Отношение аминокислот к нагреванию

Сегодня предлагаем ознакомится со статьей на тему: отношение аминокислот к нагреванию с профессиональным описанием и объяснением.

Отношение аминокислот к нагреванию

Анализ белковых молекул

Для определения аминокислот, входящих в состав белка используют методы, основанные, как правило, на частичном или полном гидролизе полипептидной цепи. Обычно проводят кислотный или ферментативный гидролиз белка и аминокислоты анализируют различными хроматографическими методами. Таким способом можно установить количественный и качественный состав аминокислот, входящих в состав белка, но не их последовательность. Остановимся на некоторых химических способах анализа белковых молекул.

Свободные аминокислоты обнаруживают нингидринной реакцией (см. Нингидринная реакция). Эту же реакцию дают и белки, но в более жестких условиях – при кипячении с водным раствором нингидрина.

Для обнаружения пептидных связей в белках служит биуретовая реакция (реакция Пиотровского) – образование ярко-окрашенных комплексов при взаимодействии белков с гидроксидом меди (II) в присутствии щелочи. В эту реакцию вступают все пептиды, имеющие минимум две пептидные связи. Цвет комплекса, получаемый при биуретовой реакции с различными пептидами, несколько отличается и зависит от длины пептидной цепи. Пептиды с длиной цепи от четырех аминокислотных остатков и выше образуют красный комплекс, трипептиды – фиолетовый, а дипептиды – синий. Реакцию используют не только для качественного, но и для количественного определения белков.

Пептиды, содержащие ароматические и гетероароматические аминокислоты дают положительную ксантопротеиновую реакцию (реакция Мульдера) – появление желтого окрашивания при действии конц. азотной кислоты. При добавлении щелочи цвет смеси меняется на оранжевый.

Серосодержащие аминокислоты в составе белка определяют по образованию черного осадка сульфида свинца при нагревании с ацетатом свинца – сульфгидрильная реакция (реакция Фоля).

Триптофан обнаруживают при помощи реакции с п-диметиламинобензальдегидом в среде серной кислоты – реакция Эрлиха . Образующийся продукт конденсации имеет красно-фиолетовое окрашивание.

Определение С- и N-концевых аминокислот

N-Концевые аминокислоты определяют по реакции с 2,4-динитрофторбензолом или дансилхлоридом. Свободная аминогруппа N-концевой аминокислоты арилируется или ацилируется, белок гидролизуют, образовавшиеся N-(2,4-динитрофенил)- (А) или N-(5-диметиламинонафтил-1-сульфо)производные (Б) существенно отличаются по физико-химическим свойствам от остальных аминокислот, поэтому их легко отделяют и идентифицируют.

С-Концевые аминокислоты определяют методом Акароби – при нагревании пептида с гидразингидратом пептидные связи гидролизуются и образуется смесь гидразидов аминокислот. С-Концевая аминокислота не реагирует с гидразином, остается в свободном виде, ее выделяют и идентифицируют.

Удобным методом определения последовательности аминокислот (первичной структуры белка) является способ деградации полипептидной цепи с помощью фенилизотиоцианата (метод Эдмана). N-Концевые аминокислоты последовательно отщепляются от цепи в виде фенилтиогидантоинов и идентифицируются.

Отношение аминокислот к нагреванию

Химические свойства аминокислот

Реакции по карбоксильной группе

Декарбоксилирование карбоновых кислот легко протекает, если в a-положении к карбоксилу находится электроноакцепторная группа как, например, СООН (см. главу Дикарбоновые кислоты), NO2, CCl3 и другие. В аминокислотах таким электроноакцептором служит аммониевая группа NH3 + . Реакцию осуществляют при нагревании a-аминокислот в присутствии солей Cu(II) и поглотителей углекислого газа (Ba(OH)2).

В живых организмах этот процесс протекает под действием ферментов – декарбоксилазы и пиридоксальфосфата и приводит к образованию биогенных аминов.

В присутствии окислителей дезаминирование не останавливается на стадии образования амина, протекает окисление аминогруппы до иминогруппы и последующий гидролиз с образованием альдегида.

Этерификация аминокислот спиртами катализируется газообразным хлороводородом. Образующиеся при этом аммониевые соли сложных эфиров аминокислот превращают в нейтральные соединения, действуя на них органическими основаниями, например, триэтиламином.

Наличие двух функциональных групп в молекуле аминокислоты обусловливает реакцию межмолекулярного ацилирования с образованием амидов. Образующаяся связь называется пептидной, а соединения – пептидами или полипептидами. (см. Белки).

Отношение аминокислот к нагреванию

Аминокислоты с различным взаимным расположением амино- и карбоксильных групп при нагревании ведут себя различно. α-Аминокислоты димеризуются и образуют циклические продукты дикетопиперазины. При этом протекает взаимное ацилирование аминогруппы одной молекулы аминокислоты карбоксильной группой другой молекулы.

γ -Аминокислоты при нагревании превращаются в лактамы – продукты внутримолекулярного ацилирования аминогруппы карбоксилом.

β-Аминокислоты отщепляют молекулу аммиака и дают α,β-непредельные кислоты.

Замыкание β-лактамного цикла происходит при взаимодействии β-аминокислот с дициклогексилкарбодиимдом (ДЦК).

Нингидринная реакция (реакция Руэманна)

При кратковременном нагревании α-аминокислот с нингидрином в воде наблюдается изменение окраски раствора с бесцветного на фиолетовый за счет образования нингидринного пигмента (пурпура Руэманна). Эта качественная реакция используется для визуальной идентификации a-аминокислот на тонкослойных и бумажных хроматограммах.

Читайте так же:  Потеря массы при отказе от спортпита

α-Аминокислоты образуют с катионами металлов внутрикомплексные соли. Например, глицин реагирует со свежеосажденным гидроксидом меди, давая синий раствор глицината меди.

Подобно ариламинам ароматические аминокислоты алкилируются, ацилируются и диазотируются по аминогруппе. Аналогично другим замещенным карбоновым кислотам, ароматические аминокислоты превращаются в сложные эфиры и амиды по карбоксильной группе. Обратим внимание на некоторые специфические свойства антраниловой кислоты, позволяющие использовать ее в органическом синтезе. Так, она является исходным соединением в одном из самых удобных методов генерации дегидробензола. Диазотирование антраниловой кислоты алкилнитритами дает цвиттер-ионную соль диазония, которая термически или фотохимически разлагается с образованием дегидробензола.

В промышленности из антраниловой кислоты синтезируют индиго – синий кубовый краситель.

Отношение аминокислот к нагреванию

Реакции аминокислот по аминогруппе

Реакция с формальдегидом:

Эта реакция лежит в основе количественного определения a-аминокислот методом формольного титрования щелочью (метод Серенсена).

Реакция используется для «защиты» аминогрупп при пептидном синтезе.

Реакция с азотистой кислотой:

По объему выделившегося азота определяют количество аминогрупп в природных аминосодержащих соединениях (метод Ван-Слайка).

Специфические свойства аминокислот

Отношение к нагреванию. В этом они напоминают оксикислоты. α-Аминокнслоты образуют дикетопиперазин (межмолекулягныи циклический диамид):

β-Аминокислоты при нагревании отщепляют аммиак и образуют непредельные кислоты:

γ-Аминокислоты претерпевают внутримолекулярную дегидратацию с образованием циклических амидов – лактамов:

2. Для α-аминокислот характерно образование комплексных соединений с ионами меди (I).

При этом образуется растворимый в воде устойчивый комплекс интенсивно синего цвета. Только α-аминокислоты дают подобную синюю окраску.

Значение аминокислот заключается в том, что они являются исходными веществами при построении белковых тел.

В состав белка входит 31 аминокислота, из них 30 а-аминокислот и одна р-аминокислота.

Отметим некоторые из аминокислот.

[1]

гликокол (глицин, аминоуксусная кислота)

Относится к α-аминокислотам.

АЛАНИН (α-аминопропиововая кислота)

Различают α- и β-аланины, которые входят в состав белка.

Молекула α-аланина содержит асимметричный атом углерода и существует в виде пары энантиомеров.

В построении молекулы белка принимает участие только L-аланин.

γ-АМИНОМАСЛЯНАЯ КИСЛОТА (ГАМК)

ГАМК содержится в клетках мозга и участвует в процессах торможения.

Дата добавления: 2015-09-29 ; просмотров: 1774 ; ЗАКАЗАТЬ НАПИСАНИЕ РАБОТЫ

Общие способы получения аминокислот

Чтобы свести к минимуму нежелательное образование иминодиуксусной кислоты по реакции

реакцию ведут с очень большим избытком аммиака или в присутствии карбоната аммония, который защищает аминогруппу. Образующееся карбаминовое производное аминокислоты

легко разлагается при нагревании.

2. Получение из циангидринов альдегидов и кетонов (циангидринный метод). Важной реакцией получения α-аминокислот является действие аммиака на циангидрины альдегидов и кетонов

Аминонитрилы можно получить также, действуя на альдегиды или кетоны непосредственно цианистым аммонием. Эта реакция приобрела особое значение после того, как Н. Д. Зелинский с сотрудниками показали, что синильную кислоту и аммиак или цианистый аммоний можно заменить смесью водных растворов хлористого аммония и цианистого калия, в результате обменного разложения дающих цианистый аммоний, который и вступает в реакцию с альдегидами или кетонами:

3. Синтезы из сложных эфиров, содержащих подвижный атом водорода. Большое значение приобрели синтезы аминокислот из малонового, циануксусного и ацетоуксусного эфиров. Пользуясь этими методами, можно получить аминокислоты, содержащие различные радикалы.

а) Синтез из малонового эфира. Из малонового эфира получают нитрозомалоновый эфир, который восстанавливают в аминомалоновый эфир водородом в присутствии катализатора или цинком в кислой среде:

полученный ацетиламиномалоновый эфир алкилируют, действуя на него последовательно металлическим натрием и галоидным алкилом:

После омыления и декарбоксилирования получается α-аминокислота:

б) Синтез из циануксусного эфира проводится аналогично синтезу из малонового эфира.

в) Синтез из ацетоуксусного эфира. При действии на однозамещенные ацетоуксусные эфиры раствором фенилдиазотата, а затем щелочью отщепляется уксусная кислота и образуется неустойчивое азосоединение, которое изомеризуется в фенилгидразон соответствующей кетокислоты:

Восстановление фенилгидразона кетокислоты цинком в солянокислой спиртовой среде приводит к α-аминокислоте:

Этот метод синтеза аминокислот предложен В. В. Феофилактовым.

4. В осст а н ов л ен и е оксимов или гидразонов альдегид о- или кетонокислот. Например:

Особенно удачным оказался метод, состоящий в одновременном действии на кетокислоту аммиака и водорода в присутствии катализатора (платины или палладия). По-видимому, при этом промежуточно образуется иминопроизводное:

Этим методом синтезируют аминокислоты, содержащие изотоп азота N 15 («меченый азот»), которыми пользуются при изучении поведения аминокислот в живом организме.

В последние годы предложено еще два новых общих метода синтеза аминокислот, основанных на использовании дешевого промышленного сырья — фурана и тиофена.

5. Синтез аминокислот из фурановых производных (метод А. П. Терентьева и Р. А. Грачевой) основан на легкости окисления фуранового кольца перманганатом с образованием карбоксильной группы. Если в боковой цепи у фуранового кольца имеется аминогруппа (обычно защищенная бензоильной группой), то в результате окисления получается бензоиламинокислота, а после омыления — сама аминокислота. В зависимости от положения аминогруппы в цепи получается α-, β-, γ- и т. п. кислота.

Читайте так же:  Эль карнитин жиросжигатель в аптеке

Так, при окислении 1-бензоиламино-1-(α-фурил)-алкилов получается α-кислота, например из 1-бензоиламино-1-(α-фурил)-этана — бензоил-α-аланин:

Для получения β-аминокислот пользуются 2-бензоиламино-1-(α-фурил)алкилами

а для синтеза γ-аминокислот берут 3-бензоиламино-1-(α-фурил)-алкилы:

6. Синтез аминокислот из производных тиофен а (метод Я. Л. Гольдфарба, Б. П. Фабричного и И. Ф. Шалавиной) основан на восстановительном десульфировании производных тиофена или его гомологов водородом скелетного никелевого катализатора. В зависимости от взятого производного десульфирование приводит к аминокислотам с разным положением аминогруппы.

Из тиенилальдегида обычными методами получают тиенил-α- или тиенил-β -аминокислоты

которые затем десульфируют:

Из разных оксиминокислот тиофенового ряда

можно получать аминокислоты с любым положением аминогруппы. Наконец, можно ввести непосредственно в ядро тиофена нитро- и карбоксильную группы, например

и затем прогидрировать полученное соединение никелем Ренея. Этим путем можно получать только γ- и δ-аминокислоты.

Способы получения аминокислот с удаленной аминогруппой (β-, γ-, δ-, ε-, . . ., ω-аминокислот). Кроме общих способов получения аминокислот, дающих возможность синтезировать как

α-аминокислоты, так и кислоты с удаленной аминогруппой, для получения последних имеются и специальные методы, рассматриваемые ниже.

1. Присоединение аммиака к ненасыщенным кислотам. При действии аммиака в спиртовом растворе на α,β-ненасыщенные кислоты или их эфиры аминогруппа вступает в β-положение. Как и в случае присоединения воды при образовании оксикислот, аммиак, вероятно, сначала присоединяется в положение 1,4 системы сопряженных двойных связей:

Поэтому присоединение аммиака идет против правила Марковникова.

Реакцию удобнее проводить, действуя на эфир акриловой кислоты не аммиаком, а фталимидом (в присутствии гидроокиси триметилфениламмония как катализатора):

Гидролизом образующегося эфира фталил-β-аланина можно получить и сам β-аланин:

2. Конденсация альдегидов с малоновой кислотой в присутствии спиртового раствора аммиака. Этот путь синтеза, разработанный В. М. Родионовым с сотрудниками, является общим методом получения β-аминокислот:

3. Получение из оксимов циклических кетон о в. δ- и ε-Аминокислоты получают чаще всего из оксимов циклических кетонов путем так называемой бекмановской перегруппировки. Так, например, оксим циклогексанона под действием серной кислоты изомеризуется с расширением цикла, в результате чего образуется ε-капролактам:

Эта реакция используется для производства капролактама в промышленном масштабе. Гидролиз капролактама приводит к ε-аминокапроновой кислоте:

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

4. Получение «-аминокислот действием аммиака на ω-га л о и дз а м еще н н ы е кислоты. ω-Аминокислоты с нечетным числом углеродных атомов получаются из тетрахлоралканов типа Сl—(СН2—СН2)n—ССl3, являющихся продуктами реакции теломеризации. Гидролиз тетрахлоралканов указанного типа, полученных из этилена и четыреххлористого углерода, приводит к ω-хлоркарбоновым кислотам, которые действием избытка аммиака превращаются в соответствующие ω-аминокислоты, например:

Этим путем получается ω-аминоэнантовая кислота — исходный продукт для получения синтетического волокна энант (А. Н. Несмеянов, Р. X. Фрейдлина и др.).

Отношение аминокислот к нагреванию

4.3. Свойства аминокислот

Физические свойства . Аминокислоты – твердые кристаллические вещества с высокой т.пл., при плавлении разлагаются. Хорошо растворимы в воде, водные растворы электропроводны. Эти свойства объясняются тем, что молекулы аминокислот существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет переноса протона от карбоксила к аминогруппе.

Химические свойства . Аминокислоты проявляют свойства оснований за счет аминогруппы и свойства кислот за счет карбоксильной группы, т.е. являются амфотерными соединениями. Подобно аминам, они реагируют с кислотами с образованием солей аммония:

H 2 N–CH 2 –COOH + HCl ® Cl — [H 3 N–CH 2 –COOH] +

Как карбоновые кислоты они образуют функциональные производные:

H 2 N–CH 2 –COOH + NaOH ® H 2 N–CH 2 –COO — Na + + H 2 O

б) сложные эфиры

Кроме того, возможно взаимодействие амино- и карбоксильной групп как внутри одной молекулы (внутримолекулярная реакция), так и принадлежащих разным молекулам (межмолекулярная реакция).

Практическое значение имеет внутримолекулярное взаимодействие функциональных групп e -аминокапроновой кислоты, в результате которого образуется e -капролактам (полупродукт для получения капрона):

Межмолекулярное взаимодействие трех a -аминокислот приводит к образованию трипептида и т.д.

Фрагменты молекул аминокислот, образующие пептидную цепь, называются аминокислотными остатками, а связь CO–NH — пептидной связью.

Отношение аминокислот к нагреванию

Превращения аминокислот при нагревании зависят от взаимного расположения карбоксильной и аминогруппы и определяются возможностью образования термодинамически стабильных 5-ти- 6-тичленных циклов

Читайте так же:  Влияние креатина на рост мышц

a -Аминокислоты вступают в реакцию межмолекулярного самоацилирования. При этом образуются циклические амиды – дикетопиперазины.

b -Аминокислоты при нагревании переходят a ,b -непредельные кислоты.

g — и d -Аминокислот претерпевают внутримолекулярное ацилирование с образованием циклических амидов – лактамов.

Дата добавления: 2015-09-11 ; просмотров: 3667 ; ЗАКАЗАТЬ НАПИСАНИЕ РАБОТЫ

Отношение аминокислот к нагреванию

Химические свойства аминокислот

Химические свойства аминокислот складываются из свойств, характерных для амино- и карбоксильных групп, однако аминокислоты вступают также в некоторые специфические превращения.

Реакции по аминогруппе
Дезаминирование

Дезаминирование аминокислот протекает при действии на них азотистой кислоты, в результате чего образуются оксикислоты. Механизм этого превращения подобен дезаминированию алифатических аминов (См. главу Амины). Так реагируют алифатические аминокислоты и их сложные эфиры, за исключением эфиров α-аминокислот.

Эфиры α-аминокислот при действии азотистой кислоты превращаются в диазоэфиры, строение и свойства которых подобны свойствам диазометана.

Алкилирование по аминогруппе осуществляется при обработке аминокислот галогеналканами в присутствии щелочей. Применение избытка алкилирующего агента приводит к образованию четвертичных аммониевых солей – бетаинов.

Ацилирование аминокислот проводят, действуя на них сильными ацилирующими реагентами – ангидридами или галогенангидридами кислот (например, бензоилирование по Шоттену-Бауману).

Формилирование аминогруппы осуществляют обработкой муравьиной кислотой в среде уксусного ангидрида. Последний служит не только растворителем, но и водоотнимающим агентом.

Не исключено, что муравьиная кислота и уксусный ангидрид генерируют смешанный муравьиноуксусный ангидрид (формилацетат), обладающий более высокой формилирующей спсособностью, чем муравьиная кислота.

Формильная и некоторые ацильные группы, например, трифторацетильная и фталильная, используются для защиты аминогруппы. Однако более удобными защитными функциями являются трет-бутоксикарбонильная (БОК) или бензилоксикарбонильная (КБО) группы (см. Белки). Последние легко удаляются мягким кислотным гидролизом (при 0 – 20 о С) или каталитическим гидрированием, в отличие от ацильных групп, которые снимаются щелочным гидролизом в более жестких условиях.

Отношение аминокислот к нагреванию

Биологически важные реакции α-аминокислот

Дезаминирование (удаление NH2 группы)

неокислительн ое (без участия кислорода):

окислительное (с участием ферментов дегидрогеназ и кофермента НАД+ или НАДФ+):

Трансаминирование (переаминирование). Это основной путь биосинтеза a-аминокислот из a-оксокислот. Донором аминогруппы служит a-аминокислота, имеющаяся в клетках в достаточном количестве или избытке, а ее акцептором – a-оксокислота.

Реакция протекает в присутствии фермента трансаминазы и кофермента пиридоксальфосфата.

Процесс декарбоксилирования a-аминокислот ведет к образованию биогенных аминов. Биогенные амины в организме выполняют важные биологические функции.

Например, g-аминомасляная кислота принимает участие в обменных процессах, происходящих в головном мозге, является нейромедиатором. В медицинской практике под названием гаммалон, или аминалон, применяется при лечении нервно-психических заболеваний.

Например, ферментативное гидроксилирование фенилаланина:

При генетически обусловленном отсутствии в организме фермента, катализирующего этот процесс, развивается тяжелое заболевание — фенилкетонурия.

Свойства аминокислот

Читайте также:

  1. II. Назначение и боевые свойства химического и биологического оружия
  2. IY. Ароматические аминокислоты
  3. Z-преобразование и его свойства
  4. Алгоритм и его свойства
  5. Алгоритм и его свойства
  6. Алгоритм. Свойства алгоритмов
  7. Аминокислоты
  8. Благо. Товар и его свойства.
  9. Боевые свойства и поражающие действия бактериологического оружия. Очаги биологического поражения.
  10. В иерархической информационной модели объекты или их свойства распределены по уровням, причем элементы нижнего уровня входят в состав более высокого уровня.
  11. В многофакторных моделях рассматривается также такая величина, как значимость показателя. Разные свойства продукта имеют неодинаковую важность для потребителей. Модель Фишбейна
  12. Вектор. Основные свойства.

Аминокислоты, их классификация

Состав белков

Функции белков

В растениях белки выполняют разнообразные функции. Важнейшими из них являются каталитическая; запасная; защитная; структурная.

В зависимости от выполняемой в живом организме функции белки делят на несколько классов.

1. Белки-ферменты. Это наиболее многочисленная группа белков. Они катализируют биохимические реакции. С помощью белков-ферментов в живой клетке достигается закономерная последовательность химических превращений веществ.

2. Запасные белки. В больших количествах они накапливаются в клетках зерна и семян при созревании на растении. При прорастании зерна и семян запасные белки гидролизуются до аминокислот, которые затем используются клеткой для формирования нового растения.

3. Защитные белки предохраняют живой организм от разрушения или способствуют его выживанию при повреждении. Растения вырабатывают белки — токсины. Защитная функция их заключается в том, что они защищают растения от поедания их животными, ингибируют протеолитические ферменты насекомых-вредителей, повреждающих семена многих растений.

4. Структурные белки входят в состав покровных тканей растений, семян и плодов. Они составляют также структурную основу биомембран клеток. При этом органеллы клетки сохраняют необходимую последовательность биохимических реакций.

Читайте так же:  Л карнитин для похудения как принимать порошок

Элементарный состав белков включает углерод, кислород, водород, азот, иногда серу или селен. В состав белков могут входить также железо, медь, цинк, фосфор и некоторые другие элементы.

Например: В составе белка зерна пшеницы содержится: углерода—от 51 до 53 %, кислорода — от 21 до 23, водорода — от 6 до 8, азота —от 16 до 19, серы — от 0,7 до 1,3 %.

Структурными компонентами белков — их мономерами — являются аминокислоты.

Несмотря на то, что в природе известно свыше 150 аминокислот, белки состоят в основном из 20 аминокислот.

Аминокислоты — это соединения, содержащие по крайней мере одну амино- и одну карбоксильную группу. По химическому строению это производные жирных кислот, у которых водород в a-положении замещен на аминную (-NH2) группу. Каждая аминокислота кроме химического имеет тривиальное (традиционное) название. Иногда название происходит от источника, из которого аминокислота была впервые выделена, или ее свойств.

Например: Аспарагиновая кислота — первая аминокислота, открытая в 1806 г., была обнаружена в проростках растения аспарагуса. Глутаминовая кислота — в клейковине пшеницы (в переводе с английского «gluten»—клейковина). Глицин получил свое название за сладкий вкус (от греческого «glykos» — сладкий).

Вот наиболее известные основные аминокислоты:

незаменимые, эссенциальные:

Существует несколько способов классификации аминокислот, входящих в состав белков. В основу одного из способов классификации положено количество аминных и карбоксильных групп в молекулах. Различают:

1. Моноаминомонокарбоновые кислоты:

2. Моноаминодикарбоновые аминокислоты:

Эти кислоты могут входить в состав белков как в виде кислот, так и в виде амидов: аспарагина и глутамина.

3. Диаминомонокарбоновые аминокислоты:

4. Гетероциклические аминокислоты:

По другой классификации аминокислоты подразделяют в зависимости от химического строения боковой цепи в молекуле аминокислоты на

— алифатические: глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин;

гидроксиаминокислоты: серин и треонин;

дикарбоксильные: аспарагиновая и глутаминовая кислоты;

амиды дикарбоновых аминокислот: аспарагин и глутамин;

серосодержащие аминокислоты: цистеин и метионин;

ароматические аминокислоты: фенилаланин, тирозин, триптофан; иминокислоту: пролин.

Также аминокислоты белков принято также делить на три группы в зависимости от состояния аминокислоты — ее электрического заряда, полярности, гидрофобности — при нейтральных рН.

Ф и з и ч е с к и е с в о й с т в а. Аминокислоты представляют собой бесцветные кристаллические вещества. Большинство из них легко растворяются в воде и 80%-ном этаноле. Многие a-аминокислоты обладают сладким вкусом, иногда с некоторым неприятным привкусом.

О п т и ч е с к и е с в о й с т в а. Стереоспецифичность— это характерная особенность живых клеток. Она подтверждает, что трехмерная структура биомолекул имеет чрезвычайно важное значение для их биологических функций. Аминокислоты являются оптически активными соединениями, за исключением глицина. Это объясняется наличием в a-положении асимметрического или хирального атома углерода.

Формы L и D относятся к абсолютной конфигурации аминокислот. Принадлежность к L— или D-ряду определяется взаимным расположением аминной и карбоксильной групп и радикала аминокислот. К L-ряду относят те аминокислоты, у которых атом водорода, карбоксильная и аминная группы находятся по отношению друг к другу по часовой стрелке. К D-ряду относят те аминокислоты, у которых атом водорода, карбоксильная и аминная группы находятся против часовой стрелки:

Синтетические аминокислоты являются рацематами, т. е. смесью, состоящей из 50 % L-аминокислот и 50 % D-аминокислот.

Молекулы, имеющие асимметрический атом углерода, способны вращать плоскость поляризованного луча вправо. В этом случае их обозначают знаком (+) или влево — знаком (-). Направление отклонения поляризованного луча зависит от природы растворителя, рН среды и других факторов.

Например: Все встречающиеся в растительных белках аминокислоты принадлежат к L-ряду. D-формы аминокислот не усваиваются организмом человека и животных. D-формы аминокислот встречаются у некоторых антибиотиков.

Изоэлектрическая точка. Аминокислоты представляют собой биполярные ионы (внутренние соли). Под действием электрического тока они мигрируют к катоду или аноду (в зависимости от рН среды). Значение рН среды, при которой устанавливается равенство положительных и отрицательных зарядов, называется изоэлектрической точкой. В изоэлектрической точке аминокислоты электрически нейтральны. Например:

| следующая лекция ==>
Концентрация белков в сырье и продуктах | Х и м и ч е с к и е с в о й с т в а

Дата добавления: 2014-01-06 ; Просмотров: 632 ; Нарушение авторских прав? ;

Нам важно ваше мнение! Был ли полезен опубликованный материал? Да | Нет

Читайте так же:  Витамин д и кальций

Аминокислоты

Характеристики и физические свойства аминокислот

Аминокислоты представляют собой твердые кристаллические вещества, характеризующиеся высокими температурами плавления и разлагающиеся при нагревании. Они хорошо растворяются в воде. Данные свойства объясняются возможностью существование аминокислот в виде внутренних солей (рис. 1).

Рис. 1. Внутренняя соль аминоуксусной кислоты.

Получение аминокислот

Исходными соединениями для получения аминокислот часто служат карбоновые кислоты, в молекулу которых вводится аминогруппа. Например, получение их из галогензамещенных кислот

Кроме этого исходным сырьем для получения аминокислот могут служить альдегиды (1), непредельные кислоты (2) и нитросоединения (3):

Химические свойства аминокислот

Аминокислота как гетерофункциональные соединения вступают в большинство реакций, характерных для карбоновых кислот и аминов. Наличие в молекулах аминокислот двух различных функциональных групп приводит к появлению ряда специфических свойств.

Аминокислоты – амфотерные соединения. Они реагируют как с кислотами, так и с основаниями:

Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, щелочную и кислотную среду в зависимости от количества функциональных групп. Например, глутаминовая кислота образует кислый раствор, поскольку в её составе две карбоксильные группы и одна аминогруппа, а лизин – щелочной раствор, т.к. в её составе одна карбоксильная группа и две аминогруппы.

Две молекулы аминокислоты могут взаимодействовать друг с другом. При этом происходит отщепление молекулы воды и образуется продукт, в котором фрагменты молекулы связаны между собой пептидной связью (-CO-NH-). Например:

Полученное соединение называют дипептидом. Вещества, построенные из многих остатков аминокислот, называются полипептидами. Пептиды гидролизуются под действием кислот и оснований.

Применение аминокислот

Аминокислоты, необходимые для построения организма, как человек, так и животные получают из белков пищи.

γ-Аминомасляная кислота используется в медицине (аминалон / гаммалон) при психических заболеваниях; на её основе создан целый ряд ноотропных препаратов, т.е. оказывающих влияние на процессы мышления.

ε-Аминокапроновая кислота также используется в медицине (кровоостанавливающее средство), а кроме того представляет собой крупнотоннажный промышленный продукт, использующийся для получения синтетического полиамидного волокна – капрона.

Антраниловая кислота используется для синтеза красителей, например синего индиго, а также участвует в биосинтезе гетероциклических соединений.

Примеры решения задач

Задание Напишите уравнения реакций аланина с: а) гидроксидом натрия; б) гидроксидом аммония; в) соляной кислотой. За счет каких групп внутренняя соль проявляет кислотные и основные свойства?
Ответ Аминокислоты часто изображают как соединения, содержащие аминогруппу и карбоксильную группу, однако с такой структурой не согласуются некоторые их физические и химические свойства. Строение аминокислот соответствует биполярному иону:

Запишем формулу аланина как внутренней соли:

[2]

Исходя из этой структурной формулы, напишем уравнения реакций:

Внутренняя соль аминокислоты реагирует с основаниями как кислота, с кислотами – как основание. Кислотная группа – N + H3, основная – COO — .

Задание При действии на раствор 9,63 г неизвестной моноаминокарбоновой кислоты избытком азотистой кислоты было получено 2,01 л азота при 748 мм. рт. ст. и 20 o С. Определите молекулярную формулу этого соединения. Может ли эта кислоты быть одной из природных аминокислот? Если да, то какая это кислота? В состав молекулы этой кислоты не входит бензольное кольцо.
Решение Напишем уравнение реакции:

Найдем количество вещества азота при н.у., применяя уравнение Клапейрона-Менделеева. Для этого температуру и давление выражаем в единицах СИ:

T = 273 + 20 = 293 K;

P = 101,325 × 748 / 760 = 99,7 кПа;

n(N2) = 99,7 × 2,01 / 8,31 × 293 = 0,082 моль.

По уравнению реакции находим количество вещества аминокислоты и её молярную массу.

Определим аминокислоту. Составим уравнение и найдем x:

14x + 16 + 45 = 117;

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

Из природных кислот такому составу может отвечать валин.

Источники


  1. Румянцева, Т. Дневник диабетика. Дневник самоконтроля при сахарном диабете / Т. Румянцева. — М.: АСТ, Астрель-СПб, 2007. — 384 c.

  2. Здоровое питание. — М.: Газетный мир, 2011. — 128 c.

  3. Гуйда, П.П. Лечебное питание / П.П. Гуйда, М.В. Кривоносов, И.К,др. Латогуз. — М.: Торсинг, Феникс, 2002. — 544 c.
  4. Царенко, С.В. Интенсивная терапия при сахарном диабете / С.В. Царенко. — М.: Медицина, 2008. — 615 c.
Отношение аминокислот к нагреванию
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here