Пептидная связь между аминокислотами в молекуле

Сегодня предлагаем ознакомится со статьей на тему: пептидная связь между аминокислотами в молекуле с профессиональным описанием и объяснением.

Пептидная связь между аминокислотами в молекуле

Белки — высокомолекулярные органические соединения. Они играют огромную роль в жизнедеятельности клеток и тканей, являются важнейшей составной частью всего живого. «Повсюду, где мы встречаем жизнь, мы находим, что она связана с каким-либо белковым телом, и повсюду, где мы встречаем какое-либо белковое тело, не находящееся в процессе разложения, мы без исключения встречаем и явления жизни» (Маркс К., Энгельс Ф. Соч., т. 20, с. 83). С белками в живом организме связаны важнейшие функции: рост и развитие клеток, пищеварение, размножение, передача наследственных признаков, раздражимость, мышечные сокращения, образование антигенов и антител, обратимое связывание и перенос жизненно важных веществ и др. Биологические катализаторы — ферменты являются белковыми веществами.

Белки — основной материал, из которого строится структура живой, клетки.

В состав белков входят (в процентах): углерод (50,6- 54,5), кислород (21,5-23,5), азот (15,0-17,6, в среднем 16), водород (6,5-7,3), сера (0,3-2,5), фосфор (0,5-0,6).

Суммарное количество белков в тканях определяют, умножая общее содержание в них азота на коэффициент 6,25.

Все белковые вещества разделяют на две группы: простые (протеины) и сложные белки (протеиды). Простые белки при гидролизе распадаются только на аминокислоты. В состав сложных белков, кроме аминокислот, входят также вещества небелковой природы — нуклеиновые

кислоты, углеводы, липиды, пигменты, фосфорная кислота, металлы и т. д.

В построении молекул различных белков участвуют более 20 аминокислот, которые могут быть разделены на две большие группы: ациклические и циклические. В зависимости от числа аминогрупп и карбоксильных групп в молекуле ациклические аминокислоты делят на: а) моноамшюмонокарбоновые, содержащие по одной амино- и карбоксильной группе; б) моноаминодикарбоновыс, в состав молекулы которых входят одна амино- и две карбоксильные группы; в) диаминомонокарбоновые, для которых характерно наличие в молекуле двух аминогрупп и одной карбоксильной. Циклические аминокислоты разделяют на карбоциклические и гетероциклические. В группу циклических включают также и иминокислоты.

В белковой молекуле аминокислоты соединены между собой пептидными связями. При образовании пептидной связи карбоксильная группа одной аминокислоты взаимодействует с аминной группой другой, при этом выделяется молекула воды:

Изучение распределения электронов в пептидной связи показало, что здесь имеет место явление мезомерии, или резонанса. Поэтому пептидная связь не является строго ни двойной, ни простой, занимая промежуточное положение, и схематически может быть представлена так:

Это подтверждают также данные, характеризующие расстояние между атомами углерода и азота для разных типов связи. Для двойной связи оно составляет 1,28А, простой — 1,48А, тогда как для пептидной -1,32А.

Резонанс является фактором, повышающим устойчивость химических соединений, и его наличием объясняется прочность пептидной связи.

Соединение из двух аминокислот носит название дипептид (например, глицил-аланин), из трех — трипептид, из четырех — тетрапептид и т. п., а из многих аминокислот — полипептид.

В образовании пептидной связи у моноаминодикар-боновых и диаминомонокарбоновых кислот принимают участие только аминогруппы и карбоксильные группы, связанные с а-углеродным атомом.

В пространственной конфигурации белковой молекулы имеют место различные типы связей. Чаще всего это водородные связи, но большую роль играют также дисульфидные, эфирные (ортофосфатные, пирофосфатные), фосфоамидные, ионные и др.

Аминокислоты и белки обладают амфотерным характером. При диссоциации как свободных аминогрупп, так и свободных карбоксильных групп они приобретают заряды: в кислой среде — положительный, в щелочной — отрицательный.

Регулируя pH среды, можно достигнуть такого состояния, когда диссоциация аминогрупп и карбоксильных групп будет одинаковой, т. е. уравняется количество положительных и отрицательных зарядов, следовательно, общий заряд частицы окажется равным нулю. Значение pH, при котором сумма положительных зарядов равна сумме отрицательных зарядов белковой частицы, называется изоэлектрической точкой. В изоэлектрической точке растворы белка весьма неустойчивы, белок из них легко выпадает в осадок. Значение изоэлектрической точки характерно для каждого белка и зависит от аминокислотного состава. Таким образом, меняя концентрацию водородных ионов, можно изменить заряд белковых частиц.

Белки отличаются различной растворимостью.

При растворении белков в воде происходит гидратация их молекул. Вокруг каждой из них образуется водная оболочка (гидросфера). Наличие оболочек, состоящих из ориентированных в пространстве молекул воды, является наряду с зарядом белковых частиц фактором устойчивости белковых растворов. Под действием факторов, уменьшающих гидратацию белковых частиц (например, водоотнимающих средств) и нейтрализующих их заряд, растворимость

белков понижается и они могут выпасть в осадок.

Качественные реакции на аминокислоты, пептиды и белки можно разделить на две группы: а) цветные реакции, обусловленные аминокислотами и пептидами; б) реакции осаждения, в основе которых лежат изменения физико-химических свойств белковых молекул.

Мои таблетки

Пептидная связь — это химическая связь, возникающая между двумя молекулами в результате реакции конденсации между карбоксильной группой (-СООН) одной молекулы и аминогруппой (-NH2) другой молекулы, при выделении одной молекулы воды (H2O).

Молекула, содержащая пептидную связь, называется амидом.

Четырехатомная функциональная группа –C(=O)NH– называется амидной группой или, когда речь идет о белках, пептидной.

Пептидные связи чаще всего встречаются в природе в составе пептидов [1] и белков [2] , соединяющих между собой остатки аминокислот [3] . Пептидные связи также является основой пептидной нуклеиновой кислоты (ПНА). Полиамиды, такие как нейлон и арамид, являются синтетическими молекулами (полимерами), которые также содержат пептидные связи.

Образование пептидной связи

Образование пептидной связи происходит в результате реакции конденсации между карбоксильной и аминогруппой. При этом аминогруппа играет роль нуклеофила [4] , замещая гидроксил карбоксильной группы.

Поскольку –OH является плохой уходящей группой, реакция конденсации протекает достаточно тяжело. Обратная реакция – разрушение пептидной связи – называется реакцией гидролиза. При стандартных условиях, химическое равновесие смещается именно в сторону гидролиза, с образованием свободных аминокислот (либо других мономерных единиц). Пептидная связь метастабильна, несмотря на то, что при его гидролизе выделяется порядка 10 кДж / моль энергии, этот процесс без наличия катализатора гидролиза протекает чрезвычайно медленно: время жизни пептида в водном растворе составляет около 1000 лет.

Читайте так же:  Витамин е токоферола ацетат

В живых организмах, реакции гидролиза ускоряются ферментами.

Реакция конденсации, в результате которой осуществляется формирование пептидной связи, требует свободной энергии Гиббса [5] . Как в химическом синтезе, так и в биосинтезе белков, реакция обеспечивается активацией карбоксильных групп, в результате чего отхождение гидроксильной группы облегчается.

Резонансные формы пептидных связей

В 1930-1940-х годах Лайнус Карл Полинг (Linus Carl Pauling) и Роберт Кори (Robert Brainard Corey) проводили рентгеноструктурный анализ нескольких аминокислот и дипептидов. Им удалось выяснить, что пептидная группа имеет жесткую планарную структуру, в которой шесть атомов лежат в одной плоскости: ^5,-атом углерода и C=O группа первой аминокислоты, и N-H группа и ^5,-атом углерода второй аминокислоты. Полинг объяснил данный факт существованием двух резонансных форм пептидной группы, на что указывала меньшая длина C-N связи в пептидной группе (133 пм), в сравнении с той же связью у простых аминов (149 пм). Вследствие частичного разделения электронной пары между карбонильным кислородом и амидным азотом, пептидная связь на 40% имеет двойные свойства.

Резонансные формы типичной пептидной группы. Незаряженная единичная форма (около 60%) показана слева, заряженная двойная форма (около 40%) справа.

В пептидных группах вращения вокруг C-N связи не происходит вследствие ее частичной двойственности. Вращение возможно только вокруг связей С—С^5, и N—С^5,. В результате остов пептида может быть представлен в виде серии полей, разделенных совместными точками вращения (С^5, атомы). Данная структура ограничивает количество возможных конформаций [6] пептидных цепей.

Кроме того, эффект резонанса стабилизирует группу, добавляя энергию примерно 84 ккал / моль, что делает ее менее химически активной, в сравнении с подобными группам (например, эфирами). Данная группа не имеет заряда с точки зрения физиологических значений pH, однако вследствие существования двух резонансных форм, карбонильный кислород несет частично отрицательный заряд, а амидный азот – частично положительный. Таким образом, возникает диполь с дипольным моментом, около 3,5 Дебай (0,7 электрон-ангстрем). Указанные дипольные моменты могут ориентироваться параллельно в определенных типах вторичной структуры (например ^5,-спирали).

Конфигурации пептидной связи

Для планарной пептидной связи возможны две конфигурации:

  1. Транс-конфигурация,
  2. Цис-конфигурация.

В транс-конфигурации ^5,-атомы углерода и боковые цепи расположены по разные стороны пептидной связи, в то время как в цис-конфигурации – с одной и той же. «Транс» – форма пептидных связей значительно более широко распространена (встречаясь в 99,6% случаев), нежели «цис», из-за того, что в последнем случае велика вероятность пространственного столкновения между боковыми группами аминокислот.

Исключением является аминокислота пролин [7] , если она будет соединена через аминогруппу с какой-либо другой аминокислотой. Пролин – единственная из протеиногенных аминокислот, содержащих около C^5,не первоначальную, а вторичную аминогруппу. В ней атом азота связан с двумя атомами углерода, а не с одним, как у других аминокислот. У пролина, включенного в пептид, заместители при атоме азота отличаются не так сильно, как в других аминокислотах. Поэтому разница между «транс» и «цис» конфигурациями весьма незначительна, ни одна из них не имеет энергетического преимущества.

Возможные конформации

Конформация пептида определяется тремя двугранными углами, отражающими вращения вокруг трех последовательных связей в пептидной остове: `8, (пси) – вокруг C^5,1—С, `9, (омега) – вокруг С-N, и `6, (фи) – вокруг N—С^5,2.

Вращения вокруг собственно пептидной связи не происходит, так как `9, угол всегда имеет значение около 180 ° у транс-конфигурации, и 0 °, – у значительно более редкой цис-конфигурации.

Поскольку связи N—С^5,2 и C^5,1—С по обе стороны от пептидной являются обычными одинарными связями, вращения вокруг них неограниченно, в результате чего пептидные цепи могут принимать самые разнообразные пространственные конформации. Однако возможны далеко не все комбинации двугранных углов, при некоторых из них происходит пространственное столкновения атомов. Допустимые значения визуализируют на двухмерном графике, именующемся диаграммой Рамахандрана.

Методы определения пептидных связей

Методы определения пептидных связей основаны на том, что пептидная группа имеет характерную полосу поглощения в диапазоне 190-230 нм.

Качественной реакцией на пептидную связь является биуретовая реакция с концентрированным раствором меди (II) сульфата (CuSO4) в щелочной среде. Продуктом является комплексное соединение сине-фиолетовой окраски между атомом меди и атомами азота.

Биуретовая реакция может быть использована для колориметрического измерения концентрации белков и пептидов, однако из-за низкой чувствительности этого метода значительно чаще используются его модификации. Одной из таких модификаций является метод Лоури [8] , в котором биуретовая реакция сочетается с окислением остатков ароматических аминокислот.

Примечания

Примечания и пояснения к статье «Пептидная связь».

При написании статьи о пептидных связях, в качестве источников, использовались материалы информационных и медицинских интернет-порталов, сайтов новостей Nature.com, ScienceDaily.com, Википедия, а также следующие печатные издания:

  • Валькович Э. И. «Общая и медицинская эмбриология: учебное пособие для медицинских вузов». Издательство «Фолиант», 2003 год, Санкт-Петербург,
  • Лебедев А. Т., Артеменко К. А., Самгина Т. Ю. «Основы масс-спектрометрии белков и пептидов». Издательство «Техносфера», 2012 год, Москва.

Пептидная связь

Аминокислоты в полипептидной цепи связаны амидной связью, которая образуется между α-карбоксильной группой одной и α-аминогруппой следующей аминокислоты (рис. 1). Образующаяся между аминокислотами ковалентная связь получила название пептидной связи.Атомы кислорода и водорода пептидной группы при этом занимают трансположение.

Рис. 1. Схема образования пептидной связи.В каждом белке или пептиде можно выделить: N-конецбелка или пептида, имеющий свободную а-аминогруппу (-NH2);

Читайте так же:  Сколько л карнитина принимать для похудения

С-конец,

имеющий свободную карбоксильную группу (-СООН);

Пептидный остов

белков, состоящий из повторяющихся фрагментов: -NH-СН-СО-; Радикалы аминокислот(боковые цепи) (R1и R2)— вариабельные группы.

Сокращенная запись полипептидной цепи, так же как и синтез белка в клетках, обязательно начинается с N-конца и заканчивается С-концом:

Названия аминокислот, включенных в пептид и образующих пептидную связь, имеют окончания -ил.Например, трипептид, приведенный выше, называется треонил-гистидил-пролин.

Единственной вариабельной частью, отличающей один белок от всех остальных, является сочетание радикалов (боковых цепей) аминокислот, входящих в него. Таким образом, индивидуальные свойства и функции белка обусловлены структурой и порядком чередования аминокислот в полипептидной цепи.

Полипептидные цепи разных белков организма могут включать от нескольких аминокислот до сотен и тысяч аминокислотных остатков. Их молекулярная масса (мол. масса) также колеблется в широких пределах. Так, гормон вазопрессин состоит из 9 аминокислот, мол. масса 1070 кД; инсулин — из 51 аминокислоты (в 2 цепях), мол. масса 5733 кД; лизоцим — из 129 аминокислот (1 цепь), мол. масса 13 930 кД; гемоглобин — из 574 аминокислот (4 цепи), мол. масса 64 500 кД; коллаген (тропоколлаген) — примерно из 1000 аминокислот (3 цепи), мол. масса

Свойства и функция белка зависят от структуры и порядка чередования аминокислот в цепи, изменение аминокислотного состава может их сильно изменить. Так, 2 гормона задней доли гипофиза — окситоцин и вазопрессин — являются нанопептидами и отличаются 2 аминокислотами из 9 (в положении 3 и 8):

Основной биологический эффект окситоцина заключается в стимуляции сокращения гладкой мускулатуры матки при родах, а вазопрессин вызывает реабсорбцию воды в почечных канальцах (антидиуретический гормон) и обладает сосудосуживающим свойством. Таким образом, несмотря на большое структурное сходство, физиологическая активность этих пептидов и ткани-мишени, на которые они действуют, отличаются, т.е. замена всего 2 из 9 аминокислот вызывает существенное изменение функции пептида.

Иногда совсем небольшое изменение структуры крупного белка вызывает подавление его активности. Так, фермент алкогольдегидрогеназа, расщепляющий этанол в печени человека, состоит из 500 аминокислот (в 4 цепях). Активность его у жителей Азиатского региона (Япония, Китай и др.) намного ниже, чем у жителей Европы. Это связано с тем, что в полипептидной цепи фермента происходит замена глутаминовой кислоты на лизин в положении 487.

Взаимодействиями между радикалами аминокислот играют большое значение в стабилизации пространственной структуры белков, можно выделить 4 типа химических связей: гидрофобная, водородная, ионная, дисульфидная.

Гидрофобные связивозникают между неполярными гидрофобными радикалами (рис. 2). Они играют ведущую роль в формировании третичной структуры белковой молекулы.

Рис. 2. Гидрофобные взаимодействия между радикалами

Водородные связи— образуются между полярными (гидрофильными) незаряженными группами радикалов, имеющими подвижный атом водорода, и группами с электроотрицательным атомом (-О или -N-) (рис. 3).

Ионные связиобразуются между полярными (гидрофильными) ионогенными радикалами, имеющими противоположно заряженные группы (рис. 4).

Рис. 3. Водородные связи между радикалами аминокислот

Рис. 4. Ионная связь между радикалами лизина и аспарагиновой кислоты (А) и примеры ионных взаимодействий (Б)

Дисульфидная связь— ковалентная, образуется двумя сульфгидрильными (тиольными) группами радикалов цистеина, находящимися в разных местах полипептидной цепи (рис. 5). Встречается в таких белках, как инсулин, инсулиновый рецептор, иммуноглобулины и др.

Дисульфидные связи стабилизируют пространственную структуру одной полипептидной цепи или связывают между собой 2 цепи (например, цепи А и В гормона инсулина) (рис. 6).

Рис. 5. Образование дисульфидной связи.

Рис. 6. Дисульфидные связи в молекуле инсулина.Дисульфидные связи: между остатками цистеина одной цепи А(а), между цепями Аи В(б). Цифры — положение аминокислот в полипептидных цепях.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Для студентов недели бывают четные, нечетные и зачетные. 9210 —

| 7355 — или читать все.

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

II. Биологическая классификация.

а) Незаменимыеаминокислоты, их еще называют «эссенциальные». Они не могут синтезироваться в организме человека и должны обязательно поступать с пищей. Их 8 и еще 2 аминокислоты относятся к частично незаменимым.

Незаменимые: метионин, треонин, лизин, лейцин, изолейцин, валин, триптофан, фенилаланин.

Частично незаменимые: аргинин, гистидин.

а) Заменимые (могут синтезироваться в организме человека). Их 10: глутаминовая кислота, глутамин, пролин, аланин, аспарагиновая кислота, аспарагин, тирозин, цистеин, серин и глицин.

III. Химическая классификация — в соответствии с химической структурой радикала аминокислоты (алифатические, ароматические).

Белки синтезируются на рибосомах, не из свободных аминокислот, а из их соединений с транспортными РНК (т-РНК).

Этот комплекс называется «аминоацил-т-РНК».

Типы связей между аминокислотами в молекуле белка

1. КОВАЛЕНТНЫЕ СВЯЗИ — обычные прочные химические связи.

а) пептидная связь

б) дисульфидная связь

2. НЕКОВАЛЕНТНЫЕ (СЛАБЫЕ) ТИПЫ СВЯЗЕЙ — физико-химические взаимодействия родственных структур. В десятки раз слабее обычной химической связи. Очень чувствительны к физико-химическим условиям среды. Они неспецифичны, то есть соединяются друг с другом не строго определенные химические группировки, а самые разнообразные химические группы, но отвечающие определенным требованиям.

а) Водородная связь

в) Гидрофобное взаимодействие

Формируется за счет COOH-группы одной аминокислоты и NH2-группы соседней аминокислоты. В названии пептида окончания названий всех аминокислот, кроме последней, находящейся на «С»-конце молекулы меняются на «ил»

ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ формируется ТОЛЬКО ЗА СЧЕТ АЛЬФА-АМИНОГРУППЫ И СОСЕДНЕЙ COOH-ГРУППЫ ОБЩЕГО ДЛЯ ВСЕХ АМИНОКИСЛОТ ФРАГМЕНТА МОЛЕКУЛЫ. Если карбоксильные и аминогруппы входят в состав радикала, то они никогда(!) не участвуют в формировании пептидной связи в молекуле белка.

Любой белок — это длинная неразветвленная полипептидная цепь, содержащая десятки, сотни, а иногда более тысячи аминокислотных остатков. Но какой бы длины ни была полипептидная цепь, всегда в основе ее — стержень молекулы, абсолютно одинаковый у всех белков. Каждая полипептидная цепь имеет N-конец, на котором находится свободная концевая аминогруппа и С-конец, образованный концевой свободной карбоксильной группой. На этом стержне сидят как боковые веточки радикалы аминокислот. Числом, соотношением и чередованием этих радикалов один белок отличается от другого. Сама пептидная связь является частично двойной в силу лактим-лактамной таутомерии. Поэтому вокруг нее невозможно вращение, а сама она по прочности в полтора раза превосходит обычную ковалентную связь. На рисунке видно, что из каждых трех ковалентных связей в стержне молекулы пептида или белка две являются простыми и допускают вращение, поэтому стержень (вся полипептидная цепь) может изгибаться в пространстве.

Читайте так же:  Для чего нужны жиросжигатели

Хотя пептидная связь довольно прочная, ее сравнительно легко можно разрушить химическим путем – кипячением белка в крепком растворе кислоты или щелочи в течении 1-3 суток.

К ковалентным связям в молекуле белка помимо пептидной, относится также ДИСУЛЬФИДНАЯ СВЯЗЬ.

Цистеин — аминокислота, которая в радикале имеет SH-группу, за счет которой и образуются дисульфидные связи.

Дисульфидная связь — это ковалентная связь. Однако биологически она гораздо менее устойчива, чем пептидная связь. Это объясняется тем, что в организме интенсивно протекают окислительно-восстановительные процессы. Дисульфидная связь может возникать между разными участками одной и той же полипептидной цепи, тогда она удерживает эту цепь в изогнутом состоянии. Если дисульфидная связь возникает между двумя полипептидами, то она объединяет их в одну молекулу.

ПЕРВИЧНЫЙ УРОВЕНЬ ОРГАНИЗАЦИИ БЕЛКА. КОВЕЛАНТНЫЕ СВЯЗИ МЕЖДУ АМИНОКИСЛОТАМИ В ПЕПТИДНОЙ ЦЕПИ (ПЕПТИДНАЯ И ДИСУЛЬФИДНАЯ). N- И С-КОНЦЕВЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ.

Белки – это биополимеры альфа-, L- аминоксилот, соединенных между собой пептидными связями.

Первичная структура представляет собой последовательность аминокислотных остатков, соединенных пептидной связью. Эта последовательность строго детерминирована (определена) геном.

Пептидная связь в молекуле имеет планарный характер. Дело в том, что в слабощелочной среде происходит перегруппировка электронной плотности и происходит енолизация структуры. Такое преобразование превращает структуру белка в более прочную, ствбильную.4

К первичной структуре относят все ковалентные связи между аминокислотными остатками.

— пептиды (2-10 кислотных остатков)

— полипептиды (боле 10)

— белки (молекулярная масса более 6 тыс.)

Альфа-карбоксильная группа одной аминокислоты и альфа-аминогруппа другой аминокислоты могут образовывать амидную связь, соединяя остатки аминокислот друг с другом. Эта амидная связь называется пептидной связью, а молекулы, в которых аминокислоты соединены пептидными связями, называются пептидами (дипептиды, трипептиды, олигопептиды, полипептиды). Образование пептидной связи можно представить как отщепление воды от взаимодействующих карбоксильной группы и аминогруппы.

В молекулах белков многократно повторяется группа -NH-CH(R)-CO, образуя остов пептидной цепи. Этот пептидный остов – структура, свойственная всем белкам. В каждом пептиде один из двух концевых аминокислотных остатков имеет свободную альфа-аминогруппу (N-концевая аминокислота), а другой – свободную карбоксильную группу (C-концевая кислота). Структуру пептидов изображают, начиная с N-концевой аминокислоты.

ТИПЫ СВЯЗЕЙ МЕЖДУ АМИНОКИСЛОТАМИ В МОЛЕКУЛЕ БЕЛКА

1. КОВАЛЕНТНЫЕ СВЯЗИ — обычные прочные химические связи.

а) пептидная связь

б) дисульфидная связь

2. НЕКОВАЛЕНТНЫЕ (СЛАБЫЕ) ТИПЫ СВЯЗЕЙ — физико-химические взаимодействия родственных структур. В десятки раз слабее обычной химической связи. Очень чувствительны к физико-химическим условиям среды. Они неспецифичны, то есть соединяются друг с другом не строго определенные химические группировки, а самые разнообразные химические группы, но отвечающие определенным требованиям.

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

а) Водородная связь

в) Гидрофобное взаимодействие

Формируется за счет COOH-группы одной аминокислоты и NH2-группы соседней аминокислоты. В названии пептида окончания названий всех аминокислот, кроме последней, находящейся на «С»-конце молекулы меняются на «ил»

ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ формируется ТОЛЬКО ЗА СЧЕТ АЛЬФА-АМИНОГРУППЫ И СОСЕДНЕЙ COOH-ГРУППЫ ОБЩЕГО ДЛЯ ВСЕХ АМИНОКИСЛОТ ФРАГМЕНТА МОЛЕКУЛЫ. Если карбоксильные и аминогруппы входят в состав радикала, то они никогда(!) не участвуют в формировании пептидной связи в молекуле белка.

Любой белок — это длинная неразветвленная полипептидная цепь, содержащая десятки, сотни, а иногда более тысячи аминокислотных остатков. Но какой бы длины ни была полипептидная цепь, всегда в основе ее — стержень молекулы, абсолютно одинаковый у всех белков. Каждая полипептидная цепь имеет N-конец, на котором находится свободная концевая аминогруппа и С-конец, образованный концевой свободной карбоксильной группой. На этом стержне сидят как боковые веточки радикалы аминокислот. Числом, соотношением и чередованием этих радикалов один белок отличается от другого. Сама пептидная связь является частично двойной в силу лактим-лактамной таутомерии. Поэтому вокруг нее невозможно вращение, а сама она по прочности в полтора раза превосходит обычную ковалентную связь. На рисунке видно, что из каждых трех ковалентных связей в стержне молекулы пептида или белка две являются простыми и допускают вращение, поэтому стержень (вся полипептидная цепь) может изгибаться в пространстве.

Хотя пептидная связь довольно прочная, ее сравнительно легко можно разрушить химическим путем – кипячением белка в крепком растворе кислоты или щелочи в течении 1-3 суток.

К ковалентным связям в молекуле белка помимо пептидной, относится также ДИСУЛЬФИДНАЯ СВЯЗЬ.

Цистеин — аминокислота, которая в радикале имеет SH-группу, за счет которой и образуются дисульфидные связи.

Дисульфидная связь — это ковалентная связь. Однако биологически она гораздо менее устойчива, чем пептидная связь. Это объясняется тем, что в организме интенсивно протекают окислительно-восстановительные процессы. Дисульфидная связь может возникать между разными участками одной и той же полипептидной цепи, тогда она удерживает эту цепь в изогнутом состоянии. Если дисульфидная связь возникает между двумя полипептидами, то она объединяет их в одну молекулу.

СЛАБЫЕ ТИПЫ СВЯЗЕЙ

В десятки раз слабее ковалентных связей. Это не определенные типы связей, а неспецифическое взаимодействие, которое возникает между разными химическими группировками, имеющими высокое сродство друг к другу (сродство – это способность к взаимодействию). Например: противоположно заряженные радикалы.

Таким образом, слабые типы связей — это физико-химические взаимодействия. Поэтому они очень чувствительны к изменениям условий среды (температуры, pH среды, ионной силы раствора и так далее).

Читайте так же:  Витамин д в капсулах

ВОДОРОДНАЯ СВЯЗЬ — это связь, возникающая между двумя электроотрицательными атомами за счет атома водорода, который соединен с одним из электроотрицательных атомов ковалентно (см. рисунок).

Водородная связь примерно в 10 раз слабее, чем ковалентная. Если водородные связи повторяются многократно, то они удерживают полипептидные цепочки с высокой прочностью. Водородные связи очень чувствительны к условиям внешней среды и присутствию в ней веществ, которые сами способны образовывать такие связи (например, мочевина).

ИОННАЯ СВЯЗЬ — возникает между положительно и отрицательно заряженными группировками (дополнительные карбоксильные и аминогруппы), которые встречаются в радикалах лизина, аргинина, гистидина, аспарагиновой и глутаминовой кислот.

ГИДРОФОБНОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ — неспецифическое притяжение, возникающее в молекуле белка между радикалами гидрофобных аминокислот — вызывается силами Ван-дер-Ваальса и дополняется выталкивающей силой воды. Гидрофобное взаимодействие ослабевает или разрывается в присутствии различных органических растворителей и некоторых детергентов. Например, некоторые последствия действия этилового спирта при проникновении его внутрь организма обусловлены тем, что под его влиянием ослабляются гидрофобные взаимодействия в молекулах белков.

Поперечные профили набережных и береговой полосы: На городских территориях берегоукрепление проектируют с учетом технических и экономических требований, но особое значение придают эстетическим.

Общие условия выбора системы дренажа: Система дренажа выбирается в зависимости от характера защищаемого.

Механическое удерживание земляных масс: Механическое удерживание земляных масс на склоне обеспечивают контрфорсными сооружениями различных конструкций.

Пептидная связь и полипептиды.

α-Аминокислоты могут ковалентно связы­ваться друг с другом с помощью пептидных свя­зей.Карбоксильная группа одной аминокислоты ковалентно связывается с аминогруппой другой аминокислоты. При этом возникает R-CO-NH-R связь, называемая пептидной связью. При этом происходит отщепление мо­лекулы воды .

При помощи пептидных связей из аминокислот образуются белки и пептиды. Пептиды, содержащие до 10 аминокислот, называют олигопептиды.Час­то в названии таких молекул указывают количе­ство входящих в состав олигопептида аминокис­лот: трипептид, пентапептид, октапептид и т.д. Пептиды, содержащие более 10 аминокислот, называют «полипептиды»,а полипептиды, состоя­щие из более чем 50 аминокислотных остатков, обычно называют белками. Мономеры аминокислот, входящих в состав бел­ков, называют «аминокислотные остатки».Амино­кислотный остаток, имеющий свободную амино­группу, называется N-концевым и пишется слева, а имеющий свободную C-карбоксильную груп­пу — С-концевым и пишется справа. Пептиды пи­шутся и читаются с N-конца.

Связь между α-углеродным атомом и α-аминогруппой или α-карбоксильной группой спо­собна к свободным вращениям (хотя ограниче­на размером и характером радикалов), что позволяет полипептидной цепи принимать раз­личные конфигурации.

Пептидные связи обычно расположены в транс-конфигурации, т.е. α-углеродные атомы располагаются по разные стороны от пептид­ной связи. В результате боковые радикалы ами­нокислот находятся на наиболее удалённом рас­стоянии друг от друга в пространстве. Пептидные связи очень прочны и являются ковалентными.

В организме человека вырабатывается мно­жество пептидов, участвующих в регуляции раз­личных биологических процессов и обладающих высокой физиологической активностью. Такими являются целый ряд гормонов – окситоцин (9 аминокислотных остатков), вазопрессин (9), брадикинин (9) регулирующий тонус сосудов, тиреолиберин (3), антибиотики – грамицидин, пептиды, обладающие обезболивающим дей­ствием (энкефалины(5) и эндорфины и другие опиоидные пептиды). Обезболивающий эф­фект этих пептидов в сотни раз превосходит анальгезирующий эффект морфина;

Применение аминокислот на основе свойств.

Аминокислоты, преимущественно α-аминокислоты, необходимы для синтеза белков в живых организмах. Нужные для этого аминокислоты человек и животные получают в виде пищи, содержащей различные белки. Последние подвергаются в пищеварительном тракте расщеплению на отдельные аминокислоты, из которых затем синтезируются белки, свойственные данному организму. Некоторые аминокислоты применяются в медицинских целях. Многие аминокислоты служат для подкормки животных.

Производные аминокислот используются для синтеза волокна, например капрона.

Вопросы для самоконтроля

· Написать электронное строение азота и водорода.

· Написать электронную и структурную формулу аммиака.

· Что такое углеводородный радикал?

· Какие вы знаете углеводородные радикалы?

· Замените в молекуле аммиака один водород на метильный радикал.

· Как вы считаете, что это за соединение и как оно называется?

· Какое вещество получится, если заменить остальные атомы водорода на углеводородные радикалы, например, метильные?

· Как изменятся свойства полученных соединений?

· Определите формулу органического вещества, если известно, что плотность его паров по водороду равна 22,5, массовая доля углерода – 0,533,массовая доля водорода – 0,156 и массовая доля азота – 0,311. (Ответ: С2Н7N.)

· Учебник Г.Е.Рудзитис, Ф.Г.Фельдман. Страница 173, № 6, 7.

ü Что такое кислота?

ü Что такое функциональная группа?

ü Какие вы помните функциональные группы?

ü Что такое аминогруппа?

ü Какими свойствами обладает аминогруппа?

ü Какими свойствами обладает кислота?

ü Как вы считаете, какую реакцию среды будет давать молекула, содержащая кислотную и основную группу?

[3]

ü ТЕСТ

1 вариант.

1) В состав аминокислот входят функциональные группы:

2. Аминокислоты можно рассматривать как производные:

в) карбоновых кислот;

3. Аминокислоты вступают в реакцию

4.Связь между аминокислотами в полимере:

[1]

5. Незаменимые аминокислоты — это …

2 вариант.

1.Общая формула аминокислот:

2. В растворе аминокислот среда

3. Аминокислоты могут взаимодействовать друг с другом при этом образуя:

б) нуклеиновые кислоты;

4. Аминокислоты – это.

а) органические основания;

в) органические амфотерные соединения.

5. Аминокислоты применяют в …

ü Из каких неорганических веществ можно получить аминоуксусную кислоту? Напишите соответствующие уравнения реакций.

ü Задача.Определите формулу аминокислоты, если массовые доли углерода, водорода, кислорода и азота соответственно равны: 48%, 9,34%, 42,67% и 18, 67%. Напишите все возможные структурные формулы и назовите их.

ПЛАН ЗАНЯТИЯ № 16

Дисциплина:Химия.

Тема:Белки.

Цель занятия: Изучить первичную, вторичную, третичную структуры белков. Химические свойства белков: горение, денатурация, гидролиз, цветные реакции. Биологические функции белков.

Читайте так же:  Какой протеин лучше для мужчин

Предметные: сформированность представлений о месте химии в современной научной картине мира; понимание роли химии в формировании кругозора и функ­циональной грамотности человека для решения практических задач;

Метапредметные: использование различных видов познавательной деятельности и основных интеллектуальных операций (постановки задачи, формулирования гипотез, анализа и синтеза, сравнения, обобщения, систематизации, выявления причинно-следственных связей, поиска аналогов, формулирования выводов) для решения поставленной задачи;

Личностные: чувство гордости и уважения к истории и достижениям отечественной хими­ческой науки; химически грамотное поведение в профессиональной деятельности и в быту при обращении с химическими веществами, материалами и процессами;

Норма времени:2 часа

Вид занятия:Лекция.

План занятия:

1. Белки. Первичная, вторичная, третичная структуры белков.

2. Химические свойства белков: горение, денатурация, гидролиз, цветные реакции.

3. Биологические функции белков.

Оснащение:Учебник.

Литература:

1. Химия 10 класс: учеб. для общеобразоват. организаций с прил. на электрон. Носителе (DVD) / Г.Е. Рудзитис, Ф.Г. Фельдман. – М.:Просвещение, 2014. -208 с.: ил.

2. Химия для профессий и специальностей технического профиля: учебник для студ. учреждений сред. проф. образования / О.С.Габриелян, И.Г. Остроумов. – 5 — изд., стер. – М.: Издательский центр «Академия», 2017. – 272с., с цв. ил.

Преподаватель:Тубальцева Ю.Н.

Тема 16. БЕЛКИ.

1. Белки. Первичная, вторичная, третичная структуры белков.

2. Химические свойства белков: горение, денатурация, гидролиз, цветные реакции.

3. Биологические функции белков.

1) Белки. Первичная, вторичная, третичная структуры белков.

1 – Состав белка: С – 54%, О – 23%, Н – 7%, N – 17%, S – 2% и другие: Zn, P, Fe, Cu, Mg, Mn

В 1903 г. немецкий ученый Э.Г.Фишер предложил пептидную теорию, которая стала ключом к тайне строения белка. Фишер предположил, что белки представляют собой полимеры из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью NH–CO. Идея о том, что белки – это полимерные образования, высказывалась еще в 1888 г. русским ученым А.Я.Данилевским.

2 — Белки – ВМС – протеины

“Протос” от греческого – “первичный, важнейший”. Белки – природные полимеры, состоящие из АК.

Белки – это природные высокомолекулярные природные соединения (биополимеры), построенные из альфа-аминокислот, соединенных особой пептидной связью. В состав белков входит 20 различных аминокислот, отсюда следует огромное многообразие белков при различных комбинациях аминокислот. Как из 33 букв алфавита мы можем составить бесконечное число слов, так из 20 аминокислот – бесконечное множество белков. В организме человека насчитывается до 100 000 белков.

Число аминокислотных остатков, входящих в молекулы, различно: инсулин – 51, миоглобин – 140. Отсюда M r белка от 10 000 до нескольких миллионов.

Белки подразделяют на протеины (простые белки) и протеиды (сложные белки).

3 —

4 —20 АК – “кирпичики” белкового здания, соединяя их в разном порядке, можно выстроить неисчислимое множество веществ с самыми разными свойствами. Химики пытаются расшифровать строение белковых молекул-великанов. Задача эта очень трудная: природа тщательно прячет “чертежи”, по которым выстроены эти частицы.

В 1888 году русский биохимик А.Я. Данилевский указал на то, что в молекулах белков содержатся повторяющиеся пептидные группы атомов –С–N–

[2]

В начале ХХ столетия немецкому ученому Э.Фишеру и другим исследователям удалось синтезировать соединения, в молекулы, которых входило 18 остатков различных АК, соединенных пептидными связями.

5 — Первичная структура белка – это последовательное чередование АК (полипептидная цепь ППЦ). Пространственная конфигурация белковой молекулы, напоминающая спираль образуется благодаря многочисленным водородным связям между группами.

Такая структура белка называется вторичной. В пространстве закрученная спираль ППЦ образует третичную структуру белка, которая поддерживается взаимодействием разных функциональных групп ППЦ.

–S–S– (дисульфидный мостик)

–СООН и –ОН (сложноэфирный мостик)

–СООН и –NH2 (солевой мостик)

Некоторые белковые макромолекулами могут соединяться друг с другом и образовывать крупные молекулы. Полимерные образования белков называются четвертичными структурами (гемоглобин только при такой структуре способен присоединять и транспортировать О2 в организм)

2) Химические свойства белков: горение, денатурация, гидролиз, цветные реакции.

1. Для белков характерны реакции, в результате которых выпадает осадок. Но в одних случаях полученный осадок при избытке воды растворяется, а в других – происходит необратимое свертывание белков, т.е. денатурация.

Денатурация – это изменение третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы под влиянием внешних факторов (повышение или понижение температуры, давления, механического воздействия, действия химических реагентов, УФ – излучения, радиации, ядов, солей тяжелых металлов (свинец, ртуть и др.))

Механическое удерживание земляных масс: Механическое удерживание земляных масс на склоне обеспечивают контрфорсными сооружениями различных конструкций.

Общие условия выбора системы дренажа: Система дренажа выбирается в зависимости от характера защищаемого.

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

Организация стока поверхностных вод: Наибольшее количество влаги на земном шаре испаряется с поверхности морей и океанов (88‰).

Источники


  1. Брунгардт, К. Бодибилдинг. Тренировка мышц живота / К. Брунгардт. — М.: Астрель, Кладезь, АСТ, 2008. — 256 c.

  2. Брагина С. А. Тесты по литературе для 5 класса. Текущий и итоговый контроль. Оценка качества обучения. Подготовка к ГИА. Подготовка к ЕГЭ; Ювента — Москва, 2011. — 543 c.

  3. Диагностика и лечение внутренних болезней: Руководство для врачей: В 3 тт: Т. 3: Болезни органов пищеварения и системы крови (под ред. Комарова Ф.И., Хазанова А.И.) Изд. 2-е, стереотип. / Ф.И. Комаров и др. — Москва: Огни, 2001. — 528 c.
  4. Дан, Ольга Большая книга лифтинг-гимнастики. Лучшие упражнения для молодости и стройности (+ DVD-ROM) / Ольга Дан. — М.: Питер, 2010. — 208 c.
Пептидная связь между аминокислотами в молекуле
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here