Процесс образования белков из аминокислот

Сегодня предлагаем ознакомится со статьей на тему: процесс образования белков из аминокислот с профессиональным описанием и объяснением.

Процесс образования белков из аминокислот

Глава III. БЕЛКИ

§ 6. АМИНОКИСЛОТЫ КАК СТРУКТУРНЫЕ ЭЛЕМЕНТЫ БЕЛКОВ

Природные аминокислоты

Аминокислоты в живых организмах встречаются преимущественно в составе белков. Белки построены в основном двадцатью стандартными аминокислотами. Они являются a-аминокислотами и отличаются друг от друга строением боковых групп (радикалов), обозначаемых буквой R:

Разнообразие боковых радикалов аминокислот играет ключевую роль при формировании пространственной структуры белков, при функционировании активного центра ферментов.

Структура стандартных аминокислот приведена в конце параграфа в табл.3. Природные аминокислоты имеют тривиальные названия, оперировать которыми при записях структуры белков неудобно. Поэтому для них введены трехбуквенные и однобуквенные обозначения, которые также представлены в табл.3.

Пространственная изомерия

У всех аминокислот, за исключением глицина, a-углеродный атом является хиральным, т.е. для них характерна оптическая изомерия. В табл. 3 хиральный атом углерода обозначен звездочкой. Например, для аланина проекции Фишера обоих изомеров выглядят следующим образом:

Для их обозначения, как и для углеводов, используется D, L-номенклатура. В состав белков входят только L-аминокислоты.

L- и D-изомеры могут взаимно превращаться друг в друга. Этот процесс называется рацемизацией.

Интересно знать! В белке зубов – дентине – L-аспарагиновая кислота самопроизвольно рацемизуется при температуре человеческого тела со скорость 0,10 % в год. В период формирования зубов в дентине содержится только L-аспарагиновая кислота, у взрослого же человека в результате рацемизации образуется D-аспарагиновая кислота. Чем старше человек, тем выше содержание D-изомера. Определив соотношение D- и L-изомеров, можно достаточно точно установить возраст. Так были изобличены жители горных селений Эквадора, приписывавшие себе слишком большой возраст.

Химические свойства

Аминокислоты содержат амино- и карбоксильную группы. В силу этого они проявляют амфотерные свойства, то есть свойства и кислот и оснований.

При растворении аминокислоты в воде, например, глицина, его карбоксильная группа диссоциирует с образованием иона водорода. Далее ион водорода присоединяется за счет неподеленной пары электронов у атома азота к аминогруппе. Образуется ион, в котором одновременно присутствуют положительный и отрицательный заряды, так называемый цвиттер-ион:

Такая форма аминокислоты является преобладающей в нейтральном растворе. В кислой среде аминокислота, присоединяя ион водорода, образует катион:

В щелочной среде образуется анион:

Таким образом, в зависимости от рН среды аминокислота может быть положительно заряженной, отрицательно заряженной и электронейтральной (при равенстве положительных и отрицательных зарядов). Значение рН раствора, при котором суммарный заряд аминокислоты равен нулю, называется изоэлектрической точкой данной аминокислоты. Для многих аминокислот изоэлектрическая точка лежит вблизи рН 6. Например, изоэлектрические точки глицина и аланина имеют значения 5,97 и 6,02 соответственно.

Две аминокислоты могут реагировать друг с другом, в результате чего отщепляется молекула воды и образуется продукт, который называется дипептидом:

Связь, соединяющая две аминокислоты, носит название пептидной связи. Если пользоваться буквенными обозначениями аминокислот, образование дипептида можно схематически представить следующим образом:

Аналогично образуются трипептиды, тетрапептиды и т.д.:

H2N – лиз – ала – гли – СООН – трипептид

H2N – трп – гис – ала – ала – СООН – тетрапептид

H2N – тир – лиз – гли – ала – лей – гли – трп – СООН – гептапептид

Пептиды, состоящие из небольшого числа аминокислотных остатков, имеют общее название олигопептиды.

Интересно знать! Многие олигопептиды обладают высокой биологической активностью. К ним относится ряд гормонов, например, окситоцин (нанопептид) стимулирует сокращение матки, брадикинин (нанопептид) подавляет воспалительные процессы в тканях. Антибиотик грамицидин С (циклический декапептид) нарушает регуляцию ионной проницаемости в мембранах бактерий и тем самым убивает их. Грибные яды аманитины (октапептиды), блокируя синтез белка, способны вызвать сильное отравление у человека. Широко известен аспартам — метиловый эфир аспартилфенилаланина. Аспартам имеет сладкий вкус и используется для придания сладкого вкуса различным продуктам, напиткам.

Классификация аминокислот

Существует несколько подходов к классификации аминокислот, но наиболее предпочтительной является классификация, основанная на строении их радикалов. Выделяют четыре класса аминокислот, содержащих радикалы следующих типов; 1) неполярные (или гидрофобные); 2) полярные незаряженные; 3) отрицательно заряженные и 4) положительно заряженные:

К неполярным (гидрофобным) относятся аминокислоты с неполярными алифатическими (аланин, валин, лейцин, изолейцин) или ароматическими (фенилаланин и триптофан) R-группами и одна серусодержащая аминокислота – метионин.

Полярные незаряженные аминокислоты в сравнении с неполярными лучше растворяются в воде, более гидрофильны, так как их функциональные группы образуют водородные связи с молекулами воды. К ним относятся аминокислоты, содержащие полярную НО-группу (серин, треонин и тирозин), HS-группу (цистеин), амидную группу (глутамин, аспарагин) и глицин (R-группа глицина, представленная одним атомом водорода, слишком мала, чтобы компенсировать сильную полярность a-аминогруппы и a-карбоксильной группы).

Аспарагиновая и глутаминовая кислоты относятся к отрицательно заряженным аминокислотам. Они содержат по две карбоксильные и по одной аминогруппе, поэтому в ионизированном состоянии их молекулы будут иметь суммарный отрицательный заряд:

К положительно заряженным аминокислотам принадлежат лизин, гистидин и аргинин, в ионизированном виде они имеют суммарный положительный заряд:

В зависимости от характера радикалов природные аминокислоты также подразделяются на нейтральные, кислые и основные. К нейтральным относятся неполярные и полярные незаряженные, к кислым – отрицательно заряженные, к основным – положительно заряженные.

Десять из 20 аминокислот, входящих в состав белков, могут синтезироваться в человеческом организме. Остальные должны содержаться в нашей пище. К ним относятся аргинин, валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин и гистидин. Эти аминокислоты называются незаменимыми. Незаменимые аминокислоты входят часто в состав пищевых добавок, используются в качестве лекарственных препаратов.

Интересно знать! Исключительно важную роль играет сбалансированность питания человека по аминокислотам. При недостатке незаменимых аминокислот в пище организм саморазрушается. При этом страдает в первую очередь головной мозг, что приводит к различным заболеваниям центральной нервной системы, психическим расстройствам. Особенно уязвим молодой растущий организм. Так, например, при нарушении синтеза тирозина из фенилаланина у детей развивается тяжелое заболевание финилпировиноградная олигофрения, вызывающее тяжелую умственную отсталость или гибель ребенка.

mozok.click

Белки и аминокислоты

Вспомните: что вам известно из курса биологии о строении и биологической

Читайте так же:  Незаменимые аминокислоты для человека список

роли аминокислот и белков.

Понятие об аминокислотах.

Аминокислоты — мономеры белков

Огромное значение для жизни на Земле имеют органические кислоты, в молекулах которых кроме карбоксильной группы -COOH есть еще одна группа — аминогруппа -NH2. Такие соединения называют аминокислотами. Все белки, содержащиеся в составе живых организмов, состоят из остатков молекул различных аминокислот.

В природе преобладают аминокислоты, в молекулах которых обе группы — карбоксильная и аминогруппа — соединены с одним атомом Карбона:

где R — атом Гидрогена или определенная группа атомов. Такие аминокислоты называют а-аминокислотами.

Самая простая аминокислота — аминоэтановая, ее также называют аминоуксусной кислотой, или глицином:

Аминокислот, как и других органических соединений, существует очень много. В живых организмах встречается около 700 аминокислот, но для синтеза белков растений и животных используется лишь 21 аминокислота, причем только а-аминокислоты.

Аминокислоты — твердые бесцветные кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде и плохо — в органических растворителях. Растворимость аминокислот обусловлена возможностью образования

водородных связей карбоксильной группой (как в карбоновых кислотах) и аминогруппой. Некоторые аминокислоты сладкие на вкус.

Понятие о белках

Белки — природные высокомолекулярные соединения, молекулы которых состоят из остатков молекул аминокислот, соединенных друг с другом пептидными связями.

Другими словами, белки — это полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. Обычно белки содержат 100 и более остатков молекул аминокислот, которые образуют полипептидную цепь. Большинство белков человеческого организма содержит несколько сотен аминокислотных остатков. Молекулярная масса белков колеблется от нескольких тысяч до нескольких миллионов.

По составу белки разделяют на протеины — простые белки, состоящие только из остатков молекул аминокислот, и протеиды. — сложные белки, состоящие из остатков молекул аминокислот и различных небелковых составляющих, например ионов металлических элементов (как Fe 2 + в гемоглобине), а также различных органических соединений.

В составе белков нашего организма встречаются остатки молекул более 20 аминокислот. Свойства белков зависят не только от того, какие аминокислотные остатки их образуют, но и от того, в какой последовательности они соединены друг с другом. Такую последовательность аминокислот называют первичной структурой белка (рис. 38.1). Определение первичной структуры белков — важная задача современной науки. Информация о первичной структуре всех белков организма содержится в молекулах дезоксирибонуклеиновой кислоты (ДНК).

Рис. 38.1. Первичная структура белка (инсулин). Отдельными кружочками обозначены остатки молекул аминокислот. Внутри кружочков приведены их условные обозначения, например, «Гли» означает «глицин»

Полипептидная цепь обычно свернута в спираль, обладающую определенной пространственной структурой,— а-спираль (рис. 38.2, а), или собирается в ^-складчатую структуру (рис. 38.2, б). Такое свертывание называют вторичной структурой белков. Существование вторичной структуры обусловлено возможностью образования водородных связей между различными частями соседних аминокислотных остатков. Спиральное строение белков впервые определил выдающийся американский ученый Лайнус Полинг.

Спираль, в свою очередь, может иметь определенное пространственное строение, которое является специфическим для каждого белка: спираль сворачивается в клубок (глобулу). Такое строение называют третичной структурой белка (рис. 38.3, а). Для некоторых белков характерно объединение нескольких глобул (субъединиц) в одну частицу, что приводит к образованию четвертичной структуры белков (рис. 38.3, б). В составе таких структур могут содержаться ионы металлических элементов или другие вещества небелковой природы. Так, молекула белка гемоглобина состоит из четырех субъединиц, соединенных с ионом Феррума, что позволяет молекуле гемоглобина переносить кислород и углекислый газ в животных организмах.

Рис. 38.3. Третичная (а) и четвертичная (б) структуры белка

Несмотря на сложность строения молекул белков, их синтез в клетках животных организмов происходит очень быстро, всего за несколько секунд. Живые клетки — это хорошо организованные «фабрики», в которых четко налажена система поставок сырья (аминокислот) и технология сборки (синтеза) белков.

В природе существует множество различных белков. По физическим свойствам они могут существенно отличаться, что обусловлено выполнением различных функций. Они могут быть мягкими и хорошо растворяться в воде, как белок альбумин, содержащийся в яйце. А могут быть очень твердыми и вовсе не смешиваться с водой, как белок кератин, из которого состоят рога, копыта, ногти и перья. Но можно с уверенностью сказать, что у белков нет температуры плавления: при нагревании белки разрушаются и разлагаются.

Денатурация белков. Под действием различных факторов белки могут разлагаться, теряя свою пространственную структуру. Разрушение пространственной структуры белка с сохранением его первичной структуры называют денатурацией. Она происходит при нагревании, изменении кислотности среды, воздействии излучения или растворов солей тяжелых металлических элементов и органических растворителей. Примерами денатурации являются свертывание яичных белков в процессе варки яиц или уплотнение белков молока при скисании (рис. 38.4). Денатурация белков мяса происходит при его термической обработке и засолке. Антисептическое действие этилового спирта также основано на денатурации: при обработке кожи или медицинских инструментов белки бактерий денатурируют, что приводит к их гибели и обеззараживанию поверхности.

Гидролиз белков. Другое химическое свойство белков — способность к гидролизу в кислотной или щелочной средах. При гидролизе разрываются пептидные связи и происходит расщепление полипептидной цепи. Полный гидролиз до отдельных аминокислот происходит при длительном нагревании белков с концентрированной хлоридной кислотой. После попадания белковых веществ в желудок под действием хлоридной кислоты и фермента пепсина происходит их гидролиз. Наш организм усваивает белковые вещества только в виде смеси аминокислот.

Иван Яковлевич Горбачевский

Украинский биохимик, иностранный член АН УССР. Родился в селе Зарубинцы Тернопольской области. Окончил медицинский факультет Венского университета. Профессор Чешского университета, Украинского университета в Вене, ректор Украинского университета в Праге. Основные исследования посвящены биохимии обмена нитрогенсодержащих соединений. Одним из первых определил аминокислотную природу белков, возможность гидролиза нуклеиновых кислот. Исследовал способы образования мочевой кислоты в организме, что стало действенным методом диагностирования заболеваний. Был инициатором создания украинской химической терминологии. В 1911 году выдвигался на соискание Нобелевской премии.

Биологическая роль аминокислот и белков

Аминокислоты — это кирпичики, из которых построены белки, а значит, они являются основой жизни на нашей планете. Одним из первых предположение об аминокислотном составе белков высказал украинский ученый И. Я. Горбачевский. Для некоторых аминокислот характерны особые функции, например, глицин и глутамин — нейромедиаторы, они принимают участие в передаче нервных импульсов, а из тирозина образуется йодтироксин — гормон щитовидной железы. Аминокислоты получают гидролизом белков или синтезируют из соответствующих карбоновых кислот. Их используют в качестве питательных веществ в медицине и как пищевые добавки к продуктам и сельскохозяйственным кормам.

Читайте так же:  Для чего нужны жиросжигатели

Белки в живых организмах выполняют разнообразные функции, что вы изучали на уроках биологии. Вспомним важнейшие из них.

Все без исключения химические реакции в организме происходят в присутствии специальных катализаторов — ферментов, представляющих собой белковые молекулы. Они ускоряют реакции в миллионы раз, причем каждую реакцию катализирует отдельный фермент.

Некоторые белки выполняют транспортную функцию — переносят молекулы или ионы к месту синтеза или накопления веществ. К примеру, белок гемоглобин в составе эритроцитов переносит кислород к тканям и углекислый газ — от них.

Белки — это строительный материал клеток, из них построены ткани организмов.

Белки-рецепторы воспринимают и передают сигналы, поступающие от соседних клеток или из окружающей среды. К примеру, действие света на сетчатку глаза воспринимает белок родопсин.

Белки жизненно необходимы любому организму и поэтому являются важнейшей составляющей продуктов питания. В процессе пищеварения они гидролизуются до аминокислот, которые являются сырьем для синтеза других белков, необходимых организму.

• Если при кипячении молоко сбегает и пригорает, то распространяется характерный запах жженого белка, что свидетельствует о его наличии в молоке.

[3]

• Аспартам — вещество, которое рекомендуют употреблять больным диабетом и людям с избыточным весом, в 100-200 раз слаще сахара. У него нет горького металлического привкуса, характерного для сахарина. Аспартам представляет собой белок, хорошо усваиваемый организмом человека, и является источником аминокислот. Он не приводит к кариесу зубов, а его усвоение не зависит от выработки организмом инсулина.

• Инсулин — это первый белок, состав которого был расшифрован. Он содержит только 51 аминокислотный остаток, но на определение их последовательности английскому биохимику Фредерику Сенгеру понадобилось 10 лет, за что в 1958 году он получил свою первую Нобелевскую премию. Сенгер — один из четырех ученых — дважды лауреатов Нобелевской премии, причем он единственный, кто дважды получил ее в области химии.

Белки — природные полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. Из протеиногенных аминокислот построено множество различных молекул белков, которые в живых организмах выполняют разнообразные функции.

468. Какие соединения являются аминокислотами?

469. Какие аминокислоты чаще встречаются в природе?

470. Охарактеризуйте физические свойства аминокислот и белков.

471. Опишите биологическую роль аминокислот и белков.

472. Опишите уровни структурной организации белков.

[1]

473. Благодаря каким связям реализуются первичная и вторичная структуры белков?

Задания для усвоения материала

474. Желатин — одно из широко используемых веществ-гелеобразовате-лей. Если к раствору желатина добавить свежий ананас, то гель не образуется. Но гель достаточно быстро образуется при добавлении к раствору желатина консервированного или предварительно подвергнутого тепловой обработке ананаса. Объясните этот факт.

475. Сколько аминокислотных остатков содержит белок, изображенный на рисунке 38.1?

476. Как вы считаете, зависит ли строение и «поведение» молекул белков от рН раствора? Почему?

477. В белке куриного яйца массовая доля белков составляет 11 %, жиров — 0,2 %, углеводов — 0,7 %, а все остальное — вода и неорганические соли. В желтке куриного яйца массовая доля белков составляет 16 %, жиров — 27 %, углеводов — 3,6 %, остальное — вода, холестерин и витамины. Средняя масса куриного яйца равна 60 г, а массы скорлупы, белка и желтка соотносятся как 12 : 56 : 32. Вычислите массу белков, жиров и углеводов, которые получает человек с одним куриным яйцом.

478. Из числа органических соединений, которые вы изучили в 9 классе, выпишите те, молекулы которых способны образовывать водородные связи. Сделайте вывод о влиянии водородных связей на свойства веществ.

479*. Вычислите массу глицина, которую можно получить из уксусной кислоты массой 15 г.

480*. Перечислите факторы, вызывающие денатурацию белков. Объясните механизм их действия. Почему денатурация различных белков происходит при различных условиях?

Процесс образования белков из аминокислот

Биологически важные реакции α-аминокислот

Дезаминирование (удаление NH2 группы)

неокислительн ое (без участия кислорода):

окислительное (с участием ферментов дегидрогеназ и кофермента НАД+ или НАДФ+):

Трансаминирование (переаминирование). Это основной путь биосинтеза a-аминокислот из a-оксокислот. Донором аминогруппы служит a-аминокислота, имеющаяся в клетках в достаточном количестве или избытке, а ее акцептором – a-оксокислота.

Реакция протекает в присутствии фермента трансаминазы и кофермента пиридоксальфосфата.

Процесс декарбоксилирования a-аминокислот ведет к образованию биогенных аминов. Биогенные амины в организме выполняют важные биологические функции.

Например, g-аминомасляная кислота принимает участие в обменных процессах, происходящих в головном мозге, является нейромедиатором. В медицинской практике под названием гаммалон, или аминалон, применяется при лечении нервно-психических заболеваний.

Например, ферментативное гидроксилирование фенилаланина:

Видео (кликните для воспроизведения).

При генетически обусловленном отсутствии в организме фермента, катализирующего этот процесс, развивается тяжелое заболевание — фенилкетонурия.

Аминокислоты и белки

Аминокислоты

В зависимости от взаимного расположения обеих функциональных групп различают α-, β – и γ-аминокислоты:

CH3-CH(NH2)-COOH (α-аминопропионованя кислота)

Для аминокислот характерны следующие виды изомерии: углеродного скелета, положения функциональных групп и оптическая изомерия.

Физические свойства аминокислот

Аминокислоты – твердые кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде. Они плавятся при высоких температурах с разложением.

Аминокислоты получают путем замещения галогена на аминогруппу в галогензамещенных карбоновых кислотах. В общем виде уравнение реакции будет выглядеть так:

Химические свойства аминокислот

Аминокислоты – амфотерные соединения. Они реагируют как с кислотами, так и с основаниями:

При растворении аминокислот в воде аминогруппа и карбоксильная группа взаимодействуют друг с другом с образованием соединений, называемых внутренними солями:

Молекулу внутренней соли называют биполярным ионом.

Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, щелочную и кислотную среду в зависимости от количества функциональных групп. Например, глутаминовая кислота образует кислый раствор, поскольку в её составе две карбоксильные группы и одна аминогруппа, а лизин – щелочной раствор, т.к. в её составе одна карбоксильная группа и две аминогруппы.

Две молекулы аминокислоты могут взаимодействовать друг с другом. При этом происходит отщепление молекулы воды и образуется продукт, в котором фрагменты молекулы связаны между собой пептидной связью (-CO-NH-). Например:

Полученное соединение называют дипептидом. Вещества, построенные из многих остатков аминокислот, называются полипептидами. Пептиды гидролизуются под действием кислот и оснований.

Читайте так же:  Протеин есть ли смысл

α-Аминокислоты играют особую роль в природе, поскольку при их совместной поликонденсации в природных условиях образуются важнейшие для жизни вещества – белки.

Также для аминокислот характерны все химические свойства карбоновых кислот (по карбоксильной группе) и аминов (по аминогруппе).

В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций создают молекулы белков с большим разнообразием свойств. Кроме того, аминокислотные остатки в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул разных белков образуют сложные комплексы, например, фотосинтетический комплекс.

Белки обладают свойством амфотерности, то есть в зависимости от условий проявляют как кислотные, так и осно́вные свойства. В белках присутствуют несколько типов химических группировок, способных к ионизации в водном растворе: карбоксильные остатки боковых цепей кислых аминокислот (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и азотсодержащие группы боковых цепей основных аминокислот (в первую очередь, ε-аминогруппализина и амидиновый остаток CNH(NH2)аргинина, в несколько меньшей степени —имидазольный остаток гистидина).

Белки различаются по степени растворимости в воде. Водорастворимые белки называются альбуминами, к ним относятся белки крови и молока. К нерастворимым, или склеропротеинам, относятся, например, кератин (белок, из которого состоят волосы, шерсть млекопитающих, перья птиц и т. п.) и фиброин, который входит в состав шёлка и паутины. Растворимость белка определяется не только его структурой, но внешними факторами, такими как природа растворителя, ионная сила и pH раствора.

Популярная химия

Главное меню

Известно, что в основе живой материи лежат органические вещества – белки, жиры, углеводы и нуклеиновые кислоты. Но самое важное место среди этих веществ занимает белок.

Большинство известных науке веществ при нагревании переходят из твердого вещества в жидкое. Но есть вещества, которые, наоборот, при нагревании переходят в твердое состояние. Эти вещества объединил в отдельный класс французский химик Пьер Джозеф Маке в 1777 г. По аналогии с яичным белком, который сворачивается при нагревании, эти вещества были названы белками. Белки иначе называются протеинами. По-гречески протеин (протейос) означает «занимающий первое место». Это название белок получил в 1838 г., когда голландский биохимик Жерар Мюльдер написал, что жизнь на планете была бы невозможна без некоего вещества, которое является наиболее важным из всех известных науке веществ и которое обязательно присутствует абсолютно во всех растениях и животных. Это вещество Мюльдер назвал протеин.

Белок – это самое сложное вещество среди всех питательных веществ. В каждой клетке человеческого организма происходят химические реакции, в которых очень важную роль играет белок.

Из чего состоит белок

В состав белков входят: азот, кислород, водород, углерод. А вот другие питательные вещества азот не содержат.

Белок – это природный полимер. А полимеры – это вещества, молекулы которых содержат очень большое количество атомов. Ещё в XIX векерусский химик Александр Михайлович Бутлеров доказал, что если изменяется строение молекулы, то изменяются и свойства вещества. Основным строительным материалом белков являются аминокислоты. А в белках встречаются различные сочетания аминокислот. Следовательно, в природе существует большое разнообразие белков с различными свойствами. С помощью исследований обнаружили примерно 20 аминокислот, которые участвуют в создании белков.

Как происходит процесс образования молекулы белка

Аминокислоты присоединяются друг к другу последовательно. В результате этого процесса образуется цепочка, которая называется полипептид. Впоследствии полипептиды могут сворачиваться в спирали или принимать другую форму. Свойства белка зависят от состава аминокислот, от того, какое количество аминокислот участвует в синтезе, и в каком порядке эти аминокислоты присоединяются друг к другу. Например, в синтезе двух белков участвует одинаковое количество аминокислот, имеющих к тому же одинаковый состав. Но если эти аминокислоты будут располагаться в разной последовательности, то мы получим два абсолютно разных белка.

Если пептиды содержат не более 15 аминокислотных остатков, то они называются олигопептиды. А пептиды, содержащие до нескольких десятков тысяч или даже сотен тысяч аминокислотных остатков, называются белками. Молекула белка имеет компактную пространственную структуру. Эта структура может быть в виде волокон. Такие белки называются фибриллярными. Они являются строительными белками. Если молекула белка имеет структуру в виде шара, то белки называются глобулярными. К таким белкам относятся ферменты, антитела, некоторые гормоны.

В зависимости от того, какие аминокислоты входят в состав белков, белки бывают полноценные и неполноценные. В состав полноценных белков входит полный набор аминокислот. В неполноценных белках некоторые аминокислоты отсутствуют.

Белки также подразделяются на простые и сложные. Простые белки содержат только аминокислоты. В состав сложных белков кроме аминокислот входят ещё и металлы, углеводы, липиды, нуклеиновые кислоты.

Роль белков в организме человека

В организме человека белки выполняют различные функции.

1. Структурная. Белки входят в состав клеток всех тканей и органов.

2. Защитная. Белок интерферон синтезируется в организме для защиты от вирусов.

3. Двигательная. Белок миозин участвует в процессе сокращения мышц.

4. Транспортная. Гемоглобин, являющийся белком, в составе эритроцитов участвует в переносе кислорода и углекислого газа.

5. Энергетическая. В результате окисления молекул белков освобождается энергия, необходимая для жизнедеятельности организма.

6. Каталитическая. Белки ферменты выступают в роли биологических катализаторов, увеличивающих скорость химических реакций в клетках.

7. Регуляторная. Гормоны регулируют различные функции организма. Например, инсулин регулирует уровень сахара в крови.

В природе существует огромное количество белков, способных выполнять самые разнообразные функции. Но самая главная функция белков – поддержание жизни на Земле совместно с другими биомолекулами.

Please verify you are a human

Access to this page has been denied because we believe you are using automation tools to browse the website.

This may happen as a result of the following:

[2]

  • Javascript is disabled or blocked by an extension (ad blockers for example)
  • Your browser does not support cookies

Please make sure that Javascript and cookies are enabled on your browser and that you are not blocking them from loading.

Reference ID: #5befe1f0-c766-11e9-b7ab-17fed622d42f

Please verify you are a human

Access to this page has been denied because we believe you are using automation tools to browse the website.

Читайте так же:  Глютамин плюсы и минусы

This may happen as a result of the following:

  • Javascript is disabled or blocked by an extension (ad blockers for example)
  • Your browser does not support cookies

Please make sure that Javascript and cookies are enabled on your browser and that you are not blocking them from loading.

Reference ID: #5bf0cc50-c766-11e9-9184-a193dd6e4e3c

Аминокислоты, пептиды и белки

Аминокислотами называют соединения, которые содержат в своем составе одновременно карбоксильную и аминогруппы. Родоначальником этого класса соединений является аминоуксусная кислота, или глицин, — H2N–CH2–C(O)OH. Изомерия аминокислот определяется изомерией углеродной цепи и изомерией положения аминогруппы по отношению к карбоксильной группе. Наиболее важными в биологическом отношении являются α-аминокислоты. Во всех белковых веществах постоянно встречаются 20 аминокислот.

В молекулах аминокислот могут содержаться и несколько амино- и карбоксильных групп, например:

Основным способом получения аминокислот является взаимодействие α-хлорзамещенных карбоновых кислот с аммиаком, например:

Моноаминокарбоновые кислоты представляют собой внутренние соли, которые образуются при переходе протона от карбоксильной группы к аминогруппе:

Их называют также цвиттер-ионами, или биполярными ионами. В кислой среде эти ионы ведут себя как катионы, а в щелочной — как анионы, что иллюстрирует следующая схема:

Аминокислоты проявляют свойства, характерные как для кислот, так и для аминов.

Реакции по карбоксильной группе:

Реакции по аминогруппе:

Пептидами называют природные и синтетические вещества, построенные из остатков аминокислот, соединенных пептидными связями:

Ниже приведены уравнения реакций кислотного и щелочного гидролиза сложных эфиров аминокислот и пептидов:

К белкам относят полипептиды, содержащие в своем составе больше 100 аминокислотных остатков. Их молекулярная масса лежит в пределах от 10 000 до нескольких миллионов.

В соответствии с числом аминокислотных остатков пептиды делят на олигопептиды и полипептиды. В состав олигопептидов (низкомолекулярных пептидов) входят не более 10 аминокислотных остатков. В состав цепи полипептидов входят от 10 до 100 аминокислотных остатков.

По химическому составу белки делят на протеины, т. е. белки, при гидролизе которых образуются только аминокислоты (простые белки), и протеиды, т. е. соединения, при гидролизе которых, кроме аминокислот, выделяются и другие компоненты. Эта неаминокислотная часть сложного белка называется простетической группой.

По форме молекул различают глобулярные (шаровидные) и фибриллярные (нитевидные) белки.

К глобулярным белкам относят альбумины и глобулины (широко распространенные в органах и тканях организма), а к фибриллярным — коллаген (основной белок соединительной ткани).

Последовательность аминокислотных звеньев в линейной полипептидной цепи называют первичной структурой белка.

Вторичной структурой белка называют форму полипептидной цепи в пространстве. Вторичная структура определяется тем, что из-за образования внутримолекулярных водородных связей макромолекулы принимают определенную конформацию. Часто вторичная структура представляет собой спираль.

Третичная структура определяется пространственным расположением макромолекулы как целого и зависит, например, от взаимодействия полярных и неполярных заместителей в разных местах цепи, от образования S—S-связей между противоположными цистеиновыми остатками.

Четвертичной структурой белка называют сложные образования из отдельных молекул белка.

Денатурацией белка называют процесс потери им его естественных свойств. Денатурация происходит под действием высоких температур или активных химических веществ, при этом происходит нарушение всех структур белковой молекулы, за исключением первичной.

Аминокислоты и белки (стр. 1 из 2)

Аминокислоты и белки

Строительными блоками белков служат аминокислоты. Классификация аминокислот.

1. Моноаминомонокарбоновые: Глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин.

2. Моноаминодикарбоновые: глутаминовая и аспаргиновая кислоты.

3. Диаминомонокарбоновые: аргинин, лизин, оксилизин.

4. Гидроксилсодержащие: треонин, серин.

5. Серусодержащие: цистин, метионин.

6. Ароматические: фенилаланин, тирозин.

7. Гетероциклические: триптофан, пролин, оксипролин, гистидин.

Аминокислота представляет собой производное органиче­ской кислоты, в котором водород в α-положении замещен на аминогруппу (-NH2 ). Например, из уксусной кислоты образуется глицин, а из пропионовой — аланин. В аминокислотах одновременно присутствуют и кислотная и основная группы (карбоксил —СООН и аминогруппа —NH2 ), они относятся к амфотерным соединениям .

Присутствующие в клетке свободные аминокислоты образуются в ре­зультате расщепления белков или поступают из межклеточной жидкости. Свободные аминокислоты составляют так называемый аминокислотный фонд, из которого клетка черпает строительные блоки для синтеза новых белков.

Связь R—NH—СО—R называется пептидной связью. Образующаяся молекула также является амфотерной, поскольку на одном ее конце всегда находится кислая группа, а на другом — основная; боковые цепи (остатки аминокислот) могут быть основными или кислыми. Комбинация из двух аминокислот носит название дипептида, из трех — трипептида. Пептид, состоящий из небольшого числа аминокислот, назы­вается олигопептидо.и. Если же число аминокислот в молекуле достаточно велико, вещество называют полипептидом.

Расстояние между двумя пептидными связями равно примерно 0,35 нм. Молекула белка с мол. массой 30 000, состоящая из 300 аминокислотных остатков, в полностью вытянутом состоянии должна иметь длину 100 нм, ширину 1 нм и толщину 0,46 нм.

Белки называют протеинами (греч. протео — занимаю пер­вое место). Это слово [в русском языке оно сохранилось лишь в названиях сложных белков] указывает, что все основные функции организма связаны со специфическими белками. Они входят в состав ферментов и со­кратительного аппарата клеток, присутствуют в крови и других межклеточ­ных жидкостях. Некоторые длииноцепочечные белки, такие, как коллаген и эластин, играют важную роль в построении тканевых структур.

Кератин и кол­ лаген нерастворимы и обладают фибриллярной структурой; глобулярные белки, например яичный альбумин и белки сыворотки, растворимы в воде и солевых растворах и их молекулы имеют сферическую, а не нитевидную форму.

Сложные белки, в молекулу которых входит небелковая часть, так называемая простетическая группа. К ним принадлежат нуклеопротеиды ,липо протеиды и хромопротеиды (гемоглобин, гемоцианин и цитохромы), в которых простетической группой служит пигмент. Простетической группой гемоглобина и миоглобина (белка мышц) является гем — металлсодержащее органическое соединение, связывающее кислород.

Первичная структура белков . Полипептидная цепь, построенная из аминокислот, представляет собой первичную структуру белковой молекулы. Это наиболее важная специфическая структура, до некоторой степени опре­деляющая так называемые вторичную и третичную структуры белка. Агре­гаты белковых субъединиц, обладающих вторичной и третичной структурой, составляют четвертичную структуру.

Изучение порядка расположения аминокислот в молекуле белка стало возможным после того, как были разработаны методы расщепления белков. Первый успех принадлежит Сэнджеру, которому в 1954 г. удалось, наконец, полностью расшифровать последовательность аминокислот в инсулине. Молекула инсулина состоит из двух цепей: А-цепь содержит 21 аминокислоту, а В-цепь — 30. Обе цепи соединены двумя дисульфидными (—S—S—) связями.

Читайте так же:  Витус л карнитин 900

В молекуле белка аминокислоты уложены как бусины на нити, и последовательность их расположения имеет важное биологическое значение. Например, ферментативные свойства некоторых белков определяются по­следовательностью аминокислот на небольшом участке цепи, называемом активным центром . В молекуле гемоглобина замена одной-единствен­ной аминокислоты уже приводит к глубоким биологическим изменениям.

Вторичная структура белков . Молекула белка состоит из нескольких сотен аминокислот, и поэтому полипептидная цепь лишь в редких случаях бывает вытянута полностью; обычно она определенным образом изогнута, образуя вторичную структуру. Фибриллярные белки (склеропротеины) часто характеризуются упорядоченным расположением цепей, благодаря чему их можно исследовать методом рентгеноструктур­ного анализа. В результате этих исследований было найдено, что фибриллярные белки можно разбить на три структурных типа или группы.

В белках типа β-кератина смежные цепи расположены таким образом, что образуют струк­туру складчатого слоя . В этой структуре боковые группы (амино­кислотные остатки) перпендикулярны плоскости, в которой лежат сами цепи; отдельные цепи соединены друг с другом водородными связями, образуя «пептидную решетку».

В белках типа α-кератина полипептидная цепь закручена в виде спи­рали, образуя так называемую а-спиральную структуру . Водо­родные связи в этом случае являются внутримолекулярными, а не межмо­лекулярными. Для группы коллагена предложена модель, состоящая из трех спиралей.

Третичная структура белков . В глобулярных белках полипептидные цепи определенным образом свернуты, образуя компактную структуру. Расположение таких цепей в пространстве очень сложно, но может быть выяснено мето­дом рентгеноструктурпого анализа.

Пространственное расположение це­пей до некоторой степени предопределено последовательностью чередования амино­кислот в первичной структуре и связями, образующимися между некоторыми амино­кислотными остатками. Многие биологи­ческие свойства белков, например фермен­тативная активность и антигенноетъ, свя­заны именно с третичной структурой.

Четвертичная структура белка; прин­ цип самосборки. В отличие от первич­ной, вторичной и третичной структур, которые содержат одну полипептидную цепь, четвертичная структура состоит из двух или более цепей. Эти цепи могут быть одинаковыми или раз­ными, но в обоих случаях они связаны слабыми связями (нековалентнымн). Нап­ример, молекула гемоглобина состоит из четырех полипептидных субъединиц — двух α и двух β-цепей. Разделение и ас­социация этих субъединиц может проис­ходить спонтанно.Под действием мочевины молекула ге­моглобина распадается на две половники, одна из которых состоит из двух α-субъединиц, в другая из двух β -субъединиц. При удалении мочевины они объединяются вновь, образуя четырехкомпонентную молекулу. Этот процесс высокоспецифичен: объединяться могут только две разные половинки молекул (так называемый принцип самосборки). Многие ферменты и другие белки с мол. массой свыше 50 000, вероятно, обладают четвертичной структурой. Например, альдолаза (мол. масса 150 000) распадается при низком рН на субъединицы с мол. массой 50 000 каждая, но вновь ассоциирует при ней­тральном рН.

Связи в белковой молекуле . В структуре белков встречаются самые различные типы связей. Первичная структура (пептидная связь) полностью определяется химическими, или ковалентными , связями. Между остаткам цистина (например, в инсулине и рибонуклеазе) образуются S—S-связи той же природы. Вторичная и третичная структуры стабилизируются рядом более слабых связей. Эти связи можно класси­фицировать следующим образом:

1. Ионные, или электростатические, связи между положительными и отрицательными ионами, находящимися на расстоянии 0,2. 0,3 нм.

2. Водородные связи (длина связи 0,25. 0,32 нм); эти по существу также электростатические связи, но более слабые, чем ионные, образуются между двумя сильно отрицательными атомами — С, N или О.

3. Слабые связи между неполярными боковыми цепями, возникающие в результате взаимного отталкивания молекул растворителя.

4. Связи, образующиеся за счет вандерваальсовых сил при взаимодействии полярных боковых цепей.

Электрические заряды белков . Все аминокислоты являются амфолитами (цвиттерионами), обладающими положительно и отрицательно заряженными группами (—NH2 и —СООН). Так как эти группы участвуют в образовании пептидной связи, в полипептидной цепи свободными остаются только кон­цевые СООН- и — NH2- группы, а также СООН-группы из дикарбоновых амино­кислот и NH2 -группы из диаминокислот. Все эти группы ионизируются сле­дующим образом:

1. Кислые группы теряют протоны и становятся отрицательно заряженными. Этот тип диссоциации встречается в дикарбоновых аминокислотах (аспарагиновая и глутаминовая), у которых свободная карбоксильная группа диссоциирует на СОО — и Н + .

2. Основные группы, приобретая протон, становятся положительно заряженными. Этот тип встречается в аминокислотах с двумя основными группами (лизин и аргинин), у которых свободные аминогруппы ионизи­руются с образованием положительного заряда.

Все эти так называемые ионогенные группы вместе с концевыми свобод­ными карбоксильными и аминогруппами участвуют в кислотно-щелочных реакциях белков и определяют электрические свойства белковых молекул.

Движение белков в электирическом поле — электрофорез.
Аминокислоты — соединения, содержащие амино- и карбок­сильную группы. В зависимости от расположения амино- и кар­боксильной групп различают α-, β-, γ-, δ- и т. д. аминокислоты:

Видео (кликните для воспроизведения).

α-Аминокислоты являются составными частями белков и уча­ствуют в важнейших биологических процессах. Первая аминокис­лота была выделена в 1820 г. французским исследователем X. Браконно кислотным гидролизом желатины, однако лишь через 13 лет в ней было обнаружено присутствие азота. Позднее была показана роль α-аминокислот как структурных элементов белка (Н. Н. Любавин, 1871 г.). К началу XX в. методом гидролиза бел­ка было выделено более 20 аминокислот.

Источники


  1. Ахманов, Михаил Сергеевич Диабет. Жизнь продолжается! Все о вашем диабете / Ахманов Михаил Сергеевич. — М.: Вектор, 2012. — 567 c.

  2. Вайнбаум, Я. С. Гигиена физического воспитания и спорта / Я.С. Вайнбаум, В.И. Коваль, Т.А. Родионова. — М.: Академия, 2005. — 240 c.

  3. Гуйда, П.П. Лечебное питание / П.П. Гуйда, М.В. Кривоносов, И.К,др. Латогуз. — М.: Торсинг, Феникс, 2002. — 544 c.
  4. Дальке, Рудигер Болезнь как язык души. Проблемы пищеварения. Проблемы сердца и органов кровообращения (комплект из 3 книг) / Рудигер Дальке , Роберт Хесль. — М.: ИГ «Весь», 2013. — 800 c.
Процесс образования белков из аминокислот
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here