Превращения аминокислот в организме

Сегодня предлагаем ознакомится со статьей на тему: превращения аминокислот в организме с профессиональным описанием и объяснением.

Обмен а/к-т. Превращение а/к-т по аминогруппе, по карбоксильной группе и боковому R.

Превращения аминокислот. Известны 3 типа реакций аминокислот в организме: по аминогруппе, карбоксильной группе и радикалу аминокислоты.

Реакции по α-аминогруппе однотипны у всех аминокислот, это в основном реакции дезаминирования и переаминирования. По карбоксильной группе: декарбоксилирование и образование аминоациладенилатов. Преобразования в радикалах аминокислот разнообразны, многочисленны и уникальны для каждой отдельной аминокислоты. Есть тип превращений аминокислот, который состоит в образовании пептидной связи. Он осуществляется сложным путем и приводит к синтезу пептидов и белков.

Реакции по аминогруппе. Наиболее распространенной и важной реакцией аминокислот по а-аминогруппе является дезаминирование. Оно может идти четырьмя путями:

Преобладающим является окислительное дезаминирование, остальные три встречаются крайне редко, лишь у отдельных групп организмов. Процесс этот осуществляется в две стадии. Сначала аминокислота окисляется в иминокислоту при участии специфической дегидрогеназы, коферментом которой является НАД+ или НАДФ+. Затем иминокислота гидролизуется на кетокислоту и аммиак:

В некоторых случаях дегидрогеназы аминокислот представлены флавопротеинами. Главным продуктом дезаминирования аминокислот являются α-кетокислоты. Серосодержащие аминокислоты (цистеин и метионин) дезаминируются путем отщепления аммиака и сероводорода или метилмеркаптана (СНзSН); оксиаминокислоты (серии и треонин)—путем отщепления аммиака и воды; гетероциклические аминокислоты—путем дегидрирования по кольцу (пролин) с дальнейшим преобразованием продукта дегидрирования и т. д. Однако и в этих случаях конечными продуктами дезаминирования остаются кетокислоты и непредельные кислоты.

Переаминирования с α-кетоглутаровой кислотой по уравнению:

Реакции по карбоксильной группе. сводятся в основном к декарбоксилированию и образованию амино-ациладенилатов. Декарбоксилирование аминокислот осуществляется сравнительно легко в тканях животных и растений, но особенно широко оно представлено у микроорганизмов. идет по одной и той же схеме:

Простетической группой декарбоксилаз служит пирндоксальфосфат.

В подавляющем большинстве случаев продуктами декарбоксилирования аминокислот являются амины. Так как они образуются в качестве продуктов жизнедеятельности и обладают высокой физиологической активностью, их называют биогенными аминами. При декарбоксилировании гистидина возникает гистамин. Он вызывает усиление деятельности желез внутренней секреции и снижает кровяное давление.

При декарбоксилировании тирозина и триптофана образуются соответственно тирамин и триптамин, который легко переходит в серотонин, имеющее отношениек возникновению болевых ощущений при воспалительных процессах.

Декарбоксилирование лизина приводит к образованию кадаверина. При декарбоксилировании глу образуется γ-аминомаслянная кислота, она накапливается в мозговой ткани и представляет собой нейрогуморальный ингибитор.

Из асп получается β-аланин, который принимает участие в синтезе пантотеновой кислоты.

Превращения аминокислот, связанные с реакциями по радикалу. Напомним прежде всего, что радикалом аминокислоты принято называть ту часть ее молекулы, которая не принимает участия в формировании хребта полипептидной цепи. По своей химической природе радикалы аминокислот исключительно разнообразны, что служит материальной основой для многообразия присущих им химических реакций.

Важнейшим типом превращений аминокислот, протекающих с видоизменением радикалов, является переход одних аминокислот в другие. Благодаря этому в организме значительно усиливаются возможности для синтеза аминокислот. При окислении фенилаланина образуется тирозин. Гидролиз аргинина приводит к образованию аминокислоты—орнитина, из которого возникает либо глутаминовая кислота, либо пролин

Большое распространение имеет реакция диметилирования метионина. Она осуществляется при каталитическом воздействии метилтрансферазы. Метионин—универсальный поставщик метальных групп в реакциях трансметилирования. При этом он переходит сначала в «активный метионин», соединяясь с АТФ:

Кроме реакций, приводящих к синтезу одних аминокислот из других, по радикалам аминокислот известно много других превращений (окисление, метилирование и т. п.). Часто эти реакции сочетаются с процессами декарбоксилирования и дезаминирования аминокислот. В результате возникают разнообразные вещества, многие из которых обладают сильным физиологическим действием. Так, например, из тирозина образуется гормон адреналин. Триптофан служит источником образования никотиновой кислоты (витамин РР) и индолилуксусной кислоты (ростовое вещество); аргинин—аргининфосфата и других гуанидин-фосфатов (макроэргические соединения).

Таким образом, в процессе превращений аминокислот возникает серия соединений, принимающих участие в регуляции обмена веществ в организме.

I.1.1. Превращения аминокислот

Известно три основных типа реакций, в которые вступают аминокислоты в организме животных и человека:

1) Реакции по a-аминогруппе. Протекают как реакции дезаминирования или переаминирования. Наиболее распространёнными и важными являются реакции дезаминирования, которые протекают по нескольким направлениям:

Читайте так же:  Можно ли принимать аргинин

а) Окислительное дезаминирование. Протекает в две стадии – окисления и гидролиза.

б) Восстановительное дезаминирование. Имеет место в восстановительных средах.

в) Гидролитическое дезаминирование.

г) Внутримолекулярное дезаминирование.

Эти реакции дают огромное количество ценнейших метаболитов, участвующих в биосинтезе липидов и углеводов.

2) Реакции по карбоксильной группе.

а) Декарбоксилирование с образованием биогенных аминов – гистамина, тирамина, триптамина, обладающих высокой физиологической активностью. При декарбоксилировании глутаминовой кислоты образуется g-аминомасляная кислота, представляющая собой нейрогуморальный ингибитор, способствующий нормализации работы мозга. Схема реакции декарбоксилирования такова:

б) Образование аминоациладенилатов. Данная реакция представляет собой первую стадию биосинтеза белка, поэтому будет рассмотрена позднее.

3) Превращения по радикалам. Весьма разнообразны, поскольку разнообразна природа радикалов. Как правило, реакции по радикалам аминокислот приводят к переходу одних аминокислот в другие или в какие-либо биологически активные соединения. Часто радикалы аминокислот испытывают целую последовательность таких превращений.

Окисление аминокислот может быть сопряжено с дальнейшим декарбоксилированием, например, синтез таурина из цистеина:

б) Гидролиз. Например, гидролиз аргинина с дальнейшими превращениями продукта этого гидролиза – орнитина:

В результате превращений аминокислот возникает серия соединений, участвующих в регуляции обмена веществ в организме, а также CO2, H2O, NH3. Те органические продукты распада аминокислот, которые не играют активной роли в организме (амины, кетокислоты, карбоновые кислоты) также в конечном счёте превращаются в NH3, H2O и CO2. Углекислый газ беспрепятственно выходит из организма, вода поступает в общий метаболический фонд и только аммиак нуждается в специальном механизме для своего выведения.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Для студентов недели бывают четные, нечетные и зачетные. 9210 —

| 7355 — или читать все.

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

Общие пути обмена аминокислот.

Пути распада аминокислот до конечных продуктов можно разделить на 3 группы:

Пути распада, связанные с превращением NH2-групп.

Декарбоксилирование -СООН групп.

Превращения углеродного скелета аминокислот.

Превращение -аминогрупп аминокислот.

В тканях организма происходит отщепление аминогрупп с образованием аммиака. Этот процесс называется дезаминированием. Возможны 4 типа дезаминирования:

R-CH-COOH R-CH2-COOH + NH3

R-CH-COOH R-CH-COOH + NH3

R-CH2-CH-COOH R-CH=CH-COOH + NH3

R-CH-COOH R-C-COOH + NH3

Окислительное дезаминирование бывает 2 видов: прямое и непрямое (трансдезаминирование).

Прямое окислительное дезаминирование осуществляется оксидазами. В качестве кофермента содержат ФМН или ФАД. Продуктами

реакции являются кетокислоты и аммиак.

Трансдезаминирование – основной путь дезаминирования аминокислот. Трансдезаминирование проходит в 2 этапа.

Первый – трансаминирование – перенос аминогруппы с любой аминокислоты на -кетокислоту без промежуточного образования аммиака;

Второй – собственно окислительное дезаминирование.

В результате первого этапа аминогруппы «собираются» в составе глутаминовой кислоты. Второй этап связан с окислительным дезаминированием глутаминовой кислоты.

Трансаминирование аминокислот было открыто советскими учеными Браунштейном и Крицман (1937г).

HC-NH2 + C=O C=O + HC-NH2

COOH COOH COOH COOH

Реакция трансаминирования обратима, она катализируется ферментами – аминотрансферазами.

Акцептором аминогрупп в реакциях трансаминирования являются три — кетокислоты: пируват, оксалоацетат, 2-оксоглутарат. Наиболее часто акцептором NH2-групп служит 2-оксоглутарат (-кетоглутарат), реакция приводит к образованию глутаминовой кислоты:

СН3 COOH CH3 COOH

НСNH2 + CH2 C=O + (CH2)2

COOH CH2 COOH CHNH2

[3]

Аминотрансферазы содержат в качестве кофермента производные пиридоксина (витамин В6) – пиридоксаль-фосфат и пиридоксамин-фосфат.

(Механизм реакции трансаминирования с участием пиридоксальфосфата – учебник.)

Окислительное дезаминирование глутаминовой кислоты.

Биологический смысл реакций трансаминирования состоит в том, чтобы собрать аминогрупы всех распадающихся аминокислот в составе одной аминокислоты – глутаминовой. Глутаминовая кислота поступает в митохондрии клеток, где происходит второй этап трансдезаминирования – собственно дезаминирование глутаминовой кислоты. Реакция катализируется глутаматдегидрогеназой, которая в качестве кофермента содержит НАД+ или НАДФ+.

(

CH2)2 (CH2)2

CHNH2 НАД НАДН+Н+ C=O

Клиническое значение определения активности трансаминаз.

Для клинических целей определяют активность АлТ и АсТ, которые катализируют следующие реакции:

Аспартат + -кетоглутаратоксалоацетат + глутамат

Аланин + -кетоглутарат пируват + глутамат

В сыворотке крови здоровых людей активность этих трансаминаз ниже, чем в органах. При поражении органов наблюдается выход трансаминаз из очага поражения в кровь. Так, при инфаркте миокарда уровень АсТ сыворотки крови уже через 3-5 ч после наступления инфаркта повышается в 20-30 раз. При гепатитах повышается более умеренное и затяжное.

Процесс отщепление карбоксильной группы в виде СО2 называется декарбоксилированием и приводит к образованию биогенных аминов, которые оказывают фармакологическое действие на физиологические функции человека.

Серотонин обладает сосудосуживающим действием, участвует в регуляции артериального давления, t тела, дыхания, медиатор нервных процессов.

Читайте так же:  Жиросжигатели для мужчин польза и вред

Дофамин- предшественник катехоламинов.

Гистамин обладает сосудорасширяющим действием. Он образуется в области воспаления, участвует в развитии аллергических реакций.

НООС-(СН2)2-СН-СООН СН2-СН2-СН2-СООН

глутамат NH2 NH2 -аминомасляная кислота (ГАМК)

ГАМК является тормозным медиатором. В лечебной практике используется при лечении эпилепсии (резкое сокращение частоты припадков).

Орнитин декарбоксилируясь дает диамин – путресцин, а лизин – кадаверин.

СН2-СН2-СН2-СН-СООНСН2-СН2-СН2-СН2-NH2;

CH2-CH2-CH2-CH2-CH-COOHСН2-СН2-СН2-СН2-CH2-NH2

В организме биогенные амины подвергаются реакции окислительного дезаминирования с образованием альдегидов и аммиака. Процесс осуществляется при участии моноаминооксидаз.

Схематически механизм трансдезаминирования можно представит так:

Пути превращения аминокислот в печени.

Видео (кликните для воспроизведения).

Включение углеродных скелетов аминокислот в цикл лимонной кислоты.

Пути использования аминокислот в организме

Основные пути использования аминокислот в клетках организма представлены на рис. 51.

Рис. 51. Пути использования аминокислот в клетках организма

Главный путь использования аминокислот – синтез специфических для организма белков: структурных, сократительных, белков-ферментов, гормонов белковой природы взамен распадающихся. Скорость обновления тканевых белков достаточно высока. Так период полураспада белков печени составляет около 9 суток, белков мышечной ткани около 120 суток.

Другой важнейший путь использования аминокислот – синтез различных биологически активных веществ. Даже если исключить из этой группы белки-ферменты и гормоны белковой природы, перенеся их в группу белков, останется достаточно многочисленная группа веществ: гормонов-полипептидов, гормонов — производных аминокислот и ряд других соединений, выполняющих в организме преимущественно регуляторные функции.

Часть аминокислот (и поступивших из пищеварительной системы, и образовавшихся при распаде тканевых белков) используется в качестве источника энергии. Некоторое количество аминокислот может превращаться в углеводы, в липиды. Хотя последнее наиболее вероятно при поступлении в организм избыточного количества белка. Еще один очень важный путь использования аминокислот – синтез заменимых аминокислот. Рассмотрим важнейшие пути использования аминокислот в клетках организма.

Синтез белков

Синтез белка это сложный многоступенчатый процесс, основными этапами которого являются транскрипция, активация аминокислот и трансляция. Рассмотрим основные этапы синтеза белка.

Транскрипция.

Специфика того или иного белка определяется набором аминокислот и порядком их соединения в белковой молекуле. Набор аминокислот и порядок их соединения закодирован в молекуле ДНК с помощью последовательности нуклеотидов. Каждая аминокислота кодируется тремя расположенными рядом нуклеотидами – триплетами или кодонами. Главным отличительным свойством различных нуклеотидов являются входящие в их состав азотистые основания, которых в ДНК встречается четыре вида: аденин, гуанин, тимин и цитозин. Сочетаниями из трех азотистых оснований можно образовать 64 различных триплета.

Молекулы ДНК находятся в ядре и не принимают непосредственного участия в синтезе белка. Информация о последовательности аминокислот в той или иной молекуле белка передается от ДНК к местам синтеза с помощью информационной РНК (и-РНК). Транскрипция — это процесс синтеза и-РНК на участке ДНК, несущем информацию о последовательности аминокислот в конкретной молекуле белка. Такой участок ДНК называется геном или цистроном.

Транскрипция начинается с разрыва водородных связей между двумя комплементарными цепями ДНК с помощью фермента ДНК-полимеразы. Затем происходит раскручивание спирали ДНК на участке, несущем нужную для синтеза белка информацию. Завершается транскрипция синтезом и-РНК при участии фермента РНК-полимеразы. В результате информация о последовательности аминокислот в белковой молекуле переносится в и-РНК. И-РНК выходит из ядра в цитоплазму и присоединяется к рибосоме.

Активация аминокислот

. В синтезе белка участвуют активные аминокислоты. Активация аминокислот начинается с их взаимодействия с АТФ, в результате которого образуется макроэргический комплекс аминокислоты (Ак) с АМФ (аминоациладенилат — Ак

АМФ) и неорганический пирофосфат (ФФн):

Затем происходит взаимодействие активированной аминокислоты с соответствующей данной аминокислоте транспортной РНК (т-РНК) с образованием макроэргического комплекса аминокислоты с т-РНК (аминоацил

Реакция катализируется ферментом аминоацил-т-РНК-синтетазой. Этот этап синтеза белка получил название рекогниции..

Транспортные РНК представляют собой сравнительно небольшие молекулы, состоящие из 80-100 нуклеотидов. Каждой аминокислоте соответствует от одной до шести видов т-РНК, с которыми она может образовывать комплекс. Транспортные РНК имеют два специфических триплета. Один из них кодон, к которому присоединяется аминокислота, другой – антикодон, который может присоединяться к кодону соответствующей аминокислоты в и-РНК по принципу комплементарности. Роль т-РНК сводится не только к доставке аминокислот к местам синтеза белка – рибосомам, но и переводу информации с последовательности нуклеотидов на последовательность аминокислот.

Трансляция

. Непосредственный синтез белка (трансляция) осуществляется на особых внутриклеточных образованиях, называемых рибосомами. Рибосомы построены из нуклеопротеинов, содержащих примерно 60% РНК и 40% различных белков. Они обеспечивают считывание генетической информации с и-РНК и реализацию ее в последовательности аминокислот в синтезируемой молекуле белка. Рибосомы обладают ферментативными свойствами, катализируя образование пептидных связей между аминокислотами. В процессе синтеза белка молекула и-РНК передвигается между двумя субъединицами рибосомы, к одной из которых присоединяется специфический белоксинтезирующий фермент (пептидилтрансфераза). В процессе этого перемещения кодоны и-РНК взаимодействуют с антикодонами т-РНК. При этом белоксинтезирующий фермент катализирует присоединение аминокислотного остатка т-РНК к полипептидной цепи. Образование и удлинение полипептидной цепи на рибосоме (элонгация) происходит с затратой энергии, источником которой является макроэргическое соединение гуанинтрифосфат (ГТФ).

Читайте так же:  С чем совмещать креатин

Завершение синтеза белка (терминация) обеспечивается специальными кодонами в и-РНК (стоп-сигналами), которые не используются для кодирования аминокислот. Уже в процессе синтеза белка формируется первичная (последовательность аминокислот) и вторичная структура белковой молекулы. После завершения синтеза и отделения полипептидной цепи от рибосомы происходит формирование третичной и четвертичной структуры белка. В формировании третичной и четвертичной структуры белка участвуют дополнительные внутриклеточные органеллы (аппарат Гольджи).

Синтеза белка — энергоемкий процесс. Присоединение к полипептидной цепи одной аминокислоты требует затраты по меньшей мере пяти молекул АТФ. При активации аминокислоты АТФ распадается до АМФ, что эквивалентно затрате двух молекул АТФ. На этап трансляции затрачивается одна молекула ГТФ. В процессе элонгации расходуются две молекулы ГТФ на каждую присоединяемую к цепи аминокислоту. И, наконец, терминация (завершение синтеза) требует затраты еще одной молекулы ГТФ.

Ресинтез ГТФ происходит в реакции ГДФ с АТФ:

ГДФ + АТФ = ГТФ + АДФ

Следовательно, одним из важнейших условий синтеза белка является возможность обеспечения этого процесса достаточным количеством энергии.

Аминокислоты, не использованные для синтеза белка, подвергаются различным превращениям, которые, в большинстве своем начинаются с реакций трех типов: декарбоксилирования, трансаминирования, дезаминирования.

2 Трансаминирование аминокислот

Трансаминирование аминокислот — основной путь дезаминирования аминокислот, который происходит без образования свободного NH3. Это обратимый процесс переноса NH2–группы с аминокислоты на –кетокислоту. Процесс открыли А.Е. Браунштейн и М.Б. Крицман (1937).

В трансаминировании могут принимать участие все аминокислоты, кроме треонина, лизина, пролина и гидроксипролина.

Реакция трансаминирования в общем виде выглядит следующим образом:

СООН СООН СООН СООН

НС — NH2 + C = O C = O + НС — NH2

Ферменты, которые катализируют реакции этого типа, называются аминотрансферазами (трансаминаза–ми). В организме человека функционируют аминотрансфе–разы L–аминокислот. Акцептором аминогруппы в реакции являются -кетокислоты – пируват, оксалоацетат, -кето–глутарат. Наиболее распространенные аминотрансферазы – АлАТ (аланинаминотрансфераза), АсАТ (аспартатамино–трансфераза), тирозинаминотрансфераза.

Реакция, которую катализирует фермент АлАТ, представлена ниже:

СООН СООН CООН СООН

Реакцию, которую катализирует фермент АсАТ, схематически можно изобразить следующим образом:

Кофермент трансаминаз – пиридоксальфосфат (В6) – входит в состав активного центра фермента. В процессе трансаминирования кофермент выполняет роль перенос–чика аминогруппы, и происходит взаимопревращение двух коферментных форм ПАЛФ(пиридоксаль–5–ф) и ПАМФ (пиридоксамин–5–ф):

Палф  памф.

Трансаминирование активно протекает в печени. Это позволяет регулировать концентрацию любых амино–кислот в крови, в том числе и поступивших с пищей (за исключением тре, лиз, про). Благодаря этому оптимальная смесь аминокислот переносится с кровью во все органы.

Некоторые клинические аспекты

В ряде случаев может происходить нарушение трансаминирования аминокислот:

1) при гиповитаминозе В6;

2) при лечении туберкулеза антагонистами трансами–аз – фтивазидом и его аналогами;

3) при голодании, циррозе и стеатозе печени наблюда–ется недостаток синтеза белковой части трансами–наз.

Для диагностики имеет значение определение активности аминотрансфераз в плазме крови. При патологических состояниях происходит усиление цитолиза в том или ином органе, что сопровождается повышением активности этих ферментов в крови.

Отдельные трансаминазы находятся в различных тканях в неодинаковом количестве. АсАТ больше в кардиомиоцитах, печени, скелетных мышцах, почках, поджелудочной железе. АлАТ – в рекордном количестве в печени, в меньшей степени — в поджелудочной железе, миокарде, скелетной мускулатуре. Следовательно, повышение активности АсАТ в крови более характерно для инфаркта миокарда (ИМ), а повышение активности АлАТ может свидетельствовать о цитолизе в гепатоцитах. Так, при остром инфекционном гепатите в крови активность АлАТ >АсАТ; но при циррозе печени -АсАТ >АлАТ. Незначительное повышение активности АлАТ имеет место также при ИМ. Поэтому определение активности сразу двух трансаминаз является важным диаг–ностическим тестом. В норме соотношение активностей АсАТ/АлАТ (коэффициент де Ритиса) составляет 1,330,42. При ИМ величина этого коэффициента резко возрастает, у больных инфекционным гепатитом, напротив, происходит снижение этого показателя.

Промежуточный обмен аминокислот – это совокупность превращений аминокислот в организме человека от момента поступления их в кровь и до выведения из организма в виде мочевины, углекислого газа и воды.

Лекция № 6

Тема «ОБМЕН ПРОСТЫХ БЕЛКОВ. МЕЖУТОЧНЫЙ ОБМЕН АМИНОКИСЛОТ».

[2]

Переваривание и всасывание белков в организме.

Читайте так же:  Лучший шейкер для спортивного питания

Промежуточный обмен аминокислот в организме.

Биосинтез мочевины. Биологическое значение.

Клинико-диагностическое значение определения мочевины. Уремии. Классификация.

Синтез креатинина в организме.

Клинико-диагностическое значение определения креатинина.

Поскольку белки организма отличаются строгой видовой и тканевой специфичностью, живой организм обладает способностью использовать вводимый белок только после его полного гидролиза до аминокислот, из которых организм строит свойственные ему специфические белки. Поэтому белки, поступающие с пищей, подвергаются перевариванию в ЖКТ человека под действием протеолитических ферментов.

Переваривание белков.

Белки поступают в организм с пищей животного и растительного происхождения. Суточная потребность

90-120 г. белка в зависимости от возраста, профессии, состояния здоровья. В отличие от углеводов и липидов, избыток белков в организме не откладывается!

В полости рта белки подвергаются механической обработке. Чем мельче пережевывается пища, тем лучше всасывается.

Желудок: под действием фермента пепсина и соляной кислоты, которая активизирует пепсиногены, белковая молекула подвергается гидролизу. У детей первого года жизни в менее кислой среде pH-3,5 работает другой фермент — гастриксин. Образовавшиеся высокомолекулярные полипептиды поступают в двенадцатиперстную кишку и при pH 7.8- 8,4 подвергаются действию трипсина, химотрипсина, эластазы.

Эти ферменты выделяются в форме неактивных и под действием энтерокиназы становятся активными. Пепсин, трипсин, химотрипсин-эндопептидазы, действуют на внутренние пептидные связи и разделяют белок на относительно большие пептиды. В результате действия всех ферментов образовались олиго – ди — трипептиды, а также свободные аминокислоты, которые поступают в тонкий кишечник, где при pH-7,8-8,4 под действием экзопептидаз (амино — и карбоксипептидазы) происходит расщепление их до свободных аминокислот.

Всасывание аминокислотчерез мембрану тонкого кишечника происходит с участием глутатиона под действием фермента, находящегося на мембране слизистой кишечника глутамилтрансферазы. Аминокислота образует комплекс с глутатионом, который проходит через мембрану, где распадается на свободную аминокислоту и глутатион. Всасывание протекает против градиента концентраций. Аминокислоты поступают в кровь воротной вены, затем в печень, где подвергаются ряду превращений.

В печени аминокислоты частично используются для синтеза белков печени и белков плазмы крови. Часть аминокислот током крови разносится по органам и тканям, где они поступают в клетки и участвуют в синтезе собственных белков тканей (биосинтезе белка). Кроме белков, поступающих с пищей, в кишечник попадает 35 г. Белков в составе секретов слизистых оболочек. Эти белки также перевариваются — это альбумины, гликопротеины и мукопротеины. Некоторая часть белков и неусвоенных аминокислот в толстом кишечнике используется микрофлорой для своей жизнедеятельности. Этот процесс получил название гниение белков.

[1]

Гниение белков – это процесс превращения аминокислот под влиянием ферментов непатогенных бактерий в толстом кишечнике. В результате образуются два типа веществ:

1. Токсические продукты — индол, фенол, скатол, сероводород, амины, меркаптан, крезол.

2. Нетоксические продукты — кетокислоты, оксикислоты, жирные Кислоты, спирты.

Часть попадает в кровь воротной вены и током крови в печень, там они обезвреживаются путём присоединения глюкуроновой или серной кислот, что повышает растворимость в H2O и выведение из организма.

ПРОМЕЖУТОЧНЫЙ ОБМЕН АМИНОКИСЛОТ.

Аминокислоты, поступившие из ЖКТ — источник пополнения аминокислотного фонда клеток и тканей и используются для синтеза собственных белков, синтеза нуклеотидов, синтеза порфиринов и гормонов, часть аминокислот включается в метаболизм и используется для синтеза углеводов и липидов, становятся источником энергии. Аминокислоты, как и белки, не накапливаются и не запасаются в тканях.

Промежуточный обмен аминокислот – это совокупность превращений аминокислот в организме человека от момента поступления их в кровь и до выведения из организма в виде мочевины, углекислого газа и воды.

В организме аминокислоты подвергаются трансаминированию, декарбоксилированию, дезаминированию.

ТРАНСАМИНИРОВАНИЕ (ПЕРЕАМИНИРОВАНИЕ)- процесс обратимого переноса аминогруппы с аминокислоты на кетокислоту с образованием новых кетокислоты и аминокислоты.

Процессы трансаминирования протекают наиболее интенсивно в сердце. Печени, скелетных мышцах, почках, Tr при участии ферментов аминотрансфераз АЛаТ, АСаТ и кофермента — активной формы В 6. Трансаминирование играет основную роль в процессах синтеза 10 заменимых аминокислот, глюконеогенеза, мочевинообразования.

ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЕ — это процесс отщепления карбоксильной группы аминокислот в виде CO2., при этом образуются амины.

Осуществляется при участии фермента декарбоксилазы. Процесс декарбоксилирования аминокислот в тканях происходит незначительно, основное место локализации процесса — кишечник: а) у здорового человека в незначительном объёме под влиянием декарбоксилаз непатогенных бактерий; б) при кишечных заболеваниях (дизентерия, брюшной тиф, холера и др.) повышается активность декарбоксилаз патогенных бактерий, в результате образуются амины, создающие картину кишечного заболевания. Это общая интоксикация, нарушение проницаемости мембран слизистой кишечника, приводящее к поносам, обезвоживание тканей, повышение температуры тела.

Читайте так же:  Витамин в12 для чего нужен организму

При декарбоксилировании дикарбоновых аминокислот образуются моноаминокарбоновые кислоты, которые дают амины, а диаминомонокарбоновые кислоты- диамины.

Биологическая роль аминов.

Гистамин

стимулирует секрецию желудочного сока и слюны, оказывает сосудорасширяющее действие, большое количество образуется в очаге воспаления, является медиатором боли, повышает проницаемость сосудов, участвует в патогенезе аллергии.

Серотонин

(образуется при декарбоксилировании триптофана) – мощное сосудосуживающее средство, повышает кровяное давление, участвует в патогенезе гипертонической болезни, участвует в регуляции температуры тела, дыхания, медиатор нервных процессов в ЦНС.

Дофамин

образуется при декарбоксилировании диоксифенилаланина (ДОФА).

При дальнейшем окислении и метилировании образуются норадреналин и адреналин — гормоны мозгового слоя надпочечников — регулируют деятельность сердечно-сосудистой системы.

Адреналин

стимулирует мобилизацию депонированных углеводов и жиров. Путресцинобразуется при декарбоксилировании орнитина при образовании гноя и гниении трупов.

Гамма-аминомаслянная кислота (ГАМК)

образуется при декарбоксилировании глутаминовой кислоты и оказывает тормозящее действие на процессы возбуждения и применяется в психиатрии.

Обезвреживание биогенных аминов происходит в печени под действием моноаминооксидаз (МАО) в митохондриях и диаминооксидаз (ДАО) в цитоплазме.

ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ – это отщепление от аминокислот аминогруппы с образованием аммиака и жирных кислот. Жирные кислоты при окислении в цикле Кребса используются для энергетических нужд, в синтезе простых и сложных липидов либо углеводов. Образующийся в процессе дезаминирования аммиак в небольших количествах используется в процессах внутриклеточного метаболизма. Основная масса аммиака должнабыть выведена из организма.

Вопросы для самоконтроля.

1. Перечислите этапы переваривания белков в желудочно-кишечном тракте человека. Укажите ферменты переваривания.

2. Каков механизм всасывания аминокислот в желудочно-кишечном тракте человека?

3. Куда распределяются всосавшиеся аминокислоты?

4. Дайте определение понятию промежуточный обмен аминокислот.

5. Что называют дезаминированием аминокислот?

6. Биологическое значение процессов переаминирования аминокислот.

7. Что называют декарбоксилированием аминокислот?

8. Биологическое значение процесса декарбоксилирования.

9. Назовите важнейшие биогенные амины, их роль в организме человека.

10. Что называют гниением белков? Назовите продукты гниения.

11. Где происходит обезвреживание продуктов гниения белков?

Литература В. С. Камышников стр. 444 -446, стр.484, 488.

В. К. Кухта стр.235-250.

Разработала преподаватель клинической биохимии С. М. Новикова.

Пути превращения безазотистого остатка аминокислот

В ходе катаболизма аминокислот происходит отщепление аминогруппы и выделение аммиака. Другим продуктом дезаминирования аминокислот служит их безазотистый остаток в виде б-кетокислот. Катаболизм аминокислот происходит практически постоянно. За сутки в норме в организме человека распадается примерно 100 г аминокислот, и такое же количество должно поступать в составе белков пищи.

Большая часть безазотистых остатков аминокислот превращается в пируват либо непосредственно (Ала, Сер), либо в результате более сложного пути, превращаясь вначале в один из метаболитов ЦТК. Затем в реакциях цитратного цикла происходит образование оксалоацетата, который превращается в фосфоенолпируват. Из фосфоенолпирувата под действием пируваткиназы образуется пируват. Пируват подвергается окислительному декарбоксилированию и превращается в ацетил-КоА, который окисляется в ЦТК до СО2 и Н2О с выделением энергии. Такой путь проходят преимущественно аминокислоты пищи.

Видео (кликните для воспроизведения).

При недостатке глюкозы в организме фосфоенолпируват включается в глюконеогенез. Это происходит при голодании, длительной физической работу при сахарном диабете и других тяжёлых хронических заболеваниях, сопровождающихся распадом собственных белков организма. Скорость глюконеогенеза из аминокислот регулируется гормонами. Так, под действием глюкагона увеличивается активность регуляторных ферментов процесса, а кортизол индуцирует синтез ферментов глюконеогенеза в печени. Активация глюконеогенеза из аминокислот происходит и при преимущественно белковом питании.

Источники


  1. Гурвич, М. М. Диетология. Полное руководство / М.М. Гурвич. — М.: Эксмо, 2013. — 592 c.

  2. Кузнецов, Станислав Подготовка будущих специалистов по физической культуре и спорту / Станислав Кузнецов. — М.: LAP Lambert Academic Publishing, 2011. — 164 c.

  3. Юдин Д. Б., Гольштейн Е. Г. Задачи и методы линейного программирования. Задачи транспортного типа; Либроком — Москва, 2010. — 184 c.
  4. Гиппиус, С.В. Актерский тренинг. Гимнастика чувств / С.В. Гиппиус. — М.: СПб: Прайм-Еврознак, 2007. — 384 c.
Превращения аминокислот в организме
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here