Классификация аминокислот незаменимые аминокислоты

Сегодня предлагаем ознакомится со статьей на тему: классификация аминокислот незаменимые аминокислоты с профессиональным описанием и объяснением.

Классификация аминокислот незаменимые аминокислоты

А. Протеиногенные аминокислоты

Протеиногенными называются 20 аминокислот, которые кодируются генетическим кодом (см. с. 244) и включаются в белки в процессе трансляции . Строение боковых цепей этих аминокислот приведено на с. 67.

Классификация этих аминокислот основана как на строении , так и на полярности боковых цепей (см. с. 14).

В таблице для каждой из аминокислот приводятся следующие характеристики:

— классификация (семь классов);

— название и принятое сокращение (по трем первым буквам) (например, для гистидина — Нis);

— однобуквенный символ , удобный при записи белковых последовательностей (для гистидина — Н);

— полярность боковой цепи (для гистидина +10,3): чем выше эта величина, тем более полярна молекула аминокислоты.

На схеме по мере увеличения полярности окраска поля с названием аминокислоты меняется от желтых тонов через зеленые к синим. Для ионогенных групп боковой цепи приведены рК a (цифры красного цвета).

К алифатическим аминокислотам относятся глицин, аланин, валин, лейцин и изолейцин . Эти аминокислоты не несут в боковой цепи гетероатомов (N, О или S), циклических группировок и характеризуются отчетливо выраженной низкой полярностью.

Также малополярны серосодержащие аминокислоты — метионин и цистеин , причем цистеин существует лишь в недиссоциированном состоянии. Благодаря образованию дисульфидных мостиков, цистеин выполняет важную функцию стабилизации пространственной структуры белков. Аминокислота цистин состоит из двух остатков цистеина, соединенных дисульфидным мостиком.

Ароматические аминокислоты содержат мезомерные (резонансно стабилизированные) циклы (см. с. 12). В этой группе лишь фенилаланин проявляет низкую полярность. Тирозин и триптофан характеризуются заметной, а гистидин — даже высокой полярностью. Имидазольное кольцо гистидина заметно протонируется уже при слабокислых значениях рН. Поэтому гистидин, обладающий ароматическими свойствами лишь в протонированной форме (см. с. 64), может быть отнесен к основным аминокислотам. Тирозин и триптофан сильно поглощают в УФ-области спектра между 250 и 300 нм.

Нейтральные аминокислоты содержат гидроксильные (серин, треонин) или карбоксамидные группы (аспарагин, глутамин). Хотя амидные группы неионогенны, молекулы аспарагина и глутамина высоко полярны.

Карбоксильные группы боковых цепей кислых аминокислот — аспарагиновой и глутаминовой — полностью ионизированы во всем диапазоне физиологических значений рН. Аналогичным образом, боковые цепи основных аминокислот — лизина и аргинина — полностью протонированы в нейтральной области рН. Сильно основной, а, следовательно, очень полярной аминокислотой, является аргинин, содержащий гуанидиновую группировку.

[1]

Особое положение занимает пролин . Боковая цепь пролина состоит из пятичленного цикла, включающего α-углеродный атом и α-аминогруппу. Поэтому пролин, строго говоря, является не амино-, а иминокислотой . Атом азота и кольце является слабым основанием и не протонируется при физиологических значениях рН. Благодаря циклической структуре пролин вызывает изгибы полипептидной цепи , что очень существенно для структуры коллагена (см. сс. 76, 334).

Некоторые из перечисленных аминокислот не могут синтезироваться в организме человека и должны поступать вместе с пищей. Эти незаменимые аминокислоты (см. с. 348) отмечены звездочками красного цвета.

17. Α-Аминокислоты. Строение, классификация α-Аминокислот по природе радикала: алифатические, ароматические, гетероциклические. Заменимые и незаменимые α-Аминокислоты. Привести примеры.

α-Аминокислоты — гетерофункциональные соединения, молекулы которых содержат одновременно аминогруппу и карбоксильную группу у одного и того же атома углерода.

Многие α-аминокислоты синтезируются в организме. Некоторые аминокислоты, необходимые для синтеза белков, в организме не образуются и должны поступать извне. Такие аминокислоты называют незаменимыми

К незаменимым α-аминокислотам относятся:

валин изолейцин метионин триптофан

лейцин лизин треонин фенилаланин

Алифатические α-аминокислоты. Это наиболее многочисленная группа. Внутри нее аминокислоты подразделяют с привлечением дополнительных классификационных признаков.

В зависимости от числа карбоксильных групп и аминогрупп в молекуле выделяют:

• нейтральные аминокислоты — по одной группе NH2 и СООН;

• основные аминокислоты — две группы NH2 и одна группа

• кислые аминокислоты — одна группа NH2 и две группы СООН.

Можно отметить, что в группе алифатических нейтральных аминокислот число атомов углерода в цепи не бывает больше шести. При этом не существует аминокислоты с четырьмя атомами углерода в цепи, а аминокисоты с пятью и шестью атомами углерода имеют только разветвленное строение (валин, лейцин, изолейцин).

В алифатическом радикале могут содержаться «дополнительные» функциональные группы:

[2]

• гидроксильная — серин, треонин;

• карбоксильная — аспарагиновая и глутаминовая кислоты;

• амидная — аспарагин, глутамин.

Ароматические α-аминокислоты. К этой группе относятся фенилаланин и тирозин, построенные таким образом, что бензольные кольца в них отделены от общего α-аминокислотного фрагмента метиленовой группой -СН2-.

Гетероциклические α-аминокислоты. Относящиеся к этой группе гистидин и триптофан содержат гетероциклы — имидазол и индол соответственно. Строение и свойства этих гетероциклов рассмотрены ниже (см. 13.3.1; 13.3.2). Общий принцип построения гетероциклических аминокислот такой же, как и ароматических.

Гетероциклические и ароматические α-аминокислоты можно рассматривать как β-замещенные производные аланина.

К героциклическим относится также аминокислота пролин, в которой вторичная аминогруппа включена в состав пирролидинового

18. Свойства α-Аминокислот. Кислотно-основные свойства. Понятие об изоэлектрической точке (рI).

Пояснить на конкретном примере.

Амфотерность аминокислот обусловлена кислотными (СООН) и основными (NH2) функциональными группами в их молекулах. Аминокислоты образуют соли как со щелочами, так и с кислотами.

Читайте так же:  Сколько аминокислот в молекуле белка

В кристаллическом состоянии α-аминокислоты существуют как диполярные ионы H3N+ — CHR-COO- (обычно используемая запись

строения аминокислоты в неионизированной форме служит лишь для удобства).

В водном растворе аминокислоты существуют в виде равновесной смеси диполярного иона, катионной и анионной форм.

Положение равновесия зависит от рН среды. У всех аминокислот преобладают катионные формы в сильнокислых (рН 1-2) и анион- ные — в сильнощелочных (рН >11) средах.

Ионное строение обусловливает ряд специфических свойств аминокислот: высокую температуру плавления (выше 200 ?С), растворимость в воде и нерастворимость в неполярных органических растворителях. Способность большинства аминокислот хорошо растворяться в воде является важным фактором обеспечения их биологического функционирования, с нею связаны всасывание аминокислот, их транспорт в организме и т. п.

Положение равновесия, т. е. соотношение различных форм аминокислоты, в водном растворе при определенных значениях рН существенно зависит от строения радикала, главным образом от присутствия в нем ионогенных групп, играющих роль дополнительных кислотных и основных центров.

Значение рН, при котором концентрация диполярных ионов максимальна, а минимальные концентрации катионных и анионных форм аминокислоты равны, называется изоэлектрической точкой (p/).

Нейтральные α-аминокислоты. Эти аминокислоты имеют значения рI несколько ниже 7 (5,5-6,3) вследствие большей способности к ионизации карбоксильной группы под влиянием -/-эффекта группы NH2. Например, у аланина изоэлектрическая точка находится при рН 6,0.

Кислые α-аминокислоты. Эти аминокислоты имеют в радикале дополнительную карбоксильную группу и в сильнокислой среде находятся в полностью протонированной форме. Кислые аминокислоты являются трехосновными (по Брёндстеду) с тремя значениями рКа, как это видно на примере аспарагиновой кислоты (р/ 3,0).

У кислых аминокислот (аспарагиновой и глутаминовой) изоэлектрическая точка находится при рН много ниже 7 (см. табл. 12.1). В организме при физиологических значениях рН (например, рН крови 7,3-7,5) эти кислоты находятся в анионной форме, так как у них ионизированы обе карбоксильные группы.

Основные α-аминокислоты. В случае основных аминокислот изоэлектрические точки находятся в области рН выше 7. В сильно- кислой среде эти соединения также представляют собой трехосновные кислоты, этапы ионизации которых показаны на примере лизина (р/ 9,8).

В организме основные аминокислоты находятся в виде катионов, т. е. у них протонированы обе аминогруппы.

В целом ни одна α-аминокислота in vivo не находится в своей изоэлектрической точке и не попадает в состояние, отвечающее наименьшей растворимости в воде. Все аминокислоты в организме находятся в ионной форме.

19. Биологически важные реакции α-Аминокислот: а) трансаминирование; б) декарбоксилирование; в) дезаминирование: окислительное, восстановительное, внутримолекулярное, гидролитическое; г) образование пептидов.

В организме под действием различных ферментов осуществляется ряд важных химических превращений аминокислот. К таким пре- вращениям относятся трансаминирование, декарбоксилирование, элиминирование, альдольное расщепление, окислительное дезаминирование, окисление тиольных групп.

Трансаминирование является основным путем биосинтеза α-ами- нокислот из α-оксокислот. Донором аминогруппы служит аминокислота, имеющаяся в клетках в достаточном количестве или избытке, а ее акцептором — α-оксокислота. Аминокислота при этом превращается в оксокислоту, а оксокислота — в аминокислоту с соответствующим строением радикалов. В итоге трансаминирование представляет обратимый процесс взаимообмена амино- и оксо- групп. Пример такой реакции — получение l-глутаминовой кислоты из 2-оксоглутаровой кислоты. Донорной аминокислотой может служить, например, l-аспарагиновая кислота.

α-Аминокислоты содержат в α-положении к карбоксильной группе электроноакцепторную аминогруппу (точнее, протонированную аминогруппу NH3+), в связи с чем способны к декарбоксилированию.

Окислительное дезаминирование может осуществляться с участием ферментов и кофермента НАД+ или НАДФ+. α-Аминокислоты могут превращаться в α-оксокислоты не только через трансаминирование, но и путем окислительного дезаминирования. Например, из l-глутаминовой кислоты образуется α-оксоглутаровая кислота. На первой стадии реакции осуществляется дегид- рирование (окисление) глутаминовой кислоты до α-иминоглутаровой

кислоты. На второй стадии происходит гидролиз, в результате которого получаются α-оксоглутаровая кислота и аммиак. Стадия гидролиза протекает без участия фермента.

В обратном направлении протекает реакция восстановительного аминирования α-оксокислот. Всегда содержащаяся в клетках α-оксоглутаровая кислота (как продукт метаболизма углеводов) превращается этим путем в L-глутаминовую кислоту.

Внутримолекулярное дезаминирование характерно для гистидина. Реакцию катализирует гистидаза (гистидин-аммиаклиаза). Эта реакция происходит только в печени и коже.

Гидролитиическое дезаминирование происходит при помощи фермента аденозин дезаминаза и выглядит следующим образом:

В результате образуются, как мы уже поняли, гидроксикислоты…

Пептидную и белковую молекулу формально можно представить как продукт поликонденсации α-аминокислот, протекающей с обра- зованием пептидной (амидной) связи между мономерными звеньями

КЛАССИФИКАЦИЯ АМИНОКИСЛОТ.

Физико-химическая– основана на различиях в физико-химических свойствах аминокислот.

1) Гидрофобные аминокислоты (неполярные).

2) Гидрофильные незаряженные (полярные) аминокислоты.

3) Отрицательно заряженные аминокислоты. Сюда относятся аспарагиновая и глутаминовая кислоты.

4) Положительно заряженные аминокислоты: аргинин, лизин и гистидин.

Такие свойства характерны для свободных аминокислот. В белке же ионогенные группы общей части аминокислот участвуют в образовании пептидной связи, и все свойства белка определяются только свойствами радикалов аминокислот.

Химическая классификация — в соответствии с химической структурой радикала аминокислоты

а) Незаменимые аминокислоты, их еще называют «эссенциальные». Они не могут синтезироваться в организме человека и должны обязательно поступать с пищей. Их 8 и еще 2 аминокислоты относятся к частично незаменимым. Незаменимые: метионин, треонин, лизин, лейцин, изолейцин, валин, триптофан, фенилаланин. Частично незаменимые: аргинин, гистидин.

Читайте так же:  Незаменимые аминокислоты продуктах питания

б) Заменимые (могут синтезироваться в организме человека). Их 10: глутаминовая кислота, глутамин, пролин, аланин, аспарагиновая кислота, аспарагин, тирозин, цистеин, серин и глицин. Из них 2 аминокислоты – цистеин и тирозин, называются условно заменимыми, так как синтезируются из незаменимых аминокислот метионина и фенилаланина.

По биохимической роли: аминокислоты делятся на

1) гликогенные – через ряд химических превращений поступают на путь гликолиза (окисления глюкозы) – Гли, Ала, Тре, Вал, Аск, Глк, Арг, Гис, Мет.

2) кетогенные – участвуют в образовании кетоновых тел — Лей, Илей, Тир, Фен.

Биологические функции аминoкислoт

В живых организмах аминокислоты выполняют ряд функций.

Стpуктуpные элeменты пeптидов и белков. В состав белков входят 20 протеиногенных аминокислот, которые кодиpyютcя генетичеcким кодом и постоянно oбнapyживaютcя в белкax. Некоторые из них пoдвеpгaютcя посттрансляционной модификации, т.е. мoгyт быть фocфopилиpовaны, aцилиpoваны или гидpoксилирoваны.

2. Структурные элeмeнты дpyгих природных соeдинeний. Аминoкиcлoты и их производные входят в cocтaв коферментов, желчных кислот, антибиотиков.

3. Пepeнoсчики сигналов. Некоторые из aминoкиcлoт являются нейромедиаторами или предшественниками нейромедиаторов, медиаторов или гормонов.

4. Метаболиты. Аминoкиcлоты — важнейшие, а некоторые из них жизненно важные компоненты питания. Некоторые aминoкиcлoты принимают участие в обмене веществ, нaпpимep, cлyжaт донорами азота. Непротеиногенные aминoкиcлoты oбpaзyютcя в качестве прoмeжyточныx продуктов при биоcинтeзе и деградации протеиногенных аминокислот или в цикле мочевины.

Главными структурными единицами белкой и пептидов являются остатки аминокислот, связанные карбоксамидной пептидной связью между α-карбоксильной группой одной кислоты и и α-аминогруппой другой аминокислоты.

Классификация аминокислот. Химическая структура и физико-химические свойства аминокислот. Заменимые и незаменимые аминокислоты.

Аминокислотами называются органические кислоты, содержащие одну или несколько аминогрупп. В зависимости от положения аминогруппы по отношению к карбоксилу различают α, β и γ-аминокислоты. α-Аминокислоты представляют собой производные карбоновых кислот, у которых один водородный атом, у α-углерода, замещен на аминогруппу (—NH2).

По физическим и ряду химических свойств аминокислоты резко отличаются от соответствующих кислот и оснований. Они лучше растворяются в воде, чем в органических растворителях; хорошо кристаллизуются; имеют высокую плотность и исключительно высокие температуры плавления. Эти свойства указывают на взаимодействие аминных и кислотных групп, вследствие чего аминокислоты в твёрдом состоянии и в растворе (в широком интервале рН) находятся в цвиттерионной форме (т.е. как внутренние соли). Взаимное влияние групп особенно ярко проявляется у α- аминокислот, где обе группы находятся в непосредственной близости.

Цвиттер-ионная структура аминокислот подтверждается их большим дипольным моментом, а также полосой поглощения в ИК- спектре твердой аминокислоты или её раствора.

Большинство аминокислот, участвующих в обменных процессах и входящих в состав белков, могут поступать с пищей или синтезироваться в организме в процессе обмена (из других аминокислот, поступающих в избытке). Они называются заменимыми. Некоторые аминокислоты не могут синтезироваться в организме и должны поступать с пищей — незаменимые аминокислоты. Таких аминокислот девять (гистидин, триптофан, фенилаланин, лизин, метионин, треонин, изолейцин, лейцин, валин).

Для изучения аминокислотного состава белков пользуются сочетанием кислотного (НСl), щелочного [Ва(ОН)2] и, реже, ферментативного гидролиза или одним из них.

Общее свойство – амфотерность (от греч. amphoteros – двусторонний), т.е. каждая аминокислота содержит как минимум одну кислотную и одну основную группы. Аминокислоты будут отличаться друг от друга химической природой радикала R, представляющего группу атомов в молекуле аминокислоты, связанную с α-углеродным атомом и не участвующую в образовании пептидной связи при синтезе белка. Почти все α-амино- и α-карбоксильные группы участвуют в образовании пептидных связей белковой молекулы, теряя при этом свои специфические для свободных аминокислот кислотно-основные свойства. Классификация аминокислот разработана на основе химического строения радикалов. Современная рациональная классификация аминокислот основана на полярности радикалов (R-групп), т.е. способности их к взаимодействию с водой при физиологических значениях рН (близких к рН 7,0). Различают 5 классов аминокислот, содержащих следующие радикалы: 1) неполярные (гидрофобные): аланин, валин, лейцин, изолейцин, метионин, пролин; 2) полярные (гидрофильные): глицин, серин, треонин, цистеин, аспарагин, глутамин; 3) ароматические (большей частью неполярные): фенилаланин, триптофан, тирозин; 4) отрицательно заряженные (кислые): аспарагиновая кислота, глутаминовая к-та; 5) положительно заряженные (основные): лизин, аргинин, гистидин.

Классификация аминокислот

8 заменимые (синтезированы клетками организма из других аминокислот:глютаминовая кислота, аспарагин, глютамин (условно заменимая аминокислот глицин, аспарагиновая кислота, серин, аланин, пролин.)

9 незаменимые (незаменимые не могут синтезироваться из других веществ и должны в обязательном порядке поступать с пищей: валин, метионин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, гистидин, лизин, триптофан, треонин).

3 условно заменимые (цистеин, тирозин, аргинин).Аргинин является условно незаменимой аминокислотой. Для детей эта аминокислота незаменима и должна поступать с пищей.

Незаменимые аминокислоты:

Незаменимые аминокислоты не синтезируются организмом человека, следовательно, данные аминокислоты должны поступать из рациона питания.

Лейцин

· Используется как источник энергии

· Помогает уменьшить распад мышечного белка

· Способствует заживлению кожи и сломанных костей

Изолейцин

• Используется для выработки энергии в мышечных волокнах

• Используется для предотвращения потери мышечной массы

• Принимает участие в образовании гемоглобина

Валин

• Оказывает стимулирующее действие

• Необходим для восстановления тканей и нормального азотного обмена

• Выступает ассистентом мозга в процессе поглощения предшественников нейромедиаторов (триптопан, фенилаланин и тирозин).

Гистидин

• Поглощает ультрафиолетовое излучение

• Важен при производстве белых и красных кровяных клеток. Может использоваться в лечении анемии.

Читайте так же:  Какие свойства проявляют аминокислоты

• Используется для лечения ревматоидного артрита, аллергических и пищеварительных заболеваний.

Лизин

• Низкий уровень лизина может замедлить синтез белков

• Подавляет вирусы и может быть использован в лечении простого герпеса

• Лизин и витамин С вместе образуют аминокислоту L-карнитин, которая позволяет мышечным тканям использовать кислород более эффективно и отстрачивает усталость

• Способствует росту костей, помогает формировать коллаген хрящей и других соединительных тканей

Метионин

• Может повышать уровень антиоксидантов (глютатиона) и снизитьHYPERLINK «http://v-forme.com/diet/pitanie/ploxoj-i-xoroshij-xolesterin.html» HYPERLINK «http://v-forme.com/diet/pitanie/ploxoj-i-xoroshij-xolesterin.html»уровень холестерина в крови.

• Помогает удалить токсичные отходы из печени и помогает в регенерации печени и почек

Фенилаланин

• Основной предшественник тирозина

• Фенилаланин отвечает за качество обучения, память, настроение и умственную деятельность

• Используется при лечении некоторых видов депрессий

• Является важнейшим элементом в производстве коллагена

• Подавляет чрезмерныйHYPERLINK «http://v-forme.com/szhech-zhir/kak-snizit-chrezmernyj-appetit.html» HYPERLINK «http://v-forme.com/szhech-zhir/kak-snizit-chrezmernyj-appetit.html»аппетит

Треонин

• Помогает выводить токсины из организма

• Помогает предотвратить накопление жиров в клетках печени

• Важная составляющая коллагена

• Уровень треонина очень низкий у вегетарианцев

Триптофан

• Предшественник ключевого нейромедиатора – серотонина, который оказывает успокаивающее действие

• Стимулирует выработку гормона роста

• Триптофан отсутствует в свободной форме, он доступен только из натуральных пищевых продуктов

Условно заменимые аминокислоты:

Условно заменимые аминокислоты – это аминокислоты, синтез которых происходит или не происходит при определенных условиях, например возрастных. Некоторые из данных аминокислот считаются незаменимыми в младенческом возрасте, а некоторые в взрослом (синтез аминокислот происходит в разном возрасте по-разному).

Аргинин

Видео (кликните для воспроизведения).

• Может увеличить секрецию инсулина, глюкагона, гормона роста

• Помогает в реабилитации после травм, образовании коллагена и стимуляции иммунной системы

• Предшественник креатина и гамма-аминомасляной кислоты (ГАМК, важный нейромедиатор центральной нервной системы)

• Может увеличить количество спермы и T-лимфоцитов

Цистеин

• Принимает участие в обезвреживании вредных химических веществ

• Помогает предотвратить ущерб от алкоголя и табака

• Стимулирует деятельность белых кровяных телец

Тирозин

• Предшественник нейромедиаторов дофамина, норадреналина, адреналина, гормонов щитовидной железы, гормонов роста и меланина (пигмент, отвечающий за цвет кожи и волос)

Заменимые аминокислоты:

Заменимые аминокислоты –это те аминокислоты, которые наш организм способен синтезировать самостоятельно.

Аланин

• Основной компонент соединительных тканей

• Ключевой элемент, который позволяет мышцам и другим тканям получать энергию из аминокислот

• Сопутствует повышению иммунной системы

Дата добавления: 2016-01-03 ; просмотров: 1046 ; ЗАКАЗАТЬ НАПИСАНИЕ РАБОТЫ

Заменимые и незаменимые аминокислоты

МЕТОДИЧЕСКАЯ РАЗРАБОТКА

Для проведения занятия со студентами

2 курса ФПСЗС
по биологической химии

Тема: Белки 1. Переваривание и всасывание. Анализ желудочного сока.

Время 3ч.

1. УЧЕБНЫЕ И ВОСПИТАТЕЛЬНЫЕ ЦЕЛИ, МОТИВАЦИЯ ДЛЯ УСВОЕНИЯ ТЕМЫ; ТРЕБОВАНИЕ К ИСХОДНОМУ УРОВНЮ ЗНАНИЙ.

Цель занятия: формирование представления о пищевой ценности белков, молекулярных механизмах их переваривания и всасывания в желудочно-кишечном тракте, путях формирования пула свободных аминокислот тканей и жидкостей организма. Освоение методов определения кислотности и патологических компонентов желудочного сока.

В результате проведения занятия студент должен:

1) Знать: строение, классификацию и свойства аминокислот; уровни структурной организации белковой молекулы; механизм микросомального окисления; механизмы мембранного транспорта веществ.

2) Научиться проводить титриметрический анализ; проводить качественные реакции на кровь и молочную кислоту.

2. КОНТРОЛЬНЫЕ ВОПРОСЫ ИЗ СМЕЖНЫХ ДИСЦИПЛИН.

2.1. Структура и свойства белков и аминокислот (биоорганическая химия).

2.2. Строение пищеварительной системы (анатомия).

2.3. Механизмы регуляции деятельности желудочно-кишечного тракта (физиология).

2.4. Бактериальная микрофлора полостей ЖКТ (микробиология).

3.КОНТРОЛЬНЫЕ ВОПРОСЫ ПО ТЕМЕ ЗАНЯТИЯ.

Роль белков в питании. Полноценные и неполноценные белки. Нормы белка в питании. Заменимые и незаменимые аминокислоты. Азотистый баланс

Роль белков в питании.

Источники свободных аминокислот в клетке:

1.белки пищи;

2.собственные белки тканей;

3.синтез аминокислот из углеводов.

В организме человека в сутки распадается на аминокислоты около 400 г белков, примерно столько же синтезируется. Тканевые белки не могут восполнять затраты аминокислот при их катаболизме и использовании на синтез других веществ. Первичными источниками аминокислот не могут служить и углеводы, т.к. из них синтезируются только углеродная часть молекулы большинства аминокислот. Следовательно, основным источником аминокислот организма служат белки пищи.

Полноценные и неполноценные белки.

Все белки по биологической ценности подразделяются на 2-е группы:

Факторы полноценности белка:

1) аминокислотный состав (чем ближе аминокислотный состав принимаемого с пищей белка к аминокислотному составу белков тела, тем выше его биологическая ценность);

2) усвояемость белка (зависит от аминокислотного состава и от степени гидролиза белка под действием ферментов ЖКТ. Ряд белков, близких по аминокислотному составу белкам тела — шерсть, волосы не используются в пищу, потому что не перевариваются протеиназами кишечника.

Например, степень усвоения белка куриного яйца составляет 95%

-мяса составляет 85%

3) потребность организма в белках.

Растительные белки не являются полноценными, т. к. они покрыты специфическими бета-гликозидными оболочками, а в организме нет ферментов, расщепляющих ее. Полноценными белками являются животные белки.

Условно-полноценными считаются те белки, которые содержат 10 незаменимых аминокислот (эссенциальных):

Аргинин* Лизин
Валин Метионин
Гистидин * Треонин
Изолейцин Триптофан
Лейцин Фенилаланин

Аргинин и гистидин являются частично заменимыми, т.к. синтезируются в организме в количестве удовлетворяющем потребность в этих АК взрослого организма, но не детского.

Недостаток какой-либо одной аминокислоты ведет к неполному усвоению и других аминокислот. В этом случае вступает в силу закон «минимума» Либиха: «рост и развитие живых организмов определяется тем незаменимым веществом, которое поступает с пищей в минимальном количестве».

Читайте так же:  В состав аминокислот обязательно входят

Нормы белка в питании.

(1г на 1 кг массы тела)

Нормы белка для взрослого человека и для детей разного возраста учитывают разные климатические условия, условия труда, профессию, возраст и др. факторы.

Для взрослого человека, занимающегося умственным трудом, уровень белка должен составлять 100-120 г/сутки.

Для людей, занимающихся частично механизированным трудом -120-130 г/сутки.

Рабочие, выполняющие тяжелую физическую работу, должны получать 130-150 г белка в сутки.

Для детей суточная потребность в белках определяется возрастом и массой:

1-3 года —-> 55 г/сутки

Суточные потребности в белках возрастают при беременности и лактации, при патологических состояниях, когда организм теряет белок с мочой, асцитной жидкостью, экссудатами (нефриты, ожоги, травмы).

Заменимые и незаменимые аминокислоты

В то время как растения и микроорганизмы могут синтезировать все аминокислоты, млекопитающие в ходе эволюции утратили способность к синтезу примерно половины из 20 протеиногенных аминокислот. Поэтому незаменимые аминокислоты должны поступать с пищей. Так, организм высших организмов не способен синтезировать ароматические аминокислоты de novo (тирозин не является незаменимой аминокислотой только потому, что может образоваться из фенилаланина). К незаменимым аминокислотам принадлежат аминокислоты с разветвленной боковой цепью: валин и изолейцин, а также лейцин, треонин, метионин и лизин. Гистидин и аргинин являются незаменимыми для крыс, но касается ли это также человека — спорно.

Заменимые аминокислоты (аланин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты и их амиды, аспарагин и глутамин) образуются в результате трансаминирования из промежуточных метаболитов — 2-кетокислот. Пролин синтезируется в достаточных количествах из глутамата, а представители серинового семейства (серин, глицин и цистеин) сами являются естественными метаболитами организма животных.

Заменимые аминокислоты Незаменимые аминокислоты
аланин фенилаланин
аспарагиновая кислота лизин
аспарагин аргинин*
глутаминовая кислота гистидин*
глутамин валин
пролин лейцин
серин изолейцин
глицин треонин
цистеин метионин
тирозин триптофан

Азотистый баланс.

Поскольку основная масса азота пищи представлена белками, принято считать, что для правильной оценки состояния белкового обмена точным критерием является определение азотистого баланса (АБ).

АБ — соотношение количества поступившего с пищей белка к количеству продуктов метаболизма этого же белка, выраженное в г/сут.

Здесь следует отметить, что количество пищевого азота (соответственно белка) можно легко и точно определить, т. к. 6,25г белка содержит 1г N2, то количество N2 умножают на 6,25 и получают количество белка, в то время как количество теряемого азота не всегда легко определить, поскольку на практике учитывают только азотистые продукты, выделяемые с мочой и калом, потерей азота с молоком, слюной, эпителием кожи, волосами пренебрегают.

В возрасте от 30 до 45 лет при нормальном белковом питании наблюдается азотистое равновесие: АБ = 0.

Бывает положительный АБ: количество поступившего с пищей азота (белка) больше, чем количество выделившегося азота (белка).

ПАБ наблюдается при растущем организме, во время беременности, выздоровлении, отдыхе, почечной недостаточности.

Бывает отрицательный АБ: количество выделяемого азота (белка) больше, чем количество поступившего. Наблюдается при голодании, физической нагрузке, опухолях, высокой температуре, у старых людей даже без видимой патологии.

Соотношение белков, липидов и углеводов в детском организме:1:1:2, у взрослых — 4:1:1.

Обмен простых белков. Переваривание белков в ЖКТ. Состав и свойства желудочного сока. Значение компонентов сока в переваривании белков (HCl, пепсин, слизь и др.). Характеристика пепсина. Механизмы образования и секреции HCl в желудочном соке. Регуляция секреции HCl (роль гистамина, гастрина, ацетилхолина и др.).

Обмен простых белков.

Белки в организме, независимо от их функций, находятся в динамическом состоянии. Это значит, что они постоянно синтезируются и распадаются. Эти процессы названы белковым обменом. Существует необходимость замены белков, которые теряют свою биологическую активность путем окисления, денатурации и другими необратимыми модификациями.

Скорость обмена разных белковых молекул различна. Некоторые белки, подобно иммуноглобулинам, имеют длинную жизнь, измеряемую годами, в то время как другие имеют короткую жизнь (в минутах). Эти процессы протекают в каждой клетке, но клетки некоторых тканей более активны, чем другие. Например, белки печени и кишечника обмениваются быстрее, чем белки скелетной мышцы. Синтез и распад белка необязательно протекает в одной и той же клетке. Некоторые клетки секретируют белки, которые затем работают и распадаются в другом месте (альбумин, антитела, ферменты, катализирующие процессы пищеварения, гормоны). Приблизительное содержание и обмен некоторых белков приводится ниже.

Классификация аминокислот незаменимые аминокислоты

Аминокислоты классифицируют по следующим структурным признакам.

I. Классификация по взаимному положения функциональных групп

В зависимости от взаимного расположения амино- и карбоксильной групп аминокислоты подразделяют на α- , b- , g- , d- , e- и т. д.

Греческая буква при атоме углерода обозначает его удаленность от карбоксильной группы.

II. Классификация по строению бокового радикала (функциональным группам)

Алифатические аминокислоты

Оксимоноаминокарбоновые кислоты (содержат-ОН-группу): серин, треонин.

Моноаминодикарбоновые кислоты (содержат СООН-группу): аспартат, глутамат (за счёт второй карбоксильной группы несут в растворе отрицательный заряд).

Амиды моноаминодикарбоновых кислоты (содержат NH2СО-группу): аспарагин, глутамин.

Диаминомонокарбоновые кислоты (содержат NH2-группу): лизин, аргинин (за счёт второй аминогруппы несут в растворе положительный заряд).

Ароматические аминокислоты: фенилаланин, тирозин, триптофан.

Гетероциклические аминокислоты: триптофан, гистидин, пролин.

Иминокислоты аминокислоты: пролин.

III. Классификация по полярности бокового радикала (по Ленинджеру)

Выделяют четыре класса аминокислот, содержащих радикалы следующих типов.

Читайте так же:  Л карнитин принимать без тренировки

Гидрофобные аминокислоты располагаются внутри молекулы белка, тогда как гидрофильные – на внешней поверхности, что делает гидрофильными и хорошо растворимыми в воде молекулы белка.

Благодаря этому свойству белки хорошо связывают воду, удерживая жидкость в крови, в межклеточном пространстве и внутри клеток.

1. Неполярные (гидрофобные)

К неполярным (гидрофобным) относятся аминокислоты с неполярными R-группами и одна серусодержащая аминокислота:

— алифатические: аланин, валин, лейцин, изолейцин

— ароматические: фенилаланин, триптофан.

2. Полярные незаряженные

Полярные незаряженные аминокислоты по сравнению с неполярными лучше растворяются в воде, более гидрофильны, так как их функциональные группы образуют водородные связи с молекулами воды.

К ним относятся аминокислоты, содержащие:

— полярную ОН-группу (оксиаминокислоты): серин, треонин и тирозин

— амидную группу: глутамин, аспарагин

— и глицин (R-группа глицина, представленная одним атомом водорода, слишком мала, чтобы компенсировать сильную полярность a-аминогруппы и a-карбоксильной группы).

3. Заряженные отрицательно при рН-7 (кислые)

Аспарагиновая и глутаминовая кислоты относятся к отрицательно заряженным аминокислотам.

Они содержат по две карбоксильные и по одной аминогруппе, поэтому в ионизированном состоянии их молекулы будут иметь суммарный отрицательный заряд:

4. Заряженные положительно при рН-7 (основные)

К положительно заряженным аминокислотам принадлежат лизин, гистидин и аргинин.

В ионизированном виде они имеют суммарный положительный заряд:

В зависимости от характера радикалов природные аминокислоты также подразделяются на нейтральные, кислые и основные. К нейтральным относятся неполярные и полярные незаряженные, к кислым – отрицательно заряженные, к основным – положительно заряженные.

IV. Классификация по кислотно-основным свойствам

В зависимости от количества функциональных групп различают кислые, нейтральные и основные аминокислоты.

Основные

Аминокислоты, в которых число аминогрупп превышает число карбоксильных групп, называют основными аминокислотами: лизин, аргинин, гистидин:

Кислые

Если в аминокислотах имеется избыток кислотных групп, их называют кислыми аминокислотами: аспарагиновая и глутаминовая кислоты:

[3]

Все остальные аминокислоты относятся к нейтральным.

V. По числу функциональных групп

Аминокислоты по числу функциональных групп можно разделить моноаминомонокарбоновые, моноаминодикарбоновые, диаминомонокарбоновые:

VI.Биологическая классификация (по способности синтезироваться в организме человека и животных)

Заменимые аминокислоты – десять из 20 аминокислот, входящих в состав белков, могут синтезироваться в организме человека. К ним относятся: глицин (гликокол), аланин, серин, цистеин, тирозин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты, аспарагин, глутамин, пролин.

Незаменимые аминокислоты (8 аминокислот) – не могут синтезироваться в организме человека и животных и должны поступать в организм в составе белковой пищи.

Абсолютно незаменимых аминокислот восемь: валин, изолейцин, лейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан.

Незаменимые аминокислоты входят часто в состав пищевых добавок, используются в качестве лекарственных препаратов.

Условно незаменимые (2 аминокислоты) — синтезируются в организме, но в недостаточном количестве, поэтому частично должны поступать с пищей. Такими аминокислотами являются гистидин, аргинин.

Для детей также незаменимыми являются гистидин и аргинин.

Для человека одинаково важны оба типа аминокислот: и заменимые, и незаменимые. Большая часть аминокислот идет на построение собственных белков организма, но без незаменимых аминокислот организм существовать не сможет.

При недостатке каких-либо аминокислот в организме человека в течение непродолжительного времени могут разрушаться белки соединительной ткани, крови, печени и мышц, а полученный из них «строительный материал» — аминокислоты идут на поддержание нормальной работы наиболее важных органов — сердца и мозга.

Дефицит аминокислот приводит к ухудшению аппетита, задержке роста и развития, жировой дистрофии печени и другим тяжелым нарушениям.

При этом наблюдается снижение аппетита, ухудшение состояния кожи, выпадение волос, мышечная слабость, быстрая утомляемость, снижение иммунитета, анемия.

Избыток аминокислот может вызвать развитие тяжелых заболеваний, особенно у детей и в юношеском возрасте. Наиболее токсичными являются метионин (провоцирует риск развития инфаркта и инсульта), тирозин (может спровоцировать развитие артериальной гипертонии, привести к нарушению работы щитовидной железы) и гистидин (может способствовать возникновению дефицита меди в организме и привести к заболеваниям суставов, ранней седине, тяжелым анемиям).

Видео (кликните для воспроизведения).

В условиях нормального функционирования организма, когда присутствует достаточное количество витаминов (В6, В12, фолиевой кислоты) и антиоксидантов (витамины А, Е, С и селен), избыток аминокислот не наносит вред организму.

Источники


  1. Никитушкин, В. Г. Многолетняя подготовка юных спортсменов / В.Г. Никитушкин. — М.: Физическая культура, 2014. — 236 c.

  2. Дан, Ольга Большая книга лифтинг-гимнастики. Лучшие упражнения для молодости и стройности (+ DVD-ROM) / Ольга Дан. — М.: Питер, 2010. — 208 c.

  3. Кузнецов, Василий Степанович Практикум по теории и методике физической культуры и спорта. Учебное пособие для студентов учреждений высшего образования / Кузнецов Василий Степанович. — М.: Академия (Academia), 2014. — 134 c.
  4. Багмут, С.И. Интерьер предприятий общественного питания / С.И. Багмут. — М.: Экономика, 1976. — 446 c.
  5. Дан, Ольга Большая книга лифтинг-гимнастики. Лучшие упражнения для молодости и стройности (+ DVD-ROM) / Ольга Дан. — М.: Питер, 2010. — 208 c.
Классификация аминокислот незаменимые аминокислоты
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here