Последовательность аминокислот в белковой молекуле

Сегодня предлагаем ознакомится со статьей на тему: последовательность аминокислот в белковой молекуле с профессиональным описанием и объяснением.

Последовательность аминокислот в белковой молекуле

1. В одной исследовательской лаборатории изучен участок одной из цепочек молекулы дезоксирибонуклеиновой кислоты (ДНК). Оказалось, что он состоит из 24 мономеров-нуклеотидов: ГТГ ТАА ЦГА ЦЦГ АТА ЦТГ ТАЦ АЦЦ . . Каково строение соответствующего участка второй цепочки той же молекулы ДНК?

2. Молекула ДНК распалась на две цепочки. Одна из них имеет строение: ТАГ АЦТ ГГТ АЦА ЦГТ ГГТ ГАТ ТЦА . . Какое строение будет иметь вторая молекула ДНК, когда указанная цепочка достроится до полной двухцепочечной молекулы?

3. Полипептидная цепь одного белка животных имеет следующее начало: лизин — глутамин — треонин — аланин — аланин — аланин — лизин. С какой последовательности нуклеотидов начинается ген, соответствующий этому белку?

4. Одна из цепей рибонуклеазы (фермента поджелудочной железы) состоит из 16 аминокислот: Глу — Гли — Асп — Про — Тир — Вал — Про — Вал — Про — Вал — Гис — Фен—Асн — Ала — Сер — Вал. Определите структуру участка ДНК, кодирующего эту часть рибонуклеазы.

5. Какой последовательностью нуклеотидов ДНК кодируется участок белка, если он имеет следующее строение: пролин — валин — аргинин — пролин — лейцин — валин — аргинин?

6. Меньшая цепь мономеров в молекуле инсулина (так называемая цепь А) заканчивается такими аминокислотами: лейцин — тирозин — аспарагин — тирозин — цистеин — аспарагин. Какой последовательностью нуклеотидов ДНК кодируется данная цепь молекулы?

7. Какая последовательность аминокислот кодируется такой последовательностью нуклеотидов ДНК: ЦЦТ АГТ ГТГ ААЦ ЦАТ ТЦА?

8. С. какой последовательности аминокислот начинается белок, если он закодирован такой последовательностью нуклеотидов: АЦГ ЦЦЦ АТГ ЩЦ ГГТ АЦЦ? Каким станет начало полипептидной цепи синтезируемого белка, если под влиянием рентгеновских лучей пятый нуклеотид окажется выбитым из молекулы ДНК?

9. Определите порядок следования аминокислот в участке молекулы белка, если известно, что он кодируется такой последовательностью нуклеотидов ДНК: ТГА ТЩ ГТТ ТАТ ГЦГ ЦЦЦ. Как изменится белок, если химическим путем будут удалены девятый и тринадцатый нуклеотиды?

10. Назовите последовательные мономеры участка молекулы белка, который синтезируется на основе информации, «записанной» в молекуле ДНК таким порядком нуклеотидов: ТЦТ ЦЦЦ AAA ААГ АТА ИГ ЦАТ. Как отразится на строении белка выпадение из молекулы ДНК первого нуклеотида?

11. В иРНК последний кодон AAA изменен в УАА. Какой нуклеотид заменен в антисмысловой цепи ДНК? К чему это может привести?

12. У человека, больного цистинурией с мочой выделяются аминокислоты, которым соответствуют кодоны иРНК: ЦУУ, ГУУ, ЦУГ, ГУГ, УЦГ, ГУЦ, АУА. У здорового человека в моче обнаруживаются аланин, серин, глутаминовая кислота, глицин. Выделение каких аминокислот характерно для больных цистинурией?

13. Известно, что четвертый пептид гемоглобина А содержит 8 аминокислот в следующей последовательности: Вал — Гис — Лей — Тре — Про — Глу — Глу — Лиз. В гемоглобине S шестая аминокислота (глутаминовая) замещена валином, в гемоглобине С — лизином, а в гемоглобине G седьмая аминокислота (глутаминовая) замещена глицином. Как отразилась мутация в участке ДНК, контролирующем последовательность аминокислот в четвертом пептиде гемоглобинов, на процентный состав азотистых оснований?

14. Молекула гемоглобина А состоит из двух ά- и двух β-цепей полипептидов, соединенных с группой гема (железосодержащая часть гемоглобина). Каждая из цепей содержит около 140 аминокислот. Сколько примерно пар нуклеотидов содержит каждый из участков молекулы ДНК, контролирующий синтез этих цепей полипептидов?

15. Какую длину имеет участок ДНК, кодирующий синтез инсулина, который содержит 51 аминокислоту в двух цепях, если один нуклеотид занимает 3,4 А (ангстрема) цепи ДНК? 1 А = 0,1 нм (нанометра) = 0,0001 мкм (микрометра) = 0,0000001 мм = 0,00000000001 м.

16. Начальный участок цепи В инсулина представлен следующими аминокислотами: Фен — Вал — Асп — Глн — Гис — Лей — Цис — Лей — Цис — Гли — Сер — Лиз.

Определите количественные соотношения в цепи ДНК, кодирующей этот участок ДНК.

17. Содержание нуклеотидов в цепи иРНК следующее: аденилового — 27%, гуанилового — 35%, цитидилового — 18%, урацилового — 20%. Определите процентный состав нуклеотидов участка молекулы ДНК (гена), являющегося матрицей для этой иРНК.

18. Какую длину имеет участок молекулы ДНК, кодирующий миоглобин современных животных, если миоглобин (белок мышц) содержит одну цепь со 155 аминокислотами? Расстояние между двумя соседними нуклеотидами равно 3,4 А.

1. ЦАЦ АТТ ГЦТ ГГЦ ТАТ ГАЦ АТГ ТГГ.

2. АТЦ ТГА ЦЦА ТГТ ТЦЦ ЦЦА АГТ.

3. Возможный вариант:ААГ ГАА АЦУ ГЦУ ГЦУ ГЦУ ААГ — иРНКТТЦ ЦТТ ТГА ЦГА ЦГА ЦГА ТТЦ — ДНК.

4. ЦТТ ЦЦТ ЦТА ГГГ АТА ЦАА ГГА ЦАГ ГГТ ЦАТ ГТА AAA ТТА ЦЩ АГТ ЦАЦ.

5. Возможный вариант: ГТА ЦАА ГЦА ГГЦ AAA ЦАГ ТЦТ.

6. Возможный вариант: ГАТ ЦТГ ТТА АТА АЦА ТТГ.

Последовательность аминокислот: глицин — серии — гистидин— лейцин— валин— серии.

Последовательность аминокислот в белке: цистеин — глицин — тирозин — аргинин — пролин — триптофан.При «выбивании» пятого нуклеотида имеем следующие результаты:

Последовательность аминокислот в белке изменится: цистеин — глицин — треонин — глицин — гистидин.

9. Последовательность аминокислот: треонин — треонин — глутамин — изолейцин — аргинин — аргинин.

10. Последовательность аминокислот: аргинин — глицин — фенилаланин — фенилаланин — тирозин — пропин — валин. При выпадении первого нуклеотида (Т) изменится порядок считывания триплетов, образование иРНК, число и последовательность аминокислот в белке. Последовательность аминокислот в белке изменится: глутаминовая кислота — глицин — фенилаланин — серии — изолейцин — глицин.

Оренбургская область Шарлыкский район село Дубровка улица Школьная, 8

Электронный адрес автора: [email protected]

Муниципальное общеобразовательное учреждение «Дубровская средняя общеобразовательная школа»

Природа генетического кода

Проблема синтеза белка тесно связана с понятием генетического кода. Генетическая информация, закодированная в первичной структуре ДНК, еще в ядре переводится в нуклеотидную последовательность мРНК. Вопрос о том, каким образом эта информация передается на белковую молекулу, долго не был ясен. Первые указания на существование прямой линейной зависимости между структурой гена и его продуктом – белком можно найти у Ч. Яновского. В серии изящных опытов с применением методов генетического картирования и секвенирования он показал, что порядок изменений в структуре мутантного гена триптофансинтазы у Е. coli точно соответствует порядку изменений в аминокислотной последовательности молекулы белка-фермента.

Эукариотические клетки обладают особым механизмом точного и эффективного перевода последовательности мРНК в соответствующую последовательность аминокислот синтезируемого белка. Сами молекулы мРНК не имеют сродства к аминокислотам, и было высказано предположение о том, что для перевода нуклеотидной последовательности мРНК на аминокислотную последовательность белков необходим некий посредник, названный адаптором (см. ранее). Молекула адаптора должна быть наделена способностью узнавать нуклеотидную последовательность специфической мРНК и соответствующую аминокислоту. Клетка, имеющая подобную адапторную молекулу, может встраивать каждую аминокислоту в подходящее место полипептидной цепи в строгом соответствии с нуклео-тидной последовательностью мРНК. Остается, таким образом, незыблемым положение, что сами по себе функциональные группы аминокислот не способны вступать в контакт с матрицей и информационной мРНК.

Читайте так же:  Препараты витаминов группы в в таблетках

Было показано, что в нуклеотидной последовательности мРНК имеются кодовые «слова» для каждой аминокислоты – генетический код. Вероятнее всего, он заключается в определенной последовательности расположения нуклеотидов в молекуле ДНК. Вопросы о том, какие нуклеотиды ответственны за включение определенной аминокислоты в белковую молекулу и какое количество нуклеотидов определяет это включение, оставались нерешенными до 1961 г. Теоретический разбор показал, что код не может состоять из одного нуклеотида, поскольку в этом случае только 4 аминокислоты могут кодироваться. Однако код не может быть и дуплетным, т.е. комбинация двух нуклеотидов из четырехбуквенного «алфавита» не может охватить всех аминокислот, так как подобных комбинаций теоретически возможно только 16 (4 2 = 16), а в состав белка входит 20 аминокислот. Для кодирования всех аминокислот белковой молекулы был бы достаточным триплетный код, когда число возможных комбинаций составит 64 (4 3 = 64).

Из приведенных данных М. Ниренберга становится очевидным, что поли-У, т.е. РНК, гипотетически содержащая остатки только одного уридилового мононуклеотида, способствует синтезу белка, построенного из остатков одной аминокислоты – фенилаланина. На этом основании был сделан вывод, что кодоном для включения фенилаланина в белковую молекулу может служить триплет, состоящий из трех уридиловых нуклеотидов – УУУ. Вскоре было показано, что синтетическая матричная поли-цитидиловая кислота (поли-Ц) кодирует образование полипролина, а матричная полиадениловая кислота (поли-А) – полилизина; соответствующие триплеты ЦЦЦ и ААА действительно оказались триплетами (кодонами) для кодирования пролина и лизина.

[1]

В выяснении полного генетического кодового «словаря» выдающуюся роль сыграли разработанные Г. Хорана подходы к синтезу полирибо-нуклеотидов (искусственных мРНК) с определенными повторяющимися триплетными последовательностями (кополимеры). Их потом использовали в качестве матрицы в белоксинтезирующей системе. Образованные при этом полипептиды содержали равные количества аминокислот в полном соответствии с матрицей кополимера.

Вскоре в лабораториях М. Ниренберга, С. Очоа и Г. Хорана, пользуясь этими искусственно синтезированными мРНК, были представлены доказательства не только состава, но и последовательности триплетов всех кодонов, ответственных за включение каждой из 20 аминокислот в белковую молекулу. Приводим полный кодовый «словарь», т.е. все 64 кодона:

Оказалось, что вырожденность генетического кода имеет несомненный биологический смысл, обеспечивая организму ряд преимуществ. В частности, она способствует «совершенствованию» генома, так как в процессе точечной мутации, вызванной химическими или физическими факторами, возможны различные аминокислотные замены, наиболее ценные из которых отбираются в процессе эволюции.

Другой отличительной особенностью генетического кода является его непрерывность, отсутствие «знаков препинания», т.е. сигналов, указывающих на конец одного кодона и начало другого. Другими словами, код является линейным, однонаправленным и непрерывающимся: АЦГУЦГАЦЦ. Это свойство генетического кода обеспечивает синтез точной и в высшей степени упорядоченной последовательности аминокислотных остатков в молекуле белка. В противном случае последовательность нуклеотидов в кодонах будет нарушена и приведет к синтезу «бессмысленной» полипептидной цепи с измененной структурой и непредсказуемой функцией. Следует указать еще на одну весьма существенную особенность кода – его универсальность для всех живых организмов от Е. coli до человека. Код не подвергся существенным изменениям за миллионы лет эволюции.

Среди 64 мыслимых кодонов 61 имеет смысл, т.е. кодирует определенную аминокислоту. В то же время три из них, а именно УАГ, УАА, УГА, оказываются «бессмысленными»; они были названы нонсенс-кодо-нами, так как не кодируют ни одной из 20 аминокислот. Однако эти кодоны не лишены смысла, поскольку по крайней мере два из них выполняют важную функцию сигналов терминации в синтезе полипептида в рибосомах (функцию окончания, терминации синтеза).

При исследовании генетического кода в опытах in vivo также были получены доказательства универсальности кода, однако в последние годы выявлены некоторые особенности его в митохондриях животных, включая клетки человека. Генетический код цитоплазмы отличается от такового митохондрий 4 кодонами. Два кодона: АУГ, который обычно является инициаторным кодоном, кодирует также метионин в цепи, и УГА, являющийся нонсенс-кодоном, кодирует в митохондриях триптофан. Кодоны АГА и АГГ являются для митохондрий скорее терминирующими, а не кодирующими аргинин. В результате для считывания генетического кода митохондрий требуется меньше разных тРНК, в то время как цито-плазматическая система трансляции обладает полным набором тРНК.

Последовательность аминокислот в белковой молекуле

Анализ белковых молекул

Для определения аминокислот, входящих в состав белка используют методы, основанные, как правило, на частичном или полном гидролизе полипептидной цепи. Обычно проводят кислотный или ферментативный гидролиз белка и аминокислоты анализируют различными хроматографическими методами. Таким способом можно установить количественный и качественный состав аминокислот, входящих в состав белка, но не их последовательность. Остановимся на некоторых химических способах анализа белковых молекул.

Свободные аминокислоты обнаруживают нингидринной реакцией (см. Нингидринная реакция). Эту же реакцию дают и белки, но в более жестких условиях – при кипячении с водным раствором нингидрина.

Для обнаружения пептидных связей в белках служит биуретовая реакция (реакция Пиотровского) – образование ярко-окрашенных комплексов при взаимодействии белков с гидроксидом меди (II) в присутствии щелочи. В эту реакцию вступают все пептиды, имеющие минимум две пептидные связи. Цвет комплекса, получаемый при биуретовой реакции с различными пептидами, несколько отличается и зависит от длины пептидной цепи. Пептиды с длиной цепи от четырех аминокислотных остатков и выше образуют красный комплекс, трипептиды – фиолетовый, а дипептиды – синий. Реакцию используют не только для качественного, но и для количественного определения белков.

Пептиды, содержащие ароматические и гетероароматические аминокислоты дают положительную ксантопротеиновую реакцию (реакция Мульдера) – появление желтого окрашивания при действии конц. азотной кислоты. При добавлении щелочи цвет смеси меняется на оранжевый.

Серосодержащие аминокислоты в составе белка определяют по образованию черного осадка сульфида свинца при нагревании с ацетатом свинца – сульфгидрильная реакция (реакция Фоля).

Триптофан обнаруживают при помощи реакции с п-диметиламинобензальдегидом в среде серной кислоты – реакция Эрлиха . Образующийся продукт конденсации имеет красно-фиолетовое окрашивание.

Определение С- и N-концевых аминокислот

N-Концевые аминокислоты определяют по реакции с 2,4-динитрофторбензолом или дансилхлоридом. Свободная аминогруппа N-концевой аминокислоты арилируется или ацилируется, белок гидролизуют, образовавшиеся N-(2,4-динитрофенил)- (А) или N-(5-диметиламинонафтил-1-сульфо)производные (Б) существенно отличаются по физико-химическим свойствам от остальных аминокислот, поэтому их легко отделяют и идентифицируют.

С-Концевые аминокислоты определяют методом Акароби – при нагревании пептида с гидразингидратом пептидные связи гидролизуются и образуется смесь гидразидов аминокислот. С-Концевая аминокислота не реагирует с гидразином, остается в свободном виде, ее выделяют и идентифицируют.

Читайте так же:  Черная мамба жиросжигатель как принимать правильно

Удобным методом определения последовательности аминокислот (первичной структуры белка) является способ деградации полипептидной цепи с помощью фенилизотиоцианата (метод Эдмана). N-Концевые аминокислоты последовательно отщепляются от цепи в виде фенилтиогидантоинов и идентифицируются.

Главное в белке — последовательность аминокислот

Объединение аминокислот через пептидные связи создает линейную полипептидную цепь, которая называется первичной структурой белка

Первичная структура белков, т.е. последовательность аминокислот в нем, программируется последовательностью нуклеотидов в ДНК. Выпадение, вставка, замена нуклеотида в ДНК приводит к изменению аминокислотного состава и, следовательно, структуры синтезируемого белка.

Участок белковой цепи длиной в 6 аминокислот (Сер-Цис-Тир-Лей-Глу-Ала)
(пептидные связи выделены желтым фоном, аминокислоты — рамкой)

Если изменение последовательности аминокислот носит не летальный характер, а приспособительный или хотя бы нейтральный, то новый белок может передаться по наследству и остаться в популяции. В результате возникают новые белки с похожими функциями. Такое явление называется полиморфизмбелков.

Например, при серповидноклеточной анемии в шестом положении β-цепи гемоглобина происходит замена глутаминовой кислоты на валин. Это приводит к синтезугемоглобина S (HbS) – такого гемоглобина, который в дезоксиформе полимеризуется и образует кристаллы. В результате эритроциты деформируются, приобретают форму серпа (банана), теряют эластичность и при прохождении через капилляры разрушаются. Это в итоге приводит к снижению оксигенации тканей и их некрозу.

Последовательность и соотношение аминокислот в первичной структуре определяет формирование вторичной, третичнойи четвертичнойструктур.

Дата добавления: 2015-06-27 ; просмотров: 512 ; ЗАКАЗАТЬ НАПИСАНИЕ РАБОТЫ

Определяем последовательность аминокислот с помощью таблицы генетического кода.

2) После мутации фрагмент молекулы белка будет иметь состав лей- ала- тре -лиз -асн

3) Лизин кодируется двумя кодонами ААА и ААГ, следовательно,

мутированная иРНК: ЦУЦ-ГЦА-АЦГ-ААА-ААУ или ЦУЦ-ГЦА-АЦГ-ААГ-ААУ

13)Одна из цепей ДНК имеет последовательность нуклеотидов: АТА-АГГ-АТГ-ЦЦТ-ТТТ. Определите последовательность нуклеотидов на иРНК и соответствующую последовательность аминокислот фрагмента молекулы белка. Объясните, что произойдет со структурой фрагмента молекулы белка, если второй триплет нуклеотидов выпадет из цепи ДНК. Для выполнения задания используйте таблицу генетического кода. (см. задание №1)

Ответ:1)Исходная цепь ДНК: АТА -АГГ- АТГ-ЦЦТ-ТТТ

2) и -РНК : УАУ- УЦЦ-УАЦ-ГГА- ААА

[3]

3) цепочка аминокислот в белке: тир – сер – тир – гли — лиз

4) после выпадения второго триплета произойдет укорочение молекулы белка на одну аминокислоту и молекула белка будет состоять из аминокислот: тир – тир – гли – Лиз

14)Последовательность нуклеотидов в цепи ДНК: — ААТГЦАГГТЦАЦТЦАТГ- В результате мутации одновременно выпадают второй и пятый нуклеотиды. Запишите новую последовательность нуклеотидов в цепи ДНК. Определите по ней последовательность нуклеотидов в иРНК и последовательность аминокислот в полипептиде. Для выполнения задания используйте таблицу генетического кода.

[2]

Ответ:1)Исходная цепь ДНК: ААТ-ГЦА-ГГТ-ЦАЦ-ТЦА-ТГ-

ДНК после мутации: АТГ- АГГ-ТЦА-ЦТЦ-АТГ-

2) и -РНК : УАЦ-УЦЦ-АЦУ- ГАГ- УАЦ

3) цепочка аминокислот в белке: тир – сер – тре – глу – тир

15)Фрагмент молекулы и-РНК состоит из 51 нуклеотидов. Определите число нуклеотидов в двойной цепи ДНК, число триплетов в матричной цепи ДНК и число нуклеотидов в антикодонах всех т-РНК, которые участвуют в синтезе белка. Ответ поясните.

Ответ: 1) И-РНК синтезируется на матричной цепи ДНК, поэтому в ней будет тоже 51 нуклеотид, т.е. 17 триплетов (1 триплет состоит из 3-х нуклеотидов). 2) Вторая цепь ДНК комплементарна первой, поэтому число нуклеотидов в двойной цепи ДНК содержится 102 нуклеотида. 3) Если в и-РНК содержится 51 нуклеотид, значит, в ней 17 кодонов, и столько же антикодонов в т-РНК. Число нуклеотидов в антикодонах всех т-РНК будет равно 51, так как антикодон тоже состоит из 3-х нуклеотидов.

16) Фрагмент молекулы и-РНК состоит из 50 нуклеотидов. Определите, сколько нуклеотидов входит в состав фрагмента матричной цепи ДНК. Установите, число цитозиновых, адениловых и гуаниловых нуклеотидов в молекуле ДНК , если известно, что процент тимидиловых нуклеотидов равен 16%

Ответ: 1) В составе матричной цепи ДНК 50 нуклеотидов, так как и-РНК синтезируется комплементарно матричной цепи 2) Так как в одной цепи ДНК 50 нуклеотидов, в двух цепях- 100нуклеотидов (это и есть 100%). 3) В ДНК тимин комплементарен аденину, поэтому количество аденина равно 16. На гуанин и цитозин приходится 68% (100- 32=68) в равных количествах, т.е. гуанина и цитозина в ДНК содержится по 34.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Студент — человек, постоянно откладывающий неизбежность. 10218 —

| 7236 — или читать все.

1. Определение аминокислотного состава белка

Первый этап в определении первичной структуры белков заключается в качественной и количественной оценке аминокислотного состава данного индивидуального белка.

Кислотный гидролиз белка

Для определения аминокислотного состава необходимо провести разрушение всех пептидных связей в белке. Анализируемый белок гидролизуют в 6 мол/л НС1 при температуре около 110 °С в течение 24 ч. В результате разрушаются пептидные связи в белке, а в гидролизате присутствуют только свободные аминокислоты

Разделение аминокислот с помощью ионообменной хроматографииСмесь аминокислот, полученных кислотным гидролизом белков, разделяют в колонке с катионообменной смолой.

Количественный анализ полученных фракций.нагреваютотдельные фракции аминокислот с нингидрином, образующим соединение красно-фиолетового цвета. Интенсивность окраски в пробе пропорциональна количеству находящейся в ней аминокислоты.

2. Определение аминокислотной последовательности в белке

Определение N-концевой аминокислоты в белке и последовательности аминокислот в олигопептидах

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

Изучение первичной структуры белков имеет важное общебиологическое и медицинское значение. Изучая порядок чередования аминокислотных остатков в индивидуальных, можно выявить общие фундаментальные закономерности формирования пространственной структуры белков.многие генетические болезни — результат нарушения в аминокислотной последовательности белков. Информация о первичной структуре нормального и мутантного белка может быть полезна для диагностики и прогнозирования развития заболевания.

Установление первичной структуры белков включает 2 основных этапа:

определение аминокислотного состава изучаемого белка;

аминокислотной последовательности в белке.

Например, при серповидноклеточной анемии в шестом положении β-цепи гемоглобина происходит замена глутаминовой кислоты на валин. Это приводит к синтезу гемоглобина S (HbS) – такого гемоглобина, который в дезоксиформеполимеризуется и образует кристаллы. В результате эритроциты деформируются, приобретают форму серпа, теряют эластичность и при прохождении через капилляры разрушаются. Это в итоге приводит к снижению оксигенации тканей и их некрозу.

Последовательность и соотношение аминокислот в первичной структуре определяет формирование вторичной, третичной и четвертичной структур.

8. Вторичная структура белкапространственная структура, образующаяся в результате взаимодействий между функциональными группами, входящими в состав пептидного остова.регулярные структуры двух типов: а-спираль и б-структура.

Вторичная структура образуется только при участии водородных связеймежду пептидными группами: атом кислорода одной группы реагирует с атомом водорода второй, одновременно кислород второй пептидной группы связывается с водородом третьей и т.д.

Читайте так же:  Нарушение обмена аминокислот и белков

пептидный остов закручивается в виде спирали за счёт образования водородных связей между атомами кислорода карбонильных групп и атомами азота аминогрупп. Водородные связи ориентированы вдоль оси спирали. На один виток а-спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка.

В образовании водородных связей участвуют практически все атомы кислорода и водорода пептидных групп. В результате ?-спираль «стягивается» множеством водородных связей. связи относят к слабых, их количество обеспечивает максимально возможную стабильность ?-спирали. гидрофильность ?-спиралей уменьшается, а их гидрофобность увеличивается.

?-Спиральная структура — наиболее устойчивая конформация пептидного остова, отвечающая минимуму свободной энергии. В результате образования ?-спиралей полипептидная цепь укорачивается.

Радикалы аминокислот находятся на наружной стороне ?-спирали и направлены от пептидного остова в сторонынекоторые из них могут нарушать формирование ?-спирали. К ним относят:

пролин. Его атом азота входит в состав жёсткого кольца, что исключает возможность вращения вокруг -N-CH- связи. Кроме того, у атома азота пролита, образующего пептидную связь с другой аминокислотой, нет атома водорода. В результате пролин не способен образовать водородную связь в данном месте пептидного остова, и ?-спиральная структура нарушается. Обычно в этом месте пептидной цепи возникает петля или изгиб;

участки, где последовательно расположены несколько одинаково заряженных радикалов, между которыми возникают электростатические силы отталкивания;

участки с близко расположенными объёмными радикалами, механически нарушающими формирование ?-спирали, например метионин, триптофан

β-Складчатый слойСтруктура формируется за счёт образования множества водородных связей между атомами пептидных групп линейных областей одной полипептидной цепи, делающей изгибы, или между разными полипептидными цепями, ?-Структура образует фигуру, подобную листу, сложенному «гармошкой» Когда водородные связи образуются между атомами пептидного остова различных полипептидных цепей, их называют межцепочечными связями. Водородные связи, возникающие между линейными участками внутри одной полипептидной цепи, называют внутрицепочечными. В ?-структурах водородные связи расположены перпендикулярно полипептидной цепи.

Если связанные полипептидные цепи направлены противоположно, возникает антипараллельная ?-структура, если же N- и С-концы полипептидных цепей совпадают, образуется структура параллельного ?-складчатог

9. Третичная структура – это укладка полипептидной цепи в глобулу («клубок»). Четкой границы между вторичной и третичной структурами провести нельзя, в основе третичной структуры лежат стерические взаимосвязи между аминокислотами, отстоящими далеко друг от друга в цепи. Благодаря третичной структуре происходит еще более компактное формирование цепи. В стабилизации третичной структуры белка принимают участие:

ковалентные связи(между двумя остаткамицистеина—дисульфидные мостики);

ионные связимежду противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков;

гидрофильно-гидрофобныевзаимодействия. При взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула «стремится» свернуться так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированы от водного раствора; на поверхности молекулы оказываются полярныегидрофильныебоковые группы.

Связь с первичной структурой. Третичная структура в значительной степени предопределенапервичной структурой. Усилия по предсказанию третичной структуры белка основываясь на первичной структуре известна как задачапредсказания структуры белка. Однако, окружающая среда, в которой белок сворачивается существенно определяет конечную форму, но обычно непосредственно не принимается во внимание текущими методами предсказания. Большинство таких методов полагаются на сравнения с уже известными структурами, и таким образом включают окружающую среду косвенно. Супервторичная структура белков. сравнение конформаций разных по структуре и функциям белков выявило наличие у них похожих сочетаний элементов вторичной структуры. Такой специфический порядок формирования вторичных структур называют супервторичной структурой белков.она формируется за счёт межрадикальных взаимодействий. Определённые характерные сочетания а-спиралей и б-структур часто обозначают как «структурные мотивы».

Длинная молекула белка сворачивается и приобретает сначала

Аминокислоты и азотом аминогруппы другой аминокислоты.

Возникающими между углеродом карбоксильной группы одной

Белок. Соседние аминокислоты связаны пептидными связями,

Нуклеотидов в участке молекулы ДНК (гене), кодирующем данный

Его первичную структуру. Она зависит от последовательности

Последовательность аминокислот в молекуле белка образует

Структура белковой молекулы. Под структурой белковой молекулы понимают ее аминокислотный состав, последовательность мономеров и степень скрученности молекулы,которая должна умещаться в различных отделах и органоидах клетки, причем не одна, а вместе с огромным количеством других молекул.

В белках встречается 20 видов различных аминокислот, некоторые из которых животные синтезировать не могут. Они получают их от растений, которые могут синтезировать все аминокислоты. Именно до аминокислот расщепляются белки в пищеварительных трактах животных. Из этих аминокислот, поступающих в клетки организма, строятся его новые белки.

Различных по структуре и функциям белков.

Последовательности позволяет получать огромное количество

Нескольких сотен. Чередование разных аминокислот в разной

Другом. Их количество в одной молекуле может достигать

Основания (они амфотерны), поэтому могут соединяться друг с

Друг от друга. Аминокислоты обладают свойствами кислоты и

Аминогруппу NH2 и карбоксильную группу СООН и изменяемую

Азота и иногда серы. Мономерами белков являются аминокислоты

В состав белков входят атомы углерода, кислорода, водорода,

Организмах и выполняют в них определенные функции.

Которых являются аминокислоты. Белки синтезируются в живых

Белки, их строение и функции

Белки – это биологические гетерополимеры, мономерами

– вещества, имеющие в своем составе неизменяемые части

часть – радикал. Именно радикалами аминокислоты отличаются

вид спирали. Так возникает вторичная структура белковой молекулы. МеждуСО и NH – группами аминокислотных остатков, соседних витков спирали, возникают водородные связи, удерживающие цепь.

Молекула белка сложной конфигурации в виде глобулы (шарика), приобретает третичную структуру. Прочность этой структуры обеспечивается гидрофобными, водородными, ионными и дисульфидными S‐S связями.

Некоторые белки имеют четвертичную структуру, образованную несколькими полипептидными цепями (третичными структурами). Четвертичная структура так же удерживается слабыми нековалентнымисвязями – ионными, водородными, гидрофобными. Однако прочность этих связей невелика и структура может быть легко нарушена. При нагревании или обработке некоторыми химическими веществами белок подвергается денатурации и теряет свою биологическую активность. Нарушение четвертичной, третичной и вторичной структур обратимо. Разрушение первичной структуры необратимо.

Дата добавления: 2014-10-23 ; Просмотров: 640 ; Нарушение авторских прав? ;

Нам важно ваше мнение! Был ли полезен опубликованный материал? Да | Нет

Таблицы соответствия кодонов мРНК и аминокислот

Генетический код — свойственный всем живым организмам способ кодирования последовательности аминокислотных остатков в составе белков при помощи последовательности нуклеотидов в составе нуклеиновой кислоты.

В ДНК используется четыре азотистых основания — аденин (А) , гуанин (G) , цитозин (С) , тимин (T) , которые в русскоязычной литературе обозначаются буквами А, Г, Ц и Т. Эти буквы составляют алфавит генетического кода. В РНК используются те же нуклеотиды, за исключением нуклеотида, содержащего тимин, который заменён похожим нуклеотидом, содержащим урацил, который обозначается буквой U (У в русскоязычной литературе). В молекулах ДНК и РНК нуклеотиды выстраиваются в цепочки и, таким образом, получаются последовательности генетических букв.

Белки практически всех живых организмов построены из аминокислот всего 20 видов. Эти аминокислоты называют каноническими. Каждый белок представляет собой цепочку или несколько цепочек аминокислот, соединённых в строго определённой последовательности. Эта последовательность определяет строение белка, а следовательно все его биологические свойства.

Читайте так же:  Аминокислота лизин в продуктах

Реализация генетической информации в живых клетках (то есть синтез белка, кодируемого геном) осуществляется при помощи двух матричных процессов: транскрипции (то есть синтеза мРНК на матрице ДНК) и трансляции генетического кода в аминокислотную последовательность (синтез полипептидной цепи на мРНК). Для кодирования 20 аминокислот, а также сигнала «стоп», означающего конец белковой последовательности, достаточно трёх последовательных нуклеотидов. Набор из трёх нуклеотидов называется триплетом. Принятые сокращения, соответствующие аминокислотам и кодонам, изображены на рисунке. К последовательности триплетов (кодонов) в нуклеиновой кислоте, а, следовательно, и к последовательности аминокислотных остатков в белковой молекуле понятие «генетический код» не имеет отношения. Генетический код — это способ записи, а не содержание записи.

Генетический код, общий для большинства про- и эукариот. В таблице приведены все 64 кодона и указаны соответствующие аминокислоты. Порядок оснований — от 5′ к 3′ концу мРНК.

Последовательность аминокислот в белковой молекуле

В молекуле белка аминокислотные остатки соединены так называемой пептидной связью. Полная последовательность аминокислотных остатков в такой цепи называется первичной структурой белка. Число остатков в разных белках может колебаться от нескольких штук до нескольких тысяч. Небольшие молекулы с мол. массой менее 10 тыс. дальтон называют пептидами, а крупные – белками. В составе белка обычно имеются как кислые, так и щелочные аминокислоты, так что белковая молекула имеет и положительные, и отрицательные заряды. Значение рН, при котором количество отрицательных зарядов равно количеству положительных, называется изоэлектрической точкой белка.

Обычно белковая цепочка складывается в более сложные структуры. Кислород группы C=O может образовывать водородную связь с водородом группы N–H, расположенной в другой аминокислоте. За счет таких водородных связей формируется вторичная структура белка. Одна из разновидностей вторичной структуры – α-спираль. В ней каждый кислород С=О-группы связан с водородом 4-й по ходу спирали NH-группы. На один виток спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка, шаг спирали составляет 0,54 нм.

Во многих белках имеется т. н. β-структура, или β-слой, в ней полипептидные цепочки почти полностью развернуты, их отдельные участки своими группами –СО– и –NH– образуют водородные связи с другими участками той же цепочки или соседней полипептидной цепи.

α-Спиральную структуру имеет белок кератин, из которого состоят волосы и шерсть. При нагревании влажные волосы и шерсть легко поддаются растяжению, а потом самопроизвольно возвращаются к исходному состоянию: при растяжении водородные связи α-спирали разрываются, а затем постепенно восстанавливаются.

β-Структура характерна для фиброина – основного белка шелка, выделяемого гусеницами шелкопряда. В отличие от шерсти, шелк почти нерастяжим – β-структура образована вытянутыми полипептидными цепями, и дальше растягивать ее практически невозможно без разрыва ковалентных связей.

Укладка белков обычно не ограничивается вторичной структурой. Гидрофобные аминокислотные остатки «стремятся» укрыться от водного окружения внутри белковой молекулы. Между боковыми группами кислых и щелочных аминокислот, заряженных, соответственно, отрицательно и положительно, возможно электростатическое взаимодействие. Многие аминокислотные остатки могут образовывать друг с другом водородные связи. Наконец, остатки аминокислоты цистеина, содержащие SH-группы, способны образовывать между собой ковалентные связи –S–S–.

Благодаря всем этим взаимодействиям – гидрофобным, ионным, водородным и дисульфидным – белковая цепочка образует сложную пространственную конфигурацию, называемую третичной структурой.

В составе глобулы у многих белков можно различить отдельные компактные участки размером около 10–20 тысяч дальтон. Они называются доменами. Участки полипептидной цепи между доменами весьма гибки, так что всю структуру можно представить как относительно жесткие бусины доменов, соединенные гибкими промежуточными участками первичной структуры.

Многие белки (их называют олигомерными) состоят не из одной, а из нескольких полипептидных цепочек. Совокупность их образует четвертичную структуру белка, при этом отдельные цепочки называются субъединицами. Четвертичная структура удерживается теми же связями, что и третичная. Пространственная конфигурация белка (т. е. его третичная и четвертичная структура) называется конформацией.

Главным методом, позволяющим устанавливать пространственную структуру белков и других биологических полимеров, является рентгеноструктурный анализ. В последнее время большие успехи достигнуты в компьютерном моделировании белковых конформаций.

Водородные, электростатические и гидрофобные связи, с помощью которых создаются вторичная, третичная и четвертичная структуры белка, менее прочны, чем пептидная связь, образующая первичную структуру. При нагревании они легко разрушаются, и хотя у белка сохраняется в целости первичная структура, он не может выполнять своих биологических функций, становится неактивным. Процесс разрушения природной конформации белка, сопровождающийся потерей активности, называется денатурацией. Денатурацию вызывает не только нагревание, но и химические вещества, нарушающие связи вторичной и третичной структур – например, мочевина, которая в высоких концентрациях разрушает водородные связи в белковой глобуле.

Дисульфидные –S–S-связи образуют прочные «скрепы», сшивающие различные участки одной полипептидной цепи или разные цепи. Эти связи имеются, например, в кератинах, причем разные кератины содержат разное количество таких сшивок: волосы и шерсть – немного, рога, копыта млекопитающих и панцири черепах – значительно больше.

Вторичная, третичная и четвертичная структура белка определяется его первичной структурой. В зависимости от последовательности аминокислот в полипептидной цепочке будут образовываться α-спиральные или β-структурные участки, которые затем самопроизвольно «уложатся» в определенную третичную структуру, а у некоторых белков отдельные цепочки еще и объединятся с образованием четвертичной структуры.

Если изменить первичную структуру белка, то может сильно измениться и вся его конформация. Существует тяжелая наследственная болезнь – серповидно-клеточная анемия, при которой гемоглобин становится малорастворим в воде, а эритроциты приобретают серповидную форму. Причина болезни – замена всего лишь одной аминокислоты из 574, входящих в состав человеческого гемоглобина (глютаминовая кислота, расположенная на 6-м месте с N-конца одной из цепей гемоглобина нормальных людей, у больных заменена на валин).

Процесс самопроизвольной ассоциации белковых субъединиц в сложные комплексы, обладающие четвертичной структурой, называется самосборкой. Большинство белковых комплексов с четвертичной структурой образуются именно путем самосборки.

В 1980-е годы было обнаружено, что не все белки и белковые комплексы образуются путем самосборки. Оказалось, что для образования таких структур как нуклеосомы (комплексы белков-гистонов с ДНК), бактериальные ворсинки – пили, а также некоторых сложных ферментных комплексов используются специальные белки–помощники, названные шаперонами. Шапероны не входят в состав образующейся структуры, а только помогают ее укладке.

Шапероны служат не только для организации сложных комплексов, но в некоторых случаях помогают правильно свернуть одну полипептидную цепочку. Так, при воздействии высокой температуры в клетках резко возрастает количество т. н. белков теплового шока. Они связываются с частично денатурированными клеточными белками и восстанавливают их природную конформацию.

Долгое время считалось, что белок может иметь только одну устойчивую конформацию при данных условиях, но в последнее время этот постулат пришлось пересмотреть. Поводом к такому переосмыслению послужило открытие возбудителей т. н. медленных нейрологических инфекций. Эти инфекции встречаются у разных видов млекопитающих. К ним относится болезнь овец «скрепи», заболевание человека «куру» («смеющаяся смерть») и нашумевшее в последнее время «бешенство коров». Они имеют много общего.

Читайте так же:  Л карнитин 2000 жидкий как принимать

Для них характерны тяжелые поражения центральной нервной системы. Так, люди, больные куру, на ранних стадиях болезни испытывают эмоциональную неустойчивость (большинство – часто и беспричинно смеются, но некоторые находятся в состоянии депрессии или немотивированной агрессивности) и легкие нарушения координации движений. На поздних стадиях больные уже не способны не только двигаться, но даже сидеть без поддержки, а также есть.

Заражение обычно происходит пищевым путем (изредка через кровь). Болезнь у животных развивалась после скармливания им костной муки, которая изготавливалась из костей больных особей. Куру – болезнь папуасских людоедов, передающаяся при поедании мозга умерших родичей (поедание друг друга в этом случае – скорее отрасль богослужения, чем кулинарии, оно имеет важное ритуальное значение).

Все эти заболевания имеют очень длительный инкубационный период и развиваются медленно. В головном мозге заболевших отмечается отложение нерастворимого белкового конгломерата. Нерастворимые белковые нити обнаруживаются в пузырьках, расположенных внутри нейронов, а также во внеклеточном веществе. Наблюдается разрушение нейронов в некоторых отделах мозга, особенно в мозжечке.

Долгое время оставалась загадочной природа возбудителей этих заболеваний, и только в начале 80-х годов было установлено, что эти возбудители – особые белки с молекулярной массой около 30 тысяч дальтон. Такие доселе неизвестные науке объекты получили название прионы.

Было установлено, что прионный белок закодирован в ДНК организма-«хозяина». Белок здорового организма содержит ту же последовательность аминокислот, что и белок инфекционной частицы приона, но никаких патологических симптомов не вызывает. Функция прионного белка пока неизвестна. Мыши, у которых генные инженеры искусственно выключили ген этого белка, развивались вполне нормально, хотя и имели некоторые отклонения в работе центральной нервной системы (худшее обучение, нарушения сна). В здоровом организме этот белок обнаружен на поверхности клеток во многих органах, больше всего в головном мозге.

Оказалось, что в инфекционной частице прионный белок имеет иную конформацию, чем в нормальных клетках. Он содержит бета-структурные участки, обладает высокой устойчивостью к расщеплению пищеварительными ферментами и способностью образовывать нерастворимые агрегаты (видимо, отложение таких агрегатов в мозге и является причиной развития нейропатологии).

Самое интересное, что «нормальная» конформация этого белка превращается в «болезнетворную», если клетка контактирует с «болезнетворным» белком. Получается, что «болезнетворный» белок «лепит» пространственную структуру «нормального» по себе. Он направляет его укладку как матрица, вызывая появление все большего числа молекул в «болезнетворной» конформации и, в конце концов, гибель организма.

Как именно это происходит, до сих пор неизвестно. Если смешать в пробирке нормальную и инфекционную форму прионного белка, то никакого образования новых инфекционных молекул не произойдет. По-видимому, в живой клетке имеются какие-то молекулы-помощники (вероятно, шапероны), позволяющие прионному белку делать свое черное дело.

Отложение нерастворимых белковых конгломератов может служить причиной и других неизлечимых нервных заболеваний. Болезнь Альцгеймера не относится к числу инфекционных – она возникает в пожилом и старческом возрасте у людей с наследственной предрасположенностью. У больных наблюдается ухудшение памяти, ослабление интеллекта, слабоумие, и, в конце концов – полная утрата психических функций. Причина развития болезни – отложение в мозгу т. н. амилоидных бляшек. Они состоят из нерастворимого белка – β-амилоида. Он представляет собой фрагмент белка–предшественника амилоида – нормального белка, присутствующего у всех здоровых людей. У больных он расщепляется с образованием нерастворимого амилоидного пептида.

Мутации в разных генах вызывают развитие болезни Альцгеймера. Естественно, ее вызывают мутации в гене белка–предшественника амилоида – измененный предшественник после расщепления образует нерастворимый β-амилоид, формирующий бляшки и разрушающий клетки головного мозга. Но болезнь возникает и при мутации в генах белков, регулирующих активность протеаз, разрезающих белок – предшественник амилоида. Не совсем понятно, как в этом случае развивается заболевание: возможно, нормальный белок предшественник режется в каком-то неправильном месте, что приводит к выпадению в осадок образующегося пептида.

Очень рано болезнь Альцгеймера развивается у больных с синдромом Дауна – у них содержится не две копии 21-й хромосомы, как у всех людей, а три. Больные синдромом Дауна имеют характерную внешность и слабоумие. Дело в том, что ген белка–предшественника амилоида как раз и находится в 21-й хромосоме, увеличение количества гена приводит к увеличению количества белка, а избыток белка–предшественника приводит к накоплению нерастворимого β-амилоида.

Белки часто соединяются с другими молекулами. Так, гемоглобин, переносящий кислород в кровеносной системе, состоит из белковой части – глобина, и небелковой – гема. Ион Fe 2+ входит в состав гема. Глобин состоит из четырех полипептидных цепочек. Благодаря наличию гема с железом гемоглобин катализирует окисление перекисью водорода различных органических веществ – например, бензидина. Раньше эта реакция под названием «бензидиновая проба» использовалась в судебно-медицинской экспертизе для обнаружения следов крови.

Некоторые белки химически связаны с углеводами, их называют гликопротеины. Очень многие белки, секретируемые животной клеткой, являются гликопротеинами – например, известные по предыдущим разделам трансферрин и иммуноглобулины. Однако, желатин, хотя и является продуктом гидролиза секретируемого белка коллагена, практически не содержит присоединенных углеводов. Внутри клетки гликопротеины встречаются гораздо реже.

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

В лабораторной практике используется много методов определения концентрации белка. В самом простом из них применяется биуретовый реактив – щелочной раствор соли двухвалентной меди. В щелочной среде некоторая часть пептидных связей в молекуле белка переходит в енольную форму, которая образует с двухвалентной медью комплексы, окрашенные в красный цвет. Другой распространенной реакцией на белок является окраска по Бредфорду. В ходе реакции молекулы специального красителя связываются с белковой глобулой, что вызывает резкое изменение окраски – из бледно-коричневого раствор становится ярко-синим. Это краситель – «кумасси ярко-синий» – раньше использовался для окраски шерсти (а шерсть, как известно, состоит из белка кератина). Наконец, для определения концентрации белка можно использовать его свойство поглощать ультрафиолетовый свет с длиной волны 280 нм (его поглощают ароматические аминокислоты фенилаланин, тирозин и триптофан). Чем сильнее раствор поглощает такой ультрафиолет, тем больше там содержится белка.

Источники


  1. Хамм, Михаэль Здоровое питание с овощами и фруктами / Михаэль Хамм. — М.: Сигма-пресс, Феникс, 1997. — 986 c.

  2. С.И. Багмут Интерьер предприятий общественного питания / С.И. Багмут. — М.: Экономика, 2008. — 613 c.

  3. Комплексные тренировки. Высшая физическая форма. — М.: ТЕРРА-Книжный клуб, 1997. — 144 c.
  4. Гимнастика. Спортивные термины на 5 языках / ред. В.И. Калогномос. — М.: Русский язык, 1979. — 272 c.
Последовательность аминокислот в белковой молекуле
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here