Химические свойства аминокислот уравнения реакций

Сегодня предлагаем ознакомится со статьей на тему: химические свойства аминокислот уравнения реакций с профессиональным описанием и объяснением.

Химические свойства аминокислот уравнения реакций

Аминокислотами называют гетерофункциональные соединения, содержащие одновременно аминогруппу и карбоксильную группы в составе одной молекулы. Классифицируют аминокислоты, основываясь на типе углеводородного радикала, на ароматические и алифатические, последние, в свою очередь, подразделяются на α-, β-, γ-, δ- и ω-аминокислоты, химические свойства которых ощутимо различаются.

Представители алифатических аминокислот

Наибольшее значение в химии имеют α-аминокислоты, в основном потому, что они являются мономерами белков – их можно назвать основой жизни. В состав важнейших α-аминокислот входят не только алифатические, но и ароматические и гетероароматические радикалы. Номенклатура аминокислот подразумевает использование названия соответствующей карбоновой кислоты в качестве основы, положение заместителей обозначают цифрами, начиная от карбонильного углерода (IUPAC), либо буквами греческого алфавита, начиная от соседнего атома углерода (рациональная). Широко используются и тривиальные названия. Тривиальные названия обычно связаны с источниками выделения аминокислот. Например, серин выделен из шелка (serieus (лат.) – шелковистый), тирозин – из сыра (tyros (греч.) – сыр). Для удобства написания полипептидных молекул используют сокращенные обозначения аминокислотных остатков.

Общее число встречающихся в природе α-аминокислот достигает 180, из них 20 постоянно присутствуют во всех белковых молекулах. Растения и некоторые микроорганизмы синтезируют все необходимые им аминокислоты. В животном организме некоторые аминокислоты синтезируются, некоторые – нет и должны поступать извне. Такие аминокислоты называют незаменимыми. К незаменимым относятся – валин, лизин, фенилалалнин, лейцин, треонин, триптофан, изолейцин, метионин.

Важнейшие α-аминокислоты

Сокращенное обозначение аминокислотного остатка

Химические свойства аминокислот. Физические свойства аминокислот

Физические свойства аминокислот

Физические и химические свойства аминокислот. Способы их получения

По положению аминогруппы

По числу функциональных групп

Классификация

Понятие об аминокислотах, классификация аминокислот

Лекция №11

Тема «Аминокислоты. Белки»

1) Понятие об аминокислотах, классификация аминокислот

2) Физические и химические свойства аминокислот. Способы их получения

3) Белки – как биополимеры. Строение белковых молекул

4) Физические и химические свойства белков. Цветные реакции белков

5) Превращения и функции белков в организме.

Аминокислоты– гетерофункциональные соединения, содержащие две функциональные группы: аминогруппу ─NH2 и карбоксильную группу ─ COOH, связанные с углеводородным радикалом.

Общая формула аминокислот:

(H2N)m─ R─ (COOH)n, где m и n – чаще всего равны 1 или 2

— моноаминомонокарбоновые m=1, n=1

— диаминомонокарбоновые m=2, n=1

— моноаминодикарбоновые m=1, n =2

СН3─СН2─СН─СООН α-аминомасляная (2-аминобутановая) кислота

СН3─СН─СН2─СООН β-аминомасляная (3-аминобутановая) кислота

NH2─СН2─СН2─СН2─СООН γ-аминомасляная кислота (4-аминобутановая) кислота

3. аминокислоты организмаОстатки около 20 различных α-аминокислот входят в состав белков

ü заменимые (синтезируемые в организме человека)

глицин (аминоуксусная кислота)

аланин (α-аминопропионовая кислота, 2-аминопропановая кислота)

серин (α-амино-β-гидроксипропионовая кислота, 2-амино-3-гидроксипропановая кислота)

цистеин (α-амино-β-меркаптопропионовая кислота, 2-амино-3-меркаптопропановая кислота)

аспарагиновая кислота (аминоянтарная кислота, аминобутандиовая кислота)

ü незаменимые (не синтезируются в организме человека, поступают с пищей)

фенилаланин (α-амино-β-фенилпропионовая кислота, 2-амино-3-фенилпропановая кислота)

Лизин (α, ε- диаминокапроновая кислота, 2,6-диаминогексановая кислота)

Аминокислоты – бесцветные кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде, температура плавления 230-300 0 , многие аминокислоты имеют сладкий вкус

[3]

1. Аминогруппа ─NH2 определяет основные свойства аминокислот, т.к. способна присоединять к себе катион водорода по донорно-акцепторному механизму за счет наличия неподеленной электронной пары у атома азота.

2. Карбоксильная группа ─ COOH определяет кислотные свойства.

Следовательно, аминокислоты — это амфотерные соединения.

3. Кроме того, аминогруппа в аминокислоте вступает во взаимодействие с входящей в её состав карбоксильной группой, образуя внутреннюю соль:

H2N─CH─COOH ↔ H3N + ─СН─СОО — (биполярный ион, цвиттер-ион)

Водные растворы моноаминомонокарбоновых кислот нейтральны, рН=7; водные растворы монодиаминокарбоновых кислот имеют рН 7.

4. Взаимодействие аминокислот друг с другом — образование пептидов

Любой дипептид имеет свободные амино- и карбоксильную группу и поэтому может взаимодействовать с ещё одной молекулой аминокислоты, образуя трипептид и т.д.

Общая формула пептидов:

Пептиды, содержащие до 10 аминокислотных остатков, называются олигопептиды; полипептиды содержат боле десяти аминокислотных остатков.

Реакция образования пептидов относится к реакциям поликонденсации.

Поликонденсация – реакция образования высокомолекулярных соединений, сопровождающаяся выделением побочных низкомолекулярных продуктов (H2O NH3 и др.)

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

[1]

Лучшие изречения: Студент — человек, постоянно откладывающий неизбежность. 10219 —

| 7236 — или читать все.

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

Химические свойства аминокислот

1) Образование солей. Аминокислоты  это амфотерные соединения, поэтому они способны образовывать соли как с кислотами, так и с основаниями.

-Аминокислоты способны также образовывать устойчивые комплексные соли с ионами некоторых двухвалентных металлов: Cu 2+ , Ni 2+ , Zn 2+ , Co 2+ . С ионами Cu 2+ получаются кристаллические хелатные соли синего цвета, которые используются для выявления, выделения и очистки аминокислот (качественная реакция).

2) Реакции по карбоксильной группе

Читайте так же:  Креатин в моче у ребенка

3) Реакции по аминогруппе

3) Реакции аминокислот под действием ферментов

4) Превращения аминокислот под действием температуры Т > Тпл.

а) -аминокислоты при нагревании до температуры выше температуры их плавления отщепляют две молекулы воды с образованием циклического дипептида  дикетопиперазина

б) β-аминокислоты при нагревании дезаминируются с выделением аммиака и образованием непредельной кислоты

б) γ- и δ-аминокислоты при нагревании претерпевают внутримолекулярную дегидратацию с образованием циклического внутреннего амида  лактама.

Качественные реакции на аминокислоты

1) Нингидриновая реакция  качественная реакция на -аминокис­лоты  при взаимодействии с нингидрином происходит окислительное дезаминирование -аминокислот с образованием продукта конденсации сине-фиолетового цвета.

2) Ксантопротеиновая реакция  качественная реакция на ароматические и гетероциклические аминокислоты  появление желто-оранжевой окраски после добавления аммиака к продукту нитрования ароматического кольца

3) Реакция Фоля  качественная реакция на серосодержащие аминокислоты (цистеин, метионин)  образование черного осадка PbS при добавлении ацетата свинца к продуктам щелочного гидролиза серосодержащих аминокислот.

Приведем уравнения реакций 2-фенилэтанамина с HNO2; CH3COOH; С2Н5Br.

Приведем уравнения реакций α-фенилаланина с дегидрогеназой; NH3; T > Tпл.

Пример решения задачи 36 Решение

С помощью качественных проб и реакций отличите между собой три вещества пара-толуидин (А), дипропиламин (Б) и валин (В).

А  пара-толуидин  первичный ароматический амин

.

Б  пропандиамин  первичный алифатический амин

.

Химические свойства аминокислот уравнения реакций

Химические свойства аминокислот

Реакции по карбоксильной группе

Декарбоксилирование карбоновых кислот легко протекает, если в a-положении к карбоксилу находится электроноакцепторная группа как, например, СООН (см. главу Дикарбоновые кислоты), NO2, CCl3 и другие. В аминокислотах таким электроноакцептором служит аммониевая группа NH3 + . Реакцию осуществляют при нагревании a-аминокислот в присутствии солей Cu(II) и поглотителей углекислого газа (Ba(OH)2).

В живых организмах этот процесс протекает под действием ферментов – декарбоксилазы и пиридоксальфосфата и приводит к образованию биогенных аминов.

В присутствии окислителей дезаминирование не останавливается на стадии образования амина, протекает окисление аминогруппы до иминогруппы и последующий гидролиз с образованием альдегида.

Этерификация аминокислот спиртами катализируется газообразным хлороводородом. Образующиеся при этом аммониевые соли сложных эфиров аминокислот превращают в нейтральные соединения, действуя на них органическими основаниями, например, триэтиламином.

Наличие двух функциональных групп в молекуле аминокислоты обусловливает реакцию межмолекулярного ацилирования с образованием амидов. Образующаяся связь называется пептидной, а соединения – пептидами или полипептидами. (см. Белки).

Отношение аминокислот к нагреванию

Аминокислоты с различным взаимным расположением амино- и карбоксильных групп при нагревании ведут себя различно. α-Аминокислоты димеризуются и образуют циклические продукты дикетопиперазины. При этом протекает взаимное ацилирование аминогруппы одной молекулы аминокислоты карбоксильной группой другой молекулы.

γ -Аминокислоты при нагревании превращаются в лактамы – продукты внутримолекулярного ацилирования аминогруппы карбоксилом.

β-Аминокислоты отщепляют молекулу аммиака и дают α,β-непредельные кислоты.

Замыкание β-лактамного цикла происходит при взаимодействии β-аминокислот с дициклогексилкарбодиимдом (ДЦК).

Нингидринная реакция (реакция Руэманна)

При кратковременном нагревании α-аминокислот с нингидрином в воде наблюдается изменение окраски раствора с бесцветного на фиолетовый за счет образования нингидринного пигмента (пурпура Руэманна). Эта качественная реакция используется для визуальной идентификации a-аминокислот на тонкослойных и бумажных хроматограммах.

α-Аминокислоты образуют с катионами металлов внутрикомплексные соли. Например, глицин реагирует со свежеосажденным гидроксидом меди, давая синий раствор глицината меди.

Подобно ариламинам ароматические аминокислоты алкилируются, ацилируются и диазотируются по аминогруппе. Аналогично другим замещенным карбоновым кислотам, ароматические аминокислоты превращаются в сложные эфиры и амиды по карбоксильной группе. Обратим внимание на некоторые специфические свойства антраниловой кислоты, позволяющие использовать ее в органическом синтезе. Так, она является исходным соединением в одном из самых удобных методов генерации дегидробензола. Диазотирование антраниловой кислоты алкилнитритами дает цвиттер-ионную соль диазония, которая термически или фотохимически разлагается с образованием дегидробензола.

В промышленности из антраниловой кислоты синтезируют индиго – синий кубовый краситель.

Свойства аминокислот

Cвойства аминокислот можно разделить на две группы: химические и физические.

Химические свойства аминокислот

В зависимости от соединений, аминокислоты могут проявлять различные свойства.

Аминокислоты как амфотерные соединения образуют соли и с кислотами, и со щелочами.

Как карбоновые кислоты аминокислоты образуют функциональные производные: соли, сложные эфиры, амиды.

Взаимодействие и свойства аминокислот с основаниями:
Образуются соли:

NH2-CH2-COOH + NaOH

NH2-CH2-COONa + H2O

Натриевая соль + 2-аминоуксусной кислоты

Натриевая соль аминоуксусной кислоты (глицина) + вода

Взаимодействие со спиртами:

Аминокислоты могут реагировать со спиртами при наличии газообразного хлороводорода, превращаясь в сложный эфир. Сложные эфиры аминокислот не имеют биполярной структуры и являются летучими соединениями.

NH2-CH2-COOH + CH3OH

NH2-CH2-COOCH3 + H2O.

Метиловый эфир / 2-аминоуксусной кислоты /

Взаимодействие с аммиаком:

Образуются амиды:

Взаимодействие аминокислот с сильными кислотами:

Получаем соли:

Таковы основные химические свойства аминокислот.

Физические свойства аминокислот

Перечислим физические свойства аминокислот:

  • Бесцветные
  • Имеют кристаллическую форму
  • Большинство аминокислот со сладким привкусом, но в зависимости от радикала (R) могут быть горькими или безвкусными
  • Хорошо растворяются в воде, но плохо растворяются во многих органических растворителях
  • Аминокислоты имеют свойство оптической активности
  • Плавятся с разложением при температуре выше 200°C
  • Нелетучие
  • Водные растворы аминокислот в кислой и щелочной среде проводят электрический ток
Читайте так же:  Лучшие жиросжигатели для мужчин рейтинг 2019

Редактировать этот урок и/или добавить задание и получать деньги постоянно* Добавить свой урок и/или задания и получать деньги постоянно

Добавить новость и получить деньги

Добавить анкету репетитора и получать бесплатно заявки на обучение от учеников

user->isGuest) »]) . ‘ или ‘ . Html::a(‘зарегистрируйтесь’, [‘/user/registration/register’], [‘class’ => »]) . ‘ , чтобы получать деньги $$$ за каждый набранный балл!’); > else user->identity->profile->first_name) || !empty(Yii::$app->user->identity->profile->surname))user->identity->profile->first_name . ‘ ‘ . Yii::$app->user->identity->profile->surname; > else echo ‘Получайте деньги за каждый набранный балл!’; > ?>—>

При правильном ответе Вы получите 2 балла

Отметьте верные свойства аминокислот

Выберите те ответы, которые считаете верными.

Добавление комментариев доступно только зарегистрированным пользователям

Lorem iorLorem ipsum dolor sit amet, sed do eiusmod tempbore et dolore maLorem ipsum dolor sit amet, consectetur adipisicing elit, sed do eiusmod tempborgna aliquoLorem ipsum dolor sit amet, consectetur adipisicing elit, sed do eiusmod tempbore et dLorem ipsum dolor sit amet, consectetur adipisicing elit, sed do eiusmod tempborlore m mollit anim id est laborum.

28.01.17 / 22:14, Иван Иванович Ответить +5

Lorem ipsum dolor sit amet, consectetu sed do eiusmod qui officia deserunt mollit anim id est laborum.

28.01.17 / 22:14, Иван ИвановичОтветить -2

Lorem ipsum dolor sit amet, consectetur adipisicing sed do eiusmod tempboLorem ipsum dolor sit amet, consectetur adipisicing elit, sed do eiusmod temLorem ipsum dolor sit amet, consectetur adipisicing elit, sed do eiusmod tempborpborrum.

28.01.17 / 22:14, Иван Иванович Ответить +5

Общие химические свойства

Аминокислоты могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы -COOH, так и основные свойства, обусловленные аминогруппой -NH2, т.е они являются амфолитами.

NH3 + – CRH – COO — + НС1 → [NH3 + – CRH – COOН]С1

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

Соль катиона аминокислоты

NH3 + – CRH – COO — + NаОН → NH2– CRH – COONа + Н2О

Соль аниона аминокислоты

Растворы аминокислот в воде благодаря этому обладают свойствами буферных растворов.

Аминокислоты, которые могут находиться в трех формах: молекула, катион и анион, — называются нейтральными. Из 20 аминокислот 13 нейтральные: ала, асн, вал, гли, глн, иле, лей, мет, про, сер, тре, три, фен. Каждая из них в водных растворах по мере увеличения значения рН может находиться в сильнокислой среде в виде аниона, при рН = 7 – молекула, в щелочной среде – аниона

Цвиттер-ионом называют молекулу аминокислоты, в которой аминогруппа представлена в виде -NH3 + , а карбоксигруппа — в виде -COO — . Такая молекула обладает значительным дипольным моментом при нулевом суммарном заряде. Именно из таких молекул построены кристаллы большинства аминокислот. Некоторые аминокислоты имеют несколько аминогрупп и карбоксильных групп. Для этих аминокислот трудно говорить о каком-то конкретном цвиттер-ионе.

Биполярно-ионная структура молекул аминокислот проявляется и в их физических свойствах: аминокислоты – бесцветные кристаллические вещества с высокими температурами плавления, нелетучи, большинство их растворимы в воде и практически нерастворимы в неполярных органических растворителях.

Все входящие в состав живых организмов α-аминокислоты, кроме глицина, содержат ассиметричный атом углерода (треонин и изолейцин содержит два ассиметричных атома) и обладают оптической активностью. Почти все встречающиеся в природе α-аминокислоты имеют L-форму и лишь они входят в состав белка.

Оптические изомеры аминокислот претерпевают медленную самопроизвольную неферментативную рацемизацию. Например, в белке дентине (входит в состав зубов) L-аспартат переходит в D-форму со скоростью 0,1% в год, что может быть использовано для определения возраста биологических объектов.

Изоэлектрической точкой аминокислоты называют pH, при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом. При таком pH аминокислота наименее подвижна в электрическом поле, и данное свойство можно использовать для разделения аминокислот, а также белков и пептидов.


Комплексообразующие свойства. Все аминокислоты, отдавая протон, образуют хелатные комплексы с катионами d-металлов.

Например, при взаимодействии любой аминокислоты со свежеприготовленным Сu(ОН)2 образуется растворимый электронейтральный хелатный комплекс, окрашенный

в ярко синий цвет. Это биуретовая реакция, которой пользуется для обнаружения α-аминокислот (качественная реакция).

Электрофильно-нуклеофильные свойства.1) Реакция ацилирование – взаимодействие со спиртами:

Метиловый эфир аминокислоты.

В организме аспарагиновая и глутаминовая кислоты под действием соответствующих ферментов и АТФ легко ацилируют аммиак с образованием аспарагина и глутамина соответственно:

Аспарагиновая кислота аспарагин

При взаимодействии двух аминокислот со свободной аминогруппой и с активированной карбоксильной группой образуются дипептиды:

NH3 + – CRH – COO — + NH2 –CRH – COOН → NH3 + – CRH – C – N– CRH – COOН

2) Реакции алкилирования

NH2 – CRH – COOН СН3NН – CRH – COOН

NаОН Беатин аминокислоты

Окислительно-восстановительные свойства.Тиол-дисульфидное равновесие. Цистеин как все тиолы, выступая восстановителем, легко окисляется, образуя цистин, являющийся дисульфидом цистеина.

NH3 + – CH – COO — -2е,- 2Н + S – СН2 – СН(NH3 + )COO —

Цистеин (восстановитель) Цистин (сопряженный окислитель)

При радиационном воздействии в водных средах организма возникают сильные окислители ·ОН, ·НО2, Н2О2 , ·О2, а также и другие токсиканты – короткоживущие сильные восстановители: гидратированный электрон, и атомарный водород. Сопряженный окислитель-восстановитель цистеин-цистин активно взаимодействует и с теми и с другими, нейтрализуя их.

Читайте так же:  В каких продуктах содержится глютамин

При полном окислении цистеина образуется цистеиновая кислота, которая потом в результате реакции декарбоксилирования образует таурин. Таурин, взаимодействуя с холевой кислотой, образует таурохолевую кислоту, которая участвует в дальнейшем в эмульгировании жиров.

Цистеин цистеиновая кислота таурин

Декарбоксилирование.В лабораторных условиях протекает при участии Ва(ОН)2

При декарбоксилировании α-аминокислот в организме синтезируются биогенные амины, выполняющие важные биологические функции:

Таблица 2 — Биогенные амины

Исходная аминокислота Биогенный амин Формула амина
серин 2-аминоэтанол (коламин) NH2CH22
цистеин 2-аминоэтантиол NH2CH22
аспарагиновая кислота β-аланин NH3 + CH2СН2– COO —
глутаминовая кислота γ-аминомасляная кислота NH2CH2CH22COOН
гистидин гистамин NH2CH2СН2
триптофан триптамин NH2 CH2СН2 N N

Прямое дезаминирование. Этот процесс характерен для аминокислот у которых в β-положении содержится гидроксильная или тиольная группа.

NH3 + — C 0 H – COO — пиридоксальфосфат /

Ок -ль Цистин енаминокислота

С -3 Н3 – С +2 СН3 – С – СООН

α-иминокислота пировиноградная кислота

Трансаминирование. Этот процесс в организме протекает при участии кофермента пиридоксальфосфата и соответствующей трансаминазы. Кофермент пиридоксальфосфат играет роль переносчика аминогруппы.

R — C 0 H – COO — + R’ – C +2 – COOН пиридоксальфосфат

Вос-ль NH3 + ок-ль О

R – C +2 – COOН + R’ — C 0 H – COO —

Окислительное дезаминирование.а) Взаимодействие с азотистой кислотой. Используется для количественного определения аминных групп в аминокислоте., а также в белках и продуктах распада.

N +3 H3– RCH – COO — + НN +3 О2 НО – RCH – COOН + N2 0 + Н2О

б) Частичное взаимодействие аргинина молекулой кислорода, в результате которого образуется цитруллин, один из продуктов цикла мочевины.

С О + НАДФ + + 2 NО + 2 Н2О

Образующийся оксид азота (II) быстро используется в иммунной системе для устранения ксенобиотиков, а также для регуляции кровяного давления за счет расслабления мышц кровеносных сосудов.

Взаимодействие с нингидрином. Общая качественная реакция α-аминокислот заключается во взаимодействии с нингидрином в водных растворах при нагревании и появлением сине-фиолетовой окраски, интенсивность которой зависит от концентрации α-аминокислот.

Взаимодействие с дегидрогеназой. В организме аланин, аспарагиновая и глутаминовая кислота подвергаются окислительному дезаминированию под действием соответствующих дегидрогеназ с коферментом НАД + или НАДФ + .

| + НАД + дегидрогеназа NH2 + = C +2 – COO — + НАД(Н) + Н +

Глутамат α- иминоглутарат

α- иминоглутарат О 2-оксалоглутарат

2-оксалоглутарат является одним из субстратов цикла Кребса.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Учись учиться, не учась! 10126 —

| 7766 — или читать все.

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

Химические свойства аминокислот уравнения реакций

Анализ белковых молекул

Для определения аминокислот, входящих в состав белка используют методы, основанные, как правило, на частичном или полном гидролизе полипептидной цепи. Обычно проводят кислотный или ферментативный гидролиз белка и аминокислоты анализируют различными хроматографическими методами. Таким способом можно установить количественный и качественный состав аминокислот, входящих в состав белка, но не их последовательность. Остановимся на некоторых химических способах анализа белковых молекул.

Свободные аминокислоты обнаруживают нингидринной реакцией (см. Нингидринная реакция). Эту же реакцию дают и белки, но в более жестких условиях – при кипячении с водным раствором нингидрина.

Для обнаружения пептидных связей в белках служит биуретовая реакция (реакция Пиотровского) – образование ярко-окрашенных комплексов при взаимодействии белков с гидроксидом меди (II) в присутствии щелочи. В эту реакцию вступают все пептиды, имеющие минимум две пептидные связи. Цвет комплекса, получаемый при биуретовой реакции с различными пептидами, несколько отличается и зависит от длины пептидной цепи. Пептиды с длиной цепи от четырех аминокислотных остатков и выше образуют красный комплекс, трипептиды – фиолетовый, а дипептиды – синий. Реакцию используют не только для качественного, но и для количественного определения белков.

Пептиды, содержащие ароматические и гетероароматические аминокислоты дают положительную ксантопротеиновую реакцию (реакция Мульдера) – появление желтого окрашивания при действии конц. азотной кислоты. При добавлении щелочи цвет смеси меняется на оранжевый.

Серосодержащие аминокислоты в составе белка определяют по образованию черного осадка сульфида свинца при нагревании с ацетатом свинца – сульфгидрильная реакция (реакция Фоля).

Триптофан обнаруживают при помощи реакции с п-диметиламинобензальдегидом в среде серной кислоты – реакция Эрлиха . Образующийся продукт конденсации имеет красно-фиолетовое окрашивание.

Определение С- и N-концевых аминокислот

N-Концевые аминокислоты определяют по реакции с 2,4-динитрофторбензолом или дансилхлоридом. Свободная аминогруппа N-концевой аминокислоты арилируется или ацилируется, белок гидролизуют, образовавшиеся N-(2,4-динитрофенил)- (А) или N-(5-диметиламинонафтил-1-сульфо)производные (Б) существенно отличаются по физико-химическим свойствам от остальных аминокислот, поэтому их легко отделяют и идентифицируют.

С-Концевые аминокислоты определяют методом Акароби – при нагревании пептида с гидразингидратом пептидные связи гидролизуются и образуется смесь гидразидов аминокислот. С-Концевая аминокислота не реагирует с гидразином, остается в свободном виде, ее выделяют и идентифицируют.

[2]

Удобным методом определения последовательности аминокислот (первичной структуры белка) является способ деградации полипептидной цепи с помощью фенилизотиоцианата (метод Эдмана). N-Концевые аминокислоты последовательно отщепляются от цепи в виде фенилтиогидантоинов и идентифицируются.

Читайте так же:  Л карнитин и милдронат одновременно

Аминокислоты

Характеристики и физические свойства аминокислот

Аминокислоты представляют собой твердые кристаллические вещества, характеризующиеся высокими температурами плавления и разлагающиеся при нагревании. Они хорошо растворяются в воде. Данные свойства объясняются возможностью существование аминокислот в виде внутренних солей (рис. 1).

Рис. 1. Внутренняя соль аминоуксусной кислоты.

Получение аминокислот

Исходными соединениями для получения аминокислот часто служат карбоновые кислоты, в молекулу которых вводится аминогруппа. Например, получение их из галогензамещенных кислот

Кроме этого исходным сырьем для получения аминокислот могут служить альдегиды (1), непредельные кислоты (2) и нитросоединения (3):

Химические свойства аминокислот

Аминокислота как гетерофункциональные соединения вступают в большинство реакций, характерных для карбоновых кислот и аминов. Наличие в молекулах аминокислот двух различных функциональных групп приводит к появлению ряда специфических свойств.

Аминокислоты – амфотерные соединения. Они реагируют как с кислотами, так и с основаниями:

Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, щелочную и кислотную среду в зависимости от количества функциональных групп. Например, глутаминовая кислота образует кислый раствор, поскольку в её составе две карбоксильные группы и одна аминогруппа, а лизин – щелочной раствор, т.к. в её составе одна карбоксильная группа и две аминогруппы.

Две молекулы аминокислоты могут взаимодействовать друг с другом. При этом происходит отщепление молекулы воды и образуется продукт, в котором фрагменты молекулы связаны между собой пептидной связью (-CO-NH-). Например:

Полученное соединение называют дипептидом. Вещества, построенные из многих остатков аминокислот, называются полипептидами. Пептиды гидролизуются под действием кислот и оснований.

Применение аминокислот

Аминокислоты, необходимые для построения организма, как человек, так и животные получают из белков пищи.

γ-Аминомасляная кислота используется в медицине (аминалон / гаммалон) при психических заболеваниях; на её основе создан целый ряд ноотропных препаратов, т.е. оказывающих влияние на процессы мышления.

ε-Аминокапроновая кислота также используется в медицине (кровоостанавливающее средство), а кроме того представляет собой крупнотоннажный промышленный продукт, использующийся для получения синтетического полиамидного волокна – капрона.

Антраниловая кислота используется для синтеза красителей, например синего индиго, а также участвует в биосинтезе гетероциклических соединений.

Примеры решения задач

Задание Напишите уравнения реакций аланина с: а) гидроксидом натрия; б) гидроксидом аммония; в) соляной кислотой. За счет каких групп внутренняя соль проявляет кислотные и основные свойства?
Ответ Аминокислоты часто изображают как соединения, содержащие аминогруппу и карбоксильную группу, однако с такой структурой не согласуются некоторые их физические и химические свойства. Строение аминокислот соответствует биполярному иону:

Запишем формулу аланина как внутренней соли:

Исходя из этой структурной формулы, напишем уравнения реакций:

Внутренняя соль аминокислоты реагирует с основаниями как кислота, с кислотами – как основание. Кислотная группа – N + H3, основная – COO — .

Задание При действии на раствор 9,63 г неизвестной моноаминокарбоновой кислоты избытком азотистой кислоты было получено 2,01 л азота при 748 мм. рт. ст. и 20 o С. Определите молекулярную формулу этого соединения. Может ли эта кислоты быть одной из природных аминокислот? Если да, то какая это кислота? В состав молекулы этой кислоты не входит бензольное кольцо.
Решение Напишем уравнение реакции:

Найдем количество вещества азота при н.у., применяя уравнение Клапейрона-Менделеева. Для этого температуру и давление выражаем в единицах СИ:

T = 273 + 20 = 293 K;

P = 101,325 × 748 / 760 = 99,7 кПа;

n(N2) = 99,7 × 2,01 / 8,31 × 293 = 0,082 моль.

По уравнению реакции находим количество вещества аминокислоты и её молярную массу.

Определим аминокислоту. Составим уравнение и найдем x:

14x + 16 + 45 = 117;

Из природных кислот такому составу может отвечать валин.

Реакции аминокислот

Читайте также:

  1. Cинтез a — аминокислот.
  2. Аллергические реакции при кандидозе
  3. Аналитические реакции. Аналитический признак.
  4. Вегетативные реакции на эмоциональные состояния
  5. Влияние концентрации на скорость реакции
  6. Влияние концентрации на состав продуктов реакции
  7. ВТОРИЧНЫЕ ЛУЧЕВЫЕ РЕАКЦИИ В БИОГЕОЦЕНОЗАХ
  8. Выполнить вопросы №4, №6, №7, №8 из теста. Химические реакции.
  9. Детекция результатов реакции
  10. Зависимость скорости химической реакции от температуры процесса
  11. Закон сохранения массы веществ: Масса реагирующих веществ равна массе продуктов реакции.
  12. Используя метод стационарных концентраций, определите, каков порядок этой реакции по пероксиду водорода.

Аминокислоты содержат амино — и карбоксильную группы и проявляют все свойства, характерные для соединений с такими функциональными группами. При написании реакций аминокислот пользуются формулами с неионизированными амино- и карбоксигруппами.

1)реакции по аминогруппе. Аминогруппа в аминокислотах проявляет обычные свойства аминов : амины являются основаниями, а в реакциях выступают в роли нуклеофилов.

1. Реакция аминокислот как основания. При взаимодействии аминокислоты с кислотами образуются аммонийные соли:

2.

хлоргидрат глицина, хлороводородная соль глицина

2. Действие азотистой кислоты. При действии азотистой кислоты образуются гидроксикислоты и выделяется азот и вода:


Эту реакцию используют для количественного определения свободных аминных групп в аминокислотах, а также и в белках.

3.Образование N — ацильных производных, реакция ацилирования.

Аминокислоты реагируют с ангидридами и галогенангидридами кислот, образуя N — ацильные производные аминокислот:

Читайте так же:  Как пить креатин в капсулах


бензиловый эфир натриевая соль N карбобензоксиглицин — хлормуравьиной глицина

Ацилирование — один из способов защиты аминогруппы. N-ацильные производные имеют большое значение при синтезе пептидов, так как N-ацилпроизводные легко гидролизуются с образованием свободной аминогруппы.

4.Образование оснований Шиффа. При взаимодействии a — аминокислот с альдегидами образуются замещенные имины ( основания Шиффа ) через стадию образования карбиноламинов:

α-аминокислота альдегид карбиноламин основание Шиффа

Эта реакция имеет практическое значение для количественного определения a- аминокислот методом формольного титрования. Вследствие амфотерного характера a — аминокислоты не могут быть непосредственно оттитрованы щелочью в аналитических целях. При взаимодействии a-аминокислот с формальдегидом получаются относительно устойчивые карбиноламины – N — метилольные производные, имеющие свободную карбоксильную группу, которую можно оттитровать щелочью как обычную карбоновую кислоту.

аланин формальдегид N-метилольное производное аланина

5.Реакция алкилирования. Амииногруппа в a -аминокислоте алкилируется с образованием N – алкилпроизводных:


Наибольшее значение имеет реакция с 2,4 — динитрофторбензолом. Получаемые динитрофенильные производные ( ДНФ-производные ) используются при установлении аминокислотной последовательности в пептидах и белках. Взаимодействие a- аминокислот с 2,4-динитрофторбензолом является примером реакции нуклеофильного замещения в бензольном ядре. За счет наличия в бензольном кольце двух сильных электроноакцепторных групп галоген становится подвижным и вступает в реакцию замещения:

2,4 – динитро —

фторбензол N — 2,4 — динитрофенил — a — аминокислота

(ДНФБ) ДНФ — производные a — аминокислот

6.Реакция с фенилизотиоцианатом. Эта реакция широко используется при установлении строения пептидов. Фенилизотиоцианат является производным изотиоциановой кислоты H-N=C=S. Взаимодействие a — аминокислот с фенилизотиоцианатом протекает по механизму реакции нуклеофильного присоединения. В образовавшемся продукте далее осуществляется внутримолекулярная реакция замещения, приводящая к образованию циклического замещенного амида: фенилтиогидантоин.

Циклические соединения получаются с количественным выходом и представляют собой фенильные производные тиогидантоина (ФТГ — производные) — аминокислот. ФТГ — производные различаются строением радикала R.

Фенилтиогидантоиновые производные аминокислот

(ФТГ — производные α – аминокислот)

Реакции карбоксильной группы.

a-Аминокислоты образуют с основаниями обычные соли, например:

Кроме обычных солей a- аминокислоты могут образовывать в определенных условиях внутрикомплексные соли с катионами тяжелых металлов. Для всех a — аминокислот очень характерны красиво кристаллизующиеся, интенсивно окрашенные в синий цвет внутрикомплексные (хелатные) соли меди ):

медная соль глицина

2 Образование сложных эфиров. При действии на a — аминокислоту спиртом в присутствии кислотного катализатора (газообразный HCl) образуются сложные эфиры (в виде гидрохлоридов). Для выделения свободных эфиров реакционную смесь обрабатывают газообразным аммиаком:

Этиловый эфир аланина

Образование сложных эфиров — один из методов защиты карбоксильной группы в синтезе пептидов.

3.Образование галогенангидридов. При действии на a- аминокислоты с защищенной аминогруппой оксидихлоридом серы ( тионилхлоридом ) или оксид-трихлоридом фосфора ( хлорокисью фосфора ) образуются хлорангидриды:


Получение галогенангидридов — один из способов активации карбоксильной группы в пептидном синтезе.

4.Получение ангидридов a — аминокислот. Галогенангидриды обладают очень высокой реакционной способностью, что снижает селективность реакции при их использовании. Поэтому более часто используемый способ активации карбоксильной группы в синтезе пептидов — это превращение ее в ангидридную. Ангидриды по сравнению с галогенангидридами кислот обладают меньшей активностью. При взаимодействии a- аминокислоты, имеющей защищенную аминогруппу, с этиловым эфиром хлормуравьиной кислоты(этилхлорформиатом) образуется ангидридная связь:


5. Декарбоксилирование. a — Аминокислоты, имеющие две электроноакцепторные группы при одном и том же атоме углерода, легко декарбоксилируются. В лабораторных условиях это осуществляется при нагревании аминокислот с гидроксидом бария.Эта реакция протекает в организме при участии ферментов декарбоксилаз с образованием биогенных аминов:

Качественная реакция на a- аминокислоты. В качестве специфического реактива на a- аминокислоты используется нингидрин. При нагревании его с a — аминокислотами возникает фиолетовое окрашивание разных оттенков.

нингидрин

Отношение аминокислот к нагреванию. При нагревании a- аминокислот образуются циклические амиды, называемые дикетопиперазинами:


Дикетопиперазин

b — Аминокислоты при нагревании образуют a, — b — ненасыщенные кислоты с отщеплением аммиака:

g — и d — Аминокислоты легко отщепляют воду и циклизуются с образованием внутренних амидов, лактамов:

g — лактам ( бутиролактам )

В тех случаях, когда амино — и карбоксильная группы разделены пятью и более углеродными атомами, при нагревании происходит поликонденсация с образованием полимерных полиамидных цепей с отщеплением молекулы воды.

Дата добавления: 2014-12-27 ; Просмотров: 14083 ; Нарушение авторских прав? ;

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

Нам важно ваше мнение! Был ли полезен опубликованный материал? Да | Нет

Источники


  1. Шипицына, Л. М. Анатомия, физиология и патология органов слуха, речи и зрения. Учебник / Л.М. Шипицына, И.А. Вартанян. — М.: Academia, 2014. — 432 c.

  2. Филимонов, В. И. Бокс и кикбоксинг. Обучение и тренировка / В.И. Филимонов, С.Ш. Ибраев. — М.: Инсан, 2011. — 528 c.

  3. Данилова, Н. А. Диабет II типа. Как не перейти на инсулин / Н.А. Данилова. — М.: Вектор, 2010. — 128 c.
Химические свойства аминокислот уравнения реакций
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here