Какие аминокислоты входят в состав белка

Сегодня предлагаем ознакомится со статьей на тему: какие аминокислоты входят в состав белка с профессиональным описанием и объяснением.

3.Аминокислоты, входящие в состав белков, их строение, свойства.

Белки — полимерные молекулы, в которых мономерами служат аминокислоты. В составе белков в организме человека встречают только 20 альфа-аминокислот. Одни и те же аминокислоты присутствуют в различных по структуре и функциям белках. Индивидуальность белковых молекул определяется порядком чередования аминокислот в белке.

Аминокислотами называются органические кислоты, содержащие одну или несколько аминогрупп.

Все α- аминокислоты, кроме аминоуксусной (глицина), имеют асимметрическийα-углеродный атом и существуют в виде двух энантиомеров.Практически все белки построены из 20α-аминокислот, принадлежащих за исключением глицина кL- ряду.

||По физическим и ряду химических свойств аминокислоты резко отличаются от соответствующих кислот и оснований. Они

лучше растворяются в воде, чем в органических растворителях;

имеют высокую плотность

высокие температуры плавления.

Эти свойства указывают на взаимодействие аминных и кислотных групп, вследствие чего аминокислоты в твёрдом состоянии и в растворе (в широком интервале рН) находятся в цвиттер-ионной форме (т.е. как внутренние соли).

Все аминокислоты отличаются характером радикала, который может быть ациклическим или циклическим. В состав радикала может входить дополнительно вторая карбоксильная группа (такие аминокислоты называются моноаминодикарбоновые МАДК) или две аминные группы (диаминомонокарбоновые ДАМК). В составе отдельных аминокислот могут находиться гидроксильные группы (серин, треонин),сульфгидрильная (цистеин), метильная (метионин).

Таблица 1. Важнейшие аминокислоты.

Большинство аминокислот, участвующих в обменных процессах и входящих в состав белков, могут поступать с пищей или синтезироваться в организме в процессе обмена ( из других аминокислот, поступающих в избытке). Они называются заменимыми. Некоторые аминокислоты не могут синтезироваться в организме и должны поступать с пищей — незаменимыеаминокислоты. Таких аминокислот девять (гистидин, триптофан, фенилаланин, лизин, метионин, треонин, изолейцин, лейцин, валин).

4.Молекулярная масса белков. Размеры и форма белковых молекул.

Первичная структура белков в значительной степени определяет вторичную, третичную структуры и особенности четвертичной структуры. В свою очередь, первичная и пространственная структуры белков, их молекулярная масса, форма и размеры обусловливают их физико-химические свойства.

Размер белка может измеряться в числе аминокислотных остатков или в дальтонах (молекулярная масса), но из-за относительно большой величины молекулы масса белка выражается в производных единицах — килодальтонах (кДа). Молекулярная масса белков достаточно большая, поэтому они относятся к высокомолекулярным соединениям. Молекулярная масса белков колеблется от 6 000 до 1 000 000 Дальтон и выше, она зависит от количества аминокислотных остатков в полипептидной цепи, а для олигомерных белков имеющих четвертичную структуру – от количества входящих в них протомеров (субъединиц).

Молекулярная масса некоторых белков составляет:

гемоглобин – 65 000Д.

Молекулярную массу белка можно определить по скорости седиментации при ультрацентрифугировании, т.е. при ускорении 100000-500000 G. На основании этого определяют коэффициент седиментации, который обозначаютS( в честь шведского ученого СВЕДБЕРГА). Молекулярная масса большинства белков колеблется в пределах 1-20S.Для вычисления молекулярной массы (М), помимо константы седиментации, необходимы дополнительные сведения о плотности растворителяи белка и другие согласно уравнениюСведберга:

Другим методом определения молекулярной массы является метод гельфильтрации (молекулярное просеивание). Используется искусственно созданные гранулы, имеющие поры (гранулы СЕФАДЕКСА). Внутрь гранулы могут проникать только соединения определённого размера: молекулы небольшого размера входят в гранулы, а большие быстрее вымываются. Молекулярная масса рассчитывается ориентировочно. Буфер не задерживается, а белок движется тем медленнее, чем меньше молекулярная масса.

Белки имеют различную форму, но выделяют две основных группы:

глобулярные (шарообразные) .Более компактны, в этих белках гидрофильные группы расположены преимущественно снаружи, а гидрофобные – внутри, образуя ядро, водорастворимысвёртываются при нагревании, нейтральны, сравнительно трудно осаждаются растворами солей. (Глобулин, Альбумин)

фибриллярные (веретенообразные). Образуют полимеры, их структура обычно высокорегулярна и поддерживается, в основном, взаимодействиями между разными цепями. Они образуют микрофиламенты, микротрубочки, фибриллы, поддерживают структуру клеток и тканей. (Актин, Миозин)

На основе различий белков в молекулярной массе, размеров и форме их можно разделить с помощью ультрацентрифугирования (по скорости седиментации), методом гель – фильтрации (молекулярного просеивания в сефадексе).

Аминокислотный состав белков

Белки, их структура и биологические функции. Ферменты.

Все химические вещества делят на две группы: органические и неорганические.

Неорганические вещества: вода, минеральные соли и кислоты.

Органические вещества –

это соединения углерода, которые возникли в живых организмах или являются продуктами их жизнедеятельности.

Органические вещества составляют в среднем 20-30% массы клетки живых организмов.

Органические вещества: белки, липиды, углеводы и нуклеиновые кислоты.

Молекулы этих веществ имеют очень большую молекулярную массу, состав их молекул входят тысячи, десятки тысяч или даже миллионы атомов, поэтому их называют макромолекулами (биополимерами).

Биополимеры состоят из одинаковых или схожих звеньев – мономеров,которые последовательно связаны между собой ковалентной связью.

Если обозначить тип мономера определенной буквой, например А, то полимер можно изобразить в виде очень длинного сочетания мономерных звеньев: А—А—А—А—. —А. Если соединить два типа мономеров А и Б, можно получить очень большой набор разнообразных полимеров, например Б Б А Б Б А Б Б А Б Б. Т.об. мономеры служат строительным материалом для полимеров.

Мономеры белков — аминокислоты,
нуклеиновых кислот — нуклеотиды,
сложных углеводов — моносахариды.

Большинство липидов образуются из глицерина и жирных кислот, но их будет рассмотрен отдельно. Помимо образования макромолекул малые биологические молекулы выполняют и различные специальные функции.

Ряд органических веществ относится к биологически активным веществам: гормоны, пигменты, витамины и т.д.Они влияют на процессы обмена веществ и преобразование энергии, осуществляют гормональную регуляцию процессов жизнедеятельности организма.

Среди органических веществ белки занимают первое место, как по количеству, так и по значению. У животных на них приходится около 50% сухой массы клетки.

Белки – это высокомолекулярные азотосодержащие биополимеры, мономерами которых являются остатки аминокислот.

Название «белки» происходит от способности многих из них при нагревании становится белыми.

Белки обладают большой молекулярной массой: яичный альбумин — 36 000, гемоглобин — 152 000, миозин — 500 000. Для сравнения: молекулярная масса спирта — 46, уксусной кислоты — 60, бензола — 78.

Если белки состоят только из аминокислот, их называют простыми (протеины).

Если белки содержат помимо аминокислот еще и небелковый компонент, их называют сложными (протеиды). Небелковый компонент может быть углеводом (гликопротеиды), липидами (липопротеиды), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеиды).

Читайте так же:  В 1 какой витамин

Аминокислотный состав белков

Чем выше уровень организации живых существ, тем разнообразнее состав белков. В организме человека встречается около 5 млн типов белков. Но несмотря на такое разнообразие, обычно белки построены всего из 20 различных аминокислот, а огромное разнообразие белков обеспечивается различными комбинациями этих аминокислот.

Мономерами белков являются α-аминокислоты.

Все аминокислоты содержат:

[3]

1) карбоксильную группу (–СООН) – обеспечивает кислотные свойства,

2) аминогруппу (–NH2) – обеспечивает основные свойства,

3) радикал или R-группу (остальная часть молекулы). У разных аминокислот радикалы отличаются.

Строение радикала у разных видов аминокислот — различное. В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают: нейтральные аминокислоты, имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу; основные аминокислоты, имеющие более одной аминогруппы; кислые аминокислоты, имеющие более одной карбоксильной группы.

Аминокислоты являются амфотерными соединениями, так как в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований. В водных растворах аминокислоты существуют в разных ионных формах.

В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме человека и других животных, различают:

заменимые аминокислоты — могут синтезироваться;

незаменимые аминокислоты— не могут синтезироваться.

Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей. Незаменимые аминокислоты, которые не синтезируются человеческим организмом.

Для разных видов животных и людей разного возраста набор незаменимых аминокислот неодинаковый, например аргинин и гистидин заменимы для взрослых и незаменимы для детей.

Белки, которые содержат все незаменимые аминокислоты, называют полноценными. Неполноценные белки – белки, в состав которых не входят некоторые незаменимые кислоты.

Недостаток незаменимых аминокислот вызывает такие проблемы, как:

· нарушение обмена веществ (организм начинает потреблять аминокислоты из белков соединительной ткани, мышц, крови и печени, ведь поддерживать нормальную работу сердца и мозга – наиболее важных органов, в итоге — истощение),

· в детском возрасте – задержка роста и развития,

· потерю массы тела,

· снижение иммунитета и депрессии.

· При занятиях спортом недостаток незаменимых аминокислот резко увеличивает риск травм и снижает спортивные результаты.

Незаменимые кислоты содержатся в следующих продуктах:

· Валин – в зерновых, грибах, мясе, молочных продуктах, сое, арахисе.

· Изолейцин – в орехах кешью и миндале, курином мясе и яйцах, рыбе, печени, мясе, ржи, чечевице, сое и в большинстве семян.

· Лейцин – в мясе и рыбе, орехах, чечевице, буром рисе и также в большинстве семян.

· Лизин – в рыбе, мясе, молоке и молочных продуктах, пшенице и орехах.

· Метионин – в молоке, рыбе, яйцах, мясе, бобовых.

· Треонин – в яйцах и молочных продуктах.

· Триптофан – в мясе, бананах, финиках, кунжуте, арахисе, овсе.

· Фенилаланин – в говядине, курице, рыбе, яйцах, сое, молоке и твороге.

Норма потребления белка в сутки составляет 1,5 г на 1 кг веса. При больших физических нагрузках норма возрастает. До недавнего времени считалось, что норма потребления белка — 150 г ежедневно, сегодня официально признанная норма — 30-45 г.

• Что происходит с мясом, если поместить его в теплую влажную среду?

Оно начинает гнить. В организме человека точно также накапливаются продукты гниения, которые необходимо нейтрализовать. С помощью специальных реакций.

Потребление избыточного количества белка вызывает интоксикацию организма — отравление продуктами распада белков. Существует легенда, что в древнем Китае применялся вид казни, когда преступника кормили исключительно вареным мясом. Через пару месяцев почки прекращали справляться с выведением продуктов белкового распада, вследствие чего наступало отравление организма.

Вегетарианцы –не едят мяса.

Веганы– строгие вегетарианцы, они не приемлют насилия над животными. Не едят мясо, рыбу, молоко, масло, сыр, яйца, не используют кожу, шерсть и мех.

Растения синтезируют все виды аминокислот. Чтобы получить полный набор незаменимых аминокислот из растительных продуктов, желательно сочетать злаки, бобовые, орехи, овощи и фрукты.

Строение белков

Остатки аминокислот в составе белков соединяются между собой пептидной связью: между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой.

При взаимодействии двух аминокислот образуется дипептид.

Полипептиды – структуры, которые состоят из 20-50 остатков аминокислот. На одном конце пептида находится свободная аминогруппа (его называют N-концом), а на другом — свободная карбоксильная группа (его называют С-концом).

Белки это полипептиды с высокой молекулярной массой, содержат свыше 50 аминокислотных остатков.

Уровни структурной организации белков

Известно четыре уровня структурной организации белков: первичная структура, вторичная, третичная и четвертичная.

Первичная

Это последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Определяется качественным и количественным составом аминокислот.

Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке приводит к изменению свойств и функций белка. Например, замена в β-субъединице гемоглобина шестой глутаминовой аминокислоты на валин приводит к тому, что молекула гемоглобина в целом не может выполнять свою основную функцию — транспорт кислорода; в таких случаях у человека развивается заболевание — серповидноклеточная анемия.

Вторичная

Это пространственное расположение полипептидной цепи.

Чаще всего полипептидная цепь полностью или частично закручивается в спираль. Радикалы аминокислот находятся с внешней стороны спирали, внутри спирали находятся амино- и карбоксильная группа. Стабилизация витка происходит благодаря водородным связям, возникающим между карбоксильной и аминогруппой. Водородные связи гораздо слабее пептидных.

Третичная

Обусловлена способностью полипептидной спирали закручиваться в клубок (глобулу), благодаря дисульфидным связям. Поддержание третичной структуры обеспечивают дисульфидные связи, гидрофобные взаимодействия и ионные связи.

При этом белок скручивается так, что гидрофобные боковые цепи погружены вглубь молекулы и защищают ее от взаимодействия с водой, а снаружи расположены боковые гидрофилбные цепи.

Третичную структуру имеют большинство белков. Для каждого вида белка характерна своя форма клубка с изгибами и петлями.

Образуется когда объединятся несколько глобул. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям. Например молекула гемоглобина состоит из четырех остатков молекул белка миоглобина.

Свойства белков обусловлены их аминокислотным составом и пространственной структурой.

По способности растворяться в воде белки подразделяются на глобулярные (растворимые) и фибриллярные (нерастворимые).

• Что происходит при варке яиц с белком?

Денатурация– это процесс нарушения природной структуры белка, который сопровождается разворачиванием белковой молекулы без нарушения первичной структуры.

Денатурацию могут вызвать нагревание, ультрафиолетовое излучение, тяжелые металлы и их соли, изменения рН, радиация, обезвоживание.

Причиной денатурации является разрыв связей, стабилизирующих определенную структуру белка. Первоначально рвутся наиболее слабые связи, а при ужесточении условий и более сильные. Поэтому сначала утрачивается четвертичная, затем третичная и вторичная структуры. Изменение пространственной конфигурации приводит к изменению свойств белка и, как следствие, делает невозможным выполнение белком свойственных ему биологических функций.

Читайте так же:  Протеин для роста массы

Чаще всего денатурация необратима, но бывает иногда возможна ренатурация — процесс восстановления структуры белка после денатурации (в таком случае это была обратимая денатурация).

Если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно, то денатурация называется необратимой.

Деструкция

– необратимый процесс разрушения первичной структуры.

Функции белков

| следующая лекция ==>
a-спираль b-складчатая структура | Глава 1. Теоретические аспекты шламонакопителя «Белое море» как экологически опасного объекта города Дзержинска Нижегородской области

Дата добавления: 2017-02-24 ; просмотров: 7642 | Нарушение авторских прав

Какая аминокислота входит в состав молекулы белка (по расположению аминогруппы)?

Белки.

Какая аминокислота входит в состав молекулы белка (по расположению аминогруппы)?

2. Какие аминокислоты относятся к незаменимым?

4. Какое процентное содержание азота в молекуле белка?

5. Какую массу имеют белки?

1. свыше две тысячи дальтон

2. свыше три тысячи дальтон

3. свыше четыре тысячи дальтон

4. свыше пяти тысяч дальтон

5. свыше шести тысяч дальтон

6. Какие аминокислоты придают белкам основные свойства?

1. циклические аминокислоты

3. моноаминодикарбоновые кислоты

4. диаминомонокарбоновые кислоты

5. моноаминомонокарбоновыы кислоты

7. Какие аминокислоты придают белкам кислые свойства?

1. моноаминодикарбоновые кислоты

2. моноаминомонокарбоновые кислоты

3. диаминомонокарбоновые кислоты

4. трикарбоновые кислоты

5. диаминодикарбоновые аминокислоты

8. Какому значению рН соответствует изоэлектрическая точка трипептида- лизилтирозиларгинина?

9. Какое строение имеет пептидная связь?

10.В общей формуле белка 2 карбоксильные группы и одна аминогруппа R /__ СООН. При каком значении рН он электронейтрален?

Что является простетической группой нуклеопротеинов?

Видео (кликните для воспроизведения).

1. фосфорные кислоты

+2. нуклеиновые кислоты

3. сложные липиды

4. нейтральные углеводы

5. гемовое железо

Какой белок, входящий в состав белковой части молекулы нуклеопротеинов, встречается только в организме человека?

Какие белки, входящие в состав белковой части молекулы нуклеопротеинов, встречаются только в организме морских животных и рыб

4. Что такое нуклеотиды?

+1. структурные единицы нуклеиновых кислот

2. структурные единицы простых белков

[2]

3. структурные единицы гиалуроновой кислоты

4. структурные единицы хондроитинсульфата

5. структурные единицы гепарина

ТЕМА. Ферменты. Энергообмен

Что собой представляют ферменты по химической природе?

1. специализированные углеводы

+2. Специализированные белки

3. неспециализированные белки

4. неорганические катализаторы

5. неспециализированные аминокислоты

Что лежит в основе механизма действия ферментов?

+1. Способность фермента снижать энергию активации

2. Способность фермента повышать энергию активации

3. Способность фермента понижать кинетическую энергию

4. Способность фермента повышать кинетическую энергию

5. Способность фермента повышать потенциальную энергию

3. Какие кислоты участвуют в образовании активного центра однокомпонентного фермента?

3. нуклеиновые кислоты

5. жирные кислоты

Как называется молекула двукомпонентного фермента?

Какой из факторов влияет на скорость ферментативной реакции?

1.молекулярная масса фермента

2. локализация активного центра

3.наличие незаменимых аминокислот

5. наличие заменимых аминокислот

Как называются ферменты, воздействующие на один субстрат, катализирующие одну и ту же реакцию, но отличающиеся по физико-химическим свойствам?

7..Что такое «катал»?

+1.единица измерения мощности фермента

2. константа Михаэлиса-Ментена

3. единица измерения концентрации фермента

4. единица измерения концентрации ингибитора

5. коэффициент молярной экстинкции

8. Что такое профермент?

1. фермент с IV структурой

2. фермент без аллостерического центра

3. активный предшественник фермента

+4. неактивный предшественник фермента

5. одна из молекулярных форм одного и того же фермента

Обмен углеводов

Белки.

Какая аминокислота входит в состав молекулы белка (по расположению аминогруппы)?

2. Какие аминокислоты относятся к незаменимым?

4. Какое процентное содержание азота в молекуле белка?

5. Какую массу имеют белки?

1. свыше две тысячи дальтон

2. свыше три тысячи дальтон

3. свыше четыре тысячи дальтон

4. свыше пяти тысяч дальтон

5. свыше шести тысяч дальтон

6. Какие аминокислоты придают белкам основные свойства?

1. циклические аминокислоты

3. моноаминодикарбоновые кислоты

4. диаминомонокарбоновые кислоты

5. моноаминомонокарбоновыы кислоты

7. Какие аминокислоты придают белкам кислые свойства?

1. моноаминодикарбоновые кислоты

2. моноаминомонокарбоновые кислоты

3. диаминомонокарбоновые кислоты

4. трикарбоновые кислоты

5. диаминодикарбоновые аминокислоты

8. Какому значению рН соответствует изоэлектрическая точка трипептида- лизилтирозиларгинина?

Протеин и Аминокислоты. Учебно-методическое пособие

Вся тренировочная работа в зале пойдет насмарку, если недополучать белки. Без этого важнейшего питательного вещества не набрать и не сохранить «массу». В общем, ценность белков ни у кого не вызывает сомнений, однако практика показывает, что на удивленье мало культуристов-любителей разбирается в тонкостях белкового питания. Спросите любого из них, что он знает об особенностях белкового питания, и лучший ответ, который ты получишь, это то, что минимальный уровень потребления — полтора грамма на килограмм веса (или два, а может четыре?).

Так что же нам нужно знать в первую очередь? То, что на усваиваемость, а следовательно полезность белков влияют много факторов — разные виды перевариваются пищеварительной системой по-разному. Например, одни белки идут на строительство мышц, другие сгорают, обеспечивая организм энергией. Но это еще не все. От качества протеинов, от времени потребления и промежутков между приемами пищи зависит их усвоение. Итак, в науке потребления белков вопрос номер один для атлетов — выбор «правильных» продуктов. Об этом эта статья.

Если вкратце, то белок — это длинные цепи аминокислот. А что такое аминокислоты, вы знаете? Это первичные «кирпичики» животного мироздания. Образно говоря, его «атомы». В целом все просто. Вы едите животный или растительный белок в виде длиннющих «сцепок» разных аминокислот. В организме цепи распадаются, а затем освобожденные аминокислоты «скрепляются» в новую комбинацию — это и будет новый «человеческий» белок. Не надо думать, что речь идет только о мышечном белке. Ваши ногти и волосы тоже состоят из белка, а значит и им нужны аминокислоты для обновления состарившихся белковых молекул. Однако следует заметить, что большая часть съеденного вами белка и впрямь расходуется на нужды мышечной ткани. (Следует уточнить, что только часть аминокислот идет на мышечное «строительство». Из других вырабатываются энергетические энзимы. Следовательно, чем энзимов больше, тем выше энергетический потенциал мышц. Что немаловажно для спортсмена.)

Аналогично случаю с витаминами, многие аминокислоты организм умеет «производить» сам. Это защитный механизм природы, оберегающий человека в периоды голодания. Увы, речь идет только о считанных аминокислотах, самых важных для поддержания жизни. Если говорить о мышечном росте, то из 20-ти остро нужных атлету аминокислот организм способен «произвести» только половину. Остальное надо в обязательном порядке получать с пищей. Вот и выходит, что половина вашего успеха и впрямь приходится на правильное питание. Как бы фанатично вы ни занимались, без тех самых аминокислот, которые можно «усвоить» только за обеденным столом, мышцы ни за что не вырастут!

Читайте так же:  Жиросжигатели рейтинг лучших 2019

Если точно по науке, то всего таких аминокислот девять: лизин, триптофан, метионин, валин, фенилаланин, лейцин, изолейцин, треонин и аргинин.

Ну как? Теперь вы понимаете, сколько подводных камней в атлетическом питании? Ведь на свете попросту нет какого-то одного продукта, который бы содержал всю нужную вам «девятку». Получается, вам нужны самые разные виды животных и растительных протеинов? Напрашивается вопрос, да как же во всем этом разобраться?!

Эх, ребята, если бы думать надо было только о составе аминокислот! А еще важен их баланс, т.е. каких-то аминокислот должно быть больше, каких-то меньше. А еще важно качество белка. (Есть белок, который усваивается из рук вон плохо.) Ученые, чтобы не запутаться, выдумали целую шкалу критериев. Вот они:

Кстати говоря, яйца и молоко — для спортсмена источники протеинов высшего качества, за ними следуют рыба и говядина, затем птица, свинина и некоторые растительные продукты. Нельзя забывать, что, хотя мясо и содержит большое количество белка, в нем также много вредных жиров (исключение — мясо цыпленка со снятой кожей). А вот рыба — просто идеальна; кроме белков, она содержит очень полезные жирные кислоты омега-3 (правда, в некоторых сортах рыбы их практически нет).

Растительная пища, как правило, содержит лишь некоторые «атлетические» аминокислоты: лизин, метионин, триптофан и треонин. И то в незначительных количествах. Например, фасоль и другие, бобовые небогаты метионином (на заметку культуристам вегетарианцам!). Значит, ценность растительных белков невелика? Ни в коем случае! Например, многие бобовые обладают великолепно сбалансированным набором аминокислот, хотя еще совсем недавно их пищевая ценность ставилось учеными под вопрос. Вообще-то растительные белки особенно полезны в комбинации друг с другом. Например, чашку вареной фасоли полезно заесть большим куском хлеба грубого помола.

Пора познакомится еще с одним показателем ценности белковых продуктов, биологической доступностью. Он отражает то количество питательных веществ, которые организм способен извлечь из полученной пищи и использовать в своих нуждах. Вот пример. Одно дело отборная говядина, и совсем другое — старая, с обилием хрящевой и соединительной ткани. Конечно же, и хрящи содержат аминокислоты, однако переваривает хрящи наш кишечник с большим трудом. Так что, большая часть аминокислот так и останется вне переваренной хрящевой ткани и будет выведена из организма.

А что случится, если в вашем рационе хронически недостает одной или нескольких незаменимых аминокислот? В этом случае ВЕСЬ белок, который вы съедаете, будет хуже усваиваться? Однозначно нет! Как раз на такой случай наш организм содержит примерно 450 г белковых излишков, никак не задействованных в активных биохимических процессах. Хранилище «запасных» протеинов — печень и кровь. Благодаря белковым резервам, нам не надо получать все девять незаменимых аминокислот с каждым приемом пищи. Например, организм может вполне безболезненно ждать поступление одной или нескольких дефицитных аминокислот в течение целых суток.

[1]

Существует мнение, что баланс аминокислот куда важнее их общего количества. На первый взгляд это кажется полной чепухой. В самом деле, ну не может горстка какого-то продукта, пусть и идеально сбалансированного по аминокислотному составу, заменить гору пищи, обычно поедаемую качком. Однако вот вам конкретный пример: вегетарианец Джим Моррисон. Это профессиональный культурист с огромной мышечной массой, по убеждению противник заклания и поедания животных. Можно было бы подумать, что для мышечного роста ему приходится съедать огромные количества растительной пищи. Но нет, Моррисон всегда довольствовался малыми порциями, но! идеально сбалансированными по составу аминокислотами. В частности, примером такого «идеального» блюда является комбинация обезжиренной муки из земляных орехов и коричневого риса.

Эффективность аминокислот в организме определяется, как считают ученые, не только их ценностью, доступностью и сбалансированностью, но и временем усвоения. Например, сывороточный протеин вызывает быструю, кратковременную концентрацию аминокислот в крови. Почему? Потому что сыворотка хорошо растворяется и переваривается, быстро уходит в кишечник, следовательно, энзимам легко расщепить ее на отдельные аминокислоты. С казеином — картина другая. Этот плотный продукт, задерживаясь в желудке, переваривается постепенно, и соответственно аминокислоты медленно концентрируются в крови. Значит, казеин бесполезен? Нет, просто если сыворотка действует практически мгновенно, то казеин — протеин замедленного действия.

В одном из научных экспериментов испытуемым, набранным из здоровых молодых мужчин в возрасте двадцати четырех лет, не занимающихся спортом, давали либо молочную сыворотку, либо казеин. В первой группе сразу же после приема сыворотки синтез белка кратковременно возрос на 68%. При этом некоторое количество аминокислот окислилось в ходе энергетических процессов. Проще говоря, организм «сжег» их ради извлечения энергии. Во второй группе рост синтеза белка едва достиг 31%, зато окислялось куда меньше аминокислот. В итоге в абсолютном пересчете из одинакового количества белка больше усвоилось казеина, чем сыворотки.

Какой вывод можно сделать из этого исследования? Если вам нужно быстро в течение часа «подхлестнуть» синтез белка, тогда ваш выбор — сывороточный протеин (правда, напомним, его действие ограничивается двумя-тремя часами). Растянуть усвоение белка можно с помощью казеина.

Аминокислоты и белки

Аминокислоты

В зависимости от взаимного расположения обеих функциональных групп различают α-, β – и γ-аминокислоты:

CH3-CH(NH2)-COOH (α-аминопропионованя кислота)

Для аминокислот характерны следующие виды изомерии: углеродного скелета, положения функциональных групп и оптическая изомерия.

Физические свойства аминокислот

Аминокислоты – твердые кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде. Они плавятся при высоких температурах с разложением.

Аминокислоты получают путем замещения галогена на аминогруппу в галогензамещенных карбоновых кислотах. В общем виде уравнение реакции будет выглядеть так:

Химические свойства аминокислот

Аминокислоты – амфотерные соединения. Они реагируют как с кислотами, так и с основаниями:

При растворении аминокислот в воде аминогруппа и карбоксильная группа взаимодействуют друг с другом с образованием соединений, называемых внутренними солями:

Молекулу внутренней соли называют биполярным ионом.

Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, щелочную и кислотную среду в зависимости от количества функциональных групп. Например, глутаминовая кислота образует кислый раствор, поскольку в её составе две карбоксильные группы и одна аминогруппа, а лизин – щелочной раствор, т.к. в её составе одна карбоксильная группа и две аминогруппы.

Читайте так же:  Лучшее спортивное питание для набора массы

Две молекулы аминокислоты могут взаимодействовать друг с другом. При этом происходит отщепление молекулы воды и образуется продукт, в котором фрагменты молекулы связаны между собой пептидной связью (-CO-NH-). Например:

Полученное соединение называют дипептидом. Вещества, построенные из многих остатков аминокислот, называются полипептидами. Пептиды гидролизуются под действием кислот и оснований.

α-Аминокислоты играют особую роль в природе, поскольку при их совместной поликонденсации в природных условиях образуются важнейшие для жизни вещества – белки.

Также для аминокислот характерны все химические свойства карбоновых кислот (по карбоксильной группе) и аминов (по аминогруппе).

В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций создают молекулы белков с большим разнообразием свойств. Кроме того, аминокислотные остатки в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул разных белков образуют сложные комплексы, например, фотосинтетический комплекс.

Белки обладают свойством амфотерности, то есть в зависимости от условий проявляют как кислотные, так и осно́вные свойства. В белках присутствуют несколько типов химических группировок, способных к ионизации в водном растворе: карбоксильные остатки боковых цепей кислых аминокислот (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и азотсодержащие группы боковых цепей основных аминокислот (в первую очередь, ε-аминогруппализина и амидиновый остаток CNH(NH2)аргинина, в несколько меньшей степени —имидазольный остаток гистидина).

Белки различаются по степени растворимости в воде. Водорастворимые белки называются альбуминами, к ним относятся белки крови и молока. К нерастворимым, или склеропротеинам, относятся, например, кератин (белок, из которого состоят волосы, шерсть млекопитающих, перья птиц и т. п.) и фиброин, который входит в состав шёлка и паутины. Растворимость белка определяется не только его структурой, но внешними факторами, такими как природа растворителя, ионная сила и pH раствора.

Органические вещества. Аминокислоты. Белки

Читайте также:

  1. II. Органические пестициды
  2. АМИНОКИСЛОТЫ, ПЕПТИДЫ И БЕЛКИ
  3. Белки мышечной ткани
  4. Белки, их строение и функции
  5. Биологически активные неорганические соединения (строение, свойства, участие в функционировании живых систем). Физико-химия поверхностных явлений и свойства дисперсных систем
  6. Вредные вещества.
  7. Вредные химические вещества. Яды
  8. Д. Органические красители
  9. Для разбавленных растворов относительное понижение давления пара растворителя над раствором численно равно молярной доле растворенного вещества.
  10. Изобразите графически описанные выше зависимости поверхностного натяжения раствора от концентрации растворенного вещества.
  11. Качественные реакции на белки
  12. Контактного действия – действуют только на те участки растений, куда попали (органические соединения ртути, цианиды, кислота серная, медный купорос).

Органические вещества.

В состав живых организмов, кроме неорганических, входят также разнообразные органические вещества. Органические вещества живых существ образованы, прежде всего, четырьмя химическими элементами, называемыми биогенными: углеродом, водородом, кислородом и азотом. В составе белков к этим элементам прибавляется сера, а в нуклеиновых кислотах – фосфор.

Многообразие органических веществ в значительной степени определяется углеродом. Этот элемент благодаря уникальным свойствам составляет химическую основу жизни. Он может образовывать ковалентные связи со многими атомами и их группами, образуя цепочки, кольца, составляющие скелет различных по составу, строению, длине и форме органических молекул. Из них в свою очередь, образуются сложные химические соединения, различающиеся по строению и функциям. Основная причина разнообразия органических молекул – это не столько отличие составляющих их атомов, сколько различный порядок их размещения в молекуле.

Понятие о биополимерах.

В живом организме органические вещества представлены либо небольшими, с относительно низкой молекулярной массой молекулами, либо крупными макромолекулами. К низкомолекулярным соединениям относятся аминокислоты, сахара, органические кислоты, спирты, витамины и др.

Белки, полисахариды и нуклеи­новые кислоты в большинстве своем являются структурами с большой молекулярной массой. Поэтому их называют макромолекулами (от греч. макрос – большой). Так, молекулярная масса большинства белков составляет от 5000 до 1 000000. [BЭ18] Высокомолекулярные органические соединения – белки, нуклеиновые кислоты, полисахариды, молекулы которых состоят из большого количества одинаковых или разных по химическому строению повторяющихся звеньев, называются биополимерами(от греч. биос – жизнь и полис – многочисленный). Простые молекулы, из остатков которых состоят биополимеры, называются мономерами. Мономерами белков являются аминокислоты, полисахаридов – моносахариды, нуклеиновых кислот – нуклеотиды. Макромолекулы составляют около 90 % сухой массы клетки.

В этой главе рас­смотрены все три класса макромолекул и их мономерные звенья. К рассмотрению до­бавлены липиды — молекулы, как правило, зна­чительно более мелкие, чем биополимеры, но также выполняющие функции в организме. [VV19]

Особую группу органических веществ составляют биологически активные вещества: ферменты, гор­моны, витамины и др. Они разнообразны по строению; влияют на обмен веществ и превращение энергии.

В клетках различных групп организмов содержа­ние определенных органических соединений разное. Например, в клетках животных преобладают белки и жиры, а в клетках растений — углеводы. Однако в различных клетках определенные органиче­ские соединения выполняют схожие функции.

Белки.

В живых организмах среди макромолекул по своему функциональному значению ведущая роль принадлежат белкам. Белки во многих организмах преобладают и количественно. Так, в организме животных они составляют 40–50 %, в организме растений – 20 – 35 % их сухой массы. Белки – это гетерополимеры, мономерами которых являются аминокислоты.

Аминокислоты – «кирпичики» белковых молекул.

Аминокислоты – органические соединения, содержащие одновременно аминогруппу (–NН

), для которой характерны основные свойства, и карбоксильную группу (–СООН) с кислотными свойствами. Аминогруппа и карбоксильная группы связаны с одним и тем же атомом углерода (рис. ). По этому признаку все аминокислоты сходны между собой. У большей части белокобразующих аминокислот имеется одна карбоксильная груп­па и одна аминогруппа; эти ами­нокислоты называются нейтраль­ными.

Часть молекулы, называемой радикалом (R) у разных аминокислот имеет различное строение (рис. ). Радикал у разных аминокислот может быть неполярным или полярным (заряженным или незаряженным), гидрофобным или гидрофильным, что и придает белкам определенные свойства. Помимо нейтральных, существуют ос­новные аминокислоты — с более чем одной аминогруппой, а также кислые аминокислоты — с более чем одной карбоксильной группой. Наличие дополнительной амино- или гидроксильной группы оказывает влияние на свойства радикала. Все свойства радикалов аминокислот играют определяющую роль в формировании пространственной структуры белка.

Общее число известных аминокислот около 200, а в образовании природных белков участвует только 20 видовт. Такие аминокислоты называются белокобразующими (таблица 2; в таблице приведены полное и сокращенное названия аминокислот, не для запоминания).

Читайте так же:  Л карнитин 3000 как принимать

Таблица 2. Основные аминокислоты и их сокращенное обозначение[VV20]

Название аминокислоты Символ Название аминокислоты Символ
Аланин Аргинин Аспарагин Аспарагиновая кислота Валин Гистидин Глицин Глутамин Глутаминовая кислота Изолейцин Ала Арг Асн Асп Вал Гис Гли Глн Глу Иле Лейцин Лизин Метионин Пролин Серин Тирозин Треонин Триптофан Фенилаланин Цистеин Лей Лиз Мет Про Сер Тир Тре Три Фен Цис

Растения и бактерии могут синтезировать все необходимые им аминокислоты из первичных продуктов фотосинтеза. Человек и животные не способ­ны синтезировать все аминокислоты, поэтому так называемые незаменимые аминокислоты они должны полу­чать в готовом виде вместе с пищей.

Незаменимыми аминокислотами для человека являются: лизин, валин, лейцин, изолейцин, треонин, фенилаланин, триптофаниметионин; для де­тей незаменимыми являются так­же аргинини гистидин. Белки пищи, содержащие все незаменимые аминокислоты, называются полноценными, в отличие от неполноценных, в которых отсутствуют те или иные незаменимые аминокислоты.

Наличие в одной аминокислоте и основной, и кислотной групп обусловливает их амфотерность и высокую реактивность. Аминогруппа

(–NH2) одной аминокислоты способна взаимодействовать с карбоксильной группой (–СООН) другой аминокислоты с выделением молекулы воды. Образующаяся при этом молекула представляет собой дипептид (рис. ), а связь –СО—NН– называется пеп­тид­ной. На одном конце молекулы дипептида находится свободная аминогруппа, а на другом карбоксильная группа. Благодаря этому дипептид может присоединять к себе другие аминокислоты, образуя олигопептиды. Если таким образом соединяется много амино­кислот (более десяти), то образуется длинная цепь – полипептид.

Пептиды играют важную роль в организме. Многие олиго- и полипептиды являются гормонами, антибиотиками, токсинами.

К олигопептидам относятся, например, гормоны гипофиза окситоцин и вазопрессин, а также брадикинин (пеп­тид боли) и некоторые опиаты («есте­ственные наркотики» человека), выпол­няющие функцию обезболивания. Регулярное[VV21] употребление Употребление наркотиков очень опасно, оно разрушает опиатную систему организма, поэтому наркоман без дозы наркотиков испытывает сильную боль — «ломку». К олигопептидам от­носятся некоторые антибиотики, напри­мер, грамицидин S.

Гормоны (инсулин, адренокортикотропный гормон и др.), антибиотики (грамицидин А), токсины (дифтерийный токсин) также являются полипептидами.

Полипептидные цепи бывают очень длинными и включают самые различные комбинации аминокислот. По­липептиды, в молекулу которых входит от 50 до нескольких тысяч аминокислотных остатков с молекулярной массой свыше 6000[BЭ22] , называются белками.

Каждый конкретный белок характеризуется строго постоянным соста­вом и по­следовательностью аминокислотных остатков.

Уровни организации белковой молекулы.

Молекулы белков могут принимать различные пространственные формы конформации, которые представляют собой четыре уровня их организации (рис.)

Це­поч­ка из множества ами­но­кис­лот­ных ос­тат­ков, соединенных пептидными связями пред­став­ля­ет со­бой пер­вич­ную струк­ту­ру бел­ко­вой мо­ле­ку­лы. Эт­о наи­бо­лее важ­ная струк­ту­ра, так как она определяет его форму, свойства и функции. На ос­но­ве первичной структуры соз­да­ют­ся дру­гие ви­ды струк­ту­р. Именно эта структура закодирована в молекуле ДНК. Каждый индивидуальный белок организма имеет уникальную первичную структуру. Все молекулы конкретного индивидуального[VV23] белка (например, альбумина) имеют одинаковое чередование аминокислотных остатков, отличающее альбумин от любого другого индивидуального белка. Мно­го­об­ра­зие пер­вич­ной струк­ту­ры оп­ре­де­ля­ет­ся составом, ко­ли­че­ст­вом и по­ряд­ком сле­до­ва­ния ами­но­кис­лотных остатков в по­ли­пеп­тид­ной це­пи.

Вторичная структура белков возникает в результате образования водородных связей между атомом водорода NH-груп­п и атомом кислорода CO-груп­п разных аминокислотных остатков полипептидной цепи. По­ли­пеп­тид­ная цепь при этом за­кру­чи­ва­ет­ся в спи­раль. Хотя водородные связи слабые, но благодаря значительному количеству они обеспечивают стабильность этой структуры. Полностью спиральную конфигурацию имеют молекулы белка кератина. Это структурный белок волос, шерсти, когтей, перьев и рогов; он входит в состав наружного слоя кожи позвоночных. Помимо кератина спиральная вторичная структура характерна для фибриллярных (нитевидных) белков, таких как миозин, фибриноген, коллаген.

Вторичная структура белка, помимо спирали, может быть представлена складчатым слоем. В складчатом слое несколько полипептидных цепей (или участков одной полипептидной цепи) лежат параллельно, образуя плоскую конфигурацию, сложенную наподобие гармошки (рис. б6). Вторичную структуру в форме складчатого слоя имеет, например, белок фиброин, составляющий основную массу шелкового волокна, выделяемого шелкоотделительными железами гусеницы шелкопряда при сплетении коконов.

Тре­тич­ная струк­ту­ра соз­да­ет­ся S—S свя­зя­ми («ди­суль­фид­ны­ми мос­ти­ка­ми») ме­ж­ду ос­тат­ка­ми цис­теи­на (ами­но­кис­ло­та, со­дер­жа­щая се­ру), а так­же во­до­род­ны­ми, ион­ны­ми и другими[VV24] взаи­мо­дей­ст­вия­ми. Тре­тич­ной струк­­ту­рой оп­ре­де­ля­ют­ся спе­ци­фич­ность бел­ко­вых мо­ле­кул, их био­ло­ги­че­ская ак­тив­ность. Третичную структуру имеют такие белки, как миоглобин[VV25] (белок, находящийся в мышцах; участвует в создании запасов кислорода), трипсин (фермент, расщепляющий белки в кишечнике).

В не­ко­то­рых слу­ча­ях не­сколь­ко по­ли­пеп­тид­ных це­пей с тре­тич­ной структурой объ­е­ди­ня­ют­ся в еди­ный ком­плекс, при этом об­ра­зу­ет­ся чет­вер­тич­­ная струк­ту­ра. В ней бел­ко­вые субъ­­е­ди­ни­цы не свя­за­ны ко­ва­лент­но, а проч­ность обес­пе­чи­ва­ет­ся взаи­мо­дей­ст­ви­ем сла­бых меж­мо­ле­ку­ляр­­ных сил. Например, чет­вер­тич­ная струк­ту­ра характерна для бел­ка ге­мо­гло­бина, со­стоя­щего их четырех бел­ко­вых субъ­­еди­ниц и не­бел­ко­вой час­ти — ге­ма.

s1. Что такое белки? 2. Каково строение белков? 3. Что такое аминокислоты? 4. Каким образом аминокислоты соединяются в полипептидную цепь? 5. Какие уровни структур­ной организации белков существуют? 6.Какие химические связи обусловливают различные уровни структурной организации белковых молекул? 7.Имеется три вида аминокислот А.В.С. Сколько вариантов полипептидных цепей, состоящих из пяти аминокислот, можно построить? Будут ли полипептиды обладать одинаковыми свойствами?

Дата добавления: 2014-01-04 ; Просмотров: 1762 ; Нарушение авторских прав? ;

Видео (кликните для воспроизведения).

Нам важно ваше мнение! Был ли полезен опубликованный материал? Да | Нет

Источники


  1. Столяров, Владислав Актуальные проблемы истории и философско-социологической теории физической культуры и спорта. Актовая речь / Владислав Столяров. — М.: АВТОР, 1984. — 448 c.

  2. Зак, К.П. Иммунитет у детей, больных сахарным диабетом / К.П. Зак, Т.Н. Малиновская, Н.Д. Тронько. — М.: Книга плюс, 2002. — 112 c.

  3. Маркова, Алла 700 вопросов о вредных и лечебных продуктах питания и 699 честных ответов на них (+ CD-ROM) / Алла Маркова. — М.: Вектор, 2010. — 256 c.
  4. Хилл, К. Применение ультразвука в медицине. Физические основы / К. Хилл. — М.: [не указано], 2012. — 85 c.
  5. Cardani De alimento. О питании / Cardani, Hieronymi; Кардан, Иероним. — М.: Romae, Apud Haeredes Antonij Bladij, 2006. — 496 c.
Какие аминокислоты входят в состав белка
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here