Органические вещества аминокислоты белки

Сегодня предлагаем ознакомится со статьей на тему: органические вещества аминокислоты белки с профессиональным описанием и объяснением.

Белки – высокомолекулярные
органические вещества

Цели. Сформировать знания о составе и строении белков, их биологических функциях; углубить знания об азотсодержащих органических соединениях; совершенствовать умения учащихся составлять схемы химических реакций.

Оборудование. Портреты химиков, схемы структуры белка, строение молекулы рибонуклеозы, строение аминокислот, функции белков.

Эпиграф урока. «Жизнь есть способ существования белковых тел…» (Ф.Энгельс).

План урока.

Строение и свойства аминокислот.
Состав белков.
Структуры белков.
Функции белков.
Превращение белков в организме человека.

Статья подготовлена при поддержке бюро переводов «Дружба Народов». Если вам срочно потребовался перевод технической документации, то не спешите паниковать. На сайте, расположенном по адресу «www.DruzhbaNarodov.Com.Ua», вы сможете, не отходя от экрана монитора, заказать технический перевод, по оптимальной цене. В бюро переводов «Дружба Народов» работают только высококвалифицированные специалисты, которые, в кратчайшие сроки, выполнят заказ любой сложности.

ХОД УРОКА

Учитель. Высшей степенью развития вещества в природе, обусловившей появление жизни, являются высокомолекулярные соединения – белки. Жизнь и белок – понятия взаимосвязанные.

Жизнь представляет собой переплетение сложнейших химических процессов, в которых белки взаимодействуют между собой и с другими веществами. Белки – это наиболее важные соединения живых организмов. Для нормального существования человек и животные должны получать белки с пищей. Откуда же берутся белки? Растения и бактерии способны синтезировать аминокислоты и белки, используя в качестве источника азота неорганические соединения. Чтобы получить представление о составе, строении и свойствах белков, рассмотрим следующие вопросы.

  • Какой элементный состав белков?
  • Из каких мономеров получаются полимерные белки?
  • Что называют аминокислотами?
  • Cколько различных аминокислот можно получить при гидролизе белков?
  • Сколько незаменимых аминокислот входит в состав белков?
  • Какие функциональные группы содержатся в аминокислотах?
  • Какими свойствами обладают аминокислоты?
  • Какие еще азотсодержащие органические соединения кроме белков и аминокислот
    вам известны?
  • Что называют аминами?
  • О строении аминокислот рассказывает ученик. После этого учащиеся выполняют следующие задания.

    1. Написать уравнения химических реакций по схеме:

    2. Напиcать структурные формулы пяти изомеров веществ с молекулярной формулой C5H11NO2.

    Ученик читает подготовленный реферат «Состав белков». Затем учащиеся отвечают на вопросы.

    • Каково значение трудов А.Я.Данилевского в изучении строения белков?
    • Как образуются белки?
    Первичная структура белка

    Задание. Напишите уравнение реакции образования трипептида, используя общие формулы аминокислот.

    Следующий этап урока – выступление ученика с докладом «Структуры белка». В докладе, в частности, содержатся следующие сведения: биография Эмиля Германа Фишера (впервые синтезировал полипептид из 18 аминокислот), определение понятия «денатурация» (нарушение естественной структуры белка под действием химических веществ, радиации и т. п.).

    Структуры белка:
    а – третичная;
    б – четвертичная

    Еще одно подготовленное выступление – доклад ученика по теме «Функции белка». Затем учащиеся получают задание: заполнить таблицу.

    Функции белков Названия белков Где содержатся в организме
    . . .

    Сообщение по теме «Превращение белков в организме человека» делает подготовившийся дома ученик. Затем учитель задает вопросы.

    • В каком отделе пищеварительной системы начинается расщепление белков?
    • Под действием чего расщепляются белки?

    Задание. Записать и пояснить схему обмена белков в организме человека:

    Одной из глобальных экологических проблем является продовольственная проблема. Для ее решения требуется создание высокопродуктивных сортов растений и пород животных. Рассматривается возможность биотехнологического синтеза искусственного белка из нефти. (Фрагмент видеофильма о синтезе искусственных белков.)

    С целью оценки усвоения материала учащиеся выполняют самостоятельную работу.

    Задания для самостоятельной работы

    1. Мономерами белка являются:

    а) аминокислоты; б) моносахариды; в) нуклеотиды; г) пептиды.

    2. Вторичную структуру белка поддерживают связи:

    а) водородные; б) гидрофобные; в) ковалентные.

    3. При образовании белкового полимера происходит сцепление аминокислот и выделяется вещество:

    а) аммиак; б) вода; в) СО2; г) углеводород.

    4. Аминокислоты отличаются друг от друга химическим строением:

    а) аминогруппы; б) карбоксила; в) радикала.

    5. Назовите группу природных полимеров, в которой находятся все ферменты:

    а) белки; б) жиры; в) углеводы.

    6. Напишите уравнение реакции образования трипептида:

    7. Вариант 1. На получение анилина было затрачено 24,6 кг нитробензола. Сколько анилина можно получить, если выход его составляет 95% от теоретически возможного?
    Вариант 2. На получение 260 кг анилина затрачено 250 кг бензола. Рассчитайте практический выход анилина в процентах от теоретически возможного.

    Учитель. Для подведения итогов урока посмотрим, что говорится о белках в Детской энциклопедии по биологии.

    «В одной из книг Библии сказано: “Вначале было Слово”. Современная книга о происхождении жизни по аналогии могла бы начинаться фразой: “Вначале был белок”.

    Первый белок, с которым мы знакомимся в своей жизни, – это белок куриного яйца, альбумин. Он хорошо растворим в воде, при нагревании сворачивается, а при долгом хранении в тепле разрушается – яйцо протухает.

    Но белок спрятан не только под яичной скорлупой. Волосы, ногти, когти, шерсть, перья, копыта, наружный слой кожи – все они почти целиком состоят из другого белка – кератина. Кератин нерастворим в воде, не сворачивается, не разрушается в земле: рога древних животных сохраняются в ней так же хорошо, как и их кости. (Хотя некоторые насекомые (личинки моли) и даже птицы (орлы-стервятники) прекрасно переваривают его.)

    Белок пепсин, содержащийся в желудочном соке, сам способен разрушать другие белки (это нужно для пищеварения).

    Белок интерферон применяется при лечении насморка и гриппа, т. к. убивает вызывающие эти болезни вирусы. А белок змеиного яда способен убить человека».

    Итак, жизнь и смерть – два противоположных понятия. Ответьте на вопросы.

    • Что является основой жизни?
    • Что приводит к смерти?
    Читайте так же:  Какой спортпит лучше для набора мышечной массы

    Вывод. Белок – это действительно основа жизни, а где его нет – жизнь невозможна.

    Учитель выставляет оценки за урок.

    Домашнее задание. Учебник Г.Е.Рудзитиса, Ф.Г.Фельдмана «Химия-11» (М.: Просвещение, 1992),
    § 2 «Аминокислоты», с. 8–13; § 1 «Белки», с. 18–22; упр. 9–13, с. 24 (устно).

    [1]

    Органические вещества клетки: белки

    Белки – это биологические гетерополимеры; синтезируются в живых организмах и выполняют в них важнейшие функции. В состав белков входят атомы углерода, кислорода, водорода, азота и иногда серы.

    Мономеры белков – аминокислоты – вещества, имеющие в своем составе неизменяемые части аминогруппу NH2 и карбоксильную группу СООН и изменяемую часть – радикал (по которому и различаются аминокислоты).

    Аминокислоты обладают свойствами и кислоты и основания (они амфотерны), поэтому могут соединяться друг с другом. Чередование разных аминокислот в разной последовательности позволяет получать огромное количество различных по структуре и функциям белков.
    В белках встречается 20 видов различных аминокислот, некоторые из которых животные синтезировать не могут (отсюда – заменимые и незаменимые аминокислоты). Они получают их от растений, которые могут синтезировать все аминокислоты. Именно до аминокислот расщепляются белки в пищеварительных трактах животных. Из этих аминокислот, поступающих в клетки организма, строятся его новые белки.
    Незаменимых аминокислот восемь: валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин . Если они не поступают в организм, происходит значительное нарушение его функций. Запомнить незаменимые аминокислоты можно так:

    Таблица аминокислот

    Структура белковой молекулы – это ее аминокислотный состав, последовательность мономеров (аминокислот) и степень скрученности молекулы.

    1. Последовательность аминокислот в молекуле белка образует его первичную структуру . Она зависит от последовательности нуклеотидов в участке молекулы ДНК (гене), кодирующем данный белок. Соседние аминокислоты связаны пептидными связями, возникающими между углеродом карбоксильной группы одной аминокислоты и азотом аминогруппы другой аминокислоты.

    2. Сначала длинная молекула белка сворачивается и приобретает вид спирали. При этом образуется вторичная структура белковой молекулы. Между СО и NH – группами аминокислотных остатков соседних витков спирали, возникают водородные связи, удерживающие витки спирали в свернутом положении.

    3. Далее молекула белка сложной конфигурации в виде глобулы (шарика), приобретает третичную структуру. Прочность этой структуры обеспечивается гидрофобными, водородными, ионными и дисульфидными S-S связями, обеспечивающими сцепку между отдельными участками спирали.

    4. Некоторые белки имеют четвертичную структуру, образованную несколькими полипептидными цепями (третичными структурами). Четвертичная структура так же удерживается слабыми нековалентными связями – ионными, водородными, гидрофобными. Однако прочность этих связей невелика и структура белка может быть легко нарушена. При нагревании или обработке некоторыми химическими веществами белок подвергается денатурации и теряет свою биологическую активность.

    Нарушение четвертичной, третичной и вторичной структур ↔обратимо↔.
    Разрушение первичной структуры необратимо .
    Белки имеют видовую специфичность: каждый вид организмов обладает белками, не встречающимися у других видов.

    Open Library — открытая библиотека учебной информации

    Открытая библиотека для школьников и студентов. Лекции, конспекты и учебные материалы по всем научным направлениям.

    Химия Органические вещества. Аминокислоты. Белки

    Органические вещества.

    В состав живых организмов, кроме неорганических, входят также разнообразные органические вещества. Органические вещества живых существ образованы, прежде всœего, четырьмя химическими элементами, называемыми биогенными: углеродом, водородом, кислородом и азотом. В составе белков к этим элементам прибавляется сера, а в нуклеиновых кислотах – фосфор.

    Многообразие органических веществ в значительной степени определяется углеродом. Этот элемент благодаря уникальным свойствам составляет химическую основу жизни. Он может образовывать ковалентные связи со многими атомами и их группами, образуя цепочки, кольца, составляющие скелœет различных по составу, строению, длинœе и форме органических молекул. Из них в свою очередь, образуются сложные химические соединœения, различающиеся по строению и функциям. Основная причина разнообразия органических молекул — ϶ᴛᴏ не столько отличие составляющих их атомов, сколько различный порядок их размещения в молекуле.

    Понятие о биополимерах.

    В живом организме органические вещества представлены либо небольшими, с относительно низкой молекулярной массой молекулами, либо крупными макромолекулами. К низкомолекулярным соединœениям относятся аминокислоты, сахара, органические кислоты, спирты, витамины и др.

    Белки, полисахариды и нуклеи­новые кислоты в большинстве своем являются структурами с большой молекулярной массой. По этой причине их называют макромолекулами (от греч. макрос – большой). Так, молекулярная масса большинства белков составляет от 5000 до 1 000000. [BЭ18] Высокомолекулярные органические соединœения – белки, нуклеиновые кислоты, полисахариды, молекулы которых состоят из большого количества одинаковых или разных по химическому строению повторяющихся звеньев, называются биополимерами(от греч. биос – жизнь и полис – многочисленный). Простые молекулы, из остатков которых состоят биополимеры, называются мономерами. Мономерами белков являются аминокислоты, полисахаридов – моносахариды, нуклеиновых кислот – нуклеотиды. Макромолекулы составляют около 90 % сухой массы клетки.

    В этой главе рас­смотрены всœе три класса макромолекул и их мономерные звенья. К рассмотрению до­бавлены липиды — молекулы, как правило, зна­чительно более мелкие, чем биополимеры, но также выполняющие функции в организме. [VV19]

    Особую группу органических веществ составляют биологически активные вещества: ферменты, гор­моны, витамины и др. Οʜᴎ разнообразны по строению; влияют на обмен веществ и превращение энергии.

    В клетках различных групп организмов содержа­ние определœенных органических соединœений разное. К примеру, в клетках животных преобладают белки и жиры, а в клетках растений — углеводы. При этом в различных клетках определœенные органиче­ские соединœения выполняют схожие функции.

    Читайте так же:  Повышенный креатин в почках

    Белки.

    В живых организмах среди макромолекул по своему функциональному значению ведущая роль принадлежат белкам. Белки во многих организмах преобладают и количественно. Так, в организме животных они составляют 40–50 %, в организме растений – 20 – 35 % их сухой массы. Белки — ϶ᴛᴏ гетерополимеры, мономерами которых являются аминокислоты.

    Аминокислоты – «кирпичики» белковых молекул.

    Аминокислоты – органические соединœения, содержащие одновременно аминогруппу (–NН

    ), для которой характерны основные свойства, и карбоксильную группу (–СООН) с кислотными свойствами. Аминогруппа и карбоксильная группы связаны с одним и тем же атомом углерода (рис. ). По этому признаку всœе аминокислоты сходны между собой. У большей части белокобразующих аминокислот имеется одна карбоксильная груп­па и одна аминогруппа; эти ами­нокислоты называются нейтраль­ными.

    Часть молекулы, называемой радикалом (R) у разных аминокислот имеет различное строение (рис. ). Радикал у разных аминокислот может быть неполярным или полярным (заряженным или незаряженным), гидрофобным или гидрофильным, что и придает белкам определœенные свойства. Помимо нейтральных, существуют ос­новные аминокислоты — с более чем одной аминогруппой, а также кислые аминокислоты — с более чем одной карбоксильной группой. Наличие дополнительной амино- или гидроксильной группы оказывает влияние на свойства радикала. Все свойства радикалов аминокислот играют определяющую роль в формировании пространственной структуры белка.

    Общее число известных аминокислот около 200, а в образовании природных белков принимает участие только 20 видовт. Такие аминокислоты называются белокобразующими (таблица 2; в таблице приведены полное и сокращенное названия аминокислот, не для запоминания).

    Таблица 2. Основные аминокислоты и их сокращенное обозначение[VV20]

    Название аминокислоты Символ Название аминокислоты Символ
    Аланин Аргинин Аспарагин Аспарагиновая кислота Валин Гистидин Глицин Глутамин Глутаминовая кислота Изолейцин Ала Арг Асн Асп Вал Гис Гли Глн Глу Иле Лейцин Лизин Метионин Пролин Серин Тирозин Треонин Триптофан Фенилаланин Цистеин Лей Лиз Мет Про Сер Тир Тре Три Фен Цис

    Растения и бактерии могут синтезировать всœе необходимые им аминокислоты из первичных продуктов фотосинтеза. Человек и животные не способ­ны синтезировать всœе аминокислоты, в связи с этим так называемые незаменимые аминокислоты они должны полу­чать в готовом виде вместе с пищей.

    Незаменимыми аминокислотами для человека являются: лизин, валин, лейцин, изолейцин, треонин, фенилаланин, триптофаниметионин; для де­тей незаменимыми являются так­же аргинини гистидин. Белки пищи, содержащие всœе незаменимые аминокислоты, называются полноценными, в отличие от неполноценных, в которых отсутствуют те или иные незаменимые аминокислоты.

    Наличие в одной аминокислоте и основной, и кислотной групп обусловливает их амфотерность и высокую реактивность. Аминогруппа

    (–NH2) одной аминокислоты способна взаимодействовать с карбоксильной группой (–СООН) другой аминокислоты с выделœением молекулы воды. Образующаяся при этом молекула представляет собой дипептид (рис. ), а связь –СО—NН– принято называть пеп­тид­ной. На одном конце молекулы дипептида находится свободная аминогруппа, а на другом карбоксильная группа. Благодаря этому дипептид может присоединять к себе другие аминокислоты, образуя олигопептиды. В случае если таким образом соединяется много амино­кислот (более десяти), то образуется длинная цепь – полипептид.

    Пептиды играют важную роль в организме. Многие олиго- и полипептиды являются гормонами, антибиотиками, токсинами.

    К олигопептидам относятся, к примеру, гормоны гипофиза окситоцин и вазопрессин, а также брадикинин (пеп­тид боли) и некоторые опиаты («есте­ственные наркотики» человека), выпол­няющие функцию обезболивания. Регулярное[VV21] употребление Употребление наркотиков очень опасно, оно разрушает опиатную систему организма, в связи с этим наркоман без дозы наркотиков испытывает сильную боль — «ломку». К олигопептидам от­носятся некоторые антибиотики, напри­мер, грамицидин S.

    Гормоны (инсулин, адренокортикотропный гормон и др.), антибиотики (грамицидин А), токсины (дифтерийный токсин) также являются полипептидами.

    [3]

    Полипептидные цепи бывают очень длинными и включают самые различные комбинации аминокислот. По­липептиды, в молекулу которых входит от 50 до нескольких тысяч аминокислотных остатков с молекулярной массой свыше 6000[BЭ22] , называются белками.

    Каждый конкретный белок характеризуется строго постоянным соста­вом и по­следовательностью аминокислотных остатков.

    Уровни организации белковой молекулы.

    Молекулы белков могут принимать различные пространственные формы конформации, которые представляют собой четыре уровня их организации (рис.)

    Це­поч­ка из множества ами­но­кис­лот­ных ос­тат­ков, соединœенных пептидными связями пред­став­ля­ет со­бой пер­вич­ную струк­ту­ру бел­ко­вой мо­ле­ку­лы. Эт­о наи­бо­лее важ­ная струк­ту­ра, так как она определяет его форму, свойства и функции. На ос­но­ве первичной структуры соз­да­ют­ся дру­гие ви­ды струк­ту­р. Именно эта структура закодирована в молекуле ДНК. Каждый индивидуальный белок организма имеет уникальную первичную структуру. Все молекулы конкретного индивидуального[VV23] белка (к примеру, альбумина) имеют одинаковое чередование аминокислотных остатков, отличающее альбумин от любого другого индивидуального белка. Мно­го­об­ра­зие пер­вич­ной струк­ту­ры оп­ре­де­ля­ет­ся составом, ко­ли­че­ст­вом и по­ряд­ком сле­до­ва­ния ами­но­кис­лотных остатков в по­ли­пеп­тид­ной це­пи.

    Вторичная структура белков возникает в результате образования водородных связей между атомом водорода NH-груп­п и атомом кислорода CO-груп­п разных аминокислотных остатков полипептидной цепи. По­ли­пеп­тид­ная цепь при этом за­кру­чи­ва­ет­ся в спи­раль. Хотя водородные связи слабые, но благодаря значительному количеству они обеспечивают стабильность этой структуры. Полностью спиральную конфигурацию имеют молекулы белка кератина. Это структурный белок волос, шерсти, когтей, перьев и рогов; он входит в состав наружного слоя кожи позвоночных. Помимо кератина спиральная вторичная структура характерна для фибриллярных (нитевидных) белков, таких как миозин, фибриноген, коллаген.

    Читайте так же:  Витамин д и кальций

    Вторичная структура белка, помимо спирали, может быть представлена складчатым слоем. В складчатом слое несколько полипептидных цепей (или участков одной полипептидной цепи) лежат параллельно, образуя плоскую конфигурацию, сложенную наподобие гармошки (рис. б6). Вторичную структуру в форме складчатого слоя имеет, к примеру, белок фиброин, составляющий основную массу шелкового волокна, выделяемого шелкоотделительными желœезами гусеницы шелкопряда при сплетении коконов.

    Тре­тич­ная струк­ту­ра соз­да­ет­ся S—S свя­зя­ми («ди­суль­фид­ны­ми мос­ти­ка­ми») ме­ж­ду ос­тат­ка­ми цис­теи­на (ами­но­кис­ло­та͵ со­дер­жа­щая се­ру), а так­же во­до­род­ны­ми, ион­ны­ми и другими[VV24] взаи­мо­дей­ст­вия­ми. Тре­тич­ной струк­­ту­рой оп­ре­де­ля­ют­ся спе­ци­фич­ность бел­ко­вых мо­ле­кул, их био­ло­ги­че­ская ак­тив­ность. Третичную структуру имеют такие белки, как миоглобин[VV25] (белок, находящийся в мышцах; принимает участие в создании запасов кислорода), трипсин (фермент, расщепляющий белки в кишечнике).

    В не­ко­то­рых слу­ча­ях не­сколь­ко по­ли­пеп­тид­ных це­пей с тре­тич­ной структурой объ­е­ди­ня­ют­ся в еди­ный ком­плекс, при этом об­ра­зу­ет­ся чет­вер­тич­­ная струк­ту­ра. В ней бел­ко­вые субъ­­е­ди­ни­цы не свя­за­ны ко­ва­лент­но, а проч­ность обес­пе­чи­ва­ет­ся взаи­мо­дей­ст­ви­ем сла­бых меж­мо­ле­ку­ляр­­ных сил. К примеру, чет­вер­тич­ная струк­ту­ра характерна для бел­ка ге­мо­гло­бина, со­стоя­щего их четырех бел­ко­вых субъ­­еди­ниц и не­бел­ко­вой час­ти — ге­ма.

    s1. Что такое белки? 2. Каково строение белков? 3. Что такое аминокислоты? 4. Каким образом аминокислоты соединяются в полипептидную цепь? 5. Какие уровни структур­ной организации белков существуют? 6.Какие химические связи обусловливают различные уровни структурной организации белковых молекул? 7.Имеется три вида аминокислот А.В.С. Сколько вариантов полипептидных цепей, состоящих из пяти аминокислот, можно построить? Будут ли полипептиды обладать одинаковыми свойствами?

    Аминокислотный состав белков

    Белки, их структура и биологические функции. Ферменты.

    Все химические вещества делят на две группы: органические и неорганические.

    Неорганические вещества: вода, минеральные соли и кислоты.

    Органические вещества –

    это соединения углерода, которые возникли в живых организмах или являются продуктами их жизнедеятельности.

    Органические вещества составляют в среднем 20-30% массы клетки живых организмов.

    Органические вещества: белки, липиды, углеводы и нуклеиновые кислоты.

    Молекулы этих веществ имеют очень большую молекулярную массу, состав их молекул входят тысячи, десятки тысяч или даже миллионы атомов, поэтому их называют макромолекулами (биополимерами).

    Биополимеры состоят из одинаковых или схожих звеньев – мономеров,которые последовательно связаны между собой ковалентной связью.

    Если обозначить тип мономера определенной буквой, например А, то полимер можно изобразить в виде очень длинного сочетания мономерных звеньев: А—А—А—А—. —А. Если соединить два типа мономеров А и Б, можно получить очень большой набор разнообразных полимеров, например Б Б А Б Б А Б Б А Б Б. Т.об. мономеры служат строительным материалом для полимеров.

    Мономеры белков — аминокислоты,
    нуклеиновых кислот — нуклеотиды,
    сложных углеводов — моносахариды.

    Большинство липидов образуются из глицерина и жирных кислот, но их будет рассмотрен отдельно. Помимо образования макромолекул малые биологические молекулы выполняют и различные специальные функции.

    Ряд органических веществ относится к биологически активным веществам: гормоны, пигменты, витамины и т.д.Они влияют на процессы обмена веществ и преобразование энергии, осуществляют гормональную регуляцию процессов жизнедеятельности организма.

    Среди органических веществ белки занимают первое место, как по количеству, так и по значению. У животных на них приходится около 50% сухой массы клетки.

    Белки – это высокомолекулярные азотосодержащие биополимеры, мономерами которых являются остатки аминокислот.

    Название «белки» происходит от способности многих из них при нагревании становится белыми.

    Белки обладают большой молекулярной массой: яичный альбумин — 36 000, гемоглобин — 152 000, миозин — 500 000. Для сравнения: молекулярная масса спирта — 46, уксусной кислоты — 60, бензола — 78.

    Если белки состоят только из аминокислот, их называют простыми (протеины).

    Если белки содержат помимо аминокислот еще и небелковый компонент, их называют сложными (протеиды). Небелковый компонент может быть углеводом (гликопротеиды), липидами (липопротеиды), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеиды).

    Аминокислотный состав белков

    Чем выше уровень организации живых существ, тем разнообразнее состав белков. В организме человека встречается около 5 млн типов белков. Но несмотря на такое разнообразие, обычно белки построены всего из 20 различных аминокислот, а огромное разнообразие белков обеспечивается различными комбинациями этих аминокислот.

    Мономерами белков являются α-аминокислоты.

    Все аминокислоты содержат:

    1) карбоксильную группу (–СООН) – обеспечивает кислотные свойства,

    Видео удалено.
    Видео (кликните для воспроизведения).

    2) аминогруппу (–NH2) – обеспечивает основные свойства,

    3) радикал или R-группу (остальная часть молекулы). У разных аминокислот радикалы отличаются.

    Строение радикала у разных видов аминокислот — различное. В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают: нейтральные аминокислоты, имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу; основные аминокислоты, имеющие более одной аминогруппы; кислые аминокислоты, имеющие более одной карбоксильной группы.

    [2]

    Аминокислоты являются амфотерными соединениями, так как в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований. В водных растворах аминокислоты существуют в разных ионных формах.

    В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме человека и других животных, различают:

    заменимые аминокислоты — могут синтезироваться;

    незаменимые аминокислоты— не могут синтезироваться.

    Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей. Незаменимые аминокислоты, которые не синтезируются человеческим организмом.

    Для разных видов животных и людей разного возраста набор незаменимых аминокислот неодинаковый, например аргинин и гистидин заменимы для взрослых и незаменимы для детей.

    Белки, которые содержат все незаменимые аминокислоты, называют полноценными. Неполноценные белки – белки, в состав которых не входят некоторые незаменимые кислоты.

    Читайте так же:  Аминокислоты в клетках человека

    Недостаток незаменимых аминокислот вызывает такие проблемы, как:

    · нарушение обмена веществ (организм начинает потреблять аминокислоты из белков соединительной ткани, мышц, крови и печени, ведь поддерживать нормальную работу сердца и мозга – наиболее важных органов, в итоге — истощение),

    · в детском возрасте – задержка роста и развития,

    · потерю массы тела,

    · снижение иммунитета и депрессии.

    · При занятиях спортом недостаток незаменимых аминокислот резко увеличивает риск травм и снижает спортивные результаты.

    Незаменимые кислоты содержатся в следующих продуктах:

    · Валин – в зерновых, грибах, мясе, молочных продуктах, сое, арахисе.

    · Изолейцин – в орехах кешью и миндале, курином мясе и яйцах, рыбе, печени, мясе, ржи, чечевице, сое и в большинстве семян.

    · Лейцин – в мясе и рыбе, орехах, чечевице, буром рисе и также в большинстве семян.

    · Лизин – в рыбе, мясе, молоке и молочных продуктах, пшенице и орехах.

    · Метионин – в молоке, рыбе, яйцах, мясе, бобовых.

    · Треонин – в яйцах и молочных продуктах.

    · Триптофан – в мясе, бананах, финиках, кунжуте, арахисе, овсе.

    · Фенилаланин – в говядине, курице, рыбе, яйцах, сое, молоке и твороге.

    Норма потребления белка в сутки составляет 1,5 г на 1 кг веса. При больших физических нагрузках норма возрастает. До недавнего времени считалось, что норма потребления белка — 150 г ежедневно, сегодня официально признанная норма — 30-45 г.

    • Что происходит с мясом, если поместить его в теплую влажную среду?

    Оно начинает гнить. В организме человека точно также накапливаются продукты гниения, которые необходимо нейтрализовать. С помощью специальных реакций.

    Потребление избыточного количества белка вызывает интоксикацию организма — отравление продуктами распада белков. Существует легенда, что в древнем Китае применялся вид казни, когда преступника кормили исключительно вареным мясом. Через пару месяцев почки прекращали справляться с выведением продуктов белкового распада, вследствие чего наступало отравление организма.

    Вегетарианцы –не едят мяса.

    Веганы– строгие вегетарианцы, они не приемлют насилия над животными. Не едят мясо, рыбу, молоко, масло, сыр, яйца, не используют кожу, шерсть и мех.

    Растения синтезируют все виды аминокислот. Чтобы получить полный набор незаменимых аминокислот из растительных продуктов, желательно сочетать злаки, бобовые, орехи, овощи и фрукты.

    Строение белков

    Остатки аминокислот в составе белков соединяются между собой пептидной связью: между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой.

    При взаимодействии двух аминокислот образуется дипептид.

    Полипептиды – структуры, которые состоят из 20-50 остатков аминокислот. На одном конце пептида находится свободная аминогруппа (его называют N-концом), а на другом — свободная карбоксильная группа (его называют С-концом).

    Белки это полипептиды с высокой молекулярной массой, содержат свыше 50 аминокислотных остатков.

    Уровни структурной организации белков

    Известно четыре уровня структурной организации белков: первичная структура, вторичная, третичная и четвертичная.

    Первичная

    Это последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Определяется качественным и количественным составом аминокислот.

    Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке приводит к изменению свойств и функций белка. Например, замена в β-субъединице гемоглобина шестой глутаминовой аминокислоты на валин приводит к тому, что молекула гемоглобина в целом не может выполнять свою основную функцию — транспорт кислорода; в таких случаях у человека развивается заболевание — серповидноклеточная анемия.

    Вторичная

    Это пространственное расположение полипептидной цепи.

    Чаще всего полипептидная цепь полностью или частично закручивается в спираль. Радикалы аминокислот находятся с внешней стороны спирали, внутри спирали находятся амино- и карбоксильная группа. Стабилизация витка происходит благодаря водородным связям, возникающим между карбоксильной и аминогруппой. Водородные связи гораздо слабее пептидных.

    Третичная

    Обусловлена способностью полипептидной спирали закручиваться в клубок (глобулу), благодаря дисульфидным связям. Поддержание третичной структуры обеспечивают дисульфидные связи, гидрофобные взаимодействия и ионные связи.

    При этом белок скручивается так, что гидрофобные боковые цепи погружены вглубь молекулы и защищают ее от взаимодействия с водой, а снаружи расположены боковые гидрофилбные цепи.

    Третичную структуру имеют большинство белков. Для каждого вида белка характерна своя форма клубка с изгибами и петлями.

    Образуется когда объединятся несколько глобул. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям. Например молекула гемоглобина состоит из четырех остатков молекул белка миоглобина.

    Свойства белков обусловлены их аминокислотным составом и пространственной структурой.

    По способности растворяться в воде белки подразделяются на глобулярные (растворимые) и фибриллярные (нерастворимые).

    • Что происходит при варке яиц с белком?

    Денатурация– это процесс нарушения природной структуры белка, который сопровождается разворачиванием белковой молекулы без нарушения первичной структуры.

    Денатурацию могут вызвать нагревание, ультрафиолетовое излучение, тяжелые металлы и их соли, изменения рН, радиация, обезвоживание.

    Причиной денатурации является разрыв связей, стабилизирующих определенную структуру белка. Первоначально рвутся наиболее слабые связи, а при ужесточении условий и более сильные. Поэтому сначала утрачивается четвертичная, затем третичная и вторичная структуры. Изменение пространственной конфигурации приводит к изменению свойств белка и, как следствие, делает невозможным выполнение белком свойственных ему биологических функций.

    Чаще всего денатурация необратима, но бывает иногда возможна ренатурация — процесс восстановления структуры белка после денатурации (в таком случае это была обратимая денатурация).

    Если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно, то денатурация называется необратимой.

    Деструкция

    – необратимый процесс разрушения первичной структуры.

    Читайте так же:  Какое спортивное питание принимать

    Функции белков

    | следующая лекция ==>
    a-спираль b-складчатая структура | Глава 1. Теоретические аспекты шламонакопителя «Белое море» как экологически опасного объекта города Дзержинска Нижегородской области

    Дата добавления: 2017-02-24 ; просмотров: 7639 | Нарушение авторских прав

    Органические вещества аминокислоты белки

    11. Азотсодержащие органические соединения

    11.1. Нитросоединения. Амины

    Очень важны в народном хозяйстве азотсодержащие органические вещества. Азот может входить в органические соединения в виде нитрогруппы NO2, аминогруппы NH2 и амидогруппы (пептидной группы) – C(O)NH, причем всегда атом азота будет непосредственно связан с атомом углерода.

    Нитросоединения получают при прямом нитровании предельных углеводородов азотной кислотой (давление, температура) или при нитровании ароматических углеводородов азотной кислотой в присутствии серной кислоты, например:

    Низшие нитроалканы (бесцветные жидкости) используются как растворители пластмасс, целлюлозного волокна, многих лаков, низшие нитроарены (желтые жидкости) – как полупродукты для синтеза аминосоединений.

    Амины (или аминосоединения) можно рассматривать как органические производные аммиака. Амины могут быть первичными R – NH2, вторичными RR’NH и третичными RR’R» N, в зависимости от числа атомов водорода, которые замещены на радикалы R, R’, R». Например, первичный амин — этиламин C2H5NH2, вторичный амин — дижетиламин (CH3)2NH, третичный амин – триэтиламин (C2H5)3N.

    Амины, как и аммиак, проявляют основные свойства, они в водном растворе гидратируются и диссоциируют как слабые основания:

    а с кислотами образуют соли:

    Третичные амины присоединяют галогенпроизводные с образованием солей четырехзамещенного аммония:

    Ароматические ажины (в которых аминогруппа связана непосредственно с бензольным кольцом) являются более слабыми основаниями, чем алкиламины, из-за взаимодействия неподеленной пары электронов атома азота с ?-электронами бензольного кольца. Аминогруппа облегчает замещение водорода в бензольном кольце, например на бром; из анилина образуется 2,4,6-триброманилин:

    Получение: восстановление нитросоединений с помощью атомарного водорода (получают либо непосредственно в сосуде по реакции Fe + 2НCl = FeCl2 + 2Н 0 , либо при пропускании водорода Н2 над никелевым катализатором Н2 = 2Н 0 ) приводит к синтезу первичных аминов:

    б) реакция Зинина

    Амины используются в производстве растворителей для полимеров, лекарственных препаратов, кормовых добавок, удобрений, красителей. Очень ядовиты, особенно анилин (желто-коричневая жидкость, всасывается в организм даже через кожу).

    11.2. Аминокислоты. Белки

    Аминокислоты – органические соединения, содержащие в своем составе две функциональные группы – кислотную СООН и аминную NH2; являются основой белковых веществ.

    Аминокислоты проявляют свойства и кислот, и аминов. Так, они образуют соли (за счет кислотных свойств карбоксильной группы):

    и сложные эфиры (подобно другим органическим кислотам):

    С более сильными (неорганическими) кислотами они проявляют свойства оснований и образуют соли за счет основных свойств аминогруппы:

    Реакцию образования глицинатов и солей глициния можно объяснить следующим образом. В водном растворе аминокислоты существуют в трех формах (на примере глицина):

    Поэтому глицин в реакции со щелочами переходит в глицинат-ион, а с кислотами – в катион глициния, равновесие смещается соответственно в сторону образования анионов или катионов.

    Белки – органические природные соединения; представляют собой биополимеры, построенные из остатков аминокислот. В молекулах белков азот присутствует в виде амидогруппы – С(О) – NH– (так называемая пептидная связь С – N). Белки обязательно содержат С, Н, N, О, почти всегда S, часто Р и др.

    При гидролизе белков получают смесь аминокислот, например:

    По числу остатков аминокислот в молекуле белка различают дипептиды (приведенный выше глицилаланин), трипептиды и т. д. Природные белки (протеины) содержат от 100 до 1 10 5 остатков аминокислот, что отвечает относительной молекулярной массе 1 • 10 4 – 1 • 10 7 .

    Образование макромолекул протеинов (биополимеров), т. е. связывание молекул аминокислот в длинные цепи, происходит при участии группы СООН одной молекулы и группы NH2 другой молекулы:

    Физиологическое значение белков трудно переоценить, не случайно их называют «носителями жизни». Белки – основной материал, из которого построен живой организм, т. е. протоплазма каждой живой клетки.

    При биологическом синтезе белка в полипептидную цепь включаются остатки 20 аминокислот (в порядке, задаваемом генетическим кодом организма). Среди них есть и такие, которые не синтезируются вообще (или синтезируются в недостаточном количестве) самим организмом, они называются незаменимыми аминокислотами и вводятся в организм вместе с пищей. Пищевая ценность белков различна; животные белки, имеющие более высокое содержание незаменимых аминокислот, считаются для человека более важными, чем растительные белки.

    Примеры заданий частей А, В, С

    1—2. Класс органических веществ

    2. первичные амины

    содержит функциональную группу

    Видео удалено.
    Видео (кликните для воспроизведения).

    3. Водородные связи образуются между молекулами

    Источники


    1. Антипова, Л. Книга о русской вкусной и здоровой еде / Л. Антипова, Л. Пащенко, М. Успенская. — Москва: Гостехиздат, 2014. — 544 c.

    2. Поллан, Майкл Библия питания. 64 правила, которые позволят вам правильно питаться и оставаться здоровыми и стройными без особых затрат / Майкл Поллан. — М.: Астрель, Харвест, Прайм-Еврознак, 2012. — 192 c.

    3. Раменская, Т. И. Лыжный спорт. Учебник / Т.И. Раменская, А.Г. Баталов. — М.: Физическая культура, 2005. — 320 c.
    4. Ахманов, М. Диабет. Стратегия жизни / М. Ахманов. — М.: Вектор, 2012. — 288 c.
    Органические вещества аминокислоты белки
    Оценка 5 проголосовавших: 1

    ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

    Please enter your comment!
    Please enter your name here