Перенос аминокислот к месту

Сегодня предлагаем ознакомится со статьей на тему: перенос аминокислот к месту с профессиональным описанием и объяснением.

Перенос аминокислот к месту

Проанализируйте таблицу. Заполните пустые ячейки таблицы, используя понятия и термины, приведенные в списке. Для каждой ячейки, обозначенной буквами, выберите соответствующий термин из предложенного списка

Молекула нуклеиновой кислоты Составная часть нуклеотида Функция
А дезоксирибоза хранение и передача наследственной информации
тРНК Б доставка аминокислот к месту синтеза белка
иРНК рибоза В

СПИСОК ТЕРМИНОВ И ПОНЯТИЙ:

2) построение тела рибосомы

3) перенос информации о первичной структуре белка

Запишите в ответ цифры, расположив их в порядке, соответствующем буквам:

Биология и медицина

тРНК (транспортная РНК, transfer RNA, tRNA)

Транспортная РНК (тРНК, transfer RNA, tRNA): специальная низкомолекулярная РНК , выполняющая перенос аминокислот в рибосому для осуществления синтеза белка.

Транспортная РНК в основном содержится в цитоплазме клетки. Функция состоит в переносе аминокислот в рибосомы , к месту синтеза белка. Из общего содержания РНК клетки на долю тРНК приходится около 10%. Эти небольшие молекулы, состоящие из 70-90 нуклеотидов, способны сворачиваться таким образом, что образуют структуры, напоминающие по форме клеверный лист ( рис. 47 ). В клетке имеется столько же разных тРНК, сколько кодонов, шифрующих аминокислоты. На вершине «листа» каждой тРНК имеется последовательность трех нуклеотидов, комплементарных нуклеотидам кодона в иРНК, их называют анти-кодоном. Специальный фермент — кодаза опознает тРНК и присоединяет к «черешку листа» аминокислоту — не какую угодно, а только ту, которая кодируется триплетом, комплементарным антикодону. На образование ковалентной связи между тРНК и своей аминокислотой затрачивается энергия одной молекулы АТФ.

Биология и медицина

Всасывание белков

У взрослого человека пищевые белки в неизмененом виде не всасываются. Только у новорожденного в первые дни жизни цельные белки молока поступают из кишечника в кровь , о чем свидетельствует появление в плазме ребенка материнских глобулинов , которые обеспечивают иммунитет .

После того, как в просвете кишечника завершается гидролитическое расщеплениее белков (см. Переваривание белков ), продукты этого расщепления (аминокислоты и олигопептиды) захватываются энтероцитами .

Всасывание аминокислот протекает с участием стереоспецифичных натрий-зависимых систем активного транспорта , расположенных в мембране энтероцита, обращенной в просвет кишечника. L-изомеры аминокислот переносятся легче, чем D-изомеры аминокислот . В настоящее время обнаружены четыре системы переноса аминокислот:

1. система переноса нейтральных аминокислот ( валина , фенилаланина , аланина ),

4. система переноса дикарбоновых кислот ( глутаминовой кислоты и аспарагина ).

Существует взаимосвязь между транспортом некоторых аминокислот, проявляющаяся в виде взаимного торможения по типу конкурентного антагонизма (например, между глицином и метионином) или взаимного облегчения (например, между лизином и лейцином).

Всасывание олигопептидов тоже происходит путем активного транспорта , причем во многих случаях системы переноса олигопептидов работают быстрее, чем системы переноса аминокислот. Так, скорость транспорта некоторых дипептидов превышает скорость переноса тех аминокислот, из которых они состоят. Пептидазы щеточной каемки энтероцитов расщепляют значительную часть (около 40 — 60%) коротких пептидов лишь до ди- и трипептидов. Окончательный распад этих соединений до аминокислот происходит под действием пептидаз цитозоля.

Аминокислоты высвобождаются из энтероцита в области его базальной и боковых поверхностей. В их высвобождении участвуют многие механизмы пассивного транспорта — диффузия, облегченная диффузия и активный транспорт . В дальнейшем аминокислоты поступают в кровь и переносятся по портальной системе в печень .

Белки пищи начинают расщепляться в желудке под действием пепсина . Завершают их гидролиз в основном ферменты поджелудочной железы : эндопептидазы ( трипсин , химотрипсин ) и экзопептидазы ( карбоксипептидазы , аминопептидазы ). В итоге образуются олигопептиды, дипептиды и аминокислоты.

Олигопептиды гидролизуются олигопептидазами щеточной каемки . Дипептидазы же находятся как в щеточной каемке , так и в цитоплазме энтероцита . Дипептиды всасываются быстрее аминокислот, и, вероятно, их транспорт идет иначе.

Итак, гидролиз белков до аминокислот идет в 3 местах: в просвете кишки, в щеточной каемке и в цитоплазме энтероцита.

У взрослых крупные белки всасываются лишь в небольшом количестве; возможно, это имеет какое-то значение для попадания антигенов в организм.

Существует несколько систем транспорта аминокислот:

— для моноаминомонокарбоновых аминокислот (имеется общий белок-переносчик, за который аминокислоты, на пример триптофан и аланин, конкурируют друг с другом);

— для диаминомонокарбоновых аминокислот (аргинина, лизина и орнитина), а также цистина;

— для иминокислот (пролина и гидроксипролина);

— для моноаминодикарбоновых аминокислот (аспарагиновой и глутаминовой).

Некоторые аминокислоты могут связываться с разными белками-переносчиками, например, глицин — с переносчиками как моноаминомонокарбоновых аминокислот, так и иминокислот. Почти во всех случаях всасывание аминокислот происходит путем котранспорта с натрием.

В связи с наличием общих систем переноса при наследственных болезнях нарушен транспорт сразу нескольких аминокислот: при цистинурии — цистина, аргинина, лизина и орнитина; при хартнуповской болезни — моноаминомонокарбоновых аминокислот, особенно триптофана, фенилаланина и гистидина. Всасывание дипептидов при этом не страдает. В двенадцатиперстной и тощей кишках всасывание идет быстро, в подвздошной — медленно.

Биология и медицина

Печень: обмен аминокислот и нарушения обмена

Печень — основное место обмена аминокислот. Для синтеза белков используются аминокислоты, образующиеся при метаболизме эндогенных (в первую очередь мышечных) и пищевых белков, а также синтезируемые в самой печени. Большинство аминокислот, поступающих в печень по воротной вене, метаболизируются до мочевины (за исключением разветвленных аминокислот — лейцина , изолейцина и валина ). Некоторые аминокислоты (например, аланин ) в свободном виде поступают обратно в кровь. Наконец, аминокислоты используются для синтеза внутриклеточных белков гепатоцитов, сывороточных белков и таких веществ, как глутатион , глутамин , таурин , карнозин и креатинин . Нарушение метаболизма аминокислот может привести к изменению их сывороточных концентраций. При этом уровень ароматических аминокислот и метионина , метаболизирующихся в печени, повышается, а разветвленных аминокислот, используемых скелетными мышцами , — остается нормальным или понижается.

Читайте так же:  Комплекс витаминов для волос

Предполагают, что нарушение соотношения этих аминокислот играет роль в патогенезе печеночной энцефалопатии , однако это не доказано.

Аминокислоты разрушаются в печени при помощи реакций трансаминирования и окислительного дезаминирования. При окислительном дезаминировании из аминокислот образуются кетокислоты и аммиак . Эти реакции катализируются оксидазой L-аминокислот . Однако у человека активность этого фермента низка, и поэтому основной путь распада аминокислот следующий: сначала происходит трансаминирование — перенос аминогруппы с аминокислоты на альфа-кетоглутаровую кислоту с образованием соответствующей альфа-кетокислоты и глутаминовой кислоты , — а затем уже окислительное дезаминирование глутаминовой кислоты . Трансаминирование катализируется аминотрансферазами (трансаминазами) . Эти ферменты в большом количестве содержатся в печени; они также обнаруживаются в почках, мышцах, сердце, легких и ЦНС. Наиболее изучена АсАТ . Ее сывороточная активность повышается при различных болезнях печени (например, при острых вирусном и лекарственном гепатитах ). Окислительное дезаминирование глутаминовой кислоты катализируется глутаматдегидрогеназой . Образующиеся в результате трансаминирования альфа-кетокислоты могут вступать в цикл Кребса , участвовать в метаболизме углеводов и липидов. Кроме того, с помощью трансаминирования в печени синтезируются многие аминокислоты, за исключением незаменимых аминокислот .

Распад некоторых аминокислот идет по иному пути: так, глицин дезаминируется с помощью глициноксидазы . При тяжелом поражении печени (например, обширном некрозе печени ) метаболизм аминокислот нарушается, содержание их в крови в свободной форме повышается, и в результате может развиться гипераминоацидемическая аминоацидурия .

Перенос аминокислот к месту

Образование пептидной связи между аминогруппой одной аминокислоты и СООН-группой другой аминокислоты

термодинамически невыгодно. Этот термодинамический барьер преодолевается путем активации СООН-группы аминокислот-предшественников. Активированными промежуточными продуктами синтеза белка служат эфиры аминокислот, в которых карбоксильная группа аминокислоты связана с 2-или 3-гидроксильной группой рибозного остатка на 3-конце тРНК. Аминоацильная группа может быстро перемещаться из 2-положения в 3-положение и обратно. Этот активированный промежуточный продукт называется аминоацил-тРНК (рис. 27.1).

Присоединение аминокислоты к тРНК имеет значение не только потому, что при этом активируется ее карбоксильная группа и она может образовать пептидную связь, но и потому, что аминокислоты сами по себе не способны узнавать кодоны в мРНК. Аминокислоты переносятся к рибосомам специфическими тРНК, которые и узнают кодоны в мРНК. Таким образом, эти тРНК выполняют роль адапторных молекул.

В 1957 г. Пол Замечник и Малон Хогланд (Paul Zamecnik, Mahlon Hoagland) установили, что активация аминокислот и их последующее присоединение к тРНК катализируются специфическими аминоацил-тРНК-синтетазами, которые также называют активирующими ферментами. В реакциях, катализируемых некоторыми синтетазами, первая стадия состоит в образовании аминоациладенилата из аминокислоты и АТР. Это активированное соединение представляет собой смешанный ангидрид, в котором карбоксильная группа аминокислоты присоединена к фосфатной группе AMP. Другие синтетазы катализируют реакцию АТР, аминокислоты и тРНК без промежуточного образования доступного для обнаружения аминоациладенилата.

Следующий этап — перенос аминоацильной группы аминоацил-АМР на молекулу тРНК с образованием аминоацил-тРНК-активированного промежуточного продукта в синтезе белка.

Рис. 27.1. В аминоацил-тРНК аминокислота связана эфирной связью с 2- или 3-гидроксильной группой концевого аденозина.

Переносится ли аминоацильная группа на 2- или 3-гидроксильную группу рибозного остатка на 3-конце тРНК, зависит от того, о какой аминокислоте и какой аминоацил-тРНК-синтетазе идет речь. Активированная аминокислота может очень быстро перемещаться из 2- в 3-положение и обратно.

Суммарная реакция этапов активации и переноса описывается следующим уравнением:

для этой реакции близко к нулю, так как свободная энергия гидролиза эфирной связи аминоацил-тРНК соответствует свободной энергии гидролиза концевой фосфорильной группы АТР. Что же в таком случае запускает синтез аминоацил-тРНК? Как и можно было ожидать, реакция запускается гидролизом пирофосфата. Суммарная реакция этих превращений высокоэкзергонична:

Таким образом, на синтез аминоацил-тРНК затрачиваются две богатые энергией фосфатные связи. Одна из них расходуется на образование эфирной связи аминоацил-тРНК, другая сдвигает равновесие реакции в сторону образования продукта.

Стадии активации и переноса определенной аминокислоты катализируются одной и той же аминоацил-тРНК-синтетазой. В действительности аминоацил-АМР не диссоциирует из комплекса с синтетазой. Он прочно связывается с активным центром фермента нековалентными взаимодействиями. В норме аминоацил-АМР, образующийся в качестве промежуточного продукта синтеза аминоацил-тРНК, существует в течение непродолжительного времени, но он вполне стабилен и может быть легко выделен, если в реакционной смеси нет тРНК.

Мы уже встречались с ациладенилатным промежуточным продуктом при активации жирных кислот (разд. 17.6). Интересно отметить, что Пол Берг (Paul Berg) первым открыл этот промежуточный продукт в реакции активации жирных кислот, и он же позже выяснил, что этот продукт образуется также при активации аминокислот. Основное различие между этими реакциями состоит в том, что в первом случае роль акцептора ацильных групп играет СоА, а во втором — тРНК. Энергетика этих биосинтетических реакций очень сходна: обе они становятся необратимыми благодаря гидролизу неорганического пирофосфата.

Для каждой аминокислоты имеется по крайней мере одна аминоацил-тРНК-синтетаза. Эти ферменты различаются по размеру, субъединичной структуре и аминокислотному составу (табл. 27.1).

Таблица 27.1. (см. скан) Свойства некоторых аминоацил-тРНК-сннтетаз

Рис. 27.2. Пространственные модели валина и изолейцина. Синтетазы, активные в отношении этих аминокислот, высоко специфичны.

Перенос аминокислот к месту

§ 16. ПЕРЕНОС ГЕНЕТИЧЕСКОЙ ИНФОРМАЦИИ В КЛЕТКЕ: ТРАНСляцИЯ

Синтез белка (трансляция) в клетке представляет собой, пожалуй, самый сложный биосинтетический процесс. В нем участвует очень большое число белков, иРНК, тРНК, рРНК в составе рибосом и другие молекулы. При его протекании затрачивается большое количество энергии. Различают несколько стадий биосинтеза белка: активация аминокислот, инициация, элонгация и терминация.

Соответствие между полинуклеотидной и полипептидной последовательностями

Синтез белка отличается от других матричных процессов (репликации, транскрипции) тем, что между матрицей (иРНК) и продуктом (белком) нет комплементарного соответствия. Для расшифровки нуклеотидной последовательности необходим генетический код. Он устанавливает соответствие между нуклеотидной последовательностью иРНК и синтезируемой на ней полипептидной цепью. Единицей генетического кода является кодон. Кодон представляет собой последовательность, состоящую из трех нуклеотидов, т.е. триплет. Всего существует 64 кодона. Из них 61 кодон используется для кодирования аминокислот. Три же кодона не кодируют ни одну из аминокислот и служат сигналом для остановки синтеза полипептидной цепи. Это так называемые терминирующие, или нонсенс-кодоны. Каждому кодону (из 61) соответствует строго определенная аминокислота, например, триплету УУУ соответствует аминокислота фенилаланин (таблица 6), т.е. код однозначен. Следовательно, зная последовательность иРНК, можно определить аминокислотную последовательность закодированного в ней полипептида:

Читайте так же:  По применению комплекс аминокислот

Трансляция иРНК (считывание информации) начинается с инициирующего триплета – АУГ, и далее расшифровывается каждый последующий триплет в направлении от 5’-конца молекулы иРНК к 3’-концу, заканчивается синтез полипептида на одном из трех терминирующих кодонов (рис. 52). Синтез же полипептидной цепи начинается с N-конца.

Рис. 52. Кодирующая последовательность начинается с инициирующего триплета и заканчивается терминирующим

Как ранее отмечалось, существуют 20 стандартных аминокислот. Этим 20 аминокислотам соответствует 61 кодон. Таким образом, почти каждой стандартной аминокислоте соответствует несколько кодонов, т.е. одна аминокислота может быть закодирована несколькими кодонами. Из этого следует, что нельзя однозначно перевести аминокислотную последовательность данного белка в нуклеотидную последовательность иРНК.

Примечание: Терм. 1 – терминирующий кодон

Иниц. 2 – инициирующий кодон

Информационная РНК

Информационные РНК (их еще называют матричные РНК (мРНК)) служат матрицами для биосинтеза полипептидных цепей. Они содержат линейную последовательность кодонов, которые и определяют первичную структура белка. иРНК – это одноцепочечные молекулы. Одна молекула иРНК может кодировать одну или несколько полипептидных цепей. Если иРНК несет информацию об одной полипептидной цепи, то ее называют моноцистронной, если о двух или более – полицистронной. иРНК прокариот бывают часто полицистронными, иРНК эукариот являются моноцистронными. На 3’- и 5’- концах иРНК содержат некодирующие последовательности. Полицистронные иРНК также могут содержать нетранслируемые межгенные области, которые разделяют участки, кодирующие полипептидные цепи. иРНК эукариот на 5’-конце имеет кэп, а на 3’- конце – полиА. На рис. 53 представлены схемы строения иРНК прокариот и эукариот.

Рис. 53. Информационные РНК

Транспортные РНК

тРНК трансформируют генетическую информацию, закодированную в иРНК, в информацию о первичной структуре белка.

тРНК – это небольшие молекулы, состоящие из 73 – 93 нуклеотидов, что соответствует относительной молекулярной массе 24000 – 31000. Каждой аминокислоте соответствует одна или более тРНК. На рис. 54 показано строение тРНК. Молекула тРНК имеет вид клеверного листа. Между азотистыми основаниями в ее молекуле образуются водородные связи. На 3’-конце всех тРНК находится тринуклеотидная последовательность Ц-Ц-А. В тРНК выделяют акцепторную и антикодоновую ветви. К акцепторной ветви присоединяется аминокислота. А антикодоновая ветвь содержит антикодон, — триплет нуклеотидов, который комплементарен соответствующему кодону иРНК. Более подробно о назначении акцепторной ветви и антикодона поговорим чуть позже.

Интересно знать! Обнаружены тРНК, которые обусловливают нестандартное считывание кодовой таблицы, причем антикодоны этих тРНК некомплементарны считываемым кодонам. Обнаружены и альтернативы в чтении кода. Так терминирующий кодон УГА у разных объектов кодирует необычную аминокислоту – селено-цистеин, но только при условии, что этот кодон оказывается в определенной точке гена.

Рибосомы

Рибосомы – это субклеточные структуры, являющиеся местом синтеза белка. Рибосомы состоят из двух субъединиц – большой и малой. В состав рибосом входят белки и рРНК (рис. 55). В прокариотических рибосомах присутствуют три вида рРНК, в эукариотических – 4. рРНК играют важную роль в структуре и биосинтетической функции рибосом.

Рис. 55. Рибосомы

Активация аминокислот

На этой стадии каждая из 20 аминокислот присоединяется к определенной тРНК. При этом используется энергия АТФ. Эти реакции катализируются 20 различными ферментами, называемыми аминоацил-тРНК-синтетазами. Каждая аминоацил-тРНК-синтетаза способна узнавать только одну определенную аминокислоту и соответствующую ей тРНК. Они присоединяют аминокислотный остаток к 2’- или 3’-гидроксильной группе 3’-концевого нуклеотида. Суммарная реакция активации аминокислоты выглядит так:

Инициация белкового синтеза

Процессы трансляции эукариотической иРНК и прокариотической иРНК в общих чертах сходны. Инициация начинается с присоединения к малой субъединице рибосомы иРНК и первой аминоацил-тРНК (аа-тРНК), антикодон которой комплементарен инициирующему кодону АУГ (рис. 56). После связывания антикодона тРНК с инициирующим кодоном происходит присоединение большой субъединицы рибосомы. Образовался инициирующий комплекс, в котором инициирующая аа-тРНК находится в Р (пептидильном)-центре, а А (аминоацильный) – центр свободен. Инициирующей аа-тРНК у эукариот является метионил-тРНК, у прокариот – формилметионил-тРНК, образующийся при модификации метионил-тРНК. Для осуществления инициации трансляции необходима энергия. Ее поставляет ГТФ. Поставляемая энергия высвобождается при гидролизе ГТФ до ГДФ и фосфата.

Рис. 56. Инициация трансляции. Инициирующей аа-тРНК у эукариот является метионил-тРНК

Элонгация белкового синтеза

Терминация

Терминация белового синтеза наступает, как только в А-центре окажется один из терминирующих кодонов: УАГ, УГА, УАА. В этом процессе участвуют специфические белки – факторы терминации. В результате терминации происходит гидролитическое отщепление полипептида от тРНК, тРНК отделяется от рибосомы, рибосома диссоциируют на субъединицы. Поставщиком энергии для терминации синтеза белка так же, как и для инициации и элонгации, является ГТФ.

Как перенести слово «аминокислот»?

Слово «аминокислот» может переноситься одним из следующих способов:

Для многих слов существуют различные варианты переносов, однако именно указанный вероятней всего вам засчитают правильным в школе.

Правила, используемые при переносе

  • Слова переносятся по слогам:
    ма-ли-на
  • Нельзя оставлять и переносить одну букву:
    о-сень
  • Буквы Ы, Ь, Ъ, Й не отрываются от предыдущих букв:
    ма-йка
  • В словах с несколькими разными подряд идущими согласными (в корне или на стыке корня и суффикса) может быть несколько вариантов переноса:
    се-стра, сес-тра, сест-ра
  • Слова с приставками могут переноситься следующими вариантами:
    по-дучить, поду-чить и под-учить
    если после приставки идёт буква Ы, то она не отрывается от согласной:
    ра-зыграться, разы-граться
  • Переносить следует не разбивая морфем (приставки, корня и суффикса):
    про-беж-ка, смеш-ливый
  • Две подряд идущие одинаковые буквы разбиваются переносом:
    тон-на, ван-на
  • Нельзя переносить аббревиатуры (СССР), сокращения мер от чисел (17 кг), сокращения (т.е., т. д.), знаки (кроме тире перед прерванной прямой речью)
Читайте так же:  Аргинин пролин и лизин рак простаты

Правила русской орфографии и пунктуации Утверждены в 1956 году Академией наук СССР, Министерством высшего образования СССР и Министерством просвещения РСФСР:

Ознакомиться с разделом Правила переноса можно здесь, просмотреть документ полностью и скачать его можно по этой ссылке

Какие переносы ищут ещё

  • Как перенести слово «прожжете»? 1 секунда назад
  • Как перенести слово «несмотрф»? 3 секунды назад
  • Как перенести слово «затопленной»? 3 секунды назад
  • Как перенести слово «сту»? 5 секунд назад
  • Как перенести слово «утверждались»? 5 секунд назад
  • Как перенести слово «жизненный»? 8 секунд назад
  • Как перенести слово «просежавший»? 8 секунд назад
  • Как перенести слово «контаминации»? 8 секунд назад
  • Как перенести слово «замалчивание»? 9 секунд назад
  • Как перенести слово «бесконечные»? 9 секунд назад

Алгоритм переносов разработан на основе правил переносов описанных в Правилах русской орфографии и пунктуации, утверждённых в 1956 году Академией наук СССР, Министерством высшего образования СССР и Министерством просвещения РСФСР

Активация аминокислот

Для каждой из 20 аминокислот имеется соответствующий фермент, называемый аминоацил-т-РНК-лигазой (АРСазой, или кодазой), который катализирует соединение определенной аминокислоты с соответствующей ей специфической т-РНК (специфичность т-РНК определяется составом нуклеотидов антикодона в антикодоновой петле т-РНК). Процесс активации аминокислот называют термином «рекогниция», т.е. узнавание.Активация аминокислот необходима не только по тому, что только в активированном состоянии они способны к образованию пептидных связей, но и потому, что аминокислоты сами по себе не способны узнавать кодоны м-РНК (как было отмечено выше, эту роль выполняют т-РНК).

Активация аминокислот локализована в цитоплазме, осуществляется в две стадии. На первой стадии аминокислота связывается в активном центре кодазы, специфичной к этой аминокислоте, и реагирует с АТФ, образуя высокоэнергетический ангидрид – аминоациладенилат (аа-аденилат). Например, активацию пролина можно представить следующей упрощенной схемой:

На второй стадии активированный остаток аминокислоты (в нашем случае –остаток пролина) переносится за счет энергии АТФ с аминоациладенилата (аа) (в нашем случае – с пролил-аденилата) на концевую 3′-ОН-группу концевого остатка рибозы т-РНК аа (у нас т-РНК про ), в результате образуется сложноэфирная связь между остатком аминокислоты и остатком рибозы 3′-концевого остатка аденозина, входящего в последовательность нуклеотидов 3′-конца т-РНК (-ЦЦА 3′). Процесс переноса можно отразить следующей схемой:

Видео (кликните для воспроизведения).

Обратите внимание, что присоединение аминокислот к специфичным т-РНК сопровождается переносом энергии, которая используется на образование пептидных связей (– CONH –) между аминокислотами в процессе биосинтеза белка на рибосоме!

Точность трансляции зависит от субстратной специфичности АРСаз как в отношении т-РНК, так и соответствующей ей аминокислоты. АРСазы способны распознавать и исправлять свои собственные ошибки. Например, из-за того, что радикалы аминокислот валина и изолейцина структурно очень похожи друг на друга, можно было ожидать, что на место изолейцина в полипептидную цепь будет часто встраиваться валин. Однако частота ошибок при включении структурно похожих аминокислот составляет только одну на 1300 аминокислотных остатков. АРСаза обеспечивает немедленное удаление ошибочно присоединенных аминокислотных остатков, катализируя гидролиз «неправильного» аминоациладенилата:

H2N – CH – C

ОАМФ + H2O H2N – CH – COOH + АМФ

Затем АРСаза иле начинает все сначала и образует правильный аа-аденилат:

H2N – CH – COOH + АТФ H2N – CH – CO

Перенос аминокислот к месту

Между объектами и процессами, указанными в столбцах приведённой ниже таблицы, имеется определённая связь:

Объ­ект Про­цесс
тРНК Пе­ре­нос ами­но­кис­лот к месту сбор­ки
иРНК .

Какое понятие следует вписать на место пропуска в этой таблице?

[3]

1) обеспечение клеток энергией

2) образование рибосом в клетке

3) перенос информации к рибосомам

4) регуляция роста и деления клеток.

Связь между столбцами: молекула РНК — функция в процессе биосинтеза; тРНК — функция — перенос аминокислот к месту сборки; иРНК — перенос информации к рибосомам.

Биосинтез белков

Ознакомление с процессами транскрипции и трансляции в биосинтезе белков. Понятия гена, триплета, кодона, ДНК. Определение комбинаций кода ДНК, поиск аминокислот, закодированных во фрагменте ДНК и антикодонов т-РНК для переноса аминокислот к месту сборки.

Рубрика Биология и естествознание
Вид конспект урока
Язык русский
Дата добавления 09.03.2010
Размер файла 16,5 K

Отправить свою хорошую работу в базу знаний просто. Используйте форму, расположенную ниже

Студенты, аспиранты, молодые ученые, использующие базу знаний в своей учебе и работе, будут вам очень благодарны.

[2]

Конспект по биологии в 10 «Б» классе по теме:

Цель: Познакомить с процессами транскрипции и трансляции.

Образовательная. Ввести понятия гена, триплета, кодона, кода ДНК, транскрипции и трансляции, объяснить сущность процесс биосинтеза белков.

— Развивающая. Развитие внимания, памяти, логического мышления. Тренировка пространственного воображения.

— Воспитательная. Воспитание культуры труда на уроке, уважения к чужому труду.

Оборудование: Доска, таблицы по биосинтезу белков, магнитная доска, динамическая модель.

Литература: учебники Ю.И. Полянского, Д.К. Беляева, А.О. Рувинского; «Основы цитологии» О.Г. Машановой, «Биология» В.Н. Ярыгиной, «Гены и геномы» Сингер и Берг, школьная тетрадь.

Методы и методические приемы: рассказ с элементами беседы, демонстрация, тестирование.

I. Тест по пройденному материалу.

[1]

Раздать листочки и варианты теста. Все тетради и учебники закрыты.

Читайте так же:  Л карнитин и кофе совместимость

1 ошибка при сделанном 10 вопросе это 5, при не сделанном 10-м — 4, и т.д. 5-7 мин.

II. Запишите тему сегодняшнего урока: Биосинтез белков.

В клетке содержатся тысячи белков — какие-то денатурируют, какие-то заново создаются, а синтез некоторых в специализированных клетках нужен постоянно. Мы знаем что первичная структура белка — это цепь аминокислот, а ДНК — это цепь из нуклеотидов. Как же зашифрована информация о первичной структуре белка в ДНК?

Вся молекула ДНК поделена на отрезки, кодирующие аминокислотную последовательность одного белка. Запишите: ген

— это участок молекулы ДНК, в котором содержится информация о последовательности аминокислот в одном белке. 5 мин

У нас есть 4 нуклеотида и 20 аминокислот. Как же их сопоставить? Если бы 1 нуклеотид кодировал 1 а/к, => 4 а/к; если 2 нуклеотида — 1 а/к — (сколько?

) 16 аминокислот. Поэтому 1 аминокислоту кодирует 3 нуклеотида — триплет (кодон). Посчитайте сколько возможно комбинаций? — 64 (3 из них это знаки препинания). Достаточно и даже с избытком. Зачем избыток? 1 а/к может кодироваться 2-6 триплетами для повышения надежности хранения и передачи информации.

Свойства кода ДНК.

1) Код триплетен: 1 аминокислоту кодирует 3 нуклеотида. 61 триплет кодирует а/к, причем один АУГ означает начало белка, а 3 — знаки препинания.

2) Код вырожден — 1 а/к кодирует 1,2,3,4,6 триплетов

3) Код однозначен — 1 триплет только 1 а/к

4) Код не перекрывающийся — от 1 и до последнего триплета ген кодирует только 1 белок

5) Код непрерывен — внутри гена нет знаков препинания. Они только между генами.

6) Код универсален — все 5 царств имеют один и тот же код. Только в митохондриях 4 триплета отличаются. Дома подумайте и скажите почему?

10 мин

2. Вся информация содержится в ДНК, но сама ДНК в биосинтезе белка участия не принимает. Почему? Информация переписывается на и-РНК, и уже на ней в рибосоме идет синтез белковой молекулы.

Скажите есть ли организмы у которых обратный порядок : РНК ДНК?2-3 мин

3. Факторы биосинтеза:

Наличие информации, закодированной в гене ДНК.

— Наличие посредника и-РНК для передачи информации от ядра к рибосомам.

— Наличие органоида- рибосомы.

— Наличие сырья — нуклеотидов и а/к

— Наличие т-РНК для доставки аминокислот к месту сборки

— Наличие ферментов и АТФ (Зачем?)

1. Процесс биосинтеза.

Транскрипция.

(показать на модели)

Переписывание последовательности нуклеотидов с ДНК на и-РНК. Биосинтез молекул РНК идет на ДНК по принципам :

ДНК при помощи специального фермента расшивается, другой фермент начинает на одной из цепей синтезировать и-РНК. Размер и-РНК это 1 или несколько генов. И-РНК выходит из ядра через ядерные поры и идет к свободной рибосоме.5 мин

2. Трансляция.

Синтез полипептидных цепей белков, осуществляемая на рибосоме.

— Найдя свободную рибосому и-РНК продевается через нее. И-РНК входит в рибосому триплетом АУГ. Одновременно в рибосоме может находиться только 2 триплета (6 нуклеотидов).

— Нуклеотиды в рибосоме у нас есть теперь надо туда как-то доставить а/к. С помощью чего?

— т-РНК. Рассмотрим ее строение.

Транспортные РНК (т-РНК) состоят примерно из 70 нуклеотидов. Каждая т-РНК имеет акцепторный конец, к которому присоединяется аминокислотный остаток, и адаптерный конец, несущий тройку нуклеотидов, комплементарную какому-либо кодону и-РНК, потому этот триплет назвали антикодоном. Сколько типов т-РНК нужно в клетке?

— Т-РНК с соответствующей а/к, пытается присоединиться к и-РНК. Если антикодон комплиментарен кодон, то присоединяется и возникает связь, которая служит сигналом для передвижения рибосомы по нити и-РНК на один триплет.

— А/к присоединяется к пептидной цепочке, а т-РНК, освободившись от а/к выходит в цитоплазму в поисках другой такой же а/к.

— Пептидная цепочка, таким образом, удлиняется до тех пор, пока не закончится трансляция, и рибосома не соскочит с и-РНК. На одной и-РНК может помещаться несколько рибосом (в учебнике рисунок в п.15). Белковая цепь поступает в ЭПС, где приобретает вторичную, третичную или четвертичную структуру. Весь процесс изображен в учебнике рис.22 — дома найдите ошибку в этом рисунке — получите 5)

Скажите, каким образом эти процессы идут о прокариот, если у них нет ядра?10 мин

IV

. Регуляция биосинтеза.

Каждая хромосома в линейном порядке разделена на опероны, состоящие из гена регулятора и структурного гена. Сигналом для гена регулятора является либо субстрат, либо конечные продукты. 5 мин

1.Найдите аминокислоты закодированные во фрагменте ДНК.

МЕТ ЛЕЙ ЛЕЙ ВАЛ АРГ АСП

Надо составить фрагмент и-РНК и разбить на триплеты.

2.Найдите антикодоны т-РНК для переноса указанных аминокислот к месту сборки. Мет, три, фен, арг.

Функции РНК

Если ДНК в основном отвечает за хранение и передачу наследственной информации, то РНК реализует ее. Это более сложная и многогранная задача. Поэтому функции РНК разнообразны. Каждый тип РНК в клетках живых организмов выполняет свои функции.

Информационная РНК, синтезируемая на ДНК (точнее синтезируется ее предшественник), после своего созревания переносит информацию о структуре белка с ДНК на рибосомы. Это функция иРНК. В большинстве случаев каждый белок кодируется одной отдельной молекулой иРНК. Таким образом, разновидностей иРНК существует множество.

Основная функция рибосомальной РНК – структурная. Рибосомальная РНК вместе с рядом белков формирует субъединицы рибосом. Рибосомальная РНК не только формирует субъединицы рибосом, но и часть ее молекул непосредственно участвуют в синтезе белка на рибосомах.

Функция транспортной РНК — перенос аминокислот к месту синтеза полипептидной цепочки, т. е. на рибосомы. Данная функция реализуется благодаря тому, что у тРНК есть антикодон, комплиментарный определенному участку иРНК. В зависимости от своего антикодона каждая тРНК способна связываться только со «своей» аминокислотой.

Читайте так же:  Применение и строение аминокислот

Кроме перечисленных основных функций РНК, соответствующих основным типам РНК, существуют и другие типы РНК, выполняющие «дополнительные» функции.

Так малая ядерная РНК принимает участие в процессе созревания иРНК, предшественником которой является гетерогенная ядерная РНК (именно она синтезируется на ДНК, после чего превращается в иРНК).

РНК-праймер представляет собой маленькую молекулу РНК, которая принимает участие в реализации процесса репликации (удвоения) ДНК.

Некоторые молекулы РНК в клетках выполняют каталитическую функцию.

Биосинтез белка. Генетический код

Наследственная информация – это информация о строении белка (информация о том, какие аминокислоты в каком порядке соединять при синтезе первичной структуры белка).

Информация о строении белков закодирована в ДНК, которая у эукариот входит в состав хромосом и находится в ядре. Участок ДНК (хромосомы), в котором закодирована информация об одном белке, называется ген.

Транскрипция – это переписывание информации с ДНК на иРНК (информационную РНК). иРНК переносит информацию из ядра в цитоплазму, к месту синтеза белка (к рибосоме).

Трансляция – это процесс биосинтеза белка. Внутри рибосомы к кодонам иРНК по принципу комплементарности присоединяются антикодоны тРНК. Рибосома пептидной связью соединяет между собой аминокислоты, принесенные тРНК, получается белок.

Реакции транскрипции, трансляции, а так же репликации (удвоения ДНК) являются реакциями матричного синтеза. ДНК служит матрицей для синтеза иРНК, иРНК служит матрицей для синтеза белка.

Генетический код – это способ, с помощью которого информация о строении белка записана в ДНК.

Свойства генкода

1) Триплетность: одна аминокислота кодируется тремя нуклеотидами. Эти 3 нуклеотида в ДНК называются триплет, в иРНК – кодон, в тРНК – антикодон (но в ЕГЭ может быть и «кодовый триплет» и т.п.)

2) Избыточность (вырожденность): аминокислот всего 20, а триплетов, кодирующих аминокислоты – 61, поэтому каждая аминокислота кодируется несколькими триплетами.

3) Однозначность: каждый триплет (кодон) кодирует только одну аминокислоту.

4) Универсальность: генетический код одинаков для всех живых организмов на Земле.

Задачи на количество нуклеотидов/аминокислот
3 нуклеотида = 1 триплет = 1 аминокислота = 1 тРНК

Задачи на АТГЦ
ДНК иРНК тРНК
А У А
Т А У
Г Ц Г
Ц Г Ц

Перенос активированных аминокислот на тРНК

В настоящее время выделены и изучены тРНК, переносящие все постоянно встречающиеся аминокислоты. Установлено, что суммарная масса тРНК составляет около 1% сухой массы клетки и 10–20% массы всей клеточной РНК. В свою очередь лишь только часть суммарной тРНК обладает активностью к переносу аминокислот.

Местом синтеза тРНК в клетке является ядро, из которого она мигрирует в цитоплазму. Характерной особенностью нуклеотидного состава тРНК, по сравнению с другими видами РНК, является ярко выраженный в ряде случаев ГЦ-тип при соотношении пуриновых и пиримидиновых оснований близком к единице. Другой особенностью является присутствие ряда минорных нуклеотидов (6-метиламинопуринового, 2-метиладенинового, 5-метилцитозинового, 1-метилгуанинового), среди которых в большем количестве содержится псевдоуридинфосфорная кислота:

Наличие того или иного числа остатков минорных нуклеотидов связывают со способностью тРНК переносить аминокислоты. Вероятно, что именно минорные нуклеотиды определяют избирательность взаимодействия тРНК с активированными аминокислотными ферментными комплексами. Характерная особенность строения тРНК состоит также в совершенно одинаковом чередовании трёхконцевых нуклеотидов у всех специфических к различным аминокислотам видов тРНК. Концевая триада нуклеотидных остатков представлена всегда одним остатком аденозина и двумя остатками цитидин-нуклеотидов. У многих тРНК полинуклеотидная цепь начинается остатком гуанозина:

Наличие концевой группировки Ц–Ц–А имеет важное значение для функциональной активности тРНК.

По-видимому последовательность нуклеотидных остатков центральной части полинуклеотидной цепи различных тРНК является уникальной в каждом отдельном случае и именно она определяет способность тРНК данного типа избирательно присоединяться к несущему тот или иной аминоациладенилат специфическому активирующему аминокислоты ферменту. Установлено, что аминокислота переносится с аминоациладенилата на концевой остаток аденозина тРНК, присоединяясь по месту водородного атома 2¢- или 3¢-углеродного атома остатка рибозы. Возникающая при этом сложноэфирная связь между аминокислотой и тРНК имеет макроэргический характер:

Реакция переноса остатка аминокислоты с аминоациладенилата на тРНК катализируется теми же ферментами (АРС-азами). С образованием аминоацил-тРНК происходит их отделение от фермента и последующая миграция в цитоплазму. Свободные аминоацил-тРНК являются активными соединениями и легко взаимодействуют с нуклеофильными субстратами, содержащими подвижные атомы водорода, в том числе и с аминокислотами по аминогруппе. Прямое участие аминоацил-тРНК в биосинтезе белка установлено различными методами. Наиболее ярко это подтверждается тем, что в системе, где происходит синтез белка, при выключении белкового синтеза накапливаются аминоацил-тРНК. Доказано, что именно аминоацил-тРНК обеспечивают вступление в строго определённую позицию аминокислотного остатка в синтезируемой полинуклеотидной цепи белка (это доказано опытами Шапвиля). В этом опыте цистеинил-тРНК восстановлением была превращена в аланил-тРНК:

После введения её в белоксинтезирующую систему позиции цистеина в белке оказались занятыми остатками аланина.

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Источники


  1. Домашняя энциклопедия. Питание — здоровье / Г.И. Молчанов и др. — М.: Издательство Ростовского университета, 1993. — 480 c.

  2. Первушина, Елена Домашняя аптека. Диетология и фитотерапия / Елена Первушина. — М.: Гельветика, 2015. — 503 c.

  3. Шевченко, В.П. Клиническая диетология / В.П. Шевченко. — М.: ГЭОТАР-Медиа, 2014. — 270 c.
  4. Круковер, В.И. 300 советов диетолога / В.И. Круковер. — Москва: Мир, 2004. — 304 c.
Перенос аминокислот к месту
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here