Медико биологическое значение аминокислот

Сегодня предлагаем ознакомится со статьей на тему: медико биологическое значение аминокислот с профессиональным описанием и объяснением.

Медико — биологическое значение аминокислот

N -конец С-конец

Аминокислота аминокислота

Полипептиды называют как производные С-концевой аминокислоты, название начинают с N- концевой аминокислоты, перечисляют все по порядку( изменяя окончание на ил ), заканчивают С-концевой аминокислоой . Можно записывать полные названия, сокращенные( в латинской транскрипции или на русском языке )

Пример: глицилаланилглутамилвалин ( gly- ala – gly- val или гли-ала-глу-вал)

Кроме участия в биосинтезе белков, аминокислоты выполняют множество других самостоятельных функций.

1. участвуют в биосинтезе нейромедиаторов и гормонов:

— из аминокислоты серина образуется медиатор парасимпатической нервной системы ацетилхолин

— из фенилаланина или тирозина образуется медиатор симпатической нервной системы норадреналин и гормоны адреналин, тироксин.

— из глутаминовой кислоты синтезируется ГАМК

2. аминокислоты глицин, глутаминовая обладают нейромедиаторными функциями

3. аспарагиновая кислота необходима в синтезе азотистых оснований нуклеиновых кислот( аденина, гуанина, урацила, тимина, цитозина)

4. глутаминовая и аспарагиновая кислоты участвуют в обезвреживании аммиака

5. аминокислота метионин передает свою активную метильную группу для образования тимина., холина, адреналина.

6. в условиях углеводного голодания из аминокислот в организме человека синтезируется глюкоза.

Поэтому аминокислоты используются в качестве лекарственных препаратов:

глутаминовая, метионин, глицин, цистеин, триптофан.

Медико — биологическое значение аминокислот

Кроме участия в биосинтезе белков, аминокислоты выполняют множество других самостоятельных функций.

1. участвуют в биосинтезе нейромедиаторов и гормонов:

— из аминокислоты серина образуется медиатор парасимпатической нервной системы ацетилхолин

— из фенилаланина или тирозина образуется медиатор симпатической нервной системы норадреналин и гормоны адреналин, тироксин.

— из глутаминовой кислоты синтезируется ГАМК

2. аминокислоты глицин, глутаминовая обладают нейромедиаторными функциями

3. аспарагиновая кислота необходима в синтезе азотистых оснований нуклеиновых кислот( аденина, гуанина, урацила, тимина, цитозина)

4. глутаминовая и аспарагиновая кислоты участвуют в обезвреживании аммиака

5. аминокислота метионин передает свою активную метильную группу для образования тимина., холина, адреналина.

6. в условиях углеводного голодания из аминокислот в организме человека синтезируется глюкоза.

Поэтому аминокислоты используются в качестве лекарственных препаратов:

глутаминовая, метионин, глицин, цистеин, триптофан.

Применение аминокислот и их производных в качестве

Лекарственных препаратов

( Для проверки усвоения темы рекомендуем ответить на вопросы, которые содержатся в этом разделе )

Аминалон (Aminalonum) 4- аминобутановая кислота( ГАМК)- белый кристаллической порошок с горьким вкусом. Легко растворим в воде, очень мало в спирте. Среда 5% водного раствора близкая к нейтральной( рН= 6, 5 -7 , 5)

Применение связано с высокой биологической активностью в качестве тормозного нейромедиатора и участием в метаболических процессах в мозге .

Применяют при сосудистых заболеваниях мозга, головными болями, сопровождающихся нарушением памяти, речи , после травм мозга и инсульта., при алкогольной болезни. У детей при нарушении нейро-психического развития, при детских церебральных параличах. Форма выпуска – таблетки.

Вопросы

1. Почему это соединение плохо растворимо в спирте, хотя 1-аминобутан и бутановая кислота, содержащие одинаковое с аминалоном число атомов углерода, хорошо растворимы в спирте ?

Цистеин ( Cysteinum) – 2-амино — 3- меркаптопропановая кислота

Белый кристаллический порошок, легко растворим в воде. Цистеин участвует во многих метаболических процессах в организме, НS – группы участвуют в стабилизации третичной структуры белка, образовании сульфогруппы — OSO3H , которая присутствует в полисахаридах ( например, антикоагулянте крови гепарине). Цистеин необходим для обмена веществ в хрусталике глаза, недостаток цистеина способствует развитию катаракты.

Цистеин применяют в виде 2% водного раствора для электрофореза, глазных ванночек, приготовления глазных капель. Выпускают порошок во флаконах из темного стекла, плотно закрытых, пробки заливают парафином. Растворы готовят непосредственно перед применением . Хранят в темном, защищенном от света месте.

Вопросы

1. С чем связана необходимость хранить цистеин в плотно закрытых флаконах, защищая от действия света? Какой химический процесс инициируется при несоблюдении правила хранения?

2. Связано ли условие приготовления раствора перед употреблением с изменениями, которые могут быть аналогичными ( вопрос 1) ?

Постарайтесь записать уравнения реакций.

Меркамин ( Mercaminum)-2- аминоэтантиол- 1

Оказывает профилактическое радиозащитное действие при остром лучевом поражении, в профилактических целях перед возможным облучении( космический полет), повышает устойчивость организма к действию радиации. Уменьшает возникновение свободных радикалов в тканях , защищает тиольные группы ферментов от окисления.

Применяют в виде солей: хлороводородной и с аскорбиновой кислотой. Вводят внутривенно 1-2 мл в виде 10% раствора.

Вопросы.

1. Какая аминокислота в результате декарбоксилирования образует меркамин ?

2. Какое химическое превращение происходит с меркамином в процессе радиопротекторного действия?

Постарайтесь написать уравнения реакций.

3. Напишите реакцию образования хлороводородной соли.

Цистамин – дисульфид меркамина Имеет аналогичные показания. Назначают реr оs( внутрь)

Вопрос.

1.Запишите структурную формулу цистамина

2. Может лиоказывать радиопротекторное действие сам цистамин или необходимо его превращение в иное химическое соединение?

Гистамин ( Histaminum )Выпускается в виде дигидрохлорида. Белый кристаллический порошок, легко растворим в воде, рН водного раствора 4,0 – 5,0.

В организме человека вырабатывается тучными клетками и выделяется в ответ на появление в организме чужеродных веществ- аллергенов. Свободный гистамин вызывает спазм гладкой мускулатуры( в том числе и бронхов), расширение капилляров, снижение артериального давления. Усиливает секрецию соляной кислоты в составе желудочного сока.Применениекак лекарственного средства ограничено . Используется в фармакологии, физиологии, биохимии для экспериментальных исследований.

Читайте так же:  Какие витамины в абрикосе

Вопросы.

  1. Напишите реакцию получения гистамина из соответствующей аминокислоты. Как она называется ?
  2. Объясните образование соли дихлорида гистамина. Укажите два основных центра в молекуле гистамина, сравните их основность.
  3. Запишите формулу цвиттер-иона той аминокислоты, из которой образуется гистамин. Укажите область значения рI

Приложение

Общий список аминокислот и сокращенные обозначения ( лат)

Алифатические аминокислоты моноаминомонокарбоновые

Ароматические аминокислоты моноаминокарбоновые

Гетероциклические ароматические аминокислоты моноаминомонокарбоновые

Моноаминодикарбоновые аминокислоты и их амиды

Оргинитин( не входит в состав белков)

Гидроксисодержащие алифатические аминокислоты

Серусодержащие алифатические аминокислоты

Гидрофобные аминокислоты :

Аланин, валин, лейцин, изолейцин, метионин, пролин, триптофан, фенилаланин.

Гидрофильные аминокислоты:

Аргинин, аспарагиновая кислота, аспарагин, гистидин, глутаминовая кислота, глутамин, лизин. серин, тирозин, треонин, фенилаланин.

L-Аминокислоты ОРГАНИЗМА

Незаменимые аминокислоты обозначены звездочкой*

Общая формула α-L-аминокислот в проекции Фишера

Алифатические аминокислоты

Биологическое значение аминокислот

1. Входят в состав пептидов и белков биологических объектов.

2. Являются предшественниками многих низкомолекулярных биологически активных веществ – гамма – аминомаслянной кислоты (ГАМК, биогенные амины).

Некоторые гормоны являются производными аминокислот.

3. Являются предшественниками азотистых оснований, входящих в состав нуклеиновых кислот, и в состав сложных липидов (холина, этаноамина).

4.Участвуют в биосинтезе медиаторов нервной системы (ацетилхолина, дофамина, серотонина и др).

4 Цветные реакции на белки

Присутствие белка в биологических объектах или растворах можно обнаружить с помощью цветных реакций, которые обусловлены наличием аминокислот в белке, их специфическими группами или пептидными группами.

Существуют универсальные цветные реакции, которые дают все белки (биуретовая и нингидриновая). Кроме того, имеются специфические реакции, которые обусловлены наличием определенных аминокислот в молекуле белка. На основании некоторых цветных реакций разработаны методы количественного определения белков и аминокислот, которые широко используются в биохимических анализах.

В данной работе студент должен не только провести универсальные и специфические реакции на белки, но и сделать вывод о питательной ценности исследованных белков, которая определяется содержанием незаменимых аминокислот.

Незаменимых (обязательных) аминокислот для человека восемь: валин (Вал), лейцин (Лей), изолейцин (Иле), треонин (Тре) , метионин (Мет), лизин (Лиз) , фенилаланин (Фен),триптофан (Трп). Две аминокислоты являются частично незаменимыми – это аргинин и гистидин. Они не синтезируются в организме детей. Эти аминокислоты, как и все другие, синтезируют микроорганизмы и зеленые растения, но не могут синтезироваться в организме животного и человека, т.к. нет аналогов соответствующих кетокислот, необходимых для их биосинтеза. Незаменимые аминокислоты должны быть обязательно введены в организм человека или животного с пищей. Если их будет в пище недостаточно, то нормальное развитие и жизнедеятельность организма нарушаются, т.к. не могут синтезироваться белки, содержащие их.

Отдельные пищевые белки могут быть биологически неполноценными по своему аминокислотному составу. Однако необходимо исследовать аминокислотный состав не отдельных белков, а всего их комплекса, содержащегося в пищевом продукте. Только при таком подходе могут быть получены правильные данные об аминокислотном составе, а следовательно, и о пищевой ценности продукта. Для питания большое значение имеет сбалансированность аминокислотного состава белков.

[3]

По содержанию в белке незаменимых аминокислот, определяемых химическими методами, вычисляют аминокислотный скор, которым характеризуют биологическую ценность белка. В продукте определяют содержание каждой незаменимой аминокислоты. Найденное количество вычисляют в процентах к содержанию той же аминокислоты в идеальном белке (куриного яйца, молока). Чаще всего, в качестве идеального белка применяют аминокислотную шкалу Комитета ФАО/ВОЗ (ФАО Продовольственная и сельскохозяйственная организация ООН – межправительственная организация, специализированное учреждение ООН. ВОЗ- Всемирная организация здравохранения).

Аминокислотный скор каждой незаменимой аминокислоты в идеальном белке (шкале ФАО/ВОЗ) принимают за 100%.

Расчет аминокислотного скора ведут по формуле:

АK = ¾¾¾¾ × 100, (2)

где АK – аминокислота;

В — содержание (мг) незаменимой аминокислоты в 1 г исследуемого белка;

С – содержание (мг) этой же незаменимой кислоты в 1 г идеального белка (шкале ФАО/ВОЗ).

По вычисленному скору определяют лимитирующую биологическую ценность изучаемого белка. Аминокислота с наименьшим скором является дефицитной в данном белке. Для растительного белка чаще всего дефицитным является лизин, триптофан, метионин и треонин. Белки животного происхождения мяса, молока, яиц биологически более ценные, т.к. их аминокислотный состав ближе к аминокислотному составу органов и тканей.

Дата добавления: 2015-09-13 ; просмотров: 18 ; Нарушение авторских прав

Биологическая роль аминокислот

Общая характеристика белков и аминокислот.

Строение, классификация и свойства аминокислот

Белки

Читайте также:
  1. IV. Значение библиографии. Виды и типы библиографических пособий.
  2. Администрация морского порта, ее значение и функции.
  3. Аминокислоты, пептиды и белки
  4. Антиблокировочные системы, назначение, типы и основные элементы
  5. БИОЛОГИЧЕСКОЕ
  6. Биологическое действие солнечной радиации
  7. Ввиду факта, что церемониальным людоедством занимались, физическое состояние Молодого Тамлэйн имеет зловещее значение.
  8. Взаимопревращения аминокислот
  9. Виды ремонта и назначение ремонтных работ.

– это высокомолекулярные азотсодержащие органические соеди-нения, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидными связями. Иными словами белки – это полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. Белки построены из сотен или тысяч аминокислотных остатков, соединенных пептидными связями. Разнообразие существующих в природе белков зависит от особенностей аминокислотного состава, количества аминокислотных остатков и порядка их сочетания.

Общая характеристика аминокислот

Всего в природе обнаружено около 300 аминокислот. По способности входить в состав белков аминокислоты бывают:

1) Протеиногенные (протеин – белок; генезис – дающий, рождающий). Количество белковых, или протеиногенных аминокислот, составляет относительно невелико: в живых организмах имеется 20 основных протеиногенных аминокислот. Помимо стандартных 20 аминокислот, в белках встречаются и модифицированные аминокислоты, которые являются производными обычных аминокислот.

Читайте так же:  В каких продуктах содержится глютамин

2) Непротеиногенные (в состав белков не входят); бывают α, β и γ.

· β-аланин (входит в состав витаминов В3);

· γ-аминомасляная кислота (участвует в передаче нервного импульса; участвует в цикле обезвреживания аммиака).

В виде очищенных препаратов белковые (протеиногенные) аминокислоты представляют собой белые кристаллические вещества: сладкие, горькие или не имеющие вкуса.

Все белковые аминокислоты являются α-аминокислотами с характерной общей структурной особенностью: наличием карбоксильной и аминной групп, связанных с атомом углерода в α-положении.

Помимо карбоксильной и аминогрупп, каждая аминокислота имеет радикал, который у разных аминокислот неодинаков по структуре, электрическому заряду и растворимости.

2. Классификация протеиногенных аминокислот

Существует несколько классификаций протеиногенных аминокислот, в основу которых положены разные критерии. Рассмотрим лишь некоторые из них:

1. Классификация по электрохимической природе радикала (R):

а) неполярные аминокислоты (их 8) – гидрофобные (нерастворимые в воде): аланин (ала); валин (вал); лейцин (лей); изолейцин (иле); пролин (про); фенилаланин (фен); триптофан (три); метионин (мет);

б) полярные аминокислоты (их 12) – растворяются в воде; в свою очередь они делятся на:

— незаряженные (их 7): глицин (гли); серин (сер); треонин (тре); цистеин (цис); тирозин (тир); аспарагин (асп); глутамин (глн);

— заряженные отрицательно (их 2): аспарагиновая кислота (асп); глутаминовая кислота (глу);

— заряженные положительно (их 3): лизин (лиз); гистидин (гис); аргинин (арг).

[1]

2. Классификация по способности синтезироваться в организме человека и животных:

а) незаменимые (не синтезируются в организме, поэтому должны поступать с пищей, их 8): валин, лейцин, изолейцин, триптофан, фенилаланин, метионин, треонин, лизин);

б) заменимые (синтезируются в организме) – их 12.

Биологическая роль аминокислот

Помимо того, что аминокислоты являются структурными блоками белков, они используются в живых организмах для синтеза разнообразных веществ. Разные аминокислоты (как протеиногенные, так и непротеиногенные) являются предшественниками пептидов, азотистых оснований, гормонов, витаминов, нейромедиаторов, алкалоидов и других важнейших соединений. Так, например, из триптофана синтезируются витамин РР (никотиновая кислота) и серотонин, из тирозина – такие важные гормоны, как адреналин, норадреналин, тироксин. Из аминокислоты валин образуется витамин В3 (пантотеновая кислота). Аминокислота пролин является соединением, защищающим живые клетки от многих стрессов (в том числе, окислительного).

4. Уровни организации белковых молекул

Существует 4 уровня организации белковых молекул:

Первичная структура белка представляет собой полипептидную цепь, состоящую из аминокислотных остатков, соединенных пептидными связями: кетоформа енольная форма

Пептидная связь характеризуется следующими свойствами:

1) атомы О и Н пептидной связи имеют трансориентацию;

2) четыре атома пептидной связи лежат в одной плоскости, т.е. для пептидной связи характерна компланарность;

3) пептидная связь в молекуле белка проявляет кето-енольную таутомеризацию;

4) длина C-N-связи, равная 0,13 нм, имеет промежуточное значение между длиной двойной ковалентной связи (0,12 нм) и одинарной ковалентной связи (0,15 нм), из чего следует, что вращение вокруг осиC-Nзатруднено;

5) пептидная связь прочнее обычной ковалентной, т.к. она является полуторной (из-за перераспределения электронной плотности).

Для каждого индивидуального белка последовательность аминокислот в полипептидной цепи является уникальной. Она определяется генетически и в свою очередь определяет более высокие уровни организации данного белка.

Аминокислотный остаток, находящийся на том конце цепи, где имеется свободная аминогруппа, называется аминоконцевым, или N-концевым, а остаток на другом конце, несущем свободную карбоксильную группу, -карбоксиконцевым, или С-концевым. Название полипептида начинается сN-конца.

Вторичная структура белка представляет собой способ укладки полипептидной цепи в упорядоченную форму за счет системы водородных связей. Полипептидная цепь самопроизвольно скручивается и приобретает более энергетически выгодную форму. Вторичная структура белков имеет две основные разновидности:

1) α–спираль(как правило, правозакрученная); стабилизируется между кислородом карбонильной группой и водородом аминогруппы.

Между Н и О образуется водородная связь. Она слабая, но поскольку этих связей много, то эта структура устойчивая. Каждая пептидная группа участвует в образовании 2-х водородных связей.

Гидрофильные радикалы Rоказываются наружу, а гидрофобные радикалыR 1 находятся внутри спирали (прячутся внутрь от растворителя).

2) β – складчатый слой. При образовании этой структуры несколько полипептидных цепей, не сворачиваясь в α-спираль, связываются межцепочечными водородными связями. Например, такой структурой обладают β-кератины (входят в состав шелка). β-складчатая структура возникает между смежными полипептидными цепями. Складчатые листы могут быть образованы параллельными (N-концы направлены в одну сторону) и антипараллельными полипептидными цепями (N-концы направлены в разные стороны).

При взаимодействии между собой вторичных структур может образовываться сверхвторичная структура (суперспираль). Например, суперспирализованная α-спираль встречается в фибриллярных белках.

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

Третичная структура белков представляет собой глобулу и характерна для глобулярных белков. На третичном уровне организации возникает активный центр и белок приобретает функциональную активность.

Связи, стабилизирующие третичную структуру:

1) дисульфидная (возникает между радикалами цистеина; эта связь прочная, но способна легко восстанавливаться);

2) ионная (образуется между заряженными радикалами аминокислот);

3) водородная (возникает между радикалами полярных аминокислот);

4) изопептидная (образуется между карбоксильной и аминогруппой радикала);

5) гидрофобное взаимодействие (между гидрофобными аминокислотами).

У глобулы полярные радикалы в гидратированном состоянии находятся снаружи, гидрофобные радикалы внутри.

В пределах глобулы часто выделяют домены – участки полипептидной цепи, которые самостоятельно от других участков той же цепи образуют структуру, во многом напоминающую глобулярный белок. В пределах одной полипептидной цепи может встречаться несколько доменов.

Читайте так же:  Левокарнитин и л карнитин разница

Четвертичная структура характерна только для олигомерных белков (олигомерные белки – белки, состоящие из нескольких полипептидных цепей).

Протомер – полипептидная цепь в составе олигомерного белка.

Четвертичная структура – характерный способ расположения протомеров олигомерного белка. Активный центр возникает при объединении протомеров.

К примеру, четвертичной структурой обладает гемоглобин – белок крови, содержащийся в эритроцитах (переносит кислород); его молекула имеет 2α- и 2 β-протомера.

Биологический смысл образования четвертичной структуры

1) Экономия биологического материала (ДНК, РНК).

2) Сведение к минимуму ошибок синтеза.

(пример: допустим, в белке 100 тыс. аминокислот; а вероятность ошибки – 1 аминокислота на 100 тыс. аминокислот, тогда весь белок будет неактивен).

3) Существование четвертичной структуры позволяет регулировать активность ферментов.

Ферменты–специфические белки, выполняющие функции катализаторов: А →В (допустим, что продукт реакции В накапливается). Тогда он связывается с ферментом и изменяет взаимодействие протомеров; в результате этого белок теряет функциональную активность и реакция прекращается.

Таким образом, молекулы белков характеризуются определенной конформацией – пространственной структурой молекулы.

Нативная конформация – структура молекулы, в которой молекула существует в организме и функционирует (эта структура наиболее энергетически выгодна и стабильна).

Поскольку все уровни организации белковой молекулы определяются последовательностью аминокислот на первичном уровне, то полипептидная цепь способна восстанавливать нативную конформацию.

Классификация белков

До сих пор не существует единой, строго научной классификации белков, с помощью которой можно было бы их систематизировать. Поэтому используется несколько разных классификаций.

По составубелки делят на:

· Простые – белки, состоящие только из аминокислот и при гидролизе распадающиеся соответственно только на аминокислоты. По характеру растворимости эти белки можно разделить на следующие группы:

1. Альбумины – белки, растворимые в воде. Альбумины легко высаливаются из водных растворов с помощью солей. Они широко распространены в органах и тканях животных и растений.

2. Глобулины – нерастворимы в чистой воде, но растворяются в слабых водных растворах различных солей. Обычно в качестве растворителя используют 10%-ный NaС1 или КCl. Глобулины встречаются как в животных, так и в растениях, однако особенно много их в белках семян бобовых.

3. Глютелины – белки растительного происхождения, растворимые в растворах щелочей, так как содержат большое количество дикарбоновых аминокислот (глутамат, аспартат). Глютелины содержатся в семенах злаков, у которых они (совместно с проламинами) составляют основную массу клейковины, а также в зеленых частях растений.

4. Проламины – белки растительного происхождения, растворимые в 50-70%-ном растворе этилового спирта. Содержат 20-25% глутамата и 10-15% пролина (отсюда название). Проламины встречаются исключительно в семенах злаков, у которых они (совместно с глютелинами) составляют основную массу клейковины.

· Сложные – кроме белковой части, содержат небелковую группу.

1. Липопротеины (в своем составе содержат липиды).

2. Металлопротеины (содержат металлы, к примеру, многие ферменты).

3. Нуклеопротеины (содержат нуклеотиды).

4. Гликопротеины (содержат углеводы).

Липо- и гликопротеиды входят в состав мембран клеток.

По конформациибелки делят на:

1. Фибриллярные – состоят из параллельно расположенных полипептидных цепей, которые образуют волокна–фибриллы. Очень прочные, нерастворимые в воде. Выполняют структурную функцию (соединение тканей животных). Примеры: коллаген (кости), α-кератины (волосы, ногти).

2. Глобулярные – имеют форму глобулы, растворимы в воде. Выполняют динамическую функцию (движение веществ). Примеры- ферменты, гормоны, антитела, транспортные белки.

3. Промежуточные белки – имеют форму фибриллы, но растворимы в воде. К примеру, миозин, фибриноген.

По количеству полипептидных цепей белки делят на:

1. Мономерные (состоят из одной полипептидной цепи).

2. Олигомерные (состоят из нескольких полипептидных цепей).

По пищевой ценности белки делят на:

1. Сбалансированные (полноценные); содержат все незаменимые кислоты в нужных человеку пропорциях. К ним относятся белки животного происхождения (мясо, рыба, молоко).

2. Несбалансированные; незаменимые аминокислоты отсутствуют, либо их очень мало. К ним относятся белки растительного происхождения (за исключением сои, амаранта).

По выполняемым функциям белки делят на:

1. Ферментативные (каталитически активные; только белки способны выполнять эту функцию).

2. Структурные (входят в состав клеточных мембран).

3. Строительные (например, коллаген, который входит в состав костного вещества; кератин, который входит в состав ногтей и волос).

4. Транспортные (транспортируют различные вещества, например, белок гемоглобин переносит кислород).

5. Защитные (например, такие белки, как антитела, обеспечивают защиту от инфекций).

6. Регуляторные (например, гормоны – регулируют обмен веществ).

7. Запасающие, или резервные (белки семян, яиц).

8. Сократительные (такие белки мышечных волокон как актин и миозин).


Кроме того, белки, а точнее, образующиеся при их гидролизе аминокислоты, при полном расщеплении способны давать некоторое количество энергии. Однако энергетическая функция не является основной для белков и аминокислот.

Медико биологическое значение аминокислот

Среди азотсодержащих органических веществ имеются соединения с двойственной функцией. Особенно важными из них являются аминокислоты.

В клетках и тканях живых организмов встречается около 300 различных аминокислот, но только 20 ( α-аминокислоты ) из них служат звеньями (мономерами), из которых построены пептиды и белки всех организмов (поэтому их называют белковыми аминокислотами). Последовательность расположения этих аминокислот в белках закодирована в последовательности нуклеотидов соответствующих генов. Остальные аминокислоты встречаются как в виде свободных молекул, так и в связанном виде. Многие из аминокислот встречаются лишь в определенных организмах, а есть и такие, которые обнаруживаются только в одном из великого множества описанных организмов. Большинство микроорганизмов и растения синтезируют необходимые им аминокислоты; животные и человек не способны к образованию так называемых незаменимых аминокислот, получаемых с пищей. Аминокислоты участвуют в обмене белков и углеводов, в образовании важных для организмов соединений (например, пуриновых и пиримидиновых оснований, являющихся неотъемлемой частью нуклеиновых кислот), входят в состав гормонов, витаминов, алкалоидов, пигментов, токсинов, антибиотиков и т. д.; некоторые аминокислоты служат посредниками при передаче нервных импульсов.

Читайте так же:  Ферменты состоят из аминокислот

Аминокислоты

— органические амфотерные соединения, в состав которых входят карбоксильные группы – СООН и аминогруппы -NH 2 .

Аминокислоты

можно рассматривать как карбоновые кислоты, в молекулах которых атом водорода в радикале замещен аминогруппой.

1. В зависимости от взаимного расположения амино- и карбоксильной групп аминокислоты подразделяют на α-, β-, γ-, δ-, ε- и т. д.

2. В зависимости от количества функциональных групп различают кислые, нейтральные и основные.

3. По характеру углеводородного радикала различают алифатические (жирные), ароматические, серосодержащие и гетероциклические аминокислоты. Приведенные выше аминокислоты относятся к жирному ряду.

Примером ароматической аминокислоты может служить пара -аминобензойная кислота:

Примером гетероциклической аминокислоты может служить триптофан – незаменимая α- аминокислота

По систематической номенклатуре названия аминокислот образуются из названий соответствующих кислот прибавлением приставки амино- и указанием места расположения аминогруппы по отношению к карбоксильной группе. Нумерация углеродной цепи с атома углерода карбоксильной группы.

Часто используется также другой способ построения названий аминокислот, согласно которому к тривиальному названию карбоновой кислоты добавляется приставка амино- с указанием положения аминогруппы буквой греческого алфавита.

Для α-аминокислот R-CH(NH2)COOH

, которые играют исключительно важную роль в процессах жизнедеятельности животных и растений, применяются тривиальные названия.

[2]

Медико биологическое значение аминокислот

Известно около 200 природных аминокислот, но только 20 из них играют важнейшую роль в жизни человека. Эти аминокислоты называют протеиногеннымистроящими белки.

Первые аминокислоты были открыты в начале XIX века.

В пищевых продуктах наиболее распространены 22 аминокислоты.

В составе белков найдено 20 различных α-аминокислот (одна из них – пролин, является не амино- , а иминокислотой), поэтому их называют белковыми аминокислотами.

Все другие аминокислоты существуют в свободном состоянии или в составе коротких пептидов, или комплексов с другими органическими веществами.

Многие из них найдены только в определенных организмах, а некоторые – только в одном каком-либо организме.

Большинство микроорганизмов и растения синтезируют необходимые им аминокислоты, животные и человек не способны к образованию так называемых незаменимых аминокислот, получаемых с пищей.

К заменимым относятся аминокислоты, присутствие которых в пище не обязательно для нормального развития организма. В случае их недостаточности они могут синтезироваться из других аминокислот или из небелковых компонентов. Аминокислоты валин, лейцин, изолейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан и фенилаланин являются незаменимыми почти для всех видов животных.

Аминокислоты являются наиболее важной составной частью организма. Аминокислоты – строительные блоки, из которых строятся белковые структуры, мышечные волокна. Организм использует их для собственного роста, восстановления, укрепления и выработки различных гормонов, антител и ферментов.

Они содержатся в ядре, протоплазме и стенках клеток, где выполняют разнообразные функции жизнедеятельности.

Аминокислоты участвуют в обмене белков и углеводов, в образовании важных для организмов соединений (например, пуриновых и пиримидиновых оснований, являющихся неотъемлемой частью нуклеиновых кислот), входят в состав гормонов, витаминов, алкалоидов, пигментов, токсинов, антибиотиков и т. д.

Некоторые аминокислоты служат посредниками при передаче нервных импульсов.

С нарушением обмена аминокислот связан ряд наследственных и приобретенных заболеваний, сопровождающихся серьезными проблемами в развитии организма.

Главными продуктами разложения аминокислот являются аммиак, мочевина и мочевая кислота. Восполнение потерь аминокислот происходит в основном в результате расщепления белков.

Аминокислоты обеспечивают:

— основные метаболические процессы: синтез и утилизация витаминов, липотропное (жиромобилизующее) действие, гликолиз и гликонеогенез;

— процессы детоксикации организма, в том числе при токсикозе беременных; — формирование иммунной системы организма;

— энергетические потребности клеток и, прежде всего, мозга, участвуют в образовании нейромедиаторов, обладают антидепрессантной активностью, улучшают память;

— метаболизм углеводов, участвуют в образовании и накоплении гликогена в мышцах и печени, обеспечивают наращивание мышечной массы, cнижают утомляемость, улучшают работоспособность;

— стимулируют работу гипофиза, увеличивают выработку гормона роста, гормонов щитовидной железы, надпочечников;

— участвуют в образовании коллагена и эластина, способствуют восстановлению кожи и костной ткани, а также заживлению ран;

— принимают участие в кроветворении, и, прежде всего, в выработке гемоглобина.

Интересно знать

Во время беременности повышается потребность женского организма в триптофане и лизине, у грудных детей – в триптофане и изолейцине.

Особенно увеличивается потребность организма в незаменимых аминокислотах после больших потерь крови, ожогов, а также вовремя других процессов, сопровождаемых регенерацией тканей.

Для птиц незаменимой аминокислотой является глицин.

У жвачных животных биосинтез всех незаменимых аминокислот производится микроорганизмами кишечного тракта.

Для человека высокую «биологическую ценность» имеют лишь немногие животные белки, такие, как белок куриного яйца или белок материнского молока. Они содержат незаменимые аминокислоты не только в достаточном количестве, но и в необходимом для человека соотношении.

Читайте так же:  Рейтинг витаминов для волос

Низкая ценность многочисленных растительных белков связана с небольшим содержанием в них отдельных незаменимых аминокислот (главным образом лизина и метионина). В белке соевой муки мало метионина, в кукурузе – лизина и триптофана.

Признаки недостаточности аминокислот в организме

При недостаточном количестве аминокислотных соединений в организме формируется дисбаланс белкового обмена, в результате которого недостающие элементы «извлекаются» из соединительной ткани, мышц, крови и печени.

В первую очередь высвобожденные белки используются для питания мозга и обеспечения работы сердечно-сосудистой системы.

Расходуя собственные аминокислоты и не получая их с пищей, организм начинает слабеть и истощаться, это приводит к сонливости, выпадению волос, анемии, потере аппетита, ухудшению состояния кожи, задержке роста и умственному развитию.

Биологическое значение аминокислот

1. Входят в состав белков организма человека.

2. Входят в состав пептидов организма человека.

3. Из аминокислот образованы в организме многие низкомолекулярные биологически активные вещества: ГАМК, биогенные амины и др.

4. Часть гормонов в организме — производные ами­нокислот (гормоны щитовидной железы, адреналин).

5. Предшественники азотистых оснований, входящих в состав нуклеиновых кислот.

6. Предшественники порфиринов, идущих на биосин­тез гема (для гемоглобина и миоглобина).

7. Предшественники азотистых оснований, входящих в состав сложных липидов (холина, этаноламина).

8. Участвуют в биосинтезе медиаторов в нервной си­стеме (ацетилхолин, дофамин, серотонин, норадреналин и др.).

Пептиды — органические молекулы, в состав кото­рых входит несколько остатков аминокислот, связанных пептидной связью. В зависимости от количества остатков аминокислот и молекулярной массы различают:

Ø Низкомолекулярные пептиды, содержащие в своем составе от двух до десяти остатков аминокислот. На­пример, ди-, три-, тетра-, пентапептиды и т.д.

Ø Пептиды со средней молекулярной массой — от 500 до 5000 Д, так называемые «средние молекулы».

Ø Высокомолекулярные пептиды с молекулярной мас­сой от 5000 до 16000 Д.

Биологическое значение пептидов. Пептиды облада­ют значительной биологической активностью, являясь ре­гуляторами ряда процессов жизнедеятельности. В зави­симости от характера действия и происхождения пепти­ды делят на несколько групп:

· Пептиды-гормоны: например, вазопрессин, окситоцин, люкагон, кальцитонин, рилизинг-факторы и др-;

· Пептиды, участвующие в регуляции пищеварения: гастрин, секретин, панкреатический полипептид (ПП), вазоактивный интестинальный полипептид (ВИП)и др.;

· Пептиды крови: глутатион, ангиотензин, брадикинин, каллидин и др.;

· Нейропептиды: пептиды памяти, пептиды сна, эндорфины, энкефалины и др.;

· Пептиды, участвующие в сокращении мышц: ансерин, карнозин;

· Пептиды «средние молекулы» — внутренние эндотоксины, образующиеся в организме в результате раз­личных патологических процессов, обусловливающих тяжесть протекания заболевания.

Белки – это самый многочисленный класс присутствующих в клетках макромолекул: они составляют свыше половины сухого веса клеток. Белки представляют собой очень длинные полипептидные цепи, содержащие от 50 до 1000 и более аминокислотных остатков, соединенных друг с другом пептидными связями.

Из клеток, тканей, органов животных, растений, микроорганизмов выделено много белков разнообразных по строению и физико-химическим свойствам. В настоящее время обширный класс белков делят на две большие группы: простые белки (протеины) и сложные белки (протеиды). Простыми называют белки, которые при гидролизе распадаются только на аминокислоты. К простым белкам относятся: альбумины, глобулины, гистоны, протамины и др.

Сложные белки, в отличие от простых белков, молекулы которых состоят из одной или нескольких полипептидных цепей, содержат добавочную группу небелковой природы. Эту группу называют простетической группой. В зависимости от природы простетической группы (нуклеиновые кислоты, липиды, углеводы, окрашенные соединения и др.) сложные белки разделяют на следующие группы: нуклеопротеиды, липопротеиды, гликопротеиды, хромопротеиды и др.

Белки — полимеры 20 природных аминокислот со специфической структурой. Первичная структура — последовательность амино­кислотных остатков в полипептидной цепи, образуется за счет пептидных связей, возникающих за счет a-кар­боксильной группы одной аминокислоты и a-амино­группы последующей аминокислоты.

Вторичная структура — способ укладки полипеп­тидной цепи в альфа-спираль или b-структуру за счет менее прочных водородных связей.

Третичная структура — пространственная укладка a-спирали или полипептидной цепи в определенную конформацию за счет четырех видов связей: водородных, ионных (солеобразующих), дисульфидных, гидрофобных (сил Вандер-Ваальса). Третичная структура — субъединица.

Четвертичная структура — «комплекс субъединиц, способных к диссоциации» (Джон Бернал), или объеди­нение в определенном порядке двух и большего количе­ства субъединиц в молекулу олигомерного белка. Например, молекула гемоглобина состоит из четы­рех субъединиц (по 17000 Д каждая).

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

Не нашли, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Источники


  1. Нагорный, В. Э. Гимнастика для мозга / В.Э. Нагорный. — М.: Советская Россия, 1972. — 128 c.

  2. Ахманов, М. С. Диабет. Все, что вы должны знать (+ DVD-ROM) / М.С. Ахманов. — М.: Вектор, 2010. — 352 c.

  3. Лысов, П.К. Анатомия (с основами спортивной морфологии). Учебник. В 2-х томах. Том 1 / П.К. Лысов. — М.: Академия (Academia), 2010. — 935 c.
  4. Асфандиярова, Наиля Гетерогенность сахарного диабета 2 типа / Наиля Асфандиярова. — М.: LAP Lambert Academic Publishing, 2013. — 164 c.
Медико биологическое значение аминокислот
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here