Перенос аминокислот в рибосомы

Сегодня предлагаем ознакомится со статьей на тему: перенос аминокислот в рибосомы с профессиональным описанием и объяснением.

Синтез белка

Участок молекулы ДНК имеет следующий состав:
Г-А-Т-Г-А-А-Т-А-Г-Т-Г-Ц-Т-Т-Ц. Перечислите не менее трех последствий, к которым может привести случайная замена седьмого нуклеотида тимина на цитозин (Ц).

1) произойдет генная мутация — изменится кодон третьей аминокислоты;
2) в белке произойдёт замена одной аминокислоты на другую (иле на вал), в результате изменится первичная структура белка;
3) могут измениться все остальные структуры белка, что повлечет за собой появление у организма нового признака.
4*) если после сплайсинга этот нуклеотид окажется третим нуклеотидом триплета или некодирующим участком ДНК, то может не произойти никаких изменений.
5*) если это часть управляющего участка (промотор, оператор), то синтез белка может прекратиться.
=======
*Сложно! Если не понимаете, то запоминать не надо!

[3]

Чем объясняется огромное разнообразие белков, образующихся в живых организмах? Укажите не менее трех причин.

1) В состав белков входит 20 видов аминокислот. Количество вариантов белка, состоящего из ста аминокислот, составляет 20 100 .
2) В состав белков могут входить разнообразные небелковые компоненты, например, углеводы в гликопротеинах, гем в гемоглобине.
3) Генные мутации, постоянно происходящие в организмах, приводят к изменению структуры белка, кодируемого данным геном.

Какова роль нуклеиновых кислот в биосинтезе белка?

ДНК содержит информацию для синтеза белка, иРНК переносит эту информацию к рибосоме, рРНК входит в состав рибосом, тРНК доставляет к рибосоме аминокислоты.

Почему реакции биосинтеза белка называют матричными?

В основе реакций матричного синтеза лежит комплементарное взаимодействие между нуклеотидами. Образуются полимеры, строение которых полностью определяется строением исходного вещества – матрицы. ДНК является матрицей для синтеза иРНК, а иРНК является матрицей для синтеза белка.

Что служит матрицей для синтеза и-РНК?

и-РНК синтезируется на матрице ДНК в процессе транскрипции.

Какие процессы происходят на рибосоме при биосинтезе белка?

1. К кодону, находящемуся в А-участке рибосомы, по принципу комплементарности присоединяется антикодон тРНК, несущей определенную аминокислоту.
2. рРНК катализирует образование пептидной связи между двумя находящимися радом (в А- и П-участках) аминокислотами. При этом вся цепочка, находившаяся в П-участке, «перевешивается» на аминокислоту, находящуюся в А-участке.
3. Рибосома сдвигается на один кодон. Пустая тРНК, стоявшая в П-участке, уходит в цитоплазму, тРНК с полипептидом оказывается в П-участке, а в А-участке оказывается новый, еще не транслированный кодон.

В каких случаях изменение последовательности нуклеотидов ДНК не влияет на структуру и функции соответствующего белка?

1) Если изменился третий нуклеотид триплета и получился триплет, кодирующий ту же самую аминокислоту.
2) Если изменения произошли в интроне, который будет вырезан в процессе сплайсинга.

В каких реакциях обмена веществ осуществляется связь между ядром, ЭПС, рибосомами, митохондриями?

В реакциях биосинтеза белка: в ядре синтезируется иРНК, в шероховатой ЭПС на рибосомах синтезируется белок, митохондрии поставляют АТФ для этих процессов.

В пробирку поместили рибосомы из разных клеток, весь набор аминокислот и одинаковые молекулы и-РНК и т-РНК, создали все условия для синтеза белка. Почему в пробирке будет синтезироваться один вид белка на разных рибосомах?

Рибосома осуществляет сборку молекулы белка в соответствии с информацией, записанной в иРНК. Поскольку иРНК поместили одинаковые, то и белки будут одинаковые.

А25 Информационная РНК выполняет следующие функции

1) перенос аминокислот на рибосомы

2) снятие и перенос информации с ДНК

3) формирование рибосом

4) синтез второй цепи ДНК

А26 Мономерами ДНК и РНК являются:

1) азотистые основания

2) дезоксирибоза или рибоза

А27 Если молекула ДНК содержит 28% нуклеотида А, то чему примерно должно равняться количество нуклеотида Г?

А28 Какой из фактов в большей степени подтверждает, что ДНК является генетическим материалом клетки?

1) ДНК состоит из четырех видов нуклеотидов, поэтому способна хранить информацию

2) В соматических клетках количество ДНК вдвое больше, чем в гаметах

3) У каждой особи ДНК индивидуально по своей нуклеотидной последовательности

4) Азотистых оснований Т примерно столько же, сколько оснований А.

А29 К месту трансляции аминокислоты доставляются:

А30 Синтез белка не происходит

1) в матриксе митохондрий

4) в пузырьке аппарата Гольджи

А31 Между первым и вторым понятием существует определенная связь. аналогичная связь существует между третьим и одним из приведенных ниже понятий. Найдите это понятие.

А32 Из двух субъединиц состоит

4) аппарат Гольджи

А33 Больше всего митохондрий содержится в клетках:

1) мозга человека

3) шерсти млекопитающих

А34 Вирус, вызывающий ветрянку, отличается от бактерий, вызывающей холеру:

1) наличием клеточного ядра

2) большим количеством лизосом

3) отсутствием клеточной оболочки

4) наличием митохондрий

А35 К размножению способны:

2) аппарат Гольджи

А36 Из названных пар организмов к фотосинтезу способны:

1) подберезовик и лисичка

3) аскарида и цепень

4) амеба и инфузория

А37 Энергия возбужденных электронов в световой стадии используется для синтеза:

А38 В темновой фазе фотосинтеза происходит:

2) синтез углеводов

3) образование углекислого газа

А39 Смысл анаэробного гликолиза заключается в:

1) образование молочной кислоты, АТФ, воды и переносчиков водорода

2) образование глюкозы, АДФ, воды

3) образование 36 молекул АТФ, глюкозы, воды

4) бескислородном распаде белков на аминокислоты

А40 В гене закодирована информация о:

1) строении белков, жиров, углеводов

Читайте так же:  Из чего производится л карнитин

2) первичной структуре белка

3) последовательности нуклеотидов в ДНК

4) последовательности аминокислот в двух и более молекулах белков

А41 В состав ДНК не входит азотистое основание:

1) Тимин 4) цитозин

2) урацил 5) аденин

А42 К репликации способна:

А43 Транскрипция — это процесс

1) репликации ДНК

4) присоединения т-РНК к аминокислоте

А44 Трансляция — это:

1) синтез полипептидной цепи на рибосомах

2) репликация ДНК

3) синтез и-РНК по матрице ДНК

4) синтез р-РНК в рибосомах

А45 Митозу предшествует:

2) удвоение хромосом

А46 Количество хромосом в соматических клетках человека после митоза равно:

А47 В результате мейоза количество хромосом в образовавшихся ядрах:

2) остается прежним

3) уменьшается вдвое

А48 Смысл коньюгации и кроссинговера в мейозе заключается в:

1) узнавании гомологичными хромосомами друг друга

2) обмене гомологичными участками хромосом

3) независимом расхождении хромосом

4) сближении хромосом для совместного попадания в гамету

А49 У цветкового растения триплоидный набор хромосом содержится в:

Особенности обмена отдельных аминокислот

Глицин – легко синтезируется в организме животных, лишь для птиц может быть лимитирующей аминокислотой.

Дезаминируется в тканях под влиянием глициноксидазы с образованием глиоксалевого альдегида. При этом НАД восстанавливается в НАДН2, который в дыхательной цепи митохондрий дает три молекулы АТФ. Глицин используется для синтеза парных желчных кислот, глутатиона, креатина, серина, коламина, пуринов, порфиринов. Идет на обезвреживание бензойной и фенилуксусной кислот.

Серин – при дезаминировании его образуется пировиноградная кислота и аммиак.

Серин входит в состав серинсодержащих фосфолипидов, является исходным продуктом образования этаноламина и холина, цистеина.

Общую схему катаболизма и глюконеогенез можно представить в следующем виде (рис.10.2., по Николаеву А.Я.):

Рис. 10.2. Введение аминокислот в общий путь катаболизма и глюконеогенез.

Треонин — незаменимая аминокислота для всех видов животных. Под действием альдолазы превращается в глицин и уксусный альдегид.

Цистеин и цистин. К недостатку серосодержащих аминокислот чувствителен крупный рогатый скот и овцы. Цистеин и цистин легко превращаются друг в друга путем окислительно-восстановительных реакций:

Наличие –SH, -S-S- группировок определяет высокую реактивность ферментов и гормонов. Часть цистеина превращается в таурин, который используется в синтезе парных желчных кислот.

При декарбоксилировании цистеина образцется тиоэтаноламин – кофактор фермента активирования кислот HS-KoA.

Цистеин входит в состав глутатиона – трипептида, широко представленного в эритроцитах, печени, который может быть в восстановленной (HS-глутатион) и окисленной (-S-S-) формах. Глутатион является кофактором дегидрогеназы 3-фосфоглицеринового альдегида и глиоксилазы.

Метионин – незаменимая аминокислота, принимает участие в синтезе цистеина. Метионин имеет CH3 метильную группу активную в трансметилировании. Это универсальный донор метальных групп (для этаноламина, карнозина, гуанидинуксусной кислоты, норадреналина, пиримидиновых оснований).

Аспарагиновая и глутаминовая кислоты. Их много в белках растений. Играют роль в трансаминировании, дезаминировании других аминокислот. Синтезируются из кетокислот. Глутамин используется в синтезе пуриновых оснований мононуклеотидов. При декарбоксилировании аспарагиновой кислоты может образоваться β и α-аланин:

β-аланин идет на синтез пантотеновой кислоты. При декарбоксилировании глутаминовой кислоты образуется у-аминомасляная кислота.

Лизин – незаменимая аминокислота. Биологический распад лизина проходит по сложному пути с образованием α-аминоадипиновой, α- кетоадипиновой и глутаровой кислот.

Фенилаланин и тирозин являются субстратами для синтеза тироксина, адреналина, норадреналина. Валин, лейцин, изолейцин – превращения их направлены на синтез жирных кислот и кетоновых тел. Остальные аминокислоты и два амида могут служить субстратами для синтеза глюкозы и гликогена. Глюконеогенез из аминокислот (синтез глюкозы) происходит интенсивно из гликогенных аминокислот при преимущественно белковом кормлении животных или голодании. При голодании используются белки собственных тканей.

Катаболизм лейцина и лизина не включает стадии образования пировиноградной кислоты.

Видео (кликните для воспроизведения).

БИОСИНТЕЗ БЕЛКА

Биосинтез белка является сложным процессом, происходящим во всех клетках, органах и тканях организма. Наибольшее количество белка синтезируется в печени. Белоксинтезирующая система включает около 300 соединений, в том числе:

  • набор всех 20 аминокислот, из которых синтезируется белок;
  • минимум 20 различных т-РНК;
  • минимум 20 различных ферментов – аминоцил-тРНК-синтетаз, обладающих специфичностью к определенной аминокислоте;
  • рибосомы, АТФ и АТФ-генерирующую систему ферментов; ГТФ, ионы Mg 2+ , и-РНК, несущую информацию о синтезируемом белке;
  • белковые факторы, принимающие участие на различных этапах синтеза белка.

[2]

Рибосомы – рибонуклеопротеиды, состоящие на 50-65 % из рибосомальной РНК и белка – 35-50 %. Известно, что рибосомы животных клеток (эукариотов) в 2 раза крупнее (80 S) рибосом бактерий (70 S) (прокариот). Рибосомы состоят из двух частиц, 60 S и 40 S (рибосомы животных клеток – 80 S) и 50 S и 30 S (рибосомы бактерий – 70 S). Количество рибосом в одной клетке составляет приблизительно 100000. В присутствии ионов Mg 2+ рибосомы распадаются на две части (60 и 40 S). Рибосома животных клеток содержит 3 вида РНК – 28, 18 и 5S и свыше 70 различных белков.

Общую схему строения рибосом животных клеток можно представить в следующем виде:

РНК рибосом синтезируется на матрице ДНК в ядре. Рибосомные белки имеют цитоплазматическое происхождение, затем они транспортируются в ядрышки, где происходит формирование рибосомных субчастиц. После этого субчастицы переходят в цитоплазму и несколько рибосом (до 50-80 рибосом) вместе с информационной РНК образуют полисомы или полирибосомы — место синтеза белка:

Аминоацил-тРНК-синтетазы– это ферменты с молекулярной массой (≈) 100000 Да, обеспечивающие активирование аминокислот и связывание их с т-РНК. Эти ферменты абсолютно специфичны, то есть узнают только одну какую-либо аминокислоту (а) и т-РНК. Считают, что этот фермент имеет три активных центра связывания: для аминокислоты, т-РНК и АТФ. Количество этих ферментов должно быть не менее 20 – для каждой аминокислоты отдельно.

Читайте так же:  Витамины на ранних сроках беременности

Транспортные РНК. На долю т-РНК приходится 10-15 % из общего количества РНК, для каждой аминокислоты имеется своя т-РНК, а для некоторых аминокислот по несколько т-РНК, например для серина – 5, лизина и глицина по 4 разных т-РНК. Молекулярная масса большинства т-РНК колеблется в пределах 24000-29000 Да, они содержат от 75 до 85 нуклеотидов. т-РНК имеют сходную структуру, с тремя участками связывания: на 3′-гидроксильном конце у всех т-РНК имеется триплет ЦЦА- ОН, к которому через 3′-OH присоединяется специфическая аминокислота. Следующий связывающий участок – антикодон из трех нуклеотидов. Антикодон комплементарен кодону и-РНК. Например,

5′- концевой нуклеотид во всех т-РНК это ГМФ со свободной 5′-фосфатной группой (рис. 11.1.).

Основание

Рис.11.1. Обобщенная схема вторичной структуры т-РНК, представленной в форме клеверного листа. Черные кружки соответствуют основаниям в спаренных областях, связанным водородными связями; светлые кружки соответствуют неспаренным основаниям. R — пуриновый нуклеозид; Y — пиримидиновый нуклеозид.

Функция т-РНК – специфическое связывание каждой т-РНК со своей аминокислотой.

и-РНК (информационная РНК) – переносит информацию для синтеза белка от ДНК к рибосоме, служит матрицей, на которой происходит синтез белка. и-РНК синтезируется на ДНК по правилу комплементарности, является копией участка ДНК (гена, цистрона). Размер молекулы зависит от размера белка. Молекула и-РНК образуется в виде предшественника, затем происходит созревание, то есть удаление участков интронов, не входящих в состав зрелой молекулы:

Участки экзонов сшиваются в процессе созревания и-РНК. Полиадениловый хвост на 3′-конце обеспечивает стабильность иРНК. и-РНК комплементарна определенному участку молекулы ДНК, например:

Генетический код.Генетическая информация закодирована в ДНК в виде последовательности нуклеотидов и эта последовательность переводится в нуклеотидную потельность и-РНК. Код является триплетным, то есть информация для каждой аминокислоты состоит из трех нуклеотидов. Например, для включения в белковую молекулу фенилаланина код содержит УУУ- триплет из молекул уридиловой кислоты (таблица 11.1.). Генетический код является вырожденным, то есть для кодирования одной аминокислоты имеется несколько кодонов. Код является непрерывным, то есть отсутствуют знаки, сигналы, обозначающие начало и конец кода. Например: АЦЦЦТГААЦ и т.д. Код является универсальным – для всех живых систем от E.Coli до человека. Из мыслимых 64 кодонов 61 имеет смысл, то есть кодируют определенную аминокислоту, а кодоны УАГ, УАА, УГА кодируют терминацию.

Генетический код

Второй нуклеотид кодона

Этапы синтеза белка

В процесс синтеза белка включается около 300 типов макромолекул – белков и нуклеиновых кислот, из них около 100 участвуют в активировании аминокислот и переносе их на рибосомы, свыше 60 – в составе рибосом, свыше 10 белковых факторов участвуют в процессах трансляции. Синтез идет в направлении от свободного аминного конца к свободному карбоксильному концу: NH2 → СООН (Рис. 11.2).

Рис.11.2. Принципиальная схема биосинтеза белка (по А.С. Спирину).

Активирование аминокислот происходит в цитоплазме при помощи ферментов аминоацил-т-РНК-синтетаз с участием АТФ, в результате образуется аминоацил-т-РНК:

Активированная аминокислота переносится к месту синтеза белка – к полирибосомному комплексу. Следующий этап биосинтеза белка – трансляция – происходит в рибосоме и имеет 3 стадии: инициацию, элонгацию, терминацию.

Инициация трансляции обеспечивается специальными белками, их около 10, начальный участок содержит метионин, то есть начало синтеза обусловлено кодоном формил-метионина (начальный метионин). При этом антикодон (мет-т-РНК) ЦАЦ соединяется с кодоном АУГ и-РНК, образуется инициативный комплекс – к 40 S рибосомной части присоединяется мет-тРНК, затем 60 S субчастица рибосомы(рис.11.3.).

Рис.11.3. Схематическое изображение взаимодействия формилметионил-т-РНК и иРНК с 40S субчастицей рибосомы (а) и транслирующей 80 S рибосомы (б).

После образования комплекса 80 S рибосома + и-РНК, начинается элонгация, то есть удлинение полипептидной цепи. В рибосоме образуется пептидная связь между аминокислотами за счет энергии ГТФ. После присоединения очередной аминокислоты происходит движение рибосомы вдоль цепи и-РНК с 5′ к 3′ концу на 3 нуклеотида (один ко дон) для каждой аминокислоты.

Терминация трансляции осуществляется с участием трех белковых факторов. Последний терминирующий кодон обуславливает отделение и-РНК от 80S и 80S рибосома распадается на составные субчастицы 60 и 40 S, которые поступают в клеточный пул и используются для образования и-РНК – рибосомного комплекса. Одна и-РНК транслируется не одной рибосомой, а одновременно многими рибосомами (полирибосомы, полисомы), что значительно ускоряет синтез белка (рис. 11.2.).

Постсинтетическая модификация белков происходит в несколько этапов: в начале удаляется сигнальный пептид (из 15-30 аминокислотных остатков) – специфическая протеаза отщепляет начальный N — концевой метионин. Таким образом, отщепляется часть молекулы у проферментов (пепсиноген, проинсулин и т.д.). Затем происходит химическая модификация ферментных белков -ковалентное присоединение простетической группы к молекуле белка, например, присоединение пиридоксальсульфата к белковой части аминотрансфераз; гликозилирование – присоединение олигосахаридных остатков в гликопротеинах; гидроксилирование пролина, лизина, метилирование лизина и глутамата, ацетилирование N-концевых аминокислот, фосфорилирование серина, треонина, тирозина и т.д. Укладка белковой молекулы -образование вторичной, третичной и четвертичной структур так же происходит после синтеза – образования первичной структуры белковой молекулы.

Дата добавления: 2016-11-02 ; просмотров: 791 | Нарушение авторских прав

Биология и медицина

тРНК (транспортная РНК, transfer RNA, tRNA)

Транспортная РНК (тРНК, transfer RNA, tRNA): специальная низкомолекулярная РНК , выполняющая перенос аминокислот в рибосому для осуществления синтеза белка.

Транспортная РНК в основном содержится в цитоплазме клетки. Функция состоит в переносе аминокислот в рибосомы , к месту синтеза белка. Из общего содержания РНК клетки на долю тРНК приходится около 10%. Эти небольшие молекулы, состоящие из 70-90 нуклеотидов, способны сворачиваться таким образом, что образуют структуры, напоминающие по форме клеверный лист ( рис. 47 ). В клетке имеется столько же разных тРНК, сколько кодонов, шифрующих аминокислоты. На вершине «листа» каждой тРНК имеется последовательность трех нуклеотидов, комплементарных нуклеотидам кодона в иРНК, их называют анти-кодоном. Специальный фермент — кодаза опознает тРНК и присоединяет к «черешку листа» аминокислоту — не какую угодно, а только ту, которая кодируется триплетом, комплементарным антикодону. На образование ковалентной связи между тРНК и своей аминокислотой затрачивается энергия одной молекулы АТФ.

Читайте так же:  Самый безопасный жиросжигатель для мужчин

Перенос аминокислот в рибосомы

Проанализируйте таблицу. Заполните пустые ячейки таблицы, используя понятия и термины, приведенные в списке. Для каждой ячейки, обозначенной буквами, выберите соответствующий термин из предложенного списка

Молекула нуклеиновой кислоты Составная часть нуклеотида Функция
А дезоксирибоза хранение и передача наследственной информации
тРНК Б доставка аминокислот к месту синтеза белка
иРНК рибоза В

СПИСОК ТЕРМИНОВ И ПОНЯТИЙ:

2) построение тела рибосомы

3) перенос информации о первичной структуре белка

Запишите в ответ цифры, расположив их в порядке, соответствующем буквам:

Перенос аминокислот в рибосомы

Между объектами и процессами, указанными в столбцах приведённой ниже таблицы, имеется определённая связь:

Объ­ект Про­цесс
тРНК Пе­ре­нос ами­но­кис­лот к месту сбор­ки
иРНК .

Какое понятие следует вписать на место пропуска в этой таблице?

1) обеспечение клеток энергией

2) образование рибосом в клетке

3) перенос информации к рибосомам

4) регуляция роста и деления клеток.

Связь между столбцами: молекула РНК — функция в процессе биосинтеза; тРНК — функция — перенос аминокислот к месту сборки; иРНК — перенос информации к рибосомам.

Транспортная РНК

70-90Н | вторичная стр-ра- клеверный лист | CCA 3′ const для всех tRNA |к концевому аденозину присоед акта |
наличие тимина, псевдоуридина-пси, дигироуридина ДГУ в D-петле — защита от рибонуклеаз ? долгоживущие | Разнообразие первичных структур tРНК — 61+1 — по кол-ву кодонов + формилметиониновая tРНК, у кот антикодон такой же, как у метиониновой tРНК. Разнообразие третичных структур — 20 (по кол-ву аминокислот) | рекогниция — образование ковалентной связи м-у tРНК и актой | аминоацил-тРНК-синтетазы присоединяют акты к тРНК

Функция тРНК заключается в переносе аминокислот из цитоплазмы в рибосомы, в которых происходит синтез белков.
тРНК связывающие одну аминокислоту называются изоакцепторными.
Всего в клетке одновременно существует 64 различных тРНК.
Каждая тРНК спаривается только со своим кодоном.
Каждая тРНК распознает свой собственный кодон без участия аминокислоты. Связавшиеся с тРНК аминокислоты химически модифицировали, после чего анализировали получившийся полипептид, который содержал модифицированную аминокислоту. Цистеинил-тРНКCys (R=CH2-SH) восстанавливали до аланил-тРНКCys (R=CH3).
Большинство тРНК, не зависимо от их нуклеотидной последовательности, имеют вторичную структуру в форме клеверного листа из-за наличия в ней трех шпилек.

Особенности структуры тРНК

Третичная структура тРНК

Присоединение аминокислот к тРНК

70-90н | вторичная стр-ра- клеверный лист | CCA 3′ const для всех tRNA |к концевому аденозину присоед акта |
наличие тимина, псевдоуридина-пси, дигироуридина ДГУ в D-петле — защита от рибонуклеаз ? долгоживущие | Разнообразие первичных структур tРНК — 61+1 — по кол-ву кодонов + формилметиониновая tРНК, у кот антикодон такой же, как у метиониновой tРНК. Разнообразие третичных структур — 20 (по кол-ву аминокислот)

Имеются два вида тРНК связывающие метионин тРНКFMet и тРНКMMet у прокариот и, тРНКIMetи тРНКMMet — у эукариот. К каждой тРНК добавляется метионин с помощью соответствующих аминоацил-тРНК-синтетез. метионин присоединенный к тРНКFMet и тРНКIMet формилируется ферментом метионил-тРНК-трансформилазой до Fmet-тРНКFMet. тРНК нагруженные формилметионином узнают инициаторный кодон AUG.

К сожалению, список литературы отсутствует.

Перенос аминокислот в рибосомы

§ 16. ПЕРЕНОС ГЕНЕТИЧЕСКОЙ ИНФОРМАЦИИ В КЛЕТКЕ: ТРАНСляцИЯ

Синтез белка (трансляция) в клетке представляет собой, пожалуй, самый сложный биосинтетический процесс. В нем участвует очень большое число белков, иРНК, тРНК, рРНК в составе рибосом и другие молекулы. При его протекании затрачивается большое количество энергии. Различают несколько стадий биосинтеза белка: активация аминокислот, инициация, элонгация и терминация.

Соответствие между полинуклеотидной и полипептидной последовательностями

Синтез белка отличается от других матричных процессов (репликации, транскрипции) тем, что между матрицей (иРНК) и продуктом (белком) нет комплементарного соответствия. Для расшифровки нуклеотидной последовательности необходим генетический код. Он устанавливает соответствие между нуклеотидной последовательностью иРНК и синтезируемой на ней полипептидной цепью. Единицей генетического кода является кодон. Кодон представляет собой последовательность, состоящую из трех нуклеотидов, т.е. триплет. Всего существует 64 кодона. Из них 61 кодон используется для кодирования аминокислот. Три же кодона не кодируют ни одну из аминокислот и служат сигналом для остановки синтеза полипептидной цепи. Это так называемые терминирующие, или нонсенс-кодоны. Каждому кодону (из 61) соответствует строго определенная аминокислота, например, триплету УУУ соответствует аминокислота фенилаланин (таблица 6), т.е. код однозначен. Следовательно, зная последовательность иРНК, можно определить аминокислотную последовательность закодированного в ней полипептида:

Трансляция иРНК (считывание информации) начинается с инициирующего триплета – АУГ, и далее расшифровывается каждый последующий триплет в направлении от 5’-конца молекулы иРНК к 3’-концу, заканчивается синтез полипептида на одном из трех терминирующих кодонов (рис. 52). Синтез же полипептидной цепи начинается с N-конца.

Рис. 52. Кодирующая последовательность начинается с инициирующего триплета и заканчивается терминирующим

[1]

Как ранее отмечалось, существуют 20 стандартных аминокислот. Этим 20 аминокислотам соответствует 61 кодон. Таким образом, почти каждой стандартной аминокислоте соответствует несколько кодонов, т.е. одна аминокислота может быть закодирована несколькими кодонами. Из этого следует, что нельзя однозначно перевести аминокислотную последовательность данного белка в нуклеотидную последовательность иРНК.

Читайте так же:  Как сделать протеин для мышц

Примечание: Терм. 1 – терминирующий кодон

Иниц. 2 – инициирующий кодон

Информационная РНК

Информационные РНК (их еще называют матричные РНК (мРНК)) служат матрицами для биосинтеза полипептидных цепей. Они содержат линейную последовательность кодонов, которые и определяют первичную структура белка. иРНК – это одноцепочечные молекулы. Одна молекула иРНК может кодировать одну или несколько полипептидных цепей. Если иРНК несет информацию об одной полипептидной цепи, то ее называют моноцистронной, если о двух или более – полицистронной. иРНК прокариот бывают часто полицистронными, иРНК эукариот являются моноцистронными. На 3’- и 5’- концах иРНК содержат некодирующие последовательности. Полицистронные иРНК также могут содержать нетранслируемые межгенные области, которые разделяют участки, кодирующие полипептидные цепи. иРНК эукариот на 5’-конце имеет кэп, а на 3’- конце – полиА. На рис. 53 представлены схемы строения иРНК прокариот и эукариот.

Рис. 53. Информационные РНК

Транспортные РНК

тРНК трансформируют генетическую информацию, закодированную в иРНК, в информацию о первичной структуре белка.

тРНК – это небольшие молекулы, состоящие из 73 – 93 нуклеотидов, что соответствует относительной молекулярной массе 24000 – 31000. Каждой аминокислоте соответствует одна или более тРНК. На рис. 54 показано строение тРНК. Молекула тРНК имеет вид клеверного листа. Между азотистыми основаниями в ее молекуле образуются водородные связи. На 3’-конце всех тРНК находится тринуклеотидная последовательность Ц-Ц-А. В тРНК выделяют акцепторную и антикодоновую ветви. К акцепторной ветви присоединяется аминокислота. А антикодоновая ветвь содержит антикодон, — триплет нуклеотидов, который комплементарен соответствующему кодону иРНК. Более подробно о назначении акцепторной ветви и антикодона поговорим чуть позже.

Интересно знать! Обнаружены тРНК, которые обусловливают нестандартное считывание кодовой таблицы, причем антикодоны этих тРНК некомплементарны считываемым кодонам. Обнаружены и альтернативы в чтении кода. Так терминирующий кодон УГА у разных объектов кодирует необычную аминокислоту – селено-цистеин, но только при условии, что этот кодон оказывается в определенной точке гена.

Рибосомы

Рибосомы – это субклеточные структуры, являющиеся местом синтеза белка. Рибосомы состоят из двух субъединиц – большой и малой. В состав рибосом входят белки и рРНК (рис. 55). В прокариотических рибосомах присутствуют три вида рРНК, в эукариотических – 4. рРНК играют важную роль в структуре и биосинтетической функции рибосом.

Рис. 55. Рибосомы

Активация аминокислот

На этой стадии каждая из 20 аминокислот присоединяется к определенной тРНК. При этом используется энергия АТФ. Эти реакции катализируются 20 различными ферментами, называемыми аминоацил-тРНК-синтетазами. Каждая аминоацил-тРНК-синтетаза способна узнавать только одну определенную аминокислоту и соответствующую ей тРНК. Они присоединяют аминокислотный остаток к 2’- или 3’-гидроксильной группе 3’-концевого нуклеотида. Суммарная реакция активации аминокислоты выглядит так:

Инициация белкового синтеза

Процессы трансляции эукариотической иРНК и прокариотической иРНК в общих чертах сходны. Инициация начинается с присоединения к малой субъединице рибосомы иРНК и первой аминоацил-тРНК (аа-тРНК), антикодон которой комплементарен инициирующему кодону АУГ (рис. 56). После связывания антикодона тРНК с инициирующим кодоном происходит присоединение большой субъединицы рибосомы. Образовался инициирующий комплекс, в котором инициирующая аа-тРНК находится в Р (пептидильном)-центре, а А (аминоацильный) – центр свободен. Инициирующей аа-тРНК у эукариот является метионил-тРНК, у прокариот – формилметионил-тРНК, образующийся при модификации метионил-тРНК. Для осуществления инициации трансляции необходима энергия. Ее поставляет ГТФ. Поставляемая энергия высвобождается при гидролизе ГТФ до ГДФ и фосфата.

Рис. 56. Инициация трансляции. Инициирующей аа-тРНК у эукариот является метионил-тРНК

Элонгация белкового синтеза

Терминация

Терминация белового синтеза наступает, как только в А-центре окажется один из терминирующих кодонов: УАГ, УГА, УАА. В этом процессе участвуют специфические белки – факторы терминации. В результате терминации происходит гидролитическое отщепление полипептида от тРНК, тРНК отделяется от рибосомы, рибосома диссоциируют на субъединицы. Поставщиком энергии для терминации синтеза белка так же, как и для инициации и элонгации, является ГТФ.

Система активации и транспорта аминокислот в рибосомы

В клетке аминокислоты, как правило, не существуют в свободном виде. Они взаимодействуют с тРНК и сохраняются в виде аминоацил-тРНК (аа-тРНК). Биологический смысл такой мобилизации тРНК заключен в том, что аминокислоты при этом предохраняются от действия катаболических ферментов и не сгорают в клетке, а используются для синтеза белка. Лишь при избытке какой-нибудь из аминокислот часть ее остается не связанной с тРНК и через реакции переаминирования вовлекается в цикл лимонной кислоты для энергетического обмена.

Аминокислота присоединяется ковалентной аминоацильной связью между СООН-группой АК и гидроксильной группой 3′-углеродного атома рибозы к 3′-концевому аденозину ССА-триплета тРНК. Аминоацильная связь является макроэргической, поэтому ее образование можно рассматривать как активирование аминокислоты. В последующем энергия этой связи используется для образования пептидной связи.

Процесс образования аа-тРНК складывается из двух реакций. Первая представляет собой взаимодействие аминокислоты с АТР. В результате этой реакции, катализируемой аа-тРНК-синтетазой и обозначаемой как реакция первичной активации карбоксила (реакция активирования аминокислоты), образуются аминоациладенилат и пирофосфат:

Аа-тРНК-синтетаза, Mg 2+

Аминоациладенилат остается связанным с аа-тРНК в виде нековалентного комплекса до тех пор, пока не произойдет вторая реакция: акцептирование активированного аминокислотного остатка, или перенос его на концевую группу тРНК. Эта реакция также катализируется аа-тРНК-синтетазой:

В результате этой реакции карбоксильная группа АК переносится на 3′-ОН группу рибозы концевого аденозина тРНК и образуется конечный продукт – аа-тРНК, а сама аа-тРНК-синтетаза и АМР высвобождаются.

Читайте так же:  Аргинин 600 из вьетнама

Таким образом, аа-тРНК-синтетазы выполняют исключительно важную роль в реализации генетической информации. С помощью этих ферментов осуществляется специфический отбор аминокислот и «зашифровка», которая заключается в присоединении каждой аминокислоты к специальному адаптеру, способному узнавать кодон для нее на мРНК. Именно на уровне аа-тРНК-синтетаз происходит специфическая подготовка к переводу 4-буквенного генетического кода в 20-буквенный код белков. Ферментативное аминоацилирование тРНК, несомненно, выполняет кодирующую функцию.

Роль тРНК в трансляции

В белоксинтезирующей системе тРНК выполняет следующие три важные функции: а) акцепторную (с помощью специфического фермента аминоацил-тРНК-синтетазы присоединяет на одном из концов своей молекулы соответствующую аминокислоту, в результате чего возникает комплекс аминоацил-тРНК); б) транспортную (доставляет аминокислоту в форме аа-тРНК в рибосому для включения ее в растущую полипептидную цепь); в) адапторную (с помощью своего антикодона специфически взаимодействует с комплементарным ему кодоном мРНК и таким образом обеспечивает необходимую последовательность включения аминокислот в синтезируемую полипептидную цепь в соответствии с программой, заданной мРНК). Благодаря адапторной функции, тРНК «дешифрует» генетический код в РНК-матрице и переводит его в аминокислотный код белка. Реализация всех этих функций возможна благодаря уникальной структуре молекул тРНК (см. лекцию ).

Аминоацил-тРНК-синтетазы

Это особый класс ферментов, катализирующих совокупность реакций, составляющих первую стадию биосинтеза белка – строго специфическое соединение аминокислоты с соответствующей ей тРНК. Для каждой АК существует специфическая аа-тРНК-синтетаза. Клетка содержит, по крайней мере, 20 типов аа-тРНК-синтетаз, обладающих специфичностью не только в отношении аминокислоты, но и тРНК. Из-за единообразия функций все тРНК имеют очень сходную пространственную структуру. Поэтому распознавание аа-тРНК-синтетазой своей тРНК должно базироваться на очень тонких различиях строения отдельных тРНК.

Аминоацил-тРНК-синтетазы имеют два активных центра: один небольших размеров, связывающий аминокислоту; и второй, протяженный, ‒ для точного выбора тРНК. АТР связывается в активном центре фермента через ион Mg 2+ с имидазольным радикалом His.

Ферменты, выделенные из одной и той же клетки, но специфичные к разным АК, существенно отличаются по субъединичной структуре и молекулярной массе. Молекулярная масса большинства аа-тРНК-синтетаз составляет примерно 100 кДа, иногда 200 кДа и больше. Эти ферменты являются димерами или тетрамерами, очень редко имеют одну полипептидную цепь, содержащую до 1000 аминокислотных остатков (изолейцил-тРНК-синтетаза, аланил-тРНК-синтетаза). Структура аа-тРНК-синтетаз обеспечивает точную установку тРНК относительно фермента, в результате чего участок аа-тРНК-синтетазы, несущий активированную АК, располагается рядом с 3′-концевым аденозином.

Аминоацил-тРНК-синтетазы работают очень точно: ошибочное аминоацилирование in vivo встречается только приблизительно в одном случае из 10000 циклов этой реакции. Именно в виде аа-тРНК аминокислота непосредственно вовлекается в биосинтез белка, осуществляемый белоксинтезирующей системой клетки. Аминоацил-тРНК-синтетазы очень медленные ферменты, число их оборотов составляет 50-500 каталитических актов в минуту.

Аминоацил-тРНК-синтетазы делят на два класса: класс I (ферменты, переносящие остаток аминокислоты на 2′-ОН группу рибозы); класс II (ферменты, переносящие остаток аминокислоты на 3′-ОН группу концевой рибозы тРНК).

Аминоацил-тРНК-синтетазы существуют в виде высокомолекулярных комплексов – кодосом. Их молекулярная масса ‒ 1,4 мДа. Они включают несколько аа-тРНК-синтетаз и ферменты, модифицирующие аа-тРНК-синтетазы и регулирующие их активность. Это протеинкиназы, метилтрансферазы, фосфопротеинфосфатазы и др.

Аминоацил-тРНК-синтетазам свойственны и неканонические функции. В частности, некоторые митохондриальные аа-тРНК-синтетазы проявляют сплайсирующую активность и участвуют в процессинге мРНК. Механизм этого явления неясен.

Как осуществляется узнавание тРНК аа-тРНК-синтетазами? Элементы узнавания тРНК, по-видимому, отличаются у про- и эукариот. Это было показано в экспериментах: многие бактериальные тРНК плохо аминоацилируются аа-тРНК-синтетазами млекопитающих, и наоборот, тРНК млекопитающих служат плохими субстратами для аа-тРНК-синтетаз Е.соli.

Элементами узнавания у прокариот и дрожжей служат: а) антикодон. (главный элемент узнавания для большинства тРНК); б) Нуклеотиды акцепторного стебля; в) вариабельная шпилька (в том случае, если она достаточно длинная).

Нуклеотиды антикодона остаются основными элементами узнавания как в про-, так и в эукариотических системах. В других случаях элементами узнавания служат несколько оснований в разных участках молекулы тРНК.

Активный центр фермента высокоспецифичен в отношении субстрата, но пределы точности все же существуют. Фермент достаточно легко отличает аминокислоты с сильно различающимися свойствами, но ему трудно отличить похожие аминокислоты, например валин и изолейцин.

В случае ошибочного аденилирования изолейцил-специфический фермент гидролизует валил-АМР, в то время как изолейцил-АМР (возможно из-за гораздо больших размеров) в этот центр не входит. Благодаря этому уменьшается ошибка присоединения изолейцина до 1 на 60000. Не все аа-тРНК-синтетазы имеют такой механизм коррекции. Он нужен только для распознавания похожих аминокислот.

Видео (кликните для воспроизведения).

Дата добавления: 2016-11-02 ; просмотров: 783 | Нарушение авторских прав

Источники


  1. Скоробогатова, Е. С. Инвалидность по зрению вследствие сахарного диабета / Е.С. Скоробогатова. — М.: Медицина, 2003. — 208 c.

  2. Денисов, М. Ю. Болезни органов пищеварения у детей и подростков / М.Ю. Денисов. — М.: Феникс, 2005. — 608 c.

  3. Бородкин, Владимир Внутренние рассветы. Техника психического равновесия. Психофизическая тренировка на каждый день / Владимир Бородкин. — М.: Издатель Л. А. Филимонова, 2002. — 288 c.
  4. Добрина Н. А. Питание для спортсменов; Человек — Москва, 2010. — 192 c.
Перенос аминокислот в рибосомы
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here