Из аминокислот построены белки

Сегодня предлагаем ознакомится со статьей на тему: из аминокислот построены белки с профессиональным описанием и объяснением.

Аминокислоты и белки

Аминокислоты

В зависимости от взаимного расположения обеих функциональных групп различают α-, β – и γ-аминокислоты:

CH3-CH(NH2)-COOH (α-аминопропионованя кислота)

Для аминокислот характерны следующие виды изомерии: углеродного скелета, положения функциональных групп и оптическая изомерия.

Физические свойства аминокислот

Аминокислоты – твердые кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде. Они плавятся при высоких температурах с разложением.

Аминокислоты получают путем замещения галогена на аминогруппу в галогензамещенных карбоновых кислотах. В общем виде уравнение реакции будет выглядеть так:

Химические свойства аминокислот

Аминокислоты – амфотерные соединения. Они реагируют как с кислотами, так и с основаниями:

При растворении аминокислот в воде аминогруппа и карбоксильная группа взаимодействуют друг с другом с образованием соединений, называемых внутренними солями:

Молекулу внутренней соли называют биполярным ионом.

Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, щелочную и кислотную среду в зависимости от количества функциональных групп. Например, глутаминовая кислота образует кислый раствор, поскольку в её составе две карбоксильные группы и одна аминогруппа, а лизин – щелочной раствор, т.к. в её составе одна карбоксильная группа и две аминогруппы.

Две молекулы аминокислоты могут взаимодействовать друг с другом. При этом происходит отщепление молекулы воды и образуется продукт, в котором фрагменты молекулы связаны между собой пептидной связью (-CO-NH-). Например:

Полученное соединение называют дипептидом. Вещества, построенные из многих остатков аминокислот, называются полипептидами. Пептиды гидролизуются под действием кислот и оснований.

α-Аминокислоты играют особую роль в природе, поскольку при их совместной поликонденсации в природных условиях образуются важнейшие для жизни вещества – белки.

Также для аминокислот характерны все химические свойства карбоновых кислот (по карбоксильной группе) и аминов (по аминогруппе).

В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций создают молекулы белков с большим разнообразием свойств. Кроме того, аминокислотные остатки в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул разных белков образуют сложные комплексы, например, фотосинтетический комплекс.

Белки обладают свойством амфотерности, то есть в зависимости от условий проявляют как кислотные, так и осно́вные свойства. В белках присутствуют несколько типов химических группировок, способных к ионизации в водном растворе: карбоксильные остатки боковых цепей кислых аминокислот (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и азотсодержащие группы боковых цепей основных аминокислот (в первую очередь, ε-аминогруппализина и амидиновый остаток CNH(NH2)аргинина, в несколько меньшей степени —имидазольный остаток гистидина).

Белки различаются по степени растворимости в воде. Водорастворимые белки называются альбуминами, к ним относятся белки крови и молока. К нерастворимым, или склеропротеинам, относятся, например, кератин (белок, из которого состоят волосы, шерсть млекопитающих, перья птиц и т. п.) и фиброин, который входит в состав шёлка и паутины. Растворимость белка определяется не только его структурой, но внешними факторами, такими как природа растворителя, ионная сила и pH раствора.

Из аминокислот построены белки

Основной структурной единицей белков являются аминокислоты. Каждая аминокислота состоит из аминогруппы, карбоксильной группы, атома водорода и определенной R-группы, присоединенной к атому углерода, называемому a-углеродом (рис. 2.5). R-группы называют боковой цепью по причинам, которые станут очевидными в ходе дальнейшего изложения. При нейтральном значении рН аминокислоты в растворах находятся не в виде неионизированных молекул, а преимущественно в виде биполярных ионов (цвиттерионов). При этом аминогруппа оказывается протонированной

а карбоксильная группа-диссоциированной Ионизация аминокислоты зависит от значения рН (рис. 2.6). В кислых растворах (например, при рН 1) карбоксильная группа находится в неионизированной форме -СООН), а аминогруппа ионизирована В щелочных растворах (например, при рН 11), наоборот, ионизирована карбоксильная группа а аминогруппа не

Электронная микрофотография коллагенового волокна. (Печатается с любезного разрешения д-ра J. Cross и д-ра R. Bruns.)

Рис. 2.4. Микрофотография ганглия, Видна пролиферация нервов после добавления фактора роста нервов, представляющего собой комплекс белков. (Печатается с любезного разрешения д-ра Е. Shooter.)

ионизирована

Представления о роли рН и кислотно-щелочных свойствах аминокислот дополнительно обсуждаются в приложении к этой главе,

Расположение в виде тетраэдра четырех разных химических групп вокруг

-углеродного атома обусловливает оптические свойства аминокислот. Структуры, представляющие собой зеркальное отражение друг друга, называются L- и D-изомерами (рис. 2.7). В состав белков входят только L-аминокислоты. Поэтому в последующем изложении мы будем опускать обозначение изомера, имея в виду, что в тех случаях, когда речь идет о структуре белков, подразумеваются L-аминокислоты (за исключением специально оговоренных случаев),

Рис. 2.5. Структура аминокислоты в неионизированной форме и в форме цвиттериона.

В белках встречается 20 видов боковых аминокислотных цепей, различающихся по размерам, форме

способности образовывать водородные связи и химической реакционноспособности. Подчеркнем, что все белки всех видов живых существ бактерии до человека — построены из одного и того же набора 20 аминокислот. Этот универсальный белковый алфавит существует уже около 2 млрд. лет. Тот факт, что белки способны выполнять различные функции, обусловлен разнообразием и гибкостью свойств составляющих их 20 структурных элементов. В последующих главах мы увидим, как на основе этого алфавита возникают сложнейшие трехмерные структуры, благодаря которым белки способны участвовать в столь большом числе биологических процессов.
Читайте так же:  Жиросжигатели для похудения женщин в аптеке

Рассмотрим этот набор аминокислот. Простейший в их ряду — глицин, у которого на месте боковой цепи находится атом водорода (рис. 2.8). У аланина боковая цепь представлена метальной группой. Валин, лейцин, изолейцин и пролин содержат углеводородные боковые цепи. Пролин, однако, отличается от других 19 аминокислот основного набора тем, что имеет вторичную, а не первичную аминогруппу (рис. 2.9). Строго говоря, пролин является имино- (а не амино-) кислотой. Боковая цепь в

Рис. 2.6. Зависимость ионизации аминокислоты от значения рН.

Рис. 2.7. Абсолютные конфигурации L- и D-изомеров аминокислот.

[3]

Рис. 2.8. Аминокислоты с алифатическими боковыми цепями.

Рис. 2.9. Пролин отличается от других обычных аминокислот наличием вторичной аминогруппы.

не присоединена как к аминогруппе, так и к

-углероду, и в результате получается циклическая структура.

Две аминокислоты-серин и треонин-содержат алифатические гидроксильные группы (рис. 2.10).

Имеются три широко распространенные ароматические аминокислоты: фенилаланин, тирозин и триптофан (рис. 2.11).

У всех вышеперечисленных аминокислот боковые цепи не несут заряда при физиологических значениях рН. Обратимся теперь к аминокислотам с заряженными боковыми цепями. При нейтральном значении рН лизин и аргинин несут положительный заряд, а гистидин — либо заряжен положительно, либо нейтрален в зависимости от микроокружения. Эти основные аминокислоты показаны на рис. 2.12. Боковые цепи глутаминовой и аспарагиновой кислот (рис. 2.13). несут отрицательный заряд. Далее мы будем называть эти аминокислоты соответственно глутамат и аспартат, подчеркивая тот факт, что при физиологических значениях рН они несут отрицательный заряд. Существуют незаряженные производные глутамата и аспартата — глутамин и аспарагин (рис. 2.14), которые вместо концевой карбоксильной группы содержат амидную группу. Наконец, у двух аминокислот в боковой цепи находится атом серы. Это метионин и цистеин (рис. 2.15). Как будет показано далее, цистеин во многих белках играет особую роль, обеспечивая образование поперечных дисульфидных связей.

 Раздел 1  Аминокислоты, простые и сложные белки.

Белки – это высокомолекулярные соединения, молекулы которых построены из остатков аминокислот, составляют основу структурных элементов клеток и тканей, а также выполняют многообразные жизненно важные функции (транспортные, защитные, регуляторные, каталитические), обусловленные способностью за счет своей уникальной пространственной структуры распознавать другие молекулы и взаимодействовать с ними.

Аминокислоты в молекуле белка соединены между собой пептидными связями (-CO-NH-), образуя полипептидные цепи. Пептидная связь возникает между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой аминокислоты, при этом отщепляется молекула воды.

Аминокислоты, кодируемые генетическим кодом и включающиеся в процессе трансляции в белки, называют протеиногенными. В основу современной классификации аминокислот положено химическое строение их радикалов. Каждая аминокислота имеет не только своё название (тривиальное и химическое), но и принятое трехбуквенное сокращение, а также латинский однобуквенный символ.

Следует отметить, что аминокислоты являются не только структурными элементами пептидов и белков, но и входят в состав других природных соединений (коферментов, конъюгированных желчных кислот, антибиотиков). Некоторые аминокислоты являются предшественниками биологически активных веществ (гормонов, биогенных аминов) или важнейшими метаболитами (глюконеогенез, биосинтез и деградация протеиногенных аминокислот, цикл мочевинообразования).

Химия, Биология, подготовка к ГИА и ЕГЭ

Аминокислоты

основа белковой жизни на Земле

А вы знаете, что многие ученые называют жизнь на земле «белковой»? Основу белка составляют аминокислоты. А как они появились на Земле?

Белки — это макромолекулы, имеющие большую молекулярную ( до 1,5 млн у.е.) массу. Все белки являются полимерами нерегулярного строения, состоящими из отдельных мономеров — аминокислот, определяющихся генетическим кодом.

Есть такая гипотеза, что в самом начале на Земле не было всех тех органических соединений, которые мы наблюдаем теперь. И в то далекое-предалекое время наша планета постоянно подвергалась бомбардировке метеоритами и кометами. И эти самые метеориты содержали в себе органические соединения, в том числе и аминокислоты. Получается, что жизнь на Землю принесли извне…

Аминокислота — вещество, имеющее двойственную природу:

  1. Аминокислот в белке много. Вплоть до нескольких тысяч!
  1. Аминокислоты в белке могут находиться в разной последовательности. Именно разные сочетания аминокислот в белковой цепи дает такую вариативность.

В природе известно 20 видов аминокислот.

они же полипептиды, они же протеины

Ф.Энгельс биологом не был, но дал такое определение жизни:

Жизнь есть способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой, причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и жизнь, что приводит к разложению белка

Конечно, это определение не научное и не затрагивает очень многие признаки живых систем, но определяет один самый важный момент —

Читайте так же:  Как принимать л карнитин жидкий

жизнь на земле белковая

Строение и функции белков

Белки — полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. В составе белков всего 20 аминокислот, а вот комбинаций этих аминокислот может быть очень много! За счет этого достигается разнообразие. Поэтому белков в природе огромное количество!

Белковый состав так и записывается — последовательностью аминокислот, которые обозначаются тремя буквами:

То, что показано на рисунке — последовательность аминокислот — это целая длинная большая молекула (то, что приведено здесь — это очень маленький белок, обычно такие молекулы на порядок длиннее).

В теме про аминокислоты мы уже рассмотрели механизм образования такого полимера — полипептида.

  • простые — состоят только из аминокислот;
  • сложные — кроме аминокислот содержат вещества небелковой природы.

Первичная структура (конформация) белка

— это именно эта последовательность — то, какие аминокислоты и в какой последовательности они соединены ковалентными связями.

Вторичная структура белка

Это спираль, которая образуется уже за счет межмолекулярных — водородных связей.

Третичная структура белка

Эта структура образована свернутыми спиралями — такое образование называется глобула.

Четвертичная структура белка

это совместное объединение нескольких схожих по строению третичных белковых структур (глобул или субъединиц) в единую молекулу с приобретением ею природных свойств.

Сами глобулы в этой структуре называют протомерами, а само четвертичное образование — мультимером.

Белки довольно легко подвергаются разрушению. Сначала «ломается» четвертичная, потом третичная, потом уже вторичная структура. Разрушить первичную структуру сложнее. Это уже, скорее, химическое взаимодействие.

Разрушение структур белка называется денатурацией. Свойства белка при этом теряются.

Самые известные денатуранты -температура (нагревание), спирт, кислоты и щелочи.

Простой и повседневный пример денатурации — яичница!

Ренатурация — обратный процесс — восстановление разрушенной структуры белка.

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

Функции белков

  • структурная — белок является обязательным компонентом любой мембраны, любого хряща…
  • почти все ферменты имеют белковую природу. Ферменты=биокатализаторы. На каждую реакцию есть свой фермент.

  • Гормоны имеют белковую природу.
  • Транспорт — белки переносят вещества через мембрану клетки, гемоглобин — кислород в крови…
  • Функций у белков очень много… то, что перечислено выше — только самые основные.

    Каждый вид растений и животных имеет особый, только ему присущий набор белков, т. е. белки являются основой видовой специфичности.

    • у разных видов есть одинаковые белки, выполняющие определенные функции (например, у собаки и человека за регуляцию сахара в крови отвечает гормон инсулин)
    • у представителей одного вида белки могут отличаться по строению (например, белки групп крови)

    Белки — основа жизни на Земле, и найти какие-либо процессы, проходящие в живом организме без их участия, практически невозможно…

    Редко, но все же встречаются в вопросах ЕГЭ такие термины:

    • дистальные белки — белки мембраны клетки

    Основы биохимии белков и аминокислот в организме человека (стр. 1 из 2)

    БЕЛОРУССКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ УНИВЕРСИТЕТ ИНФОРМАТИКИ И РАДИОЭЛЕКТРОНИКИ

    « Основы биохимии белков и аминокислот в организме человека»

    Белки – это высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, молекулы которых построены из остатков аминокислот. Название протеины (от греческого proteos — первый, важнейший) отражает первостепенное значение этого класса веществ. Белкам принадлежит особая роль в воспроизводстве основных структурных элементов клетки, а также в образовании таких важнейших веществ как ферменты и гормоны.

    Наследственная информация сосредоточена в молекуле ДНК клеток любых живых организмов, поэтому с помощью белков реализуется генетическая информация. Без белков и ферментов ДНК не может реплицироваться, самопроизводиться. Таким образом, белки являются основой структуры и функции живых организмов.

    Все природные белки состоят из большого числа сравнительно простых структурных блоков – аминокислот, связанных друг с другом в полипептидные цепи. Белки представляют собой полимерные молекулы, в состав которых входит 20 различных АК. Поскольку эти АК могут объединяться в самой различной последовательности, то они могут образовывать громадное количество разнообразных белков и их изомеров.

    Белки выполняют множество самых разнообразных функций:

    Питательную, резервную. К таким белкам относятся так называемые резервные белки, являющиеся источником питания для развития плода (белок яйца, молоко). Ряд других белков используется в качестве источника АК, которые в свою очередь являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессы обмена веществ.

    Каталитическую – за счет ферментов, биологических катализаторов.

    Структурную – белки входят в состав органов, тканей, оболочек клеток (биомембран). Коллаген, кератин-в волосах и ногтях, эластин- в коже.

    Энергетическую – при распаде белков до конечных продуктов образуется энергия. При распаде 1 г белка образуется 4,1 ккал.

    Транспортную – белки обеспечивают снабжение тканей кислородом и удаление углекислого газа (гемоглобин), транспорт жирорастворимых витаминов — липопротеиды, липидов — альбумины сыворотки крови.

    Белки выполняют функцию передачи наследственности . Нуклеопротеиды — белки, составными частями которых являются РНК и ДНК.

    Защитная функция — (антитела, g-глобулин) основную функцию защиты в организме выполняет иммунологическая система, обеспечивающая синтез специфических защитных белков — антител в ответ на поступление в организме бактерий, вирусов, токсинов. Кожа — кератин.

    Сократительная функция — в акте мышечного сокращения и расслабления участвуют множество белков.. Главную роль играют актин и миозин — специфические белки мышечной ткани.

    Читайте так же:  Сколько грамм глютамина нужно принимать в день

    Гормональная — регуляторная. Обмен веществ в организме регулируется с помощью гормонов, ряд которых представлен белками или полипептидами (гормоны гипофиза, поджелудочной желез).

    Таким образом, белкам принадлежит исключительная и разносторонняя роль в организме человека.

    Основная структурная единица белка — мономер-аминокислота. Аминокислоты — органические кислоты, у которых водород у a-углеродного атома замещен на аминогруппу NH2 . Отдельные аминокислоты связаны друг с другом пептидными (R-CO-NH-R 1 ) связями, возникающими при взаимодействии карбоксильных СООН и аминных NH2 групп АК. Пептидная связь — единственная ковалентная связь с помощью которой АК остатки соединяются друг с другом, образуя остов белковой молекулы. Существует еще только один важный тип ковалентной связи между АК в белках — дисульфидный мостик или поперечная связь между двумя отдельными пептидными цепями -S-S-.

    1. Ациклические АК — моноаминомонокарбоновые, содержат 1 -аминную и 1-карбоксильную группы:

    L-глицин, L -аланин, L -серин, L -треонин, L -цистеин, L -метионин, L -валин, L -лейцин.

    Моноаминодикарбоновые -содержат 1-аминную и 2 карбоксильные группы:

    L-глутаминовая кислота, L-аспарагиновая кислота.

    Диаминомонокарбоновые — содержат 2 аминные и 1 карбоксильную группы:

    L-лизин и L-аргинин

    2. Циклические аминокислоты

    Имеют в своем составе ароматическое или гетероциклическое ядро:

    фенилаланин, L-тирозин, L-триптофан, L-гистидин

    Соединение состоящее из 2 АК – дипептид, состоящее из 3 АК- трипептид

    Классификация белков: протеины – простые , состоят только из аминокислот (альбумины, глобулины, протамины, гистоны). При гидролизе распадаются только на АК.

    Пример протеинов — альбумин, глобулины, коллаген, протамины, гистоны.

    Протамины и гистоны — имеют своеобразный АК состав и представлены белками с небольшой молекулярной массой. В сотаве их 60-80% аргинина, они хорошо растворимы в воде. Скорее всего они являются пептидами, поскольку молекулярная масса не превышает 5000 дальтон. Являются белковым компонентом в структуре нуклеопротеидов.

    Проламины и глютеины — белки растительного происхождения. Содержат 20-25% глутаминовой кислоты и 10-15% пролина.

    Альбумины и глобулины- наиболее богаты этими белками сыворотка крови, молоко, яичный белок. мышцы. Оба эти класса относятся к глобулярным белкам. Соотношение альбуминов к глобулинам, получившее название белкового коэффициента в норме в крови сохраняется на постоянном уровне. Это соотношение при многих заболеваниях изменяется, поэтому определение его имеет важное практическое значение. Альбумины — 69 дальтон, а глобулины — 150000 дальтон.

    Протеиды – сложные белки , состоят из белковой части и простетической группы (небелкового компонента).

    Фосфопротеиды — содержат фосфорную кислоту. Липопротеиды – липиды. Гликопротеиды – углеводы. Металлопротеиды — металлы. Нуклеопротеиды содержат в качестве простетической группы нуклеиновые кислоты. Хромопротеиды – пигменты.

    Гемопротеиды содержат в качестве простетической группы Fe. Порфирины содержат Mg. Флавопротеиды (содержат производные изоаллоксозина).

    Все белки участвуют в фундаментальных процессах жизнедеятельности: фотосинтез, дыхание клеток и целостного организма, транспорт кислорода и углекислоты, окислительно-восстановительные реакции, свето- и цвето- восприятие. Например, хромопротеиды играют исключительно важную роль в процессах жизнедеятельности: достаточно подавить дыхательную функцию Hb путем введения окиси углерода, либо подавить утилизацию кислорода в тканях синильной кислотой или ее солями цианидами, как моментально наступает смерть.

    Гемопротеиды — гемоглобин, миоглобин, хлорофиллсодержащие белки и ферменты (вся цитохромная система, каталаза и пероксидаза). Все они содержат в качестве небелкового компонента структурно схожее железо или магний порфирины, но различные по составу и структуре белки, обеспечивая тем самым разнообразие их биологических функций. Гемоглобин содержит в качестве белкового компонента глобин, а небелкового — гем.

    [2]

    Флавопротеиды содержат прочно связанные с белком простетические группы, представленные изоаллоксазиновыми производными ФМН и ФАД. Входят в состав оксидоредуктаз — ферментов, катализирующих окислительно-восстановительные реакции в клетке. Некоторые содержат ионы металлов (ксантиноксидаза, сукцинатдегидрогеназа, альдегидоксидаза).

    Нуклеопротеиды — состоят из белков и нуклеиновых кислот, последние рассматриваются как простетические группы.

    Отличаются природой сахара (пентозы), это либо рибоза, либо дезоксирибоза. ДНП содержатся в основном в ядре клетки, а РНП в цитоплазме. ДНП присутствуют в митохондриях, а РНП — ядрах и ядрышках. Природа синтезированных в клетках белков зависит в первую очередь от природы ДНП, точнее ДНК, а свойства живых организмов определяются свойствами синтезированных белков. ДНК хранит наследственную информацию.

    Липопротеиды — простетическая группа представлена липидом. В составе липопротеидов открыты нейтральные жиры, свободные жирные кислоты, фосфолипиды, холестериды. Широко распространены в природе (растения, животные ткани, микроорганизмы). Входят в состав клеточной мембраны, внутриклеточных биомембранах ядра, митохондрий, микросом, присутствуют в свободном состоянии в плазме крови. Липопротеиды участвуют в структурной комплексной организации миелиновых оболочек нервов, хлоропластов, палочек и колбочек сетчатки глаза.

    Фосфопротеиды — казеиноген молока — в котором содержание фосфорной кислоты 1%. Вителлин, фосфовитин — содержатся в желтке куриного яйца. Овальбумин — в белке куриного яйца, ихтулин- в икре рыб. Много фосфолипидов содержится в ЦНС. Они содержат органически связанный лабильный фосфат и являются источниками энергетического и пластического материала в процессе эмбриогенеза. Также участвуют в процессах метаболизма.

    [1]

    Гликопротеиды — содержат углеводы или их производные прочно связанные с белковой молекулой: глюкоза, манноза, галактоза, ксилоза и т.д. В состав простетических групп входят мукополисахариды. Гиалуроновая и хондроитинсерная кислоты входят в состав соединительных тканей. Белки плазмы крови, за исключением альбуминов. Являясь составной частью клеточной оболочки участвуют в иммунологических реакциях, ионном обмене.

    Читайте так же:  Аргинин свойства и применение

    Металлопротеиды — биополимеры, содержащие помимо белка ионы какого-либо одного или нескольких металлов. Типичные представители — железосодержащие — ферритин, трансферрин и гемосидерин. Ферритин содержит 17-23% Fe. Сосредоточен в печени, селезенке, костном мозге, выполняет роль депо железа в организме. Железо в ферритине содержится в окисленной форме. Трансферрин — растворимый в воде железопротеид, содержащийся в основном, в сыворотке крови в составе b-глобулинов. Содержание Fe — 0,13%. Служит физиологическим переносчиком железа. Гемосидерин-водорастворимый железосодержащий компонент, состоящий на 25% из нуклеотидов и углеводов. Содержится в ретикулоэндотелиальных клетках печени и селезенки. Биологическая роль изучена недостаточно.

    Свойства белков

    Белки — высокомолекулярные соединения, построенные из аминокислот и являются одними из наиболее сложных по строению и составу среди всех органических соединений.

    Биологическая роль белков исключительно велика: они составляют основную массу протоплазмы и ядер живых клеток. Белковые вещества находятся во всех растительных и животных организмах. О запасе белков в природе можно судить по общему количеству живого вещества на нашей планете: масса белков составляет примерно 0,01% от массы земной коры, то есть 10 16 тонн.

    Молекулы белка

    Белки по по своему элементному составу отличаются от углеводов и жиров: кроме углерода, водорода и кислорода они ещё содержат азот. Кроме того, Постоянной составной частью важнейших белковых соединений является сера, а некоторые белки содержат фосфор, железо и йод.

    1. Разная растворимость в воде. Растворимые белки образуют коллоидные растворы.

    2. Гидролиз — под действием растворов минеральных кислот или ферментов происходит разрушение первичной структуры белка и образование смеси аминокислот.

    3. Денатурация — частичное или полное разрушения пространственной структуры, присущей данной белковой молекуле. Денатурация происходит под действием:

    • — высокой температуры
    • — растворов кислот, щелочей и концентрированных растворов солей
    • — растворов солей тяжёлых металлов
    • — некоторых органических веществ (формальдегида, фенола)
    • — радиоактивного излучения

    Строение белков начали изучать в 19 веке. В 1888г. русский биохимик А.Я.Данилевский высказал гипотезу о наличии в белках амидной связи. Эта мысль в дальнейшем была развита немецким химиком Э.Фишером и в его работах нашла экспериментальное подтверждение. Он предложил полипептидную теорию строения белка. Согласно этой теории молекула белка состоит из одной длинной цепи или нескольких полипептидных цепей, связанных друг с другом. Такие цепи могут быть различной длины.

    Фишером проведена большая экспериментальная работа с полипептидами. Высшие полипептиды, содержащие 15-18 аминокислот, осаждаются из растворов сульфатом аммония (аммиачными квасцами), то есть проявляют свойства, характерные для белков. Было показано, что полипептиды расщепляются теми же ферментами, что и белки, а будучи введёнными в организм животного, подвергаются тем же превращениям, как и белки, а весь их азот выделяется нормально в виде мочевины (карбамида).

    Исследования, проведённые в 20 веке, показали, что существует несколько уровней организации белковой молекулы.

    Белок тирозин

    В организме человека тысячи различных белков и практически все они построены из стандартного набора 20 аминокислот. Последовательность аминокислотных остатков в молекуле белка называют первичной структурой белка. Свойства белков и их биологические функции определяются последовательностью аминокислот. Работы по выяснению первичной структуры белка впервые были выполнены в Кембриджском университете на примере одного из простейших белков — инсулина. В течение посте 10 лет английский биохимик Ф.Сенгер проводил анализ инсулина. В результате анализа выяснено, что молекула инсулина состоит из двух полипептидных цепей и содержит 51 аминокислотный остаток. Он установил, что инсулин имеет молярную массу 5687 г/моль, а его химический состав отвечает формуле C254H337N65O75S6. Анализ проводился вручную с использованием ферментов, которые избирательно гидролизуют пептидные связи между определёнными аминокислотными остатками.

    В настоящее время большая часть работы по определению первичной структуры белков автоматизирована. Так была установлена первичная структура фермента лизоцима.
    Тип «укладки» полипептидной цепочки называют вторичной структурой. У большинства белков полипептидная цепь свёртывается в спираль, напоминающую «растянутую пружину» (называют «А-спираль» или «А-стуктура»). Еще один распространённый тип вторичной структуры — структура складчатого листа (называют «B — структура»). Так, белок шёлкафиброин имеет именно такую структуру. Он состоит из ряда полипептидных цепей, которые располагаются параллельно друг-другу и соединяются посредством водородных связей, большое число которых делает шёлк очень гибким и прочным на разрыв. При всём этом практически не существует белков, молекулы которых на 100% имеют «А-структуру» или «B — структуру».

    Белок фиброин — белок натурального шёлка

    Пространственное положение полипептидной цепи называют третичной структурой белкой. Большинство белков относят к глобулярным, потому что их молекулы свёрнуты в глобулы. Такую форму белок поддерживает благодаря связям между разнорзаряженными ионами (-COO — и -NH3 + и дисульфидных мостиков. Кроме того, молекула белка свёрнута так, что гидрофобные углеводородные цепи оказываются внутри глобулы, а гидрофильные — снаружи.

    Способ объединения нескольких молекул белка в одну макромолекулу называют четвертичной стуктурой белка. Ярким примером такого белка может быть гемоглобин . Было установлено, что, например, для взрослого человека молекула гемоглобина состоит из 4-х отдельных полипептидных цепей и небелковой части — гема.

    Читайте так же:  Превращение аминокислот в тканях

    Свойства белков объясняет их различное строение. Большинство белков аморфно, в спирте, эфире и хлороформе нерастворимо. В воде некоторые белки могут растворяться с образованием коллоидного раствора. Многие белки растворимы в растворах щелочей, некоторые — в растворах солей, а некоторые — в разбавленном спирте. Кристаллическое состояние белов встречается редко: примером могут быть алейроновые зёрна, встречающиеся в клещевине, тыкве, конопле. Кристаллизуется также альбумин куриного яйца и гемоглобин в крови.

    При кипячении с кислотами или щелочами, а также под действием ферментов белки распадаются на более простые химические соединения, образуя в конце цепочки превращения смесь A-аминокислот. Такое расщепление называется гидролизом белка. Гидролиз белка имеет большое биологическое значение: попадая в желудок и кишечник животного или человека, белок расщепляется под действием ферментов на аминокислоты. Образовавшиеся аминокислоты в дальнейшем под влиянием ферментов снова образуют белки, но уже характерные для данного организма!

    В продуктах гидролиза белков кроме аминокислот были найдены углеводы, фосфорная кислота, пуриновые основания. Под влиянием некоторых факторов например, нагревания,растворов солей, кислот и щелочей, действия радиации, встряхивания, может нарушиться пространственная структура, присущая данной белковой молекуле. Денатурация может носить обратимый или необратимый характер, но в любом случае аминокислотная последовательность, то есть первичная структура, остаётся неизменной. В результате денатурации белок перестаёт выполнять присущие ему биологические функции.

    Для белков известны некоторые цветные реакции, характерные для их обнаружения. При нагревании мочевины образуется биурет, который с раствором сульфата меди в присутствии щелочи даёт фиолетовое окрашивание или качественная реакция на белок, которую можно провести дома). Биуретовую реакцию даёт вещества, содержащие амидную группу, а в молекуле белка эта группа присутствует. Ксантопротеиновая реакция заключается в том, что белок от концентрированной азотной кислоты окрашивается в жёлтый цвет. Эта реакция указывает на наличие в белке бензольной группы, которая имеется в таких аминокислотах, как фениланин и тирозин.

    При кипячении с водным раствором нитрата ртути и азотистой кислоты, белок даёт красное окрашивание. Эта реакция указывает на наличие в белке тирозина. При отсутствии тирозина красного окрашивания не появляется.

    Аминокислотный состав белков

    С химической точки зрения белки — это вы­сокомолекулярные азотсодержащие органические соединения (полиамиды), молекулы которых построены из остатков аминокислот. Мономерами белков служат α-аминокислоты, общим признаком которых является наличие карбок­сильной группы -СООН и аминогруппы -NH2 у второго углеродного атома (α-углеродный атом):

    Аминокислоты классифицируют: — по полярности радикалов на полярные (гидрофильные) и непо­лярные (гидрофобные);

    — по природе радикалов на алифатические (глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин); гидроксиаминокислоты (серии, треонин); дикарбоновые, кислые, (аспарагиновая, глутаминовая и их амиды — аспарагин и глутамин); тиоаминокислоты (цистеин, метионин); диаминомонокарбоновые, щелочные (ли­зин, аргинин); ароматические (фенилаланин, тирозин); гетероцикличе­ские (триптофан, гистидин, пролин).

    В настоящее время известно более 200 аминокислот, сущест­вующих в природе. В организме человека содержится около 60 различ­ных аминокислот и их производных. В белках же всех видов живых су­ществ — от бактерий до человека — обнаруживают менее 30 из них.

    Эти аминокислоты делят на две группы: постоянно встречающиеся в белках (главные) и иногда встречающиеся (редкие). К первой группе относят 20 аминокислот (в том числе и пролин, который, по существу, является иминокислотой) (табл.4).

    Таблица 4. Аминокислоты, постоянно встречающиеся в составе белков

    III. Отрицательно заряженные (кислые) аминокислоты
    16. Аспарагиновая кислота (Аспартат) Асп, Asp 2,95
    17. Глутаминовая кислота (Глутамат) Глу, Glu 3,22
    IV. Положительно заряженные (основные) аминокислоты
    18. Лизин Лиз, Lys 9,74
    19. Аргинин Арг, Arg 10,76
    20. Гистидин Гис, His 7,58

    К группе редко встречающихся аминокислот принадлежат, на­пример, гидроксипролин, гидроксилизин, орнитин, йодтирозин, α-аминоизомасляная кислота и некоторые другие. Они имеют следующее строение:

    α-аминоизомасляная кислота гидроксипролин орнитин
    йодтирозин гидроксилизин

    Эти аминокислоты образуются из главных уже после включения их в состав белковой молекулы.

    Видео удалено.
    Видео (кликните для воспроизведения).

    Дата добавления: 2016-11-12 ; просмотров: 854 | Нарушение авторских прав

    Источники


    1. Спортивная акробатика; Физкультура и спорт — Москва, 2013. — 238 c.

    2. Круковер, В.И. 300 советов диетолога / В.И. Круковер. — Москва: Мир, 2004. — 304 c.

    3. Лагутин, А.С. Сильные импульсные магнитные поля в физическом эксперименте / А.С. Лагутин, В.И. Ожогин. — М.: [не указано], 2000. — 54 c.
    4. Зак, К.П. Иммунитет у детей, больных сахарным диабетом / К.П. Зак, Т.Н. Малиновская, Н.Д. Тронько. — М.: Книга плюс, 2002. — 112 c.
    5. Ньюсон, Энджи Йога и пилатес. Домашние тренировки / Энджи Ньюсон. — М.: Арт-Родник, 2011. — 176 c.
    Из аминокислот построены белки
    Оценка 5 проголосовавших: 1

    ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

    Please enter your comment!
    Please enter your name here