Получение и свойства аминокислот

Сегодня предлагаем ознакомится со статьей на тему: получение и свойства аминокислот с профессиональным описанием и объяснением.

Получение и свойства аминокислот

Химические свойства аминокислот

Реакции по карбоксильной группе

Декарбоксилирование карбоновых кислот легко протекает, если в a-положении к карбоксилу находится электроноакцепторная группа как, например, СООН (см. главу Дикарбоновые кислоты), NO2, CCl3 и другие. В аминокислотах таким электроноакцептором служит аммониевая группа NH3 + . Реакцию осуществляют при нагревании a-аминокислот в присутствии солей Cu(II) и поглотителей углекислого газа (Ba(OH)2).

В живых организмах этот процесс протекает под действием ферментов – декарбоксилазы и пиридоксальфосфата и приводит к образованию биогенных аминов.

В присутствии окислителей дезаминирование не останавливается на стадии образования амина, протекает окисление аминогруппы до иминогруппы и последующий гидролиз с образованием альдегида.

Этерификация аминокислот спиртами катализируется газообразным хлороводородом. Образующиеся при этом аммониевые соли сложных эфиров аминокислот превращают в нейтральные соединения, действуя на них органическими основаниями, например, триэтиламином.

Наличие двух функциональных групп в молекуле аминокислоты обусловливает реакцию межмолекулярного ацилирования с образованием амидов. Образующаяся связь называется пептидной, а соединения – пептидами или полипептидами. (см. Белки).

Отношение аминокислот к нагреванию

Аминокислоты с различным взаимным расположением амино- и карбоксильных групп при нагревании ведут себя различно. α-Аминокислоты димеризуются и образуют циклические продукты дикетопиперазины. При этом протекает взаимное ацилирование аминогруппы одной молекулы аминокислоты карбоксильной группой другой молекулы.

γ -Аминокислоты при нагревании превращаются в лактамы – продукты внутримолекулярного ацилирования аминогруппы карбоксилом.

β-Аминокислоты отщепляют молекулу аммиака и дают α,β-непредельные кислоты.

Замыкание β-лактамного цикла происходит при взаимодействии β-аминокислот с дициклогексилкарбодиимдом (ДЦК).

Нингидринная реакция (реакция Руэманна)

При кратковременном нагревании α-аминокислот с нингидрином в воде наблюдается изменение окраски раствора с бесцветного на фиолетовый за счет образования нингидринного пигмента (пурпура Руэманна). Эта качественная реакция используется для визуальной идентификации a-аминокислот на тонкослойных и бумажных хроматограммах.

α-Аминокислоты образуют с катионами металлов внутрикомплексные соли. Например, глицин реагирует со свежеосажденным гидроксидом меди, давая синий раствор глицината меди.

Подобно ариламинам ароматические аминокислоты алкилируются, ацилируются и диазотируются по аминогруппе. Аналогично другим замещенным карбоновым кислотам, ароматические аминокислоты превращаются в сложные эфиры и амиды по карбоксильной группе. Обратим внимание на некоторые специфические свойства антраниловой кислоты, позволяющие использовать ее в органическом синтезе. Так, она является исходным соединением в одном из самых удобных методов генерации дегидробензола. Диазотирование антраниловой кислоты алкилнитритами дает цвиттер-ионную соль диазония, которая термически или фотохимически разлагается с образованием дегидробензола.

В промышленности из антраниловой кислоты синтезируют индиго – синий кубовый краситель.

Получение и свойства аминокислот

Аминокислоты являются амфотерными соединениями, для них характерны кислотно-основные свойства. Это обусловлено наличием в их молекулах функциональных групп кислотного (-СООН) и основного (-NH2) характера.

Кислотно-основное равновесие в водных растворах

В водных растворах и твердом состоянии аминокислоты существуют в виде внутренних солей.

Ионизация молекул аминокислот в водных растворах зависит от кислотного или щелочного характера среды:

В кислой среде молекулы аминокислот представляю собой катион. В щелочной среде молекулы аминокислот представляют собой анион. В нейтральной среде аминокислоты представляют собой цвиттер-ион или биполярный ион.

Аминокислоты в твердом состоянии всегда существуют в виде биполярного, двухзарядного иона — цвиттер-иона.

Водные растворы аминокислот в кислой и щелочной среде проводят электрический ток.

1. Взаимодействие внутри молекулы – образование внутренних солей (биполярных ионов)

Молекулы аминокислот существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет переноса протона от карбоксила к аминогруппе.

Карбоксильная группа аминокислоты отщепляет ион водорода, который затем присоединяется к аминогруппе той же молекулы по месту неподеленной электронной пары азота. В результате действие функциональных групп нейтрализуется, образуется так называемая внутренняя соль.

Водные растворы аминокислот в зависимости от количества функциональных групп имеют нейтральную, кислую или щелочную среду.

Аминокислоты с одной карбоксильной группой и одной аминогруппой имеют нейтральную реакцию.

Видеоопыт «Свойства аминоуксусной кислоты»

а) моноаминомонокарбоновые кислоты (нейтральные кислоты)

Внутримолекулярная нейтрализация — образуется биполярный цвиттер-ион.

Водные растворы моноаминомонокарбоновых кислот нейтральны (рН≈7).

б) моноаминодикарбоновые кислоты (кислые аминокислоты)

Читайте так же:  Как правильно пить протеин мужчинам

Водные растворы моноаминодикарбоновых кислот имеют рН + .

в) диаминомонокарбоновые кислоты (основные аминокислоты)

Водные растворы диаминомонокарбоновых кислот имеют рН>7 (щелочная среда), так как в результате образования внутренних солей этих кислот в растворе появляется избыток гидроксид-ионов ОН — .

2. Взаимодействие с основаниями и кислотами

Аминокислоты как амфотерные соединения образуют соли как с кислотами (по группе NH2), так и со щелочами (по группе СООН).

Как кислота (участвует карбоксильная группа)

Как карбоновые кислоты α-аминокислоты образуют функциональные производные: соли, сложные эфиры, амиды.

а) взаимодействие с основаниями

б) взаимодействие со спиртами (р. этерификации)

Аминокислоты могут реагировать со спиртами в присутствии газообразного хлороводорода, превращаясь в сложный эфир. Сложные эфиры аминокислот не имеют биполярной структуры и являются летучими соединениями.

в) взаимодействие с аммиаком

Как основание (участвует аминогруппа)

а) взаимодействие с сильными кислотами

Подобно аминам, аминокислоты реагируют с сильными кислотами с образованием солей аммония:

б) взаимодействие с азотистой кислотой (р. дезаминирования)

Подобно первичным аминам, аминокислоты реагируют с азотистой кислотой, при этом аминогруппа превращается в гидроксогруппу, а аминокислота – в гидроксикислоту:

Измерение объёма выделившегося азота позволяет определить количество аминокислоты (метод Ван-Слайка).

3. Внутримолекулярное взаимодействие функциональных групп ε-аминокапроновой кислоты, в результате которого образуется ε-капролактам (полупродукт для получения капрона).

4. Межмолекулярное взаимодействие α-аминокислот – образование пептидов (р. поликонденсации)

При взаимодействии карбоксильной группы одной молекулы аминокислоты и аминогруппы другой молекулы аминокислоты образуются пептиды. При взаимодействии двух α-аминокислот образуется дипептид.

Межмолекулярная реакция с участием трех α-аминокислот приводит к образованию трипептида и т.д.

Важнейшие природные полимеры – белки (протеины) – относятся к полипептидам, т.е представляют собой продукт поликонденсации a-аминокислот.

5. Качественные реакции!

а) нингидриновая реакция

Все аминокислоты окисляются нингидрином с образованием продуктов сине-фиолетового цвета:

Иминокислота пролин дает с нингидрином желтое окрашивание.

б) с ионами тяжелых металлов α-аминокислоты образуют внутрикомплексные соли. Комплексы меди (II), имеющие глубокую синюю окраску, используются для обнаружения α-аминокислот.

Видеоопыт «Образование медной соли аминоуксусной кислоты»

Получение и свойства аминокислот

Благодаря способности аминокислот к поликонденсации образуются полиамиды – белки, пептиды, а также энант, капрон и нейлон. При поликонденсации ɛ-аминокапроновой кислоты получается полимер капрон. Из капроновой смолы получают не только волокна, но и пластмассовые изделия.

Энант, капрон и нейлон применяются в промышленности при производстве корда, прочных тканей, сетей, канатов, веревок, трикотажных и чулочных изделий.

Аминокислоты широко применяются в медицинской практике в качестве лекарственных средств.

Аминокислоты прописываются при сильном истощении, после тяжелых операций, их используют для питания больных.

Из полиаминокислот получают хороший материал для хирургии.

Аргинин в сочетании с аспартатом или глутаматом помогает при заболевании печени.

Аспарагиновая кислота способствует повышению потребления кислорода сердечной мышцей. В кардиологии применяют панангин – препарат, содержащий аспартат калия и аспартат магния. Панангин применяют для лечения различного рода аритмий, а также ишемической болезни сердца.

В медицинских учреждениях аминокислоты применяются в качестве парентерального питания пациентов с заболеваниями желудочно-кишечного тракта (язва желудка), при лечении болезней печени, ожогов, малокровия, при нервно-психических заболеваниях.

Глутаминовая кислота используется в детской психиатрии для лечения слабоумия и последствий родовых травм, при нарушениях мозгового кровообращения после инсульта, при атеросклерозе мозговых сосудов, потере памяти.

Гистидин иногда применяют для лечения больных гепатитами, язвенной болезнью желудка и двенадцатиперстной кишки.

Глицин является медиатором торможения в ЦНС. В медицинской практике применяется для лечения алкоголизма. Производное глицина – бетаин улучшает процессы пищеварения.

Метионин и его активные производные используются в лечении и профилактике болезней печени. Метионин защищает организм при отравлении бактериальными эндотоксинами и некоторыми другими ядами, в связи с этим используется для защиты организма от токсикантов окружающей среды.

Некоторые аминокислоты используются в качестве самостоятельных лекарственных средств (аргинин, цистеин, ароматические аминокислоты).

Аминокислоты в сельском хозяйстве применяются преимущественно в качестве кормовых добавок. Многие растительные белки содержат недостаточное количество белков. Лизин, лейцин, метионин, треонин, триптофан добавляют в корма сельскохозяйственных животных.

Аминокислоты метионин, глутаминовая кислота и валин применяются для защиты растений от болезней, а аланин и глицин, обладающий гербицидным действием, используется для борьбы с сорняками.

Аминокислоты используются в микробиологической промышленности для приготовления культуральных сред и как реактивы.

Читайте так же:  Реакции на белки и аминокислоты

В пищевой промышленности аминокислоты применяются в качестве вкусовых добавок.

Наиболее важны добавки лизина, триптофана и метионина к пищевым продуктам, неполноценным по содержанию этих аминокислот.

Добавка глутаминовой кислоты и ее солей к ряду продуктов придает им приятный мясной вкус, что часто используют в пищевой промышленности.

Натриевая соль глутаминовой кислоты (глутамат натрия) известна как «пищевая добавка E621» или «усилитель вкуса».

Глутаминовая кислота является важным компонентом при замораживании и консервировании.

Благодаря присутствию глицина, метионина и валина, во время термической обработки продуктов питания удается получить специфические ароматы хлебобулочных и мясных изделий.

Аминокислоты цистеин, лизин и глицин используются в качестве антиоксидантов, стабилизирующих ряд витаминов, например аскорбиновую кислоту; замедляющих пероксидное окисление липидов.

Глицин применяется при производстве безалкогольных напитков и приправ.

Аминокислоты также являются компонентами спортивного питания (в изготовлении которого применяется, как правило, валин, лейцин, изолейцин, аланин, лизин, аргинин и глутамин), использующегося спортсменами, а также людьми, занимающимися бодибилдингом, фитнесом

В химической промышленности введение в такие аминокислоты, как глутаминовая или аспарагиновая кислоты, гидрофобных группировок дает возможность получать поверхностно-активные вещества (ПАВ), широко используемые в синтезе полимеров, а также при производстве моющих средств, эмульгаторов, добавок к моторному топливу.

Аминокислоты

Характеристики и физические свойства аминокислот

Аминокислоты представляют собой твердые кристаллические вещества, характеризующиеся высокими температурами плавления и разлагающиеся при нагревании. Они хорошо растворяются в воде. Данные свойства объясняются возможностью существование аминокислот в виде внутренних солей (рис. 1).

Рис. 1. Внутренняя соль аминоуксусной кислоты.

Получение аминокислот

Исходными соединениями для получения аминокислот часто служат карбоновые кислоты, в молекулу которых вводится аминогруппа. Например, получение их из галогензамещенных кислот

Кроме этого исходным сырьем для получения аминокислот могут служить альдегиды (1), непредельные кислоты (2) и нитросоединения (3):

Химические свойства аминокислот

Аминокислота как гетерофункциональные соединения вступают в большинство реакций, характерных для карбоновых кислот и аминов. Наличие в молекулах аминокислот двух различных функциональных групп приводит к появлению ряда специфических свойств.

Аминокислоты – амфотерные соединения. Они реагируют как с кислотами, так и с основаниями:

Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, щелочную и кислотную среду в зависимости от количества функциональных групп. Например, глутаминовая кислота образует кислый раствор, поскольку в её составе две карбоксильные группы и одна аминогруппа, а лизин – щелочной раствор, т.к. в её составе одна карбоксильная группа и две аминогруппы.

Две молекулы аминокислоты могут взаимодействовать друг с другом. При этом происходит отщепление молекулы воды и образуется продукт, в котором фрагменты молекулы связаны между собой пептидной связью (-CO-NH-). Например:

Полученное соединение называют дипептидом. Вещества, построенные из многих остатков аминокислот, называются полипептидами. Пептиды гидролизуются под действием кислот и оснований.

Применение аминокислот

Аминокислоты, необходимые для построения организма, как человек, так и животные получают из белков пищи.

Видео (кликните для воспроизведения).

γ-Аминомасляная кислота используется в медицине (аминалон / гаммалон) при психических заболеваниях; на её основе создан целый ряд ноотропных препаратов, т.е. оказывающих влияние на процессы мышления.

ε-Аминокапроновая кислота также используется в медицине (кровоостанавливающее средство), а кроме того представляет собой крупнотоннажный промышленный продукт, использующийся для получения синтетического полиамидного волокна – капрона.

Антраниловая кислота используется для синтеза красителей, например синего индиго, а также участвует в биосинтезе гетероциклических соединений.

Примеры решения задач

Задание Напишите уравнения реакций аланина с: а) гидроксидом натрия; б) гидроксидом аммония; в) соляной кислотой. За счет каких групп внутренняя соль проявляет кислотные и основные свойства?
Ответ Аминокислоты часто изображают как соединения, содержащие аминогруппу и карбоксильную группу, однако с такой структурой не согласуются некоторые их физические и химические свойства. Строение аминокислот соответствует биполярному иону:

Запишем формулу аланина как внутренней соли:

Исходя из этой структурной формулы, напишем уравнения реакций:

Внутренняя соль аминокислоты реагирует с основаниями как кислота, с кислотами – как основание. Кислотная группа – N + H3, основная – COO — .

Задание При действии на раствор 9,63 г неизвестной моноаминокарбоновой кислоты избытком азотистой кислоты было получено 2,01 л азота при 748 мм. рт. ст. и 20 o С. Определите молекулярную формулу этого соединения. Может ли эта кислоты быть одной из природных аминокислот? Если да, то какая это кислота? В состав молекулы этой кислоты не входит бензольное кольцо.
Решение Напишем уравнение реакции:
Читайте так же:  Фрагмент молекулы содержит аминокислоты

Найдем количество вещества азота при н.у., применяя уравнение Клапейрона-Менделеева. Для этого температуру и давление выражаем в единицах СИ:

T = 273 + 20 = 293 K;

P = 101,325 × 748 / 760 = 99,7 кПа;

n(N2) = 99,7 × 2,01 / 8,31 × 293 = 0,082 моль.

По уравнению реакции находим количество вещества аминокислоты и её молярную массу.

Определим аминокислоту. Составим уравнение и найдем x:

14x + 16 + 45 = 117;

Из природных кислот такому составу может отвечать валин.

Аминокислоты и белки

Аминокислоты

В зависимости от взаимного расположения обеих функциональных групп различают α-, β – и γ-аминокислоты:

CH3-CH(NH2)-COOH (α-аминопропионованя кислота)

Для аминокислот характерны следующие виды изомерии: углеродного скелета, положения функциональных групп и оптическая изомерия.

Физические свойства аминокислот

Аминокислоты – твердые кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде. Они плавятся при высоких температурах с разложением.

Аминокислоты получают путем замещения галогена на аминогруппу в галогензамещенных карбоновых кислотах. В общем виде уравнение реакции будет выглядеть так:

Химические свойства аминокислот

Аминокислоты – амфотерные соединения. Они реагируют как с кислотами, так и с основаниями:

При растворении аминокислот в воде аминогруппа и карбоксильная группа взаимодействуют друг с другом с образованием соединений, называемых внутренними солями:

Молекулу внутренней соли называют биполярным ионом.

Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, щелочную и кислотную среду в зависимости от количества функциональных групп. Например, глутаминовая кислота образует кислый раствор, поскольку в её составе две карбоксильные группы и одна аминогруппа, а лизин – щелочной раствор, т.к. в её составе одна карбоксильная группа и две аминогруппы.

Две молекулы аминокислоты могут взаимодействовать друг с другом. При этом происходит отщепление молекулы воды и образуется продукт, в котором фрагменты молекулы связаны между собой пептидной связью (-CO-NH-). Например:

Полученное соединение называют дипептидом. Вещества, построенные из многих остатков аминокислот, называются полипептидами. Пептиды гидролизуются под действием кислот и оснований.

α-Аминокислоты играют особую роль в природе, поскольку при их совместной поликонденсации в природных условиях образуются важнейшие для жизни вещества – белки.

Также для аминокислот характерны все химические свойства карбоновых кислот (по карбоксильной группе) и аминов (по аминогруппе).

В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций создают молекулы белков с большим разнообразием свойств. Кроме того, аминокислотные остатки в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул разных белков образуют сложные комплексы, например, фотосинтетический комплекс.

Белки обладают свойством амфотерности, то есть в зависимости от условий проявляют как кислотные, так и осно́вные свойства. В белках присутствуют несколько типов химических группировок, способных к ионизации в водном растворе: карбоксильные остатки боковых цепей кислых аминокислот (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и азотсодержащие группы боковых цепей основных аминокислот (в первую очередь, ε-аминогруппализина и амидиновый остаток CNH(NH2)аргинина, в несколько меньшей степени —имидазольный остаток гистидина).

Белки различаются по степени растворимости в воде. Водорастворимые белки называются альбуминами, к ним относятся белки крови и молока. К нерастворимым, или склеропротеинам, относятся, например, кератин (белок, из которого состоят волосы, шерсть млекопитающих, перья птиц и т. п.) и фиброин, который входит в состав шёлка и паутины. Растворимость белка определяется не только его структурой, но внешними факторами, такими как природа растворителя, ионная сила и pH раствора.

Получение и свойства аминокислот

Большинство аминокислот можно получить в результате химических реакций или при гидролизе белков.

1. Из карбоновых кислот через их галогенопроизводные в радикале

Галогенирование карбоновых кислот

Взаимодействие α-галогенкарбоновых кислот с избытком аммиака (аммонолиз)

На второй стадии происходит замещение атома галогена в галогенкарбоновых кислотах на аминогруппу. Выделяющийся при этом хлороводород связывается избытком аммиака в хлорид аммония:

2. Гидролиз пептидов и белков

α-Аминокислоты образуются при гидролизе пептидов и белков.

При гидролизе белков обычно образуются сложные смеси α-аминокислот, однако с помощью специальных методов из этих смесей можно выделять отдельные чистые аминокислоты.

Читайте так же:  Креатин у ребенка норма

3. Восстановление нитрозамещенных карбоновых кислот (применяется обычно для получения ароматических аминокислот)

4. Микробиологический синтез

Этот способ основан на способности специальных микроорганизмов вырабатывать в питательной среде в процессе жизнедеятельности определенную α-аминокислоту.

1. Понятие об аминокислотах, классификация аминокислот

Аминокислоты – гетерофункциональные соединения, содержащие две функциональные группы: аминогруппу ─NH2 и карбоксильную группу ─ COOH, связанные с углеводородным радикалом.

Общая формула аминокислот:

(H2N)m─ R─ (COOH)n, где m и n – чаще всего равны 1 или 2

1. По числу функциональных групп

— моноаминомонокарбоновые m=1, n=1

[3]

— диаминомонокарбоновые m=2, n=1

— моноаминодикарбоновые m=1, n =2

2. По положению аминогруппы

СН3─СН2─СН─СООН α-аминомасляная (2-аминобутановая) кислота

СН3─СН ─СН2─СООН β-аминомасляная (3-аминобутановая) кислота

NH2─СН2─СН2 ─СН2─СООН γ-аминомасляная кислота (4-аминобутановая) кислота

3. аминокислоты организма Остатки около 20 различных α-аминокислот входят в состав белков

заменимые (синтезируемые в организме человека)

глицин (аминоуксусная кислота)

аланин (α-аминопропионовая кислота, 2-аминопропановая кислота)

[1]

серин (α-амино-β-гидроксипропионовая кислота, 2-амино-3-гидроксипропановая кислота)

цистеин (α-амино-β-меркаптопропионовая кислота, 2-амино-3-меркаптопропановая кислота)

аспарагиновая кислота (аминоянтарная кислота, аминобутандиовая кислота)

незаменимые (не синтезируются в организме человека, поступают с пищей)

фенилаланин (α-амино-β-фенилпропионовая кислота, 2-амино-3-фенилпропановая кислота)

Лизин (α, ε- диаминокапроновая кислота, 2,6-диаминогексановая кислота)

2. Физические и химические свойства аминокислот. Способы их получения

Физические свойства аминокислот

Аминокислоты – бесцветные кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде, температура плавления 230-300 0 , многие аминокислоты имеют сладкий вкус

Химические свойства аминокислот

1. Аминогруппа ─NH2 определяет основные свойства аминокислот, т.к. способна присоединять к себе катион водорода по донорно-акцепторному механизму за счет наличия неподеленной электронной пары у атома азота.

2. Карбоксильная группа ─ COOH определяет кислотные свойства.

Следовательно, аминокислоты — это амфотерные соединения.

3. Кроме того, аминогруппа в аминокислоте вступает во взаимодействие с входящей в её состав карбоксильной группой, образуя внутреннюю соль:

H2N─CH─COOH ↔ H3N + ─СН─СОО — (биполярный ион, цвиттер-ион)

Водные растворы моноаминомонокарбоновых кислот нейтральны, рН=7; водные растворы монодиаминокарбоновых кислот имеют рН 7.

4. Взаимодействие аминокислот друг с другом — образование пептидов

Любой дипептид имеет свободные амино- и карбоксильную группу и поэтому может взаимодействовать с ещё одной молекулой аминокислоты, образуя трипептид и т.д.

Общая формула пептидов:

Пептиды, содержащие до 10 аминокислотных остатков, называются олигопептиды; полипептиды содержат боле десяти аминокислотных остатков.

Реакция образования пептидов относится к реакциям поликонденсации.

Поликонденсация – реакция образования высокомолекулярных соединений, сопровождающаяся выделением побочных низкомолекулярных продуктов (H2O NH3 и др.)

1. через галогенпроизводные карбоновых кислот

Получение и свойства аминокислот

Аминокислотами называют гетерофункциональные соединения, содержащие одновременно аминогруппу и карбоксильную группы в составе одной молекулы. Классифицируют аминокислоты, основываясь на типе углеводородного радикала, на ароматические и алифатические, последние, в свою очередь, подразделяются на α-, β-, γ-, δ- и ω-аминокислоты, химические свойства которых ощутимо различаются.

[2]

Представители алифатических аминокислот

Наибольшее значение в химии имеют α-аминокислоты, в основном потому, что они являются мономерами белков – их можно назвать основой жизни. В состав важнейших α-аминокислот входят не только алифатические, но и ароматические и гетероароматические радикалы. Номенклатура аминокислот подразумевает использование названия соответствующей карбоновой кислоты в качестве основы, положение заместителей обозначают цифрами, начиная от карбонильного углерода (IUPAC), либо буквами греческого алфавита, начиная от соседнего атома углерода (рациональная). Широко используются и тривиальные названия. Тривиальные названия обычно связаны с источниками выделения аминокислот. Например, серин выделен из шелка (serieus (лат.) – шелковистый), тирозин – из сыра (tyros (греч.) – сыр). Для удобства написания полипептидных молекул используют сокращенные обозначения аминокислотных остатков.

Общее число встречающихся в природе α-аминокислот достигает 180, из них 20 постоянно присутствуют во всех белковых молекулах. Растения и некоторые микроорганизмы синтезируют все необходимые им аминокислоты. В животном организме некоторые аминокислоты синтезируются, некоторые – нет и должны поступать извне. Такие аминокислоты называют незаменимыми. К незаменимым относятся – валин, лизин, фенилалалнин, лейцин, треонин, триптофан, изолейцин, метионин.

Важнейшие α-аминокислоты

Сокращенное обозначение аминокислотного остатка

Получение и свойства аминокислот

4.3. Свойства аминокислот

Физические свойства . Аминокислоты – твердые кристаллические вещества с высокой т.пл., при плавлении разлагаются. Хорошо растворимы в воде, водные растворы электропроводны. Эти свойства объясняются тем, что молекулы аминокислот существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет переноса протона от карбоксила к аминогруппе.

Читайте так же:  Сколько протеина на кг веса

Химические свойства . Аминокислоты проявляют свойства оснований за счет аминогруппы и свойства кислот за счет карбоксильной группы, т.е. являются амфотерными соединениями. Подобно аминам, они реагируют с кислотами с образованием солей аммония:

H 2 N–CH 2 –COOH + HCl ® Cl — [H 3 N–CH 2 –COOH] +

Как карбоновые кислоты они образуют функциональные производные:

H 2 N–CH 2 –COOH + NaOH ® H 2 N–CH 2 –COO — Na + + H 2 O

б) сложные эфиры

Кроме того, возможно взаимодействие амино- и карбоксильной групп как внутри одной молекулы (внутримолекулярная реакция), так и принадлежащих разным молекулам (межмолекулярная реакция).

Практическое значение имеет внутримолекулярное взаимодействие функциональных групп e -аминокапроновой кислоты, в результате которого образуется e -капролактам (полупродукт для получения капрона):

Межмолекулярное взаимодействие трех a -аминокислот приводит к образованию трипептида и т.д.

Фрагменты молекул аминокислот, образующие пептидную цепь, называются аминокислотными остатками, а связь CO–NH — пептидной связью.

Химические свойства. Аминокислоты, строение, химические свойства.

Аминокислоты, строение, химические свойства.

Биологическая роль аминокислот.

Аминокислотами называются азотсодержащие органические вещества, молекулы которых содержат одновременно аминогруппу (–NH2) и карбоксильную группу (–COOH).

1. H2N – CH2 – COOH аминоуксусная, или аминоэтановая кислота (глицин)

2. H2N – CH2 – CH2 – COOH аминопропионовая, или аминопропановая кислота

3. H2N – (CH2)3 – COOH аминомасляная, или аминобутановая кислота

Изомерия аминокислот зависит от расположения аминогруппы и строения углеводородного радикала. NH2

α – аминопропионовая β — аминопропионовая

α-аминокислоты содержат аминогруппу у первого атома углерода, считая от карбоксильной группы, β – у второго, γ – у третьего, δ – у четвертого и т.д.

Физические свойства.

Аминокислоты – бесцветные кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде. Плавятся с разложением при температурах выше 250º С.

Химические свойства.

В молекулах аминокислот содержатся карбоксильные группы, обладающие кислотными свойствами, и аминогруппы, обладающие основными свойствами, т.е. аминокислоты – это амфотерные органические соединения.

1. Аминокислоты реагируют со щелочами с образованием соли и воды.

H2N – CH2 – COOH + KOH H2N – CH2 – COOK + H2O

Аминоуксусная кислота Аминоуксусно-кислый

2. Аминокислоты реагируют с кислотами с образованием соли.

HOOC – CH2 – NH2 + HCl HOOC – CH2 – NH3 + Cl –

3. Молекулы аминокислот реагируют друг с другом. Продуктом реакции является высокомолекулярное вещество, называемое полипептидом.

H2N – CH2 – COOH + H2N – CH2 – COOH H2N – CH2 – CO – NH – CH2 – COOH + H2O

При соединении n молекул аминокислот получается полипептид с формулой

В полипептиде остатки молекул аминокислот соединены между собой пептидными (амидными) связями ( – CO – NH – ) в пептидные цепи.

· Биологическая роль: α-аминокислоты необходимы для синтеза белков в живых организмах (более 20 α-аминокислот).

· Многие аминокислоты применяют в с/х для подкормки животных.

· В медицине аминокислоты применяют как лекарственные средства.

· Из некоторых аминокислот получают синтетические волокна. Например, из аминокапроновой кислоты получают полиамидное волокно капрон:

| следующая лекция ==>
Туалетное мыло получают из кислот, содержащих 10-16 атомов углерода в молекулах, а хозяйственное – из кислот, содержащих 17-21 атомов углерода. | Изомерия в органической химии очень распространена.
Видео (кликните для воспроизведения).

Дата добавления: 2016-05-05 ; просмотров: 3054 ; ЗАКАЗАТЬ НАПИСАНИЕ РАБОТЫ

Источники


  1. Дан, Ольга 365 шагов к стройности. Большая книга лифтинг-гимнастики (комплект из 2 книг + DVD) / Ольга Дан. — М.: Питер, 2011. — 366 c.

  2. Шулика Ю.А., Коблев Я. К., Схаляхо Ю. М., Подоруев Ю. В. Дзюдо. Базовая технико-тактическая подготовка для начинающих; Феникс — Москва, 2011. — 240 c.

  3. О’Коннор, Анахад Всегда следуйте за слонами. 115 «общеизвестных фактов» о здоровье, питании и окружающем мире — глазами ученых / Анахад О’Коннор. — М.: Юнайтед Пресс, 2010. — 288 c.
  4. Барановский Андрей Диетология. Руководство; Дашков и Ко, БизнесВолга — Москва, 2008. — 386 c.
Получение и свойства аминокислот
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here