Мономерами белков являются аминокислоты

Сегодня предлагаем ознакомится со статьей на тему: мономерами белков являются аминокислоты с профессиональным описанием и объяснением.

ЦВЕТНЫЕ И ИМЕННЫЕ КАЧЕСТВЕННЫЕ РЕАКЦИИ НА БЕЛКИ

История химии в школьном курсе

Белки – основа жизнедеятельности любого организма на Земле. Это сложные высокомолекулярные природные соединения. Мономерами белков являются аминокислоты. Умение определять аминокислоты важно и в теоретическом, и в практическом аспекте. Определение аминокислот сопровождается написанием уравнений качественных реакций, что способствует углублению знаний по органической химии. Это умение имеет большое значение при заболеваниях, связанных с ослаблением иммунной системы людей (аллергические заболевания, нарушение функционирования ферментативных систем и т. д.), при которых основную роль играют белки. В данной ситуации необходимо оперативно и грамотно определять аминокислоты (белки).

Мы постарались в этой работе выяснить химизм качественных реакций на аминокислоты, указать роль отдельных ученых, в том числе российских, в исследовании белков, а также:

1) изучить и систематизировать имеющиеся литературные данные по качественным реакциям на белковые аминокислоты, составить базу данных о качественных, в том числе цветных, реакциях на белки;
2) научиться практически осуществлять качественные реакции;
3) выделить качественные реакции на белковые аминокислоты, изучаемые в школьном курсе химии.

Для аминокислот, постоянно встречающихся в составе белков, разработано множество цветных (в том числе именных) реакций. Многие из них высокоспецифичны, что позволяет определять ничтожные количества той или иной аминокислоты.

Надо помнить, что все качественные реакции – это реакции не собственно на белки, а на определенные аминокислоты, входящие в их состав.

[3]

Основной структурной единицей белков служат a -аминокислоты. В состав большинства природных белков входит около 20 a -аминокислот.

Общая формула белковых a -аминокислот:

Основным источником a -аминокислот для живого организма являются пищевые белки. Некоторые белковые аминокислоты синтезируются и самим организмом. Их называют заменимыми аминокислотами. Другие a -аминокислоты, необходимые для синтеза белков, синтезироваться в организме не могут и должны поступать только извне. Такие аминокислоты называют незаменимыми.

Все a -аминокислоты, входящие в состав белков, за исключением глицина (аминоуксусная кислота), содержат один или два асимметрических атома углерода и являются оптически активными соединениями. Они существуют в виде пар зеркальных изомеров (энантиомеры, или оптические антиподы), различающихся положением аминогруппы у асимметрического (хирального) атома углерода (он обозначен звездочкой). Расположение аминогруппы справа в проекционной формуле Фишера соответствует D-конфигурации, ее расположение слева – L-конфигурации:

[1]

Большинство D-изомеров обладает сладким вкусом, а L-изомеры – горькие или безвкусные.

В состав природных белков входят только L-аминокислоты. a -Аминокислоты D-ряда называют иногда неприродными, т. к. они не используются для построения белков человеческого организма.

a -Аминокислоты представляют собой кристаллические вещества, растворимые в воде, имеющие сравнительно высокую температуру плавления (200–300 °С). Способность a -аминокислот растворяться в воде является важным фактором в обеспечении их биологического функционирования. С нею связана всасываемость a -аминокислот, их транспорт в организме.

Такие аминокислоты имеют две ионизируемые группы: карбоксильную (–СООН) и аминогруппу (–NН2). В твердом состоянии и в водных растворах при определенных значениях рН среды a -аминокислоты существуют в виде биполярных ионов

(цвиттер-ионы), представляющих собой внутреннюю соль. В биполярном ионе карбоксильная группа диссоциирована (–СОО – ) , а аминогруппа протонирована Ионизация молекул a -аминокислот зависит от рН раствора:

a -Аминокислоты содержат две различные функциональные группы: амино- и карбоксильную группы. Следовательно, это гетерофункциональные соединения.

Аминогруппа обусловливает основные свойства вещества, а карбоксильная – кислотные, именно поэтому a -аминокислоты являются амфотерными соединениями, т. е. образуют соли как с кислотами, так и со щелочами:

Кроме того, a -аминокислоты могут вступать в другие химические реакции, характерные для амино- и карбоксильных групп.

  • Реакция Адамкевича (Адамкевича–Гопкинса (1874))

Описание опыта. К 2 мл 1%-го раствора триптофана приливают

1 мл концентрированной уксусной кислоты, встряхивают и по стенке пробирки осторожно добавляют

2 мл концентрированной серной кислоты. На границе двух жидкостей наблюдают образование красно-фиолетового окрашивания. При встряхивании жидкость окрашивается в фиолетовый цвет.

  • Реакция Ван Слайка

Это реакция определения первичной аминогруппы в алифатических аминах.
a -Аминокислоты, содержащие первичную аминогруппу, реагируют с азотистой кислотой. При этом образуется неустойчивое диазосоединение, разлагающееся с выделением свободного азота и образованием a -гидроксикарбоновых кислот:

Реакция используется для количественного определения аминокислот по объему выделившегося газообразного азота.

Описание опыта. В пробирку наливают 1 мл 1%-го раствора глицина и равный объем 5%-го раствора нитрита натрия. Добавляют 0,5 мл концентрированной уксусной кислоты и осторожно взбалтывают смесь. Наблюдается выделение пузырьков газа:

  • Реакция Вуазена

Описание опыта. Если к 1 мл 5%-го раствора белка в 30%-м растворе едкого калия прибавить одну каплю 1,25%-го раствора формальдегида, 10 мл концентрированной соляной кислоты и через 10 минут прибавить 5–7 капель 0,05%-го раствора нитрита натрия, то появляется фиолетовое окрашивание, обусловленное присутствием в белке триптофана.

  • РЕАКЦИЯ МИЛЛОНА

Это реакция на аминокислоту тирозин. Реактив Миллона (раствор HgNO3 и Hg(NO2)2 в разбавленной HNO3, содержащей примесь HNO2) взаимодействует с тирозином с образованием ртутной соли нитропроизводного тирозина, окрашенной в розовато-красный цвет:

Описание опыта. К 2 мл концентрированного раствора тирозина прибавляют

1 мл реактива Миллона, встряхивают и осторожно нагревают пробирки на пламени спиртовки. Образуется красное окрашивание.

  • Реакция Гопкинса–Коле
Читайте так же:  Протеин в 14 лет

Это реакция на аминокислоту триптофан.

Описание опыта. 1 мл 0,005%-го раствора триптофана смешивают с равным объемом глиоксиловой кислоты НС(О)СООН* и к смеси прибавляют 10 капель 0,04 М раствора сульфата меди(II). Затем небольшими порциями (по несколько капель) добавляют 2–3 мл концентрированной серной кислоты, охлаждая пробирку после приливания очередной порции кислоты током холодной воды (или в ванночке со льдом). Полученную смесь оставляют на 10 мин при комнатной температуре, после чего ставят на 5 мин в кипящую водяную баню. Наблюдается образование сине-фиолетового окрашивания.

В этой реакции из глиоксиловой кислоты под действием концентрированной серной кислоты сначала получается формальдегид:

который затем конденсируется с триптофаном:

Продукт конденсации окисляется до бис-2-триптофанилкарбинола, который в присутствии минеральных кислот образует соли, окрашенные в сине-фиолетовый цвет:

  • Реакция Мак-карти и салливана

Это реакция на аминокислоту метионин.

Описание опыта. К 5 мл 0,02 н. раствора метионина прибавляют при перемешивании сначала 1 мл 14,3 н. раствора гидроксида натрия, а затем 0,3 мл свежеприготовленного 10%-го раствора нитропруссида натрия. Смесь 10 мин нагревают на водяной бане при 35–40 °С, затем в течение 2 мин охлаждают в ледяной воде. К смеси добавляют при помешивании 5 мл смеси соляной и фосфорной кислот. Полученный раствор взбалтывают 1 мин и охлаждают водой комнатной температуры в течение 10 мин. Образуется яркая красно-фиолетовая окраска.

  • Реакция Паули (Диазореакция Паули)

Эта реакция на аминокислоту гистидин основана на взаимодействии гистидина с диазобензолсульфоновой кислотой с образованием соединения вишнево-красного цвета.

Реакцию диазотирования осуществляют при взаимодействии кислого раствора сульфаниловой кислоты с нитритом натрия. При этом образуется диазобензолсульфоновая кислота:

Эта кислота, взаимодействуя с гистидином, дает соединение вишнево-красного цвета:

Описание опыта. В пробирку наливают 1 мл 1%-го раствора сульфаниловой кислоты в 5%-м растворе соляной кислоты. Затем прибавляют 2 мл 0,5%-го раствора нитрита натрия, сильно встряхивают и немедленно приливают 2 мл 0,01%-го раствора гистидина. После перемешивания содержимого пробирки сразу приливают 6 мл 10%-го раствора соды. Появляется интенсивная вишнево-красная окраска.

Окончание следует

*К 2 г порошка магния (слегка увлажненного) прилить при охлаждении 50 мл (заранее охлажденного до 0 °С) насыщенного раствора щавелевой кислоты. Полученный осадок оксалата магния отфильтровывают и декантируют небольшим количеством воды. Фильтрат подкисляют уксусной кислотой и доводят до объема 200 мл (полученный раствор хранить в холодильнике!).

Привести общую формулу мономера белка. Перечислить аминокислоты определяющие полноценность белка. Биологическое значение незаменимых аминокислот

Дать определение белков. Каталитическая функция белков.

ОТВЕТ.

Белки – это высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, молекулы которых построены из остатков аминокислот.

Каталитическая функция. К 1995 г. было идентифицировано более

3400 ферментов. Большинство известных в настоящее время ферментов,

20 называемых биологическими катализаторами, является белками. Эта функция белков, хотя и не оказалась уникальной, определяет скорость химических реакций в биологических системах.

2. Дать определение белков. Транспортная функция белков.

ОТВЕТ.

Белки – это высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, молекулы которых построены из остатков аминокислот.

Транспортная функция. Дыхательная функция крови, в частности перенос

кислорода, осуществляется молекулами гемоглобина – белка эритроцитов.

В транспорте липидов принимают участие альбумины сыворотки крови.

Ряд других сывороточных белков образует комплексы с жирами, медью,

железом, тироксином, витамином А и другими соединениями, обеспечивая их доставку в соответствующие органы-мишени.

Дать определение белков. Защитная функция белков.

ОТВЕТ.

Белки – это высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, молекулы которых построены из остатков аминокислот.

Защитная функция. Основную функцию защиты в организме выполняет

иммунная система, которая обеспечивает синтез специфических защитных

белков-антител в ответ на поступление в организм бактерий, токсинов,

вирусов или чужеродных белков. Высокая специфичность взаимодействия

антител с антигенами (чужеродными веществами) по типу белок-белковое

взаимодействие способствует узнаванию и нейтрализации биологического

действия антигенов. Защитная функция белков проявляется и в способности

ряда белков плазмы крови, в частности фибриногена, к свертыванию.

В результате свертывания фибриногена образуется сгусток крови, предохра-

няющий от потери крови при ранениях.

Дать определение белков. Сократительная функция белков.

ОТВЕТ.

Белки – это высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, молекулы которых построены из остатков аминокислот.

Сократительная функция. В акте мышечного сокращения и расслабления

участвует множество белковых веществ. Однако главную роль в этих

жизненно важных процессах играют актин и миозин – специфические белки

мышечной ткани. Сократительная функция присуща не только мышечным

белкам, но и белкам цитоскелета, что обеспечивает тончайшие процессы

жизнедеятельности клеток (расхождение хромосом в процессе митоза).

Дать определение белков. Питательная функция белков.

ОТВЕТ.

Белки – это высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, молекулы которых построены из остатков аминокислот.

Питательная (резервная) функция. Эту функцию выполняют так назы-

ваемые резервные белки, являющиеся источниками питания для плода,

например белки яйца (овальбумины). Основной белок молока (казеин)

также выполняет главным образом питательную функцию. Ряд других

белков используется в организме в качестве источника аминокислот, кото-

рые в свою очередь являются предшественниками биологически активных

веществ, регулирующих процессы метаболизма.

6. Привести общую формулу аминокислоты. Назвать функциональные группировки аминокислот. Что представляет собой молекула полимера?

ОТВЕТ.

Функциональными группировками аминокислот являются: NH2 – амино , СООН – карбоксильная.

Молекула полимера представляет собой длинную цепь, в которой много раз повторяется одна и та же сравнительно простая структура, называемая мономером.

Читайте так же:  Ябудужить100лет л карнитин и таурин пор

Привести общую формулу мономера белка. Перечислить аминокислоты определяющие полноценность белка. Биологическое значение незаменимых аминокислот.

ОТВЕТ.

К полноценным белкам относятся белки, в состав которых входят 8 незаменимых аминокислот: валин, лейцин, изолейцин, треонин, лизин, метионин, фенилаланин, триптофан.

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

Отсутствие в пище хотя бы одной незаменимой аминокислоты приводит к нарушению обмена, приостановке роста и наконец гибели животного.

8. Написать образование трипептида: Сер-Гли-Асп.

ОТВЕТ.

9. Написать определение липидов. Классификация высших жирных кислот. Привести примеры. Как влияет содержание определенных жирных кислот на физические свойства жиров?

ОТВЕТ.

Жиры – это сложные эфиры трехатомного спирта глицерина и карбоновых кислот.

Жиры образованы высшими предельными (в состав радикала не входит двойная связь) и непредельными карбоновыми кислотами.

R – CООН – общая формула карбоновых кислот.

С15Н31СООН – пальмитиновая

С17Н33СООН – олеиновая

Жиры образованные предельными кислотами – твердые (говяжий, бараний жир). С повышением содержания непредельных кислот tпл снижается, они становятся легкоплавкими (свиное сало, сливочное масло).

Дата добавления: 2016-11-02 ; просмотров: 649 | Нарушение авторских прав

Мономерами белков являются аминокислоты

Что является мономером белков?

Чаще всего в качестве неверного ответа указывают, что мономерами белков являются нуклеотиды.
Белки представляют собой биополимеры, мономерами которых являются аминокислоты. Все природные белки построены из 20 различных аминокислот. К ним относятся: аланин, аргинин, аспарагин, аспарагиновая кислота, валин, гистидин, глицин, глутамин, глутаминовая кислота, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, пролин, серин, тирозин, треонин, триптофан, фенилаланин и цистеин. Нуклеотиды являются мономерами нуклеиновых кислот – ДНК или РНК. Последние присутствуют в клетках всех живых организмов и выполняют важнейшие функции по хранению и передаче генетической информации, а также обеспечивают синтез белков.

Мономерами белков являются аминокислоты

Жиры представляют собой тип липидов, полимеров, которые являются гидрофобными (водоотталкивающими). Основным мономером для жиров является спирт глицерин, который содержит три атома углерода с гидроксильными группами в сочетании с жирными кислотами. Жиры дают вдвое больше энергии, чем простой сахар, глюкоза. По этой причине жиры служат своего рода накопителем энергии для животных. Жиры с двумя жирными кислотами и одним глицерином называются диацилглицеролами или фосфолипидами. Липиды с тремя жирными кислотами и одним глицерином называются триацилглицеролами, жирами и маслами. Жиры также обеспечивают изоляцию для тела и нервов в нем, а также плазматических мембран в клетках.

Аминокислота — это субъединица белка, полимер, встречающийся в природе. Следовательно, аминокислота является мономером белка. Основная аминокислота состоит из молекулы глюкозы с аминогруппой (NH3), карбоксильной группой (COOH) и R-группой (боковая цепь). 20 аминокислот существуют и используются в различных комбинациях для производства белков. Белки обеспечивают многочисленные функции для живых организмов. Несколько аминокислотных мономеров соединяются через пептидные (ковалентные) связи с образованием белка. Две связанные аминокислоты составляют дипептид. Три аминокислоты образуют трипептид, а четыре аминокислоты составляют тетрапептид. С этим соглашением белки с более чем четырьмя аминокислотами также носят название полипептиды. Из этих 20 аминокислот основные мономеры включают глюкозу с карбоксильной и аминной группами. Поэтому глюкозу также можно назвать мономером белка.

Аминокислоты образуют цепи в качестве первичной структуры, а дополнительные вторичные формы встречаются с водородными связями, ведущими к альфа-спиралям и бета-складчатым листам. Складывание аминокислот приводит к активным белкам в третичной структуре. Дополнительное складывание и изгиб дают стабильные, сложные четвертичные структуры, такие как коллаген. Коллаген обеспечивает структурные основы для животных. Белок кератин обеспечивает животных кожей, волосами и перьями. Белки также служат катализаторами реакций в живых организмах; они называются ферментами. Белки служат коммуникаторами и движителями материала между клетками. Например, белок актин играет роль переносчика для большинства организмов. Различные трехмерные структуры белков приводят к их соответствующим функциям. Изменение структуры белка ведет непосредственно к изменению функции белка. Белки производятся в соответствии с инструкциями генов клетки. Взаимодействия и разнообразие белка определяются его основным мономером белка, аминокислотами на основе глюкозы.

[2]

Мономерами белков являются аминокислоты

Глава III. БЕЛКИ

§ 6. АМИНОКИСЛОТЫ КАК СТРУКТУРНЫЕ ЭЛЕМЕНТЫ БЕЛКОВ

Природные аминокислоты

Аминокислоты в живых организмах встречаются преимущественно в составе белков. Белки построены в основном двадцатью стандартными аминокислотами. Они являются a-аминокислотами и отличаются друг от друга строением боковых групп (радикалов), обозначаемых буквой R:

Разнообразие боковых радикалов аминокислот играет ключевую роль при формировании пространственной структуры белков, при функционировании активного центра ферментов.

Структура стандартных аминокислот приведена в конце параграфа в табл.3. Природные аминокислоты имеют тривиальные названия, оперировать которыми при записях структуры белков неудобно. Поэтому для них введены трехбуквенные и однобуквенные обозначения, которые также представлены в табл.3.

Пространственная изомерия

У всех аминокислот, за исключением глицина, a-углеродный атом является хиральным, т.е. для них характерна оптическая изомерия. В табл. 3 хиральный атом углерода обозначен звездочкой. Например, для аланина проекции Фишера обоих изомеров выглядят следующим образом:

Для их обозначения, как и для углеводов, используется D, L-номенклатура. В состав белков входят только L-аминокислоты.

L- и D-изомеры могут взаимно превращаться друг в друга. Этот процесс называется рацемизацией.

Интересно знать! В белке зубов – дентине – L-аспарагиновая кислота самопроизвольно рацемизуется при температуре человеческого тела со скорость 0,10 % в год. В период формирования зубов в дентине содержится только L-аспарагиновая кислота, у взрослого же человека в результате рацемизации образуется D-аспарагиновая кислота. Чем старше человек, тем выше содержание D-изомера. Определив соотношение D- и L-изомеров, можно достаточно точно установить возраст. Так были изобличены жители горных селений Эквадора, приписывавшие себе слишком большой возраст.

Химические свойства

Аминокислоты содержат амино- и карбоксильную группы. В силу этого они проявляют амфотерные свойства, то есть свойства и кислот и оснований.

Читайте так же:  Рейтинг протеина для набора

При растворении аминокислоты в воде, например, глицина, его карбоксильная группа диссоциирует с образованием иона водорода. Далее ион водорода присоединяется за счет неподеленной пары электронов у атома азота к аминогруппе. Образуется ион, в котором одновременно присутствуют положительный и отрицательный заряды, так называемый цвиттер-ион:

Такая форма аминокислоты является преобладающей в нейтральном растворе. В кислой среде аминокислота, присоединяя ион водорода, образует катион:

В щелочной среде образуется анион:

Таким образом, в зависимости от рН среды аминокислота может быть положительно заряженной, отрицательно заряженной и электронейтральной (при равенстве положительных и отрицательных зарядов). Значение рН раствора, при котором суммарный заряд аминокислоты равен нулю, называется изоэлектрической точкой данной аминокислоты. Для многих аминокислот изоэлектрическая точка лежит вблизи рН 6. Например, изоэлектрические точки глицина и аланина имеют значения 5,97 и 6,02 соответственно.

Две аминокислоты могут реагировать друг с другом, в результате чего отщепляется молекула воды и образуется продукт, который называется дипептидом:

Связь, соединяющая две аминокислоты, носит название пептидной связи. Если пользоваться буквенными обозначениями аминокислот, образование дипептида можно схематически представить следующим образом:

Аналогично образуются трипептиды, тетрапептиды и т.д.:

H2N – лиз – ала – гли – СООН – трипептид

H2N – трп – гис – ала – ала – СООН – тетрапептид

H2N – тир – лиз – гли – ала – лей – гли – трп – СООН – гептапептид

Пептиды, состоящие из небольшого числа аминокислотных остатков, имеют общее название олигопептиды.

Интересно знать! Многие олигопептиды обладают высокой биологической активностью. К ним относится ряд гормонов, например, окситоцин (нанопептид) стимулирует сокращение матки, брадикинин (нанопептид) подавляет воспалительные процессы в тканях. Антибиотик грамицидин С (циклический декапептид) нарушает регуляцию ионной проницаемости в мембранах бактерий и тем самым убивает их. Грибные яды аманитины (октапептиды), блокируя синтез белка, способны вызвать сильное отравление у человека. Широко известен аспартам — метиловый эфир аспартилфенилаланина. Аспартам имеет сладкий вкус и используется для придания сладкого вкуса различным продуктам, напиткам.

Классификация аминокислот

Существует несколько подходов к классификации аминокислот, но наиболее предпочтительной является классификация, основанная на строении их радикалов. Выделяют четыре класса аминокислот, содержащих радикалы следующих типов; 1) неполярные (или гидрофобные); 2) полярные незаряженные; 3) отрицательно заряженные и 4) положительно заряженные:

К неполярным (гидрофобным) относятся аминокислоты с неполярными алифатическими (аланин, валин, лейцин, изолейцин) или ароматическими (фенилаланин и триптофан) R-группами и одна серусодержащая аминокислота – метионин.

Полярные незаряженные аминокислоты в сравнении с неполярными лучше растворяются в воде, более гидрофильны, так как их функциональные группы образуют водородные связи с молекулами воды. К ним относятся аминокислоты, содержащие полярную НО-группу (серин, треонин и тирозин), HS-группу (цистеин), амидную группу (глутамин, аспарагин) и глицин (R-группа глицина, представленная одним атомом водорода, слишком мала, чтобы компенсировать сильную полярность a-аминогруппы и a-карбоксильной группы).

Аспарагиновая и глутаминовая кислоты относятся к отрицательно заряженным аминокислотам. Они содержат по две карбоксильные и по одной аминогруппе, поэтому в ионизированном состоянии их молекулы будут иметь суммарный отрицательный заряд:

К положительно заряженным аминокислотам принадлежат лизин, гистидин и аргинин, в ионизированном виде они имеют суммарный положительный заряд:

В зависимости от характера радикалов природные аминокислоты также подразделяются на нейтральные, кислые и основные. К нейтральным относятся неполярные и полярные незаряженные, к кислым – отрицательно заряженные, к основным – положительно заряженные.

Десять из 20 аминокислот, входящих в состав белков, могут синтезироваться в человеческом организме. Остальные должны содержаться в нашей пище. К ним относятся аргинин, валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин и гистидин. Эти аминокислоты называются незаменимыми. Незаменимые аминокислоты входят часто в состав пищевых добавок, используются в качестве лекарственных препаратов.

Интересно знать! Исключительно важную роль играет сбалансированность питания человека по аминокислотам. При недостатке незаменимых аминокислот в пище организм саморазрушается. При этом страдает в первую очередь головной мозг, что приводит к различным заболеваниям центральной нервной системы, психическим расстройствам. Особенно уязвим молодой растущий организм. Так, например, при нарушении синтеза тирозина из фенилаланина у детей развивается тяжелое заболевание финилпировиноградная олигофрения, вызывающее тяжелую умственную отсталость или гибель ребенка.

Органические вещества. Аминокислоты. Белки

Читайте также:

  1. II. Органические пестициды
  2. АМИНОКИСЛОТЫ, ПЕПТИДЫ И БЕЛКИ
  3. Белки мышечной ткани
  4. Белки, их строение и функции
  5. Биологически активные неорганические соединения (строение, свойства, участие в функционировании живых систем). Физико-химия поверхностных явлений и свойства дисперсных систем
  6. Вредные вещества.
  7. Вредные химические вещества. Яды
  8. Д. Органические красители
  9. Для разбавленных растворов относительное понижение давления пара растворителя над раствором численно равно молярной доле растворенного вещества.
  10. Изобразите графически описанные выше зависимости поверхностного натяжения раствора от концентрации растворенного вещества.
  11. Качественные реакции на белки
  12. Контактного действия – действуют только на те участки растений, куда попали (органические соединения ртути, цианиды, кислота серная, медный купорос).
Читайте так же:  Спортивное питание на дом

Органические вещества.

В состав живых организмов, кроме неорганических, входят также разнообразные органические вещества. Органические вещества живых существ образованы, прежде всего, четырьмя химическими элементами, называемыми биогенными: углеродом, водородом, кислородом и азотом. В составе белков к этим элементам прибавляется сера, а в нуклеиновых кислотах – фосфор.

Многообразие органических веществ в значительной степени определяется углеродом. Этот элемент благодаря уникальным свойствам составляет химическую основу жизни. Он может образовывать ковалентные связи со многими атомами и их группами, образуя цепочки, кольца, составляющие скелет различных по составу, строению, длине и форме органических молекул. Из них в свою очередь, образуются сложные химические соединения, различающиеся по строению и функциям. Основная причина разнообразия органических молекул – это не столько отличие составляющих их атомов, сколько различный порядок их размещения в молекуле.

Понятие о биополимерах.

В живом организме органические вещества представлены либо небольшими, с относительно низкой молекулярной массой молекулами, либо крупными макромолекулами. К низкомолекулярным соединениям относятся аминокислоты, сахара, органические кислоты, спирты, витамины и др.

Белки, полисахариды и нуклеи­новые кислоты в большинстве своем являются структурами с большой молекулярной массой. Поэтому их называют макромолекулами (от греч. макрос – большой). Так, молекулярная масса большинства белков составляет от 5000 до 1 000000. [BЭ18] Высокомолекулярные органические соединения – белки, нуклеиновые кислоты, полисахариды, молекулы которых состоят из большого количества одинаковых или разных по химическому строению повторяющихся звеньев, называются биополимерами(от греч. биос – жизнь и полис – многочисленный). Простые молекулы, из остатков которых состоят биополимеры, называются мономерами. Мономерами белков являются аминокислоты, полисахаридов – моносахариды, нуклеиновых кислот – нуклеотиды. Макромолекулы составляют около 90 % сухой массы клетки.

В этой главе рас­смотрены все три класса макромолекул и их мономерные звенья. К рассмотрению до­бавлены липиды — молекулы, как правило, зна­чительно более мелкие, чем биополимеры, но также выполняющие функции в организме. [VV19]

Особую группу органических веществ составляют биологически активные вещества: ферменты, гор­моны, витамины и др. Они разнообразны по строению; влияют на обмен веществ и превращение энергии.

В клетках различных групп организмов содержа­ние определенных органических соединений разное. Например, в клетках животных преобладают белки и жиры, а в клетках растений — углеводы. Однако в различных клетках определенные органиче­ские соединения выполняют схожие функции.

Белки.

В живых организмах среди макромолекул по своему функциональному значению ведущая роль принадлежат белкам. Белки во многих организмах преобладают и количественно. Так, в организме животных они составляют 40–50 %, в организме растений – 20 – 35 % их сухой массы. Белки – это гетерополимеры, мономерами которых являются аминокислоты.

Аминокислоты – «кирпичики» белковых молекул.

Аминокислоты – органические соединения, содержащие одновременно аминогруппу (–NН

), для которой характерны основные свойства, и карбоксильную группу (–СООН) с кислотными свойствами. Аминогруппа и карбоксильная группы связаны с одним и тем же атомом углерода (рис. ). По этому признаку все аминокислоты сходны между собой. У большей части белокобразующих аминокислот имеется одна карбоксильная груп­па и одна аминогруппа; эти ами­нокислоты называются нейтраль­ными.

Часть молекулы, называемой радикалом (R) у разных аминокислот имеет различное строение (рис. ). Радикал у разных аминокислот может быть неполярным или полярным (заряженным или незаряженным), гидрофобным или гидрофильным, что и придает белкам определенные свойства. Помимо нейтральных, существуют ос­новные аминокислоты — с более чем одной аминогруппой, а также кислые аминокислоты — с более чем одной карбоксильной группой. Наличие дополнительной амино- или гидроксильной группы оказывает влияние на свойства радикала. Все свойства радикалов аминокислот играют определяющую роль в формировании пространственной структуры белка.

Общее число известных аминокислот около 200, а в образовании природных белков участвует только 20 видовт. Такие аминокислоты называются белокобразующими (таблица 2; в таблице приведены полное и сокращенное названия аминокислот, не для запоминания).

Таблица 2. Основные аминокислоты и их сокращенное обозначение[VV20]

Название аминокислоты Символ Название аминокислоты Символ
Аланин Аргинин Аспарагин Аспарагиновая кислота Валин Гистидин Глицин Глутамин Глутаминовая кислота Изолейцин Ала Арг Асн Асп Вал Гис Гли Глн Глу Иле Лейцин Лизин Метионин Пролин Серин Тирозин Треонин Триптофан Фенилаланин Цистеин Лей Лиз Мет Про Сер Тир Тре Три Фен Цис

Растения и бактерии могут синтезировать все необходимые им аминокислоты из первичных продуктов фотосинтеза. Человек и животные не способ­ны синтезировать все аминокислоты, поэтому так называемые незаменимые аминокислоты они должны полу­чать в готовом виде вместе с пищей.

Незаменимыми аминокислотами для человека являются: лизин, валин, лейцин, изолейцин, треонин, фенилаланин, триптофаниметионин; для де­тей незаменимыми являются так­же аргинини гистидин. Белки пищи, содержащие все незаменимые аминокислоты, называются полноценными, в отличие от неполноценных, в которых отсутствуют те или иные незаменимые аминокислоты.

Наличие в одной аминокислоте и основной, и кислотной групп обусловливает их амфотерность и высокую реактивность. Аминогруппа

Читайте так же:  Прием аргинина в дни тренировки и отдыха

(–NH2) одной аминокислоты способна взаимодействовать с карбоксильной группой (–СООН) другой аминокислоты с выделением молекулы воды. Образующаяся при этом молекула представляет собой дипептид (рис. ), а связь –СО—NН– называется пеп­тид­ной. На одном конце молекулы дипептида находится свободная аминогруппа, а на другом карбоксильная группа. Благодаря этому дипептид может присоединять к себе другие аминокислоты, образуя олигопептиды. Если таким образом соединяется много амино­кислот (более десяти), то образуется длинная цепь – полипептид.

Пептиды играют важную роль в организме. Многие олиго- и полипептиды являются гормонами, антибиотиками, токсинами.

К олигопептидам относятся, например, гормоны гипофиза окситоцин и вазопрессин, а также брадикинин (пеп­тид боли) и некоторые опиаты («есте­ственные наркотики» человека), выпол­няющие функцию обезболивания. Регулярное[VV21] употребление Употребление наркотиков очень опасно, оно разрушает опиатную систему организма, поэтому наркоман без дозы наркотиков испытывает сильную боль — «ломку». К олигопептидам от­носятся некоторые антибиотики, напри­мер, грамицидин S.

Гормоны (инсулин, адренокортикотропный гормон и др.), антибиотики (грамицидин А), токсины (дифтерийный токсин) также являются полипептидами.

Полипептидные цепи бывают очень длинными и включают самые различные комбинации аминокислот. По­липептиды, в молекулу которых входит от 50 до нескольких тысяч аминокислотных остатков с молекулярной массой свыше 6000[BЭ22] , называются белками.

Каждый конкретный белок характеризуется строго постоянным соста­вом и по­следовательностью аминокислотных остатков.

Уровни организации белковой молекулы.

Молекулы белков могут принимать различные пространственные формы конформации, которые представляют собой четыре уровня их организации (рис.)

Це­поч­ка из множества ами­но­кис­лот­ных ос­тат­ков, соединенных пептидными связями пред­став­ля­ет со­бой пер­вич­ную струк­ту­ру бел­ко­вой мо­ле­ку­лы. Эт­о наи­бо­лее важ­ная струк­ту­ра, так как она определяет его форму, свойства и функции. На ос­но­ве первичной структуры соз­да­ют­ся дру­гие ви­ды струк­ту­р. Именно эта структура закодирована в молекуле ДНК. Каждый индивидуальный белок организма имеет уникальную первичную структуру. Все молекулы конкретного индивидуального[VV23] белка (например, альбумина) имеют одинаковое чередование аминокислотных остатков, отличающее альбумин от любого другого индивидуального белка. Мно­го­об­ра­зие пер­вич­ной струк­ту­ры оп­ре­де­ля­ет­ся составом, ко­ли­че­ст­вом и по­ряд­ком сле­до­ва­ния ами­но­кис­лотных остатков в по­ли­пеп­тид­ной це­пи.

Вторичная структура белков возникает в результате образования водородных связей между атомом водорода NH-груп­п и атомом кислорода CO-груп­п разных аминокислотных остатков полипептидной цепи. По­ли­пеп­тид­ная цепь при этом за­кру­чи­ва­ет­ся в спи­раль. Хотя водородные связи слабые, но благодаря значительному количеству они обеспечивают стабильность этой структуры. Полностью спиральную конфигурацию имеют молекулы белка кератина. Это структурный белок волос, шерсти, когтей, перьев и рогов; он входит в состав наружного слоя кожи позвоночных. Помимо кератина спиральная вторичная структура характерна для фибриллярных (нитевидных) белков, таких как миозин, фибриноген, коллаген.

Вторичная структура белка, помимо спирали, может быть представлена складчатым слоем. В складчатом слое несколько полипептидных цепей (или участков одной полипептидной цепи) лежат параллельно, образуя плоскую конфигурацию, сложенную наподобие гармошки (рис. б6). Вторичную структуру в форме складчатого слоя имеет, например, белок фиброин, составляющий основную массу шелкового волокна, выделяемого шелкоотделительными железами гусеницы шелкопряда при сплетении коконов.

Тре­тич­ная струк­ту­ра соз­да­ет­ся S—S свя­зя­ми («ди­суль­фид­ны­ми мос­ти­ка­ми») ме­ж­ду ос­тат­ка­ми цис­теи­на (ами­но­кис­ло­та, со­дер­жа­щая се­ру), а так­же во­до­род­ны­ми, ион­ны­ми и другими[VV24] взаи­мо­дей­ст­вия­ми. Тре­тич­ной струк­­ту­рой оп­ре­де­ля­ют­ся спе­ци­фич­ность бел­ко­вых мо­ле­кул, их био­ло­ги­че­ская ак­тив­ность. Третичную структуру имеют такие белки, как миоглобин[VV25] (белок, находящийся в мышцах; участвует в создании запасов кислорода), трипсин (фермент, расщепляющий белки в кишечнике).

В не­ко­то­рых слу­ча­ях не­сколь­ко по­ли­пеп­тид­ных це­пей с тре­тич­ной структурой объ­е­ди­ня­ют­ся в еди­ный ком­плекс, при этом об­ра­зу­ет­ся чет­вер­тич­­ная струк­ту­ра. В ней бел­ко­вые субъ­­е­ди­ни­цы не свя­за­ны ко­ва­лент­но, а проч­ность обес­пе­чи­ва­ет­ся взаи­мо­дей­ст­ви­ем сла­бых меж­мо­ле­ку­ляр­­ных сил. Например, чет­вер­тич­ная струк­ту­ра характерна для бел­ка ге­мо­гло­бина, со­стоя­щего их четырех бел­ко­вых субъ­­еди­ниц и не­бел­ко­вой час­ти — ге­ма.

s1. Что такое белки? 2. Каково строение белков? 3. Что такое аминокислоты? 4. Каким образом аминокислоты соединяются в полипептидную цепь? 5. Какие уровни структур­ной организации белков существуют? 6.Какие химические связи обусловливают различные уровни структурной организации белковых молекул? 7.Имеется три вида аминокислот А.В.С. Сколько вариантов полипептидных цепей, состоящих из пяти аминокислот, можно построить? Будут ли полипептиды обладать одинаковыми свойствами?

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

Дата добавления: 2014-01-04 ; Просмотров: 1764 ; Нарушение авторских прав? ;

Нам важно ваше мнение! Был ли полезен опубликованный материал? Да | Нет

Источники


  1. Наталья, Сергеевна Чиликина Ишемическая болезнь сердца и сахарный диабет 2 типа / Наталья Сергеевна Чиликина, Ахмед Шейхович Хасаев und Сагадулла Абдуллатипович Абусуев. — М.: LAP Lambert Academic Publishing, 2014. — 124 c.

  2. Лоранский, Д.Н. Азбука здоровья: Книга для молодежи / Д.Н. Лоранский, В.С. Лукьянов. — М.: Профиздат, 1990. — 176 c.

  3. Цыпленкова, О. Гимнастика для детей от 2 до 5 лет (+ CD-ROM) / О. Цыпленкова. — М.: Робинс, 2012. — 648 c.
  4. Организация борьбы с контрабандой прекурсоров: моногр. / ред. Н. Блинов. — М.: СИП РИА, 2014. — 336 c.
Мономерами белков являются аминокислоты
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here