Характеристика аминокислот и белков

Сегодня предлагаем ознакомится со статьей на тему: характеристика аминокислот и белков с профессиональным описанием и объяснением.

Аминокислоты и белки

Аминокислоты

В зависимости от взаимного расположения обеих функциональных групп различают α-, β – и γ-аминокислоты:

CH3-CH(NH2)-COOH (α-аминопропионованя кислота)

Для аминокислот характерны следующие виды изомерии: углеродного скелета, положения функциональных групп и оптическая изомерия.

Физические свойства аминокислот

Аминокислоты – твердые кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде. Они плавятся при высоких температурах с разложением.

Аминокислоты получают путем замещения галогена на аминогруппу в галогензамещенных карбоновых кислотах. В общем виде уравнение реакции будет выглядеть так:

Химические свойства аминокислот

Аминокислоты – амфотерные соединения. Они реагируют как с кислотами, так и с основаниями:

При растворении аминокислот в воде аминогруппа и карбоксильная группа взаимодействуют друг с другом с образованием соединений, называемых внутренними солями:

[1]

Молекулу внутренней соли называют биполярным ионом.

Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, щелочную и кислотную среду в зависимости от количества функциональных групп. Например, глутаминовая кислота образует кислый раствор, поскольку в её составе две карбоксильные группы и одна аминогруппа, а лизин – щелочной раствор, т.к. в её составе одна карбоксильная группа и две аминогруппы.

Две молекулы аминокислоты могут взаимодействовать друг с другом. При этом происходит отщепление молекулы воды и образуется продукт, в котором фрагменты молекулы связаны между собой пептидной связью (-CO-NH-). Например:

Полученное соединение называют дипептидом. Вещества, построенные из многих остатков аминокислот, называются полипептидами. Пептиды гидролизуются под действием кислот и оснований.

α-Аминокислоты играют особую роль в природе, поскольку при их совместной поликонденсации в природных условиях образуются важнейшие для жизни вещества – белки.

Также для аминокислот характерны все химические свойства карбоновых кислот (по карбоксильной группе) и аминов (по аминогруппе).

В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций создают молекулы белков с большим разнообразием свойств. Кроме того, аминокислотные остатки в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул разных белков образуют сложные комплексы, например, фотосинтетический комплекс.

Белки обладают свойством амфотерности, то есть в зависимости от условий проявляют как кислотные, так и осно́вные свойства. В белках присутствуют несколько типов химических группировок, способных к ионизации в водном растворе: карбоксильные остатки боковых цепей кислых аминокислот (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и азотсодержащие группы боковых цепей основных аминокислот (в первую очередь, ε-аминогруппализина и амидиновый остаток CNH(NH2)аргинина, в несколько меньшей степени —имидазольный остаток гистидина).

Белки различаются по степени растворимости в воде. Водорастворимые белки называются альбуминами, к ним относятся белки крови и молока. К нерастворимым, или склеропротеинам, относятся, например, кератин (белок, из которого состоят волосы, шерсть млекопитающих, перья птиц и т. п.) и фиброин, который входит в состав шёлка и паутины. Растворимость белка определяется не только его структурой, но внешними факторами, такими как природа растворителя, ионная сила и pH раствора.

Общая характеристика, аминокислотный состав и структура белков

Белки — высокомолекулярные полимерные соединения, построенные из аминокислот. В их состав входит около 53 % углерода, 7% водорода, 22% кислорода, 15 — 17% азота и от 0,3 до 3% серы. В некоторых белках присутствуют фосфор, железо и другие элементы.

Все белки в зависимости от их строения и свойств делятся на две группы:

  • · простые, или протеины (от греч. protos — первый, важнейший) они состоят только из аминокислот;
  • · сложные, или протеиды, в молекуле протеидов помимо белковой части имеются соединения небелковой природы.

Белки выполняют многочисленные биологические функции — структурную, транспортную, защитную, каталитическую, гормональную и др.

В состав белков входят остатки 20 различных аминокислот. Общая формула аминокислот следующая:

Все аминокислоты содержат аминогруппу NH2, имеющую основной характер, и карбоксильную группу СООН, несущую кислые свойства.

Белкам свойственны различные структуры. Последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи называют первичной структурой белка (рис. 3, а). Она специфична для каждого белка.

В молекуле белка полипептидная цепь частично закручена в виде б-спирали, витки которой скреплены водородными связями.

Вид спирали характеризует вторичную структуру (рис. 6, б). Возможна также слоисто-складчатая структура.

Пространственное расположение полипептидной цепи определяет третичную структуру белка (рис. 3, в). В зависимости от пространственного расположения полипептидной цепи форма молекул белков может быть различной. Если полипептидная цепь образует молекулу нитевидной формы, то белок называется фибриллярным (от лат. fibrilla — нить), если она уложена в виде клубка — глобулярным (от лат. globulus — шарик).

Рис. 3. Структуры белковых Четвертичная структура харакмолекул: теризует способ расположения

  • а) первичная; б) вторичная; в пространстве отдельных поли-
  • в) третичная; г) четвертичная пептидных цепей в белковой молекуле.

Белки обладают большой молекулярной массой (от нескольких тысяч до нескольких миллионов). Вследствие большого размера белковых частиц водные растворы их представляют собой коллоидную систему, которая состоит из дисперсионной среды (растворитель) и дисперсной фазы (частицы растворенного вещества).

Читайте так же:  Л карнитин для бега

Благодаря присутствию в аминокислотных остатках групп, способных к ионизации (СООН, NH2 и др.), белковые молекулы несут отрицательные и положительные заряды. Нарушение этих факторов устойчивости приводит к осаждению (коагуляции) частиц. Коагуляцию можно осуществить, добавляя в раствор белков дегидратирующие вещества (спирт, ацетон, сульфат аммония и некоторые другие соли), разрушающие гидратную оболочку. При этом происходит обратимое осаждение белков, т. е. при удалении этих веществ белки вновь переходят в нативное состояние.

При действии на белок солей тяжелых металлов, кислот и щелочей, а также при нагревании происходят необратимые реакции осаждения с потерей первоначальных свойств белка. Это явление называется денатурацией. Она характеризуется развертыванием полипептидной цепи белка, которая в нативной белковой молекуле была свернута. В результате развертывания полипептидных цепей на поверхность белковой молекулы выходят гидрофобные группы. При этом белок теряет растворимость, агрегирует и выпадает в осадок.

Общие свойства аминокислот

Макасеева О.Н., Дудинская, О.В., Ткаченко Л.М., Ильичева Н.И.

Р… Биологическая химия. Раздел «Белки и нуклеиновые кислоты»: конспект лекций /О.Н. Макасеева, О.В. Дудинская, Л.М. Ткаченко, Н.И. Ильичева. – Могилев : МГУП, 2014. – …… с.

Конспект лекций по дисциплине «Биологическая химия». Раздел «Белки и нуклеиновые кислоты» является дополнительным источником, который поможет студентам всех форм обучения освоить данную дисциплину. Конспект лекций содержит основные темы раздела «Белки и нуклеиновые кислоты» курса в соответствии с учебной программой.

Предназначается для студентов технологических специальностей пищевой промышленности.

УДК…. 547

ББК…. 24.2

…ISBN 978-985-6979-70-8 (Ч. 1) …ISBN 978-985-6979-69-2 © О.В. Дудинская, Л.М. Ткаченко, Н.И. Ильичева.2014 © Учреждение образования «Могилевский государственный университет продовольствия», 2014

Содержание

1 АМИНОКИСЛОТЫ.. 4

1.1 Строение аминокислот. 4

[2]

1.2 Классификация аминокислот. 7

1.3 Общие свойства аминокислот. 9

1.3.1 Оптические свойства. 9

1.3.2 Кислотно-основные свойства аминокислот. Изоэлектрическая точка. 10

1.3.1 Химические свойства аминокислот. 14

1.3.2 Реакция меланоидинообразования. 14

3.1 Функции белков. 20

3.2 Строение белковой молекулы.. 23

3.3 Физико-химические свойства белков. 34

3.3.1 Амфотерные свойства белков. Изоэлектрическая точка белков. 34

3.3.2 Денатурация белков. 34

3.3.3 Гидрофильные свойства белков. Высаливание белков. 37

3.4 Методы выделения белков. 40

3.5 Классификация белков. 43

4 НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ.. 46

4.1 Состав нуклеиновых кислот. 46

4.2 Нуклеозиды.. 49

4.3 Нуклеотиды.. 51

4.4 Первичная структура нуклеиновых кислот. 54

4.5 Вторичная и третичная структуры ДНК.. 55

4.6 Структура РНК.. 59

Рекомендуемая литература. 62

АМИНОКИСЛОТЫ

Строение аминокислот

Основной структурной единицей белков являются a-аминокислоты. В природе известно свыше 300 аминокислот, однако в состав белков входит лишь 20 a-аминокислот (одна из них – пролин, является не амино-, а иминокислотой), получивших название белковых, или протеиногенных, аминоктслот (см. Таблица 1). Все другие аминокислоты существуют в свободном состоянии или в составе коротких пептидов, или комплексов с другими органическими веществами.

a-Аминокислоты представляют собой производные карбоновых кислот, у которых один водородный атом у a-углеродного атома замещен на аминогруппу (–NН2), например:

Различаются аминокислоты строением и свойствами радикалов ®. Радикалы аминокислот могут быть алифатическими, ароматическими и гетероциклическими. Благодаря этому каждая аминокислота наделена специфическими свойствами, определяющими химические, физические свойства и физиологические функции белков в организме.

Именно благодаря радикалам аминокислот, белки обладают рядом уникальных функций, не свойственных другим биополимерам, и обладают химической индивидуальностью.

Значительно реже в живых организмах встречаются аминокислоты с b- или g-положением аминогруппы, например:

Кроме 20 стандартных аминокислот, встречающихся почти во всех белках, существуют еще нестандартные аминокислоты, являющиеся компонентами лишь некоторых типов белков – эти аминокислоты называют еще модифицированными. Около 150 из них уже выделены. Эти аминокислоты образуются после завершения синтеза белка в рибосоме клеток путем посттрансляционной химической модификации.

Таблица №1 – Строение протеиногенных аминокислот

Один из примеров особенно важной модификации – окисление двух-SН–групп цистеиновых остатков с образованием аминокислоты цистина, содержащей дисульфидную связь. Так же легко происходит и обратный переход.

Таким путем образуется одна из важнейших окислительно-восстановительных систем живых организмов. В больших количествах цистин содержится в белках злаковых – клейковине, в белках волос, рогов.

Другие примеры аминокислотной модификации — гидроксипролин и гидроксилизин, которые входят в состав коллагена-основного белка соединительной ткани животных.

В состав белка протромбина (белок свертывания крови) входит
g-карбоксиглутаминовая кислота, а в ферменте глутатионпероксидазе открыт селеноцистеин, в котором ( S ) сера заменена на ( Se ) селен.

Классификация аминокислот

Существует несколько видов классификаций аминокислот входящих в состав белка.

В основу первойклассификации положено химическое строение радикалов аминокислот. Различают аминокислоты:

— алифатические– глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, лизин;

— гидроксилсодержащие– серин, треонин;

— серосодержащие – цистеин, метионин;

— ароматические – фенилаланин, тирозин, триптофан;

— гетероциклические – пролин, гистидин;

Второй вид классификации основан на полярности R-групп аминокислот. Различают:

неполярные (гидрофобные) аминокислоты, у которых в радикале есть неполярные связи между атомами С–С, С–Н, таких аминокислот восемь: глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, триптофан, пролин;

полярные незаряженные(гидрофильные) аминокислоты, у которых в радикале есть полярные связи между атомами С–О, С–N, О–Н, S–H, таких аминокислот пять: серин, треонин, метионин, аспарагин, глутамин;

Читайте так же:  Просроченный креатин можно пить

полярные отрицательно заряженныеаминокислоты, у которых в радикале есть группы, которые в водной среде при рН=7 несут отрицательный заряд, таких аминокислот четыре: тирозин, цистеин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота;

полярные положительно заряженныеаминокислоты, у которых в радикале есть группы, которые в водной среде при рН=7 несут положительный заряд, таких аминокислот три: лизин, аргинин, гистидин.

[3]

Чем больше в белке аминокислот с полярными группами, тем выше его реакционная способность. От реакционной способности во многом зависят функции белка. Особенно большим числом полярных групп, характеризуются ферменты. И наоборот, их очень мало в таком белке как кератин (волосы, ногти).

Таблица 2 – Классификация аминокислот на основе полярности

Аминокислоты Принятые однобуквенные обозначения и символы Изоэлектрическая точка, рI Среднее содержание в белках,%
Англ. символ Русск.
1. Неполярные R-группы
Глицин GLy G Гли 5,97 7,5
Аланин ALa A Ала 6,02 9,0
Валин VaL V Вал 5,97 6,9
Лейцин Leu L Лей 5,97 7,5
Изолейцин Lie I Иле 5,97 4,6
Пролин Pro P Про 6,10 4,6
Фенилаланин Phe F Фен 5,98 3,5
Триптофан Trp W Трп 5,88 1,1
2. Полярные, незаряженные R-группы
Серин Ser S Сер 5,68 7,1
Треонин Thr T Тре 6,53 6,0
Метионин Met M Мет 5,75 1,7
Аспарагин Asn N Асн 5,41 4,4
Глутамин GLn Q Глн 5,65 3,9
3. Отрицательно заряженные R-группы
Тирозин Tyr Y Тир 5,65 3,5
Цистеин Cys C Цис 5,02 2,8
Аспарагиновая к-та Asp D Асп 2,97 5,5
Глутаминовая к-та GLy E Глу 3,22 6,2
Продолжение таблицы 2
4. Положительно заряженные R-группы
Лизин Lys K Лиз 9,74 7,0
Аргинин Arg R Арг 10,76 4,7
Гистидин His N Гис 7,59 2,1

Третийвид классификации основан на количестве аминных и карбоксильных групп аминокислот. Они делятся на моноаминамонокарбоновые, содержащие по одной карбоксильной и амино- группе; моноаминодикарбоновые (две карбоксильные и одна амино-группа); диаминомонокарбоновые (две амино- и одна карбоксильная группа).

Четвертый вид классификации основан на способности аминокислот синтезироваться в организме человека и животных. Все аминокислоты делятся на заменимые, незаменимые и частично незаменимые.

Незаменимые аминокислоты не могут синтезироваться в организме человека и животных, они обязательно должны поступать вместе с пищей. Абсолютно незаменимых аминокислот восемь: валин, лейцин, изолейцин, треонин, триптофан, метионин, лизин, фенилаланин.

Частично незаменимые — синтезируются в организме, но в недостаточном количестве, поэтому частично должны поступать с пищей. Такими аминокислотами являются арганин, гистидин.

Заменимые аминокислоты синтезируются в организме человека в достаточном количестве из других соединений. Растения могут синтезировать все аминокислоты.

Общие свойства аминокислот

Оптические свойства

В молекулах всех природных аминокислот ( за исключением глицина) у a-углеродного атома все четыре валентные связи заняты различными заместителями, такой атом углерода является асимметрическим, и получил название хирального атома. Вследствие этого растворы аминокислот обладают оптической активностью – вращают плоскость плоскополяризованного света. Причем, при прохождении через них поляризованного луча происходит поворот плоскости поляризации либо в право (+), либо влево (–). По расположению атомов и атомных группировок в пространстве относительно асимметрического атома различают L— и D-стереоизомеры аминокислот. Знак и величина оптического вращения зависят от природы боковой цепи аминокислот (R-группы).

Число возможных стереоизомеров N=2 n , где n – число асимметрических атомов углерода. У глицина n = 0, у треонина n = 2. Все остальные 17 белковых аминокислот содержат по одному асимметрическому атому углерода, они могут существовать в виде двух оптических изомеров.

В качестве стандарта при определении L и D-конфигураций аминокислот используется конфигурация стереоизомеров глицеринового альдегида.

Расположение в проекционной формуле Фишера NH2-группы слева соответствуют L-конфигурации, а справа – D-конфигурации.

Следует отметить, что буквы L и D означают принадлежность того или иного вещества по своей стереохимической конфигурации к L или D ряду, независимо от направленности вращения.

В составе белков обнаруживаются только L-изомеры аминокислот.
D-формы аминокислот в природе встречаются редко и обнаружены лишь в составе белков клеточной стенки (гликопротеинов) некоторых бактерий и в пептидных антибиотиках (грамицидин, актиномицин и т.д.). L-формы хорошо усваиваются растениями и животными и легко включаются в обменные процессы. D-формы не ассимилируются этими организмами, а иногда даже ингибируют процессы обмена. Это объясняется тем, что ферментативные системы организмов специфически приспособлены к L формам аминокислот.

L и D формы аминокислот оказывают различное физиологическое воздействие на организм человека – различаются по вкусу: D-изомеры сладкие, L-формы горькие или безвкусные.

Значение белков и аминокислот в питании. Строение и химическая природа белков

Методические указания к проведению лекционного занятия

Раздел 2.

Функционально-технологические свойства основных веществ пищевых продуктов и их изменение под влиянием кулинарной обработки

Тема № 2Функциональные свойства белков и их биологическая

Ценность. Процессы гидратации и дегидратации.

План:

1. Значение белков и аминокислот в питании. Строение и химическая природа белков.

2. Функциональные свойства белков.

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

3. Понятие биологической ценности белков, аминокислотный скор.

4. Физико-химические изменения белков, протекающие при технологических процессах производства кулинарной продукции: гидратация, дегидратация.

«Жизнь – это способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой, причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и жизнь, что приводит к разложению белка»

Читайте так же:  Протеин в 14 лет

Значение белков и аминокислот в питании. Строение и химическая природа белков

Белок – главный пластический материал, необходимый не только для возмещения белковых трат в процессе жизнедеятельности, но и для формирования новых клеток, то есть для роста и развития. Попадая в организм, белки расщепляются под воздействием ферментов до аминокислот, часть из которых распадается на органические кетокислоты; из них вновь синтезируются необходимые организму аминокислоты, белки и вещества белковой природы. Белки – составная часть ферментов, гормонов и др. жизненноважных систем. Недостаточное поступление с пищей белков нарушает динамическое равновесие метаболических белковых процессов, сдвигая их в сторону преобладания распада собственных белков тела, что приводит в конечном итоге к истощению организма. Белковая недостаточность представляет особую опасность для растущего организма, в частности уменьшение белка в рационе до 3% рекомендуемых норм вызывает полную остановку роста, снижение массы тела, изменение химического состава костей.

Биологические функции белков: структурная (кератин волос, ногтей, коллаген соединительной ткани), каталитическая (ферменты), транспортная (гемоглобин, миоглобин), защитная (антитела, фибриноген крови), сократительная (актин, миозин мышечной ткани), гормональная (инсулин, гормон роста, гастрин желудка) и резервная (казеин молока, овоальбумин яйца).

Белки

(протеины, от греч. рrotos –первый, важный) – природные полимеры, в которых аминокислоты связаны пептидной связью (-СО-NH-). Термин «протеины» впервые был введен в 1838 г Берцелиусом и достаточно точно отражает главенствующее биологическое значение данного класса соединений.

Аминокислоты

– полифункциональные соединения, содержащие, по меньшей мере, две разные химические группировки (-СООН и –NН2), способные реагировать друг с другом с образованием ковалентной (пептидной связи) (-СО-NH-). Аминокислоты являются амфотерными: обладают свойствами кислоты и щелочи.

По форме молекулы белки делятся на: глобулярные (сферопротеины), цепочки аминокислот в которых свернуты в глобулы и фибриллярные (склеропротеины) – волокнистые белки. По строению белки делятся на:

– протеины – простые белки, состоящие только из остатков аминокислот (альбумины, растворимые в воде, глобулины, растворимые в солевых растворах, проламины, растворимые в спирте и глютелины, растворимые в щелочах).

– протеиды – сложные белки, состоящие из белковой и небелковой частей (глюкопротеиды – белок+углеводы, фосфопротеиды – белок +фосфорная кислота – казеин молока и др.)

По пространственному строению различают:

1. Первичная структура белка – последовательное соединение остатков аминокислот в цепочку за счет пептидной связи;

2. Вторичная структура – закручивание цепочек аминокислот в спирали. Скручивание происходит за счет образования водородных связей.

3. Третичная – свертывание спиралей в глобулы. В образовании данной структуры имеют значение полярные и неполярные группы. Общим признаком пространственного расположения остатков аминокислот является локализация гидрофобных групп внутри молекулы, а гидрофильных – на ее поверхности.

4. Четвертичная – объединение нескольких глобул в более крупную частицу. Она представляет собой комбинацию субъединиц с одинаковой или разной первичной, вторичной и третичной структурой. Субъединицы соединены между собой с помощью слабых ковалентных связей.

Дата добавления: 2017-03-12 ; просмотров: 667 | Нарушение авторских прав

BioximiaForYou

Химия белков

: Общая характеристика белков и аминокислот.

Общая характеристика и биологическое значение белков.

Белки являются наиболее важными и сложными органическими соединениями, входящими в состав живых организмов. Не только каждый вид живого, но и каждый орган, каждый тип клеток обладает своим специфическим набором белков.

В количественном соотношении они занимают первое место среди всех содержащихся в живой клетке макромолекул. Так, в организме человека белки составляют 40-50% из расчета на сухую массу.

Каждый индивидуум отличается от подобных своего вида собственным набором белков ( биохимическая индивидуальность

). Эта индивидуальность поддерживается всеми живущими организмами. При внедрении в организм чужих белков образуются защитные вещества ( антитела) и разрушают чужие белки. Однако имеется и общность между определенными белками одного и того же вида, которая позволяет проводить обмен белками (например, переливание крови).

Белки

– это высокомолекулярные соединения, построенные из аминокислот. В создание белков участвует 20 аминокислот. Они связываются между собой в длинные цепи, которые образуют основу белковой молекулы большой молекулярной массы.

Белки выполняют важные функции в организме

:

Ø Каталитическая

– практически все химические реакции, протекающие в животной клетке, катализируются специфическими веществами, называемыми ферментами. По химической природе все ферменты являются белками.

Ø Структурная

– белки составляют 1/5 част, или 20% массы тела. Коллаген – структурный белок соединительной ткани.

Ø Энергетическая

– при полном распаде 1 г белка выделяется 17,15 кДж (4,1 ккал) энергии, что указывает на их способность участвовать в обеспечении организма энергией. Однако использование белков для этих целей происходит только в том случае, когда отмечается недостаток основных источников энергии – углеводов и жиров.

Ø Транспортная

– определенная группа белков крови обладает способностью взаимодействовать с различными соединениями и переносить их. Так транспортируются в организме нерастворимые в воде вещества (ионы, металлы, газы) или токсические продукты (билирубин, жирные кислоты и др.). Примером транспортных белков могут служить гемоглобин (переносящий кислород и углекислый газ), трансферрин (белок транспортирующий железо), липопротеиды – сложные белки транспортирующие липиды.

Читайте так же:  Протеин для набора мышечной массы какой

Ø Защитная

– в процессе эволюции выработались механизмы узнавания и связывания «чужих» молекул с помощью специфических белков (антител).

Ø Регуляторная

– определенные белки являются гормонами, участвуют в регуляции разнообразных процессов, протекающих в организме. Белки участвуют в регуляции важных констант крови: создают онкотическое давление крови; входят в состав буферных систем, влияют на кислотно-основное равновесие крови.

Ø Участие белков в процессах наследственности, т.е. хранении и передачи генетической информации. Эта функции выполняется сложными белками – нуклеопротеидами.

Ø Сократительная

– важным признаком живого является подвижность. В основе ее лежит сократительная функция белков.

Ø Гемостатическая функция

– белки участвуют в образовании тромба и предотвращении кровотечения.

Химический состав белков.

Белки являются сложными соединениями, полимерами, которые состоят из простых, низкомолекулярных веществ – мономеров.

Химический анализ показал наличие во всех белках углерода, кислорода, водорода, азота и серы, содержание которых следующее: углерода – 50-55%, водорода – 6-7%, кислорода – 21-23%, азота – 15-17%, серы – 0,3-2,5%. В составе отдельных белков обнаружены также фосфор, йод, железо, медь и некоторые другие макро- и микроэлементы в различных, часто очень маленьких количествах.

Содержание основных химических элементов в отдельных белках может различаться, за исключением азота

, концентрация которого характеризуется наибольшим постоянством и в среднем составляет 16%.

Исходными составными частями белков являются аминокислоты, которые определяют физико-химические и биологические свойства белков.

Аминокислоты

– это аминопроизводные класса карбоновых кислот.

Аминокислоты живых организмов можно разделить на протеиногенные

(кодируются генетическим кодом) и непротеиногенные (не кодируются генетическим кодом). Протеиногенных аминокислот 20; 19 из них являются α-аминокислотами, что означает, что атом водорода α-углеродного атома замещен на аминогруппу ( NH 2). Общая формула этих аминокислот выглядит следующим образом:

Только одна аминокислота – пролин

не соответствует этой общей формуле. Ее относят к иминокислотам.

α-углеродный атом аминокислот является асимметричным (исключение составляет аминопроизводное уксусной кисло­ты — глицин). У каждой аминокислоты имеются как минимум два оптически активных антипода. Природа выбрала для созда­ ния белков L -форму, поэтому природные белки построены из L -α-аминокислот.

Для классификации аминокислот пользуются физико-химическими свойствами их радикалов. Существуют разные подходы к такой классификации.

Большая часть аминокислот – это алифатические соединения, две аминокислоты принадлежат к ароматическому ряду и две – к гетероциклическому.

Аминокислоты можно разделить по их свойствами на основные, нейтральные и кислые

.

Они отличаются числом амино- и карбоксильных групп в молекуле. Нейтральные

содержат по одной амино- и одной карбоксильной группе. Кислые имеют две карбоксильные и одну аминогруппу, основные — две аминогруппы и одну карбоксиль­ ную.

Пользуясь таким свойством аминокислот, как полярность , можно разделить их на группу неполярных

(гидрофобных) ами­ нокислот (аланин, валин, лейцин, изолейцин, метионин, про лин, фенилаланин, триптофан), группу полярных (гидрофиль­ ных) незаряженных аминокислот (глицин, серии, треонин, цистеин, тирозин, аспарагин, глутамин), группу отрицательно заряженных (кислых) аминокислот (аспарагиновая и глутами новая кислоты) и группу положительно заряженных (основных) аминокислот (аргинин и лизин).

По способности человека синтезировать их из предшественников

Незаменимые:

Триптофан, Фенилаланин, Лизин, Треонин, Метионин, Лейцин, Изолейцин, Валин.

Заменимые:

Тирозин, Цистеин, Гистидин, Аргинин, Глицин, Аланин, Серин, Глутамат, Глутамин, Аспартат, Аспарагин, Пролин.

Некоторые заменимые аминокислоты синтезируются в организме человека в недостаточных количествах и должны поступать с пищей.

Собственно

алифатическими можно назвать 5 аминокислот.

Глицин (Гли)

, или гликокол (аминоуксусная кислота), явля­ ется единственной оптически неактивной аминокислотой из-за отсутствия ассиметрического углеродного атома. Глицин участвует в синтезе белка, образовании нуклеиновых и желчных кислот (его атомы входят в состав нуклеотидов, гема и в состав важного трипептида глутатиона ), а также необходим для обезвреживания в печени токсических продуктов.

Аланин (Ала)

(аминопропионовая кислота) нередко исполь­ зуется организмом для синтеза глюкозы.

Валин (Вал)

— аминоизовалериановая кислота, лейцин (Лей) — аминоизокапроновая кислота, изолейцин (Иле) — α-амино-β-этил-β-метилпропионовая кислота, обладая выра женными гидрофобными свойствами , играют важ­ ную роль в формировании пространственной структуры бел­ковой молекулы. Активно участвуют в обмене веществ.

Гидроксиаминокислоты:

Серин (Сер)

— α-амино-β-гидро ксипропионовая кислота и Т реонин (Тре) — α-амино-β- гидроксимасляная кислота — играют важную роль в про­ цессах ковалентной модификации структуры белков. Их гидроксильная группа легко взаимодей­ ствует с фосфорной кислотой, что бывает необходимым для изменения функциональной активности белков. Серин входит в состав различных ферментов, основного белка молока – казеина, обнаружен в составе липопротеидов и других белков. Треонин участвует в биосинтезе белка.

Серосодержащие аминокислоты.

Цистеин (Цис)

— α-ами но-β-тиопропионовая кислота, благодаря активной — SH — группе легко вступает в окислительно-восстановительные реакции , защищая клетку от дей­ ствия окислителей, участвует в образовании дисульфид ных мостиков, стабилизирующих структуру белков. Две молекулы цистеина, окисляясь, образуют цистин. При этом образуется дисульфидная связь.

Метионин (Мет)

— α-амино-β-тиометилмасляная кислота — выполняет функцию донора подвижной метильной группы , необходимой для синтеза биологически ак­ тивных соединений: холина, нуклеотидов и т. д.

Дикарбоновые аминокислоты:

Глутаминовая (Глу)

— α-аминоглутаровая кислота и А спарагиновая (Асп) — α-аминоянтарная кислота — наиболее распространенные аминокислоты белков животных организмов. Обладая до­полнительной карбоксильной группой в радикале, эти аминокислоты способствуют ионному взаимодействию , придают заряд белковой молекуле. Они участвуют в биосинтезе белка, образовании важнейших соединений (тормозных медиаторов нервной системы, других аминокислот), энергетическом обмене. Эти ами­ нокислоты могут образовывать амиды.
  • Амиды дикарбоновых аминокислот
Читайте так же:  Лучший креатин для набора мышечной

: глутамин (Гли) и ас­парагин (Асн) — выполняют важную функцию в обезвреживании и транспорте аммиака в орга­ низме.

Циклические аминокислоты

имеют в своем радикале аро­ матическое или гетероциклическое ядро.

Фенилаланин (Фен)

—α-амино-β-фенилпропионовая кисло­ та и Тирозин (Тир) — α-амино-β-параоксифенилпропионовая кислота — эти две аминокислоты образуют взаимосвязанную пару, выполняющую важные функции в организме, например участие их в синтезе ряда биологически активных веществ (ад­ реналин, тироксин). Фенилаланин служит основным источником синтеза тирозина, являющегося предшественником ряда биологически важных веществ: гормонов (тироксина, адреналина), некоторых пигментов.

Триптофан (Три)

— α-амино-β-индолилпропионовая кис­лота используется для синтеза витамина РР, серотонина, гор­монов эпифиза.

Гистидин (Гис)

— α-амино-β-имидазолилпропионовая кис­лота может использоваться при образовании гистамина, регу­лирующего проницаемость капилляров и проявляющего свое действие при аллергии .

Лизин (Лиз)

— диаминокапроновая кислота и А ргинин ( Ap г) — α-ами но-β-гуанидинвалериановая кислота — имеют допол­нительную аминогруппу, которая придает основные свойства белкам, содержащим много таких аминокис­лот. Лизин необходим для синтеза белков, в том числе гистонов, входящих в состав нуклеопротеидов; обнаружен в структуре некоторых ферментов. Образование аргинина является частью метаболи­ческого пути обезвреживания аммиака (синтез моче­вины).

ИминокислотаПролин (Про)

отличается от других ами­ нокислот по строению. Особое место отводится этой аминокислоте в структуре коллагена, где пролин в процессе синтеза коллагена может превращаться в гидро ксипролин .

Белки и аминокислоты

Белки и аминокислоты. Основные аминокислоты

В количественном соотношении среди клеточных биополимеров первое место принадлежит белкам. В животной клетке они составляют около 40-50 % сухой массы, в растительной – 20-35 %. В организме человека содержится более 5 миллионов типов белковых молекул. Белки включают углерод, кислород, водород, серу. Могут входить в их состав фосфор, железо и некоторые другие химические элементы. Белки – это высокомолекулярные вещества, гетерополимеры, мономерами которых являются аминокислоты.

Аминокислоты

Основная роль аминокислот связана с тем, что из них образуются белки. Кроме того, в организме они выполняют некоторые специфические функции. Например, в щитовидной железе позвоночных из аминокислоты тирозина образуется гормон тироксин.

Разнообразие белков обеспечивается комбинациями 20 аминокислот (количество возможных вариантов –около 2 х 10 18 ). В состав аминокислот входят карбоксильные группы – ( – СООН) с кислотными свойствами и аминогруппы–( – NH 2 ), для которых характерны щелочные свойства, поэтому они являются амфотерными соединениями. Это предопределяет их способность к взаимодействию. Связаны карбоксильные и аминогруппы с одним и тем же атомом углерода. Между собой аминокислоты отличаются боковыми цепями–радикалами, R-группами. У разных аминокислот они неодинаковы по химической структуре, электрическому заряду, растворимостью в воде. В состав радикалов многих аминокислот входят полярные группы, поэтому большинство аминокислот растворимы в воде.

Почти все аминокислоты белков принадлежат к одному типу стереоизомеров L-ряда, то есть обращают плоскость поляризованного света влево. Встречаются у микроорганизмов D-аминокислоты, которые обращают плоскость поляризованного света вправо.

Чтобы отличить двадцать аминокислот от других аминокислот, также содержащихся в организмах, но не в составе белков, их называют основными. Исходя из возможности синтеза в организмах 20 аминокислот их разделяют на заменимые и незаменимые. Заменимые аминокислоты синтезируются в организме человека и животного. Незаменимые аминокислоты синтезируются растениями, грибами, бактериями и попадают в организм с пищей.

Основные аминокислоты

Заменимые аминокислоты Сокращения Незаменимые аминокислоты Сокращения
Аланин Ала Аргинин Арг
Аспарагин Асн Валин Вал
Аспарагиновая кислота Асп Изолейцин Иле
Гистидин Гис Лейцин Леев
Глицин Гли Лизин Лез
Глутамин Глн Метионин Мет
Глутаминовая кислота Глу Треонин Трет
Пролин Про Триптофане Три
Серин Сер Фенилаланин Фен
Тирозин Тир
Цистеин Цис

Состав заменимых и незаменимых аминокислот изменяется с возрастом. Например, у детей являются незаменимыми, кроме названных, также аланин и гистидин.

Аминокислоты условно для сокращенной записи их последовательности в полипептидных цепях отражаются тремя буквами.

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

Существуют дополнительные аминокислоты, кроме основных. Они являются компонентами только некоторых типов белков, и каждая из них–производной одной из 20 основных аминокислот. Например, в одном из белков, которые отвечают за свертываемость крови–протромбине–найдена производная глутаминовой кислоты и т. п.

Источники


  1. Спортивная медицина. — М.: ГЭОТАР-Медиа, 2006. — 91 c.

  2. Оуэн, С. Источники силы. Рецепты для восстановления сил / С. Оуэн. — М.: Амфора, 2012. — 909 c.

  3. Малахов, Геннадий Календарь лечебного и раздельного питания на каждый день 2012 года / Геннадий Малахов. — М.: АСТ, Астрель, ВКТ, 2011. — 256 c.
Характеристика аминокислот и белков
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here