Из аминокислот построены соединения

Сегодня предлагаем ознакомится со статьей на тему: из аминокислот построены соединения с профессиональным описанием и объяснением.

Как построены белки

Из каких главных типов соединений состоят живые организмы? Ученые установили, что между самыми, казалось бы, различными организмами — грибами и бактериями, растениями и рыбами, птицами и млекопитающими — нет принципиальных различий. Все они состоят из нескольких типов веществ, общих для всех организмов. Основу живого составляют высокомолекулярные соединения — белки. Все белки — микробов, растений, животных, человека — состоят в основном из 20 аминокислот. Вот общая формула их строения:

Аминокислоты различаются лишь строением группы R. Если в самом простом случае радикал R — водород, то получится простейшая аминокислота глицин:

Рис. 1. Все аминокислоты (кроме глицина) встречаются в двух формах: L и D. На рисунке изображена аминокислота аланин: L-форма (слева), которая входит в состав белков, и ее оптический антипод — D-форма (справа).

Если радикал R — СН3. получается аланин (рис. 1):

Другие аминокислоты построены сложнее, например в аминокислоте фенилаланине один водород в метильной группе аланина заменен на ароматический остаток — фенил:

Во всех 20 аминокислотах есть общая часть, содержащая две реакционноспособные группы: аминогруппу NH2 и карбоксильную группу СООН. Эти группы очень легко вступают в реакцию. Путем отщепления одной молекулы воды от двух аминокислот получается более сложное соединение с характерной группировкой атомов: — СО —NH — (называемой амидной или пептидной):

В полученном соединении (дипептиде) опять-таки есть свободная аминогруппа и свободный карбоксил. При взаимодействии дипептида с аминокислотами и другими пептидами могут образоваться полипептиды — полимеры. Их характерная особенность в том, что они построены из остатков аминокислот и содержат амидные (пептидные) связи. Сейчас известно очень много пептидов, как найденных в природе, так и синтезированных. В их составе многие десятки аминокислот. Например, важный гормон, регулирующий деятельность надпочечников, — это пеп-тид, содержащий 39 остатков аминокислот.

По такому же принципу построены белки — это уже полипептиды сложного строения и большого молекулярного веса. В отличие от обычных полимеров, с определенной последовательностью мономеров в цепи (см. ст. «Полимеры»), все белки отличаются друг от друга последовательностью остатков различных аминокислот вдоль цепи. Последовательность, в которой соединяются между собой различные аминокислоты, называют первичной структурой белка (полипептида). Ее выяснением занимаются сейчас многие лаборатории мира. Работа эта сложная и очень важная.

Аминокислоты

Характеристики и физические свойства аминокислот

Аминокислоты представляют собой твердые кристаллические вещества, характеризующиеся высокими температурами плавления и разлагающиеся при нагревании. Они хорошо растворяются в воде. Данные свойства объясняются возможностью существование аминокислот в виде внутренних солей (рис. 1).

Рис. 1. Внутренняя соль аминоуксусной кислоты.

Получение аминокислот

Исходными соединениями для получения аминокислот часто служат карбоновые кислоты, в молекулу которых вводится аминогруппа. Например, получение их из галогензамещенных кислот

Кроме этого исходным сырьем для получения аминокислот могут служить альдегиды (1), непредельные кислоты (2) и нитросоединения (3):

Химические свойства аминокислот

Аминокислота как гетерофункциональные соединения вступают в большинство реакций, характерных для карбоновых кислот и аминов. Наличие в молекулах аминокислот двух различных функциональных групп приводит к появлению ряда специфических свойств.

Аминокислоты – амфотерные соединения. Они реагируют как с кислотами, так и с основаниями:

Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, щелочную и кислотную среду в зависимости от количества функциональных групп. Например, глутаминовая кислота образует кислый раствор, поскольку в её составе две карбоксильные группы и одна аминогруппа, а лизин – щелочной раствор, т.к. в её составе одна карбоксильная группа и две аминогруппы.

Две молекулы аминокислоты могут взаимодействовать друг с другом. При этом происходит отщепление молекулы воды и образуется продукт, в котором фрагменты молекулы связаны между собой пептидной связью (-CO-NH-). Например:

Полученное соединение называют дипептидом. Вещества, построенные из многих остатков аминокислот, называются полипептидами. Пептиды гидролизуются под действием кислот и оснований.

Применение аминокислот

Аминокислоты, необходимые для построения организма, как человек, так и животные получают из белков пищи.

γ-Аминомасляная кислота используется в медицине (аминалон / гаммалон) при психических заболеваниях; на её основе создан целый ряд ноотропных препаратов, т.е. оказывающих влияние на процессы мышления.

ε-Аминокапроновая кислота также используется в медицине (кровоостанавливающее средство), а кроме того представляет собой крупнотоннажный промышленный продукт, использующийся для получения синтетического полиамидного волокна – капрона.

Антраниловая кислота используется для синтеза красителей, например синего индиго, а также участвует в биосинтезе гетероциклических соединений.

Примеры решения задач

Задание Напишите уравнения реакций аланина с: а) гидроксидом натрия; б) гидроксидом аммония; в) соляной кислотой. За счет каких групп внутренняя соль проявляет кислотные и основные свойства?
Ответ Аминокислоты часто изображают как соединения, содержащие аминогруппу и карбоксильную группу, однако с такой структурой не согласуются некоторые их физические и химические свойства. Строение аминокислот соответствует биполярному иону:

Запишем формулу аланина как внутренней соли:

Исходя из этой структурной формулы, напишем уравнения реакций:

Внутренняя соль аминокислоты реагирует с основаниями как кислота, с кислотами – как основание. Кислотная группа – N + H3, основная – COO — .

Задание При действии на раствор 9,63 г неизвестной моноаминокарбоновой кислоты избытком азотистой кислоты было получено 2,01 л азота при 748 мм. рт. ст. и 20 o С. Определите молекулярную формулу этого соединения. Может ли эта кислоты быть одной из природных аминокислот? Если да, то какая это кислота? В состав молекулы этой кислоты не входит бензольное кольцо.
Решение Напишем уравнение реакции:
Читайте так же:  Рейтинг жиросжигателей для женщин 2019

Найдем количество вещества азота при н.у., применяя уравнение Клапейрона-Менделеева. Для этого температуру и давление выражаем в единицах СИ:

T = 273 + 20 = 293 K;

P = 101,325 × 748 / 760 = 99,7 кПа;

n(N2) = 99,7 × 2,01 / 8,31 × 293 = 0,082 моль.

По уравнению реакции находим количество вещества аминокислоты и её молярную массу.

Определим аминокислоту. Составим уравнение и найдем x:

14x + 16 + 45 = 117;

Из природных кислот такому составу может отвечать валин.

Аминокислоты и белки

Аминокислоты

В зависимости от взаимного расположения обеих функциональных групп различают α-, β – и γ-аминокислоты:

CH3-CH(NH2)-COOH (α-аминопропионованя кислота)

Для аминокислот характерны следующие виды изомерии: углеродного скелета, положения функциональных групп и оптическая изомерия.

Физические свойства аминокислот

Аминокислоты – твердые кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде. Они плавятся при высоких температурах с разложением.

Аминокислоты получают путем замещения галогена на аминогруппу в галогензамещенных карбоновых кислотах. В общем виде уравнение реакции будет выглядеть так:

Химические свойства аминокислот

Аминокислоты – амфотерные соединения. Они реагируют как с кислотами, так и с основаниями:

При растворении аминокислот в воде аминогруппа и карбоксильная группа взаимодействуют друг с другом с образованием соединений, называемых внутренними солями:

Молекулу внутренней соли называют биполярным ионом.

Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, щелочную и кислотную среду в зависимости от количества функциональных групп. Например, глутаминовая кислота образует кислый раствор, поскольку в её составе две карбоксильные группы и одна аминогруппа, а лизин – щелочной раствор, т.к. в её составе одна карбоксильная группа и две аминогруппы.

Две молекулы аминокислоты могут взаимодействовать друг с другом. При этом происходит отщепление молекулы воды и образуется продукт, в котором фрагменты молекулы связаны между собой пептидной связью (-CO-NH-). Например:

Полученное соединение называют дипептидом. Вещества, построенные из многих остатков аминокислот, называются полипептидами. Пептиды гидролизуются под действием кислот и оснований.

α-Аминокислоты играют особую роль в природе, поскольку при их совместной поликонденсации в природных условиях образуются важнейшие для жизни вещества – белки.

Также для аминокислот характерны все химические свойства карбоновых кислот (по карбоксильной группе) и аминов (по аминогруппе).

В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций создают молекулы белков с большим разнообразием свойств. Кроме того, аминокислотные остатки в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул разных белков образуют сложные комплексы, например, фотосинтетический комплекс.

Белки обладают свойством амфотерности, то есть в зависимости от условий проявляют как кислотные, так и осно́вные свойства. В белках присутствуют несколько типов химических группировок, способных к ионизации в водном растворе: карбоксильные остатки боковых цепей кислых аминокислот (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и азотсодержащие группы боковых цепей основных аминокислот (в первую очередь, ε-аминогруппализина и амидиновый остаток CNH(NH2)аргинина, в несколько меньшей степени —имидазольный остаток гистидина).

Белки различаются по степени растворимости в воде. Водорастворимые белки называются альбуминами, к ним относятся белки крови и молока. К нерастворимым, или склеропротеинам, относятся, например, кератин (белок, из которого состоят волосы, шерсть млекопитающих, перья птиц и т. п.) и фиброин, который входит в состав шёлка и паутины. Растворимость белка определяется не только его структурой, но внешними факторами, такими как природа растворителя, ионная сила и pH раствора.

Из аминокислот построены соединения

Сколько молекул АТФ запасается в клетке в процессе гликолиза?

В процессе гликолиза образуется две молекулы АТФ.

Первичная, вторичная и третичная структура молекулы

Чему характерна первичная, вторичная и третичная структура молекулы?

Первичная, вторичная и третичная структура молекулы характерна для белков.

Какой состав АТФ?

АТФ (аденозинтрифосфорная кислота) представляет собой трифосфорный эфир аденозина, который является производным аденина и рибозы. Молекула АТФ состоит из соединения пуринового азотистого основания (аденина) с рибозой, к которой последовательно присоединяются три остатка фосфорной кислоты. В состав молекулы АТФ входят атомы углерода, водорода, азота, кислорода и фосфора.

Взаимодействие веществ с водой

Вещества, способные в живом организме образовывать с водой водородные связи или вступать в электростатическое взаимодействие, являются:
1) гидрофильными;
2) гидрофобными;
3) нейтральными;
4) щелочными.

Правильный ответ: 1) гидрофильными.

Общий анализ крови

Количество какого белка определяют по результатам общего анализа крови?

Общий анализ крови определяет т.н. «общий белок», который показывает суммарную концентрацию альбумина и глобулинов, находящихся в сыворотке крови.

Конечными акцепторами электронов и протонов при брожении являются:
1) кислород;
2) вода;
3) различные органические вещества;
4) углекислый газ;
5) коферменты НАД и НАДФ?

Правильный ответ: 3) различные органические вещества.

Аминокислоты

Какое соединение построено из аминокислот?

Из аминокислот построены белки. Например, альбумин.

К раствору феофитина добавили уксуснокислой меди и нагрели до кипения. Какой станет окраска раствора?
1) бурой;
2) зеленой;
3) красной;
4) желтой.

Правильный ответ: 2) зеленой.

Фотосинтез

Какие неорганические вещества являются исходными для фотосинтеза?

Исходными неорганическими веществами для фотосинтеза являются углекислый газ и вода.

Энергетический обмен

В процессе энергетического обмена не образуется:
а) гликоген;
б) вода;
в) углекислый газ;
г) АТФ.

Читайте так же:  Аргинин и трибулус можно совмещать

Из аминокислот построены соединения

Глава III. БЕЛКИ

§ 6. АМИНОКИСЛОТЫ КАК СТРУКТУРНЫЕ ЭЛЕМЕНТЫ БЕЛКОВ

Природные аминокислоты

Аминокислоты в живых организмах встречаются преимущественно в составе белков. Белки построены в основном двадцатью стандартными аминокислотами. Они являются a-аминокислотами и отличаются друг от друга строением боковых групп (радикалов), обозначаемых буквой R:

Разнообразие боковых радикалов аминокислот играет ключевую роль при формировании пространственной структуры белков, при функционировании активного центра ферментов.

Структура стандартных аминокислот приведена в конце параграфа в табл.3. Природные аминокислоты имеют тривиальные названия, оперировать которыми при записях структуры белков неудобно. Поэтому для них введены трехбуквенные и однобуквенные обозначения, которые также представлены в табл.3.

Пространственная изомерия

У всех аминокислот, за исключением глицина, a-углеродный атом является хиральным, т.е. для них характерна оптическая изомерия. В табл. 3 хиральный атом углерода обозначен звездочкой. Например, для аланина проекции Фишера обоих изомеров выглядят следующим образом:

Для их обозначения, как и для углеводов, используется D, L-номенклатура. В состав белков входят только L-аминокислоты.

L- и D-изомеры могут взаимно превращаться друг в друга. Этот процесс называется рацемизацией.

Интересно знать! В белке зубов – дентине – L-аспарагиновая кислота самопроизвольно рацемизуется при температуре человеческого тела со скорость 0,10 % в год. В период формирования зубов в дентине содержится только L-аспарагиновая кислота, у взрослого же человека в результате рацемизации образуется D-аспарагиновая кислота. Чем старше человек, тем выше содержание D-изомера. Определив соотношение D- и L-изомеров, можно достаточно точно установить возраст. Так были изобличены жители горных селений Эквадора, приписывавшие себе слишком большой возраст.

Химические свойства

Аминокислоты содержат амино- и карбоксильную группы. В силу этого они проявляют амфотерные свойства, то есть свойства и кислот и оснований.

При растворении аминокислоты в воде, например, глицина, его карбоксильная группа диссоциирует с образованием иона водорода. Далее ион водорода присоединяется за счет неподеленной пары электронов у атома азота к аминогруппе. Образуется ион, в котором одновременно присутствуют положительный и отрицательный заряды, так называемый цвиттер-ион:

Такая форма аминокислоты является преобладающей в нейтральном растворе. В кислой среде аминокислота, присоединяя ион водорода, образует катион:

В щелочной среде образуется анион:

Таким образом, в зависимости от рН среды аминокислота может быть положительно заряженной, отрицательно заряженной и электронейтральной (при равенстве положительных и отрицательных зарядов). Значение рН раствора, при котором суммарный заряд аминокислоты равен нулю, называется изоэлектрической точкой данной аминокислоты. Для многих аминокислот изоэлектрическая точка лежит вблизи рН 6. Например, изоэлектрические точки глицина и аланина имеют значения 5,97 и 6,02 соответственно.

Две аминокислоты могут реагировать друг с другом, в результате чего отщепляется молекула воды и образуется продукт, который называется дипептидом:

Связь, соединяющая две аминокислоты, носит название пептидной связи. Если пользоваться буквенными обозначениями аминокислот, образование дипептида можно схематически представить следующим образом:

Аналогично образуются трипептиды, тетрапептиды и т.д.:

H2N – лиз – ала – гли – СООН – трипептид

H2N – трп – гис – ала – ала – СООН – тетрапептид

H2N – тир – лиз – гли – ала – лей – гли – трп – СООН – гептапептид

Пептиды, состоящие из небольшого числа аминокислотных остатков, имеют общее название олигопептиды.

Интересно знать! Многие олигопептиды обладают высокой биологической активностью. К ним относится ряд гормонов, например, окситоцин (нанопептид) стимулирует сокращение матки, брадикинин (нанопептид) подавляет воспалительные процессы в тканях. Антибиотик грамицидин С (циклический декапептид) нарушает регуляцию ионной проницаемости в мембранах бактерий и тем самым убивает их. Грибные яды аманитины (октапептиды), блокируя синтез белка, способны вызвать сильное отравление у человека. Широко известен аспартам — метиловый эфир аспартилфенилаланина. Аспартам имеет сладкий вкус и используется для придания сладкого вкуса различным продуктам, напиткам.

Классификация аминокислот

Существует несколько подходов к классификации аминокислот, но наиболее предпочтительной является классификация, основанная на строении их радикалов. Выделяют четыре класса аминокислот, содержащих радикалы следующих типов; 1) неполярные (или гидрофобные); 2) полярные незаряженные; 3) отрицательно заряженные и 4) положительно заряженные:

К неполярным (гидрофобным) относятся аминокислоты с неполярными алифатическими (аланин, валин, лейцин, изолейцин) или ароматическими (фенилаланин и триптофан) R-группами и одна серусодержащая аминокислота – метионин.

Полярные незаряженные аминокислоты в сравнении с неполярными лучше растворяются в воде, более гидрофильны, так как их функциональные группы образуют водородные связи с молекулами воды. К ним относятся аминокислоты, содержащие полярную НО-группу (серин, треонин и тирозин), HS-группу (цистеин), амидную группу (глутамин, аспарагин) и глицин (R-группа глицина, представленная одним атомом водорода, слишком мала, чтобы компенсировать сильную полярность a-аминогруппы и a-карбоксильной группы).

Аспарагиновая и глутаминовая кислоты относятся к отрицательно заряженным аминокислотам. Они содержат по две карбоксильные и по одной аминогруппе, поэтому в ионизированном состоянии их молекулы будут иметь суммарный отрицательный заряд:

Видео (кликните для воспроизведения).

К положительно заряженным аминокислотам принадлежат лизин, гистидин и аргинин, в ионизированном виде они имеют суммарный положительный заряд:

В зависимости от характера радикалов природные аминокислоты также подразделяются на нейтральные, кислые и основные. К нейтральным относятся неполярные и полярные незаряженные, к кислым – отрицательно заряженные, к основным – положительно заряженные.

Десять из 20 аминокислот, входящих в состав белков, могут синтезироваться в человеческом организме. Остальные должны содержаться в нашей пище. К ним относятся аргинин, валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин и гистидин. Эти аминокислоты называются незаменимыми. Незаменимые аминокислоты входят часто в состав пищевых добавок, используются в качестве лекарственных препаратов.

[3]

Интересно знать! Исключительно важную роль играет сбалансированность питания человека по аминокислотам. При недостатке незаменимых аминокислот в пище организм саморазрушается. При этом страдает в первую очередь головной мозг, что приводит к различным заболеваниям центральной нервной системы, психическим расстройствам. Особенно уязвим молодой растущий организм. Так, например, при нарушении синтеза тирозина из фенилаланина у детей развивается тяжелое заболевание финилпировиноградная олигофрения, вызывающее тяжелую умственную отсталость или гибель ребенка.

Строение аминокислот

Общие сведения о строении аминокислот

В зависимости от взаимного расположения обеих функциональных групп различают α-, β – и γ-аминокислоты:

Читайте так же:  Сколько нуклеотидов кодируют последовательность 60 аминокислот

CH3-CH(NH2)-COOH (α-аминопропионованя кислота);

Аминокислоты представляют собой твердые кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде. Они плавятся при высоких температурах с разложением.

Электронное строение аминокислот

В зависимости от строения радикала все аминокислоты можно разделить на алифатические, ароматические (содержат бензольное кольцо) и гетероциклические:

Аланин (2-аминопропановая кислота).

Аспаргиновая кислота (аминобутандиовая кислота).

Цистеин (2-амино-3-меркаптопропановая кислота).

Существует также классификации аминокислот в зависимости от их кислотно-основных свойств:

— нейтральные (равное число амино- и карбоксильных групп);

— кислые (дополнительная карбоксильная группа, как, например в аспаргиновой или глутаминовой кислотах);

— основные (с дополнительной амино-группой, как, наприер в лизине).

В молекулах всех аминокислот, кроме глицина, атом углерода в α-положении содержит четыре различных заместителя, т.е. является асимметрическим. Благодаря центру хиральностиэти аминокислоты могут существовать в виде двух оптически активных энантиомеров. Отнесение аминокислот к D- или L-стереохимическим рядам проводят по стереохимическому стандарту – глицериновому альдегиду (рис. 1): к D-ряду принадлежат соединения, у которых аминогруппа расположена в формуле Фишера справа, и к L-ряду – у которых она слева.

Рис. 1. Проекционные формулы Фишера D- и L-аминокислот.

Типы изомерии аминокислот

Для аминокислот характерно несколько типов изомерии, среди которых:

— изомерия углеродного скелета;

— изомерия положения функциональных групп;

Одной из особенностей аминокислот является возможность взаимодействия их друг с другом. При этом происходит отщепление молекулы воды и образуется продукт, в котором фрагменты молекулы связаны между собой пептидной связью (-CO-NH-). Например,

Видео (кликните для воспроизведения).

Полученное соединение называют дипептидом. Вещества, построенные из многих остатков аминокислот, называются полипептидами.

Примеры решения задач

Задание Назовите области применения аминокислот
Ответ Аминокислоты и их производные нашли широкое применение в пищевой, медицинской, микробиологической и химической отраслях промышленности. Аминокислоты входят в состав спортивного питания и комбикорма.
Задание Укажите формулу аминокислоты:
Ответ Аминокислоты – органические бифункциональные соединения, в состав которых входят карбоксильная группа –СООН и аминогруппа – NH2. Такие функциональные группы имеются в составе вещества под буквой (б), следовательно, формуле аминокислоты соответствует вещество (б).

Копирование материалов с сайта возможно только с разрешения
администрации портала и при наличие активной ссылки на источник.

Классификация. Определение: Белки – это сложные высокомолекулярные органические соединения , построенные из остатков аминокислот

Определение: Белки – это сложные высокомолекулярные органические соединения , построенные из остатков аминокислот, соединенных между собой амидными связями.

Белки разделяются на протеины (простые белки), в состав которых входят только остатки аминокислот и протеиды (сложные белки). Это белки построенные не только из аминокислот, но и из других веществ: сахаридов или остатков фосфорной кислоты и нуклеиновые кислоты.

Протеины классифицируются по трем группам.

1. По растворимости в воде:

[2]

Альбумины — растворимые в воде и разбавленных растворах солей.

Глобулины – мало растворимые в воде и растворимые в разбавленных растворах солей.

Проламины – нерастворимые в воде и растворимые в водном спирте.

Глютелины — нерастворимые в воде, в разбавленных растворах солей и водном спирте, растворимы в растворах кислот и щелочей.

Склеропротеины — нерастворимые в воде, в разбавленных растворах солей, водном спирте и в растворах кислот и щелочей.

2. Протеиды классифицируются по продуктам гидролиза:

Нуклеопротеиды – гидролизуются на протеины и нуклеиновые кислоты.

Фосфопротеиды — гидролизуются на протеины и фосфорную кислоту.

Глюкопротеиды — гидролизуются на протеины и углевод.

Хромопротеиды — гидролизуются на протеины и красящие вещества.

3. Все белки классифицируются по функциям в организме:

Белки, управляющие метаболизмом.

Как и аминокислоты, белки обладают амфотерным характером и изоэлектрической точкой. Положение изоэлектрической точки для белков может колебаться в широких пределах от кислой до сильнощелочной.

Все белки оптически активны. Большинство из них обладает левым вращением.

Существует ряд качественных цветных реакций на белки:

1. Ксантопротеиновая с азотной кислотой. Белки обработанные азотной кислотой дают желтое окрашивание.

2. Биуретовая с солями меди в присутствии щелочи. Белки дают фиолетовую окраску за счет образования комплексной соли.

3. Реакция Миллона. С раствором нитрата ртути в азотистой кислоте белки дают красное окрашивание.

4. Сульфгидрильная. При нагревании белков с раствором плюмбита натрия выделяется черный осадок сульфида свинца.

Белки построены из остатков 26 аминокислот. Аминокислоты делятся на заменимые, которые могут быть синтезированы организмом и незаменимые, которые человеческим организмом не синтезируются. Например, изолейцин и треонин.

Остатки аминокислот связаны в белковой молекуле амидными связями. Амидная связь в белках называется пептидной связью:

Карбоксильная группа одной молекулы аминокислоты образует амид, взаимодействуя с аминогруппой соседней молекулы аминокислоты. Отдельные пептидные звенья:

отличаются друг от друга только радикалами «R» при α-углеродном атоме.

Соединения, содержащие несколько аминокислотных остатков, называются пептидами. Соединения с большим количеством пептидных звеньев называются полипептидами.

При исследовании полипептидов в первую очередь выясняют из каких аминокислот построена макромолекула, а также какая аминокислота является N-концевой (свободная аминогруппа), а какая является С-концевой (свободная корбоксильная группа).

Белки нацело гидролизуются в аминокислоты концентрированной соляной кислотой или 2% соляной кислотой при нагревании и при повышенном давлении. Гидролиз белков можно провести под действием щелочи. Выбор реагента зависит от того, какие конкретно аминокислоты необходимо получить из молекулы белка.

Определение N-концевой аминокислоты

Проводят с использованием 2,4-динитрофторбензола:

При взаимодействии 2,4-динитрофторбензола с пептидом фтор нуклеофильно замещается на концевую аминогруппу. Затем пептид подвергают гидролизу. Продукт взаимодействия концевой аминокислоты с 2,4-динитрофторбензолом выделяют и кислоту идентифицируют. В тех случаях, когда 2,4-динитрофторбензол неприменим — используют фенилизотиоцианат.

Определение С-концевой аминокислоты:

Для определения С-концевой аминокислоты (со свободным гидроксилом) пептид нагревают с гидразином при 100 0 С несколько часов. При этом все аминокислоты, кроме концевой, образуют гидразиды:

Аминокислоту, не образовавшую гидразид, выделяют и идентифицируют.

Более простой метод заключается в применении фермента карбоксипептидазы, который расщепляет пептидную связь только С-концевой аминокислоты. Ее можно выделить и идентифицировать.

Построение полипептидной цепи проводят по методу Э.Фишера. Метод основан на применении хлорангидридов α-галогензамещеннх кислот. Например, надо получить цепи:

и аланинглицинвалин (Ala-Gly-Val):

Последовательность аминокислот, ковалентно связанных между собой в полипептиде, составляет так называемую первичную структуру белка. Но собственно полипептид белком еще не является. Пептиды неспособны к функционированию. Выполнять какие либо функции в организме способны более сложные системы построенные из нескольких полипептидных цепей, определенным образом связанных друг с другом. Надмолекулярные структуры, сформированные полопептидными цепями, характеризуются вторичной, третичной и четвертичной структурой белка.

Вторичная структура обусловлена водородными связями между пептидно не связанными кислородом карбонильной группы и водородом аминной группы. Если карбонил и аминная группа принадлежат разным полипептидным цепям, то такая вторичная структура называется β-структурой. Если карбонил и аминная группа принадлежат одной и той же полипептидной цепи, то такая вторичная структура называется α-структура. Следствием α-структуры является существование полипептидной цепи в форме спирали навитой на циллиндр. Длина одного остатка 1,5 А 0 , длина шага спирали 5,4 А 0 . Водородные связи α-спирали образуются между каждой первой и четвертой аминокислотой.

Третичная структура белка формируется в результате складывания или свивания нескольких α-спиралей. При этом спирали удерживаются друг около друга за счет образования водородных связей, образованных боковыми амино-, гидрокси- и карбоксильными группами, а также дисульфидными связями и электростатически.

Четвертичная структура формируется как агрегат нескольких полипептидных цепей, имеющих вторичную и третичную структуры. Полипептидные цепи удерживаются в четвертичной структуре теми же силами, что и в третичной структуре.

Разрушение первичной вторичной, третичной и четвертичной структуры белка называется денатурацией. Денатурация может быть вызвана термически (нагревание), химически, механически и т. д. При этом денатурация бывает обратимой и необратимой. Необратимой являются денатурация, связанная с разрушением первичной и вторичной структуры. После их разрушения белок самопроизвольно не восстанавливается. Например, гидролиз белков или варка яиц или мяса, взбивание яичного белка. Денатурация третичной и четвертичной структуры является обратимой. После их разрушения белки могут самопроизвольно восстанавливаться с возвращением биологических функций. Например, накручивание волос на бигуди (термическая денатурация) или химическая завивка.

Дата добавления: 2015-08-01 ; просмотров: 709 ; ЗАКАЗАТЬ НАПИСАНИЕ РАБОТЫ

Аминокислоты, строение, классификация. цвиттер- ионы

Строение и функции белков в организме.

Белки – это сложные высокомолекулярные природные соединения, построенные из

-аминокислот. В состав белков входит 20 различных аминокислот, отсюда следует огромное многообразие белков при различных комбинациях аминокислот. Как из 33 букв алфавита мы можем составить бесконечное число слов, так из 20 аминокислот – бесконечное множество белков. В организме человека насчитывается до 100 000 белков.
Белки подразделяют на протеины (простые белки) и протеиды (сложные белки).
Число аминокислотных остатков, входящих в молекулы, различно: инсулин – 51, миоглобин – 140. Отсюда Mr белка от 10 000 до нескольких миллионов.

1.структурная функция – белки участвуют в образовании оболочки клетки, органоидов и мембран клетки. Из белков построены кровеносные сосуды, сухожилия, волосы.
2. Каталитическая роль – все клеточные катализаторы – белки (активные центры фермента). Структура активного центра фермента и структура субстрата точно соответствуют друг другу, как ключ и замок.
3. Двигательная функция – сократительные белки вызывают всякое движение.
4. Транспортная функция – белок крови гемоглобин присоединяет кислород и разносит его по всем тканям.
5. Защитная роль – выработка белковых тел и антител для обезвреживания чужеродных веществ.
6. Энергетическая функция – 1 г белка эквивалентен 17,6 кДж.

Аминокислоты, строение, классификация. цвиттер- ионы

Соединения этого класса относятся к амфотерным органическим веществам, то есть содержат две функциональные группы, а, значит, проявляют двойственные свойства. В частности, в составе молекул присутствуют углеводородные радикалы, соединенные с аминогруппами NH2 и карбоксильными группами СООН. В химических реакциях с другими веществами аминокислоты выступают то как основания, то как кислоты. Изомерия таких соединений проявляется вследствие изменения или пространственной конфигурации углеродного скелета, или положения аминогруппы, а классификация аминокислот определяется на основании особенностей строения и свойств углеводородного радикала. Он может иметь форму неразветвленной или разветвленной цепи, а также содержать циклические структуры.

Аминокислоты классифицируют по структурным признакам.

1. В зависимости от взаимного расположения амино- и карбоксильной групп аминокислоты подразделяют на α-, β-, γ-, δ-, ε- и т. д.

2. В зависимости от количества функциональных групп различают кислые, нейтральные и основные.

3. По характеру углеводородного радикала различают алифатические (жирные), ароматические, серосодержащие и гетероциклические аминокислоты. Приведенные выше аминокислоты относятся к жирному ряду.

Примером ароматической аминокислоты может служить пара-аминобензойная кислота:

Примером гетероциклической аминокислоты может служить триптофан – незаменимая α- аминокислота

Заменимые аминокислоты(вал, изо, лей, лиз, мет, тре, три, арг, гист, фен)– это аминокислоты, поступающие в организм человека с белковой пищей, либо образующиеся в организме из иных аминокислот. Незаменимые аминокислоты ( остальные) – это аминокислоты, которые не могут быть получены в организме человека с помощью биосинтеза, поэтому должны постоянно поступать в виде пищевых белков. Их отсутствие в организме приводит к явлениям, угрожающим жизни.

Цвиттер-ионы.Мономеры белков имеют в своем составе функциональные группы аминов и карбоновых кислот. Частицы -NH2 и СООН взаимодействуют между собой внутри молекулы, что приводит к появлению внутренней соли, называемой биполярным ионом (цвиттер-ионом). Такое внутреннее строение аминокислот объясняет их высокую способность к взаимодействию с полярными растворителями, например с водой. Присутствие же в растворах заряженных частиц обуславливает их электропроводность.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Как то на паре, один преподаватель сказал, когда лекция заканчивалась — это был конец пары: «Что-то тут концом пахнет». 8240 —

| 7894 — или читать все.

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

Какое соединение не построено из аминокислот: А) Гемоглобин Б) Инсулин В) Гликоген

Гликоген — (C6H10O5)n, полисахарид, образованный остатками глюкозы; основной запасной углевод человека и животных. Гликоген (также иногда называемый животным крахмалом, несмотря на неточность этого термина).

Гликоген не построен из аминокислот.

Другие вопросы из категории

лизосомы в митохондрии г клеточный центр 4 все в- ва и клетки можно разделить на 1 белки и углеводы 2 углеводы и жиры 3 жиры и неорганические в-ва 4 неоганические в -ва и органические 5 процесс слзревания специализации клетки называется 6 окисление органических в-в и синтез атф прлисходит в 7 передача информации от одной нервной клетки другой переходит через 8 при нврушении работы имунной системы 1 ослабевает защита от чужеродных тел2 газообмен 3 замедляется двигательная активность 4 нарушается транспорт в -в

КРОССВОРД С ВОПРОСАМИ И ОТВЕТАМИ. НЕ МЕНЕЕ 9 ВОПРОСОВ!

На территории площадью 100км2 ежегодно производили частичную рубку леса. На момент организации на этой территории заповедника было отмечено 50 лосей. Через 5 лет численность лосей увеличилась до 650 голов. Еще через 10 лет количество лосей уменьшилось до 90 голов и стабилизировалось в последующие го­ды на уровне 80-110 голов.

а) на момент создания заповедника;

б) через 5 лет после создания заповедника;

в) через 15 лет после создания заповедника.

Объясните причины изменений численности.

Читайте также

этой молекулы входит 51 аминокислота, а линейная длина одного нуклеотида в нуклеиновой кислоте равна 3,4 ангстрем?

2. Какую массу имеет часть молекулы ДНК, которая кодирует молекулу инсулина, если известно, что в состав этой молекулы входит 51 аминокислота, а средняя молекулярная масса одного нуклеотида равна 345 а. о. м.

цепей содержит около 140 аминокислот. Сколько примерно пар нуклеотидов содержит каждый из участков молекулы ДНК, контролирующий синтез этих цепей полипептидов?
2. Какую длину имеет участок молекулы ДНК, кодирующий миоглобин современных животных, если миоглобин (белок мышц) содержит одну цепь со 155 аминокислотами? Расстояние между двумя соседними нуклеотидами равно 3,4 А.

плазматической мембраны?
2.Какие способы поступления веществ через плазматическую мембрану вам известны? Приведите примеры веществ, поступающих в клетку тем или иным способом.
3. Какие два вида эндоцитоза вам известны? Назовите известные вам специализированные клетки и одноклеточные организмы, способные к эндоцитозу.
4. В извитых канальцах почки при образовании вторичной мочи происходит обратное всасывание глюкозы и ионов натрия в кровь. Какой вид транспорта веществ имеет место в этом процессе? Ответ поясните.
5. Цианистый водород и угарный газ — яды, легко проникающие через плазматическую мембрану. Почему ни одна из клеток не выработала приспособлений, препятствующих поступлению этих веществ внутрь клетки?

нее не опирается. У второй собаки нога движется при ходьбе, но движения ее менее ловки, чем движения другой ноги. У какой из собак повреждены двигательные центры спинного мозга, а у какой- центры в двигательной зоне коры больших полушарий?

Понравился сайт? Расскажи друзьям!
Читайте так же:  Что лучше всаа или креатин

Источники


  1. Иваницкий, М. Ф. Анатомия человека (с основами динамической и спортивной морфологии). Учебник / М.Ф. Иваницкий. — Москва: Гостехиздат, 2015. — 624 c.

  2. Черныш, Павел Глюкокортикоид-метаболическая теория сахарного диабета 2-го типа / Павел Черныш. — М.: LAP Lambert Academic Publishing, 2014. — 820 c.

  3. Петров, П. К. Информационные технологии в физической культуре и спорте. Учебник / П.К. Петров. — Москва: Наука, 2014. — 288 c.
  4. Горшков, А. И. Гигиена питания / А.И. Горшков, О.В. Липатова. — М.: Медицина, 1987. — 416 c.
  5. Бутин, И.М. Лыжный спорт / И.М. Бутин. — М.: Книга по Требованию, 2003. — 192 c.
Из аминокислот построены соединения
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here