Расщепление белков до аминокислот

Сегодня предлагаем ознакомится со статьей на тему: расщепление белков до аминокислот с профессиональным описанием и объяснением.

Расщепление белков до аминокислот

АЗОТИСТЫЙ ОБМЕН , совокупность химич. превращений азотсодержащих соединений в организме. Включает обмен белков, нуклеиновых к-т, продуктов их распада (пептидов, аминокислот, нуклеотидов), содержащих азот липидов, витаминов, гормонов и др.

Осн. путь нейтрализации аммиака у млекопитающих заключается гл. обр. в синтезе мочевины , протекающем в печени и состоящем из серии последовательных ферментативных реакций (т. н. орштиновый цикл). У птиц аммиак обезвреживается путём [путем] образования мочевой к-ты. Безазотистая часть аминокислот включается через многочисленные реакции в цикл трикарбоновых к-т. Конечные продукты А. о. выделяются из организма гл. обр. с мочой, калом и выдыхаемым воздухом. Объективным показателем образования и выведения конечных продуктов А. о. служит содержание в сыворотке крови остаточного азота, в со-:тав к-рого входят азот мочевины, мочевой к-ты, свободных аминокислот, креагинина, индикана, аммиака, полипептидов и глутамина. Кол-во остаточного азота в крови при нек-рых заболеваниях резко возрастает (см. Азотемия ).

Продукты распада нуклеопротеидов и нуклеиновых к-т — нуклеотиды участвуют в синтезе ДНК и РНК, протекающем в клеточных ядрах под влиянием ферментов ДНК — полимераз. Распад ДНК и РНК происходит при участии многочисленных специфич. ферментов с образованием вначале нуклеотидов, а затем пуриновых и пиримидиновых оснований. Конечным продуктом распада пуриновых оснований у большинства млекопитающих является аллантоин, пиримидиновых оснований — углекислый газ, аммиак и β-ΰланин, к-рый в дальнейшем участвует в синтезе карнозина и ансерина.

Регуляция А. о. осуществляется при участии нервной системы (есть данные о наличии центра белкового обмена в гипоталамусе) и желез внутренней секреции (щитовидная железа и др.).

Патология А. о. проявляется в форме нарушений синтеза белков (гл. обр. белковая недостаточность) и обмена различных метаболитов А. о. (в первую очередь аминокислот). См. также Обмен веществ и энергии .

Лит.: Афонский С. И., Биохимия животных, 3 изд., М., 1970; Ленинджер А., Биохимия, пер. с англ., М., 1974; Шапвиль Ф., Энни А.-Л., Биосинтез белка, пер. с франц., М., 1977.

Расщепление белков до аминокислот

Переваривание белков в пищеварительном тракте

В полости рта отсутствуют протеолитические ферменты, и поэтому белки здесь не расщепляются.

Основная масса белков распадается в желудке под действием желудочного сока, которого в сутки выделяется около 2,5 л. В его составе содержится соляная кислота, которая вырабатывается обкладочными клетками слизистой оболочки желудка и способствует набуханию белков (денатурации), облегчая тем самым гидролитическое расщепление их ферментами.


Рис. 58. Структура пепсиногена. 1 — место отщепления полипептида от молекулы пепсиногена; 2 — активный пепсин

Основным протеолитическим ферментом желудочного сока является пепсин, который образуется из профермента (неактивного фермента) пепсиногена, секретируемого главными клетками слизистой оболочки желудка. Превращение пепсиногена в пепсин может происходить двумя путями: под влиянием соляной кислоты или путем аутоак-тивации. Механизм их действия одинаков. Как соляная кислота, так и имеющийся в желудочном соке пепсин отщепляют от пепсиногена полипептид с молекулярным весом 7000. При этом происходит определенная внутримолекулярная перестройка молекулы, в результате чего образуется активный пепсин, схема которого показана на рис. 58. За сутки в желудке вырабатывается около 2 г пепсина. Каталитическая активность пепсина при рН среды желудка очень высока. Пепсин катализирует расщепление пептидных связей в молекуле белка, который распадается на отдельные аминокислоты и гюлипептиды различной величины. По последним научным данным, пепсин катализирует разрыв пептидных связей, образованных, главным образом, ароматическими и дикарбоновыми аминокислотами.

Помимо пепсина, в желудке присутствует другой протеолитический фермент гастриксин, оптимум действия которого лежит в пределах рН 2,5-3,5.

В желудке хорошо перевариваются альбумины и глобулины животного и растительного происхождения, плохо расщепляются белки соединительной ткани (коллаген и эластин) и совершенно не расщепляются кератин и протамины.

Образовавшиеся в желудке полипептиды и нерасщдпленные белки поступают в двенадцатиперстную кишку и тонкий кишечник. Здесь они подвергаются воздействию большой группы протеолитических ферментов, вырабатываемых поджелудочной железой и слизистой оболочкой гонкого кишечника.

Сок поджелудочной железы поступает в двенадцатиперстную кишку и тонкий кишечник, где смешивается с кишечным соком. Эта смесь соков содержит протеолитические ферменты, обеспечивающие расщепление белка до аминокислот. К ним относятся трипсин, химотрипсин, карбоксипептидаза, лейцинаминопептидаза и большая группа три- и дипептидаз.

Трипсин и химотрипсин вырабатываются в недеятельном состоянии в виде проферментов — трипсиногена и химотрипсиногена. Процесс их активации заключается в следующем. Трипсиноген под действием фермента энтеро-киназы превращается в трипсин. Г. К. Шлыгин установил, что энтерокиназа сама вырабатывается в недеятельном состоянии в виде кинозогена и активируется ранее образованным трипсином. Трипсиноген, так же как и пепсиноген, может активироваться уже имеющимся трипсином (процесс аутоактивации). Химотрипсиноген под действием трипсина превращается в активный фермент — химотрипсин. Оптимум действия этих ферментов лежит в слабощелочной среде (рН 7,8-8,1). Трипсин расщепляет полипептиды и белки, главным образом пептидные связи между ароматическими аминокислотами и диаминокислотами — аргинином и лизином. Химотрипсин действует на белки и полипептиды, содержащие ароматические аминокислоты, а также на те пептидные связи, на которые трипсин не влияет.

Механизм действия амино- и карбоксиполипептидаз заключается в отщеплении от полипептидов концевых аминокислот, которые имеют соответственно свободную аминную или карбоксильную группу. Оставшиеся нерасщепленными небольшие пептиды, состоящие из 3-4 аминокислотных остатков, подвергаются гидролизу специфическими ди- и трипептидазами. Таким образом, в результате пищеварения в желудке и кишечнике белки в основном расщепляются до аминокислот и небольшого количества пептидов.

Пищеварение и ферменты

Пищеварение – цепь важнейших процессов, происходящих в нашем организме, благодаря которой органы и ткани получают необходимые питательные вещества. Заметьте, никаким другим способом в организм не могут поступить ценные белки, жиры, углеводы, минералы и витамины. Пища поступает в ротовую полость, проходит пищевод, попадает в желудок, оттуда отправляется в тонкий, затем в толстый кишечник. Это схематичное описание того, как проходит пищеварение. На самом деле всё гораздо сложнее. Пища проходит определённую обработку в том или ином отделе желудочно-кишечного тракта. Каждый этап – отдельный процесс.

Читайте так же:  Жиросжигатели инструкция по применению

Нужно сказать, что огромную роль в пищеварении играют ферменты, которые сопровождают пищевой комок на всех этапах. Ферменты представлены в нескольких видах: ферменты, отвечающие за переработку жиров; ферменты, отвечающие за переработку белков и, соответственно, углеводов. Что же представляют собой эти вещества? Ферменты (энзимы) являются белковыми молекулами, ускоряющими химические реакции. Их наличие/отсутствие определяет скорость и качество обменных процессов. Многим людям для нормализации метаболизма приходится принимать препараты, содержащие ферменты, так как их пищеварительная система не справляется с поступаемой пищей.

Ферменты для углеводов

Пищеварительный процесс, ориентированный на углеводы, начинается ещё в ротовой полости. Пища измельчается с помощью зубов, параллельно подвергаясь воздействию слюны. В слюне и кроется секрет в виде фермента птиалина, который превращает крахмал в декстрин, а после в дисахарид мальтозу. Мальтозу же расщепляет фермент мальтаза, разбивая её на 2 молекулы глюкозы. Итак, первый этап ферментативной обработки пищевого комка пройден. Расщепление крахмалистых соединений, начавшееся во рту, продолжается в желудочном пространстве. Пища, поступив в желудок, испытывает на себе действие соляной кислоты, которая блокирует ферменты слюны. Завершающая стадия расщепления углеводов проходит внутри кишечника с участием высокоактивных ферментных веществ. Эти вещества (мальтаза, лактаза, инвертаза), перерабатывающие моносахариды и дисахариды, содержатся в секреторной жидкости поджелудочной железы.

Ферменты для белков

Расщепление белков проходит в 3 этапа. Первый этап осуществляется в желудке, второй – в тонком кишечнике, а третий – в полости толстого кишечника (этим занимаются клетки слизистой оболочки). В желудке и тонком кишечнике под действием ферментов протеазов полипептидные белковые цепи распадаются на более короткие олигопептидные, которые после попадают в клеточные образования слизистой оболочки толстого кишечника. С помощью пептидазов олигопептиды расщепляются до конечных белковых элементов – аминокислот.

Слизистая желудка вырабатывает неактивный фермент пепсиноген. В катализатор он превращается лишь под влиянием кислой среды, становясь пепсином. Именно пепсин нарушает целостность белков. В кишечнике на белковую пищу воздействуют ферментные вещества поджелудочной железы (трипсин, а также химотрипсин), переваривая длинные белковые цепи в нейтральной среде. Олигопептиды подвергаются расщеплению до аминокислот с участием некоторых пептидазовых элементов.

Ферменты для жиров

Жиры, как и другие пищевые элементы, перевариваются в желудочно-кишечном тракте в несколько этапов. Начинается этот процесс в желудке, в котором липазы расщепляют жиры на жирные кислоты и глицерин. Составляющие жиров отправляются в двенадцатиперстную кишку, где смешиваются с желчью и соком поджелудочной железы. Желчные соли подвергают жиры эмульгации, чтобы ускорить их обработку ферментом панкреатического сока липазой.

Путь расщеплённых белков, жиров, углеводов

Как уже выяснилось, под действием ферментов белки, жиры и углеводы распадаются на отдельные составляющие. Жирные кислоты, аминокислоты, моносахариды попадают в кровь посредством эпителия тонкого кишечника, а «отходы» отправляются в полость толстого кишечника. Здесь всё, что не смогло перевариться, становится объектом внимания микроорганизмов. Они перерабатывают эти вещества собственными ферментами, образуя шлаки и токсины. Опасным для организма является попадание продуктов распада в кровь. Гнилостную микрофлору кишечника можно подавить кисломолочными бактериями, содержащимися в кисломолочных продуктах: твороге, кефире, сметане, ряженке, простокваше, йогурте, кумысе. Вот почему рекомендуется ежедневное их употребление. Однако перебарщивать с кисломолочными продуктами нельзя.

Все непереваренные элементы составляют каловые массы, которые накапливаются в сигмовидном отрезке кишечника. А покидают они толстый кишечник через прямую кишку.

Полезные микроэлементы, образовавшиеся в ходе расщепления белков, жиров и углеводов, всасываются в кровь. Их назначение – участие в большом числе химических реакций, обусловливающих протекание метаболизма (обмена веществ). Важную функцию выполняет печень: она осуществляет конвертацию аминокислот, жирных кислот, глицерина, молочной кислоты в глюкозу, таким образом обеспечивая организм энергией. Также печень представляет собой своеобразный фильтр, очищающий кровь от токсинов, ядов.

Вот так протекают в нашем организме пищеварительные процессы с участием важнейших веществ – ферментов. Без них переваривание пищи невозможно, а, значит, невозможна нормальная работы пищеварительной системы.

ОБМЕН БЕЛКОВ И АМИНОКИСЛОТ.

Белки являются источником N2 для организма, поступающий с белками азот выводится в виде конечных продуктов азотистого обмена, который характеризуется понятием азотистый баланс.

Азотистый баланс – разница между поступающими в организм N2 и выводимым из организма.

Различают три вида:

Ø Азотистое равновесие

Ø Положительный азотистый баланс

Ø Отрицательный азотистый баланс

При положительном азотистом балансе поступление N2 преобладает над выделением. Различают «+» азотистый баланс (беременность). Для детей 1 года жизни — +30%, в 4 года — +25%, в подростковом (14 лет) +14%. Ложный «+» азотистый баланс, при котором происходит задержка в организме конечных продуктов азотистого обмена. Это наблюдается при заболевании почек.

«-» азотистый баланс – преобладает выделение над поступлением. Это при тяжелых заболеваниях, туберкулез, ревматизм, онкологических заболеваний.

Азотистое равновесие – поступление N2=его выделению. Характерно для здоровых взрослых людей.

Азотистый обмен характеризуется коэффициентом изнашивания – то количество белка, которое теряется из организма в условиях полного белкового голодания. Для взрослого – 53 мг/1 кг, 24 г/сут. У новорожденных коэффициент изнашивание выше и составляет 120мг/кг. Азотистое равновесие обеспечивается белковым питанием. Этот белковый рацион должен иметь определенное количество и начальными характеристиками.

Для взрослых существует 2 нормы:

Белковый минимум – то количество белка, которое обеспечивает азотистое равновесие при условии, что все энергетические затраты обеспечиваются углеводами и жирами. 40-45 г/сут.

Белковый оптимум – если долго использовать белковый минимум, то постепенно при ограниченном доступе страдают иммунные процессы, процессы кроветворения, репродуктивная система, поэтому оптимально для взрослых является более высокая норма – оптимум (оно обеспечивает выполнение всех его функций без ущерба для здоровья). 100 – 120 г/сут.

Для детей: В настоящее время норма потребления пересматривается в сторону их снижения. Для новорожденного ≈ 2 г/кг, к концу 1 года до 1 г/сут (при естественном вскармливании). 1,5 – 2 г/сут (при искусственном вскармливании.

Читайте так же:  Жиросжигатели таблетки для похудения в аптеке

Все белки делятся на полноценные и неполноценные. Полноценные белки должны отвечать следующим требованиям:

Ø Содержать набор всех незаменимых аминокислот (валин, лейцин, изолейцин, тропин, метионин, лизин, аргенин, гистидин, триптофан, фенилаланин).

Ø Соотношение между аминокислотами должно быть близким к соотношению в тканевых белках

Ø Хорошо перевариваться в ЖКТ

Полноценные жиры – животные. Для новорожденных все белки должны быть полноценными (белки грудного молока). В возрасте 3-4 года ≈ 70-75% должны быть полноценными. Для взрослых ≈ 50%.

Ø Протеолитические ферменты выделяются в неактивном состоянии (защитный механизм от переваривания тканевых белков)

Ø Их активирование происходит в просвете ЖКТ путем частичного протеолиза

Ø Протеазы ЖКТ могут относится либо к эндопептидам или экзопептидазам (концевые аминокислоты отрываются) они отличаются субстратной специфичностью.

Переваривание белков происходит в желудке и в тонком кишечнике. Основной фермент расщепляющий белок является пепсин. Он выделяется в неактивном состоянии в виде профермента – пепсиногена. Под действием HCl идет частичный протеолиз и превращение его в активную форму пепсин.

Это обнажает активный центр, меняет структуру белка. Пепсин относится к эндопептидазам (разрывает внутри пептидные связи) тирозин – фенлиаланин действует после этих аминокислот.

Ø Специфичный активатор пепсиногена

Ø Обеспечивает оптимум рН для пепсина (рН = 1-2)

Ø Вызывает частичную денатурацию белка

Ø Бактерицидный барьер

Слизистая желудка имеет целый ряд защитных механизмов:

a) выработка слизи (основной компонент ТАГ)

b) выделение пепсина в неактивном состоянии

c) выделение бикарбонатов

У детей процессы переваривания менее активны, чем у взрослых так как менее активный пепсин, более щелочная среда в желудке у маленьких детей в желудке кроме пепсина есть хемозин (фермент створаживающий молоко), гастриксин (рН 4-5), протеазы грудного молока, катепсины. В желудке происходит частичное перевариваривание белков до пептидов. Дальнейшее переваривание в тонком кишечнике под действием ферментов поджелудочной железы и собственные ферменты.

Ферменты поджелудочной железы:

трипсин – выделяется поджелудочной железой в неактивном состоянии в виде трипсиногена, активируется ферментом энтеропептидазой (киназой) вырабатываемой слизистой кишечника. Активация путем частичного протеолиза ( 6 аминокислот)→освобождается активный центр. В активном центре в зоне связывания преобладают кислые кислоты (глю, асп), поэтому трипсин расщепляет пептидную связь образованную лизином и аргинином. Он активирует и другие ферменты и себя.

Хемотрипсин – вырабатывается в неактивном состоянии — хемотрипсиноген, активируется трипсином путем частичного протеолиза, относится к эндопептидазам, содержат в активном центре гидрофобной аминокислоты, расщепляет связи ароматических кислот (фен, тир)

Эластаза – активирует проэластаза, трипсином (частичный протеолиз), в активном центре эластазы преобладает ГЛИ, действует на пептидные связи.

Карбоксилазы – относятся к эндопептидазам, отщепляет концевые аминокислоты, тип А-отщепляют С-конец аминокислоты, ароматические (фен, тир) тип В – отщепления С-концевой от лизина и аргинина.

Ферменты поджелудочной железы:

Аминопептидазы – эйкопептидазы, отщепляют N-конец аминокислоты среди аминопептидаз активной является лейкоаминопептидаза (ЛАГ). Дипептидазы расщепляет дипептидазы. В тонком кишечнике происходит полная гидролитическое расщепление пищевых белков до аминокислот. Образовавшиеся аминокислоты подвергаются всасыванию. У детей снижена активность ферментов слизистой кишечника и поджелудочной железы.

Na-зависимый активный процесс, нужна АТФ; перенос отдельных аминокислот осуществляется специальными переносчиками. Среди транспортных систем наиболее важной является система, предполагающая участие:

Ø трипептидаза глютадиона (глю-гли-цис) и глю имеет свободные СООН группы

Аминакислота связана с глютаминовой кислотой и образует комплекс→подвергается всасыванию, глю-возвращается. Эта активно для ЦНС, сер, треонина.

У детей могут всасываться не только аминокислоты, но и пептиды и низкомолекулярными белками. Эта способность имеет 2 следствия:

Ø могут поступать Jg, антитела из грудного молока

Ø вызывают аллергическую реакцию

ГНИЕНИЕ БЕЛКОВ В ТОНКОМ КИШЕЧНИКЕ

Процессу гниения подвергаются не полностью расщепляющиеся белки и отдельные аминокислоты. Оно под действием ферментов гнилостной микрофлоры. При гниении образуется большое количество газообразного и негазообразного нередко токсичные веществ. К продуктам гниения относится: CO2, CH4, NH3, H2S, меркаптаны, альдегиды, кетоны, карболовые кислоты, диамины.

Диамины образуются из аминокислот (лизин, орнитин). При их декарбоксилировании образуется:

Могут выводится из кишечника или обезвреживаться в печени, могут обезвреживать токсичные циклические продукты.

Чрезвычайно токсичные, их всасывание происходит по системе vena porta, обезвреживание в печени.

ОБЕЗВРЕЖИВАНИЕ В ПЕЧЕНИ ПРОДУКТОВ ГНИЕНИЯ БЕЛКОВ

1. синтез мочевины из NН3

2.

микросомальное окисление токсичных веществ – участвуют мооксидазы, в результате гидроксилирования идет снижение токсичности, повышается водорастворимость, повышается реакционная способность.

3. образование парных нетоксичных соединений – образующихся путем присоединения к обезвреживанию продуктами Н24 в процессах обезвреживания участвует в активной форме ФАДС (фосфо-аденозил-фосо-сульфат), которая обезвреживает индоксил:

Калиевая соль этой кислоты выводится через почки. Его количество в моче свидетельствует об антитоксической функции почек и усилении гнилостных процессов.

Гиалуроновая кислота-активная форма это УДФ-глюкозовая кислота (урацил-рибоза-ф-ф-глюкуроновая кислота)

Глицин – бензойная кислота + глицерин→гиалуроновая кислота, используется для оценки антитоксической функции печени.

Проба Квина – вводят бензойную кислоту. Антипириновая проба – аптипириновое вещество, которое в печени подвергается микросомальное окисление.

Гнилостные процессы у детей отсутствуют. У взрослых усиление гнилостных процессов при снижении активности протеолитических ферментов желудка и кишечника при снижении моторики ЖКТ, дизбактериозах.

ДИНАМИЧЕСКОЕ ОСОТОЯНИЕ БЕЛКОВ В ОРГАНИЗМЕ.

Белки тканей организма постоянно обновляются, то есть подвергается распаду и постепенно замещаюися вновь синтезированными. В таких тканях как кровь, слизистая кишечника, печень приблизительно за 10 дней, Белки обмениваются на ½ — период полуобмена. В других тканях – кожа, мышцы период полуобмена >. Распад тканевых белков (катаболизм) осуществляют особые тканевые протеолитические ферменты катепсины. Выделяют несколько видов, которые обозначают: А, В, Д, Н, N. Катепсины локализованы как в лизосомах так и в цитозоле. Лизосомальные называются кислыми катепсинами так как оптимум рН= 4,5-5,5. Катепсины могут быть как эндопептидазами, так и экзопептидазами. В активном центре катепсинов могут присутствовать цистеин, аспарагиновая кислота, серин. Например катепсин Д по эффекту аналогичен катепсину желудочного сока, катепсин Н – печени, катепсин N – обладает калогенолитической активностью.

Читайте так же:  Вредны ли жиросжигатели для мужчин

Ø участвует в обновлении тканевых белков

Ø разрушает дефективный денатуриновый белок. Обычно эти белки вначале соединяются в особый белок убиквинтин и после этого начинается разрушение дефективных белков катепсинами

Ø реконструктивная функция – катепсины переводят неактивные формы белки в активные.

Ø При голодании, кровопотери, интоксикации катепсины обеспечивают мобилизацию белков из условных депо белков (плазма крови, мышцы, печень).

В ткани всегда существует определенный запас аминокислот. Он поддерживается на достаточно постоянном уровне благодаря сбалансированности путей образования и использования аминокислот.

[2]

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

Пути образования тканевых аминокислот

1. Аминокислоты всосавшиеся из кишечника в результате переваривания пищевых белков (1/3 фонда)

2. Аминокислоты, образовавшиеся при распаде белков

3. Синтез в тканях заменимых кислот

1. Синтез тканевых белков из пепетидов

2. образование небелковых N-содержащих веществ (пуриновые основания, креатинин, биогенные амины)

3. с энергитической целью

4. на синтез углеводов (глюконеогенез)

5. образование некоторых метаболитов липидного обмена

Катаболизм условно делят на: общие реакции (происходят в отношении радикала, аминогрупп, СООН-групп), специфические реакции.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: При сдаче лабораторной работы, студент делает вид, что все знает; преподаватель делает вид, что верит ему. 9117 —

| 7229 — или читать все.

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

Переваривание белков в ЖКТ

Переваривание белков происходит в 3 этапа:в желудке;в тонком кишечнике;в клетках слизистой оболочки тонкого кишечника.

Расщепление белков происходит при участии нескольких групп ферментов:

Эндопептидазы – гидролизуют пептидные связи внутри полипептидной цепи.

Экзопептидазы – катализирует разрыв концевой пептидной связи с образованием одной какой-либо аминокислоты.

К эндопептидазам относятся следующие ферменты: пепсин, гастрин, трипсин, химотрипсин, эластаза.

К экзопептидазам относятся: карбоксипептидазы, аминопептидазы, дипептидазы.

1.Переваривание белков в желудке. Пепсин — важный фермент желудка, расщепляющий белки. Он наиболее активен при рН 2,0-3,0 и не активен при рН выше 5,0. Вследствие этого для проявления расщепляющего действия белка ферментом желудочный сок должен быть кислым. Железы желудка секретируют большое количество соляной кислоты. Когда кислота смешивается с желудочным содержимым, рН составляет в среднем 2,0-3,0, что чрезвычайно благоприятно для активности пепсина.

Одной из важных переваривающих особенностей пепсина является его способность переваривать белок коллаген — альбуминоподобный тип белка, который лишь незначительно расщепляется под действием других пищеварительных ферментов. Коллаген — главная составляющая часть межклеточной соединительной ткани мяса; поэтому для расщепления белков мяса ферментами пищеварительного тракта прежде всего необходимо переварить коллагеновые нити. Пепсин только начинает процесс переваривания белка, обычно обеспечивая только 10-20% полного переваривания белков и превращение их в альбумозы (крупные полипептиды), пептоны и мелкие полипептиды. Это расщепление белков происходит в результате гидролиза пептидной связи между аминокислотами.

2.Переваривание белков секретами поджелудочной железы. Переваривание белка преимущественно происходит в верхних отделах тонкого кишечника, в двенадцатиперстной кишке и тощей кишке под воздействием протеолитических ферментов, секретируемых поджелудочной железой. Частично расщепленные продукты белковой пищи, поступая в тонкий кишечник из желудка, подвергаются воздействию главных протеолитических панкреатических ферментов: трипсина, хемотрипсина, карбоксиполипептидазы и проэластазы.

Трипсин и хемотрипсин расщепляют молекулы белка на небольшие полипептиды; карбоксиполипептидаза отщепляет отдельные аминокислоты от карбоксильного конца полипептидов. Проэластаза, в свою очередь, превращается в эластазу, которая затем переваривает эластические волокна, частично содержащиеся в мясных продуктах. Под действием панкреатического сока небольшой процент белков переваривается до аминокислот. Большинство белков расщепляется до дипептидов и трипептидов.

3.Переваривание белков пептидазами энтероцитов. Заключительный этап переваривания белков обеспечивается энтероцитами тонкого кишечника, которые покрыты ворсинками, преимущественно в двенадцатиперстной кишке и тощей кишке. Эти клетки имеют щеточную каемку, которая состоит из сотен микроворсинок, выступающих над поверхностью клетки. В мембране каждой из этих микроворсинок содержатся многочисленные пептидазы, которые выступают над мембраной, где они взаимодействуют с кишечной жидкостью.

Наиболее важны два типа пептидаз: аминополипептидаза и некоторые дипептидазы. Они доводят расщепление оставшихся крупных полипептидов до дипептидов, трипептидов и меньшего числа аминокислот. И аминокислоты, и дипептиды с трипептидами свободно транспортируются сквозь мембрану микроворсинок во внутреннюю часть энтероцита, где перевариваются до конечной стадии в форме отдельных аминокислот, а отсюда в кровь.

28. Катаболизм аминокислот: образование и обезвреживание аммиака. Токсичность аммиака. Аммиак непрерывно образуется во всех органах и тканях организма. Наиболее активными его продуцентами в кровь являются органы с высоким обменом аминокислот и биогенных аминов – нервная ткань, печень, кишечник, мышцы. Основными источниками аммиака являются следующие реакции:

неокислительное дезаминирование некоторых аминокислот (серина, треонина, гистидина) – в печени

Реакция начинается с отщепления молекулы воды и образования метиленовой группы, затем происходит неферментативная перестройка молекулы, в результате которой образуется иминогруппа, слабо связанная с а-углеродным атомом. Далее в результате неферментативного гидролиза отщепляется молекула аммиака и образуется пируват.

окислительное дезаминирование глутаминовой кислоты во всех тканях (кроме мышечной), особенно в печени и почках,

Так как аммиак является чрезвычайно токсичным соединением, то в тканях существуют несколько реакций связывания (обезвреживания) аммиака – синтез глутаминовой кислоты и глутамина, синтез аспарагина, синтез карбамоилфосфата.

1.Синтез глутаминовой кислоты (восстановительное аминирование) – взаимодействие α-кетоглутарата с аммиаком. Реакция по сути обратнареакции окислительного дезаминирования, однако в качестве кофермента используется НАДФН. Происходит практически во всех тканях, кроме мышечной, но имеет небольшое значение, т.к. для глутаматдегидрогеназы предпочтительным субстратом является глутаминовая кислота и равновесие реакции сдвинуто в сторону α-кетоглутарата,

реакция синтеза глутаминовой кислоты.

2.Синтез глутаминавзаимодействие глутамата с аммиаком. Является главным способом уборки аммиака, наиболее активно происходит в нервной и мышечной тканях, в почках, сетчатке глаза, печени. Реакция протекает в митохондриях.

Читайте так же:  Всасывание аминокислот в тонком кишечнике

Аммиак является токсичным соединением, находящимся в крови в относительно небольших концентрациях (11,0-32,0 мкмоль/л). Симптомы аммиачного отравления проявляются при превышении этих пределов всего в 2-3 раза. Предельно допустимый уровень аммиака в крови 60 мкмоль/л. При повышении концентрации аммиака (гипераммониемия) до предельных величин может наступить кома и смерть. Токсичность аммиака обусловлена следующими обстоятельствами:

1. Связывание аммиака при синтезе глутамата вызывает отток α-кетоглутарата из цикла трикарбоновых кислот, при этом понижается образование энергии АТФ и ухудшается деятельность клеток.

[1]

2. Ионы аммония NH4 + вызывают защелачиваниеплазмы крови. При этом повышается сродство гемоглобина к кислороду (эффект Бора), гемоглобин не отдает кислород в капиллярах, в результате наступает гипоксия клеток.

3. Накопление свободного иона NH4 + в цитозоле влияет на мембранный потенциал и работу внутриклеточных ферментов – он конкурирует с ионными насосами для Na + и K + .

4. Продукт связывания аммиака с глутаминовой кислотой – глутамин –является осмотически активным веществом. Это приводит к задержке воды в клетках и их набуханию, что вызывает отек тканей. В случае нервной ткани это может вызвать отек мозга, кому и смерть.

5. Использование α-кетоглутарата и глутамата для нейтрализации аммиака вызывает снижение синтеза γ- аминомасляной кислоты(ГАМК), тормозного медиатора нервной системы.

В клетки печени и почек аммиак попадает в составе глутаминаи аспарагина, глутаминовой кислоты, аланинаи в свободномвиде и идет на синтез мочевины.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

ПЕРЕВАРИВАНИЕ И ВСАСЫВАНИЕ БЕЛКОВ В ЖЕЛУДОЧНО-KИШЕЧНОМ ТРАКТЕ

Переваривание не относится к процессам метаболизма, поскольку происходит вне организма (по отношению к тканям просвет желудочно-кишечного тракта является внешней средой). Задача переваривания — раздробить (расщепить) крупные молекулы пищевых веществ до маленьких стандартных мономеров, которые всасываются в кровь. Эти вещества, которые получаются в результате переваривания, уже лишены видовой специфичности. Но энергетические запасы, имеющиеся в пищевых веществах, сохраняются, и в дальнейшем используются организмом.

Все пищеварительные процессы являются гидролитическими, то есть не приводят к большой потери энергии — они не окислительные. Каждые сутки в организм человека всасывается примерно 100 граммов аминокислот, которые поступают в кровь. Еще 400 граммов аминокислот поступает ежесуточно в кровь в результате распада собственных белков тела. Все эти 500 г аминокислот представляют собой метаболический пул аминокислот. Из этого количества 400 граммов используется для синтеза белков тела человека, а оставшиеся 100 г ежедневно распадаются до конечных продуктов: мочевина, CO2 . В процессе распада образуются также необходимые организму метаболиты, способные выполнять функции гормонов, медиаторов различных процессов и другие вещества (например: меланины, гормоны адреналин и тироксин).

Для белков печени период полураспада составляет 10 дней. Для белков мышц этот период составляет 80 дней. Для белков плазмы крови — 14 дней, печени — 10 дней. Но есть белки, которые распадаются быстро (для a2-макроглобулина и инсулина период полураспада — 5 мин).

Ежедневно ресинтезируется около 400 г белков.

Распад белков до аминокислот происходит путем гидролиза — присоединяется H2O по месту расщепления пептидных связей под действием протеолитических ферментов. Протеолитические ферменты называются ПРОТЕИНАЗАМИ или ПРОТЕАЗАМИ. Существует много разных протеиназ. Но по структуре каталитического центра все протеиназы делят на 4 класса:

1. СЕРИНОВЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ — у них в каталитическом центре содержатся аминокислоты серин и гистидин.

2. ЦИСТЕИНОВЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ — в каталитическом центре цистеин и гистидин.

3. КАРБОКСИЛЬНЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ (АСПАРТИЛЬНЫЕ) в каталитическом центре содержат 2 радикала аспарагиновой кислоты. К ним относится пепсин.

4. МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗЫ. В каталитическом центре этих ферментов находятся гистидин, глутаминовая кислота и ион металла (карбоксипептидаза ”А”, коллагеназа содержат Zn 2+ ).

Все протеиназы различаются по механизму катализа и по условиям среды, в которой они работают. В каждой молекуле белка имеются десятки, сотни и даже тысячи пептидных связей. Протеиназы разрушают не любую пептидную связь, а строго определенную.

Как происходит узнавание «своей» связи ? Это определяется структурой адсорбционного центра протеиназ. Пептидные связи отличаются только тем, какие аминокислоты участвуют в их образовании.

Структура адсорбционного центра такова, что она позволяет распознать радикал той аминокислоты, СООН-группа которой образует эту связь. В некоторых случаях для субстратной специфичности имеет значение аминокислота, аминогруппа которой образует гидролизуемую связь. А иногда обе аминокислоты имеют значение для определения субстратной специфичности фермента.

С практической точки зрения все протеиназы по их субстратной специфичности могут быть разделены на 2 группы:

1. МАЛОСПЕЦИФИЧНЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ

2. ВЫСОКОСПЕЦИФИЧНЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ

МАЛОСПЕЦИФИЧНЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ:

У них адсорбционный центр имеет простое строение, их действие зависит только от тех аминокислот, которые формируют пептидную связь, гидролизуемую данным ферментом.

Это фермент желудочного сока. Синтезируется в клетках слизистой оболочки желудка в форме неактивного предшественника — пепсиногена. Превращение неактивного пепсиногена в активный пепсин происходит в полости желудка. При активации отщепляется пептид, закрывающий активный центр фермента. Активация пепсина происходит под действием двух факторов:

а) соляной кислоты (HCl)

б) уже образовавшегося активного пепсина — это называется аутокатализом.

Пепсин является карбоксильной протеиназой и катализирует гидролиз связей, образованных аминокислотами фенилаланином (Фен) или тирозином (Тир) в R2-положении (смотрите предыдущий рисунок), а также связь Лей-Глу. pH-оптимум пепсина равен 1.0-2.0 рН, что соответствует рН желудочного сока.

В желудочном соке грудных детей переваривание белков осуществляет фермент РЕННИН, который расщепляет белок молока казеин. Реннин похож по строению на пепсин, но его рН-оптимум соответствует рН среды желудка грудного ребенка (рН=4.5). Реннин отличается от пепсина также механизмом и специфичностью действия.

Синтезируется в поджелудочной железе в форме неактивного предшественника — химотрипсиногена. Активируется химотрипсин активным трипсином и путем аутокатализа. Разрушает связи, образованные карбоксильной группой тирозина (Тир), фенилаланина (Фен) или триптофана (Три) — в положении R1, либо крупными гидрофобными радикалами лейцина (лей), изолейцина (иле) и валина (вал) в том же положении R1 (смотрите рисунок).

Читайте так же:  Как пить протеин для похудения

В активном центре химотрипсина имеется гидрофобный карман, в который помещаются эти аминокислоты.

Синтезируется в поджелудочной железе в форме неактивного предшественника — трипсиногена. Активируется в полости кишечника ферментом энтеропептидазой при участии ионов кальция, а также способен к аутокатализу. Гидролизует связи, образованные положительно заряженными аминокислотами аргинином (Арг) и лизином (Лиз) в R1-положении. Его адсорбционный центр похож на адсорбционный центр химотрипсина, но в глубине гидрофобного кармана есть отрицательно заряженная карбоксильная группа.

Синтезируется в поджелудочной железе в виде неактивного предшественника — проэластазы. Активируется в полости кишечника трипсином. Гидролизует пептидные связи в R1-положении, образованные глицином, аланином и серином.

Все перечисленные малоспецифичные протеиназы относятся к ЭНДОПЕПТИДАЗАМ, потому что гидролизуют связь внутри молекулы белка, а не на концах полипептидной цепи. Под действием этих протеиназ полипептидная цепь белка расщепляется на крупные фрагменты. Затем на эти крупные фрагменты действуют ЭКЗОПЕПТИДАЗЫ, каждая из которых отщепляет одну аминокислоту от концов полипептидной цепи.

Синтезируются в поджелудочной железе. Активируются трипсином в кишечнике. Являются металлопротеинами. Гидролизуют пептидные связи на “С”-конце молекулы белка. Бывают 2-х видов: карбоксипептидаза “А” и карбоксипептидаза “В”.

Карбоксипептидаза “А” отщепляет аминокислоты с ароматическими (циклическими) радикалами, а карбоксипептидаза “В” отщепляет лизин и аргинин.

Синтезируются в слизистой оболочке кишечника, активируются трипсином в кишечнике. Гидролизуют пептидные связи на “N”-конце молекулы белка. Существуют 2 таких фермента: аланинаминопептидаза и лейцинаминопептидаза.

Аланинаминопептидаза отщепляет только аланин, а лейцинаминопептидаза — любые “N”-концевые аминокислоты.

Расщепляют пептидные связи только в дипептидах.

Все описанные ферменты относятся к МАЛОСПЕЦИФИЧНЫМ ПРОТЕИНАЗАМ. Они характерны для желудочно-кишечного тракта.

Действуя вместе, они вызывают тотальный протеолиз белковой молекулы до отдельных аминокислот, которые затем всасываются в кровь из кишечника.

Всасывание аминокислот происходит путем вторично-активного транспорта вместе с Na + (подобно глюкозе).

Часть аминокислот не всасывается и подвергается процессам гниения с участием микрофлоры в толстом кишечнике. Продукты гниения аминокислот могут всасываться и попадают в печень, где подвергаются реакциям обезвреживания. Подробнее об этом — смотрите учебник Коровкина, стр. 333-335.

Малоспецифичные протеиназы встречаются и в лизосомах.

ФУНКЦИИ ЛИЗОСОМАЛЬНЫХ МАЛОСПЕЦИФИЧНЫХ ПРОТЕИНАЗ:

1. Обеспечивают расщепление чужеродных белков, попавших в клетку.

2. Обеспечивают тотальный протеолиз собственных белков клетки (особенно при гибели клетки).

Таким образом, тотальный протеолиз — один из общих биологических процессов, необходимый не только для внутриклеточного пищеварения, но и для обновления стареющих белков клетки, и организма в целом. Но этот процесс находится под строгим контролем, который обеспечивают специальные механизмы, защищающие белки от избыточного действия протеаз.

МЕХАНИЗМЫ, ЗАЩИЩАЮЩИЕ БЕЛКИ ОТ ДЕЙСТВИЯ ПРОТЕИНАЗ:

1. Защита типа «клетки» — пространственная изоляция протеиназ от тех белков, на которые они могут подействовать. Внутриклеточные протеиназы сосредоточены внутри лизосом и отделены от белков, которые они могут гидролизовать.

2. Защита типа «намордника». Заключается в том, что протеиназы вырабатываются в виде неактивных предшественников (проферментов): например, пепсиноген (в желудке) трипсиноген и химотрипсиноген (в pancreas) Во всех этих предшественниках активный центр фермента прикрыт фрагментом полипептидной цепи. После гидролиза определенной связи эта цепочка отрывается и фермент становится активным.

3. Защита типа “кольчуги“. Защита белка-субстрата путем включения в его молекулу каких-либо химических структур (защитные группы, прикрывающие пептидные связи). Протекает тремя способами:

а) Гликозилирование белка. Включение в белок углеводных компонентов. Образуются гликопротеины. Эти углеводные компоненты выполняют некоторые функции (например, рецепторную функцию). Во всех гликопротеинах с помощью углеводной части обеспечивается также защита от действия протеиназ.

б) Ацетилирование аминогрупп. Присоединение остатков уксусной кислоты к свободным аминогруппам в молекуле белка.

Если протеиназа узнает место своего действия по наличию аминогруппы, то появление ацетильного остатка препятствует действию протеиназы на белок.

в) Амидирование карбоксильной группы. Защитный эффект аналогичен.

г) Фосфорилирование радикалов серина или тирозина

4. Защита типа “сторожа“. Это защита белков с помощью эндогенных ингибиторов протеиназ.

Эндогенные ингибиторы протеиназ — это особые белки или пептиды, которые специально вырабатываются в клетке и могут взаимодействовать с протеиназой и блокируют ее. Хотя в связывании участвуют слабые типы связей, связывание протеиназы с эндогенным ингибитором прочное. Субстраты с высоким сродством к данной потеиназе могут вытеснять ингибитор из его комплекса с протеиназой, и тогда она начинает действовать. В плазме крови много таких ингибиторов и если появляется протеиназы, то ингибиторы их обезвреживают.

Обычно такие ингибиторы протеиназ являются специфическими по отношению к определенному классу протеиназ.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: При сдаче лабораторной работы, студент делает вид, что все знает; преподаватель делает вид, что верит ему. 9117 —

| 7229 — или читать все.
Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

[3]

Источники


  1. Дневник спортивной девочки; Эксмо — Москва, 2013. — 128 c.

  2. Булынко, С.Г. Диета и лечебное питание при ожирении и сахарном диабете / С.Г. Булынко. — Москва: Мир, 2004. — 256 c.

  3. Дальке, Рудигер Здоровое питание. Энергетические свойства слов. Ты свободен (комплект из 3 книг) / Рудигер Дальке , Курт Абрахам , Клаус Штюбен. — М.: ИГ «Весь», Амрита, 2012. — 816 c.
  4. Разумеева, Е.Г. Инь и Ян раздельного питания / Е.Г. Разумеева. — М.: Феникс, 2008. — 242 c.
Расщепление белков до аминокислот
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here