Молекулы белков состоят из аминокислот

Сегодня предлагаем ознакомится со статьей на тему: молекулы белков состоят из аминокислот с профессиональным описанием и объяснением.

Содержание

2. 3. Химический состав белков.

Белки являются сложными органическими соединениями, состоящими из аминокислот. Химический анализ показал, что белки состоят из следующих элементов:

В составе отдельных белков обнаружены также фосфор, йод, железо, медь и др. макро- и микровещества.

Содержание основных химических элементов может различаться в отдельных белках, исключение составляет азот, среднее количество которого характеризуется наибольшим постоянством и составляет 16 %. В связи с этим существует способ определения количества белка по входящему в его состав азоту. Зная, что 6,25 грамм белка содержит 1 грамм азота, можно найти количество белка, умножив найденное количество азота на коэффициент 6,25.

2. 4. Аминокислоты.

Аминокислоты – карбоновые кислоты альфа-углеродный атом водорода которых замещен на аминогруппу. Белки состоят из аминокислот. В настоящее время известно более 200 различных аминокислот. В организме человека их около 60, а в состав белков входят только 20 аминокислот, которые называют природными или протеиногенными. 19 из них являются альфа-аминокислотами, это означает, что аминогруппа присоединена к альфа-углеродному атому карбоновой кислоты. Общая формула этих аминокислот выглядит следующим образом.

H2N CH COOH

Только аминокислота пролин не соответствует этой формуле, её относят к иминокислотам.

Химические названия аминокислот, для краткости сокращают, например, глутаминовая кислота ГЛУ, серин СЕР и т.д. для записи первичной структуры белков в последнее время стали пользоваться только однобуквенными символами.

Во всех аминокислотах есть общие группировки: -СН2, -NН2, -СООН, они придают общие химические свойства белкам, и радикалы, химическая природа которых разнообразна. Именно они определяют структурные и функциональные особенности аминокислот.

Классификации аминокислот основана на их физико-химических свойствах.

По строению радикалов:

Циклические — гомоциклические ФЕН, ТИР, гетероциклические ТРИ, ГИС.

Ациклические – моноаминомонокарбоновые ГЛИ, АЛА, СЕР, ЦИС, ТРЕ, МЕТ, ВАЛ, ЛЕЙ, ИЛЕЙ,НЛЕЙ, моноаминодикарбоновые АСП, ГЛУ, диаминомонокарбоновые ЛИЗ, АРГ.

По образованию в организме:

Заменимые – могут синтезироваться в организме из веществ белковой и небелковой природы.

Незаменимые – не могут синтезироваться в организме, поэтому должны поступать только с пищей – все циклические аминокислоты, ТРЕ, ВАЛ, ЛЕЙ, ИЛЕЙ.

Биологическое значение аминокислот:

Входят в состав белков организма человека.

Входят в состав пептидов организма человека.

Из аминокислот образованы в организме многие низкомолекулярные биологически активные вещества: ГАМК, биогенные амины и т.д.

Часть гормонов в организме – производные аминокислот (гормоны щитовидной железы, адреналин).

Предшественники азотистых оснований, входящих в состав нуклеиновых кислот.

Предшественники порфиринов, идущих на биосинтез гема для гемоглобина и миоглобина.

[3]

Предшественники азотистых оснований, входящих в состав сложных липидов (холина, этаноламина).

Участвуют в биосинтезе медиаторов в нервной системе (ацетилхолин, дофамин, серотонин, норадреналин и др.).

Хорошо растворимы в воде.

В водном растворе существуют в виде равновесной смеси биполярного иона, катионной и анионной форм молекулы. Равновесие зависит от рН среды.

N

H3—CH—COOH NH3—CH—COO NH2—CH—COO

Катионная форма Биполярный ион Анионная форма

Щелочная среда рН Кислая среда

Способны двигаться в электрическом поле, что используется для разделения аминокислот с помощью электрофореза.

Проявляют амфотерные свойства.

Могут играть роль буферной системы, т.к. могут реагировать как слабое основание и слабая кислота.

Химическое строение белков

Молекулы белков состоят из остатков аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью.

Пептидная связь возникает при образовании белков в результате взаимодействия аминогруппы (—NH2) одной аминокислоты с карбоксильной группой (—СООН) другой аминокислоты.

Из двух аминокислот образуется дипептид (цепочка из двух аминокислот) и молекула воды.

Десятки, сотни и тысячи молекул аминокислот, соединяясь друг с другом, образуют гигантские молекулы белков.

В молекулах белков многократно повторяются группы атомов -СО-NH-; их называютамидными, или в химии белков пептидными группами. Соответственно белки относят к природным высокомолекулярным полиамидам или полипептидам.

Общее число встречающихся в природе аминокислот достигает 300, однако некоторые из них достаточно редки.

Среди аминокислот выделяется группа из 20 наиболее важных. Они встречаются во всех белках и получили название альфа-аминокислот.

Всё многообразие белков в большинстве случаев образовано этими двадцатью альфа-аминокислотами. При этом для каждого белка строго специфичной является последовательность, в которой остатки входящих в его состав аминокислот соединяются друг с другом. Аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом организма.

[1]

Белки и пептиды

Читайте так же:  Креатин моногидрат срок годности

И белки, и пептиды – это соединения, построенные из остатков аминокислот. Различия между ними колличественные.

Условно считают, что:

· пептиды содержат в молекуле до 100 аминокислотных остатков
(что соответствует молекулярной массе до 10 000), а

· белки – свыше 100 аминокислотных остатков
(молекулярная масса от 10 000 до нескольких миллионов).

В свою очередь в группе пептидов принято различать:

· олигопептиды (низкомолекулярные пептиды),
содержащие в цепи не более 10 аминокислотных остатков, и

· полипептиды, в состав цепи которых входит до 100 аминокислотных остатков.

Для макромолекул с числом аминокислотных остатков, приближающимся или немного превышающим 100, понятия полипептидов и белков практически не разграничиваются и часто являются синонимами.

Структура белков. Уровни организации.

Молекула белка это чрезвычайно сложное образование. Свойства белка зависят не только от химического состава его молекул, но и от других факторов. Например, от пространственной структуры молекулы, от связей между атомами, входящих в молекулу.

Выделяют четыре уровня структурной организации молекулы белка.

Первичная структура

Первичная структура представляет собой последовательность расположения остатков аминокислот в полипептидных цепях.

Последовательность остатков аминокислот в цепи является наиболее важной характеристикой белка. Именно она определяет основные его свойства.

Белок каждого человека имеет свою уникальную первичную структуру, связанную с генетическим кодом.

Вторичная структура.

Вторичная структура связана с пространственной ориентацией полипептидных цепей.

Её основные виды:

· бетта-структура (имеет вид складчатого листа).

Вторичная структура закрепляется, как правило, водородными связями между атомами водорода и кислорода пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена.

Водородные связи как бы сшивают спираль, удерживая полипептидную цепь в закрученном состоянии.

Третичная структура

Третичная структура отражает пространственную форму вторичной структуры.

Например, вторичная структура в форме спирали, в свою очередь, может иметь шаровидную или яйцевидную форму.

Третичная структура стабилизируется не только водородными связями, но и другими видами взаимодействия, например ионным, гидрофобным, а также дисульфидными связями.

Четвертичная структура

Первые три уровня характерны для структурной организации всех белковых молекул.

Четвёртый уровень встречается при образовании белковых комплексов, состоящих из нескольких полипептидных цепей.

Дата добавления: 2016-12-03 ; просмотров: 3452 | Нарушение авторских прав

Молекулы белков состоят из аминокислот

Выберите осо­бен­но­сти стро­е­ния мо­ле­кул белков.

1) со­сто­ят из жир­ных кислот

2) со­сто­ят из аминокислот

3) мо­но­ме­ры мо­ле­ку­лы удер­жи­ва­ют­ся пеп­тид­ны­ми связями

4) со­сто­ят из оди­на­ко­вых по стро­е­нию мономеров

5) пред­став­ля­ют собой мно­го­атом­ные спирты

6) чет­вер­тич­ная струк­ту­ра мо­ле­кул со­сто­ит из не­сколь­ких глобул

Под цифрами 2, 3, 6 — осо­бен­но­сти стро­е­ния мо­ле­кул бел­ков; под цифрами 1, 5 — осо­бен­но­сти стро­е­ния мо­ле­кул липидов; 4 — углеводов.

Молекулы белков состоят из аминокислот

Выберите осо­бен­но­сти стро­е­ния мо­ле­кул белков.

1) со­сто­ят из жир­ных кислот

2) со­сто­ят из аминокислот

3) мо­но­ме­ры мо­ле­ку­лы удер­жи­ва­ют­ся пеп­тид­ны­ми связями

4) со­сто­ят из оди­на­ко­вых по стро­е­нию мономеров

5) пред­став­ля­ют собой мно­го­атом­ные спирты

6) чет­вер­тич­ная струк­ту­ра мо­ле­кул со­сто­ит из не­сколь­ких глобул

Под цифрами 2, 3, 6 — осо­бен­но­сти стро­е­ния мо­ле­кул бел­ков; под цифрами 1, 5 — осо­бен­но­сти стро­е­ния мо­ле­кул липидов; 4 — углеводов.

Молекулы белков состоят из аминокислот

Установите соответствие между признаком и видом органического вещества, для которого он характерен. Для этого к каждому элементу первого столбца подберите позицию из второго столбца. Впишите в таблицу цифры выбранных ответов.

              ПРИЗНАК          ВИД ОРГАНИЧЕСКОГО ВЕЩЕСТВА
A) состоят из остатков молекул аминокислот 1) белки
Б) выполняют роль биологических катализаторов     2) углеводы В) являются обязательными веществами плазматической мембраны Г) являются главными источниками энергии Д) входят в состав клеточной стенки растений и грибов

Запишите в ответ цифры, рас­по­ло­жив их в порядке, со­от­вет­ству­ю­щем буквам:

А Б В Г Д

Белки: мономером являются аминокислоты; одна из функций — каталитическая; плазматическая мембрана состоит из молекул белков и фосфолипидов.

Углеводы: являются основным источником энергии (при окислении 1 г углеводов выделяется 17,6 кДж энергии. У животных в клетках печени откладывается гликоген. В мышцах, так же как и в печени, синтезируется гликоген. Распад гликогена является одним из источников энергии мышечного сокращения), клеточная стенка растений — целлюлозная, грибов — хитиновая.

Найдите в тексте ошибочные высказывания и исправьте их. Молекулы белков состоят из остатков аминокислот. Замена одного аминокислотного звена другим в белковой молекуле не изменяет её свойств. Белки, в которых больше аминокислот с гидрофобными радикалами, принимают в воде форму глобулы. Фибриллярные белки нерастворимы, потому что в них больше доля аминокислот с гидрофобными радикалами. При обратимой денатурации белков нарушаются третичная и четвертичная структуры, а при необратимой-первичная

При обратимой денатурации белков нарушаются третичная и четвертичная структуры, а при необратимой-первичная.

В этом предложении нарушается 1, а необратима 3 и 4! Удачи)

Помогите пожалуйста! Найдите в тексте ошибочные высказывания и исправьте их.
Молекулы белков состоят из остатков аминокислот. Замена одного аминокислотного звена другим в белковой молекуле не изменяет её свойств. Белки, в которых больше аминокислот с гидрофобными радикалами, принимают в воде форму глобулы. Фибриллярные белки нерастворимы, потому что в них больше доля аминокислот с гидрофобными радикалами. При обратимой денатурации белков нарушаются третичная и четвертичная структуры, а при необратимой-первичная.

Проверено экспертом

1. Замена одного аминокислотного звена другим в белковой молекуле не изменяет её свойств.

Нет. Замена одной аминокислоты может привести к изменению свойств белка. Напримет, замена одной аминокислоты в гемоглобине приводит к изменению его свойств и возникновению заболевания серповидная анемия.

Читайте так же:  Аргинин на курсе стероидов

2. Белки, в которых больше аминокислот с гидрофобными радикалами, принимают в воде форму глобулы.

Нет. Глобулярные белки растворимы в воде, это значит, что доля гидрофильных аминокислот в них больше, чем гидрофобных.

3. При обратимой денатурации белков нарушаются третичная и четвертичная структуры, а при необратимой-первичная.

При обратимой денатупации нарушается и вторичная структура.

Какую роль играют белки в клетке и организме?

Белки, или протеины (от греч. protos — первый, важнейший), входят в состав всех клеток. Их содержание в организме животных составляет более половины сухой массы. Клетки различных типов содержат тысячи разных белков. В чем проявляется такое многообразие белков? Благодаря чему белки выполняют различные функции в организме? Ответы на эти вопросы дают знания об особенностях строения молекул белков.

Молекулы белков состоят из молекул аминокислот

Молекулы белков очень крупные. Они, как и молекулы полисахаридов, состоят из более мелких молекул аминокислот.

Цепь, состоящую из большого числа соединенных друг с другом аминокислотных остатков, называют полипептидной. В состав полипептидной цепи входят десятки и сотни аминокислотных остатков. Следовательно, молекулы белков различаются не только составом аминокислот, их числом и последовательностью, но и длиной полипептидной цепи. Одни белки содержат одну полипептидную цепь, а другие — несколько. Белки, которые состоят только из аминокислот, называют простыми.

Сложные белки могут содержать не только аминокислоты, но и липиды, углеводы, ионы железа, серы, магния и др. Например, в состав белка гемоглобина входят ионы железа, клеточных мембран — гликопротеин — белок, ковалентно связанный с углеводами. Ученые расшифровывают структуру отдельных белков, чтобы научиться создавать их искусственно и использовать в медицине, сельском хозяйстве, пищевой промышленности.

Число аминокислот, их разнообразие, последовательность соединения в молекулах белков определяют видовую специфичность отдельной особи. В состав клеток организмов разных видов входят различные белки. Это создает большие проблемы при пересадке органов у человека.

Все аминокислоты — бесцветные кристаллические вещества. Они растворимы в воде, многие имеют сладкий вкус. Важное свойство аминокислот — их амфотерность, то есть возможность проявлять как кислотные, так и основные свойства. Эта двойственность вещества связана с тем, что все аминокислоты содержат карбоксильную группу (-СООН) и аминогруппу (-NH2). Карб 1000 оксильная группа придает аминокислоте кислотные свойства, а аминогруппа — основные.

Но аминокислоты имеют и различия. Главное различие состоит в строении боковых цепей — радикалов, которые обозначаются буквой R-.

Остатки аминокислот соединяются между собой в молекулу белка посредством прочной ковалентной пептидной связи. Она возникает между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой аминокислоты. При этом отщепляется молекула воды. Последовательное расположение в полипептидной цепи аминокислотных остатков, соединенных пептидными связями, определяет первичную структуру молекулы белка.

Полипептидные цепи белка имеют вид спирали, называемый вторичной структурой белковой молекулы. Она удерживается при помощи водородных связей, которые возникают между NH-группами и СО-группами, расположенными на соседних витках. Множество слабых водородных связей как бы прошивают спираль молекул белка, способствуя образованию прочной структуры.

Спираль благодаря наличию многочисленных и разнообразных связей между радикалами аминокислот (ковалентных, водородных и ионных) принимает более сложную конфигурацию, образуя клубки — третичную структуру белка. Некоторые белки, например гемоглобин, состоят из нескольких клубков, которые имеют различную первичную структуру.

Взаимное расположение в пространстве нескольких одинаковых или разных полипептидных клубков, составляющих одну белковую молекулу, образует четвертичную структуру.

Однако молекулы белков способны в разных условиях менять свою конфигурацию. Под действием нагревания, некоторых химических веществ, облучения и других факторов нарушается естественная структура молекул белков. Это явление называют денатурацией. Денатурацию белка мы можем наблюдать при варке яиц. При этом белок мутнеет, становится непрозрачным и упругим (рис. 6, Б). Денатурация бывает частичной и полной. При частичной денатурации первичная структура белковой молекулы сохраняется. При устранении фактора, вызывающего частичную денатурацию, молекула белка вновь принимает естественную форму.

При полной денатурации первичная структура разрушается и белковая молекула не может вернуться в исходное состояние.

В паутинных железах паука белок жидкий. Паук выделяет капельку секрета, прикрепляет его к опоре, а затем слегка натягивает нить. В результате перестройки четвертичной структуры молекулы белок становится нерастворимым и эластичным. Так за счет денатурации белков образуется паутина.

Биологическая активность белков, их свойства и функции зависят от структуры белковой молекулы, ее конфигурации, способности к обратимой денатурации.

Функции белков в клетке

Главная функция белков — каталитическая. Белки-катализаторы ускоряют химические реакции в клетке. Регуляторную функцию выполняют гормоны. Например, белок инсулин регулирует содержание сахара в крови. При недостатке инсулина у человека развивается болезнь — сахарный диабет.

Белки, как и углеводы, выполняют в клетке структурную функцию. Молекулы белков входят в состав всех клеточных мембран. Молекулы белка коллагена составляют основу хря 1000 щей и сухожилий. Из белка состоят волосы, шерсть, ногти, рога, копыта, чешуя, перья, паутина.

Двигательную функцию выполняют белки актин и миозин, способные вызывать сокращение мышечных волокон, а также белки, входящие в состав ресничек, жгутиков одноклеточных и специализированных клеток, например сперматозоидов многоклеточных организмов.

Специальные белки выполняют защитную функцию. Антитела, образующиеся у позвоночных,- это белки, которые обезвреживают проникающие в организм чужеродные вещества. Белок фибриноген участвует в свертывании крови.
Белки выполняют также транспортную функцию. Например, белок крови гемоглобин, который входит в состав эритроцитов, образует в легких непрочные соединения с кислородом и доставляет его ко всем клеткам организма.

Некоторые белки выполняют запасающую функцию, накапливаясь, например, в семенах растений.

[2]

При недостатке полисахаридов и липидов белки могут выполнять энергетическую функцию. При окислении молекул белков в клетке освобождается энергия примерно в таком же количестве, как и при окислении углеводов.

Читайте так же:  Глютамин спортивное питание какое лучше

Если вы нашли ошибку, пожалуйста, выделите фрагмент текста и нажмите Ctrl+Enter.

Аминокислотный состав белков

Белки, их структура и биологические функции. Ферменты.

Все химические вещества делят на две группы: органические и неорганические.

Неорганические вещества: вода, минеральные соли и кислоты.

Органические вещества –

это соединения углерода, которые возникли в живых организмах или являются продуктами их жизнедеятельности.

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

Органические вещества составляют в среднем 20-30% массы клетки живых организмов.

Органические вещества: белки, липиды, углеводы и нуклеиновые кислоты.

Молекулы этих веществ имеют очень большую молекулярную массу, состав их молекул входят тысячи, десятки тысяч или даже миллионы атомов, поэтому их называют макромолекулами (биополимерами).

Биополимеры состоят из одинаковых или схожих звеньев – мономеров,которые последовательно связаны между собой ковалентной связью.

Если обозначить тип мономера определенной буквой, например А, то полимер можно изобразить в виде очень длинного сочетания мономерных звеньев: А—А—А—А—. —А. Если соединить два типа мономеров А и Б, можно получить очень большой набор разнообразных полимеров, например Б Б А Б Б А Б Б А Б Б. Т.об. мономеры служат строительным материалом для полимеров.

Мономеры белков — аминокислоты,
нуклеиновых кислот — нуклеотиды,
сложных углеводов — моносахариды.

Большинство липидов образуются из глицерина и жирных кислот, но их будет рассмотрен отдельно. Помимо образования макромолекул малые биологические молекулы выполняют и различные специальные функции.

Ряд органических веществ относится к биологически активным веществам: гормоны, пигменты, витамины и т.д.Они влияют на процессы обмена веществ и преобразование энергии, осуществляют гормональную регуляцию процессов жизнедеятельности организма.

Среди органических веществ белки занимают первое место, как по количеству, так и по значению. У животных на них приходится около 50% сухой массы клетки.

Белки – это высокомолекулярные азотосодержащие биополимеры, мономерами которых являются остатки аминокислот.

Название «белки» происходит от способности многих из них при нагревании становится белыми.

Белки обладают большой молекулярной массой: яичный альбумин — 36 000, гемоглобин — 152 000, миозин — 500 000. Для сравнения: молекулярная масса спирта — 46, уксусной кислоты — 60, бензола — 78.

Если белки состоят только из аминокислот, их называют простыми (протеины).

Если белки содержат помимо аминокислот еще и небелковый компонент, их называют сложными (протеиды). Небелковый компонент может быть углеводом (гликопротеиды), липидами (липопротеиды), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеиды).

Аминокислотный состав белков

Чем выше уровень организации живых существ, тем разнообразнее состав белков. В организме человека встречается около 5 млн типов белков. Но несмотря на такое разнообразие, обычно белки построены всего из 20 различных аминокислот, а огромное разнообразие белков обеспечивается различными комбинациями этих аминокислот.

Мономерами белков являются α-аминокислоты.

Все аминокислоты содержат:

1) карбоксильную группу (–СООН) – обеспечивает кислотные свойства,

2) аминогруппу (–NH2) – обеспечивает основные свойства,

3) радикал или R-группу (остальная часть молекулы). У разных аминокислот радикалы отличаются.

Строение радикала у разных видов аминокислот — различное. В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают: нейтральные аминокислоты, имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу; основные аминокислоты, имеющие более одной аминогруппы; кислые аминокислоты, имеющие более одной карбоксильной группы.

Аминокислоты являются амфотерными соединениями, так как в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований. В водных растворах аминокислоты существуют в разных ионных формах.

В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме человека и других животных, различают:

заменимые аминокислоты — могут синтезироваться;

незаменимые аминокислоты— не могут синтезироваться.

Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей. Незаменимые аминокислоты, которые не синтезируются человеческим организмом.

Для разных видов животных и людей разного возраста набор незаменимых аминокислот неодинаковый, например аргинин и гистидин заменимы для взрослых и незаменимы для детей.

Белки, которые содержат все незаменимые аминокислоты, называют полноценными. Неполноценные белки – белки, в состав которых не входят некоторые незаменимые кислоты.

Недостаток незаменимых аминокислот вызывает такие проблемы, как:

· нарушение обмена веществ (организм начинает потреблять аминокислоты из белков соединительной ткани, мышц, крови и печени, ведь поддерживать нормальную работу сердца и мозга – наиболее важных органов, в итоге — истощение),

· в детском возрасте – задержка роста и развития,

· потерю массы тела,

· снижение иммунитета и депрессии.

· При занятиях спортом недостаток незаменимых аминокислот резко увеличивает риск травм и снижает спортивные результаты.

Незаменимые кислоты содержатся в следующих продуктах:

· Валин – в зерновых, грибах, мясе, молочных продуктах, сое, арахисе.

· Изолейцин – в орехах кешью и миндале, курином мясе и яйцах, рыбе, печени, мясе, ржи, чечевице, сое и в большинстве семян.

Читайте так же:  Л карнитин для похудения мужчинам

· Лейцин – в мясе и рыбе, орехах, чечевице, буром рисе и также в большинстве семян.

· Лизин – в рыбе, мясе, молоке и молочных продуктах, пшенице и орехах.

· Метионин – в молоке, рыбе, яйцах, мясе, бобовых.

· Треонин – в яйцах и молочных продуктах.

· Триптофан – в мясе, бананах, финиках, кунжуте, арахисе, овсе.

· Фенилаланин – в говядине, курице, рыбе, яйцах, сое, молоке и твороге.

Норма потребления белка в сутки составляет 1,5 г на 1 кг веса. При больших физических нагрузках норма возрастает. До недавнего времени считалось, что норма потребления белка — 150 г ежедневно, сегодня официально признанная норма — 30-45 г.

• Что происходит с мясом, если поместить его в теплую влажную среду?

Оно начинает гнить. В организме человека точно также накапливаются продукты гниения, которые необходимо нейтрализовать. С помощью специальных реакций.

Потребление избыточного количества белка вызывает интоксикацию организма — отравление продуктами распада белков. Существует легенда, что в древнем Китае применялся вид казни, когда преступника кормили исключительно вареным мясом. Через пару месяцев почки прекращали справляться с выведением продуктов белкового распада, вследствие чего наступало отравление организма.

Вегетарианцы –не едят мяса.

Веганы– строгие вегетарианцы, они не приемлют насилия над животными. Не едят мясо, рыбу, молоко, масло, сыр, яйца, не используют кожу, шерсть и мех.

Растения синтезируют все виды аминокислот. Чтобы получить полный набор незаменимых аминокислот из растительных продуктов, желательно сочетать злаки, бобовые, орехи, овощи и фрукты.

Строение белков

Остатки аминокислот в составе белков соединяются между собой пептидной связью: между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой.

При взаимодействии двух аминокислот образуется дипептид.

Полипептиды – структуры, которые состоят из 20-50 остатков аминокислот. На одном конце пептида находится свободная аминогруппа (его называют N-концом), а на другом — свободная карбоксильная группа (его называют С-концом).

Белки это полипептиды с высокой молекулярной массой, содержат свыше 50 аминокислотных остатков.

Уровни структурной организации белков

Известно четыре уровня структурной организации белков: первичная структура, вторичная, третичная и четвертичная.

Первичная

Это последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Определяется качественным и количественным составом аминокислот.

Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке приводит к изменению свойств и функций белка. Например, замена в β-субъединице гемоглобина шестой глутаминовой аминокислоты на валин приводит к тому, что молекула гемоглобина в целом не может выполнять свою основную функцию — транспорт кислорода; в таких случаях у человека развивается заболевание — серповидноклеточная анемия.

Вторичная

Это пространственное расположение полипептидной цепи.

Чаще всего полипептидная цепь полностью или частично закручивается в спираль. Радикалы аминокислот находятся с внешней стороны спирали, внутри спирали находятся амино- и карбоксильная группа. Стабилизация витка происходит благодаря водородным связям, возникающим между карбоксильной и аминогруппой. Водородные связи гораздо слабее пептидных.

Третичная

Обусловлена способностью полипептидной спирали закручиваться в клубок (глобулу), благодаря дисульфидным связям. Поддержание третичной структуры обеспечивают дисульфидные связи, гидрофобные взаимодействия и ионные связи.

При этом белок скручивается так, что гидрофобные боковые цепи погружены вглубь молекулы и защищают ее от взаимодействия с водой, а снаружи расположены боковые гидрофилбные цепи.

Третичную структуру имеют большинство белков. Для каждого вида белка характерна своя форма клубка с изгибами и петлями.

Образуется когда объединятся несколько глобул. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям. Например молекула гемоглобина состоит из четырех остатков молекул белка миоглобина.

Свойства белков обусловлены их аминокислотным составом и пространственной структурой.

По способности растворяться в воде белки подразделяются на глобулярные (растворимые) и фибриллярные (нерастворимые).

• Что происходит при варке яиц с белком?

Денатурация– это процесс нарушения природной структуры белка, который сопровождается разворачиванием белковой молекулы без нарушения первичной структуры.

Денатурацию могут вызвать нагревание, ультрафиолетовое излучение, тяжелые металлы и их соли, изменения рН, радиация, обезвоживание.

Причиной денатурации является разрыв связей, стабилизирующих определенную структуру белка. Первоначально рвутся наиболее слабые связи, а при ужесточении условий и более сильные. Поэтому сначала утрачивается четвертичная, затем третичная и вторичная структуры. Изменение пространственной конфигурации приводит к изменению свойств белка и, как следствие, делает невозможным выполнение белком свойственных ему биологических функций.

Чаще всего денатурация необратима, но бывает иногда возможна ренатурация — процесс восстановления структуры белка после денатурации (в таком случае это была обратимая денатурация).

Если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно, то денатурация называется необратимой.

Деструкция

– необратимый процесс разрушения первичной структуры.

Функции белков

| следующая лекция ==>
a-спираль b-складчатая структура | Глава 1. Теоретические аспекты шламонакопителя «Белое море» как экологически опасного объекта города Дзержинска Нижегородской области

Дата добавления: 2017-02-24 ; просмотров: 7619 | Нарушение авторских прав

Помогите с биологией

БЕЛКИ
Молекулы белков состоят из большого числа молекул __________ (А), соединённых в длинные цепи за счёт образования множества __________ (Б) связей. Большинство белковых нитей закручиваются в спираль, которая может принять форму __________ (В) Под действием температуры или химических веществ такие пространственные структуры могут разрушаться. Данное явление получило название __________ (Г).

ТЕРМИНЫ:
1) глобула
2) глюкоза
3) аминокислота
4) водородная
5) пептидная
6) хромосома
7) диссоциация
8) денатурация

Читайте так же:  Сколькими нуклеотидами кодируется аминокислота

Химия, Биология, подготовка к ГИА и ЕГЭ

Аминокислоты

основа белковой жизни на Земле

А вы знаете, что многие ученые называют жизнь на земле «белковой»? Основу белка составляют аминокислоты. А как они появились на Земле?

Белки — это макромолекулы, имеющие большую молекулярную ( до 1,5 млн у.е.) массу. Все белки являются полимерами нерегулярного строения, состоящими из отдельных мономеров — аминокислот, определяющихся генетическим кодом.

Есть такая гипотеза, что в самом начале на Земле не было всех тех органических соединений, которые мы наблюдаем теперь. И в то далекое-предалекое время наша планета постоянно подвергалась бомбардировке метеоритами и кометами. И эти самые метеориты содержали в себе органические соединения, в том числе и аминокислоты. Получается, что жизнь на Землю принесли извне…

Аминокислота — вещество, имеющее двойственную природу:

  1. Аминокислот в белке много. Вплоть до нескольких тысяч!
  1. Аминокислоты в белке могут находиться в разной последовательности. Именно разные сочетания аминокислот в белковой цепи дает такую вариативность.

В природе известно 20 видов аминокислот.

они же полипептиды, они же протеины

Ф.Энгельс биологом не был, но дал такое определение жизни:

Жизнь есть способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой, причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и жизнь, что приводит к разложению белка

Конечно, это определение не научное и не затрагивает очень многие признаки живых систем, но определяет один самый важный момент —

жизнь на земле белковая

Строение и функции белков

Белки — полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. В составе белков всего 20 аминокислот, а вот комбинаций этих аминокислот может быть очень много! За счет этого достигается разнообразие. Поэтому белков в природе огромное количество!

Белковый состав так и записывается — последовательностью аминокислот, которые обозначаются тремя буквами:

То, что показано на рисунке — последовательность аминокислот — это целая длинная большая молекула (то, что приведено здесь — это очень маленький белок, обычно такие молекулы на порядок длиннее).

В теме про аминокислоты мы уже рассмотрели механизм образования такого полимера — полипептида.

  • простые — состоят только из аминокислот;
  • сложные — кроме аминокислот содержат вещества небелковой природы.

Первичная структура (конформация) белка

— это именно эта последовательность — то, какие аминокислоты и в какой последовательности они соединены ковалентными связями.

Вторичная структура белка

Это спираль, которая образуется уже за счет межмолекулярных — водородных связей.

Третичная структура белка

Эта структура образована свернутыми спиралями — такое образование называется глобула.

Четвертичная структура белка

это совместное объединение нескольких схожих по строению третичных белковых структур (глобул или субъединиц) в единую молекулу с приобретением ею природных свойств.

Сами глобулы в этой структуре называют протомерами, а само четвертичное образование — мультимером.

Белки довольно легко подвергаются разрушению. Сначала «ломается» четвертичная, потом третичная, потом уже вторичная структура. Разрушить первичную структуру сложнее. Это уже, скорее, химическое взаимодействие.

Разрушение структур белка называется денатурацией. Свойства белка при этом теряются.

Самые известные денатуранты -температура (нагревание), спирт, кислоты и щелочи.

Простой и повседневный пример денатурации — яичница!

Ренатурация — обратный процесс — восстановление разрушенной структуры белка.

Функции белков

  • структурная — белок является обязательным компонентом любой мембраны, любого хряща…
  • почти все ферменты имеют белковую природу. Ферменты=биокатализаторы. На каждую реакцию есть свой фермент.

  • Гормоны имеют белковую природу.
  • Транспорт — белки переносят вещества через мембрану клетки, гемоглобин — кислород в крови…
  • Функций у белков очень много… то, что перечислено выше — только самые основные.

    Каждый вид растений и животных имеет особый, только ему присущий набор белков, т. е. белки являются основой видовой специфичности.

    • у разных видов есть одинаковые белки, выполняющие определенные функции (например, у собаки и человека за регуляцию сахара в крови отвечает гормон инсулин)
    • у представителей одного вида белки могут отличаться по строению (например, белки групп крови)

    Белки — основа жизни на Земле, и найти какие-либо процессы, проходящие в живом организме без их участия, практически невозможно…

    Видео удалено.
    Видео (кликните для воспроизведения).

    Редко, но все же встречаются в вопросах ЕГЭ такие термины:

    • дистальные белки — белки мембраны клетки

    Источники


    1. Виноградов, В. М. Лекарственные растения в лечении заболеваний органов пищеварения / В.М. Виноградов, В.К. Мартынок, В.В. Чернакова. — М.: Знание, 1991. — 192 c.

    2. О’Коннор, Анахад Всегда следуйте за слонами. 115 «общеизвестных фактов» о здоровье, питании и окружающем мире — глазами ученых / Анахад О’Коннор. — М.: Юнайтед Пресс, 2010. — 288 c.

    3. Литвина, И. И. Кулинария здоровья. От принципов — к рецептам / И.И. Литвина. — Москва: РГГУ, 1994. — 320 c.
    4. Семеновой, О. Н. Гигиена физической культуры и спорта / Под редакцией В.А. Маргазина, О.Н. Семеновой. — М.: СпецЛит, 2018. — 192 c.
    Молекулы белков состоят из аминокислот
    Оценка 5 проголосовавших: 1

    ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

    Please enter your comment!
    Please enter your name here