Пептидная связь между аминокислотами

Сегодня предлагаем ознакомится со статьей на тему: пептидная связь между аминокислотами с профессиональным описанием и объяснением.

Пептидная связь между аминокислотами

Главными структурными единицами белкой и пептидов являются остатки аминокислот (см. с. 66), связанные карбоксамидной пептидной связью (см. с. 18) между α-карбоксильной и α-аминогруппой.

A. Пептидный синтез

В клетках пептиды и белки синтезируются в процессе трансляции на рибосомах (см. сс. 244-249). При химическом синтезе пептидов следует помнить, что целевой продукт образуется с высоким выходом лишь при условии, что функциональные группы, не участвующие в реакции, заблокированы защитными группировками (X,Y). В противном случае в приведенном примере наряду с целевым дипептидом AIa-Gly должны образовываться Gly-Ala, Gly-Gly и Ala-Ala. Кроме того, необходимо активировать карбоксильную группу (Z), что облегчает нуклеофильное присоединение по аминогруппе. В настоящее время пептиды с определенной аминокислотной последовательностью получают с помощью автоматических пептидных синтезаторов.

Как всякая карбоксамидная связь, пептидная связь стабилизирована за счет мезомерии ( резонансно стабилизирована ) (см. с. 12) и поэтому является практически плоской (планарной). Вращение вокруг связи C-N требует больших затрат энергии и, следовательно, затруднено. На схеме плоскость, в которой расположены 6 атомов пептидной группы, окрашена в светло-голубой цвет.

Пептидная цепь имеет одно направление и два разных конца — N-конец , несущий свободную аминогруппу первой аминокислоты, и С-конец , несущий карбоксильную группу последней аминокислоты. Напомним, что в белках и пептидах аминокислотные остатки связаны в цепочку последовательно. Для того чтобы назвать конкретный пептид, достаточно перечислить (начиная с N-конца) последовательность входящих в его состав аминокислотных остатков в трехбуквенном или однобуквенном коде. Например, аминокислотная последовательность пептидного гормона ангиотензина Il (см. с. 322) читается следующим образом: Asp-Аrg-Vаl-Туr-Ile-His-Pro-Phe или соответственно DRVYIHPF.

Г. Конформация полипептидной цепи

Каждый аминокислотный остаток, за исключением концевых, принимает участие в образовании двух пептидных связей (с предыдущим и последующим фрагментами). Поскольку вращение вокруг связи C—N затруднено, повороты возможны только вокруг связей N—C α и C α —C ( 2 ). Такие повороты измеряются двугранными углами φ и ψ. Угол φ характеризует поворот вокруг связи N—C α , а следовательно, положение предшествующей пептидной связи; угол ψ характеризует поворот вокруг связи С α —С, т. е. положение последующей связи.

Для каждого конкретного аминокислотного остатка ввиду стерических ограничений разрешены только определенные комбинации углов вращения φ и ψ. Для наглядности информацию о связи между углами φ и ψ в каждом пептидном звене представляют графически с помощью φ/ψ-карты ( 1 ). На карте видно, что большинство комбинаций двугранных углов оказываются запрещенными (поля, выделенные красным цветом). Так, например, при комбинации φ = 0 о / ψ = 180 о ( 4 ) атомы кислорода карбонильных групп должны сблизиться на расстояние 115 пм, что намного меньше, чем сумма вандерваальсовых радиусов двух атомов. Аналогичным образом, при комбинации φ = 180 о / ψ = 0 о ( 5 ) происходит наложение водородных атомов двух ΝΗ-групп. Поэтому для углов φ и ψ остаются разрешенными сочетания, лежащие в пределах дискретных областей, окрашенных в зеленый цвет ( 2, 3 ). В эти разрешенные области попадают все приведенные на последующей схеме вторичные структуры. Конформации, попадающие в зоны, выделенные желтым цветом, энергетически невыгодны, но возможны.

Конформационные карты (карты Рамачандрана) построены на основе модельных экспериментов с небольшими пептидами. Однако конформационные параметры большинства аминокислотных остатков в белках также попадают в разрешенные области карты. На карте 1 черными точками показаны пары углов φ и ψ в небольшом белке инсулине (см. с. 78).

Пептидная связь

Читайте также:

  1. IV. Двойная связь и конверсия
  2. Архетип как связь с прошлым
  3. Биологическая обратная связь?
  4. Биомеханика ФУ на современном этапе, связь биомеханики с другими науками.
  5. Ваша связь друг с другом и со Всем Сущим
  6. Вектор поляризации и его связь с поверхностной плотностью поляризационных зарядов.
  7. Взаимодействие и взаимосвязь криминалистики с другими науками
  8. ВЗАИМОСВЯЗЬ АНКЕТНЫХ ВОПРОСОВ И ЧИСЛА РЕСПОНДЕНТОВ
  9. Взаимосвязь интеллекта и творческих способностей с особенностями личности
  10. Взаимосвязь интеллекта и творческих способностей с особенностями личности 1 страница
  11. Взаимосвязь интеллекта и творческих способностей с особенностями личности 2 страница
  12. Взаимосвязь кислотно-основного состояния с водно-электролитным обменом. Законы изоосмолярности и электронейтральности.

Рис.7. Схема образования пептидной связи

Пептидная связь характеризуется следующими свойствами:

1. 4 атома пептидной связи лежат в одной плоскости (рис.7а);

2. Атомы -О- и -Н- пептидной связи имеют трансориентацию;

3. Длина С-N-связи имеет частично двойной характер, поэтому она короче, чем другие связи пептидной цепи и малоподвижна. Вращение вокруг оси С-N практически невозможно, что связано с особенностями электронного строения связи.

Рис.7а. Стереометрическая модель пептидной связи

4. Пептидные связи обычно располагаются втранс-конфигурации (рис.8), то есть, α-углеродные атомы располагаются по разные стороны цепи и боковые радикалы расположены на значительном расстоянии друг от друга. Иногда встречается цис-конфигурацияпептидных связей, в которой α-углеродные атомы располагаются по одну сторону цепи пептида (чаще всего она образуется при атоме азота пролина).

Читайте так же:  Какая норма креатина в крови

5. Пептидные связи очень прочные и самопроизвольно не разрыва- ются; в живых организмах разрыв пептидных связей осуществляют специальные протеолитические (lysis- разрушение) ферменты — протеазыили пептидгидролазы.

Рис.8. Транс-конфигурация пептидной связи

Соединения, в которых аминокислоты соединены пептидными связя- ми, называется пептидами. В зависимости от молекулярной массы они делятся на олигопептиды (содержат до 10 аминокислот), полипептиды (до 100 аминокислот) и белки (свыше 100 аминокислот). Но такая класси- фикация условна:в литературе термин белокупотребляется иногда для обозначения полипептидов, содержащих менее 50 аминокислотных остатков Например,глюкагон –гормон, состоящий из 29 аминокислотных остатков, называют белковым гормоном.

Так как, в ходе полимеризации каждая аминокислота теряет молекулу H2O, то мономеры полипептида называют аминокислотными остатками.Вкаждом полипептиде на одном конце имеется аминокислотный остаток со свободной аминогруппой (-NH2) и называется N-концевым, а на другом – со свободной карбоксильной группой (-СООН) и называется C-концевым (рис.9).

Рис. 9. Схематическое изображение пептидной связи

(стрелкой показано направление образования пептидной связи)

Пептиды пишутся, читаются и нумеруются с N-конца; аминокислотные остатки обозначаются символами. Например:

Аla-Tyr-Ley-Ser-……….-Cys

При чтении такой записи окончания названий всех аминокислотных остатков, кроме последней, изменяется на –ил– например: аланил-лейцил-серил-тиразил….цистеин.

Цепь повторяющихся атомов в полипептидной цепи –NH-CH-CО – называется полипептидный остов.

Изучение строения аминокислот и продуктов гидролиза белков позволило немецкому химику Э. Фишеру (1852-1919) создать пептидную теорию строения белка, согласно которой белки является линейными полимерами α-аминокислот, соединенных пептидной связью; разнообразие белков объясняется различиями количества аминокислотных остатков и порядком их чередования в цепи полимера.

Пептиды различаются по аминокислотному составу, количеству и порядку соединения аминокислотных остатков. Идентичные по длине и аминокислотному составу пептиды могут быть разными веществами. Например: из аминокислот аланин и тирозин можно построить два разных пептида: Аlа-Tyr и Tyr- Аlа; из трех аминокислот можно получить 6 различных по строении и свойствам пептидов; из 20 аминокислот — 2·10 18 пептидов. Если учесть, что каждая аминокислота может в цепи повторяться, то возможность составления разных белков из аминокислот будет также неисчерпаема, как и возможность составления фраз из букв алфавита. Белки с одинаковым составом аминокислот, но с разной их последовательностью в цепи называется структурными изомерами.В живой природе реализуются не все возможности структурной изомерии. По приблизительным подсчетам число белков в организме человека составляет около 50 тысяч разных белков.

Аминокислоты, соединяясь пептидными связями, образуют линейныйбиополимер с определенной их последовательностью. Порядок чередования α-аминокислот в линейном полимере называется первичной структурой пептидов и белков и закодирован в участке ДНК, называемом геном. Все молекулы белка имеют определенную первичную структуру. Даже ее незначительные изменения могут стать причиной болезни. Например, если заменить в молекуле нормального гемоглобина (НвА) эритроцитов здорового человека глютаминовую аминокислоту в 6 положении на амино- кислоту валин, то образуется гемоглобин Ѕ (НвЅ), который приведет к возникновение болезни серповидноклеточной анемии.

Дата добавления: 2015-06-04 ; Просмотров: 1708 ; Нарушение авторских прав? ;

Нам важно ваше мнение! Был ли полезен опубликованный материал? Да | Нет

Аминокислоты соединяются пептидной связью

Аминокислоты способны соединяться между собой связями, которые называютсяпептидными, при этом образуется полимерная молекула. Если количество аминокислот не превышает 10, то новое соединение называется пептид; если от 10 до 40 аминокислот –полипептид, если более 40 аминокислот – белок.

Пептидная связь – это связь между α-карбоксильной группой одной аминокислоты и α-аминогруппой другой аминокислоты.

Образование пептидной связи

При необходимости назвать пептид ко всем названиям аминокислот добавляют суффикс «-ил», только последняя аминокислота сохраняет свое название неизменным.

Например, аланил-серил-триптофан или γ-глутаминил-цистеинил-глицин (по-другому называемый глутатион).

К свойствам пептидной связи относятся:

Копланарность

Все атомы, входящие в пептидную группу находятся в одной плоскости, при этом атомы «Н» и «О» расположены по разные стороны от пептидной связи.

Транс-положение заместителей

Радикалы аминокислот по отношению к оси C-N связи находятся по «разные» стороны, в транс-положении.

Две равнозначные формы

Пептидная связь имеет кетоформу и енольную форму.

Способность к образованию водородных связей.

Атомы углерода и азота, входящие в пептидную связь обладают способностью образовывать две водородные связи с другими пептидными группами.

Пептидная связь имеет частично характер двойной связи.

Длина пептидной связи меньше, чем одинарной связи, она является жесткой структурой, и вращение вокруг нее затруднено. Но так как, кроме пептидной, в белке есть и другие связи, цепочка аминокислот способна вращаться вокруг основной оси, что придает белкам различную конформацию (пространственное расположение атомов).

Белки

[2]

Функции белков

Работа и функции белков лежат в основе структуры любого организма и всех протекающих в нем жизненных реакций. Любые нарушения этих белков приводят к изменению самочувствия и нашего здоровья. Необходимость изучения строения, свойств и видов белков кроется в многообразии их функций.

Определение Ф.Энгельса «Жизнь есть способ существования белковых тел» до сих пор, по прошествии полутора веков, не потеряло своей правильности и актуальности.

Читайте так же:  Опт стронг спортивное питание

Структурная функция

Белки формируют вещество соединительной ткани – коллаген, эластин, кератин,протеогликаны.
Непосредственно участвуют в построении мембран и цитоскелета (интегральные, полуинтегральные и поверхностные белки) – спектрин (поверхностный, основной белок цитоскелета эритроцитов), гликофорин (интегральный, фиксирует спектрин на поверхности).
К данной функции можно отнести участие в создании органелл – рибосомы.

Ферментативная функция

Все ферменты являются белками.
Но вместе с тем, имеются экспериментальные данные о существовании рибозимов, т.е. рибонуклеиновой кислоты, обладающей каталитической активностью.

Гормональная функция

Регуляцию и согласование обмена веществ в разных клетках организма осуществляют гормоны. Часть из них являются белками, например, инсулин и глюкагон.

Рецепторная функция

Эта функция заключается в избирательном связывании гормонов, биологически активных веществ и медиаторов на поверхности мембран или внутри клеток.

Транспортная функция

Только белки осуществляют перенос веществ в крови, например, липопротеины (перенос жира), гемоглобин (транспорт кислорода), трансферрин (транспорт железа). Белки транспортируют в крови катионы кальция, магния, железа, меди и другие ионы.

Транспорт веществ через мембраны осуществляют белки — Na + ,К + -АТФаза(антинаправленный трансмембранный перенос ионов натрия и калия), Са 2+ -АТФаза(выкачивание ионов кальция из клетки), глюкозные транспортеры.

Резервная функция

[1]

В качестве примера депонированного белка можно привести производство и накопление в яйцеяичного альбумина.
У животных и человека таких специализированных депо нет, но при длительном голодании используются белки мышц, лимфоидных органов, эпителиальных тканей и печени.

Сократительная функция

Существует ряд внутриклеточных белков, предназначенных для изменения формы клетки и движения самой клетки или ее органелл (тубулин, актин, миозин).

Защитная функция

Защитную функцию, предупреждая инфекционный процесс и сохраняя устойчивость организма, выполняют иммуноглобулины крови, факторы системы комплемента, пропердин, при повреждении тканей работают белки свертывающей системы крови — например, фибриноген, протромбин, антигемофильный глобулин. Механическую защиту и поддержку клеток осуществляют протеогликаны.

К данной функции также можно отнести поддержание постоянства коллоидно-осмотического давления крови, интерстиция и внутриклеточных пространств, а также иные функции белков крови.

Белковая буферная система участвует в регуляции кислотно-щелочного состояния.

Как формируется молекула белка?

Белок – это последовательность аминокислот, связанных друг с другом пептидными связями.

Легко представить, что количество аминокислот может быть различно: от минимум двух до любых разумных величин. Биохимики условились считать, что если количество аминокислот не превышает 10, то такое соединение называется пептид; если от 10 до 40 аминокислот –полипептид, если более 40 аминокислот – белок.

Линейная молекула белка, образующаяся при соединении аминокислот в цепь, являетсяпервичной структурой. Образно ее можно сравнить с обычной нитью на которую навешено до нескольких сотен бусинок двадцати различных цветов (по числу аминокислот).

Последовательность и соотношение аминокислот в первичной структуре определяет дальнейшее поведение молекулы: ее способность изгибаться, сворачиваться, формировать те или иные связи внутри себя. Формы молекулы, создаваемые при свертывании, последовательно могут принимать вторичный, третичный и четвертичный уровеньорганизации.

Схематичное представление последовательности
укладки белков в четвертичную структуру

На уровне вторичной структуры белковые «бусы» способны укладываться в виде спирали(подобно дверной пружине) и в виде складчатого слоя, когда «бусы» уложены змейкой и удаленные части бус оказываются рядом.

Укладка белка во вторичную структуру плавно переходит к формированию третичной структуры. Это отдельные глобулы, в которых белок уложен компактно, в виде трехмерного клубка.

Некоторые белковые глобулы существуют и выполняют свою функцию не поодиночке, а группами по две, три и более штук. Такие группы называются четвертичной структурой белка.

Дата добавления: 2018-11-12 ; просмотров: 118 | Нарушение авторских прав

Пептидная связь между аминокислотами

пептидная связь — – амидная связь (NH CO ), образующаяся между амино и карбоксильной группами аминокислот в результате реакции дегидратации … Краткий словарь биохимических терминов

пептидная связь — Ковалентная связь между альфа аминогруппой одной аминокислоты и альфа карбоксильной группой другой аминокислоты [http://www.dunwoodypress.com/148/PDF/Biotech Eng Rus.pdf] Тематики биотехнологии EN pept >Справочник технического переводчика

Пептидная связь — * пептыдная сувязь * pept >Генетика. Энциклопедический словарь

ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ — хим. Связь СО NH , характерная для аминокислот в молекулах белков и пептидов. П. с. встречается и в некоторых др. органических соединениях. При ее гидролизе образуются свободная карбоксильная группа и аминогруппа … Большая политехническая энциклопедия

ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ — вид амидной связи; возникает в результате взаимодействия а аминогруппы ( NH2) одной аминокислоты с ? карбоксильной группой ( СООН) др. аминокислоты. Группа С(О) NH в белках и пептидах находится в состоянии кето енольной таутомерии (существование… … Биологический энциклопедический словарь

пептидная связь — ( СО NH ), химическая связь, соединяющая аминогруппу одной аминокислоты с карбоксильной группой другой в молекулах пептидов и белков. * * * ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ ( CO NH ), химическая связь, соединяющая аминогруппу одной аминокислоты… … Энциклопедический словарь

Пептидная связь — Схема образования пептидной связи. Пептидная связь вид амидной связи, возникающей при образовании белков и пептидов в резу … Википедия

пептидная связь — pept >Молекулярная биология и генетика. Толковый словарь.

Читайте так же:  Со скольки лет можно пить креатин

пептидная связь — pept >Chemijos terminų aiškinamasis žodynas

ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ — Связь между аминной группой одной аминокислоты и карбоксильной группой другой … Толковый словарь по психологии

Свойства пептидной связи

Читайте также:

  1. Gкс — группа показателей прочности защиты информации в каналах связи системы передачи информации (кроме абонентского шифрования).
  2. I. Основные линии связи педагогики с социологией. Микро- и макроанализ 1 страница
  3. I. Основные линии связи педагогики с социологией. Микро- и макроанализ 2 страница
  4. I. Основные линии связи педагогики с социологией. Микро- и макроанализ 3 страница
  5. I. Основные линии связи педагогики с социологией. Микро- и макроанализ 4 страница
  6. V1: > 03_Свойства объектов
  7. Автомобильные бензины и их свойства. Альтернативные виды топлив
  8. Агрегатные формы общих индексов и их свойства
  9. Агрегированные величины и их функциональные взаимосвязи
  10. Азотная кислота. Химические свойства. Взаимодействие с металлами. Нитраты. Обнаружение.
  11. Акустические свойства горных пород.
  12. Акустические свойства льда

Четвертичная структура

Третичная структура

Разные способы изображения трёхмерной структуры белка на примере триозофосфатизомеразы. Слева – «стержневая» модель, с изображением всех атомов и связей между ними; цветами показаны элементы. В середине –мотив укладки. Справа – контактная поверхность белка, построенная с учётом ван-дер-ваальсовых радиусов атомов; цветами показаны особенности активности участков

Третичная структура – пространственное строение полипептидной цепи. Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль. В стабилизации третичной структуры принимают участие:

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

– ковалентные связи (между двумя остатками цистеина – дисульфидные мостики);

– ионные связи между противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков;

– гидрофобные взаимодействия. При взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула сворачивается так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированы от водного раствора; на поверхности молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы.

Четвертичная структура (или субъединичная, доменная) – взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса. Белковые молекулы, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру. В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной. Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул.

https://ru.wikipedia.org/wiki/Белки

Пептидная связь – основные параметры и особенности

Пептидная связь – вид амидной связи, возникающей при образовании белков и пептидов в результате взаимодействия α-аминогруппы (– NH2) одной аминокислоты с α-карбоксильной группой (– СООН) другой аминокислоты.

Из двух аминокислот (1) и (2) образуется дипептид (цепочка из двух аминокислот) и молекула воды. По этой же схеме рибосома генерирует и более длинные цепочки из аминокислот: полипептиды и белки. Разные аминокислоты, которые являются «строительными блоками» для белка, отличаются радикалом R.

Как и в случае любых амидов, в пептидной связи за счет резонанса канонических структур связь C-N между углеродом карбонильной группы и атомом азота частично имеет характер двойной:

Это проявляется, в частности, в уменьшении её длины до 1,33 ангстрема:

Это обусловливает следующие свойства:

– 4 атома связи (C, N, O и H) и 2 α-углерода находятся в одной плоскости. R-группы аминокислот и водороды при α-углеродах находятся вне этой плоскости.

– H и O в пептидной связи, а также α-углероды двух аминокислот транс-ориентированы (транс-изомер более устойчив). В случае L-аминокислот, что имеет место во всех природных белках и пептидах, R-группы также транс-ориентированы.

– Вращение вокруг связи C-N затруднено, возможно вращение вокруг С-С связи.

Для обнаружения белков и пептидов, а также их количественного определения в растворе используют биуретовую реакцию.

Литература:

[3]

1) Альбертс Б., Брей Д., Льюис Дж. и др. Молекулярная биология клетки. В 3 томах. – М.: Мир, 1994.

2) Ленинджер А. Основы биохимии. В 3 томах. – М.: Мир, 1985.

3) Страйер Л. Биохимия. В 3 томах. – М.: Мир, 1984.

1.3. Аминокислоты — структурные мономеры белков. Строение, номенклатура, классификация и свойства аминокислот.

Аминокисло́ты

(аминокарбо́новые кисло́ты) – органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы. Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминные группы.

Дата добавления: 2014-12-16 ; Просмотров: 6782 ; Нарушение авторских прав? ;

Нам важно ваше мнение! Был ли полезен опубликованный материал? Да | Нет

Пептидная связь между аминокислотами

Пептидная связь образуется при реакции аминогруппы одной аминокислоты и карбоксильной группы другой с выделением молекулы воды:

Пептидная связь – ковалентная связь между карбонильной группой (С=О) одного остатка аминокислоты и аминогруппой (N-H) другого остатка.

Связанные пептидной связью аминокислоты образуют полипептидную цепь.

Характерной особенностью пептидной связи является то, что 6 атомов при ней находятся в одной плоскости. Это связано с тем, что связь С=О не является полностью кратной, а связь С-N не является полностью простой. В реальности наличествует некая, близкая к полуторной, связь, чем и объясняется планарное расположение 6 атомов:

Читайте так же:  Как правильно принимать л карнитин

Вызвано это различной электроотрицательностью атомов С, N и O.

Подобное строение пептидной связи накладывает отпечаток на формирование вторичной и третичной структуры белка.

Среди полимеров из аминокислотных остатков, в зависимости от длины полимерной цепи, различают:

Олигопептиды или просто пептиды, содержат до 20 остатков аминокислот

Полипептиды содержат от 20 до 50 остатков аминокислот

Белки содержат более 50 АК-остатков. Самый маленький белок с 51 аминокислотным остатком в двух полипептидных нитях, соединенных двумя дисульфидными мостиками –S–S–, называется инсулином. Образуется в организме из белка с одной полипептидной нитью проинсулина, вырезанием отрезка нити – пептида С. Белки состоят в среднем из 500 аминокислотных остатков. Длинные белки – коллаген и тропоколлаген – содержат около 1 000 аминокислотных остатков.

Белки, в зависимости от состава, бывают простые (содержащие только незамещенные остатки аминокислот в полипептидной цепи) и сложные, когда посредством боковых радикалов аминокислотных остатков к полипептидной цепи присоединены молекулы жирных кислот, сахаров, ацилглицеринов, другие органические группы (в том числе порфириновые), остатки фосфорной кислоты и т.д.

К сложным белкам, в частности, относятся:

• липопротеины (содержат остатки липидов);

• гликопротеины (содержат остатки сахаров, масса белковой части превышает массу углеводной части);

• протеогликаны (полисахариды, содержащие полипептидные участки);

• фосфопротеины (остатки фосфорной кислоты);

• металлопротеины (ионы металлов, связанные донорно-акцпторным взаимодействием с простетическими группами, типа порфиринов).

Пептидная связь. Структура пептидной связи

В определенных условиях (например, при воздействии определенных ферментов), аминокислоты способны реагировать друг с другом. В результате взаимодействия α-аминогруппы (—NH2) одной аминокислоты с α-карбоксильной группой (—СООН) другой аминокислотывозникаетпептидная связь.

Образование пептидной связи можно представить себе, как отщепление молекулы воды от присоединяющихся к друг другу карбоксильной и аминогрупп (Рис. 1.9):

Рис. 1.9 Образование пептидной с вязи

Пептидная связь, характерная для первичной структуры белков, не является полностью одинарной. Её длина составляет 0.132 нм, что является средним значением между истинной одинарной связью C-N (0.149 нм) и истинной двойной связью C=N (0,127 нм). По некоторым данным, пептидная связь является частично двойной и частично одинарной:

Рис 1.10. Пептидная связь

Пептидная связь имеет плоскую структуру(планарная связь), т. е. все четыре атома (C, N, O, H) лежат в одной плоскости, и характеризуется определённой жёсткостью, т. е..

Эти свойства пептидной связи обеспечиваются так называемой sp 2 -гибридизацией электронов N и С’ атомов,отсутствием вращения вокруг C´-N связи

Давайте более подробно остановимся на тонкой (электронной) структуре пептидной связи.

Электронные формулы C, N и O:

Углерод, азот и кислород относятся ко 2-му периоду, т. е. имеют два энергетических уровня. На втором (внешнем) энергетическом уровне локализованы два энергетических подуровня: s и p.Электронные формулы этих элементов имеют следующий вид:

Углерод C 1s 2 2s 2 2p 2

Азот N 1s 2 2s 2 2p 3

Кислород O 1s 2 2s 2 2p 4

Рис. 1.11 Энергетические уровни атома углерода

Образованию ковалентной пептидной связи предшествует sp 2 -гибридизация атомных орбит атомов углерода и азота.

Рис. 1.12 sp 2 гибридизация

sp 2- гибридизация преобразует одну сферическую s- и две вытянутые p-орбиты электронов атома в три sp 2 -орбиты. Эти три орбиты вовлекают атом в три ковалентные связи, лежащие в одной плоскости.

Вовлеченные в sp 2 -гибридизацию электроны ковалентно связанных C’ и N атомов создают «делокализованное» электронное облако, охватывающее оба эти атома, и распространяющиеся также — через связь С-О — на атом О (именно поэтому связи C’=N и C=O рисуются как равноправные «полуторные»).

Рис. 1.13 Делокализация ковалентной связи при образовании пептидной связи

Ковалентная связь считается локализованной, если ее электронная пара находится в поле двух ядер и связывает только два атома.

Делокализованная связь – связь, электронная пара которой рассредоточена между несколькими (более 2) ядрами атомов. Такая делокализация (рассредоточение) электронов характерна для сопряженных π-связей, т.е. кратных связей, чередующихся с одинарными.

Рассредоточение электронов – энергетически выгодный процесс, т.к. приводит к снижению энергии молекулы. Необходимым условием делокализации р-электронов является π-перекрывание р-атомных орбиталей соседних sp 2 -атомов.

Однако у C и N атомов есть еще p-электроны кроме тех, что уже задействованных в sp 2 орбитах. И так как эти p-орбиты имеют форму «восьмерок», перпендикулярных всем трем sp 2 -орбитам, то дополнительная связь этих p-электронов — связь, требующая сближения «восьмерочных» орбит и «обобществления» (т.е. переходов с атома на атом) находящихся на них электронов, — это обобществление p-электронов препятствует вращению вокруг С’-N связи.

Атом кислорода карбоксильной группы и атом водорода аминогруппы могут находятся в цис или транс-положении относительно связи –C-N-.

Рис. 1.14 Цис— и транс-форма пептидной связи

Экспериментально доказана большая устойчивость транс-формы.

Двадцать аминокислот необходимы для синтеза белка

Среди многообразия аминокислот только 20 участвует во внутриклеточном синтезе белков ( протеиногенные аминокислоты ). Также в организме человека обнаружено еще около 40 непротеиногенных аминокислот. Все протеиногенные аминокислоты являются α-аминокислотами и на их примере можно показать дополнительные способы классификации.

По строению бокового радикала

  • алифатические (аланин, валин, лейцин, изолейцин, пролин, глицин),
  • ароматические (фенилаланин, тирозин, триптофан),
  • серусодержащие (цистеин, метионин),
  • содержащие ОН-группу (серин, треонин, опять тирозин),
  • содержащие дополнительную СООН-группу (аспарагиновая и глутаминовая кислоты),
  • дополнительную NH2-группу (лизин, аргинин, гистидин, также глутамин, аспарагин).
Читайте так же:  Протеин для массы тела
Строение протеиногенных аминокислот

По полярности бокового радикала

Существуют неполярные аминокислоты (ароматические, алифатические) и полярные (незаряженные, отрицательно и положительно заряженные).

По кислотно-основным свойствам

По кислотно-основным свойствам подразделяют нейтральные (большинство), кислые (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и основные (лизин, аргинин, гистидин) аминокислоты.

По незаменимости

По необходимости для организма выделяют такие, которые не синтезируются в организме и должны поступать с пищей – незаменимые аминокислоты (лейцин, изолейцин, валин, фенилаланин, триптофан, треонин, лизин, метионин). К заменимым относят такие аминокислоты, углеродный скелет которых образуется в реакциях метаболизма и способен каким-либо образом получить аминогруппу с образованием сответствующей аминокислоты. Две аминокислоты являются условно незаменимыми (аргинин, гистидин), т.е. их синтез происходит в недостаточном количестве, особенно это касается детей.

Пептидная связь между аминокислотами

ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ — ( CO NH ) химическая связь, соединяющая аминогруппу одной аминокислоты с карбоксильной группой другой в молекулах пептидов и белков … Большой Энциклопедический словарь

пептидная связь — – амидная связь (NH CO ), образующаяся между амино и карбоксильной группами аминокислот в результате реакции дегидратации … Краткий словарь биохимических терминов

пептидная связь — Ковалентная связь между альфа аминогруппой одной аминокислоты и альфа карбоксильной группой другой аминокислоты [http://www.dunwoodypress.com/148/PDF/Biotech Eng Rus.pdf] Тематики биотехнологии EN pept >Справочник технического переводчика

Пептидная связь — * пептыдная сувязь * pept >Генетика. Энциклопедический словарь

ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ — хим. Связь СО NH , характерная для аминокислот в молекулах белков и пептидов. П. с. встречается и в некоторых др. органических соединениях. При ее гидролизе образуются свободная карбоксильная группа и аминогруппа … Большая политехническая энциклопедия

ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ — вид амидной связи; возникает в результате взаимодействия а аминогруппы ( NH2) одной аминокислоты с ? карбоксильной группой ( СООН) др. аминокислоты. Группа С(О) NH в белках и пептидах находится в состоянии кето енольной таутомерии (существование… … Биологический энциклопедический словарь

пептидная связь — ( СО NH ), химическая связь, соединяющая аминогруппу одной аминокислоты с карбоксильной группой другой в молекулах пептидов и белков. * * * ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ ( CO NH ), химическая связь, соединяющая аминогруппу одной аминокислоты… … Энциклопедический словарь

Пептидная связь — Схема образования пептидной связи. Пептидная связь вид амидной связи, возникающей при образовании белков и пептидов в резу … Википедия

пептидная связь — pept >Молекулярная биология и генетика. Толковый словарь.

пептидная связь — pept >Chemijos terminų aiškinamasis žodynas

ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ — Связь между аминной группой одной аминокислоты и карбоксильной группой другой … Толковый словарь по психологии

ПЕРВИЧНЫЙ УРОВЕНЬ ОРГАНИЗАЦИИ БЕЛКА. КОВЕЛАНТНЫЕ СВЯЗИ МЕЖДУ АМИНОКИСЛОТАМИ В ПЕПТИДНОЙ ЦЕПИ (ПЕПТИДНАЯ И ДИСУЛЬФИДНАЯ). N- И С-КОНЦЕВЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ.

Белки – это биополимеры альфа-, L- аминоксилот, соединенных между собой пептидными связями.

Первичная структура представляет собой последовательность аминокислотных остатков, соединенных пептидной связью. Эта последовательность строго детерминирована (определена) геном.

Пептидная связь в молекуле имеет планарный характер. Дело в том, что в слабощелочной среде происходит перегруппировка электронной плотности и происходит енолизация структуры. Такое преобразование превращает структуру белка в более прочную, ствбильную.4

К первичной структуре относят все ковалентные связи между аминокислотными остатками.

— пептиды (2-10 кислотных остатков)

— полипептиды (боле 10)

— белки (молекулярная масса более 6 тыс.)

Альфа-карбоксильная группа одной аминокислоты и альфа-аминогруппа другой аминокислоты могут образовывать амидную связь, соединяя остатки аминокислот друг с другом. Эта амидная связь называется пептидной связью, а молекулы, в которых аминокислоты соединены пептидными связями, называются пептидами (дипептиды, трипептиды, олигопептиды, полипептиды). Образование пептидной связи можно представить как отщепление воды от взаимодействующих карбоксильной группы и аминогруппы.

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

В молекулах белков многократно повторяется группа -NH-CH(R)-CO, образуя остов пептидной цепи. Этот пептидный остов – структура, свойственная всем белкам. В каждом пептиде один из двух концевых аминокислотных остатков имеет свободную альфа-аминогруппу (N-концевая аминокислота), а другой – свободную карбоксильную группу (C-концевая кислота). Структуру пептидов изображают, начиная с N-концевой аминокислоты.

Источники


  1. Черная, Е. И. Воспитание фонационного дыхания с использованием принципов дыхательной гимнастики «йоги» / Е.И. Черная. — М.: Граница, 2009. — 146 c.

  2. Казакевич, Алла Лучшие рецепты раздельного питания / Алла Казакевич. — М.: БАО, 2001. — 192 c.

  3. Гурвич, М.М. Диетология и диетические столы. Полное руководство / М.М. Гурвич. — М.: Эксмо, 2015. — 195 c.
  4. Дальке, Рудигер Здоровое питание vs Диета. Выбираем лучшее / Рудигер Дальке. — М.: ИГ «Весь», 2014. — 352 c.
Пептидная связь между аминокислотами
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here