усвоенного организмом азота от всего всосавшегося в ЖКТ азота. Измерение биологической ценности белка основывается на том, что усваивание азота организмом выше при адекватном содержании незаменимых аминокислот в пищевом белке, достаточном для поддержания роста организма.

Коэффициент эффективности белка
Показатель коэффициента эффективности белка основан на предположении, что прирост массы тела растущих животных пропорционален количеству потребленного белка.

Аминокислотный скор белка
Аминокислотный скор – это показатель отношения определенной незаменимой аминокислоты в каком-то продукте к такой же аминокислоте в «идеальном» белке. Рассчитывается аминокислотный скор путем деления количества определенной незаменимой аминокислоты в продукте на количество такой же аминокислоты в идеальном белке. Полученные данные затем умножают на 100 и получают аминокислотный скор исследуемой аминокислоты.

Читайте так же:  Сколько аминокислот входит в состав

Понятие «идеальный» белок включает представление о гипотетическом белке высокой пищевой ценности, полностью удовлетворяющем потребность организма человека в незаменимых аминокислотах. Для взрослого человека в качестве «идеального» белка применяют аминокислотную шкалу Комитета ФАО/ВОЗ. Аминокислотная шкала показывает содержание каждой из незаменимых аминокислот в 100 г стандартного белка.

Наиболее близки к «идеальному» белку животные белки мяса, яиц и молока. Большинство растительных белков содержат недостаточное количество одной или нескольких незаменимых аминокислот. Например, белки злаковых культур, а также полученные из них продукты неполноценны (лимитированы) по лизину и треонину. Белки ряда бобовых культур (соя и фасоль исключение) лимитированы по метионину и цистеину (60-70% оптимального количества).

В процессе тепловой обработки или длительного хранения продуктов из некоторых аминокислот могут образоваться не усвояемые организмом соединения, т.е. аминокислоты становятся «недоступными». Это снижает ценность белка.

Пищевая ценность белков может быть улучшена (т.е. увеличена биологическая ценность или аминокислотный скор по лимитирующим кислотам) путем добавления лимитирующей аминокислоты или внесения компонента с ее повышенным содержанием, или путем смешивания белков с различными лимитирующими аминокислотами. Так, биологическая ценность белка пшеницы может быть повышена добавлением 0,3-0,4% лизина, белка кукурузы — 0,4% личина и 0,7% триптофана. Приготовление смешанных блюд, содержащих животные и растительные продукты, способствует получению полноценных пищевых белковых композиций.

Переваривание белков и всасывание аминокислот

Все пищевые белки, состоящие из длинной цепи аминокислот, не способны всасываться в желудочно-кишечном тракте. Они расщепляются на свободные аминокислоты или фрагменты, состоящие из 2 или 3 аминокислот. Расщепление белков катализируют специфические пищеварительные ферменты — протеазы. Степень перевариваемости белков колеблется от 65% для некоторых растительных белков до 97% для белка яиц.

Свободные аминокислоты всасываются в кровоток и транспортируются в органы и ткани, в первую очередь в печень. Наибольшее количество аминокислот захватывается печенью, где синтезируются белки плазмы крови и специфические белки-ферменты. Аминокислоты, не участвующие в биосинтезе новых белковых молекул, подвергаются в печени процессу дезаминирования, т.е. отщеплению аминогруппы. В процессах дезаминирования участвуют активные формы витамина В6.

Азотсодержащий остаток аминокислот превращается в мочевину и экскретируется с мочой. Не содержащая азота часть молекулы аминокислот превращается в углеводы или жиры и окисляется для образования энергии или запасается в виде жира.

Коэффициент перевариваемости белков пищи у человека

Продукты Коэффициент перевариваемости, %
Яйца 97
Молоко, сыры 95
Мясо, рыба 94
Кукуруза 85
Полированный рис 88
Цельное зерно пшеницы 86
Мука пшеничная 96
Крупа манная 99
Овсяные хлопья 86
Просо 79
Горох зрелый 88
Бобы 78

Потребность организма в белке

В организме человека отсутствует большое депо для запасания белков. Отчасти функцию депо выполняют белки плазмы крови и печени. Альбумин плазмы крови служит лабильным резервом белка, и для обеспечения жизненно необходимой потребности в аминокислотах происходит его расщепление. Глобулины плазмы крови не подвергаются расщеплению даже при истощении запасов альбумина.

Животные и растительные белки усваиваются организмом неодинаково. Если белки молока, молочных продуктов, яиц усваиваются на 96%, мяса и рыбы — на 93-95%, то белки хлеба — на 62-86%, овощей — на 80%, картофеля и некоторых бобовых — на 70%.

Однако смесь этих продуктов может быть биологически более полноценной в силу взаимного обогащения одних белков аминокислотами других.

На степень усвоения организмом белков оказывают влияние технология получения пищевых продуктов и их кулинарная обработка. Анализируя воздействие различных видов обработки пищевого сырья и продуктов (измельчение, действие температуры, брожение и т.д.) на усвояемость содержащихся в них белков, следует отметить, что в большинстве пищевых производств при соблюдении технологии не происходит деструкции аминокислот. При умеренной тепловой обработке пищевых продуктов, особенно растительного происхождения, усвояемость белков несколько возрастает, так как частичная денатурация белков облегчает доступ протеаз к пептидным связям. При интенсивной тепловой обработке усвояемость снижается. При глубоком жареньи с образованием корочки и обугливании часть аминокислот разрушается или снижается усвоение белка из этих частей блюда или продукта.

Потребность в белке — это количество белка, которое обеспечивает все метаболические потребности организма. При этом обязательно учитывается, с одной стороны, физиологическое состояние организма, а с другой — свойства самих пищевых белков и пищевого рациона в целом. От свойств компонентов пищевого рациона зависят переваривание, всасывание и метаболическая утилизация аминокислот.

Потребность в белке состоит из двух компонентов. Первый должен удовлетворить потребность в общем азоте, обеспечивающем биосинтез заменимых аминокислот и других азотсодержащих эндогенных биологически активных веществ. Собственно потребность в общем азоте и есть потребность в белке. Второй компонент потребности в белке определяется потребностью организма человека в незаменимых аминокислотах, которые не синтезируются в организме. Это специфическая часть потребности в белке, которая количественно входит в первый компонент, но предполагает потребление белка определенного качества, т.е. носителем общего азота должны быть белки, содержащие незаменимые аминокислоты в определенном количестве.

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

Потребность в незаменимых аминокислотах в различном возрасте мг/кг в сутки

Источники


  1. Муллаева, Н. Б. Конспекты-сценарии занятий по физической культуре для дошкольников / Н.Б. Муллаева. — М.: Детство-Пресс, 2018. — 160 c.

  2. Татьяна Рожкова Настя и Дуся. Режим дня. 2-4 года / Татьяна Рожкова. — М.: Карапуз, 2012. — 618 c.

  3. Лечебная физическая культура / Под редакцией В.А. Епифанова. — М.: Медицина, 2017. — 592 c.
Часть белка это аминокислота
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here