Обмен белков и аминокислот

Сегодня предлагаем ознакомится со статьей на тему: обмен белков и аминокислот с профессиональным описанием и объяснением.

Обмен белков и аминокислот

Учебно-методическое пособие

«Биологическая химия»

Для студентов 2 -3 курса заочного отделения

Фармацевтического факультета

с вариантами контрольной работы №2

Пособие разработано доцентом кафедры биохимии Лебедевой Е.Н. в соответствии с рабочей программой по дисциплине «Биологическая химия» для студентов заочного отделения фармацевтического факультета

2. Общие требования к выполнению контрольных работ . 9

3. Задания контрольной работы № 2 . 11

4. Варианты контрольных работ . 55

5. Литература . 56

Биологическая химия — наука о структуре химических веществ, входящих в состав живой материи, об их превращении и физико-химических процессах, лежащих в основе жизнедеятельности. Особенность биохимии вытекает из ее названия, которое указывает на химическую сущность этой науки, а также на значимость для нее биологических исследований химических процессов. Биохимия является базовой, фундаментальной дисциплиной для фармакологии, фармакотерапии, фармакогнозии, фармацевтической химии и других профильных дисциплин.

Целью изучения биохимии как учебной дисциплины является научить студента (провизора) применять при изучении последующих дисциплин и при профессиональной деятельности сведения о химическом составе молекулярных процессов жизнедеятельности организма человека как для характеристики нормы, так и патологии; понимать механизмы биотрансформации лекарств, их действие на обменные процессы.

Последовательность изучения курса биологической химии:

· Теоретические основы курса изучаются студентами самостоятельно согласно программе и рекомендуемой литературе.

· По курсу биохимии студентами выполняются 2 контрольные работы.

· После выполнения контрольных работ по предмету студенты закрепляют свои знания на лекциях и лабораторно-практических занятиях во время сессии.

· Завершение изучения курса биологической химии — сдача экзамена.

СОДЕРЖАНИЕ ДИСЦИПЛИНЫ

(в соответствии с программой по биологической химии

На 2016-2017уч.год)

Метаболизм липидов

Окисление и биосинтез жирных кислот. Катаболизм липидов. Β-окисление жирных кислот. Транспорт ацильных групп в митохондрии. Окисление ненасыщенных жирных кислот. Энергетика процесса окисления жирных кислот. Образование кетоновых тел.

Биосинтез жирных кислот. Роль малонил-КоА и его образование из ацетил-КоА. Мультиферментный комплекс синтазы жирных кислот. Последовательность реакций синтеза жирных кислот. Регуляция синтеза жирных кислот. Пальмитиновая кислота как основной продукт действия синтазы жирных кислот. Представление о путях образования продуктов с более длинной углеродной цепью, ненасыщенных жирных кислот, ацилглицеринов, глицерофосфолипидов. Физиологическое значение резервирования и мобилизации жиров в жировой ткани. Гормональная регуляция активности липазы. Нарушение этих процессов при ожирении. Липотропные факторы как лекарственные средства.

Дефекты метаболизма липидов. Лизосомные болезни. Физиолого-биохимическое значение холестерола. Холестерол как предшественник стероидов. Роль холестерола в атерогенезе.

Обмен белков и аминокислот

Ферментативный гидролиз белков в желудочно-кишечном тракте. Характеристика основных протеолитических ферментов. Проферменты протеиназ и механизм их активации; субстратная специфичность протеиназ; экзо- и эндопептидазы. Аминокислоты — конечные продукты переваривания белков, механизм их транспорта через мембраны.

Катаболизм аминокислот. Особенности катаболизма отдельных аминокислот. Дезаминирование аминокислот, его типы. Окислительное дезаминирование, оксидазы L- и D-аминокислот, глутаматдегидрогеназа. Трансаминирование, функционирование аминотрансфераз, пиридоксальфосфат — кофермент в трансаминазных реакциях. Коллекторная функция глутамата в метаболических потоках азота.

Глутамат как главный донор аминогрупп в реакциях переаминирования. Основные пути нейтрализации аммиака, образующегося при катаболизме аминокислот: восстановительное аминирование 2-оксоглутарата, синтез глутамина и аспарагина, образование солей аммония и мочевины. Цикл мочевины.

Декарбоксилирование аминокислот и образование биогенных аминов (гистамин, триптамин, серотонин, гамма-аминомасляная кислота), их значение. Роль гистамина в развитии аллергических реакций и воспаления. Антигистаминные препараты. Аминооксидазы, ингибиторы аминооксидаз как фармакопрепараты. Трансметилирование. Метионин и S-аденозилметионин. Синтез креатина, адреналина. Метилирование ДНК.

Представление о метилировании ксенобиотиков, в том числе лекарственных соединений. Тетрагидрофолат, синтез и использование одноуглеродных трупп. Проявления недостаточности фолиевой кислоты. Механизм действия сульфаниламидных препаратов. Обмен фенилаланина и тирозина. Фенилкетонурия: биохимический дефект, проявления болезни, диагностика и лечение. Алкаптонурия. Альбинизм. Нарушение синтеза дофамина при паркинсонизме. Основные пути биосинтеза заменимых аминокислот.

Аминокислоты и их производные как лекарственные вещества.

Обмен гемопротеинов. Биосинтез гема и глобина. Распад гемоглобина. Образование и детоксикация билирубина. Желтухи: виды, причины возникновения, диагностика.

Обмен нуклеотидов

Катаболизм нуклеиновых кислот, пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов. Конечные продукты превращений азотистых оснований, нарушение их обмена. Гиперурикемия и подагра, аллопуринол как конкурентный ингибитор ксантиноксидазы. Ксантинурия. Оротацидурия. Анаболизм нуклеотидов. Биосинтез уридиловой кислоты как общего предшественника всех пиримидиновых нуклеотидов. Биосинтез пуриновых нуклеотидов. Регуляция процессов анаболизма нуклеотидов.

Обмен белков и аминокислот обмен

Мышцы характеризуются высоким обменом белков и АК. Белки и АК в мышцах активно синтезируются и распадаются.

Белок скелетных мышц является важным источником АК для всего организма. В условиях голодания и энергодефицита белки мышц разрушаются, а образовавшиеся АК покидают мышцы и активно используются организмом в качестве источника энергии.

У млекопитающих мышцы являются глав­ным местом катаболизма АК с разветв­ленной цепью. Мышечная ткань окисляет лейцин до СО2 и превращает углеродный скелет аспартата, аспарагина, глутамата, изолейцина и валина в субстраты ЦТК. Способ­ность мышц разрушать АК с разветвлен­ной цепью при голодании и диабете возрастает в 3— 5 раз.

Мышцы также синтезируют и выделяют много аланина и глутамина. В синтезе этих АК используются аминогруппы, кото­рые образуются при распаде АК с разветв­ленной цепью и затем переносятся на α-КГ и ПВК в ходе реакций трансаминирования. Источником почти всего пирувата, идущего на син­тез аланина, является гликолиз (глюкозо-аланиновый цикл).

При интенсивной работе мышцы выделяют аммиак. В мышечной ткани активность глу-ДГ низка, поэтому при интенсивной работе функционирует в основном путь непрямого дезаминирования с участием цикла ИМФ-АМФ.

Выделяющийся аммиак предотвращает закисление среды в клетках, вызванное образованием лактата.

Липидный обмен

В мышцах преобладает катаболизм липидов. Жирные кислоты, кетоновые тела в аэробных условиях окисляются в мышцах для получения энергии.

В мышцах синтезируется немного холестерина.

Углеводный обмен

В мышцах преобладает катаболизм углеводов. Глюкоза окисляется в аэробных или анаэробных условиях для синтеза АТФ. Из глюкозы в мышцах образуется аланин.

Также в мышцах протекает глюконеогенез, однако он идет не до конца и свободная глюкоза не выделяется в кровь. В скелетных мышцах глюконеогенез дает глюкозу-6ф, в миокарде – фруктозу-1,6ф. Глюкоза, поступившая из крови и образовавшаяся в глюконеогенезе, запасается в мышцах в форме гликогена (до 1%). Боль­шие запасыгликогена локализованы в гранулах, примыкающих к I-диску.

[1]

Гликогенолиз в мышцах кроме адреналина, также стимулируется Ca 2+ . Поэтому Са 2+ не только стимулирует мы­шечное сокращение, но и усиливает образование не­обходимого для этого процесса источника энер­гии — АТФ.

Читайте так же:  Как правильно принимать креатин в капсулах

Мышечные формы гликогенозов характеризуются нарушением в энергоснабжении скелетных мышц. Эти болезни проявляются при физических нагрузках и сопровождаются болями и судорогами в мышцах, слабостью и быстрой утомляемостью.

Болезнь МакАрдла

(тип V) — аутосомно-рецессивная патология, отсутствует в скелетных мышцах активность гликогенфосфорилазы. Накопление в мышцах гликогена аномальной структуры.

Дата добавления: 2016-02-13 ; просмотров: 327 ; ЗАКАЗАТЬ НАПИСАНИЕ РАБОТЫ

Обмен белков и аминокислот обмен

Мышцы характеризуются высоким обменом белков и АК. Белки и АК в мышцах активно синтезируются и распадаются.

Белок скелетных мышц является важным источником АК для всего организма. В условиях голодания и энергодефицита белки мышц разрушаются, а образовавшиеся АК покидают мышцы и активно используются организмом в качестве источника энергии.

У млекопитающих мышцы являются главным местом катаболизма АК с разветвленной цепью. Мышечная ткань окисляет лейцин до СО2 и превращает углеродный скелет аспартата, аспарагина, глутамата, изолейцина и валина в субстраты ЦТК. Способность мышц разрушать АК с разветвленной цепью при голодании и диабете возрастает в 3— 5 раз.

Мышцы также синтезируют и выделяют много аланина и глутамина. В синтезе этих АК используются аминогруппы, которые образуются при распаде АК с разветвленной цепью и затем переносятся на α-КГ и ПВК в ходе реакций трансаминирования. Источником почти всего пирувата, идущего на син­тез аланина, является гликолиз (глюкозо-аланиновый цикл).

При интенсивной работе мышцы выделяют аммиак. В мышечной ткани активность глу-ДГ низка, поэтому при интенсивной работе функционирует в основном путь непрямого дезаминирования с участием цикла ИМФ-АМФ.

Выделяющийся аммиак предотвращает закисление среды в клетках, вызванное образованием лактата.

Липидный обмен

В мышцах преобладает катаболизм липидов. Жирные кислоты, кетоновые тела в аэробных условиях окисляются в мышцах для получения энергии.

В мышцах синтезируется немного холестерина.

Углеводный обмен

В мышцах преобладает катаболизм углеводов. Глюкоза окисляется в аэробных или анаэробных условиях для синтеза АТФ. Из глюкозы в мышцах образуется аланин.

Также в мышцах протекает глюконеогенез, однако он идет не до конца и свободная глюкоза не выделяется в кровь. В скелетных мышцах глюконеогенез дает глюкозу-6ф, в миокарде – фруктозу-1,6ф. Глюкоза, поступившая из крови и образовавшаяся в глюконеогенезе, запасается в мышцах в форме гликогена (до 1%). Большие запасыгликогена локализованы в гранулах, примыкающих к I-диску.

Гликогенолиз в мышцах кроме адреналина, также стимулируется Ca 2+ . Поэтому Са 2+ не только стимулирует мышечное сокращение, но и усиливает образование необходимого для этого процесса источника энергии — АТФ.

Мышечные формы гликогенозов характеризуются нарушением в энергоснабжении скелетных мышц. Эти болезни проявляются при физических нагрузках и сопровождаются болями и судорогами в мышцах, слабостью и быстрой утомляемостью.

Болезнь МакАрдла

(тип V) — аутосомно-рецессивная патология, отсутствует в скелетных мышцах активность гликогенфосфорилазы. Накопление в мышцах гликогена аномальной структуры.

Энергетический обмен

Энергетический обмен в мышцах отличается от всех тканей тем, что в состоянии покоя он очень низкий, а при интенсивной физической нагрузке он значительно возрастает.

Различия энергетического обмена наблюдаются и в самих мышцах. В белых (белых) волокнах преобладает анаэробный гликолиз, субстратом которого является только глюкоза. В красных (медленных) мышцах преобладает аэробное окисление жирных кислот, кетоновых тел и глюкозы.

Миокард в норме в качестве субстратов для синтеза АТФ использует жирные кислоты (65 — 70%), глюкозу (15 — 20%) и молочную кислоту (10 — 15%). Роль аминокислот, кетоновых тел и пирувата в энергообеспечении миокарда сравнительно невелика.

Основным потребителем АТФ в мышечной ткани является процесс мышечного сокращения. Запасы АТФ в скелетной мышце при сокращении быстро истощаются, и их хватает менее чем на секундное сокращение.

Для того, чтобы обеспечить интенсивно работающую мышцу достаточным количеством энергии, в мышце существует несколько источников АТФ.

1. АТФ образуется по классическому пути в реакциях субстратного и окислительного фосфорилирования.

2. АТФ образуется из 2 АДФ при участии миоаденилаткиназы: АДФ + АДФ → АТФ + АМФ;

3. АТФ образуется при работе креатинфосфатного челнока.

Креатинфосфатный челнок

В работе креатинфосфатного челнока участвуют креатинфосфат, креатин и изоформы фермента креатинфосфокиназы (КФК).

[3]

Синтез креатина в основном происходит в печени из 3 АК: аргинин, глицин и метионин. Из печени креатин с током крови поступает в мышечную ткань, а также в нервную ткань.

· Образованная в процессе окислительного фосфорилирования АТФ переносится АТФ/АДФ-транслоказой через внутреннюю мембрану митохондрий.

· В межмембранном пространстве митохондрий АТФ с участием и митохондриальной креатинкиназы фосфорилирует креатин в креатинфосфат: АТФ + креатин → АДФ + креатинфосфат

· Затем креатинфосфат направляется к миофибриллам (или к другим местам потребления энергии).

· Под действием креатинкиназы миофибрилл креатинфосфат фосфорилирует АДФ в АТФ: АДФ + креатинфосфат → АТФ + креатин

· Образующийся креатин снова возвращается к митохондриям и цикл повторяется.

Работа креатинфосфатного челнока предотвращает быстрое истощение запасов АТФ в мышце. Это происходит благодаря тому, что:

1. в креатинфосфате создается запас макроэргических связей;

2. креатинфосфат меньше АТФ и по этому он гораздо подвижнее. Он гораздо быстрее доставляет энергию от митохондрий к работающей миофибрилле, чем АТФ (скорость примерно на три порядка выше). При этом, скорость доставки энергии с помощью креатинфосфата заведомо превышает максимльную скорость ее использования.

Существует несколько изоферментов КФК не только в разных органах, но и в одной и той же клетке. В частности, в мышечных клетках идентифицированы четыре изофермента — в митохондриях, миофибриллах, мембранах саркоплазматического ретикулума, а также в комплексе с мембранными транспортными белками.

Кф-путь возникает в миокарде только после рождения, когда резко возрастает нагрузка на сердце. У многих беспозвоночных функцию Кф выполняет другой фосфаген — аргининфосфат.

Мышцы, характеризующиеся высокой потребностью в кислороде в связи с длительным состоянием сокращения (например, для поддержания определенной позы), обладают способностью резервировать кислород вмиоглобине. Поскольку кислород связывается в миоглобине с гемом, мышцы, содержащие миоглобин, окрашены в красный цвет в отличие от не содержащих его белых скелетных мышц.

Читайте так же:  Л карнитин снижает холестерин

Общие условия выбора системы дренажа: Система дренажа выбирается в зависимости от характера защищаемого.

Поперечные профили набережных и береговой полосы: На городских территориях берегоукрепление проектируют с учетом технических и экономических требований, но особое значение придают эстетическим.

Папиллярные узоры пальцев рук — маркер спортивных способностей: дерматоглифические признаки формируются на 3-5 месяце беременности, не изменяются в течение жизни.

Обмен белков и аминокислот обмен

Мышцы характеризуются высоким обменом белков и АК. Белки и АК в мышцах активно синтезируются и распадаются.

Белок скелетных мышц является важным источником АК для всего организма. В условиях голодания и энергодефицита белки мышц разрушаются, а образовавшиеся АК покидают мышцы и активно используются организмом в качестве источника энергии.

У млекопитающих мышцы являются глав­ным местом катаболизма АК с разветв­ленной цепью. Мышечная ткань окисляет лейцин до СО2 и превращает углеродный скелет аспартата, аспарагина, глутамата, изолейцина и валина в субстраты ЦТК. Способ­ность мышц разрушать АК с разветвлен­ной цепью при голодании и диабете возрастает в 3— 5 раз.

Мышцы также синтезируют и выделяют много аланина и глутамина. В синтезе этих АК используются аминогруппы, кото­рые образуются при распаде АК с разветв­ленной цепью и затем переносятся на α-КГ и ПВК в ходе реакций трансаминирования. Источником почти всего пирувата, идущего на син­тез аланина, является гликолиз (глюкозо-аланиновый цикл).

[2]

При интенсивной работе мышцы выделяют аммиак. В мышечной ткани активность глу-ДГ низка, поэтому при интенсивной работе функционирует в основном путь непрямого дезаминирования с участием цикла ИМФ-АМФ.

Выделяющийся аммиак предотвращает закисление среды в клетках, вызванное образованием лактата.

Липидный обмен

В мышцах преобладает катаболизм липидов. Жирные кислоты, кетоновые тела в аэробных условиях окисляются в мышцах для получения энергии.

В мышцах синтезируется немного холестерина.

Углеводный обмен

В мышцах преобладает катаболизм углеводов. Глюкоза окисляется в аэробных или анаэробных условиях для синтеза АТФ. Из глюкозы в мышцах образуется аланин.

Также в мышцах протекает глюконеогенез, однако он идет не до конца и свободная глюкоза не выделяется в кровь. В скелетных мышцах глюконеогенез дает глюкозу-6ф, в миокарде – фруктозу-1,6ф. Глюкоза, поступившая из крови и образовавшаяся в глюконеогенезе, запасается в мышцах в форме гликогена (до 1%). Боль­шие запасыгликогена локализованы в гранулах, примыкающих к I-диску.

Гликогенолиз в мышцах кроме адреналина, также стимулируется Ca 2+ . Поэтому Са 2+ не только стимулирует мы­шечное сокращение, но и усиливает образование не­обходимого для этого процесса источника энер­гии — АТФ.

Мышечные формы гликогенозов характеризуются нарушением в энергоснабжении скелетных мышц. Эти болезни проявляются при физических нагрузках и сопровождаются болями и судорогами в мышцах, слабостью и быстрой утомляемостью.

Болезнь МакАрдла

(тип V) — аутосомно-рецессивная патология, отсутствует в скелетных мышцах активность гликогенфосфорилазы. Накопление в мышцах гликогена аномальной структуры.

| следующая лекция ==>
Углеводы мышечной ткани | Креатинфосфатный челнок

Дата добавления: 2017-09-19 ; просмотров: 157 ; ЗАКАЗАТЬ НАПИСАНИЕ РАБОТЫ

Обмен белков и аминокислот обмен

Мышцы характеризуются высоким обменом белков и АК. Белки и АК в мышцах активно синтезируются и распадаются.

Белок скелетных мышц является важным источником АК для всего организма. В условиях голодания и энергодефицита белки мышц разрушаются, а образовавшиеся АК покидают мышцы и активно используются организмом в качестве источника энергии.

У млекопитающих мышцы являются глав­ным местом катаболизма АК с разветв­ленной цепью. Мышечная ткань окисляет лейцин до СО2 и превращает углеродный скелет аспартата, аспарагина, глутамата, изолейцина и валина в субстраты ЦТК. Способ­ность мышц разрушать АК с разветвлен­ной цепью при голодании и диабете возрастает в 3— 5 раз.

Мышцы также синтезируют и выделяют много аланина и глутамина. В синтезе этих АК используются аминогруппы, кото­рые образуются при распаде АК с разветв­ленной цепью и затем переносятся на α-КГ и ПВК в ходе реакций трансаминирования. Источником почти всего пирувата, идущего на син­тез аланина, является гликолиз (глюкозо-аланиновый цикл).

При интенсивной работе мышцы выделяют аммиак. В мышечной ткани активность глу-ДГ низка, поэтому при интенсивной работе функционирует в основном путь непрямого дезаминирования с участием цикла ИМФ-АМФ.

ФОРМУЛА!

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Раздел 6. Обмен белков и аминокислот

К азотистым соединениям относятся белки, пептиды, аминокислоты и их производные, нуклеиновые кислоты, нуклеотиды и их производные, а также азотистые производные сахаров. Основная часть связанного азота приходится на белки, поэтому азотистый обмен часто отождествляют с белковым. Хотя аминокислоты, образующиеся при распаде белков, могут быть повторно использованы для биосинтеза белка (в среднем 5 раз), для нормальной жизнедеятельности необходимо постоянное поступление аминокислот в составе пищи.

Способность клеток осуществлять эти биохимические процессы зависит от наличия в них сбалансированного пула аминокислот. Клетки не имеют запасных форм аминокислот, они не могут осуществлять синтез белковых молекул, если отсутствует хотя бы одна из входящих в их состав аминокислот. Каждая из аминокислот, входящая в состав белков, вносит свой вклад в синтез углеводов путем глюконеогенеза или в образование важных биологически активных соединений – пуриновых и пиримидиновых азотистых оснований, порфиринов, гормонов, медиаторов.

Определение промежуточных продуктов азотистого обмена в крови и моче дает ценную информацию о функции печени, состоянии азотистого обмена в различных органах, помогает выявить врожденные нарушения обмена веществ.

Цель изучения раздела: уметь применять знания о путях метаболизма аминокислот

Студент должен:

Усвоить:

общие и индивидуальные пути превращения важнейших аминокислот;

– механизмы обезвреживания аммиака;

– взаимосвязь обмена аминокислот, глюкозы и жирных кислот;

Рекомендуемые темы реферативных сообщений.

1. Биосинтез и секреция протеолитических ферментов в желудке.

2. Механизмы активации и ингибирования протеолитических ферментов желудочно – кишечного тракта.

3. Регуляция секреции пищеварительных соков.

4. Молекулярные механизмы обезвреживания токсических продуктов гниения белков в желудочно-кишечном тракте.

Переваривание и всасывание белков. Пути использования аминокислот в клетке. Нарушения переваривания белков

Методические указания к самоподготовке

Вопросы к разделу

1.Переваривание белков. Характеристика протеолитических ферментов, работающих в желудке. Роль соляной кислоты в переваривании белков.

Читайте так же:  Лучший л карнитин для девушек

2. Характеристика протеолитических ферментов, работающих в тонком кишечнике. Схема активации протеолитических ферментов поджелудочной железы. Диагностическое значение биохимического анализа желудочного и дуоденального сока. Ингибиторы протеиназ для лечения панкреатитов.

3.Всасывание продуктов гидролиза белка.

4. Гниение белков в кишечнике. Механизмы обезвреживания продуктов, образующихся при этом процессе.

5.Пул аминокислот в клетке. Пополнение пула аминокислот за счет эндогенного распада дефектных тканевых белков.

6.Роль убиквитина и процессов гликозилирования в «мечении» старых белков в клетке. Роль шаперонов.

8.Возможные пути использования аминокислот в клетке.

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

При подготовке к занятию, используя лекции, учебники и дополнительную литературу, выполните следующие задания (таблица 18).

Таблица 18. Переваривание белков

Пример тест-контроля исходного уровня знаний

  1. НОРМА ФИЗИОЛОГИЧЕСКОЙ ПОТРЕБНОСТИ В БЕЛКЕ В СУТОЧНОМ ПИЩЕВОМ РАЦИОНЕ ДЛЯ ВЗРОСЛОГО ЧЕЛОВЕКА, ЗАНИМАЮЩЕГОСЯ УМСТВЕННЫМ ТРУДОМ
  1. ПРИ БОЛЬШИХ ЭНЕРГЕТИЧЕСКИХ ЗАТРАТАХ ОРГАНИЗМА (НЕДОСТАТОЧНО МЕХАНИЗИРОВАННЫЙ ТРУД) НА СКОЛЬКО СЛЕДУЕТ УВЕЛИЧИТЬ НОРМУ БЕЛКА В ЕЖЕДНЕВНОМ ПИЩЕВОМ РАЦИОНЕ НА КАЖДЫЕ ДОПОЛНИТЕЛЬНО ПОТРАЧЕННЫЕ 2100 кДж
  1. МИНИМАЛЬНОЕ КОЛИЧЕСТВО БЕЛКА (БЕЛКИ КУРИНОГО ЯЙЦА) В СУТОЧНОМ ПИЩЕВОМ РАЦИОНЕ ВЗРОСЛОГО ЧЕЛОВЕКА, НЕОБХОИМОЕ ДЛЯ ПОДДЕРЖАНИЯ АЗОТИСТОГО РАВНОВЕСИЯ
  1. ПРИ ОКИСЛЕНИИ 1 Г ДАЕТ НАИБОЛЬШЕЕ КОЛИЧЕСТВО ЭНЕРГИИ ДАЁТ

3) Минеральные вещества

  1. АЗОТИСТОЕ РАВНОВЕСИЕ В ОРГАНИЗМЕ

1) При беременности на сроке 4-7 мес.

2) При голодании в течении 5-7 дней и более

3) У взрослых мужчин и женщин в период жизни 30-40 лет

4) У ребенка в течении 2-го года жизни

5) При обширных термических ожогах

  1. ВЕЩЕСТВА, НАИБОЛЕЕ СИЛЬНО ВЛИЯЮЩИЕ НА СОСТОЯНИЕ АЗОТИСТОГО БАЛАНСА ЧЕЛОВЕКА
  1. ПОЛОЖИТЕЛЬНЫЙ АЗОТИСТЫЙ БАЛАНС ВОЗМОЖЕН ПРИ

1) Процесс роста ребенка

2) Заболевание почек

3) Синдром приобретенного иммунодефицита

4) Заболевание псориаз

5) Недостаток незаменимых аминокислот в рационе

  1. ВЫЗДОРАВЛИВАЮЩИЙ ПАЦИЕНТ БУДЕТ ИМЕТЬ ПОЛОЖИТЕЛЬНЫЙ АЗОТИСТЫЙ БАЛАНС ЕСЛИ

1) Количество поступившего с пищей азота равно количеству азота, выводимого с мочой, калом и потом

2) Количество азота, выводимого с мочой, калом и потом, меньше, чем количество азота, поступившего с пищей

3) Количество азота, выводимого с мочой, калом и потом, больше, чем количество азота, поступившего с пищей

4) Пациент находится на безбелковой диете

5) Пациент находится на углеводной диете

  1. ОТРИЦАТЕЛЬНЫЙ АЗОТИСТЫЙ БАЛАНС ВОЗМОЖЕН ПРИ

3) Онкологическое заболевание

5) Гиповитаминоз К

4) Глутаминовая кислота

5) Все вышеперечисленное

  1. ФЕРМЕНТ, УЧАСТВУЮЩИЙ В ПЕРЕВАРИВАНИИ БЕЛКОВ В ЖЕЛУДКЕ
  1. ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЙ ПИЩЕВАРИТЕЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ ,ОСУЩЕСТВЛЯЮЩИЙ КАТАЛИЗ ПРИ pH=1,5-2,5

2) Энтеропептидаза (энтерокиназа).

  1. ПРИ ПЕРЕВАРИВАНИИ БЕЛКОВ В ЖЕЛУДОЧНО-КИШЕЧНОМ ТРАКТЕ ФЕРМЕНТ ПЕПСИН ГИДРОЛИЗУЕТ ПЕПТИДНУЮ СВЯЗЬ, ОТМЕЧЕННУЮ НА ПРИВЕДЕННОЙ СХЕМЕ СТРЕЛКОЙ С КАКОЙ ЦИФРОЙ
  1. ПИЩЕВАРИТЕЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ, РАСЩЕПЛЯЮЩИЙ ПЕПТИДНЫЕ СВЯЗИ, ОБРАЗОВАННЫЕ ОСНОВНЫМИ АМИНОКИСЛОТАМИ

2) Энтеропептидаза (энтерокиназа)

  1. ПИЩЕВАРИТЕЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ, РАСЩЕПЛЯЮЩИЙ ПЕПТИДНЫЕ СВЯЗИ, ОБРАЗОВАННЫЕ КАРБОКСИЛЬНЫМИ ГРУППАМИ АРОМАТИЧЕСКИХ АМИНОКИСЛОТ

2) Энтеропептидаза (энтерокиназа)

16. ФЕРМЕНТ ,УЧАСТВУЮЩИЙ В ПЕРЕВАРИВАНИИ БЕЛКОВ В ТОНКОЙ КИШКЕ?

17. ОРГАН, В КОТОРОМ СЕКРЕТИРУЕТСЯ ПРЕДШЕСТВЕННРИК КАРБОКСИПЕПТИДАЗЫ

2) Поджелудочная железа

4) Желчный пузырь

18.ПИЩЕВАРИТЕЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ, ГИДРОЛИЗУЮЩИЙ ПЕПТИДНУЮ СВЯЗЬ С-КОНЦЕВОЙ АМИНОКИСЛОТЫ ПЕПТИДА

2) Энтеропептидаза ( энтерокиназа)

  1. ПРИ ПЕРЕВАРИВАНИИ БЕЛКОВ В ЖЕЛУДОЧНО-КИШЕЧНОМ ТРАКТЕ ФЕРМЕНТ КАРБОКСИПЕПТИДАЗА ГИДРОЛИЗУЕТ ПЕПТИНУЮ СВЯЗЬ, ОТМЕЧЕННУЮ НА ПРИВЕДЕННОЙ СХЕМЕ СТРЕЛКОЙ С КАКОЙ ЦИФРОЙ

20.ВЫСКАЗЫВАНИЕ, ПОХОДЯЩЕЕ ДЛЯ АМИНОКИСЛОТ, ОБРАЗУЮЩИХСЯ ИЗ ПИЩЕВЫХ БЕЛКОВ

1) Предоставляют азот для синтеза незаменимых аминокислот

2) Могут быть превращены в глюкозу в большинстве тканей

3) Не могут быть превращены в жир в жировой ткани

4) Освобождают азот, превращающийся в мочевину в скелетных мышцах

5) В основном превращаются в белки организма и частично выделяются с мочой

  1. ВО ВРЕМЯ ПРИЕМА СМЕШАННОЙ ПИЩИ

1) Крахмал и другие полисахариды кровью воротной вены транспортируются в печень

2) Белки расщепляются до дипептидов, всасывающихся в кровь

3) Моносахариды через лимфатическую систему транспортируются в жировую ткань

4) Пищевые триглицериды через воротную вену транспортируются в печень

5) Содержание глюкозы увеличивается в крови

Ответы на тестовые задания.

Примеры ситуационных задач

Задача 1. «Скорая помощь» доставила в приемное отделение мужчину 35 лет с острыми болями в животе, появившимися после обильной еды. По­степенно боль приобрела опоясывающий характер и локализовалась на границе брюшной полости и грудной клетки. Температура нормальная, давление 130/70 мм.рт. ст. Морфологический состав крови без существенных изменений. Анализ мочи: плотность 1,020, кетоновые тела и сахар в моче отсутствуют. Активность амилазы мочи по Вольгемуту равна 364 ед., содержание мочевины – 1,7%, хлоридов – 0,95%. Дайте заключение.

Задача 2. Реакционная смесь содержит два фермента – пепсин и химотрипсин. Какая реакция пойдет при 1) рН 1,5; 2) 7,5; 3) 5?

Задача 3. Ребенок получает с пищей 60 г белка в сутки. С мочой за это время выделяется 14 г азота. Рассчитайте азотистый баланс.

Папиллярные узоры пальцев рук — маркер спортивных способностей: дерматоглифические признаки формируются на 3-5 месяце беременности, не изменяются в течение жизни.

Опора деревянной одностоечной и способы укрепление угловых опор: Опоры ВЛ — конструкции, предназначен­ные для поддерживания проводов на необходимой высоте над землей, водой.

Метаболизм аминокислот

Помимо синтеза белков аминокислоты еще используются для синтеза различных небелковых соединений, имеющих важное биологическое значение. Часть аминокислот подвергается распаду и превращается в конечные продукты: С02, Н20 и NН3 Распад начинается с реакций, общих для большинства аминокислот.

К ним относятся:

а) декарбоксилирование — отщепление от аминокислот карбоксильной группы в виде углекислого газа:

Трансаминированию подвергаются все аминокислоты. В этой реакции участвует кофермент — фосфопиридоксаль, для образования которого необходим витамин В6 — пиридоксин.

Трансаминирование — это главное превращение аминокислот в организме, так как его скорость значительно выше, чем у реакций декар-боксилирования и дезаминирования.

Трансаминирование выполняет две основные функции:

а) за счет трансаминирования одни аминокислоты могут превращаться в другие. При этом общее количество аминокислот не меняется, но изменяется соотношение между ними. С пищей в организм посту пают чужеродные белки, у которых аминокислоты находятся в иных пропорциях по сравнению с белками организма. Путем трансаминирования происходит корректировка аминокислотного состава организма.

б) является составной частью косвенного (непрямого) дезаминированияаминокислот — процесса, с которого начинается распад большинства аминокислот.

На первой стадии этого процесса аминокислоты вступают в реакцию трансаминирования с α-кетоглутаровой кислотой. Аминокислоты при этом превращаются в α-кетокислоты, а α-кетоглутаровая кислота переходит в глутаминовую кислоту (аминокислота).

Читайте так же:  Можно смешивать протеин с креатином

На второй стадии появившаяся глутаминовая кислота подвергается дезаминированию, от нее отщепляется NН3 и снова образуется α-кетоглутаровая кислота. Образовавшиеся α-кетокислоты далее подвергаются глубокому распаду и превращаются в конечные продукты С02 и Н20. Для каждой из 20 кетокислоr (их образуется столько же, сколько имеется видов аминокислот) имеются свои специфические пути распада. Однако при распаде некоторых аминокислот в качестве промежуточного продукта образуется пировиноградная кислота, из которой возможен синтез глюкозы. Поэтому аминокислоты, из которых возникают такие кетокислоты, получили название глюкогенные.Другие же кетокислоты при своем распаде не образуют пирувата. Промежуточным продуктом у них является ацетилкофермент А, из которого невозможно получить глюкозу, но зато могут синтезироваться кетоновые тела. Аминокислоты, соответствующие таким кетокислотам, называются кетогенные.

Второй продукт косвенного дезаминирования аминокислот — аммиак. Для организма аммиак является высокотоксичным. Поэтому в организме имеются молекулярные механизмы его обезвреживания. По мере образования NН3 связывается во всех тканях с глутаминовой кислотой с образованием глутамина. Это временное обезвреживание аммиака.С током крови глутамин поступает в печень, где распадается опять на глутаминовую кислоту и NНз. Образовавшаяся глутаминовая кислота с кровью снова поступает в органы для обезвреживания новых порций аммиака. Освободившийся аммиак, а также углекислый газ в печени используются для синтеза мочевины.

Синтез мочевины — циклический, многостадийный процесс, потребляющий большое количество энергии. В синтезе мочевины очень важное участие принимает аминокислота орнитин. Эта аминокислота не входит в состав белков. Образуется орнитин из другой аминокислоты — аргинина,который присутствует в белках. В связи с важной ролью орнитина синтез мочевины получил название орнитиновый цикл.

Впроцессе синтеза к орнитину присоединяются две молекулы аммиака и молекула углекислого газа, и орнитин превращается в аргинин, от которого сразу же отщепляется мочевина, и вновь образуется орнитин. Наряду с орнитином и аргинином в образовании мочевины еще участвуют аминокислоты: глутамини аспарагиновая кислота.Глутамин является поставщиком аммиака, а аспарагиновая кислота его переносчиком.

Синтез мочевины — это окончательное обезвреживание аммиака.Из печени с кровью мочевина поступает в почки и выделяется с мочой. В сутки образуется 20-35 г мочевины. Выделение мочевины с мочой характеризует скорость распада белков в организме.

Тема № 17 Обмен белков и аминокислот

Составитель: Прозор И.И.

Должность: старший преподователь

1. Тема: Обмен белков и аминокислот

2. Цель: В тканях метаболизм отдельных аминокислот имеет свои особенности, в результате которых образуются соединения с разной структурой и биологической функцией. Нарушения этих превращений может привести к развитию ряда патологических состояний. Зачастую эти состояния наследственно обусловлены. В этой связи изучение данной темы важно как для понимания патогенеза, так и диагностики и лечения заболеваний. В этой связи изучение данной темы важно как для понимания патогенеза, так и диагностики и лечения заболеваний.

3. Задачи обучения: Изучить специфические пути обмена аминокислот. Изучить обмен одноуглеродных фрагментов и их биологическую роль. Изучить синтез креатина, креатенина и биологическую роль. Научить студентов логически увязать практический материал с лабораторным практикумом. Освоить методы диагностики наследственных нарушений особенностей обмена.

4. Основные вопросы темы:

1. Специфические пути обмена аминокислот: обмен одноуглеродных фрагментов.

2. Особенности обмена серосодержащих и ароматических аминокислот.

3. Синтез креатина и его биологическая роль.

4. Нарушения обмена отдельных аминокислот.

Практические работы:

1. Количественное определение креатинина в моче.

2. Открытие креатинина в моче.

3. Проба Фелинга на фенилпировиноградную кислоту

4.Обнаружение гомогентизиновой кислоты

5.Методы обучения и преподавания: Устный опрос и беседа,малые группы, тесты.

Литература

Основная литература

91. Медициналық биохимия. Тапбергенов С.О., 2011г.

92. Медицинская клиническая биохимия. Тапбергенов С.О. Тапбергенов Т.С. 2009 г.

93. Медицинская и клиническая биохимия. Тапбергенов С.О. Тапбергенов Т.С. 2012 г.

94. Интерпретация клинико-биохимических анализов. Тапбергенов С.О. Тапбергенов Т.С. 2008 г.

95. Медициналық биохимия. Тапбергенов С.О. 2007 г.

96. Биологическая химия с упражнениями и задачами Под ред. С.Е.Северина. 2011 г.

Дополнительная литература

61. Руководство к практическим занятиям по биологической химии. Под ред. Тапбергенова С.О. 2012 г.

62. Биохимия. Под ред. Е.С.Северина. 2009 г.

63. Сеитов З.С. Биохимия : Өзгертіліп, толықтырылып үшінші рет басылып шығуы / З. С. Сеитов. — Алматы : «ЭВЕРО», 2012. — 570 с. : ил.

64. Биохимия сұрақтары мен жауаптары. Биохимия в вопросах и ответах: учебное пособие / Т. С. Сейтембетов, Б. И. Төлеуов. — Алматы : ТОО»ЭВЕРО», 2010 г.

7. Контроль:тесты

Тестовый контроль теме «Обмен белков и аминокислот».

1.Какую роль играет метионин в обмене веществ в организме?

1- является донором метильной группы

2- является основным источником энергии

3- необходим для процессов транскрипции

4- является нейромедиатором

5- является заменимой аминокислотой

2.Какое нарушения в метаболизме может привести к фенилкетонурии?

1- прекращение метаболизма тирозина в гомогентизиновую кислоту

2- блокада фенилаланингидроксилазы

3- снижение уровня тирозина в крови

4- накопление п-оксифенилпирувата

5- прекращение дезаминирования фенилаланина

3.Hазовите феpмент при отсутствии котоpого возникает фенилкетонуpия?

4.Синтез креатина осуществляется в:

1- печени и легких

2- почках и печени

3- сердце и почках

4- слизистой кишечника и мышцах

5-скелетных мышцах и миокарде

5.Креатинфосфат — это источник H3PO4 и энергии для:

Дата добавления: 2015-09-11 ; просмотров: 1336 ; ЗАКАЗАТЬ НАПИСАНИЕ РАБОТЫ

Обмен простых белков и аминокислот

Белки в организме человека выполняют множество функций:

Аминокислоты так же играют важную роль и в структурной организации и в метаболизме живых объектов. Они так же выполняют функции

энергетическую пластическую и др.

На белки приходится примерно 45% сухой массы тела, что указывает на важную роль белков в организме человека. В таких органах как мышцы, легкие, селезенка, печень на долю белков приходиться 80-85% их сухой массы, даже в костях на долю белков приходиться около 30% их сухой массы.

Белки органов и тканей находятся в состоянии постоянного обновления т.е. в состоянии динамического равновесия между процессами их синтеза и распада. Установлено, что в организме человека с массой тела 70 кг ежесуточно обновляется около 400 гр. белков.

Читайте так же:  Л карнитин 1500 жидкий

Скорость ресинтеза белков принято характеризовать с помощью такого показателя как период полуобновления или период полураспада — промежуток времени в течении которого в том или ином органе обновляется половина белков. Период полуобновления белков для печени человека и плазмы крови составляет всего 10 суток. Для мышц — 180 дней.

Для обеспечения синтеза белков организм нуждается в сбалансированной смеси из 20 аминокислот входящих в состав подавляющего числа белков. В то же время растения и микроорганизмы способны синтезировать все необходимые им аминокислоты.

Вал, лей, иле, фен, три, мет, тре, лиз.

Две ам.к аргинин и гистидин частично синтезируются в организме человека, но этот синтез не покрывает потребности в них, поэтому они относятся к условно заменимым ам.к. Все остальные аминокислоты считаются заменимыми, однако необходимо отметить, что заменимость тирозина и цистеина достаточно условна , поскольку для их синтеза используются незаменимые фенилаланин и метионин. Поэтому при недостатке этих аминокислот автоматически увеличивается потребность в заменимых фенилаланине и метионине.

Азотистый баланс и нормы белка в питании.

Большая часть азота поступающая в организм человека с пищей (95%) представляет собой азот белков или аминокислот. В то же время основная часть азота выводимая из организма в составе конечных продуктов метаболизма представляет собой азот расщепленных в клетках аминокислот. Из этого следует вывод, что состояние белкового обмена в организме может оцениваться по соотношению поступающего с пищей азота и азота выводимого из организма — азотистый баланс.

Может быть положительным — в этом случае в организм поступает больше азота чем выводиться из организма т.е. наблюдается задержка азота в организме. Положительный азотистый баланс характерен для организма детей, а так же для людей выздоравливающих после тяжелой длительной болезни.

При отрицательном азотистом балансе выведение азота из организма превышает его поступление с пищей. Это свидетельствует о потере азота организмом и чаще всего является результатом усиленного распада белков в организме человека который не компенсируется синтезом. Такая ситуация встречается при длительном голодании или при тяжелых заболеваниях. Такая ситуация характерна для людей пожилого и старческого возраста.

Для здоровы взрослых людей характерно азотистое равновесие, т.е. такое состояние азотистого баланса при котором поступление азота с пищей эквивалентно выведению его из организма. Необходимо подчеркнуть, что состояние азотистого баланса следует несомненно оценивать применительно к каждому индивидууму.

Например положительный азотистый баланс для здорового ребенка является нормой, но в то же время положительный азотистый баланс при патологии почек свидетельствует о задержки азотистых шлаков. Положительный азотистый баланс в процессе выздоровления после тяжелой болезни несомненно является свидетельством улучшения состояния пациента. Полное исключение белка из пищи приводит к развитию отрицательного азотистого баланса.

Экспериментально установлено, что в условиях полного отсутствия белков в пищи и при компенсации энергозатрат организма достаточным количеством углеводов и жиров выведение азота стабилизируется и составляет 53 мг/кг веса. Для 70 кг человека это эквивалентно ежесуточному расщеплению 23,2 гр белков. Эта величина получила название коэфицента изнашивания. Отсюда понятно, что человек не может длительное время находиться на рационе лишенным белков и аминокислот. Поскольку из ежесуточного расщепления белков их количество снижается ниже критического уровня и приводит к смерти.

Каким же должно быть минимальное количество белков суточного рациона?

Минимальным можно считать то количества белка которое обеспечивает состояние азотистого равновесия. Это минимальное количество белков пищевого рациона обеспечивающего азотистое равновесие получило название физиологический минимум белка. В условиях смешанной диеты физиологический минимум белка составляет величину порядка 35-40 гр в сутки, т.е. примерно в 2 раза выше коэфицента изнашивания. Но следует отметить, что величина физиологич. мин. белка в значительной степени зависит от полноценности белка потребленным данным индивидуумом.

Полноценность белка определяется:

во-первых способностью ферментов пищеварительного тракта расщеплять эти белки до аминокислот.

во-вторых полноценность определяется его аминокислотным составом

Ряд таких белков как например кератины, фиброин практически не расщепляются ферментами желудка и кишечника, поэтому не усваивается организмам. Мы не можем закусывать жареным копытом.

С другой стороны некоторые белки или вообще не содержат отдельных аминокислот или содержит их в явно недостаточном количестве. Типичным примером является коллаген, который не содержит триптофана. Белок кукурузы содержит мало лизина.

Несомненно, что наиболее полноценными белками будут те белки, аминокислотный состав которых наиболее близок к суммарному аминокислотному составу белков человеческого организма. С учетом этих показателей несомненно, что количество белков из различных пищевых продуктов, обеспечивающих у взрослых поддержание азотистого равновесия, колеблется в очень широких пределах. Например яйцо куриное : содержание здесь белков составляет около 20 гр., в треске 21,6 гр. Полноценными белками являются белки животного происхождения. ВОЗ считает, что оптимальное содержание белка в пищи является его количество определяемое из расчета 1 гр белка на 1кг веса. По отечественным нормам 1,5 гр. на кг.

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

В обычных условиях люди питаются смешанной пищей, поэтому недостаточность той или иной аминокислоты встречается редко. При обычном смешанном рационе количество пищи, обеспечивающая организм образованием примерно 1000 ккал содержит потребное количество всех незаменимым аминокислот.

Источники


  1. Павлина, Стив Курс по личному развитию для умных людей. Быть победителем в жизни и спорте. Я все могу! (комплект из 3 книг) / Стив Павлина , Дэн Миллман , Татьяна Самарина. — М.: ИГ «Весь», 2015. — 930 c.

  2. Жук, С.М. Кулинарная книга со счетчиком калорий / С.М. Жук. — М.: Астрель, 2011. — 596 c.

  3. Пушкин, В.А. Гимнастика в пути / В.А. Пушкин. — М.: Эксмо, 2011. — 645 c.
  4. В.И. Дубровский Лечебная физкультура и врачебный контроль / В.И. Дубровский. — М.: Медицинское информационное агентство, 2006. — 600 c.
Обмен белков и аминокислот
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here