Физические и химические свойства аминокислот

Сегодня предлагаем ознакомится со статьей на тему: физические и химические свойства аминокислот с профессиональным описанием и объяснением.

Физические и химические свойства аминокислот

4.3. Свойства аминокислот

Физические свойства . Аминокислоты – твердые кристаллические вещества с высокой т.пл., при плавлении разлагаются. Хорошо растворимы в воде, водные растворы электропроводны. Эти свойства объясняются тем, что молекулы аминокислот существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет переноса протона от карбоксила к аминогруппе.

Химические свойства . Аминокислоты проявляют свойства оснований за счет аминогруппы и свойства кислот за счет карбоксильной группы, т.е. являются амфотерными соединениями. Подобно аминам, они реагируют с кислотами с образованием солей аммония:

H 2 N–CH 2 –COOH + HCl ® Cl — [H 3 N–CH 2 –COOH] +

Как карбоновые кислоты они образуют функциональные производные:

H 2 N–CH 2 –COOH + NaOH ® H 2 N–CH 2 –COO — Na + + H 2 O

б) сложные эфиры

Кроме того, возможно взаимодействие амино- и карбоксильной групп как внутри одной молекулы (внутримолекулярная реакция), так и принадлежащих разным молекулам (межмолекулярная реакция).

Практическое значение имеет внутримолекулярное взаимодействие функциональных групп e -аминокапроновой кислоты, в результате которого образуется e -капролактам (полупродукт для получения капрона):

Межмолекулярное взаимодействие трех a -аминокислот приводит к образованию трипептида и т.д.

Фрагменты молекул аминокислот, образующие пептидную цепь, называются аминокислотными остатками, а связь CO–NH — пептидной связью.

Физические и химические свойства аминокислот

4.3. Свойства аминокислот

Физические свойства . Аминокислоты – твердые кристаллические вещества с высокой температурой плавления. Хорошо растворимы в воде, водные растворы электропроводны. Эти свойства объясняются тем, что молекулы аминокислот существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет переноса протона от карбоксила к аминогруппе:

Аминокислоты с одной карбоксильной группой и одной аминогруппой имеют нейтральную реакцию.

Аминокислоты как амфотерные соединения образуют соли как с кислотами (по группе NH2), так и со щелочами (по группе СООН):

С ионами тяжелых металлов α-аминокислоты образуют внутрикомплексные соли. Комплексы меди (II), имеющие глубокую синюю окраску, используются для обнаружения

Химические свойства . Аминокислоты проявляют свойства оснований за счет аминогруппы и свойства кислот за счет карбоксильной группы, т.е. являются амфотерными соединениями. Подобно аминам, они реагируют с кислотами с образованием солей аммония:

Как карбоновые кислоты они образуют функциональные производные:

H 2 N–CH 2 –COOH + NaOH

H 2 N–CH 2 –COO – Na + + H 2 O

б) сложные эфиры

Кроме того, возможно взаимодействие амино- и карбоксильной групп как внутри одной молекулы (внутримолекулярная реакция), так и принадлежащих разным молекулам (межмолекулярная реакция).

Практическое значение имеет внутримолекулярное взаимодействие функциональных групп ε-аминокапроновой кислоты, в результате которого образуется ε-капролактам (полупродукт для получения капрона):

Заметим, что в искусственных условиях (вне организма) 2 различных аминокислоты могут образовать 4 изомерных дипептида (попробуйте представить их формулы).

Межмолекулярная реакция с участием трех α-аминокислот приводит к образованию трипептида и т.д. Фрагменты молекул аминокислот, образующие пептидную цепь, называются аминокислотными остатками, а связь CO–NH — пептидной связью. Важнейшие природные полимеры – белки (протеины) – относятся к полипептидам, т.е. представляют собой продукт поликонденсации α-аминокислот (часть V, раздел 6.3).

—> В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 α-аминокислот (часть V, раздел 6.4.3).

главная > справочник > химическая энциклопедия:

Аминокислоты

Аминокислоты, органические кислоты, содержащие одну или несколько аминогрупп. В зависимости от природы кислотной функции аминокислоты подразделяют на аминокарбоновые, например H2N(CH2)5COOH, аминосульфоновые, например H2N(CH2)2SO3H, аминофосфоновые, например H2NCH[Р(О)(ОН)2]2, и аминоарсиновые, например H2NC6H4AsO3H2. Согласно правилам ИЮПАК, название аминокислоты производят от названия соответствующей кислоты; взаимное расположение в углеродной цепи карбоксильной и аминной групп обозначают обычно цифрами, в некоторых случаях — греческими буквами. Однако, как правило, пользуются тривиальными названиями аминокислоты.

Структура и физические свойств аминокислот

По физическим и ряду химических свойств аминокислоты резко отличаются от соответствующих кислот и оснований (см. табл. 1 и 2). Они лучше растворимы в воде, чем в органических растворителях; хорошо кристаллизуются; имеют высокую плотность и исключительно высокие температуры плавления (часто разложения). Эти свойства указывают на взаимодействие аминных и кислотных групп, вследствие чего аминокислоты в твердом состоянии и в растворе (в широком интервале рН) находятся в цвиттер-ионной форме. Например, для глицина кислотно-основное равновесие:

Читайте так же:  Анализ крови на витамины

Взаимное влияние групп особенно ярко проявляется у α-аминокислот, где обе группы находятся в непосредственной близости, а также у о- и п-аминобензойных кислот, где их взаимодействие передается через систему сопряженных связей. Благодаря электроноакцепторным свойствам группы -N + Н3 резко усиливается кислотность карбоксильных групп, например рКа глицина 2,34, тогда как уксусной кислоты 4,75, βаланина 3,6. Аминогруппа подвергается взаимокомпенсируемому влиянию электроноакцепторной карбонильной группы и электронодонорного отрицательно заряженного атома кислорода, в результате чего, например, основность аминогрупп аминоуксусной и п-аминобензойной кислот мало отличается от основности соответственно этиламина и анилина. Аминогруппа аминокислоты ионизирована в несколько меньшей степени, чем карбоксильная группа, и водный раствор аминокислоты имеет слабокислый характер. Значение рН, при котором концентрация катионов аминокислоты равна концентрации анионов называется изоэлектрической точкой (рI). Все аминокислоты в изоэлектрической точке имеют минимум растворимости (в растворах кислот и щелочей растворимость возрастает). Вблизи рI растворы аминокислоты обладают минимальным буферным действием, а вблизи рК каждой функциональной группы-максимальным.

Табл. 1 .- Свойства L-α-аминокислот

* В скобках дается однобукв. обозначение аминокислоты, рекомендуемое ИЮПАК. ** Некодируемые аминокислотык.: остальные кодируются генетич. кодом. *** Р-р в 1 н. НС1.

Табл. 2-СВОЙСТВА АМИНОКИСЛОТ

Цвиттер-ионная структура аминокислот подтверждается их большим дипольным моментом (не менее 50*10 -30 Кл*м), а также полосой поглощения 1610-1550 см -1 в ИК-спектре твердой аминокислоты или ее раствора.

Все &alpha-аминокислоты, кроме аминоуксусной (глицина), имеют асимметричный α-углеродный атом и существуют в виде двух энантиомеров. За редким исключением природные &alpha-аминокислоты относятся к L-ряду (S-конфигурация).

При переходе от нейтральных растворов к кислым для аминокислот L-ряда увеличивается положительное вращение, для D-ряда — отрицательное. Гидроксипролин, треонин, изолейцин имеют два асимметричных атома и образуют по две пары диастереомеров. Оптическая активность аминокислоты сильно зависит от длины волны поляризованного света (дисперсия оптического вращения). Как правило, аминокислоты более устойчивы к рацемизации, чем их производные. Повышенной конфигурационной стабильностью отличаются N-бензилоксикарбонильные производные аминокислот.

Расщепление рацематов аминокислоты на оптические антиподы производят затравочной кристаллизацией их солей с арилсулъфокислотами или кристаллизацией диастереомерных солей ацильных производных аминокислоты с оптически активными основаниями или солей эфиров аминокислоты с оптически активными кислотами. Часто используют энантиоселективный гидролиз ацилазами или гидролиз эфиров аминокислоты эстеразами, причем ферменты атакуют в первую очередь L-аминокислоты. Перспективно расщепление рацематов лигандообменной хроматографией. Хроматографию используют также для анализа энантиомерного состава аминокислоты

Химические свойства аминокислот

Реакции по карбоксильным группам аминокислот, аминогруппа которых защищена ацилированием или солеобразованием, протекают аналогично превращениям карбоновых кислот. Аминокислоты легко образуют соли, сложные эфиры. амиды, гидразиды, азиды, тиоэфиры, галогенангидриды, смешанные ангидриды и т.д. Эфиры аминокислот под действием натрия или магнийорганических соединений превращаются в аминоспирты. При сухой перегонке в присутствии Ва(ОН)2аминокислоты декарбоксилируются.

Реакции аминогрупп аминокислот аналогичны превращениям аминов. Аминокислоты образуют соли с минеральными кислотами и пикриновой кислотой, легко ацилируются хлорангидридами кислот в водно-щелочном растворе (реакция Шоттена-Баумана) и алкилируются алкилгалогенидами. Метилиодид и диазометан превращают аминокислоты в бетаины (CH3)3N + CHRCOO — . С формалином аминокислоты дают мегилольные или метиленовые производные, а в присутствии муравьиной кислоты или каталитически активированного Н2 — N,N-диметиламинокислоты. Под действием HNO2 ароматические аминогруппы диазотируются, а алифатические замещаются на гидроксил. При обработке эфиров аминокислоты изоцианатами и изотиоцианатами образуются производные мочевины и тиомочевины. При нагревании с содой или при одновременном воздействии алкоголята и СО2аминокислоты дают соли или эфиры N-карбоксипроизводных аминокислот, а при использовании CS2-аналогичные дитиокарбаматы.

Реакции с одновременным участием групп NH2 и СООН наиболее характерны для α-аминокислот, которые способны образовывать устойчивые 5-членные гетероциклы. С ионами переходных металлов (Си, Zn, Ni, Co, Pb, Ag, Hg, Cr) α-аминокислоты образуют прочные хелатные комплексы, что используется в комплексонах и в комплексообразующих ионообменных смолах на основе аминокарбоновых и аминофосфоновых кислот. При взаимодейсвтии с фосгеном α-аминокислоты превращаются в циклические ангидриды N-карбоксиаминокислот (ф-ла I), а при нагревании с уксусным ангидридом или ацетилхлоридом — в азлактоны (II); нагревание аминокислоты с мочевиной или обработка изоцианатами дает гидантоины (III), а при использовании α-аминокислот, и особенно легко их эфиры, при нагревании превращаются в 2,5-пиперазиндионы, или дикетопиперазины (V). β-аминокислоты при нагревании дезаминируются и образуют α,β-ненасыщенные кислоты, γ- и δ-аминокислоты отщепляют воду и образуют 5- и 6-членные лактамы. ε-аминокапроновая кислота при нагревании образует в основном полиамид и лишь частично превращается в капролактам, что характерно и для аминокислот с большим числом метиленовых звеньев между функциональными группами. Бетаины α-аминокислот при нагревании могут обратимо превращаться в эфиры диметиламинокислот, например:

Читайте так же:  Л карнитин для набора веса

При элиминировании триметиламина бетаины β-аминокислот превращаются в ненасыщенные кислоты, γ- и δ-бетаины — в циклич. лактоны. При окислении α-аминокислоты образуют альдегиды с укороченной углеродной цепочкой. Из-за положительного заряда на четвертичном атоме N бетаины не образуют солей со щелочами. По аналогичной причине аминосульфоновые и аминофосфоновые кислоты не образуют солей с кислотами.

Анализ аминокислот

Обычно анализ α-аминокислот основан на взаимодействии с нингидрином, в результате которого аминокислота расщепляется до альдегида, СО2 и NH3, a NH3 образует с нингидрином фиолетовый краситель. Для количественного определения измеряют объем выделившегося СО2 или, чаще, фотометрируют образующийся краситель. Последний метод используется в автоматических хроматографах, позволяющих разделять на сульфокатионитах и количественно анализировать сложные смеси аминокислот и пептидов. Еще более чувствителен флуоресцентный анализ продуктов реакции аминокислоты с о-фталевым диальдегидом. Быстро развивается лигандообменный хроматографический анализ аминокислоты и пептидов на силикагельных сорбентах в присутствии ионов меди. Бумажная и тонкослойная хроматография чаще используются для качественного анализа. Измерение объема N2, выделяющегося при дезаминировании аминокислоты азотистой кислотой, а также титрование аминокислоты щелочью в избытке формалина (методы Ван-Слайка и Сёренсена) сохранили лишь историческое значение.

Получение аминокислот

α-аминокислоты получают галогенированием карбоновых кислот или эфиров в α-положение с последующей заменой галогена на аминогруппу при обработке амином, аммиаком или фталимидом калия (по Габриелю).

По Штреккеру-Зелинскому α-аминокислоты получают из альдегидов:

Этот метод позволяет также получать нитрилы и амиды соответствующих 15 N и 14 С, обычно пользуются методами Габриеля и Штреккера соответственно. Меченные 3 Н аминокислоты получают из ненасыщенных предшественников.

Сульфаниловая кислота образуется при нагревании сульфата анилина до 180°С. Ее мета-изомер получают сульфированием нитробензола с последующим восстановлением нитрогруппы.

Применение аминокислот

Наибольший интерес представляют 20 L-α-аминокислот (аланин, аргинин, аспарагин и другие), входящих в состав белковых молекул. Смеси L-аминокислот, а также индивидуальные аминокислоты (например, метионин) применяют в медицине для парэнтерального питания больных с заболеваниями пищеварительных и других органов, при нарушениях обмена веществ и др.; лизин, метионин, треонин, триптофан — в животноводстве для обогащения кормов; глутамат натрия и лизин — в пищевой промышленности. ω-аминокислоты и их лактамы служат для промышленного производства полиамидов. γ-аминомасляная кислота (аминалон) — медиатор в центральной нервной системе, применяется как лекарственное средствово при сосудистых заболеваниях головного мозга. Ароматические аминокислоты используют в синтезе красителей и лекарственных средств. На основе аминокарбоновых и аминофосфоновых кислот синтезируют селективные комплексоны, комплексообразующие иониты, лигандообменные сорбенты, ПАВ.

Лит.: Гринштейн Дж., Виниц М., Химия аминокислот и пептидов, пер. с англ., [М.], 1965; Шредер Э., Любке К., Пептиды, пер. с англ., т. 1-2, М., 1967-69; Кабачник М.И. [и др.], «Успехи химии», 1968, т. 37, в. 7, с. 1161-91; Химия полипептидов, пер. с англ., М., 1977.

I. По числу функциональных групп

II. По взаимному положению карбоксильной и аминогруппы

Формулы и названия некоторых α-аминокислот, остатки которых входят в состав белков

Белки представляют собой природные полимеры, макромолекулы которых построены из большого числа остатков 20 различных α-аминокислот. В биохимии для аминокислот используют, как правило, короткие тривиальные названия и трехбуквенные обозначения.

Моноаминомонокарбоновые кислоты

Аминоэтановая, или аминоуксусная кислота, или глицин (гликокол)

2-аминопропановая, или α-аминопропионовая кислота, или аланин

2-амино-З-гидроксипропановая, или α-амино-β-гидроксипропионовая кислота, или серин

2-амино-З-меркаптопропановая кислота, или β-меркаптоаланин, или цистеин

2-амино-З-фенилпропановая кислота, или β-фенилаланин, или фенилаланин

2-амино-3-(4-гидроксифенил)-пропановая кислота, или β-(n-гидроксифенип)-апанин, или тирозин

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

2-амино-З-метилбутановая, или α-аминоизовалериановая кислота, или валин

Моноаминодикарбоновые кислоты

(2-)аминобутандиовая, или аминоянтарная кислота, или аспарагиновая кислота

[3]

α-аминоглутаровая кислота, или глутаминовая кислота

Диаминомонокарбоновая кислота

2,6-диаминогексановая, или α,ε-диаминокапроновая кислота, или лизин

Классификация природных аминокислот

I. Заменимые аминокислоты

— могут синтезироваться в организме человека. К ним среди вышеперечисленных относятся: глицин, аланин, серин, цистеин, тирозин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты.

II. Незаменимые аминокислоты

— не могут синтезироваться в организме человека, должны поступать в организм в составе белков пищи. Фенилаланин, валин, лизин — представители незаменимых аминокислот.

Физические свойства

Большинство аминокислот — бесцветные кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде. Многие аминокислоты имеют сладкий вкус. Температуры плавления разных аминокислот лежат в пределах 230-300°C.

Химические свойства

Аминокислоты являются амфотерными соединениями, что обусловлено наличием в их молекулах функциональных групп кислотного (-СООН) и основного (-NH2) характера.

1. Взаимодействие с основаниями

2. Взаимодействие с кислотами

3. Образование внутренних солей (биполярных ионов)

В водных растворах аминокислоты существуют в виде равновесных смесей молекул и биполярных ионов, которые в кислой среде переходят в катионную форму, а в щелочной среде — в анионную форму.

а) Моноаминомонокарбоновые кислоты

При образовании внутренних солей моноаминомонокарбоновых кислот характер среды не изменяется. Поэтому эти аминокислоты называются нейтральными.

внутренних солей таких кислот

При добавлении кислоты (Н + ) карбоксилат-ион протонируется и остается только положительный заряд на группе -NH — ) аминогруппа депротонируется и остается отрицательный заряд на карбоксилат-ионе.

б) Моноаминодикарбоновые кислоты

При образовании внутренних солей моноаминодикарбоновых кислот образуется избыток ионов водорода, поэтому водные растворы этих кислот имеют рН

в) Диаминомонокарбоновые кислоты

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

При образовании внутренних солей диаминомонокарбоновых кислот образуется избыток гидроксид-ионов, поэтому их водные растворы имеют рН > 7. Такие аминокислоты называются основными.

внутренних солей основных аминокислот

4. Образование пептидов

При взаимодействии карбоксильной группы одной молекулы аминокислоты и аминогруппы другой молекулы аминокислоты образуются

При взаимодействии двух разных аминокислот образуется смесь четырех дипептидов; например:

Дипептид, присоединяя еще одну молекулу аминокислоты, может образовать

. Аналогично из трипептида можно получить

5. Образование производных по карбоксильной группе

Как и карбоновые кислоты, аминокислоты могут образовывать сложные эфиры, хлорангидриды и др. Например:

6. Поликонденсация ε-аминокапроновой кислоты

Физические и химические свойства аминокислот

Аминокислотами называют гетерофункциональные соединения, содержащие одновременно аминогруппу и карбоксильную группы в составе одной молекулы. Классифицируют аминокислоты, основываясь на типе углеводородного радикала, на ароматические и алифатические, последние, в свою очередь, подразделяются на α-, β-, γ-, δ- и ω-аминокислоты, химические свойства которых ощутимо различаются.

Представители алифатических аминокислот

Наибольшее значение в химии имеют α-аминокислоты, в основном потому, что они являются мономерами белков – их можно назвать основой жизни. В состав важнейших α-аминокислот входят не только алифатические, но и ароматические и гетероароматические радикалы. Номенклатура аминокислот подразумевает использование названия соответствующей карбоновой кислоты в качестве основы, положение заместителей обозначают цифрами, начиная от карбонильного углерода (IUPAC), либо буквами греческого алфавита, начиная от соседнего атома углерода (рациональная). Широко используются и тривиальные названия. Тривиальные названия обычно связаны с источниками выделения аминокислот. Например, серин выделен из шелка (serieus (лат.) – шелковистый), тирозин – из сыра (tyros (греч.) – сыр). Для удобства написания полипептидных молекул используют сокращенные обозначения аминокислотных остатков.

Общее число встречающихся в природе α-аминокислот достигает 180, из них 20 постоянно присутствуют во всех белковых молекулах. Растения и некоторые микроорганизмы синтезируют все необходимые им аминокислоты. В животном организме некоторые аминокислоты синтезируются, некоторые – нет и должны поступать извне. Такие аминокислоты называют незаменимыми. К незаменимым относятся – валин, лизин, фенилалалнин, лейцин, треонин, триптофан, изолейцин, метионин.

Важнейшие α-аминокислоты

Сокращенное обозначение аминокислотного остатка

Биоорганическая химия

Аминокислоты.

Аминокислоты (аминокарбоновые кислоты) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные (-COOH) и аминные группы (-NH2).

Строение аминокислот можно выразить приведённой ниже общей формулой, (где R – углеводородный радикал, который может содержать и различные функциональные группы).

Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминные группы (-NH2).

В качестве примера можно привести простейшие: аминоуксусную кислоту, или глицин, и аминопропионовую кислоту или аланин:

Химические свойства аминокислот

Аминокислоты – амфотерные соединения, т.е. в зависимости от условий они могут проявлять как основные, так и кислотные свойства.

За счёт карбоксильной группы (-COOH) они образуют соли с основаниями. За счёт аминогруппы (-NH2) образуют соли с кислотами.

Ион водорода, отщепляющийся при диссоциации от карбоксила (-ОН) аминокислоты, может переходить к её аминогруппе с образованием аммониевой группировки (NH3 + ).

Таким образом, аминокислоты существуют и вступают в реакции также в виде биполярных ионов (внутренних солей).

Этим объясняется, что растворы аминокислот, содержащих одну карбоксильную и одну аминогруппу, имеют нейтральную реакцию.

Альфа-аминокислоты

Из молекул аминокислот строятся молекулы белковых веществ или белков, которые при полном гидролизе под влиянием минеральных кислот, щелочей или ферментов распадаются, образуя смеси аминокислот.

Общее число встречающихся в природе аминокислот достигает 300, однако некоторые из них достаточно редки.

Среди аминокислот выделяется группа из 20 наиболее важных. Они встречаются во всех белках и получили название альфа-аминокислот.

Альфа-аминокислоты – кристаллические вещества, растворимые в воде. Многие из них обладают сладким вкусом. Это свойство нашло отражение в названии первого гомолога в ряду альфа-аминокислот – глицина, явившегося также первой альфа-аминокислотой, обнаруженной в природном материале.

Ниже приведена таблица с перечнем альфа-аминокислот:

[2]

Химические свойства. Аминокислоты, строение, химические свойства.

Аминокислоты, строение, химические свойства.

Биологическая роль аминокислот.

Аминокислотами называются азотсодержащие органические вещества, молекулы которых содержат одновременно аминогруппу (–NH2) и карбоксильную группу (–COOH).

1. H2N – CH2 – COOH аминоуксусная, или аминоэтановая кислота (глицин)

2. H2N – CH2 – CH2 – COOH аминопропионовая, или аминопропановая кислота

3. H2N – (CH2)3 – COOH аминомасляная, или аминобутановая кислота

Изомерия аминокислот зависит от расположения аминогруппы и строения углеводородного радикала. NH2

α – аминопропионовая β — аминопропионовая

α-аминокислоты содержат аминогруппу у первого атома углерода, считая от карбоксильной группы, β – у второго, γ – у третьего, δ – у четвертого и т.д.

Физические свойства.

Аминокислоты – бесцветные кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде. Плавятся с разложением при температурах выше 250º С.

Химические свойства.

В молекулах аминокислот содержатся карбоксильные группы, обладающие кислотными свойствами, и аминогруппы, обладающие основными свойствами, т.е. аминокислоты – это амфотерные органические соединения.

1. Аминокислоты реагируют со щелочами с образованием соли и воды.

H2N – CH2 – COOH + KOH H2N – CH2 – COOK + H2O

Аминоуксусная кислота Аминоуксусно-кислый

2. Аминокислоты реагируют с кислотами с образованием соли.

HOOC – CH2 – NH2 + HCl HOOC – CH2 – NH3 + Cl –

3. Молекулы аминокислот реагируют друг с другом. Продуктом реакции является высокомолекулярное вещество, называемое полипептидом.

H2N – CH2 – COOH + H2N – CH2 – COOH H2N – CH2 – CO – NH – CH2 – COOH + H2O

При соединении n молекул аминокислот получается полипептид с формулой

В полипептиде остатки молекул аминокислот соединены между собой пептидными (амидными) связями ( – CO – NH – ) в пептидные цепи.

· Биологическая роль: α-аминокислоты необходимы для синтеза белков в живых организмах (более 20 α-аминокислот).

· Многие аминокислоты применяют в с/х для подкормки животных.

· В медицине аминокислоты применяют как лекарственные средства.

· Из некоторых аминокислот получают синтетические волокна. Например, из аминокапроновой кислоты получают полиамидное волокно капрон:

| следующая лекция ==>
Туалетное мыло получают из кислот, содержащих 10-16 атомов углерода в молекулах, а хозяйственное – из кислот, содержащих 17-21 атомов углерода. | Изомерия в органической химии очень распространена.

Дата добавления: 2016-05-05 ; просмотров: 3060 ; ЗАКАЗАТЬ НАПИСАНИЕ РАБОТЫ

Физические и химические свойства аминокислот

Химические свойства аминокислот

Реакции по карбоксильной группе

Декарбоксилирование карбоновых кислот легко протекает, если в a-положении к карбоксилу находится электроноакцепторная группа как, например, СООН (см. главу Дикарбоновые кислоты), NO2, CCl3 и другие. В аминокислотах таким электроноакцептором служит аммониевая группа NH3 + . Реакцию осуществляют при нагревании a-аминокислот в присутствии солей Cu(II) и поглотителей углекислого газа (Ba(OH)2).

В живых организмах этот процесс протекает под действием ферментов – декарбоксилазы и пиридоксальфосфата и приводит к образованию биогенных аминов.

В присутствии окислителей дезаминирование не останавливается на стадии образования амина, протекает окисление аминогруппы до иминогруппы и последующий гидролиз с образованием альдегида.

Этерификация аминокислот спиртами катализируется газообразным хлороводородом. Образующиеся при этом аммониевые соли сложных эфиров аминокислот превращают в нейтральные соединения, действуя на них органическими основаниями, например, триэтиламином.

Наличие двух функциональных групп в молекуле аминокислоты обусловливает реакцию межмолекулярного ацилирования с образованием амидов. Образующаяся связь называется пептидной, а соединения – пептидами или полипептидами. (см. Белки).

Отношение аминокислот к нагреванию

Аминокислоты с различным взаимным расположением амино- и карбоксильных групп при нагревании ведут себя различно. α-Аминокислоты димеризуются и образуют циклические продукты дикетопиперазины. При этом протекает взаимное ацилирование аминогруппы одной молекулы аминокислоты карбоксильной группой другой молекулы.

γ -Аминокислоты при нагревании превращаются в лактамы – продукты внутримолекулярного ацилирования аминогруппы карбоксилом.

β-Аминокислоты отщепляют молекулу аммиака и дают α,β-непредельные кислоты.

Замыкание β-лактамного цикла происходит при взаимодействии β-аминокислот с дициклогексилкарбодиимдом (ДЦК).

Нингидринная реакция (реакция Руэманна)

При кратковременном нагревании α-аминокислот с нингидрином в воде наблюдается изменение окраски раствора с бесцветного на фиолетовый за счет образования нингидринного пигмента (пурпура Руэманна). Эта качественная реакция используется для визуальной идентификации a-аминокислот на тонкослойных и бумажных хроматограммах.

α-Аминокислоты образуют с катионами металлов внутрикомплексные соли. Например, глицин реагирует со свежеосажденным гидроксидом меди, давая синий раствор глицината меди.

Подобно ариламинам ароматические аминокислоты алкилируются, ацилируются и диазотируются по аминогруппе. Аналогично другим замещенным карбоновым кислотам, ароматические аминокислоты превращаются в сложные эфиры и амиды по карбоксильной группе. Обратим внимание на некоторые специфические свойства антраниловой кислоты, позволяющие использовать ее в органическом синтезе. Так, она является исходным соединением в одном из самых удобных методов генерации дегидробензола. Диазотирование антраниловой кислоты алкилнитритами дает цвиттер-ионную соль диазония, которая термически или фотохимически разлагается с образованием дегидробензола.

В промышленности из антраниловой кислоты синтезируют индиго – синий кубовый краситель.

Аминокислоты и белки

Аминокислоты

В зависимости от взаимного расположения обеих функциональных групп различают α-, β – и γ-аминокислоты:

CH3-CH(NH2)-COOH (α-аминопропионованя кислота)

Для аминокислот характерны следующие виды изомерии: углеродного скелета, положения функциональных групп и оптическая изомерия.

Физические свойства аминокислот

Аминокислоты – твердые кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде. Они плавятся при высоких температурах с разложением.

Аминокислоты получают путем замещения галогена на аминогруппу в галогензамещенных карбоновых кислотах. В общем виде уравнение реакции будет выглядеть так:

Химические свойства аминокислот

Аминокислоты – амфотерные соединения. Они реагируют как с кислотами, так и с основаниями:

При растворении аминокислот в воде аминогруппа и карбоксильная группа взаимодействуют друг с другом с образованием соединений, называемых внутренними солями:

Молекулу внутренней соли называют биполярным ионом.

Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, щелочную и кислотную среду в зависимости от количества функциональных групп. Например, глутаминовая кислота образует кислый раствор, поскольку в её составе две карбоксильные группы и одна аминогруппа, а лизин – щелочной раствор, т.к. в её составе одна карбоксильная группа и две аминогруппы.

Две молекулы аминокислоты могут взаимодействовать друг с другом. При этом происходит отщепление молекулы воды и образуется продукт, в котором фрагменты молекулы связаны между собой пептидной связью (-CO-NH-). Например:

Полученное соединение называют дипептидом. Вещества, построенные из многих остатков аминокислот, называются полипептидами. Пептиды гидролизуются под действием кислот и оснований.

α-Аминокислоты играют особую роль в природе, поскольку при их совместной поликонденсации в природных условиях образуются важнейшие для жизни вещества – белки.

Также для аминокислот характерны все химические свойства карбоновых кислот (по карбоксильной группе) и аминов (по аминогруппе).

В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций создают молекулы белков с большим разнообразием свойств. Кроме того, аминокислотные остатки в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул разных белков образуют сложные комплексы, например, фотосинтетический комплекс.

Белки обладают свойством амфотерности, то есть в зависимости от условий проявляют как кислотные, так и осно́вные свойства. В белках присутствуют несколько типов химических группировок, способных к ионизации в водном растворе: карбоксильные остатки боковых цепей кислых аминокислот (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и азотсодержащие группы боковых цепей основных аминокислот (в первую очередь, ε-аминогруппализина и амидиновый остаток CNH(NH2)аргинина, в несколько меньшей степени —имидазольный остаток гистидина).

Белки различаются по степени растворимости в воде. Водорастворимые белки называются альбуминами, к ним относятся белки крови и молока. К нерастворимым, или склеропротеинам, относятся, например, кератин (белок, из которого состоят волосы, шерсть млекопитающих, перья птиц и т. п.) и фиброин, который входит в состав шёлка и паутины. Растворимость белка определяется не только его структурой, но внешними факторами, такими как природа растворителя, ионная сила и pH раствора.

Источники


  1. Бароненко, В.А. Здоровье и физическая культура студента / В.А. Бароненко. — М.: Альфа-М, 2018. — 116 c.

  2. Шевченко В. П. Клиническая диетология; ГЭОТАР-Медиа — Москва, 2010. — 256 c.

  3. Горелкин, В.Н. Избранные главы физической кинетики / В.Н. Горелкин, В.П. Минеев. — М.: [не указано], 2009. — 62 c.
Физические и химические свойства аминокислот
Оценка 5 проголосовавших: 1