Источники аминокислот в организме

Сегодня предлагаем ознакомится со статьей на тему: источники аминокислот в организме с профессиональным описанием и объяснением.

1.3. Белки пищи — главный источник аминокислот для организма.

1.3.1. Пищевые белки, поступающие в организм, используются как источник аминокислот для синтеза собственных структурных, каталитических, транспортных, рецепторных и других белков, а также веществ небелковой природы.

1.3.2. Суточная потребность в белках для взрослого человека зависит от возраста, профессии, состояния здоровья, условий труда, климатических и иных факторов. Установлено, что взрослый человек при средних энергетических затратах должен получать 100 – 120 г белка в сутки.

1.3.3. Необходимо также учитывать биологическую ценность белков. Чем ближе аминокислотный состав пищевого белка к аминокислотному составу белков тела, тем лучше он усваивается и тем выше его биологическая ценность. Это тем более важно, что 8 аминокислот в организме взрослого человека синтезироваться не могут. Такие аминокислоты называются незаменимыми, к ним относятся: валин, лейцин, изолейцин, лизин, метионин, треонин, фенилаланин и триптофан. Остальные 12 аминокислот являются заменимыми, они способны синтезироваться в организме человека и недостаток их в пище может быть возмещён за счет других аминокислот.

1.4. Переваривание белков.

1.4.1. Переваривание белков, то есть расщепление их до отдельных аминокислот, начинается в желудке и заканчивается в тонком кишечнике. Переваривание происходит под действием желудочного, панкреатического и кишечного соков, которые содержат протеолитические ферменты (протеазы или пептидазы). Протеолитические ферменты относятся к классу гидролаз. Они катализируют гидролиз пептидных связей СО—NН белковой молекулы (рисунок 1.2):

Рисунок 1.2. Гидролиз пептидных связей.

1.4.2. Все протеолитические ферменты можно разделить на две группы:

экзопептидазы – катализируют разрыв концевой пептидной связи с освобождением N- или С-концевой аминокислоты;

эндопептидазы – гидролизуют пептидные связи внутри полипептидной цепи, продуктами реакции являются пептиды с меньшей молекулярной массой.

1.4.3. Большинство протеолитических ферментов, участвующих в переваривании белков и пептидов, синтезируются и выделяются в полость пищеварительного тракта в виде неактивных предшественников – проферментов (зимогенов). Поэтому не происходит переваривания белков клеток, вырабатывающих проферменты. Активация проферментов осуществляется в просвете желудочно-кишечного тракта путём частичного протеолиза – отщепления части пептидной цепи зимогена.

1.4.4. Характеристика важнейших протеолитических ферментов приводится в таблице 1.

Таблица 1 Некоторые протеолитические ферменты желудочно-кишечного тракта.

Аминокислотный фонд организма

В организме взрослого человека присутствует около 100 г свободных аминокислот, которые составляют аминокислотный фонд (пул). Глутамат и глутамин составляют 50% аминокислот, эссенциальные (незаменимые) аминокислоты – около 10%. Концентрация внутриклеточных аминокислот всегда выше, чем внеклеточных. Аминокислотный фонд определяется поступлением аминокислот и метаболическими путями их утилизации.

Обмен белков организма, поступление белков с пищей и синтез незаменимых аминокислот составляют источники аминокислот в организме.

Протеолиз тканевых белков животных. Осуществляется с помощью протеолитических (лизосомальных) ферментов — катепсинов. По строению активного центра выделяют цистеиновые (SН-группа цистеина), сериновые (ОН-группа серина), карбоксильные (СООН-группа асп или глу) и металлопротеиновые катепсины. Роль катепсинов: 1) создание биологически активных пептидов путем ограниченного протеолиза белковых предшественников; 2) разрушение «соста­рившихся» и аномальных белков; 3) участие в фагоцитозе и делении клеток; 4) участие в автолизе (при ишемии или вне организма в стерильных условиях); 5) участие в патогенезе заболеваний, связанных с изменением функции лизосом. Действие катепсинов ограничивают их ингибиторы — экзогенные и эндогенные вещества преимущественно полипептидной природы.

В то же время следует учитывать, что функциональные белки клетки должны быть защищены от преждевременного протеолиза. Для этого внутриклеточные протеолитические ферменты представлены в двух видах: 1) иммобилизованные в лизосомах и функционирующие при рН 5,0; 2) связанные с протеасомами (молекулярная масса 2000 кДа). Протеасомы содержат бочковидное ядро из 28 субъединиц и имеют коэффициент седиментации 20S. Протеолитическая активность локализована во внутреннем 20S-ядре. С торцов бочки запираются контролирующими доступ в ядро 19S-частицами. В протеасомы направляются белки, содержащие ошибки транскрипции или состарившиеся молекулы. Обязательным условием является мечение «неправильного» белка путем ковалентного связывания с небольшим белком убиквитином. Меченые убиквитином молекулы распознаются 19S-частицами с потреблением АТФ и переносятся в ядро, где и происходит их протеолитическое разрушение. А молекулы убиквитина могут вновь активироваться и использоваться для мечения аномальных белков.

Протеиназы высших растений.Протеиназы, выделенные из растительных клеток, в большинстве случаев относятся к сульфгидрильному типу, активируются цистеином, глутатионом и другими восстановителями. Оптимальная зона их действия находится при слабокислом, нейтральном и слабощелочном значениях рН и во многом зависит от природы субстрата. Типичный представитель – папаин из сока плодов дынного дерева (Carica papaya). Папаин проявляет широкую субстратную специфичность – катализирует гидролиз пептидов, амидов, эфиров и тиоэфиров. Значительно реже встречаются растительные протеиназы, не активируемые восстановителями. Протеиназы насекомоядных растений, например, росянки, имеют резко кислый оптимум рН.

Протеиназы микроорганизмов. Из бактериальных источников было выделено большое количество различных протеолитических ферментов. Среди них встречаются как эндопептидазы, так и экзопептидазы. Все эти ферменты характеризуются поразительно широкой специфичностью или даже полным отсутствием какой бы то ни было специфичности. Некоторые бактериальные протеиназы расщепляют до 80% всех пептидных связей в белках. Широкой субстратной специфичностью обладают также протеиназы актиномицетов, гидролизующие как глобулярные, так и фибриллярные белки. Препараты протеиназы из Str.griseus в связи с универсальностью их действия и высокой активностью используют в промышленности, лабораторной биохимической практике и выпускаются под названием проназа или протелин. Широко используют в лабораторной практике и промышленности щелочные протеиназы Bac. subtilis – субтилизины, поскольку они гидролизуют белки глубже и с большей скоростью чем многие другие протеиназы, в том числе, животного происхождения.

Читайте так же:  За сколько пить л карнитин до тренировки

Основные пути расходования аминокислот: 1) синтез пептидов и белков (основной путь); 2) синтез небелковых азотсодержащих соединений (пуринов, пиримидинов, НАД, фолиевой кислоты, КоА и др.), тканевых биорегуляторов (гистамин, серотонин), медиаторов (норадреналин, ацетилхолин); 3) синтез углеводов (глюконеогенез) с использованием углеродных скелетов аминокислот; 4) синтез липидов с использованием ацетильных остатков углеродных скелетов аминокислот; 5) окисление до конечных продуктов с выделением энергии (рис. 14.1).

Дата добавления: 2015-06-12 ; просмотров: 3019 ; ЗАКАЗАТЬ НАПИСАНИЕ РАБОТЫ

Источники аминокислот в организме

Значение аминокислот для организма в первую очередь определяется тем, что они используются для синтеза белков, метаболизм которых занимает особое место в процессах обмена веществ между организмом и внешней средой. Объясняется это тем, что белки входят во все основные структурные компоненты клеток, тканей и органов тела человека и животных, выполняют ферментативные функции, участвуют в переносе веществ через мембраны и т.д. Важную роль в координации работы всех систем клеток играют белковые гормоны.

Аминокислоты непосредственно участвуют в биосинтезе не только белков, но и большого количества других биологически активных соединений, регулирующих процессы обмена веществ в организме, таких как нейромедиаторы и гормоны — производные аминокислот. Аминокислоты служат донорами азота при синтезе всех азотсодержащих небелковых соединений, в том числе нуклеотидов, гема, креатина, холина и других веществ.

Катаболизм аминокислот может служить источником энергии для синтеза АТФ. Энергетическая функция аминокислот становится значимой при голодании, некоторых патологических состояниях (сахарный диабет и др.) и преимущественно белковом питании. Именно обмен аминокислот осуществляет взаимосвязь многообразных химических превращений в живом организме.

I. Источники и пути использования аминокислот в клетках

Фонд свободных аминокислот организма составляет примерно 35 г. Содержание свободных аминокислот в крови в среднем равно 35 — 65 мг/дл. Большая часть аминокислот входит в состав белков, количество которых в организме взрослого человека нормального телосложения составляет примерно 15 кг.

Источники свободных аминокислот в клетках — белки пищи, собственные белки тканей и синтез аминокислот из углеводов. Многие клетки, за исключением высокоспециализированных (например, эритроцитов), используют аминокислоты для синтеза белков, а также большого количества других веществ: фосфолипидов мембран, гема, пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов, биогенных аминов (катехоламинов, гистамина) и других соединений (рис. 9-1).

Рис. 9-1. Источники и пути использования аминокислот.

Какой-либо специальной формы депонирования аминокислот, подобно глюкозе (в виде гликогена) или жирных кислот (в виде триацилглицеролов), не существует. Поэтому резервом аминокислот могут служить все функциональные и структурные белки тканей, но преимущественно белки мышц, поскольку их больше, чем всех остальных.

В организме человека в сутки распадается на аминокислоты около 400 г белков, примерно такое же количество синтезируется. Поэтому тканевые белки не могут восполнять затраты аминокислот при их катаболизме и использовании на синтез других веществ. Первичными источниками аминокислот не могут служить и углеводы, так как из них синтезируются только углеродная часть молекулы большинства аминокислот, а аминогруппа поступает от других аминокислот. Следовательно, основным источником аминокислот организма служат белки пищи.

БИОЛОГИЧЕСКИ АКТИВНЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ

РЕФЕРАТ

на тему:Биологически активные аминокислоты и пептиды

Проверила: Жук О.Н.

Студентка 5 курса

Группы 831411 Хилимончик Н. В.

БИОЛОГИЧЕСКИ АКТИВНЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ

Аминокисло́ты (аминокарбо́новые кисло́ты) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы.

Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминные группы.

В настоящее время известно 80 аминокислот, наибольшее значение в питании имеют 30, которые наиболее часто встречаются в продуктах и чаще всего потребляются человеком. К ним относятся следующие.

1. Алифатические аминокислоты:

а) моноаминомонокарбоновые – глицин, аланин, изолейцин, лейцин, валин;

б) оксимоноаминокарбоновые – серин, треонин;

в) моноаминодикарбоновые – аспаргиновая, глютаминовая;

г) амиды моноаминодикарбоновых кислот – аспарагин, глутамин;

д) диаминомонокарбоновые – аргинин, лизин;

е) серосодержащие – гистин, цистеин, метионин.

2. Ароматические аминокислоты: фенилаланин, тирозин.

3. Гетероциклические аминокислоты: триптофан, гистидин, пролин, оксипролин.

Заменимые аминокислоты – это такие аминокислоты, которые могут поступать в наш организм с белковой пищей либо же образовываться в организме из других аминокислот. К заменимым аминокислотам относятся: аргинин, глютаминовая кислота, глицин, аспарагиновая кислота, гистидин, серин, цистеин, тирозин, аланин, пролин.

Незаменимые аминокислоты – это такие аминокислоты, которые наш организм не может самостоятельно вырабатывать, они обязательно должны поступать с белковой пищей. К незаменимым аминокислотам относятся: валин, метионин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, лизин, триптофан, треонин.

Аминокислоты — предшественники биогенных аминов

1. Гистидин – заменимая аминокислота.

[3]

Назначение – один из важнейших регуляторов свертывания крови. Наличие данной аминокислоты важно для образования гемоглобина крови, белкового обмена, красных и белых кровяных телец. Помимо этого гистидин облегчает и даже преодолевает симптомы аллергии.

Избыток данной аминокислоты может привести к потере цинка, так как гистидин способен связывать этот металл.

2. Тирозин – заменимая аминокислота.

Назначение – обеспечение нормальных функций щитовидной железы, нормальное функционирование надпочечников и образование красных и белых телец крови. Применение данной аминокислоты усиливает выработку гормона роста и оказывает общий стимулирующий эффект на организм.

3. Триптофан – незаменимая аминокислота.

В результате приема данной аминокислоты поведение человека становится более уравновешенным, а также увеличивается выработка гормона роста в организме.

4. Глютамин и глютаминовая кислота – заменимая аминокислота.

[2]

В организме к глютаминовой кислоте присоединяется аммиак, в результате чего образуется глютамин.

Читайте так же:  Работа в спортивном питании

Назначение – поддерживает образование белка и накопление жидкости в клетке. Глютамин оказывает значительное влияние на накопление гликогена в мышцах, а также на их энергетический потенциал.

Аминокислота с разветвленной боковой цепью

Из всех вышеупомянутых незаменимых аминокислот, три являются особенно важными для организма – это: валин, лейцин и изолейцин. Данный класс аминокислот имеет разветвленную цепь и широко известен под названием BCAA (Branched Chain Amino Acids). Все три аминокислоты обладают чрезвычайно ценными свойствами, благодаря особому строению молекулы. Среди всех незаменимых аминокислот на долю BCAA приходится 42%, они играют первостепенную роль в белковом обмене и энергетике мышц.

1. Валин – группы BCAA, имеющая разветвленную цепь.

Основное назначение – источник энергии для клеток мышц. Препятствует понижению уровня серотонина, в результате чего организм меньше подвержен усталости.

Недостаток валина – результат плохого питания или нехватки витамина B6 в организме.

2. Лейцин – аминокислота группы BCAA, имеющая разветвленную цепь.

Основное назначение – строительство и рост мышечной ткани, образование белка в мышцах и печени, препятствует разрушению белковых молекул. Также может быть энергетическим источником. Препятствует понижению уровня серотонина, в результате чего организм меньше подвержен усталости.

Недостаток лейцина – результат плохого питания или нехватки витамина B6 в организме.

3. Изолейцин – аминокислота группы BCAA, имеющая разветвленную цепь.

Основное назначение – источник энергии для клеток мышц.

При малом содержании в организме изолейцина появляется сонливость и общая вялость, может понижаться уровень сахара в крови (гипогликемия), а при дефиците – теряется мышечная масса.

o Аргинин – заменимая аминокислота.

Назначение – восстановление организма после тяжелых нагрузок, сжигание жира. В результате приема данной аминокислоты понижается содержание холестерина в крови.

o Орнитин является родственником аргинина. Улучшает сопротивляемость организма заболеваниям. Ускоряет заживление ран. Укрепляет соединительные ткани для того, чтобы сухожилия и связки были здоровы. Уменьшает уровень мочевины в крови и моче. Действует успокаивающе на нервную систему. Позволяет генерировать большое количество энергии за счёт расщепления жиров. Стимуляция работы иммунной системы. Способствует поддержанию кислотно-щелочного равновесия в организме.

o Аспарагиновая кислота (аминоянтарная кислота, аспартат, аминобутандиовая кислота) — алифатическая аминокислота, одна из 20 протеиногенных аминокислот организма. Встречается во всех организмах в свободном виде и в составе белков. Кроме того, выполняет роль нейромедиатора в ЦНС.

o Активной формой метионина является S-аденозилметионин (SAM) — сульфониевая форма аминокислоты, образующаяся в результате присоединения метионина к молекуле аденозина. Аденозин образуется при гидролизе АТФ. Итальянские врачи успешно применяют это вещество при депрессии, воспалительных процессах, заболеваниях печени, а в некоторых случаях и при мышечных болях. К сожалению, условия редко бывают идеальными. Выработка SAM может уменьшаться при заболеваниях печени, остеопорозе, а также злоупотреблении лекарствами (как назначенными врачом, так и продающимися без рецепта). В этих случаях прием SAM мог бы быть чрезвычайно полезным.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Увлечёшься девушкой-вырастут хвосты, займёшься учебой-вырастут рога 9560 —

| 7557 — или читать все.

Белковое питание и азотистый баланс. Источники и пути использования аминокислот в организме. Заменимые и незаменимые аминокислоты.

Аминокислоты непосредственно участвуют в биосинтезе не только белков, но и большого количества других биологически активных соединений, регулирующих процессы обмена веществ в организме, таких как нейромедиаторы и гормоны — производные аминокислот. Аминокислоты служат донорами азота при синтезе всех азотсодержащих небелковых соединений, в том числе нуклео-тидов, тема, креатина, холина и других веществ.

Катаболизм аминокислот может служить источником энергии для синтеза АТФ. Энергетическая функция аминокислот становится значимой при голодании, некоторых патологических состояниях (сахарный диабет и др.) и преимущественно белковом питании. Именно обмен аминокислот осуществляет взаимосвязь многообразных химических превращений в живом организме.

Фонд свободных аминокислот организма составляет примерно 35 г. Содержание свободных аминокислот в крови в среднем равно 35-65 мг/дл. Большая часть аминокислот входит в состав белков, количество которых в организме взрослого человека нормального телосложения составляет примерно 15 кг.

Источники свободных аминокислот в клетках — белки пищи, собственные белки тканей и синтез аминокислот из углеводов. Многие клетки, за исключением высокоспециализированных (например, эритроцитов), используют аминокислоты для синтеза белков, а также большого количества других веществ: фосфолипидов мембран, гема, пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов, биогенных аминов (катехоламинов, гистамина) и других соединений

Какой-либо специальной формы депонирования аминокислот, подобно глюкозе (в виде гликогена) или жирных кислот (в виде триацилглицеролов), не существует. Поэтому резервом аминокислот могут служить все функциональные и структурные белки тканей, но преимущественно белки мышц, поскольку их больше, чем всех остальных.

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

В организме человека в сутки распадается на аминокислоты около 400 г белков, примерно такое же количество синтезируется. Поэтому тканевые белки не могут восполнять затраты аминокислот при их катаболизме и использовании на синтез других веществ. Первичными источниками аминокислот не могут служить и углеводы, так как из них синтезируются только углеродная часть молекулы большинства аминокислот, а аминогруппа поступает от других аминокислот. Следовательно, основным источником аминокислот организма служат белки пищи.

Все 20 аминокислот, которые встречаются в белках организма, делятся на 4 группы:

  • Незаменимые – не могут синтезироваться в организме
  • Частично заменимые – синтезируются в организме очень медленно, в количествах, не покрывающих потребность организма, особенно в детском возрасте
  • Условно заменимые – синтезируются из незаменимых аминокислот (метионина и фенилаланина)
  • Заменимые – синтезируются в необходимых количествах в организме

Отсутствие в пищевых белках незаменимых аминокислот (даже одной) нарушает синтез белков, поскольку в состав практически всех белков входит полный набор аминокислот. Полноценность белкового питания зависит от аминокислотного состава белков и определяется наличием незаменимых аминокислот.

Читайте так же:  Спортивное питание для начинающих мужчин

Азотистый баланс – разница между количеством азота, поступающим с пищей, и количеством азота, выделяемого почками в виде мочевины и азотистых солей. Он является показателем состояния белкового и аминокислотного обмена.

— положительный азотистый баланс – у детей, у выздоравливающих больных после тяжелой болезни, при обильном белковом питании

— отрицательный – при тяжелых заболеваниях, при голодании, при старении

— равный нулю (азотистое равновесие) – у здоровых взрослых людей при нормальном питании

Где содержатся аминокислоты. Источники аминокислот

Белок является уникальным строительным материалом человеческого организма. Именно протеины представляют собой основу ткани, из которой состоят наши мышцы. Более мелкими структурными единицами белка служат аминокислоты. В настоящее время человечеству известно всего 150 этих соединений. Давайте же узнаем, в каких продуктах питания присутствуют наиболее важные из них.

Где содержатся аминокислоты

Все аминокислоты принято классифицировать на заменимые и незаменимые. Первые синтезируются нашим организмом, вторые не имеют к этому ни малейшей способности. Именно по данной причине незаменимые аминокислоты мы должны регулярно получать с пищей для поддержания нормального уровня жизнедеятельности.

Указанная выше группа соединений в большей степени обнаружена в продуктах животного происхождения. Речь идет о мясе, молоке и его производных, а также птичьих яйцах, рыбе, морепродуктах. Модное сегодня вегетарианство и тем более — ответвление данного течения веганство лишает своих приверженцев ценных для функционирования большинства органов и их систем соединений. Это в свою очередь ведет к необратимым отрицательным изменениям в тканях и, как итог, серьезным заболеваниям, истощению. Присутствуют незаменимые аминокислоты и в растительной пище, но в меньшей степени.

Источники белковых соединений из категории заменимых и полузаменимых (условно заменимых) — в общем-то, те же самые. И все-таки животная пища является сокровищницей именно полноценных протеинов, то есть как заменимых, так и незаменимых. А потому, как ни крути, полностью отказываться от нее очень нежелательно.

Природные источники незаменимых аминокислот

Валин — содержится в кисломолочных и мясных продуктах, куриных яйцах, грибах. Растительные источники аминокислоты: фундук, соевые бобы, злаки, в том числе пророщенные зерна пшеницы; клюква, черника, апельсин и авокадо.

Лейцин — его можно получить, если чаще лакомиться диетическими видами мяса (курятиной, индюшатиной, крольчатиной), рыбным филе, яичным белком. Если говорить о растительной пище, то лейцина предостаточно вы найдете в коричневом рисе, инжире, кресс-салате; семечках подсолнечника и кунжута; фасоли, оливках.

Изолейцин — этой незаменимой аминокислотой обогащены семена лебеда и конопли, тыквы и чиа, а также миндальные и орехи кешью, некоторые злаки, нут. Присутствует она и в морской рыбе, свинине, молоке.

Метионин — организм извлекает данное соединение из репчатого и зеленого лука, горького шоколада и какао, «морской капусты» и бразильского ореха. Метионином насыщены кефир, творог, говяжья печень.

Фенилаланин — для того, чтобы не знать недостатка в этой аминокислоте, кушайте больше изюма, спирулины, любых ягод. Животные продукты, его содержащие: куриная грудка, окорочка, говядина.

В целях пополнения запасов треонина в организме сделайте в своем рационе питания упор на употребление пшеничной каши, тофу, миндального молока, уже упомянутых выше спирулины и кресс-салата. Аминокислоту легко получить из разнообразия бобовых и орехов, яичного белка и молочных лакомств.

Триптофан, необходимый для хорошего настроения, входит в состав следующих продуктов: арахис, горох, бананы, сельдерей, листовые зеленые овощи, спаржа, яблоки, цитрусовые, картофель-батат. Немало аминокислоты находится в йогурте, рыбе, мясе индейки, домашнем молоке.

Во избежание возникновения дефицита гистидина в организме нужно есть блюда из гречки, кукурузы, картофеля, не отказываться от цветной капусты, ламинарии, риса и дыни. Животная пища с гистидином в составе: курятина и говядина.

Последнее в данной группе соединение — лизин. Присутствует в большинстве овощей, фруктов, ягод и зелени. Можно его получить из мяса, рыбы, молока.

Такая аминокислота, как аланин, встречается в больших количествах в:

  • твердых сортах сыра;
  • блюдах и продуктах, содержащих желатин;
  • баранине, свинине, телятине;
  • пшеничных отрубях;
  • пшенной каше.

Заменимая аминокислота пролин содержится в яичнице, тушеном мясе, запеченной рыбе, в коровьем молоке и сливочном масле. Устрицы, креветки, мидии также стоит включить в число источников указанного белкового соединения.

Серин — больше всего этого вещества имеется в продуктах животного происхождения. Таковыми являются сырое куриное яйцо и куриное мясо. Из растительных лакомств, богатых серином, стоит выделить пшеничные зерна, соевые бобы, тофу, арахис.

Карнитин — им легко снабдить собственный организм, если включить в свое ежедневное меню субпродукты, кисломолочные лакомства, свежее молоко и рыбу — речную и морскую. Лидером же по содержанию аминокислоты, бесспорно, является красное мясо.

Последняя в данном списке — аминокислота таурин. Она синтезируется из условно заменимого соединения цистеина, о котором вы узнаете чуть позже. Основными продуктами, где содержится таурин, считаются молоко и мясо, а также блюда из них.

Источники полузаменимых аминокислот

Условно незаменимых белковых соединений всего два. Это цистеин и тирозин. Назвали данные вещества именно так, а не иначе по причине их способности в случае острой необходимости синтезироваться из других аминокислот. Другой вариант: эти аминокислоты сами служат источником определенных соединений.

Цистеин — представляет собой важную составляющую пшеничных зерен и ростков, овса и овсяной каши, сои, рыбного и мясного филе. Как уже было упомянуто выше, цистеин является сырьем для производства аминокислоты таурина при условии наличия достаточного количества витамина В6.

Тирозин, напротив, если это понадобится, вырабатывается из белкового соединения незаменимого типа фенилаланина. Вместо последнего данная аминокислота и используется организмом в момент синтеза протеинов. Тирозин присутствует в молоке, ряженке, варенце, айране, йогурте, сырах, творожных плавленных сырках, рыбных и мясных кушаньях.

Читайте так же:  Можно принимать вместе протеин и креатин

Пути использования аминокислот в организме

Основные пути использования аминокислот в клетках организма представлены на рис. 51.

Рис. 51. Пути использования аминокислот в клетках организма

Главный путь использования аминокислот – синтез специфических для организма белков: структурных, сократительных, белков-ферментов, гормонов белковой природы взамен распадающихся. Скорость обновления тканевых белков достаточно высока. Так период полураспада белков печени составляет около 9 суток, белков мышечной ткани около 120 суток.

Другой важнейший путь использования аминокислот – синтез различных биологически активных веществ. Даже если исключить из этой группы белки-ферменты и гормоны белковой природы, перенеся их в группу белков, останется достаточно многочисленная группа веществ: гормонов-полипептидов, гормонов — производных аминокислот и ряд других соединений, выполняющих в организме преимущественно регуляторные функции.

Часть аминокислот (и поступивших из пищеварительной системы, и образовавшихся при распаде тканевых белков) используется в качестве источника энергии. Некоторое количество аминокислот может превращаться в углеводы, в липиды. Хотя последнее наиболее вероятно при поступлении в организм избыточного количества белка. Еще один очень важный путь использования аминокислот – синтез заменимых аминокислот. Рассмотрим важнейшие пути использования аминокислот в клетках организма.

Синтез белков

Синтез белка это сложный многоступенчатый процесс, основными этапами которого являются транскрипция, активация аминокислот и трансляция. Рассмотрим основные этапы синтеза белка.

Транскрипция.

Специфика того или иного белка определяется набором аминокислот и порядком их соединения в белковой молекуле. Набор аминокислот и порядок их соединения закодирован в молекуле ДНК с помощью последовательности нуклеотидов. Каждая аминокислота кодируется тремя расположенными рядом нуклеотидами – триплетами или кодонами. Главным отличительным свойством различных нуклеотидов являются входящие в их состав азотистые основания, которых в ДНК встречается четыре вида: аденин, гуанин, тимин и цитозин. Сочетаниями из трех азотистых оснований можно образовать 64 различных триплета.

Молекулы ДНК находятся в ядре и не принимают непосредственного участия в синтезе белка. Информация о последовательности аминокислот в той или иной молекуле белка передается от ДНК к местам синтеза с помощью информационной РНК (и-РНК). Транскрипция — это процесс синтеза и-РНК на участке ДНК, несущем информацию о последовательности аминокислот в конкретной молекуле белка. Такой участок ДНК называется геном или цистроном.

Транскрипция начинается с разрыва водородных связей между двумя комплементарными цепями ДНК с помощью фермента ДНК-полимеразы. Затем происходит раскручивание спирали ДНК на участке, несущем нужную для синтеза белка информацию. Завершается транскрипция синтезом и-РНК при участии фермента РНК-полимеразы. В результате информация о последовательности аминокислот в белковой молекуле переносится в и-РНК. И-РНК выходит из ядра в цитоплазму и присоединяется к рибосоме.

Активация аминокислот

. В синтезе белка участвуют активные аминокислоты. Активация аминокислот начинается с их взаимодействия с АТФ, в результате которого образуется макроэргический комплекс аминокислоты (Ак) с АМФ (аминоациладенилат — Ак

АМФ) и неорганический пирофосфат (ФФн):

Затем происходит взаимодействие активированной аминокислоты с соответствующей данной аминокислоте транспортной РНК (т-РНК) с образованием макроэргического комплекса аминокислоты с т-РНК (аминоацил

Реакция катализируется ферментом аминоацил-т-РНК-синтетазой. Этот этап синтеза белка получил название рекогниции..

Транспортные РНК представляют собой сравнительно небольшие молекулы, состоящие из 80-100 нуклеотидов. Каждой аминокислоте соответствует от одной до шести видов т-РНК, с которыми она может образовывать комплекс. Транспортные РНК имеют два специфических триплета. Один из них кодон, к которому присоединяется аминокислота, другой – антикодон, который может присоединяться к кодону соответствующей аминокислоты в и-РНК по принципу комплементарности. Роль т-РНК сводится не только к доставке аминокислот к местам синтеза белка – рибосомам, но и переводу информации с последовательности нуклеотидов на последовательность аминокислот.

Трансляция

. Непосредственный синтез белка (трансляция) осуществляется на особых внутриклеточных образованиях, называемых рибосомами. Рибосомы построены из нуклеопротеинов, содержащих примерно 60% РНК и 40% различных белков. Они обеспечивают считывание генетической информации с и-РНК и реализацию ее в последовательности аминокислот в синтезируемой молекуле белка. Рибосомы обладают ферментативными свойствами, катализируя образование пептидных связей между аминокислотами. В процессе синтеза белка молекула и-РНК передвигается между двумя субъединицами рибосомы, к одной из которых присоединяется специфический белоксинтезирующий фермент (пептидилтрансфераза). В процессе этого перемещения кодоны и-РНК взаимодействуют с антикодонами т-РНК. При этом белоксинтезирующий фермент катализирует присоединение аминокислотного остатка т-РНК к полипептидной цепи. Образование и удлинение полипептидной цепи на рибосоме (элонгация) происходит с затратой энергии, источником которой является макроэргическое соединение гуанинтрифосфат (ГТФ).

Завершение синтеза белка (терминация) обеспечивается специальными кодонами в и-РНК (стоп-сигналами), которые не используются для кодирования аминокислот. Уже в процессе синтеза белка формируется первичная (последовательность аминокислот) и вторичная структура белковой молекулы. После завершения синтеза и отделения полипептидной цепи от рибосомы происходит формирование третичной и четвертичной структуры белка. В формировании третичной и четвертичной структуры белка участвуют дополнительные внутриклеточные органеллы (аппарат Гольджи).

Синтеза белка — энергоемкий процесс. Присоединение к полипептидной цепи одной аминокислоты требует затраты по меньшей мере пяти молекул АТФ. При активации аминокислоты АТФ распадается до АМФ, что эквивалентно затрате двух молекул АТФ. На этап трансляции затрачивается одна молекула ГТФ. В процессе элонгации расходуются две молекулы ГТФ на каждую присоединяемую к цепи аминокислоту. И, наконец, терминация (завершение синтеза) требует затраты еще одной молекулы ГТФ.

Ресинтез ГТФ происходит в реакции ГДФ с АТФ:

ГДФ + АТФ = ГТФ + АДФ

Следовательно, одним из важнейших условий синтеза белка является возможность обеспечения этого процесса достаточным количеством энергии.

Читайте так же:  Сколько аминокислот в составе белков

Аминокислоты, не использованные для синтеза белка, подвергаются различным превращениям, которые, в большинстве своем начинаются с реакций трех типов: декарбоксилирования, трансаминирования, дезаминирования.

Пути использования аминокислот в организме

Существуют многообразные пути использования аминокислот после всасывания в кишечнике. Поступив через воротную вену в печень, они прежде всего подвергаются ряду превращений (хотя значительная часть аминокислот разносится кровью по вceму организму и используется для физиологических целей). В печени аминокислоты участвуют не только в биосинтезе собственных белков и белков плазмы крови, но также в синтезе специфических азотсодержащих соединений: пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов, креатина, мочевой кислоты, НАД и др.

ОБМЕН И ФУНКЦИИ АМИНОКИСЛОТ

ВОПРОСЫ ДЛЯ КОНТРОЛЯ

1. Судьба всосавшихся аминокислот и продуктов распада тканевых белков в организме. Общая схема источников и путей использования аминокислот в организме.

2. Механизмы дезаминирования аминокислот, ферменты, участвующие в этих процессах.

3. Трансаминирование аминокислот. Специфичность трансаминаз, значение реакций трансаминирования. Непрямое дезаминирование аминокислот: последовательность реакций, ферменты, биологическое значение. Пути обмена безазотистого остатка аминокислот (гликогенные и кетогенные аминокислоты). Витамины в коферментных системах трансаминирования, дезаминирования. Изменения активности трансаминаз сыворотки крови при заболеваниях печени, мышц и сердца.

4. Судьба аммиака, образовавшегося при дезаминировании аминокислот и нуклеотидов. Роль дикарбоновых аминокислот в транспорте и превращении аммиака в организме. Механизмы токсичность аммиака. Пути обезвреживания аммиака в организме: образование амидов (аспарагин, глутамин), восстановительное аминирование a-кетокислот, синтез мочевины и аммонийных солей.

5. Биосинтез мочевин. Причины возникновения гипераммониемий, роль печени и почек в механизме обезвреживания аммиака.

6. Заменимые и незаменимые аминокислоты. Биосинтез заменимых аминокислот: схема превращения, регуляция и физиологическое значение.

7. Механизмы декарбоксилирования аминокислот в организме. Декарбоксилаза аминокислот, ее кофермент. Образование биогенных аминов: гистамина, триптамина, серотонина, ГАМК, этаноламина, таурина и др. Роль биогенных аминов в регуляции метаболизма и функций. Инактивация биогенных аминов.

ОБМЕН И ФУНКЦИИ АМИНОКИСЛОТ

Значение аминокислот для организма в первую очередь определяется тем, что они используются для синтеза белков, метаболизм которых занимает особое место в процессах обмена веществ между организмом и внешней средой.

[1]

Аминокислоты непосредственно участвуют в биосинтезе не только белков, но и большого количества других биологически активных соединений, регулирующих процессы обмена веществ в организме, таких как нейромедиаторы и гормоны — производные аминокислот. Аминокислоты служат донорами азота при синтезе всех азотсодержащих небелковых соединений, в том числе нуклеотидов, тема, креатина, холина и других веществ.

Катаболизм аминокислот может служить источником энергии для синтеза АТФ. Энергетическая функция аминокислот становится значимой при голодании, некоторых патологических состояниях (сахарный диабет и др.) и преимущественно белковом питании. Именно обмен аминокислот осуществляет взаимосвязь многообразных химических превращений в живом организме.

I. ИСТОЧНИКИ И ПУТИ ИСПОЛЬЗОВАНИЯ АМИНОКИСЛОТ В КЛЕТКАХ

Фонд свободных аминокислот организма составляет примерно 35 г. Содержание свободных аминокислот в крови в среднем равно 35-65 мг/дл. Большая часть аминокислот входит в состав белков, количество которых в организме взрослого человека нормального телосложения составляет примерно 15 кг.

Источники свободных аминокислот в клетках — белки пищи, собственные белки тканей и синтез аминокислот из углеводов. Многие клетки, за исключением высокоспециализированных (например, эритроцитов), используют аминокислоты для синтеза белков, а также большого количества других веществ: фосфолипидов мембран, гема, пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов, биогенных аминов (катехоламинов, гистамина) и других соединений (рис. 9-1).

Какой-либо специальной формы депонирования аминокислот, подобно глюкозе (в виде гликогена) или жирных кислот (в виде триацилглицеролов), не существует. Поэтому резервом аминокислот могут служить все функциональные и структурные белки тканей, но преимущественно белки мышц, поскольку их больше, чем всех остальных.

В организме человека в сутки распадается на аминокислоты около 400 г белков, примерно такое же количество синтезируется. Поэтому тканевые белки не могут восполнять затраты аминокислот при их катаболизме и использовании на синтез других веществ. Первичными источниками аминокислот не могут служить и углеводы, так как из них синтезируются только углеродная часть молекулы большинства аминокислот, а аминогруппа поступает от других аминокислот. Следовательно, основным источником аминокислот организма служат белки пищи.

Рис. Источники и пути использования аминокислот.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Как то на паре, один преподаватель сказал, когда лекция заканчивалась — это был конец пары: «Что-то тут концом пахнет». 8238 —

| 7894 — или читать все.

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

Источники


  1. Кун, Л. Всеобщая история физической культуры и спорта / Л. Кун. — М.: Радуга, 2013. — 400 c.

  2. Рейслер, А. В. Гигиена питания / А.В. Рейслер. — М.: Государственное издательство медицинской литературы, 2015. — 462 c.

  3. Юнас Детская энциклопедия здоровья / Юнас, Дюрик Ян; , Петер. — М.: Освета, 2016. — 262 c.
  4. Cardani De alimento. О питании / Cardani, Hieronymi; Кардан, Иероним. — М.: Romae, Apud Haeredes Antonij Bladij, 2006. — 496 c.
  5. Мелик, Л. Лечебное питание: моногр. / Л. Мелик. — М.: Проф-Пресс, 1998. — 512 c.
Источники аминокислот в организме
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here