Остатки аминокислот в белках связаны

Сегодня предлагаем ознакомится со статьей на тему: остатки аминокислот в белках связаны с профессиональным описанием и объяснением.

Составные части белковых веществ. Аминокислоты

Белки — полимерные молекулы, в которых мономерами служат аминокислоты. В составе белков в организме человека встречают только 20 аминокислот. Одни и те же аминокислоты присутствуют в различных по структуре и функциям белках.

· Аминокислоты, класс органических соединений, объединяющих в себе свойства кислот и аминов, т. е. содержащих наряду с карбоксильной группой —COOH аминогруппу —NH2. А. могут содержать одну NH2-группу и одну СООН-группу (моноаминокарбоновые кислоты), одну NH2-группу и две СООН-группы (моноаминодикарбоновые кислоты), две NH2-группы и одну СООН-группу (диаминомонокарбоновые кислоты).

Аспарагиновая — HOOC CH2CH (NH2) COOH

Циклические

. Эти аминокислоты имеют в своем составе ароматическое или гетероциклическое ядро и, как правило, не синтезируется в организме человека и должны поступать с пищей. Они активно участвуют в разнообразных обменных процессах. Так фенил-аланин служит основным источником синтеза тирозина — предшественника ряда биологически важных веществ: гормонов (тироксина, адреналина), некоторых пигментов. Триптофан помимо участия в синтезе белка, служит компонентом витамина PP, серотонина, триптамина, ряда пигментов. Гистидин необходим для синтеза белков, является предшественником гистамина, влияющего на кровяное давление и секрецию желудочного сока.

Серосодержащие аминокислоты

, содержащие атом серы: цистеин и метионин

7. Связи аминокислот в белковой молекуле, структура белковой молекулы.

Первичная структура белков— последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Важными особенностями первичной структуры являются консервативные мотивы — сочетания аминокислот, играющих ключевую роль в функциях белка. Консервативные мотивы сохраняются в процессе эволюции видов, по ним часто удаётся предсказать функцию неизвестного белка.

Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями. Ниже приведены самые распространённые типы вторичной структуры белков:

§ α-спирали — плотные витки вокруг длинной оси молекулы, один виток составляют 3,6 аминокислотных остатка, и шаг спирали составляет 0,54 нм [15] (так что на один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм), спираль стабилизирована водородными связями между H и O пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена. Спираль построена исключительно из одного типа стереоизомеров аминокислот (L). Хотя она может быть как левозакрученной, так и правозакрученной, в белках преобладает правозакрученная. Спираль нарушают электростатические взаимодействия глутаминовой кислоты, лизина, аргинина. Расположенные близко друг к другу остатки аспарагина,серина, треонина и лейцина могут стерически мешать образованию спирали, остатки пролина вызывают изгиб цепи и тоже нарушают α-спирали.

§ β-листы (складчатые слои) — несколько зигзагообразных полипептидных цепей, в которых водородные связи образуются между относительно удалёнными друг от друга (0,347 нм на аминокислотный остаток) в первичной структуре аминокислотами или разными цепями белка, а не близко расположенными, как имеет место в α-спирали. Эти цепи обычно направлены N-концами в противоположные стороны (антипараллельная ориентация). Для образования β-листов важны небольшие размеры боковых групп аминокислот, преобладают обычно глицин и аланин.

Третичная структура — пространственное строение полипептидной цепи (набор пространственных координат составляющих белок атомов). Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль. В стабилизации третичной структуры принимают участие:

§ ковалентные связи (между двумя остатками цистеина — дисульфидные мостики);

§ ионные связи между противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков;

§ гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. При взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула «стремится» свернуться так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированы от водного раствора; на поверхности молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы.

Четвертичная структура (или субъединичная, доменная) — взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса. Белковые молекулы, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру. В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной. Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул.

8. Свойства белковых веществ.

Все белковые вещества состоят из пяти элементов: углерода, водорода, кислорода, азота и серы. Содержание их в разных Б. веществах мало разнится в процентном отношении.

Белки являются структурной и функциональной основой жизнедеятельности всех живых организмов, они обеспечивают рост, развитие и нормальное протекание обменных процессов в организме. Это мускулы, кровь, сердце, кожа, кости. В природе существует примерно 10 10 -10 12 различных белков, обеспечивающих жизнедеятельность организмов всех степеней сложности от вирусов до человека. Белками являются ферменты, антитела, многие гормоны и другие биологические активные вещества. Необходимость постоянного обновления белков лежит в основе обмена веществ.

[2]

9. Классификация белковых веществ, характеристика отдельных представителей простых белков.

Классификация белковых веществ ( см. 5 вопр.)

Просты́е белки́ — белки, которые построены из остатков α-аминокислот и при гидролизе распадаются только на аминокислоты. Простые белки по растворимости в воде и солевых растворах условно подразделяются на несколько групп: протамины, гистоны, альбумины, глобулины, проламины, глютелины.

Простые белки по растворимости и пространственному строению разделяют на глобулярные и фибриллярные.

Глобулярные белки отличаются шарообразной формой молекулы (эллипсоид вращения), растворимы в воде и в разбавленных солевых растворах.

1.альбумины — растворимы в воде в широком интервале рН (от 4 до 8,5), осаждаются 70-100%-ным раствором сульфата аммония;

2.полифункциональные глобулины с большей молекулярной массой, труднее растворимы в воде, растворимы в солевых растворах, часто содержат углеводную часть;

3.гистоны — низкомолекулярные белки с высоким содержанием в молекуле остатков аргинина и лизина, что обусловливает их основные свойства;

4.протамины отличаются еще более высоким содержанием аргинина (до 85 %), как и гистоны, образуют устойчивые ассоциаты с нуклеиновыми кислотами, выступают как регуляторные и репрессорные белки — составная часть нуклеопротеинов;

5.проламины характеризуются высоким содержанием глутаминовой кислоты (30-45 %) и пролина (до 15 %), нерастворимы в воде, растворяются в 50-90 % этаноле;

6.глутелины содержат около 45 % глутаминовой кислоты, как и проламины, чаще содержатся в белках злаков.

Фибриллярные белки характеризуются волокнистой структурой, практически нерастворимы в воде и солевых растворах. Полипептидные цепи в молекулах расположены параллельно одна другой. Участвуют в образовании структурных элементов соединительной ткани (коллагены, кератины, эластины).

Читайте так же:  Лучшие жиросжигатели спортивное питание

· Кератины — семейство фибриллярных белков, обладающих механической прочностью, которая среди материалов биологического происхождения уступает лишь хитину. В основном из кератинов состоят роговые производные эпидермиса кожи — такие структуры, как волосы, ногти, рога носорогов, перья.

α-кератины имеют конформацию в виде плотных витков вокруг длинной оси молекулы (α-спираль); эти кератины являются основой волос (включая шерсть), рогов, когтей и копыт млекопитающих.

β-кератины, более твёрдые и имеющие форму несколько зигзагообразных полипептидных цепей (т. н. β-листы); эти кератины обнаружены в когтях и чешуе рептилий, в их панцирях ( у черепах), в перьях, клювах и когтях птиц, в иглах дикобразов.

· Эластин — белок, обладающий эластичностью и позволяющий тканям восстанавливаться, например, при защемлении или порезе кожи. Эластин – белок, отвечающий за упругость

Эластин – белок, отвечающий за упругость соединительных тканей. Он широко используется в косметологии, так как содержит важнейшие аминокислоты ( валин, глицин, пролин, аланин и др.). В составе эластина также присутствуют уникальные белки – десмозины.

10. Строение нуклеопротеидов.

Нуклеопротеиды относятся к числу наиболее важных в биологическом отношении белковых веществ: с ними связаны процессы деления клеток и передача наследственных свойств; из нуклеинов построены фильтрующиеся вирусы, вызывающие заболевание.

Нукленопротеиды состоят из белка и нуклеиновых кислот. Нуклеиновые кислоты представляют собой сложное соединения, при гидролизе распадающиеся на простые нуклеиновые кислоты (мононуклеиды), которые построены из азотистых оснований, углеводов (пентоз) и фосфорной кислоты.

В составе нуклеотидов встречаются производные пуриновых и пиримидиновых оснований — аденин (6-амино-пурин), гуанин (2-амино-6-оксипурин), цитозин (2-окси-6-пиримидин), урацил (2,6-диоксипиримидин), тимин (2,6-диокси-5-метилпиримидин).

В зависимости от типа входящих в состав нуклеопротеидных комплексов нуклеиновых кислот различают рибонуклеопротеиды и дезоксирибонуклеопротеиды.

[3]

11. АТФ и ее роль в живых организмах.

Аденозинтрифосфа́т — нуклеотид, играет исключительно важную роль в обмене энергии и веществ в организмах; в первую очередь соединение известно как универсальный источник энергии для всех биохимических процессов, протекающих в живых системах. АТФ был открыт в 1929 году Карлом Ломанном. А в 1941 году Фриц Липман показал, что АТФ является основным переносчиком энергии в клетке.

Главная роль АТФ в организме связана с обеспечением энергией многочисленных биохимических реакций. Являясь носителем двух высокоэнергетических связей, АТФ служит непосредственным источником энергии для множества энергозатратных биохимических и физиологических процессов. Всё это реакции синтеза сложных веществ в организме: осуществление активного переноса молекул через биологические мембраны, в том числе и для создания трансмембранного электрического потенциала; осуществлениямышечного сокращения.

Помимо энергетической АТФ выполняет в организме ещё ряд других не менее важных функций:

§ Вместе с другими нуклеозидтрифосфатами АТФ является исходным продуктом при синтезе нуклеиновых кислот.

§ Кроме того, АТФ отводится важное место в регуляции множества биохимических процессов. Являясь аллостерическим эффектором ряда ферментов, АТФ, присоединяясь к их регуляторным центрам, усиливает или подавляет их активность.

§ АТФ является также непосредственным предшественником синтеза циклического аденозинмонофосфата — вторичного посредника передачи в клетку гормонального сигнала.

§ Также известна роль АТФ в качестве медиатора в синапсах.

12. Характеристика других сложных белковых веществ.

Сложные белки́ (протеиды, холопротеины) — двухкомпонентные белки, в которых помимо пептидных цепей (простого белка) содержится компонент неаминокислотной природы — простетическая группа. При гидролизе сложных белков, кроме свободных аминокислот, освобождается небелковая часть или продукты её распада.

В качестве простетической группы могут выступать различные органические (липиды, углеводы) и неорганические (металлы) вещества.

Среди сложных белков выделяют следующие основные классы: гликопротеины, липопротеины, хромопротеины, нуклеопротеины, фосфопротеины и металлопротеины.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: При сдаче лабораторной работы, студент делает вид, что все знает; преподаватель делает вид, что верит ему. 9117 —

| 7229 — или читать все.

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

Большая Энциклопедия Нефти и Газа

Аминокислотный остаток

Аминокислотный остаток со свободной аминогруппой ( в природных белках это — а-аминогруппа) называется N-концевым; остаток, содержащий свободную карбоксильную группу, носит название С-концевого. Название полипептида составляется из названий входящих в его состав аминокислот, которые перечисляются последовательно, начиная с N-концевого остатка. [1]

Аминокислотный остаток со свободной аминогруппой ( в природных белках это — а-аминогруппа) называется N-концевым; остаток, содержащий свободную карбоксильную группу, носит название С-концевого. Название полипептида составляется из названий входящих в его состав аминокислот, которые перечисляются последовательно, начиная с N-концевого остатка. При этом суффикс ин в названиях аминокислот заменяется суффиксом ил, и только С-концевая аминокислота сохраняет суффикс ин. [2]

Аминокислотный остаток , химическая группировка строения — HN-CHR-СО -, являющаяся мономерным звеном белковой цепи. То, что остается от аминокислоты, когда она встраивается в белковую цепь. [3]

Аминокислотный остаток П, несущий своб, й-аминогруппу, наз. [4]

Аминокислотный остаток Lys-296 , ответственный за связывание ретиналя, расположен ближе к С-концу белка. [5]

Аминокислотный остаток Аа — тРНК и сложноэфирная группа ( формил) метионил-т РНКр ( или пеп-тидил — тРНК) локализуется в пептидил-трансферазном центре рибосомы. [7]

Далее аминокислотный остаток переходит в молекулу специфической для данной аминокислоты растворимой т — РНК, причем аминокислота аци-лирует один из двух вторичных гидрокислов рибозы концевого нуклео-зида т — РНК. Это видно из того, что транспортная РНК, связавшая молекулу аминокислоты, в отличие от свободной т — РНК не окисляется йодной кислотой, как все z / ие-гликоли ( кн. I, стр. [8]

Присоединение каждого аминокислотного остатка к растущей полипептидной цепи происходит в три стадии. Этот цикл повторяется столько раз, сколько остатков следует присоединить. [9]

При замене аминокислотного остатка в пептиде название аминокислоты, которая замещает другую, а также положение замены указывают в квадратных скобках перед тривиальным названием соответствующего пептида. В краткой форме, которую применяют только в таблицах, место замены указывается цифрой, стоящей сверху у символа заменяющей аминокислоты. [10]

Кодон второго аминокислотного остатка должен начинаться на U, т.е. это могут быть Phe, Leu, Ser, Туг, Cys, Trp. И лишь третий аминокислотный остаток может быть любым. [11]

Успешное введение аминокислотного остатка гистидина в синтетические пептиды по-прежнему представляет собой чрезвычайно сложную проблему. И это связано с крайне неудобными для синтеза химическими свойствами имидазольного цикла. Свободный имидазол — это эффективный катализатор гидролиза сложных эфи-ров и амидов, а также рацемизации. Сами же гистидиновые производные особенно склонны к рацемизации в процессе пептидного синтеза. Если имидазольный цикл оставить незащищенным, то он может подвергаться ацилированию активированными карбоксильными компонентами, причем получающиеся ацильные производные сами по себе достаточно реакционноспособны и могут затем вызывать перенос ацильной группировки в разных участках молекулы. По этой причине Л т-ацильные производные гистидина часто неудобны в качестве синтетических интермедиатов, если на ряде стадий нужно сохранить находящуюся в боковом радикале защитную группу. Для ступенчатого синтеза можно использовать защищенные уретановые производные, например Na, N — m бис-грег-бут-оксикарбонилпроизводное ( 63), причем обе защитные группы удаляют непосредственно после введения аминокислотного остатка в пептидную цепь. [12]

Читайте так же:  Организма микроэлементами и витаминами

Более того, акцепторный аминокислотный остаток атакует донорный остаток в такой ориентации, что реакция транспептидации дает в результате удлиненный остов N, — С. [13]

Крика, структура аминокислотного остатка не имеет отношения к выбору аминоацил-т РНКЧкодоном. Кодон комплементарно взаимодействует лишь с самой тРНК как адаптером, и, следовательно, тот аминокислотный остаток, который был присоединен к адапторной тРНК заранее, оказывается автЬмати — чески навязанным рибосоме, никак не участвуя в узнавании кодона. [14]

Действительно, если каждый аминокислотный остаток ( пептидная единица) может иметь три конформации R, В и L, то в декапепти-де возможно уже З10 конформации. В циклических пептидах благодаря условиям замыкания число возможностей несколько меньше; гораздо меньше оно для симметричных циклических пептидов, и потому в ряде случаев поиск оптимальной структуры становится технически выполнимым. [15]

Классификация. Определение: Белки – это сложные высокомолекулярные органические соединения , построенные из остатков аминокислот

Определение: Белки – это сложные высокомолекулярные органические соединения , построенные из остатков аминокислот, соединенных между собой амидными связями.

Белки разделяются на протеины (простые белки), в состав которых входят только остатки аминокислот и протеиды (сложные белки). Это белки построенные не только из аминокислот, но и из других веществ: сахаридов или остатков фосфорной кислоты и нуклеиновые кислоты.

Протеины классифицируются по трем группам.

1. По растворимости в воде:

Альбумины — растворимые в воде и разбавленных растворах солей.

Глобулины – мало растворимые в воде и растворимые в разбавленных растворах солей.

Проламины – нерастворимые в воде и растворимые в водном спирте.

Глютелины — нерастворимые в воде, в разбавленных растворах солей и водном спирте, растворимы в растворах кислот и щелочей.

Склеропротеины — нерастворимые в воде, в разбавленных растворах солей, водном спирте и в растворах кислот и щелочей.

2. Протеиды классифицируются по продуктам гидролиза:

Нуклеопротеиды – гидролизуются на протеины и нуклеиновые кислоты.

Фосфопротеиды — гидролизуются на протеины и фосфорную кислоту.

Глюкопротеиды — гидролизуются на протеины и углевод.

Хромопротеиды — гидролизуются на протеины и красящие вещества.

3. Все белки классифицируются по функциям в организме:

Белки, управляющие метаболизмом.

Как и аминокислоты, белки обладают амфотерным характером и изоэлектрической точкой. Положение изоэлектрической точки для белков может колебаться в широких пределах от кислой до сильнощелочной.

Все белки оптически активны. Большинство из них обладает левым вращением.

Существует ряд качественных цветных реакций на белки:

1. Ксантопротеиновая с азотной кислотой. Белки обработанные азотной кислотой дают желтое окрашивание.

2. Биуретовая с солями меди в присутствии щелочи. Белки дают фиолетовую окраску за счет образования комплексной соли.

3. Реакция Миллона. С раствором нитрата ртути в азотистой кислоте белки дают красное окрашивание.

4. Сульфгидрильная. При нагревании белков с раствором плюмбита натрия выделяется черный осадок сульфида свинца.

Белки построены из остатков 26 аминокислот. Аминокислоты делятся на заменимые, которые могут быть синтезированы организмом и незаменимые, которые человеческим организмом не синтезируются. Например, изолейцин и треонин.

Остатки аминокислот связаны в белковой молекуле амидными связями. Амидная связь в белках называется пептидной связью:

Карбоксильная группа одной молекулы аминокислоты образует амид, взаимодействуя с аминогруппой соседней молекулы аминокислоты. Отдельные пептидные звенья:

отличаются друг от друга только радикалами «R» при α-углеродном атоме.

Соединения, содержащие несколько аминокислотных остатков, называются пептидами. Соединения с большим количеством пептидных звеньев называются полипептидами.

При исследовании полипептидов в первую очередь выясняют, из каких аминокислот построена макромолекула, а также какая аминокислота является N-концевой (свободная аминогруппа), а какая является С-концевой (свободная корбоксильная группа).

Белки нацело гидролизуются в аминокислоты концентрированной соляной кислотой или 2% соляной кислотой при нагревании и при повышенном давлении. Гидролиз белков можно провести под действием щелочи. Выбор реагента зависит от того, какие конкретно аминокислоты необходимо получить из молекулы белка.

Определение N-концевой аминокислоты

Проводят с использованием 2,4-динитрофторбензола:

При взаимодействии 2,4-динитрофторбензола с пептидом фтор нуклеофильно замещается на концевую аминогруппу. Затем пептид подвергают гидролизу. Продукт взаимодействия концевой аминокислоты с 2,4-динитрофторбензолом выделяют и кислоту идентифицируют. В тех случаях, когда 2,4-динитрофторбензол неприменим — используют фенилизотиоцианат.

Определение С-концевой аминокислоты:

Для определения С-концевой аминокислоты (со свободным гидроксилом) пептид нагревают с гидразином при 100 0 С несколько часов. При этом все аминокислоты, кроме концевой, образуют гидразиды:

Аминокислоту, не образовавшую гидразид, выделяют и идентифицируют.

Более простой метод заключается в применении фермента карбоксипептидазы, который расщепляет пептидную связь только С-концевой аминокислоты. Ее можно выделить и идентифицировать.

Построение полипептидной цепи проводят по методу Э.Фишера. Метод основан на применении хлорангидридов α-галогензамещеннх кислот. Например, надо получить цепи:

и аланилглицилвалин (Ala-Gly-Val):

Последовательность аминокислот, ковалентно связанных между собой в полипептиде, составляет так называемую первичную структуру белка. Но собственно полипептид белком еще не является. Пептиды неспособны к функционированию. Выполнять какие либо функции в организме способны более сложные системы построенные из нескольких полипептидных цепей, определенным образом связанных друг с другом. Надмолекулярные структуры, сформированные полипептидными цепями, характеризуются вторичной, третичной и четвертичной структурой белка.

Вторичная структура обусловлена водородными связями между пептидно не связанными кислородом карбонильной группы и водородом аминогруппы. Если карбонил и аминная группа принадлежат разным полипептидным цепям, то такая вторичная структура называется β-структурой. Если карбонил и аминная группа принадлежат одной и той же полипептидной цепи, то такая вторичная структура называется α-структура. Следствием α-структуры является существование полипептидной цепи в форме спирали навитой на циллиндр. Длина одного остатка 1,5 А 0 , длина шага спирали 5,4 А 0 . Водородные связи α-спирали образуются между каждой первой и четвертой аминокислотой.

Третичная структура белка формируется в результате складывания или свивания нескольких α-спиралей. При этом спирали удерживаются друг около друга за счет образования водородных связей, образованных боковыми амино-, гидрокси- и карбоксильными группами, а также дисульфидными связями и электростатически.

Читайте так же:  Ацетил л карнитин детям

Четвертичная структура формируется как агрегат нескольких полипептидных цепей, имеющих вторичную и третичную структуры. Полипептидные цепи удерживаются в четвертичной структуре теми же силами, что и в третичной структуре.

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

Разрушение первичной вторичной, третичной и четвертичной структуры белка называется денатурацией. Денатурация может быть вызвана термически (нагревание), химически, механически и т. д. При этом денатурация бывает обратимой и необратимой. Необратимой являются денатурация, связанная с разрушением первичной и вторичной структуры. После их разрушения белок самопроизвольно не восстанавливается. Например, гидролиз белков или варка яиц или мяса, взбивание яичного белка. Денатурация третичной и четвертичной структуры является обратимой. После их разрушения белки могут самопроизвольно восстанавливаться с возвращением биологических функций. Например, накручивание волос на бигуди (термическая денатурация) или химическая завивка.

Аминокислоты и белки (стр. 1 из 2)

Аминокислоты и белки

Строительными блоками белков служат аминокислоты. Классификация аминокислот.

1. Моноаминомонокарбоновые: Глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин.

2. Моноаминодикарбоновые: глутаминовая и аспаргиновая кислоты.

3. Диаминомонокарбоновые: аргинин, лизин, оксилизин.

4. Гидроксилсодержащие: треонин, серин.

5. Серусодержащие: цистин, метионин.

6. Ароматические: фенилаланин, тирозин.

7. Гетероциклические: триптофан, пролин, оксипролин, гистидин.

Аминокислота представляет собой производное органиче­ской кислоты, в котором водород в α-положении замещен на аминогруппу (-NH2 ). Например, из уксусной кислоты образуется глицин, а из пропионовой — аланин. В аминокислотах одновременно присутствуют и кислотная и основная группы (карбоксил —СООН и аминогруппа —NH2 ), они относятся к амфотерным соединениям .

Присутствующие в клетке свободные аминокислоты образуются в ре­зультате расщепления белков или поступают из межклеточной жидкости. Свободные аминокислоты составляют так называемый аминокислотный фонд, из которого клетка черпает строительные блоки для синтеза новых белков.

Связь R—NH—СО—R называется пептидной связью. Образующаяся молекула также является амфотерной, поскольку на одном ее конце всегда находится кислая группа, а на другом — основная; боковые цепи (остатки аминокислот) могут быть основными или кислыми. Комбинация из двух аминокислот носит название дипептида, из трех — трипептида. Пептид, состоящий из небольшого числа аминокислот, назы­вается олигопептидо.и. Если же число аминокислот в молекуле достаточно велико, вещество называют полипептидом.

Расстояние между двумя пептидными связями равно примерно 0,35 нм. Молекула белка с мол. массой 30 000, состоящая из 300 аминокислотных остатков, в полностью вытянутом состоянии должна иметь длину 100 нм, ширину 1 нм и толщину 0,46 нм.

Белки называют протеинами (греч. протео — занимаю пер­вое место). Это слово [в русском языке оно сохранилось лишь в названиях сложных белков] указывает, что все основные функции организма связаны со специфическими белками. Они входят в состав ферментов и со­кратительного аппарата клеток, присутствуют в крови и других межклеточ­ных жидкостях. Некоторые длииноцепочечные белки, такие, как коллаген и эластин, играют важную роль в построении тканевых структур.

Кератин и кол­ лаген нерастворимы и обладают фибриллярной структурой; глобулярные белки, например яичный альбумин и белки сыворотки, растворимы в воде и солевых растворах и их молекулы имеют сферическую, а не нитевидную форму.

Сложные белки, в молекулу которых входит небелковая часть, так называемая простетическая группа. К ним принадлежат нуклеопротеиды ,липо протеиды и хромопротеиды (гемоглобин, гемоцианин и цитохромы), в которых простетической группой служит пигмент. Простетической группой гемоглобина и миоглобина (белка мышц) является гем — металлсодержащее органическое соединение, связывающее кислород.

Первичная структура белков . Полипептидная цепь, построенная из аминокислот, представляет собой первичную структуру белковой молекулы. Это наиболее важная специфическая структура, до некоторой степени опре­деляющая так называемые вторичную и третичную структуры белка. Агре­гаты белковых субъединиц, обладающих вторичной и третичной структурой, составляют четвертичную структуру.

Изучение порядка расположения аминокислот в молекуле белка стало возможным после того, как были разработаны методы расщепления белков. Первый успех принадлежит Сэнджеру, которому в 1954 г. удалось, наконец, полностью расшифровать последовательность аминокислот в инсулине. Молекула инсулина состоит из двух цепей: А-цепь содержит 21 аминокислоту, а В-цепь — 30. Обе цепи соединены двумя дисульфидными (—S—S—) связями.

В молекуле белка аминокислоты уложены как бусины на нити, и последовательность их расположения имеет важное биологическое значение. Например, ферментативные свойства некоторых белков определяются по­следовательностью аминокислот на небольшом участке цепи, называемом активным центром . В молекуле гемоглобина замена одной-единствен­ной аминокислоты уже приводит к глубоким биологическим изменениям.

Вторичная структура белков . Молекула белка состоит из нескольких сотен аминокислот, и поэтому полипептидная цепь лишь в редких случаях бывает вытянута полностью; обычно она определенным образом изогнута, образуя вторичную структуру. Фибриллярные белки (склеропротеины) часто характеризуются упорядоченным расположением цепей, благодаря чему их можно исследовать методом рентгеноструктур­ного анализа. В результате этих исследований было найдено, что фибриллярные белки можно разбить на три структурных типа или группы.

В белках типа β-кератина смежные цепи расположены таким образом, что образуют струк­туру складчатого слоя . В этой структуре боковые группы (амино­кислотные остатки) перпендикулярны плоскости, в которой лежат сами цепи; отдельные цепи соединены друг с другом водородными связями, образуя «пептидную решетку».

В белках типа α-кератина полипептидная цепь закручена в виде спи­рали, образуя так называемую а-спиральную структуру . Водо­родные связи в этом случае являются внутримолекулярными, а не межмо­лекулярными. Для группы коллагена предложена модель, состоящая из трех спиралей.

Третичная структура белков . В глобулярных белках полипептидные цепи определенным образом свернуты, образуя компактную структуру. Расположение таких цепей в пространстве очень сложно, но может быть выяснено мето­дом рентгеноструктурпого анализа.

Пространственное расположение це­пей до некоторой степени предопределено последовательностью чередования амино­кислот в первичной структуре и связями, образующимися между некоторыми амино­кислотными остатками. Многие биологи­ческие свойства белков, например фермен­тативная активность и антигенноетъ, свя­заны именно с третичной структурой.

Четвертичная структура белка; прин­ цип самосборки. В отличие от первич­ной, вторичной и третичной структур, которые содержат одну полипептидную цепь, четвертичная структура состоит из двух или более цепей. Эти цепи могут быть одинаковыми или раз­ными, но в обоих случаях они связаны слабыми связями (нековалентнымн). Нап­ример, молекула гемоглобина состоит из четырех полипептидных субъединиц — двух α и двух β-цепей. Разделение и ас­социация этих субъединиц может проис­ходить спонтанно.Под действием мочевины молекула ге­моглобина распадается на две половники, одна из которых состоит из двух α-субъединиц, в другая из двух β -субъединиц. При удалении мочевины они объединяются вновь, образуя четырехкомпонентную молекулу. Этот процесс высокоспецифичен: объединяться могут только две разные половинки молекул (так называемый принцип самосборки). Многие ферменты и другие белки с мол. массой свыше 50 000, вероятно, обладают четвертичной структурой. Например, альдолаза (мол. масса 150 000) распадается при низком рН на субъединицы с мол. массой 50 000 каждая, но вновь ассоциирует при ней­тральном рН.

Читайте так же:  Повышенный креатин в крови симптомы

Связи в белковой молекуле . В структуре белков встречаются самые различные типы связей. Первичная структура (пептидная связь) полностью определяется химическими, или ковалентными , связями. Между остаткам цистина (например, в инсулине и рибонуклеазе) образуются S—S-связи той же природы. Вторичная и третичная структуры стабилизируются рядом более слабых связей. Эти связи можно класси­фицировать следующим образом:

1. Ионные, или электростатические, связи между положительными и отрицательными ионами, находящимися на расстоянии 0,2. 0,3 нм.

2. Водородные связи (длина связи 0,25. 0,32 нм); эти по существу также электростатические связи, но более слабые, чем ионные, образуются между двумя сильно отрицательными атомами — С, N или О.

3. Слабые связи между неполярными боковыми цепями, возникающие в результате взаимного отталкивания молекул растворителя.

4. Связи, образующиеся за счет вандерваальсовых сил при взаимодействии полярных боковых цепей.

Электрические заряды белков . Все аминокислоты являются амфолитами (цвиттерионами), обладающими положительно и отрицательно заряженными группами (—NH2 и —СООН). Так как эти группы участвуют в образовании пептидной связи, в полипептидной цепи свободными остаются только кон­цевые СООН- и — NH2- группы, а также СООН-группы из дикарбоновых амино­кислот и NH2 -группы из диаминокислот. Все эти группы ионизируются сле­дующим образом:

1. Кислые группы теряют протоны и становятся отрицательно заряженными. Этот тип диссоциации встречается в дикарбоновых аминокислотах (аспарагиновая и глутаминовая), у которых свободная карбоксильная группа диссоциирует на СОО — и Н + .

2. Основные группы, приобретая протон, становятся положительно заряженными. Этот тип встречается в аминокислотах с двумя основными группами (лизин и аргинин), у которых свободные аминогруппы ионизи­руются с образованием положительного заряда.

Все эти так называемые ионогенные группы вместе с концевыми свобод­ными карбоксильными и аминогруппами участвуют в кислотно-щелочных реакциях белков и определяют электрические свойства белковых молекул.

Движение белков в электирическом поле — электрофорез.
Аминокислоты — соединения, содержащие амино- и карбок­сильную группы. В зависимости от расположения амино- и кар­боксильной групп различают α-, β-, γ-, δ- и т. д. аминокислоты:

α-Аминокислоты являются составными частями белков и уча­ствуют в важнейших биологических процессах. Первая аминокис­лота была выделена в 1820 г. французским исследователем X. Браконно кислотным гидролизом желатины, однако лишь через 13 лет в ней было обнаружено присутствие азота. Позднее была показана роль α-аминокислот как структурных элементов белка (Н. Н. Любавин, 1871 г.). К началу XX в. методом гидролиза бел­ка было выделено более 20 аминокислот.

Большая Энциклопедия Нефти и Газа

Остатки — аминокислота

В общей ф-ле I русскими буквами обозначены остатки аминокислот . Пентапеп-тидный цикл замкнут между гидроксигруппой Ь — треонина и карбоксильной группой М — метил — Ь — валина. [46]

Исходя из того, что полипептид содержит остатки аминокислот : аспарагиновой кислоты, фенилаланина и цис-теина, приведите примеры химических реакций, свойственных этому полипептиду. [47]

Исходя из того, что полипептид содержит остатки аминокислот : аспарагиновой кислоты, фенилаланина и цестеина, приведите примеры химических реакций, свойственных этому полипептиду. [48]

Связи между этими параллельными слоями осуществляются через остатки R аминокислот . Между этими остатками могут существовать в принципе силы электростатического притяжения между группами С00 — и NHjJ, водородные связи между спиртовыми и фенолышми НО группами оксиаминокислот и вандерваальсовы связи между неполярными цепями R моноаминомонокарбоновых кислот. Все эти силы, несомненно, способствуют устойчивости волокна. [50]

Дипептидом называется соединение, состоящее из двух остатков аминокислот , соединенных пептидной связью. [51]

К этой группе антибиотиков, построенных из остатков аминокислот и их производных, относятся грамицидин С и экмолин. [52]

Знак ( -) указывает на отсутствие остатков аминокислоты . [53]

Строение молекулы белка определяется расположением в ней остатков аминокислот и связями, которыми эти остатки связаны. Молекулы глобулярных белков имеют цилиндрическую форму, причем диаметр цилиндра может быть равен его высоте. Очевидно, полипептидные цепи скручены или свернуты в пространстве таким образом, что они максимально сближены между собой. Форма белковой цепи определяется порядком расположения аминокислот. Замещение двух-трех аминокислот в цепи другими кислотами приводит к изменению формы молекулы. Решить вопрос о строении глобулярного белка очень трудно, однако имеются данные, свидетельствующие о том, что атомы, образующие пептидную группировку, расположены в плоскости, а водородная связь в пептидных цепях между группами — NH и С О является линейной. Недавно с помощью дифракции рентгеновских лучей было установлено строение миоглобина. [54]

Для каждого белка характерно определенное полное число остатков аминокислот , определенное число остатков каждой из этих 20 аминокислот, определенный порядок ( последовательность), в котором эти остатки соединены друг с другом. Рассмотрение структуры белков и нуклеиновых кислот и связи этой структуры с выполняемыми ими важнейшими биологическими функциями является предметом специальной научной дисциплины — молекулярной биологии. [55]

К этой группе антибиотиков, построенных из остатков аминокислот и их производных, относятся грамицидин С и экмолин. [56]

Для каждого белка характерно определенное полное число остатков аминокислот , определенное число остатков каждой из этих 20 аминокислот, определенный порядок ( последовательность), в котором эти остатки соединены друг с другом. Рассмотрение структуры белков и нуклеиновых кислот и связи этой структуры с выполняемыми ими важнейшими биологическими функциями является предметом специальной научной дисциплины — молекулярной биологии. [57]

Привет студент

Аминокислоты — составная часть белков

Способы выделения аминокислот из белков

В состав белков входят аминокислоты, которые можно выделить при гидролизе (кислотном или щелочном) или при действии протеолитических ферментов.

Кислотный гидролиз проводят кипячением белка с крепкими растворами соляной или серной кислоты в течение 10—20 ч. Этот способ получения из белка смеси аминокислот относительно прост, но имеет существенный недостаток. При таком гидролизе природного белка, содержащего всегда примеси других органических соединений, в частности углеводов, образуется смесь побочных продуктов коричневого цвета, связывающих часть освободившихся из белка аминокислот. Кроме того, при кислотном гидролизе не удается полностью выделить аминокислоту триптофан, так как она разрушается.

При щелочном разложении белков часть L-аминокислот переходит в D-аминокислоты (о стереоизомерии аминокислот см. с. 16), а некоторые из них разрушаются. Чаще всего этот способ гидролиза применяют для получения из белка триптофана, который не может быть получен кислотным гидролизом.

Читайте так же:  Л аргинин как принимать женщинам

Можно гидролизовать белки при оптимальной температуре с помощью ферментов — пептидаз. Аминокислоты при этом не разрушаются, но осуществить полный гидролиз и отщепить все аминокислоты в свободном виде не удается.

Если для гидролиза брать белки из живых организмов как животного, так и растительного происхождения, а также белки из различных органов и тканей, то все равно получается смесь одинаковых аминокислот. Оказывается, в гидролизатах любых белков содержится

только двадцать аминокислот, но каждая из них может встречаться в одном белке несколько раз в различных участках макромолекулы.

Свойства аминокислот

Кроме аминокислот, входящих в структуру белков, известно еще более ста аминокислот, которые встречаются в отдельных пептидах, гормонах, антибиотиках или просто находятся в свободном состоянии. Например, а-аминопропионовая кислота (а-аланин) — это одна из двадцати «белковых аминокислот», в-аминопропионовая кислота (в-аланин) в белках отсутствует, но встречается в растениях и клетках животных в свободном виде:

[1]


Эти аминокислоты отличаются местом расположения аминогруппы: в одном она находится в a-положении по отношению к карбоксильной группе, в другом — в в-положении.

Замечено, что в состав белков входят только а-аминокислоты. Основными функциональными группами их являются

способные к диссоциации. При растворении белков или отдельных аминокислот в воде образуются растворы кислого или основного характера. Этот факт объясняется еще и тем, что в белках могут содержаться такие аминокислоты, как аспарагиновая и глютаминовая, имеющие две СООН-группы. Тогда белок приобретает кислотные свойства. В других белках преобладают аргинин, лизин или гистидин, имеющие две NH2-группы, что сообщает белкам основные свойства.

В широком интервале pH аминокислоты существуют преимущественно в виде биполярных ионов как молекулы с диссоциированнои карбоксильной группой и протонированной аминогруппой:

Для а-аминокислот, входящих в состав белков, характерна оптическая изомерия. Оптическая активность органических веществ обусловлена отсутствием центра симметрии в молекуле. Выявить такие соединения можно, если определить, есть ли в молекуле асимметричный атом углерода, т. е. атом, все четыре валентности которого насыщены различными радикалами:

Если в указанном примере вместо радикала поставить атом водорода, то получится аминокислота глицин:

В молекуле этой аминокислоты у углерода уже две валентности заняты одинаковыми атомами — водородом, а значит, углеродный атом теперь не будет считаться асимметричным. Действительно, глицин — единственная из природных аминокислот, не обладающая оптической активностью. Обнаружить оптическую активность можно, если направить поляризованный луч света на раствор какой-либо аминокислоты: если луч отклоняется вправо, аминокислоту обозначают знаком ( + ), если влево — знаком ( — ). Остальные физические и химические свойства оптических изомеров одинаковы.

Стереохимические изомеры аминокислот в отличие от разобранных выше оптических изомеров обозначают буквами L или D.

Если при асимметричном атоме углерода аминогруппа расположена справа, это D-аминокислота, если слева — L-аминокислота:

В белках животных встречаются только a-L-аминокислоты. Их и называют природными. Незначительные количества D-аминокислот обнаружены только у микроорганизмов. D-Аминокислоты не усваиваются животными и растениями, у которых нет ферментов, способных катализировать превращения веществ D-ряда.

Состав аминокислот

Аминокислоты можно сгруппировать в зависимости от особенностей их строения. Перечислим основные аминокислоты.

Моноамшомонокарбоновые имеют одну амино- и одну каобоксильную группы в молекуле:

Глицин не имеет асимметричного углерода, оптически неактивен, является аминопроизводным уксусной кислоты.

Сходное строение у аминокислоты аланина:

Наличие у серина ОН-группы увеличивает его реакционную способность. Свободная ОН-группа серина в составе белка позволяет увеличить реакционную способность белковой молекулы:

Присутствие SH-группы у цистеина сообщает ему особые свойства:

Из двух молекул цистеина может образоваться новая аминокислота — цистин. Сульфгидрильные группы цистеина при этом превратятся в дисульфидный мостик цистина:

Сера содержится еще в одной важной для обмена веществ аминокислоте:

У аминокислоты треонина следующее строение молекулы:

Производным изовалериановой кислоты является валин:

Производными капроновой кислоты являются лейцин и изолейцин:


Моноаминодикарбоновые кислоты имеют кислый характер, а в составе белковой молекулы придают кислый характер белку за счет диссоциации свободных карбоксильных групп:


Диаминомонокарбоновые аминокислоты содержат на одну карбоксильную группу две аминогруппы:

В некоторых белках обнаружено гидроксильное производное этой аминокислоты:

Важной диаминомонокарбоновои кислотои является аргинин:

Включение в состав белка лизина, аргинина или окси-лизина придает ему щелочные свойства.

Среди аминокислот, входящих в белки, есть такие, в радикал которых входят циклические структуры. Например, если один водород в аланине заменить фенильным радикалом, то получится аминокислота фенилаланин:

И в структурном, и в функциональном отношении к фенилаланину близка другая аминокислота — тирозин:

Иной циклический радикал имеет аминокислота триптофан:

Следующая аминокислота — гистидин — имеет щелочную реакцию, так как содержит две основные группы, т. е. —NH2 и =NH:

Еще две аминокислоты были обнаружены в белках, хотя их не совсем правомерно называть аминокислотами. Они содержат не аминогруппу —NH2, а иминогруппу =NH:

Оксипролин и оксилизин чаще встречаются в белках, выделенных из соединительной ткани, например в коллагене.

В последнее время появились сообщения об обнаружении в белках новой — двадцать первой — аминокислоты — аминолимонной:

От всех других аминокислот, встречающихся в белках, ее отличает наличие трех карбоксильных групп, высокий отрицательный заряд. Она обнаружена в различных тканях человека, животных и некоторых бактерий. О функции этой аминокислоты пока ничего не известно.

Так же мало известно и еще об одной — двадцать второй, недавно открытой в рибосомах аминокислоте — карбоксиаспарагиновой:

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

Ее молекулы тоже обладают необычно большим отрицательным зарядом.

Скачать реферат: У вас нет доступа к скачиванию файлов с нашего сервера. КАК ТУТ СКАЧИВАТЬ

Источники


  1. Нестерюк, Т. Гимнастика маленьких волшебников / Т. Нестерюк, А. Шкода. — М.: ДТД, 1993. — 984 c.

  2. Детское питание. Книга о том, как правильно кормить ребенка, чтобы вырастить его здоровым и крепким. — М.: Госторгиздат, 1964. — 240 c.

  3. Бобрович, П. В. 4 группы крови — 4 пути от диабета / П.В. Бобрович. — М.: Попурри, 2003. — 192 c.
  4. Влияние пониженного барометрического давления на процессы пищеварения. — М.: Академия медицинских наук СССР, 1984. — 168 c.
Остатки аминокислот в белках связаны
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here