Порядок аминокислот в белке

Сегодня предлагаем ознакомится со статьей на тему: порядок аминокислот в белке с профессиональным описанием и объяснением.

Порядок аминокислот в белке

Аминокислотная последовательность инсулина

На расшифровку структуры инсулина было затрачено 10 лет (1944 – 1954 гг.).

В белки входят двадцать аминокислот, но в разных количествах и в разной последовательности. Именно последовательность аминокислот определяет трехмерную структуру белков и их функцию. С помощью гидролиза, разрывающего пептидные связи в молекуле белка, можно было найти соотношение аминокислот в ней, но как определить их последовательность, не было ясно до середины ХХ века. Эту задачу первым решил Фредерик Сенгер в 1955 г . Классическую работу он провел на молекуле инсулина – важного для медицины пептидного гормона, регулирующего содержание глюкозы в крови. Сенгер расщеплял инсулин разными протеиназами (ферментами, расщепляющими полипептидную цепь между определенными аминокислотными остатками) и получал несколько наборов коротких пептидов. В них он научился определять последовательность аминокислотных остатков, начиная с того, который был на конце цепочки (у него была свободная аминогруппа). Имея в своем распоряжении набор пептидов, Сенгер сумел определить, какие из них перекрываются, и восстановил исходную последовательность аминокислот в инсулине.

Порядок аминокислот в белке

Белок белку рознь

Вернемся, однако, к белкам.

Итак, белок — это длинная полипептидная цепь, составленная из аминокислотных остатков. Но ведь белков известно великое множество, а аминокислот всего 22. Чем же отличаются белки друг от друга? Не только составом, и даже не столько составом, сколько взаимным чередованием аминокислот.

Есть такой термин — первичная структура белка. Под этим понимают аминокислотный состав белка и тот порядок, в котором аминокислоты в этой длинной цепи следуют друг за другом.

Как ни велика, как ни длинна молекула белка, у нее есть два конца. На одном конце цепи находится аминокислота, в которой свободной является аминогруппа. Это N-концевая аминокислота. С другого конца цепи расположена аминокислота, в которой аминогруппа соединена связью со всей молекулой, а карбоксильная группа свободна. Это С-концевая аминокислота:

Первичная структура белка записывается как последовательность аминокислот, причем перечисление аминокислот начинают с N-конца и заканчивают С-концом. Для обозначения аминокислот в формулах белков часто пользуются сокращенными названиями (они приведены в сводной таблице на с. 76-78).

В настоящее время расшифрованы первичные структуры многих десятков белков. Зачем нужно знать первичную структуру того или иного белка, чем это важно? Ответ на этот вопрос станет ясен читателю из всего дальнейшего нашего разговора. Сейчас же скажем только, что ферменты — это белки, и знание их структуры позволяет понять механизм действия этих биологических катализаторов, понять процессы, происходящие в клетке. Наконец, синтез белка невозможно осуществить, не зная его первичной структуры.

В 1958 г. Нобелевской премии по химии был удостоен английский ученый Сэнгер. Высшей наградой была увенчана многолетняя работа «по определению структуры белков, особенно инсулина». Первым белком, чью структуру удалось разгадать, стал инсулин. И сегодня химики используют принципы и методы расшифровки первичной структуры белков, впервые разработанные Сэнгером и его сотрудниками.

Каким же образом ученые узнают последовательность аминокислот в том или ином белке? Сразу же заметим, что расшифровка структуры даже относительно простого белка — дело очень трудоемкое и требует многих месяцев, а иногда и лет упорной работы.

Многие белковые молекулы состоят из двух или больше полипептидных цепей, связанных между собой в нескольких местах. Прежде всего надо разделить цепи. Но в каждой цепи есть N-концевая аминокислота; следовательно, узнав, сколько N-концевых аминокислот в данном белке, мы будем знать и число цепей. Для такого определения существуют специальные методы. Вот один из них — динитрофенилирование. Используют 2,4-динитрофторбензол, который реагирует только со свободными аминогруппами белка, образуя производное. После этого белок гидролизуют, т. е. расщепляют кислотой по амидным связям. Получают свободные аминокислоты и динитрофенильные производные концевых аминокислот. Выделяя из этих производных свободные аминокислоты, узнают, какие именно аминокислоты образуют N-концевые группы полипептидных цепей и сколько этих цепей в белке.

Сэнгер, который исследовал описанным методом инсулин, обнаружил, что на одну молекулу белка приходилась одна молекула N-концевого глицина и одна молекула N-концевого фенилаланина. Отсюда был сделан вывод, что молекула инсулина состоит из двух цепей (цепи А и В).

Метод Сэнгера позволяет определить, какие кислоты находятся в белке на N-конце. Но как узнать расположение других аминокислот? Для этого существуют другие методы, один из них предложен Эдманом. Аминокислоты последовательно отщепляют, начиная с N-конца, для чего проводят реакцию с фенилизотиоцианатом. Образуется циклический продукт. При этом обнажается следующая аминокислота, с которой поступают аналогичным образом. Вот так, «отщепляя» аминокислоты одну за другой, узнают первичную структуру полипептидов:

Однако исследователи не отщепляют по методу Эдмана аминокислоты от целой белковой цепи. Перед анализом длиннейшую цепь расщепляют при помощи ферментов на отдельные полипептидные куски, после чего определяют последовательность аминокислот в каждом куске и, наконец, составляют так называемую карту с перекрывающимися аминокислотными остатками.

Предположим, что мы имеем фрагмент белковой молекулы — пептид, состоящий из десяти разных аминокислот (мы сильно упрощаем реальную картину: в белках сотни аминокислот, причем каждая встречается много раз). Расщепив этот пептид на части и определив последовательности аминокислот в каждой из них, мы получим такую картину:

Мы имеем шесть кусков, в каждом по три или четыре аминокислоты. Записав одинаковые аминокислоты (и одинаковые фрагменты) одну под другой, можно собрать последовательность всех десяти аминокислот. Нужно ли говорить, насколько сложнее приведенной схемы определение структуры реальных белков?!

Есть и другие способы установления структуры белков. Созданы полуавтоматические приборы, в которых осуществляется последовательное отщепление аминокислот и на этой основе определяется их последовательность. С такими приборами расшифровка структуры белка существенно упрощается.

Главное в белке — последовательность аминокислот

Читайте также:

  1. E) аминокислоты.
  2. III Установите последовательность.
  3. АМИНОКИСЛОТНЫЙ СОСТАВ БЕЛКОВ
  4. Аминокислоты могут давать энергию
  5. Анализ показателей себестоимости: ее виды, цели, задачи, последовательность и методика анализа. Анализ затрат на 1 руб. продукции.
  6. Анализ расходов организации: цели, последовательность проведения, особенности показателей в различных отраслях деятельности потребительской кооперации.
  7. Бесконечно малая, сходящаяся, расходящаяся числовая последовательность.
  8. Билет 6 — Принципы выбора схем установки, обеспечивающих наибольшую точность при обработке. Последовательность расчета прспособления на точность.
  9. Биосфера Земли (новые сведения, границы, вещества, составляющие биосферу, главное звено управления – энергия).
  10. В2. Установите последовательность процессов двойного оплодотворения цветковых растений
  11. В3 Установите последовательность этапов индивидуального развития шляпочного гриба
  12. Вопрос. Строение и свойства аминокислот.
Читайте так же:  Как принимать креатин моногидрат в капсулах

Объединение аминокислот через пептидные связи создает линейную полипептидную цепь, которая называется первичной структурой белка.

Участок белковой цепи длиной в 6 аминокислот (Сер-Цис-Тир-Лей-Глу-Ала)
(пептидные связи выделены желтым цветом, аминокислоты — красной рамкой)

Первичная структура белков, т.е. последовательность аминокислот в нем, программируется последовательностью нуклеотидов в ДНК. Выпадение, вставка, замена нуклеотида в ДНК приводит к изменению аминокислотного состава и, следовательно, структуры синтезируемого белка.

Если изменение последовательности аминокислот носит не летальный характер, а приспособительный или хотя бы нейтральный, то новый белок может передаться по наследству и остаться в популяции. В результате возникают новые белки с похожими функциями. Такое явление называется полиморфизмбелков.

Например, при серповидноклеточной анемии в шестом положении β-цепи гемоглобина происходит замена глутаминовой кислоты на валин. Это приводит к синтезу гемоглобина S (HbS) – такого гемоглобина, который в дезоксиформе полимеризуется и образует кристаллы. В результате эритроциты деформируются, приобретают форму серпа (банана), теряют эластичность и при прохождении через капилляры разрушаются. Это в итоге приводит к снижению оксигенации тканей и их некрозу.

Последовательность и соотношение аминокислот в первичной структуре определяет формированиевторичной, третичнойи четвертичнойструктур.

Дата добавления: 2015-04-30 ; Просмотров: 261 ; Нарушение авторских прав? ;

Нам важно ваше мнение! Был ли полезен опубликованный материал? Да | Нет

Пути использования аминокислот в организме

Основные пути использования аминокислот в клетках организма представлены на рис. 51.

Рис. 51. Пути использования аминокислот в клетках организма

Главный путь использования аминокислот – синтез специфических для организма белков: структурных, сократительных, белков-ферментов, гормонов белковой природы взамен распадающихся. Скорость обновления тканевых белков достаточно высока. Так период полураспада белков печени составляет около 9 суток, белков мышечной ткани около 120 суток.

Другой важнейший путь использования аминокислот – синтез различных биологически активных веществ. Даже если исключить из этой группы белки-ферменты и гормоны белковой природы, перенеся их в группу белков, останется достаточно многочисленная группа веществ: гормонов-полипептидов, гормонов — производных аминокислот и ряд других соединений, выполняющих в организме преимущественно регуляторные функции.

Часть аминокислот (и поступивших из пищеварительной системы, и образовавшихся при распаде тканевых белков) используется в качестве источника энергии. Некоторое количество аминокислот может превращаться в углеводы, в липиды. Хотя последнее наиболее вероятно при поступлении в организм избыточного количества белка. Еще один очень важный путь использования аминокислот – синтез заменимых аминокислот. Рассмотрим важнейшие пути использования аминокислот в клетках организма.

Синтез белков

Синтез белка это сложный многоступенчатый процесс, основными этапами которого являются транскрипция, активация аминокислот и трансляция. Рассмотрим основные этапы синтеза белка.

Транскрипция.

Специфика того или иного белка определяется набором аминокислот и порядком их соединения в белковой молекуле. Набор аминокислот и порядок их соединения закодирован в молекуле ДНК с помощью последовательности нуклеотидов. Каждая аминокислота кодируется тремя расположенными рядом нуклеотидами – триплетами или кодонами. Главным отличительным свойством различных нуклеотидов являются входящие в их состав азотистые основания, которых в ДНК встречается четыре вида: аденин, гуанин, тимин и цитозин. Сочетаниями из трех азотистых оснований можно образовать 64 различных триплета.

Молекулы ДНК находятся в ядре и не принимают непосредственного участия в синтезе белка. Информация о последовательности аминокислот в той или иной молекуле белка передается от ДНК к местам синтеза с помощью информационной РНК (и-РНК). Транскрипция — это процесс синтеза и-РНК на участке ДНК, несущем информацию о последовательности аминокислот в конкретной молекуле белка. Такой участок ДНК называется геном или цистроном.

Транскрипция начинается с разрыва водородных связей между двумя комплементарными цепями ДНК с помощью фермента ДНК-полимеразы. Затем происходит раскручивание спирали ДНК на участке, несущем нужную для синтеза белка информацию. Завершается транскрипция синтезом и-РНК при участии фермента РНК-полимеразы. В результате информация о последовательности аминокислот в белковой молекуле переносится в и-РНК. И-РНК выходит из ядра в цитоплазму и присоединяется к рибосоме.

Активация аминокислот

. В синтезе белка участвуют активные аминокислоты. Активация аминокислот начинается с их взаимодействия с АТФ, в результате которого образуется макроэргический комплекс аминокислоты (Ак) с АМФ (аминоациладенилат — Ак

АМФ) и неорганический пирофосфат (ФФн):

Затем происходит взаимодействие активированной аминокислоты с соответствующей данной аминокислоте транспортной РНК (т-РНК) с образованием макроэргического комплекса аминокислоты с т-РНК (аминоацил

Реакция катализируется ферментом аминоацил-т-РНК-синтетазой. Этот этап синтеза белка получил название рекогниции..

Транспортные РНК представляют собой сравнительно небольшие молекулы, состоящие из 80-100 нуклеотидов. Каждой аминокислоте соответствует от одной до шести видов т-РНК, с которыми она может образовывать комплекс. Транспортные РНК имеют два специфических триплета. Один из них кодон, к которому присоединяется аминокислота, другой – антикодон, который может присоединяться к кодону соответствующей аминокислоты в и-РНК по принципу комплементарности. Роль т-РНК сводится не только к доставке аминокислот к местам синтеза белка – рибосомам, но и переводу информации с последовательности нуклеотидов на последовательность аминокислот.

Трансляция

. Непосредственный синтез белка (трансляция) осуществляется на особых внутриклеточных образованиях, называемых рибосомами. Рибосомы построены из нуклеопротеинов, содержащих примерно 60% РНК и 40% различных белков. Они обеспечивают считывание генетической информации с и-РНК и реализацию ее в последовательности аминокислот в синтезируемой молекуле белка. Рибосомы обладают ферментативными свойствами, катализируя образование пептидных связей между аминокислотами. В процессе синтеза белка молекула и-РНК передвигается между двумя субъединицами рибосомы, к одной из которых присоединяется специфический белоксинтезирующий фермент (пептидилтрансфераза). В процессе этого перемещения кодоны и-РНК взаимодействуют с антикодонами т-РНК. При этом белоксинтезирующий фермент катализирует присоединение аминокислотного остатка т-РНК к полипептидной цепи. Образование и удлинение полипептидной цепи на рибосоме (элонгация) происходит с затратой энергии, источником которой является макроэргическое соединение гуанинтрифосфат (ГТФ).

Читайте так же:  Креатин на короткие волосы

Завершение синтеза белка (терминация) обеспечивается специальными кодонами в и-РНК (стоп-сигналами), которые не используются для кодирования аминокислот. Уже в процессе синтеза белка формируется первичная (последовательность аминокислот) и вторичная структура белковой молекулы. После завершения синтеза и отделения полипептидной цепи от рибосомы происходит формирование третичной и четвертичной структуры белка. В формировании третичной и четвертичной структуры белка участвуют дополнительные внутриклеточные органеллы (аппарат Гольджи).

Синтеза белка — энергоемкий процесс. Присоединение к полипептидной цепи одной аминокислоты требует затраты по меньшей мере пяти молекул АТФ. При активации аминокислоты АТФ распадается до АМФ, что эквивалентно затрате двух молекул АТФ. На этап трансляции затрачивается одна молекула ГТФ. В процессе элонгации расходуются две молекулы ГТФ на каждую присоединяемую к цепи аминокислоту. И, наконец, терминация (завершение синтеза) требует затраты еще одной молекулы ГТФ.

Ресинтез ГТФ происходит в реакции ГДФ с АТФ:

[2]

ГДФ + АТФ = ГТФ + АДФ

Следовательно, одним из важнейших условий синтеза белка является возможность обеспечения этого процесса достаточным количеством энергии.

Аминокислоты, не использованные для синтеза белка, подвергаются различным превращениям, которые, в большинстве своем начинаются с реакций трех типов: декарбоксилирования, трансаминирования, дезаминирования.

Дата добавления: 2016-11-02 ; просмотров: 392 | Нарушение авторских прав

Биологические функции белков. Роль белков в пище. Проблемы белкового дефицита на Земле. Аминокислоты-как мономеры белков.

Белковыми веществами называются высокомолекулярные органические соединения, молекулы которых состоят из остатков 20 различных α-аминокислот. Белки играют огромную роль в деятельности живых организмов, в том числе и человека. Наиболее важными функциями белков являются:

структурная функция (соединительные ткани, мышцы, волосы и т.д.);

— каталитическая функция (белки входят в состав ферментов);

транспортная функция(перенос кислорода гемоглобином крови);

защитная функция (антитела, фибриноген крови),

сократительная функция (миозин мышечной ткани);

— гормональная (гормоны человека);

резервная (ферритин селезенки). Резервная или питательная функция белков заключается в том, что белки используются организмом человека для синтеза белков и биологически активных соединений на основе белка, которые регулируют процессы обмена в организме человека.

Животные и растительные белки отличаются по биологической ценности. Аминокислотный состав животных белков близок к аминокислотному составу белков человека, поэтому животные белки являются полноценными. Белки растительные содержат пониженное содержание лизина, триптофана, треонина, метионина, цистина.

Биологическая ценность белков определяется степенью их усвоения в организме человека. Животные белки имеют белее высокую степень усвояемости, чем растительные. Из животных белков в кишечнике всасывается 90 % аминокислот, а из растительных 60 — 80 %. В порядке убывания скорости усвоения белков продукты располагаются в последовательности:

рыба > молочные продукты > мясо > хлеб > крупы

Одной из причин низкой усвояемости растительных белков является их взаимодействие с полисахаридами, которые затрудняют доступ пищеварительных ферментов к полипептидам.

При недостатке в пище углеводов и липидов требования к белку несколько изменяется. Наряду с биологической ролью белок начинает выполнять энергетическую функцию. При усвоении 1 грамма белка выделяется 4 ккал энергии. При избыточном потреблении белка возникает опасность синтеза липидов и ожирения организма.

Суточная потребность взрослого человека в белках составляет 5 г на 1 кг массы тела или 70 — 100 г в сутки. На долю белков животного происхождения должно приходиться 55 % и растительного происхождения 45 % от суточного рациона человека.

Из 6 млрд. человек, живущих на Земле, приблизительно половина страдает от недостатка белка.

Традиционными путями увеличения ресурсов пищевого белка является повышение производительности растениеводства (недостаток ÷ ограниченность посевных площадей), животноводства (недостаток ÷ низкая продуктивность на 1кг животного белка требуется 7кг растительного) и рыболовства (исчерпаемый ресурс).

В решении проблемы дефицита белка за последние два десятилетия определилось новое биотехнологическое направление – получение пищевых объектов с повышенным содержанием и улучшенным качеством белка методами генетической инженерии. Растения, животные и микроорганизмы, полученные гене­тической инженерией, называют генетически измененными, а продукты их переработки – трансгенными пищевыми продуктами. В то же время безопасность использования трансгенных пищевых продуктов зачастую подвергается критике и ставится под сомнение.

Аминокислоты-это первичные структурные блоки молекулы белка, т.е. это полифункциональные соединения, содержащие по меньшей мере две разные химические группировки, способные реагировать друг с другом с образованием ковалентной пептидной(амидной) связи.

[1]

С химической токи зрения аминокислоты являются амфотерными соединениями, т.к. в одной молекуле аминокислоты содержатся как минимум две функциональные группы основная(амино-) и кислотная (карбокси-), которые при взаимодействии друг с другом образуют, так называемые пептидные связи.

1) по положению аминогруппы

АК делятся на альфа,бетта,гамма и т.д.

неполярные: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин, пролин, метионин, фенилаланин, триптофан.

полярные незаряженные при рН=7: серин, треонин, цистеин, аспарагин, глутамин, тирозин.

полярные заряженные отрицательно при рН 7: лизин, аргинин, гитидин.

3) по функциональным группам

— моноаминомонокарбоновые: глицин, аланин, валин, изолкйцин, лейцин.

-моноаминодикарбоновые: аспартат, глутамат

-диаминомонокарбоновые: лизин, аргинин

-амиды моноаминодикарбоновых: аспарагин, глутамин

-оксимоноаминокарбоновые: серин, треонин

-ароматические: фенилаланин. Тирозин, триптофан, гистидин

-серосодержащие: цистеин, метионин

-гетероциклические: триптофан, гистидин, пролин

4)по классам аминоацил-т-РНК-синтетаз

Класс 1: валин, изолейцин, лейцин, цистеин, метионин, глутамат, глутамин, аргинин, тирозин, триптофан

Класс 2: глицин, аланин, пролин, серин, треонин, аспартат, аспарагин, гистидин, фенилаланин.

5)по путям биосинтеза

-Семейство аспартата: аспартат, аспарагин, треонин, изолейцин, метионин, лизин

-семейсво глутамата: глутамат, глутамин, аргинин, пролин

-семейство пирувата: аланин, валин, лейцин

-семейство серина: серин, цистеин, глицин

-семейство пентоз: гистидин, фенилаланин, тирозин, триптофан

-семейство шикимата: фкнилаланин, тирозин, триптофан

6)по способности синтезировать из предшественников

7)по характеру катаболизма у животных

-глюкогенные: глицин, аланин, валин, пролин, серин, треонин, цистеин метионин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, аргинин, гистидин

Видео (кликните для воспроизведения).

-кетогенные: лейцин, лизин

-глюко-кетогенные: изолейцин, фенилаланин, тирозин, триптофан.

1.АК взаимодействуют с кислотами и щелочами:NH2-CH2-COOH+HCl=HCl* NH2-CH2-COOH

2.растворы АК в воде благодаря этому обладают свойствами буферных растворов: NH2-CH2-COOH=N + H3-CH2COO —

3.Ак могут вступать во все реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов: NH2-CH2-COOH+CH3OH=H2O+ NH2-CH2-COOCH3

Читайте так же:  Можно ли л карнитин беременным

4.способность АК к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов: NH2-CH2-COOH+ NH2-CH2-COOH-HOOC-CH2-NH-CO-CH2NH2+H2O

Общие условия выбора системы дренажа: Система дренажа выбирается в зависимости от характера защищаемого.

Организация стока поверхностных вод: Наибольшее количество влаги на земном шаре испаряется с поверхности морей и океанов (88‰).

Определение аминокислотной последовательности в белке

Определение N-концевой аминокислоты в белке и последовательности аминокислот в олигопептидах

Фенилизотиоционат (ФИТЦ) — реагент, используемый для определения N-концевой аминокислоты в пептиде. Он способен реагировать с α-аминогруппой и α-карбоксильной группой свободных аминокислот, а также с N-концевой аминокислотой в пептидах (см. схему ниже).

В результате взаимодействия с N-концевой аминокислотой полипептида образуется фенил-тиогидантионовое производное, в котором дестабилизирована пептидная связь между α-карбоксильной группой N-концевой аминокислоты и α-аминогруппой второй аминокислоты в пептиде. Эта связь избирательно гидролизуется без повреждения других пептидных связей.

После реакции выделяют комплекс ФИТЦ-АК1, идентифицируют его хроматографическими методами. ФИТЦ можно использовать вновь с укороченным пептидом, полученным в предыдущем цикле, для определения следующей аминокислоты. Этот процесс ступенчатого расщепления пептида с N-конца был автоматизирован и реализован в приборе — секвенаторе, с помощью которого можно определять последовательность аминокислотных остатков в олигопептидах, состоящих из 10-20 аминокислот.

Многие полипептиды имеют первичную структуру, состоящую более чем из 100 аминокислот. Так как с помощью секвенаторов наиболее продуктивно определяют аминокислотную последовательность лишь небольших пептидов, молекулы полипептида расщепляют по специфическим местам на фрагменты.

Используя несколько разных расщепляющих агентов (ими могут быть ферменты или химические вещества) в разных пробах очищенного полипептида, можно получить частично перекрывающие друг друга фрагменты с установленной аминокислотной последовательностью. С их помощью можно воссоздать правильный порядок фрагментов и получить полную последовательность аминокислот в полипептидной цепи.

Ферментативное расщепление полипептида по специфическим участкам

Для специфического расщепления пептидных связей в белке можно использовать несколько разных ферментов. Наиболее широко используют ферментативный гидролиз полипептида протеолитическим ферментом — трипсином, который относят к группе пищеварительных ферментов (его вырабатывает поджелудочная железа). Фермент обладает высокой специфичностью действия. Он расщепляет пептидные связи, в образовании которых участвует карбоксильная группа остатков лизина или аргинина.

Исходя из установленного количества остатков лизина и аргинина, можно предсказать количество получаемых при гидролизе трипсином фрагментов. Так, если в полипептидной цепи 6 остатков аргинина и лизина, то при расщеплении трипсином можно получить 7 фрагментов. Затем в каждом фрагменте устанавливают аминокислотную последовательность.

Химическое расщепление полипептида по специфическим участкам

В некоторых случаях предпочтителен не ферментативный, а химический гидролиз. Так, реагент бромциан расщепляет только пептидные связи, в которых карбоксильная группа принадлежит остатку метионина. Зная количество остатков метионина в полипептидной цепи, легко установить количество получаемых фрагментов. Далее для каждого фрагмента в секвенаторе также устанавливают аминокислотную последовательность.

Получение аминокислотной последовательности полипептида с помощью перекрывающихся фрагментов

Для успешного установления последовательности полученных фрагментов полипептида необходимо получить пептиды с перекрывающимися аминокислотными последовательностями. Это достигают обработкой отдельных проб данного полипептида разными реагентами, расщепляющими белок в разных местах. Необходимо провести столько расщеплений, чтобы получить набор пептидов, обеспечивающих перекрывание всех участков, необходимых для определения последовательности исходного полипептида.

Рис. 4. Установление первичной структуры белка с помощью перекрывающихся пептидных фрагментов.

4. Отдельные представители пептидов: аспартам, глутатион.

Один из наиболее распространенных представителей трипептидов — глутатион — содержится в организме всех животных, в растениях и бактериях.

Цистеин в составе глутатиона обусловливает возможность существования глутатиона как в восстановленной, так и окисленной форме.

Глутатион участвует в ряде окислительно-восстановительных процессов. Он выполняет функцию протектора белков, т.е. вещества, предохраняющего белки со свободными тиольными группами SH от окисления с образованием дисульфидных связей -S-S-. Это касается тех белков, для которых такой процесс нежелателен. Глутатион в этих случаях принимает на себя действие окислителя и таким образом «защищает» белок. При окислении глутатиона происходит межмолекулярное сшивание двух трипептидных фрагментов за счет дисульфидной связи. Процесс обратим.

Аспартам — дипептид, состоящий из остатков L-аспарагиновой кислоты и метилового эфира L-фенилаланина, используется в качестве заменителя сахара – низкокалорийной пищевой добавки. Почти в 200 раз слаще сахарозы.

Дата добавления: 2015-05-26 ; просмотров: 3742 ; ЗАКАЗАТЬ НАПИСАНИЕ РАБОТЫ

Порядок аминокислот в белке

Глава III. БЕЛКИ

§ 6. АМИНОКИСЛОТЫ КАК СТРУКТУРНЫЕ ЭЛЕМЕНТЫ БЕЛКОВ

Природные аминокислоты

Аминокислоты в живых организмах встречаются преимущественно в составе белков. Белки построены в основном двадцатью стандартными аминокислотами. Они являются a-аминокислотами и отличаются друг от друга строением боковых групп (радикалов), обозначаемых буквой R:

Разнообразие боковых радикалов аминокислот играет ключевую роль при формировании пространственной структуры белков, при функционировании активного центра ферментов.

Структура стандартных аминокислот приведена в конце параграфа в табл.3. Природные аминокислоты имеют тривиальные названия, оперировать которыми при записях структуры белков неудобно. Поэтому для них введены трехбуквенные и однобуквенные обозначения, которые также представлены в табл.3.

Пространственная изомерия

У всех аминокислот, за исключением глицина, a-углеродный атом является хиральным, т.е. для них характерна оптическая изомерия. В табл. 3 хиральный атом углерода обозначен звездочкой. Например, для аланина проекции Фишера обоих изомеров выглядят следующим образом:

Для их обозначения, как и для углеводов, используется D, L-номенклатура. В состав белков входят только L-аминокислоты.

L- и D-изомеры могут взаимно превращаться друг в друга. Этот процесс называется рацемизацией.

Интересно знать! В белке зубов – дентине – L-аспарагиновая кислота самопроизвольно рацемизуется при температуре человеческого тела со скорость 0,10 % в год. В период формирования зубов в дентине содержится только L-аспарагиновая кислота, у взрослого же человека в результате рацемизации образуется D-аспарагиновая кислота. Чем старше человек, тем выше содержание D-изомера. Определив соотношение D- и L-изомеров, можно достаточно точно установить возраст. Так были изобличены жители горных селений Эквадора, приписывавшие себе слишком большой возраст.

Химические свойства

Аминокислоты содержат амино- и карбоксильную группы. В силу этого они проявляют амфотерные свойства, то есть свойства и кислот и оснований.

При растворении аминокислоты в воде, например, глицина, его карбоксильная группа диссоциирует с образованием иона водорода. Далее ион водорода присоединяется за счет неподеленной пары электронов у атома азота к аминогруппе. Образуется ион, в котором одновременно присутствуют положительный и отрицательный заряды, так называемый цвиттер-ион:

Такая форма аминокислоты является преобладающей в нейтральном растворе. В кислой среде аминокислота, присоединяя ион водорода, образует катион:

Читайте так же:  Аргинин для чего он нужен женщинам

В щелочной среде образуется анион:

Таким образом, в зависимости от рН среды аминокислота может быть положительно заряженной, отрицательно заряженной и электронейтральной (при равенстве положительных и отрицательных зарядов). Значение рН раствора, при котором суммарный заряд аминокислоты равен нулю, называется изоэлектрической точкой данной аминокислоты. Для многих аминокислот изоэлектрическая точка лежит вблизи рН 6. Например, изоэлектрические точки глицина и аланина имеют значения 5,97 и 6,02 соответственно.

Две аминокислоты могут реагировать друг с другом, в результате чего отщепляется молекула воды и образуется продукт, который называется дипептидом:

Связь, соединяющая две аминокислоты, носит название пептидной связи. Если пользоваться буквенными обозначениями аминокислот, образование дипептида можно схематически представить следующим образом:

Аналогично образуются трипептиды, тетрапептиды и т.д.:

H2N – лиз – ала – гли – СООН – трипептид

H2N – трп – гис – ала – ала – СООН – тетрапептид

H2N – тир – лиз – гли – ала – лей – гли – трп – СООН – гептапептид

Пептиды, состоящие из небольшого числа аминокислотных остатков, имеют общее название олигопептиды.

Интересно знать! Многие олигопептиды обладают высокой биологической активностью. К ним относится ряд гормонов, например, окситоцин (нанопептид) стимулирует сокращение матки, брадикинин (нанопептид) подавляет воспалительные процессы в тканях. Антибиотик грамицидин С (циклический декапептид) нарушает регуляцию ионной проницаемости в мембранах бактерий и тем самым убивает их. Грибные яды аманитины (октапептиды), блокируя синтез белка, способны вызвать сильное отравление у человека. Широко известен аспартам — метиловый эфир аспартилфенилаланина. Аспартам имеет сладкий вкус и используется для придания сладкого вкуса различным продуктам, напиткам.

Классификация аминокислот

Существует несколько подходов к классификации аминокислот, но наиболее предпочтительной является классификация, основанная на строении их радикалов. Выделяют четыре класса аминокислот, содержащих радикалы следующих типов; 1) неполярные (или гидрофобные); 2) полярные незаряженные; 3) отрицательно заряженные и 4) положительно заряженные:

К неполярным (гидрофобным) относятся аминокислоты с неполярными алифатическими (аланин, валин, лейцин, изолейцин) или ароматическими (фенилаланин и триптофан) R-группами и одна серусодержащая аминокислота – метионин.

Полярные незаряженные аминокислоты в сравнении с неполярными лучше растворяются в воде, более гидрофильны, так как их функциональные группы образуют водородные связи с молекулами воды. К ним относятся аминокислоты, содержащие полярную НО-группу (серин, треонин и тирозин), HS-группу (цистеин), амидную группу (глутамин, аспарагин) и глицин (R-группа глицина, представленная одним атомом водорода, слишком мала, чтобы компенсировать сильную полярность a-аминогруппы и a-карбоксильной группы).

Аспарагиновая и глутаминовая кислоты относятся к отрицательно заряженным аминокислотам. Они содержат по две карбоксильные и по одной аминогруппе, поэтому в ионизированном состоянии их молекулы будут иметь суммарный отрицательный заряд:

К положительно заряженным аминокислотам принадлежат лизин, гистидин и аргинин, в ионизированном виде они имеют суммарный положительный заряд:

В зависимости от характера радикалов природные аминокислоты также подразделяются на нейтральные, кислые и основные. К нейтральным относятся неполярные и полярные незаряженные, к кислым – отрицательно заряженные, к основным – положительно заряженные.

Десять из 20 аминокислот, входящих в состав белков, могут синтезироваться в человеческом организме. Остальные должны содержаться в нашей пище. К ним относятся аргинин, валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин и гистидин. Эти аминокислоты называются незаменимыми. Незаменимые аминокислоты входят часто в состав пищевых добавок, используются в качестве лекарственных препаратов.

Интересно знать! Исключительно важную роль играет сбалансированность питания человека по аминокислотам. При недостатке незаменимых аминокислот в пище организм саморазрушается. При этом страдает в первую очередь головной мозг, что приводит к различным заболеваниям центральной нервной системы, психическим расстройствам. Особенно уязвим молодой растущий организм. Так, например, при нарушении синтеза тирозина из фенилаланина у детей развивается тяжелое заболевание финилпировиноградная олигофрения, вызывающее тяжелую умственную отсталость или гибель ребенка.

Экология СПРАВОЧНИК

Информация

Видео (кликните для воспроизведения).

Добавить в ЗАКЛАДКИ

Поделиться:

Аминокислоты в белке

В спермии двойная спираль ДНК стабильная. Порядок азотистых оснований в мостиках и их относительная численность на известном участке ДНК и дают тот или другой геи, поскольку расположением оснований определяется чередование аминокислот в белке, образующемся в развивающемся животном под влиянием данного участка ДНК. Но белок ДНК образует только после оплодотворения, когда она становится способной к превращению в РНК (рибонуклеиновую кислоту): ДНК->РНК->белок.[ . ]

Б у д а н о в а А. Н. Некоторые аминокислоты в белках мышц осетровых рыб и содержание триметиламиндоксида в их крови при нерестовой миграции. «Биохимия», 1952, т. 17, вып. 1.[ . ]

[3]

Исследования показали, что в клубнях картофеля Северная роза (урожай 1962 г. на безнавозном фоне) были отмечены значительные изменения в количественном содержании аминокислот в белке в зависимости ог форм вносимых азотных удобрений (табл. 13).[ . ]

Как показали многочисленные исследования, информация об этом закодирована в генном аппарате клеток (геноме), т. е. в ДНК хроматина клеточного ядра. Для каждого синтезируемого в организме белка имеется своя ДНК (или участок цепи ДНК), и синтезированы могут быть только те белки, структура которых закодирована в геноме. ДНК — сложные макромолекулы (с ММ от 10000 до миллионов атомных единиц), представляющие собой цепи соединенных друг с другом нуклеотидов (от 2000 до 108 ед.) и образующие двойную спираль.[ . ]

Несмотря на интенсивное самообновление, соотношение отдельных аминокислот в белке является довольно постоянным. Это в известной мере дает основание предполагать, что процессу обновления белка должно предшествовать образование всего набора аминокислот, составляющих белковую молекулу.[ . ]

С помощью газохроматографического анализа [1] решают две основные задачи в области контроля пищевых продуктов: определение пищевой ценности продуктов питания и оценка их безопасности. Пищевую ценность определяют из содержания аминокислот в белках, жирных кислот и глицеридов в жирах, углеводов, органических кислот и витаминов в разных пищевых продуктах. Нужно отметить, что в последние годы многие из этих анализов выполняются и с помощью высокоэффективной жидкостной хроматографии [1, 2].[ . ]

Человек при очень редких обстоятельствах удовлетворяет свою потребность в белках и незаменимых аминокислотах только за счет одного какого-либо продукта. При кормлении же сельскохозяйственных животных, особенно при откорме свиней и птицы, такие случаи довольно часты. Поэтому здесь необходимо учитывать не только общее содержание белков в рационах, но и содержание незаменимых аминокислот в белках.[ . ]

Ведь именно этот порядок и определяет, какой белок будет синтезирован в рибосоме, так как от порядка расположения аминокислот в белке зависит его специфика. В клетке содержится более 2000 различных по строению и свойствам специфических белков.[ . ]

Возникает вопрос, изменяется ли под действием удобрений аминокислотный состав белков и содержание в белках незаменимых аминокислот? В опытах, проведенных на кафедре агрохимии ТСХА с зерновыми культурами, было установлено, что содержание аминокислот в белках практически не изменяется от вносимых удобрений (табл. 141).[ . ]

Однако в окисленном или карбоксиметилированиом ВЖМТ треонин выявляется как С-концевая аминокислота. Концевые аминокислотные остатки белков различных вирусов приведены в табл. 7.[ . ]

Дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК) — иначе наследственная информация — вещество, находящееся в головке спермия, содержащее в себе гены — основу наследственных свойств животного.[ . ]

После того как было показано, что генетический код представляет собой последовательность триплетов оснований в нуклеиновой кислоте, каждый из которых определяет одну аминокислоту в белке, выяснилось следующее: большинство вирусов содержит значительно больше генетической информации, чем требуется для кодирования белка или белков, обнаруженных в составе вирусной частицы. Например, многие вирусы растений содержат молекулу РНК с молекулярной массой 2-10е дальтон. Этого достаточно, чтобы, кроме капсидиого белка, кодировать еще 5—8 белков средней молекулярной массы. Эти белки, по-видимому, нужны для размножения вируса и синтезируются в инфицированной клетке. По аналогии с результатами исследований на вирусах животных и вирусах бактерий можно предположить, что одним из таких белков является, вероятно, вирусоспецифичная РНК-синтетаза. Выделение и изучение свойств этих некапсидньтх белков является предметом дальнейших исследований.[ . ]

Степень генетических различий между видами определяют либо прямо путем изменений последовательностей нуклеотидов в генах, либо косвенно путем изменений последовательностей нуклеотидов в рРНК, или последовательностей аминокислот в белках. Результаты сравнения последовательностей ДНК разных организмов позволяют определить количество пар нуклеотидов, в которых в ходе эволюции имели место замены азотистых оснований (табл. 33), тогда как сравнение белков от разных организмов позволяет определить различия в аминокислотных последовательностях, т. е. судить о близости организмов (рис. 165) и о связи последовательностей со скоростью эволюции (табл. 34, рис. 166). На основе данных о филогении отдельных белков строят филогенетическое древо, которое, как показано для цитохрома С, совпадает с филогенетическим древом, построенным по ископаемым останкам. На основе реконструкции филогений и определения степени генетических различий по аминокислотным последовательностям ряда белков считают, что гены, кодирующие эти белки у животных, происходят от общего предка.[ . ]

Коллинеарность — линейное соответствие между нуклеотидной последовательностью ДНК и кодируемой ею последовательности аминокислот в белке.[ . ]

Связь белковых молекул и нуклеиновых кислот привела к возникновению генетического кода. Последний представляет собой такую организацию молекул ДНК, в которой последовательность нуклеотидов стала служить информацией для построения конкретной последовательности аминокислот в белках.[ . ]

При одинаковой способности альтернативных аллелей придавать организмам одинаковую приспособленность к условиям среды, изменение частот встречаемости этих аллелей в поколениях организмов может происходить лишь в результате дрейфа генов. Следовательно, скорость замены аллелей в популяциях и скорость происходящих отсюда замен аминокислот в белках будет постоянной.[ . ]

Каждый нуклеотид состоит из азотистого (пуринового или пиримидинового) основания, пятиуглеродного сахара дезоксирибозы и остатка фосфорной кислоты. Из азотистых оснований в состав ДНК входят аденин, гуанин, цитозин и тимин,2 причем двойная цепь ДНК построена так, что против аденина одной цепи находится тимин другой, а против гуанина располагается цитозин. Между этими парами (так называемыми комплементарными) и образуются связи между двумя цепями ДНК. Каждой входящей в состав того или иного белка аминокислоте соответствует тройка (триплет, или кодон) последовательно соединенных оснований; порядок же аминокислот в белке определяется соответствующим расположением триплетов.[ . ]

Последовательность каждого из четырех возможных нуклеотидов обозначает информацию, которая расшифровывается клеткой. Генетический код точно определяет последовательность аминокислот в белке. Специфичность фермента определяется последовательностью его аминокислот (так же как его структурной формой). Таким образом ДНК регулирует назначение клетки. Ген, по существу, функциональная часть молекулы ДНК, представляет собой генетическую информацию, передаваемую от поколения к поколению через гаметы.[ . ]

Поверхность наружной оболочки спор разнообразна у аэробных бактерий: либо гладкая, либо с выростами, выступами и почками. Оболочка составляет значительную часть споры. Основными ее компонентами являются белки (60—90%) и липиды. Состав аминокислот в белках оболочки неодинаков у бактериальных спор разных видов, однако большая часть цистина, содержащегося в значительном количестве в спорах, обнаруживается именно в оболочке.[ . ]

Обобщение результатов молекулярно-генетических исследований эволюции привело японского ученого М. Кимуру (1968) и других исследователей к формулированию гипотезы, по которой большинство изменений, наблюдаемых в популяциях, обусловлено мутациями, которые не оказывают влияния на приспособление организмов к окружающей среде и которые заключаются в случайных заменах азотистых оснований в молекулах ДНК. В соответствии с гипотезой нейтральности молекулярной эволюции скорости замен оснований в ДНК (аминокислот в белках) могут быть постоянными, т. к. преобладающее число таких замен селективно нейтрально.[ . ]

Читайте так же:  Какой на вкус креатин

Источники


  1. Генеральная уборка. Диетические тайны. Здоровое питание (комплект из 3 книг). — М.: ИГ «Весь», 2014. — 752 c.

  2. Все о раздельном питании. — М.: Эксмо-пресс, 2003. — 352 c.

  3. Лечебная физическая культура. — М.: Физкультура и спорт, 2014. — 368 c.
  4. Ахманов, Михаил Диабет. Последние новости / Михаил Ахманов. — М.: Крылов, 2007. — 700 c.
Порядок аминокислот в белке
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here