Функциональные группы входящие в состав аминокислот

Сегодня предлагаем ознакомится со статьей на тему: функциональные группы входящие в состав аминокислот с профессиональным описанием и объяснением.

Содержание

Строение аминокислот

Общие сведения о строении аминокислот

В зависимости от взаимного расположения обеих функциональных групп различают α-, β – и γ-аминокислоты:

CH3-CH(NH2)-COOH (α-аминопропионованя кислота);

Аминокислоты представляют собой твердые кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде. Они плавятся при высоких температурах с разложением.

Электронное строение аминокислот

В зависимости от строения радикала все аминокислоты можно разделить на алифатические, ароматические (содержат бензольное кольцо) и гетероциклические:

Аланин (2-аминопропановая кислота).

Аспаргиновая кислота (аминобутандиовая кислота).

Цистеин (2-амино-3-меркаптопропановая кислота).

Существует также классификации аминокислот в зависимости от их кислотно-основных свойств:

— нейтральные (равное число амино- и карбоксильных групп);

— кислые (дополнительная карбоксильная группа, как, например в аспаргиновой или глутаминовой кислотах);

— основные (с дополнительной амино-группой, как, наприер в лизине).

В молекулах всех аминокислот, кроме глицина, атом углерода в α-положении содержит четыре различных заместителя, т.е. является асимметрическим. Благодаря центру хиральностиэти аминокислоты могут существовать в виде двух оптически активных энантиомеров. Отнесение аминокислот к D- или L-стереохимическим рядам проводят по стереохимическому стандарту – глицериновому альдегиду (рис. 1): к D-ряду принадлежат соединения, у которых аминогруппа расположена в формуле Фишера справа, и к L-ряду – у которых она слева.

Рис. 1. Проекционные формулы Фишера D- и L-аминокислот.

Типы изомерии аминокислот

Для аминокислот характерно несколько типов изомерии, среди которых:

— изомерия углеродного скелета;

— изомерия положения функциональных групп;

Одной из особенностей аминокислот является возможность взаимодействия их друг с другом. При этом происходит отщепление молекулы воды и образуется продукт, в котором фрагменты молекулы связаны между собой пептидной связью (-CO-NH-). Например,

Полученное соединение называют дипептидом. Вещества, построенные из многих остатков аминокислот, называются полипептидами.

Примеры решения задач

Задание Назовите области применения аминокислот
Ответ Аминокислоты и их производные нашли широкое применение в пищевой, медицинской, микробиологической и химической отраслях промышленности. Аминокислоты входят в состав спортивного питания и комбикорма.
Задание Укажите формулу аминокислоты:
Ответ Аминокислоты – органические бифункциональные соединения, в состав которых входят карбоксильная группа –СООН и аминогруппа – NH2. Такие функциональные группы имеются в составе вещества под буквой (б), следовательно, формуле аминокислоты соответствует вещество (б).

Копирование материалов с сайта возможно только с разрешения
администрации портала и при наличие активной ссылки на источник.

1. Понятие об аминокислотах, классификация аминокислот

Аминокислоты – гетерофункциональные соединения, содержащие две функциональные группы: аминогруппу ─NH2 и карбоксильную группу ─ COOH, связанные с углеводородным радикалом.

Общая формула аминокислот:

(H2N)m─ R─ (COOH)n, где m и n – чаще всего равны 1 или 2

1. По числу функциональных групп

— моноаминомонокарбоновые m=1, n=1

— диаминомонокарбоновые m=2, n=1

— моноаминодикарбоновые m=1, n =2

2. По положению аминогруппы

СН3─СН2─СН─СООН α-аминомасляная (2-аминобутановая) кислота

СН3─СН ─СН2─СООН β-аминомасляная (3-аминобутановая) кислота

NH2─СН2─СН2 ─СН2─СООН γ-аминомасляная кислота (4-аминобутановая) кислота

3. аминокислоты организма Остатки около 20 различных α-аминокислот входят в состав белков

заменимые (синтезируемые в организме человека)

глицин (аминоуксусная кислота)

аланин (α-аминопропионовая кислота, 2-аминопропановая кислота)

серин (α-амино-β-гидроксипропионовая кислота, 2-амино-3-гидроксипропановая кислота)

цистеин (α-амино-β-меркаптопропионовая кислота, 2-амино-3-меркаптопропановая кислота)

[3]

аспарагиновая кислота (аминоянтарная кислота, аминобутандиовая кислота)

незаменимые (не синтезируются в организме человека, поступают с пищей)

фенилаланин (α-амино-β-фенилпропионовая кислота, 2-амино-3-фенилпропановая кислота)

Лизин (α, ε- диаминокапроновая кислота, 2,6-диаминогексановая кислота)

2. Физические и химические свойства аминокислот. Способы их получения

Физические свойства аминокислот

Аминокислоты – бесцветные кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде, температура плавления 230-300 0 , многие аминокислоты имеют сладкий вкус

Химические свойства аминокислот

1. Аминогруппа ─NH2 определяет основные свойства аминокислот, т.к. способна присоединять к себе катион водорода по донорно-акцепторному механизму за счет наличия неподеленной электронной пары у атома азота.

2. Карбоксильная группа ─ COOH определяет кислотные свойства.

Следовательно, аминокислоты — это амфотерные соединения.

3. Кроме того, аминогруппа в аминокислоте вступает во взаимодействие с входящей в её состав карбоксильной группой, образуя внутреннюю соль:

H2N─CH─COOH ↔ H3N + ─СН─СОО — (биполярный ион, цвиттер-ион)

Водные растворы моноаминомонокарбоновых кислот нейтральны, рН=7; водные растворы монодиаминокарбоновых кислот имеют рН 7.

4. Взаимодействие аминокислот друг с другом — образование пептидов

Любой дипептид имеет свободные амино- и карбоксильную группу и поэтому может взаимодействовать с ещё одной молекулой аминокислоты, образуя трипептид и т.д.

Общая формула пептидов:

Пептиды, содержащие до 10 аминокислотных остатков, называются олигопептиды; полипептиды содержат боле десяти аминокислотных остатков.

Реакция образования пептидов относится к реакциям поликонденсации.

Поликонденсация – реакция образования высокомолекулярных соединений, сопровождающаяся выделением побочных низкомолекулярных продуктов (H2O NH3 и др.)

1. через галогенпроизводные карбоновых кислот

17. Α-Аминокислоты. Строение, классификация α-Аминокислот по природе радикала: алифатические, ароматические, гетероциклические. Заменимые и незаменимые α-Аминокислоты. Привести примеры.

α-Аминокислоты — гетерофункциональные соединения, молекулы которых содержат одновременно аминогруппу и карбоксильную группу у одного и того же атома углерода.

Многие α-аминокислоты синтезируются в организме. Некоторые аминокислоты, необходимые для синтеза белков, в организме не образуются и должны поступать извне. Такие аминокислоты называют незаменимыми

К незаменимым α-аминокислотам относятся:

валин изолейцин метионин триптофан

лейцин лизин треонин фенилаланин

Алифатические α-аминокислоты. Это наиболее многочисленная группа. Внутри нее аминокислоты подразделяют с привлечением дополнительных классификационных признаков.

В зависимости от числа карбоксильных групп и аминогрупп в молекуле выделяют:

• нейтральные аминокислоты — по одной группе NH2 и СООН;

• основные аминокислоты — две группы NH2 и одна группа

• кислые аминокислоты — одна группа NH2 и две группы СООН.

Можно отметить, что в группе алифатических нейтральных аминокислот число атомов углерода в цепи не бывает больше шести. При этом не существует аминокислоты с четырьмя атомами углерода в цепи, а аминокисоты с пятью и шестью атомами углерода имеют только разветвленное строение (валин, лейцин, изолейцин).

В алифатическом радикале могут содержаться «дополнительные» функциональные группы:

• гидроксильная — серин, треонин;

• карбоксильная — аспарагиновая и глутаминовая кислоты;

• амидная — аспарагин, глутамин.

Ароматические α-аминокислоты. К этой группе относятся фенилаланин и тирозин, построенные таким образом, что бензольные кольца в них отделены от общего α-аминокислотного фрагмента метиленовой группой -СН2-.

Гетероциклические α-аминокислоты. Относящиеся к этой группе гистидин и триптофан содержат гетероциклы — имидазол и индол соответственно. Строение и свойства этих гетероциклов рассмотрены ниже (см. 13.3.1; 13.3.2). Общий принцип построения гетероциклических аминокислот такой же, как и ароматических.

Гетероциклические и ароматические α-аминокислоты можно рассматривать как β-замещенные производные аланина.

К героциклическим относится также аминокислота пролин, в которой вторичная аминогруппа включена в состав пирролидинового

18. Свойства α-Аминокислот. Кислотно-основные свойства. Понятие об изоэлектрической точке (рI).

Пояснить на конкретном примере.

Амфотерность аминокислот обусловлена кислотными (СООН) и основными (NH2) функциональными группами в их молекулах. Аминокислоты образуют соли как со щелочами, так и с кислотами.

В кристаллическом состоянии α-аминокислоты существуют как диполярные ионы H3N+ — CHR-COO- (обычно используемая запись

строения аминокислоты в неионизированной форме служит лишь для удобства).

В водном растворе аминокислоты существуют в виде равновесной смеси диполярного иона, катионной и анионной форм.

Положение равновесия зависит от рН среды. У всех аминокислот преобладают катионные формы в сильнокислых (рН 1-2) и анион- ные — в сильнощелочных (рН >11) средах.

Ионное строение обусловливает ряд специфических свойств аминокислот: высокую температуру плавления (выше 200 ?С), растворимость в воде и нерастворимость в неполярных органических растворителях. Способность большинства аминокислот хорошо растворяться в воде является важным фактором обеспечения их биологического функционирования, с нею связаны всасывание аминокислот, их транспорт в организме и т. п.

Положение равновесия, т. е. соотношение различных форм аминокислоты, в водном растворе при определенных значениях рН существенно зависит от строения радикала, главным образом от присутствия в нем ионогенных групп, играющих роль дополнительных кислотных и основных центров.

Значение рН, при котором концентрация диполярных ионов максимальна, а минимальные концентрации катионных и анионных форм аминокислоты равны, называется изоэлектрической точкой (p/).

Нейтральные α-аминокислоты. Эти аминокислоты имеют значения рI несколько ниже 7 (5,5-6,3) вследствие большей способности к ионизации карбоксильной группы под влиянием -/-эффекта группы NH2. Например, у аланина изоэлектрическая точка находится при рН 6,0.

Кислые α-аминокислоты. Эти аминокислоты имеют в радикале дополнительную карбоксильную группу и в сильнокислой среде находятся в полностью протонированной форме. Кислые аминокислоты являются трехосновными (по Брёндстеду) с тремя значениями рКа, как это видно на примере аспарагиновой кислоты (р/ 3,0).

У кислых аминокислот (аспарагиновой и глутаминовой) изоэлектрическая точка находится при рН много ниже 7 (см. табл. 12.1). В организме при физиологических значениях рН (например, рН крови 7,3-7,5) эти кислоты находятся в анионной форме, так как у них ионизированы обе карбоксильные группы.

Основные α-аминокислоты. В случае основных аминокислот изоэлектрические точки находятся в области рН выше 7. В сильно- кислой среде эти соединения также представляют собой трехосновные кислоты, этапы ионизации которых показаны на примере лизина (р/ 9,8).

В организме основные аминокислоты находятся в виде катионов, т. е. у них протонированы обе аминогруппы.

В целом ни одна α-аминокислота in vivo не находится в своей изоэлектрической точке и не попадает в состояние, отвечающее наименьшей растворимости в воде. Все аминокислоты в организме находятся в ионной форме.

19. Биологически важные реакции α-Аминокислот: а) трансаминирование; б) декарбоксилирование; в) дезаминирование: окислительное, восстановительное, внутримолекулярное, гидролитическое; г) образование пептидов.

В организме под действием различных ферментов осуществляется ряд важных химических превращений аминокислот. К таким пре- вращениям относятся трансаминирование, декарбоксилирование, элиминирование, альдольное расщепление, окислительное дезаминирование, окисление тиольных групп.

Трансаминирование является основным путем биосинтеза α-ами- нокислот из α-оксокислот. Донором аминогруппы служит аминокислота, имеющаяся в клетках в достаточном количестве или избытке, а ее акцептором — α-оксокислота. Аминокислота при этом превращается в оксокислоту, а оксокислота — в аминокислоту с соответствующим строением радикалов. В итоге трансаминирование представляет обратимый процесс взаимообмена амино- и оксо- групп. Пример такой реакции — получение l-глутаминовой кислоты из 2-оксоглутаровой кислоты. Донорной аминокислотой может служить, например, l-аспарагиновая кислота.

α-Аминокислоты содержат в α-положении к карбоксильной группе электроноакцепторную аминогруппу (точнее, протонированную аминогруппу NH3+), в связи с чем способны к декарбоксилированию.

Окислительное дезаминирование может осуществляться с участием ферментов и кофермента НАД+ или НАДФ+. α-Аминокислоты могут превращаться в α-оксокислоты не только через трансаминирование, но и путем окислительного дезаминирования. Например, из l-глутаминовой кислоты образуется α-оксоглутаровая кислота. На первой стадии реакции осуществляется дегид- рирование (окисление) глутаминовой кислоты до α-иминоглутаровой

кислоты. На второй стадии происходит гидролиз, в результате которого получаются α-оксоглутаровая кислота и аммиак. Стадия гидролиза протекает без участия фермента.

В обратном направлении протекает реакция восстановительного аминирования α-оксокислот. Всегда содержащаяся в клетках α-оксоглутаровая кислота (как продукт метаболизма углеводов) превращается этим путем в L-глутаминовую кислоту.

Внутримолекулярное дезаминирование характерно для гистидина. Реакцию катализирует гистидаза (гистидин-аммиаклиаза). Эта реакция происходит только в печени и коже.

Гидролитиическое дезаминирование происходит при помощи фермента аденозин дезаминаза и выглядит следующим образом:

В результате образуются, как мы уже поняли, гидроксикислоты…

Пептидную и белковую молекулу формально можно представить как продукт поликонденсации α-аминокислот, протекающей с обра- зованием пептидной (амидной) связи между мономерными звеньями

R- группами

Аминокислоты этой группы содержат в боковой цепи неионогенные группы, не способные отдавать или присоединять протон. Боковые группы этих аминокислот растворяются в воде т.к. в их состав входят полярные функциональные группы, образующие водородные связи с водой. К ним относятся серин, треонин, содержащие в боковой цепи спиртовой гидроксил, а также глутамин, аспарагин, содержащие амидные группы. К этой же группе относятся цистеин и тирозин. Эти аминокислоты содержат соответственно тиольную группу и фенольный гидроксил, способные к диссоциации, но при нейтральных значениях рН, поддерживаемых в клетках, эти группы практически не диссоциируют.

Полярные положительно заряженные.

Полярные отрицательно заряженные,

Полярные неионные,

Неполярные гидрофобные,

IV. Иминокислота

II. Ароматические аминокислотыIII. Гетероциклические аминокислоты

Строение и классификация аминокислот

Существуют различные классификации аминокислот, входящих в состав белков в зависимости от признака, положенного в основу их деления на группы. Так по химической природе боковой цепи a-аминокислоты делятся на алифатические (ациклические), ароматические, гетероциклические .

I. Алифатическиеa — аминокислоты

1. Моноаминомонокарбоновые (нейтральные)

Алифатические аминокислоты, содержащие в боковой цепи дополнительную функциональную группу.

а) гидроксильную группу (оксиаминокислоты)

б) карбоксильную группу (моноаминодикарбоновые )

в) амидную группу

г) аминогруппу (диаминомонокарбоновые)

д) серусодержащие

Вместе с тем в настоящее время общепринятой является классификация аминокислот на основе признаков, свойственных R-группам, в частности, их полярности, т.е. способности R-групп взаимодействовать с водой при биологических значениях рН=7,0. Это обусловлено наличием в боковой цепи аминокислот различных функциональных групп. Так к неполярным гидрофобным группам (водоотталкивающим) относятся алкильные радикалы, бензольное кольцо.

Гидрофильными

Понравился сайт? Расскажи друзьям!
Читайте так же:  Лучшие спортивные питания для связок

(полярными) группами являются группы: -ОН, -SН, -СООН, — NН2, ядро имидазола. Гидрофильность — это свойство молекул или групп, имеющих полярную природу, легко взаимодействовать с водой. Полярные функциональные группы, способные к ионизации, называют ионогенными, они несут отрицательный заряд, если отщепляют протон или положительный заряд, если его принимают.

В связи с этим все 20 аминокислот по свойствам боковой цепи можно разделить на 4 группы:

Аминокислоты, содержащие неполярные R-группы.

В боковой цепи этих аминокислот содержатся неполярные, неионные группы. К данному классу относятся алифатические аминокислоты. Глицин это самая маленькая аминокислота, содержащая в боковой цепи атом водорода, поэтому в белке её остаток не имеет ярко выраженных гидрофобных или гидрофильных свойств. Аминокислоты аланин, валин, лейцин, изолейцин — алифатические неполярные аминокислоты. По мере увеличения боковой цепи увеличивается их гидрофобность. К этой группе относятся также аминокислоты триптофан, фенилаланин, метионин и иминокислота — пролин

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

Аминокислоты, содержащие полярные, неионные R-группы.

Аминокислоты с полярными отрицательно заряженными

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

[1]

Лучшие изречения: При сдаче лабораторной работы, студент делает вид, что все знает; преподаватель делает вид, что верит ему. 9117 —

| 7229 — или читать все.

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

1. Какие органические соединения называют аминокислотами? Какие функциональные группы содержатся в молекулах аминокислот? Приведите примеры аминокислот.
2. Назовите по международной номенклатуре следующие аминокислоты: а) NH?CH?COOH; б)CH?CH(CH?)CHNH?COOH; в) NH?CH?CH?COOH; г)CH?CHNH?CH?COOH.

Ответ оставил Гуру

Если тебя не устраивает ответ или его нет, то попробуй воспользоваться поиском на сайте и найти похожие ответы по предмету Химия.

Читайте так же:  Витамин в17 в каких

Функциональные группы входящие в состав аминокислот

Аминокислотами называют гетерофункциональные соединения, содержащие одновременно аминогруппу и карбоксильную группы в составе одной молекулы. Классифицируют аминокислоты, основываясь на типе углеводородного радикала, на ароматические и алифатические, последние, в свою очередь, подразделяются на α-, β-, γ-, δ- и ω-аминокислоты, химические свойства которых ощутимо различаются.

Представители алифатических аминокислот

Наибольшее значение в химии имеют α-аминокислоты, в основном потому, что они являются мономерами белков – их можно назвать основой жизни. В состав важнейших α-аминокислот входят не только алифатические, но и ароматические и гетероароматические радикалы. Номенклатура аминокислот подразумевает использование названия соответствующей карбоновой кислоты в качестве основы, положение заместителей обозначают цифрами, начиная от карбонильного углерода (IUPAC), либо буквами греческого алфавита, начиная от соседнего атома углерода (рациональная). Широко используются и тривиальные названия. Тривиальные названия обычно связаны с источниками выделения аминокислот. Например, серин выделен из шелка (serieus (лат.) – шелковистый), тирозин – из сыра (tyros (греч.) – сыр). Для удобства написания полипептидных молекул используют сокращенные обозначения аминокислотных остатков.

Общее число встречающихся в природе α-аминокислот достигает 180, из них 20 постоянно присутствуют во всех белковых молекулах. Растения и некоторые микроорганизмы синтезируют все необходимые им аминокислоты. В животном организме некоторые аминокислоты синтезируются, некоторые – нет и должны поступать извне. Такие аминокислоты называют незаменимыми. К незаменимым относятся – валин, лизин, фенилалалнин, лейцин, треонин, триптофан, изолейцин, метионин.

Важнейшие α-аминокислоты

Сокращенное обозначение аминокислотного остатка

1 . В состав аминокислот входят функцио­нальные группы:

А. —NH2 и —СОН. В. —NO2 и —СООН.

Б. —NH2 и —СООН. Г. >NH и —СООН.

2 . Название вещества СН3—СН2—СН—СН2—NH2:

A. 1-Амино-2-метилбутан. B. Бутиламин.

Б. 2-Метил-1-аминобутан. Г. Изобутиламин.

3 (2 балла). Число возможных структурных изоме­ров для вещества, формула которого

NH2 А. 1. Б. 2. В. 3. Г. 4.

[2]

4 (2 балла). Окраска лакмуса в растворе вещества, формула которого C2H5NH2:

Читайте так же:  Аминокислоты получение и химические свойства

А. Красная. Б. Синяя. В. Фиолетовая.

5 (2 балла). Вещество, вступающее в реакцию с ме­тиламином:

А. Гидроксид натрия. В. Оксид магния.
Б. Магний. Г. Хлороводород.

6 (2 балла). Химическая связь, образующая первичную структуру белка:

A. Водородная. B. Пептидная.

Б. Ионная. Г. Ковалентная неполярная.

7 (2 балла). Основные свойства наиболее ярко выражены у вещества, формула которого:

А. Н2О. Б. СН3—NH2. В. С2Н5—NH2. Г. С3Н7—NH2.

8 (2 балла). Признак реакции взаимодействия ани­лина с бромной водой:

A. Выделение газа.

Б. Выделение тепла и света.

B. Образование осадка.

9 (2 балла). Число различных дипептидов, которые можно получить из глицина и аланина:

А 1. Б. 2. В. 3. Г. 4.

10 (2 балла). Для аминов характерны свойства:

B. Амфотерных соединений.

ЧАСТЬ Б. Задания со свободным ответом

11 (5 баллов). Для вещества, формула которого СН3—СН2—СН2—NH2, составьте структурные фор­мулы двух изомеров и двух гомологов. Дайте на­звания всех веществ.

Аминокислоты. Свойства аминокислот.

Аминокислоты, белки и пептиды являются примерами соединений, описанных далее. Многие биологически активные молекулы включают несколько химически различных функциональных групп, которые могут взаимодействовать между собой и с функциональными группа друг друга.

Аминокислоты.

Аминокислоты – органические бифункциональные соединения, в состав которых входит карбоксильная группа –СООН, а аминогруппа — NH2.

Разделяют α и β — аминокислоты:

В природе встречаются в основном α-кислоты. В состав белков входят 19 аминокислот и ода иминокислота (С5Н9NO2):

Самая простая аминокислота – глицин. Остальные аминокислоты можно разделить на следующие основные группы:

1) гомологи глицина – аланин, валин, лейцин, изолейцин.

2) серосодержащие аминокислоты – цистеин, метионин.

3) ароматические аминокислоты – фенилаланин, тирозин, триптофан.

4) аминокислоты с кислотным радикалом – аспарагиовая и глутаминовая кислота.

5) аминокислоты с алифатической гидрокси-группой – серин, треонин.

6) аминокислоты с амидной группой – аспарагин, глутамин.

7) аминокислоты с основным радикалом – гистидин, лизин, аргинин.

Изомерия аминокислот .

Во всех аминокислотах (кроме глицина) атом углерода связан с 4-мя разными заместителями, поэтому все аминокислоты могут существовать в виде 2-х изомеров (энантиомеров). Если L и D – энантиомеры.

Физические свойства аминокислот.

Аминокислоты представляют собой твердые кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде и мало растворимые в неполярных растворителях.

Получение аминокислот.

1. Замещение атома галогена на аминогруппу в галогензамещеных кислотах:

Читайте так же:  Состав витаминов и минералов

Химические свойства аминокислот.

Аминокислоты – это амфотерные соединения, т.к. содержат в своём составе 2 противоположные функциональные группы – аминогруппу и гидроксильную группу. Поэтому реагируют и с кислотами и с щелочами:

Кислотно-основные превращение можно представить в виде:

Реагирует с азотистой кислотой:

Реагируют со спиртами в присутствие газообразного HCl:

Качественные реакции аминокислот.

Окисление нингидрином с образованием продуктов, окрашенных в сине-фиолетовый цвет. Иминокислота пролин дает с нингидрином желтый цвет.

2. При нагревании с концентрированной азотной кислотой протекает нитрование бензольного кольца и образуются соединения желтого цвета.

Номенклатура и изомерия. Аминокислоты – это органические бифункциональные соедине­ния, в состав которых входят карбоксильная группа –СООН и ами­ногруппа –NH2. В зависимости от

Аминокислоты – это органические бифункциональные соедине­ния, в состав которых входят карбоксильная группа –СООН и ами­ногруппа –NH2. В зависимости от взаимного расположения обеих функциональных групп различают α-, β-аминокислоты и т.д.

Греческая буква при атоме углерода обозначает его удаленность от карбоксильной группы. Рассматрим только α-аминокислоты, поскольку другие аминокислоты в природе встре­чаются значительно реже.

В состав белков входят 19 основных аминокислот и одна иминокислота. Все природные ами­нокислоты имеют тривиальные названия.

Иминокислота пролин (молекулярная формула C5H9NO2) имеет структуру

Простейшая аминокислота – глицин (аминоуксусная кислота). Остальные природные аминокислоты можно разделить на следую­щие основные группы:

1) гомологи глицина – аланин, валин, лейцин, изолейцин;

2) серосодержащие аминокислоты – цистеин, метионин;

3) аминокислоты с алифатической гидроксильной группой – се­рии, треонин;

4) ароматические аминокислоты – фенилаланин, тирозин, триптофан;

5) аминокислоты с кислотным радикалом – аспарагиновая и глутаминовая кислоты;

6) аминокислоты с амидной группой – аспарагин, глутамин;

7) аминокислоты с основным радикалом – гистидин, лизин, ар­гинин.

Изомерия. Во всех α-аминокислотах, кроме глицина, α-углеродный атом связан с четырьмя разными заместителями, по­этому все эти аминокислоты могут существовать в виде двух изоме­ров (энантиомеров), являющихся зеркальными отражениями друг друга (оптическая изомерия). Каждый изомер относят к D- или L-ряду в зависимости от того, совпадает его конфигурация с конфи­гурацией D-глицеринового альдегида или нет:

В состав белков животных организмов входят только α-аминокислоты L-ряда.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Как то на паре, один преподаватель сказал, когда лекция заканчивалась — это был конец пары: «Что-то тут концом пахнет». 8238 —

| 7894 — или читать все.

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

Аминокислоты,входящие в состав белков,их строение и свойства. Пептидная связь. Первичная структура белков. Зависимость биологических свойств от первичной структкры.

Аминокислоты — органические кислоты, у которых атом водорода a-углеродного атома замещен на аминогруппу –NH2

1.В составе белков 20 альфа-а-т,общая формула кот:

2.А-ты различаются по строению,размерам,св-м радикалов,присоединенных к альфа углеродному атому.Функц. группы а-т определяют особенности св-в разных альфа а-т:

-анионные гр-пы –СОО; катионные гр-пы –NH3,=NH, -NH-C=NH2

-полярные незаряженные гр-пы: -ОН, -CONH2, -SH; неполярные : -СН3; алифатические цепи,ароматические циклы

Пролин в отличие от других 19 мономеров белков иминокислота,радикал в пролине связан как с альфа углеродным атомом,так и с аминогруппой.

Некоторые функц. гр-пы в радикалах а-т появляются после синтеза белка.

3. А-ты различаются по их растворимости в воде. Это связано со СП-тьюрадикалов вз-ть с водой(гидрироваться). К гидрофильным относятся радикалы, содержащие анионные, катионные и полярные незаряженные функц. гр-пы. К гидрофобным относятся радикалы,содержащие метильные гр-пы , алифатические цепи или циклы.

4. Пептидные связи соединяют а-ты в пептиды. Альфа –корбоксильная группа 1й а-ты может реагировать с альфа-иминогруппой другой а-ты с обр-м пептидной связи.

Пептидные цепи белков представляют собой полипептиды,те линейные полимеры альфа а-т,соединен пептид связью.

Первичная структура белка несет информ. о его пространственной структуре. Первичная структура белка — это последовательность ковалентно связанных пептидными связями аминокислот, составляющих белок.Пептидная связьобразуется за счет a-карбоксильной группы одной аминокислоты и a-аминной группы другой что a-аминогруппа находится слева, а a-карбоксильная группа — справа. Соответствующие участки полипептидной цепи называют N-концом (аминным концом) и С-концом (карбоксильным концом), а аминокислотные остатки — соответственно N-концевым и С-концевым остатками.

3.Конформация пептидных цепей в белках(вторичная и третичная структура)вторичная-пространственная структура, обр-ся в результате вз-вияй между функц. группами пептидного остова. альфа-спираль и бета-спираль. В Альфа-спирали водородные св-зи обр-ся между атомом кислорода карбокс. гр-пы и водородом амидного азота через 4 а-ты; боковые цепи а-х остатков нах на периферии спирали Ветта-структура обр между линейными областями одной полипептид. цепи,обр-я складки. Полипептидные цепи или их части могут обр-ть параллельные и антипараллельные бета структуры.

третичная-трехмерная пространственная структура,обр-ся за счет вз-й между радикалами а-т,СПС располагаться на значительном расстоянии друг от друга в пептидной цепи.

Третичная структура формируется в результате нековалентных взаимодействий (электростатические, ионные, силы Ван-дер-Ваальса и др.) боковых радикалов, обрамляющих a-спирали и b-складки, и непериодических фрагментов полипептидной цепи. Среди связей, удерживающих третичную структуру, следует отметить:

Читайте так же:  Жиросжигатели для похудения рейтинг

а) дисульфидный мостик (–S–S–) между двумя остатками цистеина;

б) сложноэфирный мостик (между карбоксильной группой и гидроксильной группой);

в) солевой мостик (между карбоксильной группой и аминогруппой);

г) водородные связи между группами -СО — и -NH-;

Третичной структурой объясняется специфичность белковой молекулы, ее биологическая активность.

конформационная лабильность-спс. белков к небольшим изменениям конформации за счет разрыва одних и обр-я других слабых связей.

5.Лабильность пространственной структуры белков и их денатурация.Факторы,вызывающие денатурацию.

Денатурация-разрушение их нативной конформации,вызван разрывом связей ,стабилизирующих пространств. структуры,при действии денатурирующих агентов.

  1. никальная трехмерная структура каждого белка разрушается , и все молекулы одного белка приобретают случайную конформацию
  2. радикалы а-т ,форм активный центр, оказываются пространственно удаленными друг от друга,те разруш спецеф. центр связывания белка с лигандом
  3. гидрофобные радикалы оказываются на пов-ти молекулы=создаются условия для агрегации белков(агрегаты белков выпадают в осадок)
  4. разрушаются 2е 3е 4е структуры

факторы:высокая температура-разруш слабых связей в белке; кислоты и щелочи-изменение ионизации иогенных групп,разрыв ионных и водородных связей; мочевина-разруш внутримолек. водородных связей и из-за обр-я водород связей+мочевина; спирт, фенол, хлорамин-разруш гидрофобных и водород связей ; соли тяжелых металлов-обр-е нераствор солей белков и ионов тяжелых металлов

4. Четвертичная стуктурабелков. Особенности строения и функционирования олигомерных белков на примере гемсодержащих белков и их денатурация.

Сущность такой структуры в объединении несколько полимерных цепей были в единый комплекс. Такой комплекс также рассматривается как белок, состоящий из нескольких субъединиц. Белки, состоящие из нескольких субъединиц, широко распространены в природе (гемоглобин, вирус табачной мозаики, фосфорилаза, РНК-полимераза). Субъединицы принято обозначать греческими буквами (так у гемоглобина имеется по две a и b субъединицы). Наличие нескольких субъединиц важно в функциональном отношении — оно увеличивает степень насыщения кислородом.

Четвертичная структура ( клубок белков)

Четвертичная структура стабилизируется в основном силами слабых воздействий:

а) водородная; б) гидрофобная; в) ионные; г) ковалентные (дисульфидные, пептидные).

гемоглобин-олигомерный белок,функция которого регулируется различными лигандами.

  1. Гемоглобин- сложн олигомер белок,сод в эритроцитах. Он состоит из 4х протомеров, содиненных нековалентными связями.
  2. гемоглобин-белок,родмтвенный миоглобину. Вторичная и четвертичная стр-ра их сходны.,значит они могут приобретать сходные пространственные стр-ры.
  3. каждый протомер гемоглобина в белке связан с небелковой частью-гемом и 3 другими протомерами.
  4. соединение белковой части гемоглобина с гемом :гидрофобные части гемма окружены гидрофобными радикаламиа-т за исключением Гис F8 и Гис Е7,кот располож по обе стороны от плоскости гемма и играют роль в связывании гемоглобина с О2.

ф-ции:быстое насыщение кислородом в легких; СПС отдавать кислород в капиллярах тканей при относ высоком парциальном давлении кислорода; возможность регуляции сродства гемоглобина к О2.

Гис Е7 создает условия для связывания кислорода с гемом и ослабляет взаимодействие гемма с СО.

  1. в центре тетрамерной молек нах полость,ее обр-т а-ные остатки всех 4-х протомеров
  2. в молекуле диоксигем. есть дополнительные ионные св-зи,соед. протомеры.
  3. централ полость –место присоединения 2,3-бифосфоглицрата к гемоглобину.
  4. 2,3-БФГ+гемоглобин=аллостерический,а его центр-аллостерический центр.
  5. 2,3 =-БФГ имеет сильный отрицат заряд+с 4 положительно заряж группами2бетта-цепей

денатурация-потерю белками их естественных свойств (растворимости, гидрофильности и др.) вследствие нарушения пространственной структуры их молекул. Практически любое заметное изменение внешних условий, например, нагревание или обработка белка кислотой приводит к последовательному нарушению четвертичной, третичной и вторичной структур белка. Обычно денатурация вызывается повышением температуры, действием сильных кислот и щелочей, солей тяжелых металлов, некоторых растворителей (спирт), радиации и др.

Денатурация часто приводит к тому, что в коллоидном растворе белковых молекул происходит процесс агрегации частиц белка в более крупные. Визуально это выглядит, например, как образование «белка» при жарке яиц.

Организация стока поверхностных вод: Наибольшее количество влаги на земном шаре испаряется с поверхности морей и океанов (88‰).

Механическое удерживание земляных масс: Механическое удерживание земляных масс на склоне обеспечивают контрфорсными сооружениями различных конструкций.

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

Общие условия выбора системы дренажа: Система дренажа выбирается в зависимости от характера защищаемого.

Источники


  1. 1000 + 1 совет о питании при занятии спортом. — М.: Современный литератор, 2001. — 288 c.

  2. Иорданская, Фаина Алексеевна Мониторинг функциональной подготовленности юных спортсменов — резерва спорта высших достижений (этапы углубленной подготовки и спортивного совершенствования) / Иорданская Фаина Алексеевна. — М.: Советский спорт, 2017. — 818 c.

  3. Гоникман, Э.И. Даосские лечебные жесты. Терапия самоспасения / Э.И. Гоникман. — М.: Минск: Сантана, 2000. — 197 c.
Функциональные группы входящие в состав аминокислот
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here