Полимеры мономерами которых являются аминокислоты

Сегодня предлагаем ознакомится со статьей на тему: полимеры мономерами которых являются аминокислоты с профессиональным описанием и объяснением.

Белки – это нерегулярные полимеры, мономерами которых являются аминокислоты.

В состав большинства белков входят 20 разных аминокислот. В каждой из них содержатся одинаковые группировки атомов: аминогруппа -NH2 и карбоксильная группа -COOH.
Участки молекул, лежащие вне амино- и карбоксильной групп, которыми отличаются аминокислоты, называют радикалами. В клетке
находятся свободные аминокислоты, составляющие аминокислотный фонд, за счет которого происходит синтез новых белков. Этот
фонд пополняется аминокислотами, постоянно поступающими в клетку вследствие расщепления белков пищи пищеварительными
ферментами или собственных запасных белков.

Структуры белка

образование первичной структуры белка.

образована полипептидной цепью, т.е. нить аминокислот, связанных между собой пептидными связями

Связи межлу аминокислотами ковалентные, а следовательно очень прочные

Полипептидная нить закручена в спираль и образуются водородные связи между СООН одного виткаи NH2 другого витка, образуя достаточно прочную структуру.

Нить аминокислот далее свёртывается и образует клубок или фибриллу, специфичную для каждого белка.

Связи возникают вследствие гидрофобных взаимодействий. Это силы притяжения между неполярными молекулами или между неполярными участками молекул в водной среде

Четвертичная

молекулы белков четвертичной структуры состоят из нескольких макромолекул белков третичной структур, свёрнутых в клубок вместе

Биологические функции белков

Белки-ферменты. В каждой живой клетке непрерывно происходят сотни биохимических реакций. В ходе этих реакций идут распад и
окисление поступающих извне питательных веществ. Клетка использует энергию, полученную вследствие окисления питательных
веществ; продукты их расщепления служат для синтеза необходимых клетке органических соединений. Быстрое протекание таких
биохимических реакций обеспечивают катализаторы (ускорители реакции) – ферменты.
Почти все ферменты являются белками (но не все белки – ферменты). Представление о том, что ферменты – белки, утвердилось не
сразу. Для этого нужно было научиться выделять их в высокоочищенной кристаллической форме. Впервые фермент в такой форме
выделил в 1926г. Дж. Самнер. Этим ферментом была уреаза, которая катализирует расщепление мочевины.

Белки – регуляторы физиологических процессов. Известно, что в специальных клетках животных и растений производятся
регуляторы физиологических процессов – гормоны. Многие гормоны – белки. К ним, например, относятся все гормоны, производимые
в особых клетках мозга, находящихся в гипоталамической части его и в гипофизе. Это гормон роста, адренокортикотропный гормон
(АКТГ), тиреотропный гормон (ТТГ) и другие гормоны гипофиза, а также либерины и статины гипоталамуса, усиливающие или
подавляющие синтез и выход в кровь гормонов гипофиза.

Белки-транспортеры . В крови, наружных клеточных мембранах, в цитоплазме и ядрах клеток есть различные транспортные белки. В
крови имеются белки-транспортеры, которые узнают и связывают определенные гормоны и несут их к определенным клеткам. Такие
клетки оснащены рецепторами, узнающими эти гормоны. В цитоплазме и ядрах есть рецепторы гормонов, через которые они
осуществляют свое действие. В наружных клеточных мембранах имеются белки-транспортеры, которые обеспечивают активный и
строго избирательный транспорт внутрь и наружу клетки сахаров, различных веществ и ионов.

Белки — средства защиты организма. В лимфоидных тканях (вилочковая железа, лимфатические железы, селезёнка) производятся лимфоциты — клетки, которые способны синтезировать защитные белки — Антитела. Такие антитела носят название иммуноголобулинов. Иммуноглобулины состоят из четырёх белковых цепей. Они имеют участок, распознающий «пришельца» и участок расправляющийся с ним.

Биосинтез белка

Биосинтез белка — образование белка. В ядре происходит транскрипция ДНК и получается информационная РНК (и-РНК), в которой зашифрована информация о конкретном белке. и-РНК поступает в цитоплазму(трансляция), и на неё нанизывается рибосома. К рибосоме из цитоплазмы подходят транспортные РНК с аминокислотами (Тип аминокислоты зависит от кода нуклеотидов на вершине т-РНК — антикодона). т-РНК подходят в активный центр рибосомы, если кодон и антикодон совпадают по принципу комплементарности, то между аминокислотами образуется пептидная связь, 1 из т-РНК отсоединяясь от и-РНК, уходит, рибосома делает скачок на следующий триплет и в активный центр рибосомы подходит следующая т-РНК. И так до тех пор, пока не будет собрана вся пептидная цепочка.

Биология и медицина

Белки: общие сведения

Белки — это нерегулярные полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. В состав большинства белков входят 20 разных аминокислот. В каждой из них содержатся одинаковые группировки атомов: аминогруппа -NH2 и карбоксильная группа -СООН. Участки молекул, лежащие вне амино- и карбоксильной групп, которыми и отличаются аминокислоты, называют радикалами (R).

В клетке находятся также свободные аминокислоты, составляющие аминокислотный фонд, за счет которого происходит синтез новых белков. Этот фонд пополняется аминокислотами, постоянно поступающими в клетку вследствие расщепления белков пищи пищеварительными ферментами или собственных запасных белков. Соединение аминокислот происходит через общие для них группировки: аминогруппа одной аминокислоты соединяется с карбоксильной группой другой аминокислоты, при их соединении выделяется молекула воды. Между соединившимися аминокислотами возникает пептидная связь, и образовавшееся соединение называют пептидом. Соединение из большого числа аминокислот называют полипептидом. Белок может представлять собой один или несколько полипептидов.

Для установления структуры белка прежде всего нужно знать, какие из 20 аминокислот входят в его состав. Оказалось, что такие белки, как казеин молока, миозин мышц, альбумин яйца, содержат набор всех 20 аминокислот, в белке-ферменте рибонуклеазе их 19, в инсулине — 18, а в сальмине (белок из молок рыб) — всего 7. В состав большинства белков входит 300-500 аминокислотных остатков, но есть и более крупные белки, состоящие из 1500 и более аминокислот.

Белки различаются составом аминокислот, числом аминокислотных звеньев, и, особенно, порядком чередования их в полипептидной цепи. Расчет показывает, что для белка, построенного из 20 различных аминокислот и содержащего в цепи 100 аминокислотных остатков, число возможных вариантов может составлять 10 130 .

Многие молекулы белков велики и по длине, и по молекулярной массе. Так, молекулярная масса инсулина — 5700, белка-фермента рибонуклеазы — 12700, яичного альбумина — 36000, гемоглобина — 65000. Огромное разнообразие в строении белков обеспечивает им выполнение множества функций. Если учесть, что размер каждой аминокислоты около 0,3 нм, то белок, составленный из многих аминокислотных остатков, должен представлять собой длинную нить. Но, как показало изучение свойств белков в растворах, макромолекула белка имеет форму компактных шаров (глобул) или вытянутых структур — фибрилл. Отсюда следует вывод, что полипептидная нить каким-то образом сплетена и образует клубок или пучок нитей. Исследования показали, что в укладке пептидной нити нет ничего случайного или хаотичного. Она свертывается упорядоченно , для каждого белка определенным образом.

Билет № 12. Белки – нерегулярные полимеры, мономерами которых являются аминокислоты

Белки – нерегулярные полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. В состав большинства белков входят 20 разных аминокислот, в каждой из них есть две функциональные группы: аминогруппа — NH2 и карбоксильная группа – COOН, радикал, которым аминокислоты отличаются друг от друга. Аминокислоты соединяются ковалентной связью (пептидной), цепочка из аминокислот называется полипептидом. В состав большинства белков входят 300-500 аминокислот. Уровни организации белковой молекулы: первичная структура – последовательность соединения аминокислот; вторичная структура – α-спираль или β-слой, образующиеся за счет водородных связей между кислородом и водородом; третичная структура – клубок или фибрилла, поддерживаемые гидрофобными взаимодействиями, дисульфидными связями, электростатическими связями; четвертичная структура — соединение нескольких полипептидов третичной структуры. Функции белков: ферментативная (катализаторы химических реакций), структурная, защитная (антитела, иммуноглобулины), двигательная, транспортная, регуляторная (гормоны), рецепторная, энергетическая (при расщеплении 1г белка до конечных продуктов выделяется 17 кДж энергии).

2. Постэмбриональное развитие: прямое и непрямое.

Постэмбриональное развитие начинается с момента выхода развивающегося организма из оболочек яйца или из организма матери. Родившийся организм вступает в контакт с внешней средой, начинает дышать, питаться, реагировать на внешние воздействия. Но он продолжает развиваться, главные изменения заключаются в росте, дальнейшей специализации клеток и тканей, регенерации и старении. Различают два типа постэмбрионального развития: прямое и непрямое. Непрямое развитие характеризуется наличием одной или нескольких личиночных стадий, происходит с метаморфозом, рождается личинка, которая может быть сходна или сильно отличаться от взрослой особи: полный метаморфоз — яйцо→личинка→куколка→имаго (жуки, мухи, бабочки, комары); неполный метаморфоз — яйцо→личинка→имаго (кузнечики, тараканы, клещи, амфибии). При прямом развитии, родившийся организм похож на взрослую особь, отличается от нее размерами и недоразвитием некоторых органов (например, половой системы). Характерно для рыб, птиц, млекопитающих. Эволюционное значение непрямого развития заключается в ослаблении конкуренции между родителями и потомством, так как личинки и взрослые особи часто занимают различные среды обитания и используют разные пищевые ресурсы.

Аминокислотный состав белков

Строение и функции белков. Ферменты

Строение белков

Белки — высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков α-аминокислот.

В состав белков входят углерод, водород, азот, кислород, сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь.

Белки обладают большой молекулярной массой: яичный альбумин — 36 000, гемоглобин — 152 000, миозин — 500 000. Для сравнения: молекулярная масса спирта — 46, уксусной кислоты — 60, бензола — 78.

Аминокислотный состав белков

Белки — непериодические полимеры, мономерами которых являются α-аминокислоты. Обычно в качестве мономеров белков называют 20 видов α-аминокислот, хотя в клетках и тканях их обнаружено свыше 170.

В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме человека и других животных, различают: заменимые аминокислоты — могут синтезироваться; незаменимые аминокислоты — не могут синтезироваться. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей. Растения синтезируют все виды аминокислот.

В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают: полноценными — содержат весь набор аминокислот;неполноценными — какие-то аминокислоты в их составе отсутствуют. Если белки состоят только из аминокислот, их называютпростыми. Если белки содержат помимо аминокислот еще и неаминокислотный компонент (простетическую группу), их называютсложными. Простетическая группа может быть представлена металлами (металлопротеины), углеводами (гликопротеины), липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины).

Все аминокислоты содержат: 1) карбоксильную группу (–СООН), 2) аминогруппу (–NH2), 3) радикал или R-группу (остальная часть молекулы). Строение радикала у разных видов аминокислот — различное. В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают: нейтральные аминокислоты, имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу; основные аминокислоты, имеющие более одной аминогруппы; кислые аминокислоты, имеющие более одной карбоксильной группы.

Аминокислоты являются амфотерными соединениями, так как в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований. В водных растворах аминокислоты существуют в разных ионных формах.

Пептидная связь

Пептиды — органические вещества, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью.

Образование пептидов происходит в результате реакции конденсации аминокислот. При взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой между ними возникает ковалентная азот-углеродная связь, которую и называютпептидной. В зависимости от количества аминокислотных остатков, входящих в состав пептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Образование пептидной связи может повторяться многократно. Это приводит к образованиюполипептидов. На одном конце пептида находится свободная аминогруппа (его называют N-концом), а на другом — свободная карбоксильная группа (его называют С-концом).

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Только сон приблежает студента к концу лекции. А чужой храп его отдаляет. 8634 —

| 7425 — или читать все.

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

Биополимеры Белки

Это полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. В основном они состоят из углерода, водорода, кислорода и азота. Молекула белка может иметь 4 уровня структурной организации (первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры).

1) защитная (интерферон усиленно синтезируется в организме при вирусной инфекции);

2) структурная (коллаген входит в состав тканей, участвует в образовании рубца);

3) двигательная (миозин участвует в сокращении мышц);

4) запасная (альбумины яйца);

5) транспортная (гемоглобин эритроцитов переносит питательные вещества и продукты обмена);

6) рецепторная (белки-рецепторы обеспечивают узнавание клеткой веществ и других клеток);

7) регуляторная (регуляторные белки определяют активность генов);

8) белки-гормоны участвуют в гуморальной регуляции (инсулин регулирует уровень сахара в крови);

9) белки-ферменты катализируют все химические реакции в организме;

10) энергетическая (при распаде 1 г белка выделяется 17 кдж энергии).

Это моно– и полимеры, в состав которых входит углерод, водород и кислород в соотношении 1: 2: 1.

1) энергетическая (при распаде 1 г углеводов выделяется 17,6 кдж энергии);

2) структурная (целлюлоза, входящая в состав клеточной стенки у растений);

3) запасающая (запас питательных веществ в виде крахмала у растений и гликогена у животных).

Жиры (липиды) могут быть простыми и сложными. Молекулы простых липидов состоят из трехатомного спирта глицерина и трех остатков жирных кислот. Сложные липиды являются соединениями простых липидов с белками и углеводами.

1) энергетическая (при распаде 1 г липидов образуется 38,9 кдж энергии);

2) структурная (фосфолипиды клеточных мембран, образующие липидный бислой);

3) запасающая (запас питательных веществ в подкожной клетчатке и других органах);

4) защитная (подкожная клетчатка и слой жира вокруг внутренних органов предохраняют их от механических повреждений);

5) регуляторная (гормоны и витамины, содержащие липиды, регулируют обмен веществ);

6) теплоизолирующая (подкожная клетчатка сохраняет тепло). АТФ

Молекула АТФ (аденозинтрифосфорной кислоты) состоит из азотистого основания аденина, пятиуглеродного сахара рибозы и трех остатков фосфорной кислоты, соединенных между собой макроэргической связью. АТФ образуется в митохондриях в процессе фосфорилирования. При ее гидролизе высвобождается большое количество энергии. АТФ является основным макроэргом клетки – аккумулятором энергии в виде энергии высокоэнергетических химических связей.

Дата добавления: 2015-08-08 ; просмотров: 847 ; ЗАКАЗАТЬ НАПИСАНИЕ РАБОТЫ

Белки: строение, свойства и функции

Белки или протеины (от греческого protos, что в переводе с означает «первые» или «важнейшие») являются важнейшей составной частью клеток любого организма. Белкам принадлежит решающая роль во всех процессах жизнедеятельности.

I.I. Биологические функции белков

1. Ферментативный катализ — ферменты являются белками.

2. Транспорт небольших молекул или ионов. Например, гемоглобин доставляет кислород от легких к периферическим тканям.

3. Гормональная регуляция

а) большинство гормонов имеют белково-пептидную природу, например инсулин, соматотропин.

б) клеточные рецепторы, которые узнают гормоны, являются белками.

4. Иммунитет. Иммуноглобулины или антитела — это специализированные белки, распознающие чужеродные молекулы и запускающие систему их нейтрализации.

5. Сокращение и движение. Связана с функционированием сократительной системы, решающая роль в которой принадлежит белкам актину и миозину.

6. Структура кожи и костей. Белки, например коллаген, являются важнейшим составным компонентом внеклеточного матрикса.

7. Контроль генной экспрессии. Регуляторами генной активности являются белки, например гистоны.

I.2. Белки и их основные признаки

Белки – это высокомолекулярные азотсодержащие вещества, состоящие из аминокислот, соединенных в цепи с помощью пептидных связей, и имеющих сложную структурную организацию.

Это определение включает характерные признаки белков, а именно:

1) довольно постоянная доля азота (в среднем 16% от сухой массы белка);

2) наличие постоянных структурных звеньев – аминокислот;

3) пептидные связи между аминокислотами, с помощью которых они соединяются в пептидные цепи;

4) большая молекулярная масса (от 4-5 тысяч до миллиона дальтон)

5) сложная структурная организация полипептидной цепи, определяющая физико-химические и биологические свойства.

I.3. Аминокислоты – структурные мономеры белков Все аминокислоты, входящие в состав белков, относятся к l-аминокислотам, содержащим аминогруппу (– nh2) в -положении.

Существует несколько классификаций аминокислот:

структурная, т.е. по строению бокового радикала;

по полярности, т.е. способности R-групп к взаимодействию с водой при физиологических значениях рН.

1) Классификация протеиногенных аминокислот по характеру бокового радикала

Ациклические аминокислоты

Алифатические незамещенные аминокислоты:

Глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин

Алифатические замещенные аминокислоты:

Аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота

Химия, Биология, подготовка к ГИА и ЕГЭ

Аминокислоты

основа белковой жизни на Земле

А вы знаете, что многие ученые называют жизнь на земле «белковой»? Основу белка составляют аминокислоты. А как они появились на Земле?

Белки — это макромолекулы, имеющие большую молекулярную ( до 1,5 млн у.е.) массу. Все белки являются полимерами нерегулярного строения, состоящими из отдельных мономеров — аминокислот, определяющихся генетическим кодом.

Есть такая гипотеза, что в самом начале на Земле не было всех тех органических соединений, которые мы наблюдаем теперь. И в то далекое-предалекое время наша планета постоянно подвергалась бомбардировке метеоритами и кометами. И эти самые метеориты содержали в себе органические соединения, в том числе и аминокислоты. Получается, что жизнь на Землю принесли извне…

Аминокислота — вещество, имеющее двойственную природу:

  1. Аминокислот в белке много. Вплоть до нескольких тысяч!
  1. Аминокислоты в белке могут находиться в разной последовательности. Именно разные сочетания аминокислот в белковой цепи дает такую вариативность.

В природе известно 20 видов аминокислот.

они же полипептиды, они же протеины

Ф.Энгельс биологом не был, но дал такое определение жизни:

Жизнь есть способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой, причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и жизнь, что приводит к разложению белка

Конечно, это определение не научное и не затрагивает очень многие признаки живых систем, но определяет один самый важный момент —

жизнь на земле белковая

Строение и функции белков

Белки — полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. В составе белков всего 20 аминокислот, а вот комбинаций этих аминокислот может быть очень много! За счет этого достигается разнообразие. Поэтому белков в природе огромное количество!

Белковый состав так и записывается — последовательностью аминокислот, которые обозначаются тремя буквами:

То, что показано на рисунке — последовательность аминокислот — это целая длинная большая молекула (то, что приведено здесь — это очень маленький белок, обычно такие молекулы на порядок длиннее).

В теме про аминокислоты мы уже рассмотрели механизм образования такого полимера — полипептида.

  • простые — состоят только из аминокислот;
  • сложные — кроме аминокислот содержат вещества небелковой природы.

Первичная структура (конформация) белка

— это именно эта последовательность — то, какие аминокислоты и в какой последовательности они соединены ковалентными связями.

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

Вторичная структура белка

Это спираль, которая образуется уже за счет межмолекулярных — водородных связей.

Третичная структура белка

Эта структура образована свернутыми спиралями — такое образование называется глобула.

Четвертичная структура белка

это совместное объединение нескольких схожих по строению третичных белковых структур (глобул или субъединиц) в единую молекулу с приобретением ею природных свойств.

Сами глобулы в этой структуре называют протомерами, а само четвертичное образование — мультимером.

Белки довольно легко подвергаются разрушению. Сначала «ломается» четвертичная, потом третичная, потом уже вторичная структура. Разрушить первичную структуру сложнее. Это уже, скорее, химическое взаимодействие.

Разрушение структур белка называется денатурацией. Свойства белка при этом теряются.

Самые известные денатуранты -температура (нагревание), спирт, кислоты и щелочи.

Простой и повседневный пример денатурации — яичница!

Ренатурация — обратный процесс — восстановление разрушенной структуры белка.

Функции белков

  • структурная — белок является обязательным компонентом любой мембраны, любого хряща…
  • почти все ферменты имеют белковую природу. Ферменты=биокатализаторы. На каждую реакцию есть свой фермент.

  • Гормоны имеют белковую природу.
  • Транспорт — белки переносят вещества через мембрану клетки, гемоглобин — кислород в крови…
  • Функций у белков очень много… то, что перечислено выше — только самые основные.

    [3]

    Каждый вид растений и животных имеет особый, только ему присущий набор белков, т. е. белки являются основой видовой специфичности.

    • у разных видов есть одинаковые белки, выполняющие определенные функции (например, у собаки и человека за регуляцию сахара в крови отвечает гормон инсулин)
    • у представителей одного вида белки могут отличаться по строению (например, белки групп крови)

    Белки — основа жизни на Земле, и найти какие-либо процессы, проходящие в живом организме без их участия, практически невозможно…

    [1]

    Редко, но все же встречаются в вопросах ЕГЭ такие термины:

    • дистальные белки — белки мембраны клетки

    3. Основные биополимеры и их мономеры

    Статическая биохимия выявила характерную черту живых клеток – их сложность и высокий уровень молекулярной организации, переход от простых компонентов клетки к более сложным. Структурную организацию живой клетки можно представить в виде следующей схемы.

    (нуклеотиды, аминокислоты, моносахариды, жирные кислоты, глицерин)

    (нуклеиновые кислоты, белки, полисахариды, липиды)

    (нуклеопротеины, гликопротеины, липопротеины)

    (рибосомы, ядрышко, мембраны)

    (ядро, митохондрии, лизосомы)

    4. Общая характеристика метаболических процессов

    Метаболизм – совокупность биохимических реакций живого организма, предназначенных для обеспечения его жизнедеятельности.

    В метаболизме можно выделить 2 компонента:

    пластический обмен – все реакции, приводящие к синтезу и распаду веществ;

    энергетический обмен – запасание и расход энергии. При этом клетки используют только энергию химических связей.

    Метаболизм также делится на:

    катаболизм – расщепление крупных молекул с выделением энергии, заключенной в их структуре и запасание ее в форме АТФ;

    анаболизм – синтез крупных молекул из мелких, идущий с затратой энергии.

    Пластический и энергетический обмены отдельно не существуют. Оба амфиболических пути клетки – часть обмена веществ, которая является общей для катаболизма и анаболизма: для катаболизма – это завершающий этап разрушения молекул; для анаболизма – начальный этап синтеза молекул.

    В живых организмах метаболизм устроен на основе циклов или цепей биохимических реакций. Реакции обмена веществ связаны между собой, т.к. продукт одной реакции является субстратом для другой.

    Раздел 2. Белковые вещества Лекция 2. Общая характеристика белков и аминокислот. Строение, классификация и свойства аминокислот

    Белки – это высокомолекулярные азотсодержащие органические соеди-нения, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидными связями. Иными словами белки – это полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. Белки построены из сотен или тысяч аминокислотных остатков, соединенных пептидными связями. Разнообразие существующих в природе белков зависит от особенностей аминокислотного состава, количества аминокислотных остатков и порядка их сочетания.

    1. Общая характеристика аминокислот

    Всего в природе обнаружено около 300 аминокислот. По способности входить в состав белков аминокислоты бывают:

    1) Протеиногенные (протеин – белок; генезис – дающий, рождающий). Количество белковых, или протеиногенных аминокислот, составляет относительно невелико: в живых организмах имеется 20 основных протеиногенных аминокислот. Помимо стандартных 20 аминокислот, в белках встречаются и модифицированные аминокислоты, которые являются производными обычных аминокислот.

    2) Непротеиногенные (в состав белков не входят); бывают α, β и γ.

    β-аланин (входит в состав витаминов В3);

    γ-аминомасляная кислота (участвует в передаче нервного импульса; участвует в цикле обезвреживания аммиака).

    В виде очищенных препаратов белковые (протеиногенные) аминокислоты представляют собой белые кристаллические вещества: сладкие, горькие или не имеющие вкуса.

    Все белковые аминокислоты являются α-аминокислотами с характерной общей структурной особенностью: наличием карбоксильной и аминной групп, связанных с атомом углерода в α-положении.

    Помимо карбоксильной и аминогрупп, каждая аминокислота имеет радикал, который у разных аминокислот неодинаков по структуре, электрическому заряду и растворимости.

    Биология в лицее

    Сайт учителей биологии МБОУ Лицей № 2 г. Воронежа, РФ

    Site biology teachers lyceum № 2 Voronezh city, Russian Federation

    Органические вещества – это углеводы, липиды (жиры), белки и нуклеиновые кислоты.

    В органических соединениях важным элементом выступает углерод

    . Многочисленные превращения молекул и образование различных крупных молекул органических соединений происходят благодаря уникальному свойству углеродных атомов. Это свойство заключается в том, что атомы углерода, имеющие четыре валентные связи, способны в определенном порядке объединяться в длинные цепи и замкнутые кольцевые структуры. Эти углеродные цепи и кольца являются «скелетами» сложных органических молекул.

    Благодаря углероду возможно образование таких сложных и разнообразных соединений, как органические вещества.

    В клетках живых организмов синтезируются всевозможные большие и малые органические молекулы. Малые молекулы называют мономерами (от греч. monos

    – «один» и meros – «часть», «доля»). Мономеры, как строительные блоки, могут соединяться друг с другом, образуя полимеры (греч. polys – «многочисленный»). Все молекулы белков, жиров и нуклеиновых кислот являются полимерами, а углеводы могут быть и мономерами, и полимерами.

    Из всех органических веществ основную массу в клетке (50–70%) составляют белки. Оболочка клетки и все ее внутренние структуры построены с участием молекул белков.

    Белки,

    или протеины (греч. протос — первый), – это сложные ( высокомолекулярные) органические вещества, молекулы которых состоят из мономеров (соединённых в цепочку аминокислот) и выполняющие в клетке важные функции. Другими словами, они представляют собой гигантские полимерные молекулы, мономерами которых являются аминокислоты .

    Аминокислоты — класс органических соединений, содержащих аминогруппу —NH2 и карбоксильную группу —COOH и вследствие этого проявляющих свойства как кислот, так и оснований.

    20 важнейших аминокислот служат мономерными звеньями, из которых построены все белки, соответствуют общей формуле RCH(NH2)COOH. Различают заменимые, незаменимые и условно заменимые аминокислоты.

    Незаменимые аминокислоты не синтезируются в организме, а поступают в него в составе белков пищи. Их отсутствие или недостаток приводит к остановке роста, нарушениям обмена веществ и даже к гибели организма. Условно заменимые аминокислоты могут синтезироваться в организме из других аминокислот. Заменимые аминокислоты способны синтезироваться в организме в необходимом количестве.

    При биосинтезе белка порядок и последовательность расположения аминокислот задаются последовательностью нуклеотидов ДНК.

    В природе известно более 150 различных аминокислот, но в построении белков живых организмов обычно участвуют только 20. Благодаря особенностям своего химического строения аминокислоты способны соединяться друг с другом, образуя так называемую первичную структуру белка

    . Уникальность (специфичность) белка определяется именно последовательностью соединения определенных аминокислот.

    Молекулы белков могут образовывать не только первичную структуру, но и вторичную, третичную и четвертичную. Рассмотрим возможные структуры белков на примере гемоглобина. Длинная нить последовательно присоединенных друг к другу аминокислот представляет первичную структуру

    молекулы белка (она отображает его химическую формулу). Обычно эта длинная нить туго скручивается в спираль, витки которой прочно соединены между собой водородными связями. Спирально скрученная нить молекулы – это вторичная структура молекулы белка. Такой белок уже трудно растянуть. Свернутая в спираль молекула белка затем скручивается в еще более плотную конфигурацию – третичную структуру. В результате такого многократного скручивания длинная и тонкая нить молекулы белка становится короче, толще и собирается в компактный комок – глобулу. Только глобулярный белок выполняет в клетке свои функции. У некоторых белков встречается еще более сложная форма – четвертичная структура.

    Если нарушить структуру белка, например нагреванием или химическим воздействием, то он теряет свои качества и раскручивается. Этот процесс называется денатурацией

    . Если денатурация затронула только третичную или вторичную структуру, то она обратима: белок может снова закрутиться в спираль и уложиться в третичную структуру (явление ренатурации). При этом восстанавливаются функции данного белка. Это важнейшее свойство белков лежит в основе раздражимости живых систем, т.е. способности живых клеток реагировать на внешние или внутренние раздражители.

    Функции белков. Многие белки выполняют роль катализаторов

    , которые ускоряют химические реакции, проходящие в клетке, и упорядочивают протекающие в ней процессы. Их называют ферментами. Ферменты участвуют в переносе атомов и молекул, в расщеплении и построении белков, жиров, углеводов и всех других соединений (т. е. в клеточном обмене веществ). Ни одна химическая реакция в живых клетках и тканях не обходится без участия ферментов.

    Задания части В

    Выберите три верныхответа из шести предложенных

    1. Молекула и-РНК

    А) это полимер, мономерами которого являются нуклеотиды

    Б) это полимер, мономерами которого являются аминокислоты

    В) двуцепочный полимер

    Г) одноцепочный полимер

    Д) несет в себе закодированную информацию о последовательности аминокислот в белках

    Е) выполняет энергетическую функцию в клетке

    А) полимер, мономером которого является нуклеотид

    Б) полимер, мономером которого является аминокислота

    В) двуцепочный полимер

    Г) одноцепочный полимер

    Д) регулярный полимер

    Е) входит в состав хромосом

    [2]

    3. Каковы свойства, строение и функции в клетке полисахаридов?

    А) выполняют структурную и запасающую функции

    Б) выполняют каталитическую и транспортную функции

    В) состоят из остатков молекул моносахаридов

    Г) состоят из остатков молекул аминокислот

    Д) растворяются в воде

    Е) не растворяются в воде

    4. Какие углеводы относят к моносахаридам?

    А) рибозу Г) фруктозу
    Б) глюкозу Д) крахмал
    В) целлюлозу Е) гликоген

    5. Липиды в организме могут выполнять функцию

    А) запасающую Г) ферментативную
    Б) гормональную Д) переносчика наследственной информации
    В) транспортную Е) энергетическую

    6. Какие структурные компоненты входят в состав нуклеотидов молекул ДНК?

    А) азотистые основания: А, Т, Г, Ц

    Б) разнообразные аминокислоты

    Г) углевод дезоксирибоза

    Д) азотная кислота

    Е) фосфорная кислота

    7. Какие особенности строения и свойств молекул воды определяют ее большую роль в клетке?

    А) способность образовывать водородные связи

    Б) наличие в молекулах богатых энергией связей

    В) полярность ее молекул

    Г) способность к образованию ионных связей

    Д) способность образовывать пептидные связи

    Е) способность взаимодейстоввать с ионами

    8. Какие функции выполняет в клетке вода?

    А) строительную Г) запасающую
    Б) растворителя Д) транспортную
    В) каталитическую Е) придает клетке упругость

    9. Что включает молекула АТФ?

    А) три остатка фосфорной кислоты

    Б) один остаток фосфорной кислоты

    10. Установите соответствие между характеристикой органических веществ и их видами

    Характеристика. Органические вещества.
    1) имеет первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуру А) РНК
    2) представлена полинуклеотидной нитью Б) белки
    3) выполняет структурную функцию, участвует в образовании мембран
    4) участвует в процессе трансляции
    5) их мономеры- аминокислоты
    6) их мономеры- нуклеотиды
    Ответ

    11. Установите соответствие между особенностями молекул углеводов и их видами.

    ОСОБЕННОСТИ МОЛЕКУЛ ВИДЫ УГЛЕВОДОВ
    1) мономер А) целлюлоза
    2) полимер Б) глюкоза
    3) растворимы в воде
    4) нерастворимы в воде
    5) входят в состав клеточных стенок растений
    6) входят в состав клеточного сока растений
    Ответ

    12. Установите соответствие между признаком нуклеиновой кислоты и ее видом.

    ПРИЗНАК НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ ВИД
    1) спираль состоит из двух полинуклеотидных цепей А) ДНК
    2) состоит из одной полинуклеотидной цепи Б) иРНК
    3) передает наследственную информацию из ядра к рибосомам
    4) является хранителем наследственной информации
    5) состоит из нуклеотидов: А Т Г Ц
    6) состоит из нуклеотидов: А У Г Ц
    Ответ

    13. Установите соответствие между характеристикой нуклеиновой кислоты и ее видом.

    ХАРАКТЕРИСТИКА ВИД
    1) имеет форму клеверного листа А) ДНК
    2) состоит из двух спирально закрученных цепей Б) тРНК
    3) доставляет аминокислоты к рибосомам
    4) является хранителем наследственной информации
    5) в длину достигает нескольких сотен тысяч нанометров
    6) имеет самые маленькие размеры из нуклеиновых кислот

    14. Установите соответствие между строением и функцией органического вещества и его видом.

    СТРОЕНИЕ И ФУНКЦИЯ ВЕЩЕСТВА
    1) состоят из остатков молекул глицерина и жирных кислот А) липиды
    2) состоят из остатков молекул аминокислот Б) белки
    3) защищают организм от переохладжения
    4) защищают организм от чужеродных веществ
    5) относятся к полимерам
    6) не являются полимерами
    Ответ

    15. Установите соответствие между признаком строения молекулы белка и ее структурой.

    ПРИЗНАК СТРОЕНИЯ СТРУКТУРА БЕЛКА
    1) последовательность аминокислотных остатков в молекуле А) первичная
    2) молекула имеет форму клубка Б) третичная
    3) число аминокислотных остатков в молекуле
    4) пространственная конфигурация полипептидной цепи
    5) образование гидрофобных связей между радикалами
    6) образование пептидных связей
    Ответ

    16. Установите, в какой последовательности образуются структуры молекулы белка.

    Видео удалено.
    Видео (кликните для воспроизведения).

    studopedia.org — Студопедия.Орг — 2014-2019 год. Студопедия не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования (0.002 с) .

    Источники


    1. Лысов, П.К. Анатомия человека. С основами спортивной морфологии. В 2 томах. Том 1. Учебник / П.К. Лысов. — М.: Академия (Academia), 2015. — 320 c.

    2. Маркова, А. 700 вопросов о вредных и лечебных продуктах питания и 699 честных ответов на них / А. Маркова. — М.: Вектор, 2010. — 256 c.

    3. Группа крови B (III). Кулинарные рецепты. — М.: АСТ, Астрель, Харвест, 2006. — 927 c.
    4. Демидова, В. Е. Здоровый педагог — здоровый ребенок. Культура питания и закаливания / В.Е. Демидова, А.Х. Сундукова. — М.: Цветной мир, 2013. — 452 c.
    Полимеры мономерами которых являются аминокислоты
    Оценка 5 проголосовавших: 1
    Читайте так же:  Л глютамин при срк